Aula de Bioquímica II

Tema:

Metabolismo de aminoácidos

Prof. Dr. Júlio César Borges

Depto. de Química e Física Molecular – DQFM
Instituto de Química de São Carlos – IQSC
Universidade de São Paulo – USP
E-mail: borgesjc@iqsc.usp.br
 Metabolismo do Nitrogênio
 Nitrogênio: para ser utilizado pelos animais, ele precisa ser fixado
- Grande custo energético

 Reduzido de N2 para NH3 (amônia)

- Somente algumas poucas bactérias de solo ou que vivem associadas a raízes de plantas
podem converter N2 a NH3-  Fixação de nitrogênio

 As rotas de biossíntese de aminoácido e nucleotídeos necessitam de nitrogênio na forma

solúvel e reacional

 Amônia, aminoácidos e nucleotídeos são utilizados de forma econômica pela maioria dos
organismos
- Reciclagem  menor custo energético
- Excedente é eliminado na natureza
Principais formas de excreção de N
 Degradação oxidativa de Aminoácidos
Energia metabólica gerada nos tecidos

1. Metabolismo dos carboidratos e lipídeos (~90%)

2. Metabolismo dos aminoácidos (~10%)

- Derivados de proteínas endógenas e exógenas

 Carnívoros – podem obter até 90% de energia proveniente de aminoácidos

 Herbívoros – obtém apenas uma pequena fração de suas necessidades energéticas a
partir dessa via
 Microrganismos – retiram aminoácidos do ambiente e podem utilizá-lo como fonte de
energia
 Plantas – utilizado para biossíntese de proteínas. Raramente ou nunca oxidam
aminoácidos

Aminoácidos podem sofrer degradação oxidativa:

1. Dieta rica em proteínas – excedente de aminoácidos podem ser catabolizados e virar
gordura ou glicogênio
2. Durante o jejum ou diabetes mellitus – proteínas são utilizadas como combustível
3. Protein turnover – Durante a dinâmica normal de síntese e degradação das proteínas no
organismo
 Degradação das proteínas da dieta
A digestão de proteínas pode ser dividida em fases

1º: Gástrica 2º: Pancreática 3º: Intestinal

Estômago  Gastrina Intestino delgado
 HCl do suco gástrico –  A chegada do hidrolisado no
elimina microrganismos e Intestino induz a secreção de
desnatura proteínas. secretina e liberação de HCO3- pelo
 O muco da mucosa gástrica pâncreas, neutraliza o pH no
protege da agressão do suco intestino delgado
gástrico.  Secreção de colescitocinina
 A desnaturação torna as induz a secreção de precursores de
proteínas mais susceptíveis à enzimas pancreáticas:
hidrólise de proteases Quimiotripsinogênio, Tripsinogênio
gástricas. e Procarboxipeptidase

 Pepsinas são enzimas que  Enteropepdidase ativa o

são ativas em pH ácido. tripsinogênio em tripsina, esta
ativa as outras pró-enzimas
 Pepsina é gerada a partir da
pró-enzima pepsinogênio  Carboxipeptidase e
(remoção de 46 aminoácidos aminopeptidase hidrolisam os
do NH2 terminal), em pH peptídeos em aminoácidos livres
abaixo de 2.  Os aminoácidos livres entram
 Pepsina corta proteínas (em nos capilares sanguíneos das
Phe, Trp e Tyr) em peptídeos vilosidades e são transportados até
menores e aminoácidos livres o fígado.
 Renovação de proteínas

 As proteínas estão em constante processo de degradação e síntese.

- A concentração proteica geral mantém-se constante no indivíduo adulto e saudável.
- Entretanto há grande variação na velocidade de degradação para cada proteína.
- Os aminoácidos excedentes são oxidados e o N é excretado  NH3 é tóxico.

Renovação
 Renovação de cerca de 400 g de proteínas/dia
em um adulto com dieta adequada
 Eliminação de N correspondente a 100 g de
proteína/dia
 Como 400 g são renovados, os 100 g eliminados
devem ser repostos pela alimentação

 Aminoácidos em excesso não são armazenados

para utilização futura e tampouco excretados
São convertidos em intermediários metabólicos,
como piruvato, oxalacetato, acetil-coenzima
(Acetil-CoA) e -cetoglutarato
 Degradação das proteínas intracelulares
Processo controlado para regular a fisiologia das células
 Proteínas regulatórias que tem sua concentração ajustada às variações de condições do
organismo.
 Remoção de proteínas defeituosas, velhas, mal enoveladas, etc.

Dois processos para a degradação intracelular de proteína:

1) Catepsinas: proteases de lisossomos. Atuam na degradação de proteínas de membrana,
extracelulares e proteínas de meia-vida longa.

2) Proteólise mediada pelo sistema ubiquitina-proteassoma: processo mais geral que ocorre
no citoplasma.

 A ubiquitina é uma
proteína de 76 Papel da adição
aminoácidos de organismos de ubiquitina
eucarióticos
 Encontrada livre ou  marcador para
covalentemente ligada a degradação de
outras proteínas proteínas pelo
 Proteína abundante e proteossoma 26S
muito conservada
evolutivamente
 Degradação das proteínas intracelulares

Principais alvos da via

ubiquitina-proteossoma
 Proteínas velhas
 Proteínas mutantes
 Proteínas enoveladas
erroneamente ou
desnaturadas
 Reguladores de
processos bioquímicos
(proliferação, diferenciação,
resposta inflamatória e
imunológica)

Doenças genéticas,
neurogenerativas e tumores
malignos são induzidos
quando certos
componentes desse sistema Ligação isopeptídica
de degradação estão Envolve o grupo -NH3+ da
ausentes ou desregulados cadeia lateral da Lys
 Visão geral da degradação de Aminoácidos
¾ do
total Destino dos Aminoácidos
¼ do
total 1) Unidades monoméricas para a
biossíntese de proteínas

2) Metabolismo energético
Oxidação dos aminoácidos  10-
15% das necessidades energéticas

3) Precursores de compostos
nitrogenados: heme, aminas
biologicamente ativas,
nucleotídeos e coenzimas (NADH)
Visão geral da degradação de Aminoácidos
Ocorre em 2 etapas

1) Separação do grupo α-NH3

do esqueleto carbônico gerando
o α-cetoácido correspondente.

2) Cadeias laterais dos aminoácidos: oxidação por vias variadas.

 20 cadeias carbônicas laterais são convertidas em compostos

comuns do metabolismo dos carboidratos e lipídios

 Aminoácidos glicogênicos
 Aminoácidos cetogênicos
 O destino do -NH3+ de Aminoácidos
4 aminoácidos tem papel central
 A maioria dos aminoácidos é Glu, Gln, Asp, Ala  prontamente convertidos
metabolizado no fígado. em intermediários no ciclo de Krebs
 O N2 é abundante na atmosfera mas
muito inerte para ser usado na maioria
dos processos bioquímicos.
 A amônia gerada no fígado é reciclada
é usada nas sínteses

 O excesso de NH4+ é excretado.

A amônia é tóxica para os animais

 As bases moleculares não são totalmente
esclarecidas
 Em humanos, estágios finais de intoxicação
leva a encefalopatia e coma
 Mudanças de pH celular
 Redução de intermediários de ciclo de
Krebs
 Excesso de NH3 leva a alcalinização de
fluidos celulares
 As Aminotransferases
Reações de transaminação
 Transaminases específicas para cada aminoácido
- Dependem de Pirodoxal-Pi  PLP (vitamina B6 = pirodoxina)
- Sofre transformações reversíveis entre as formas:
PLP  Piridoxamina-Pi

Aminotransferases
ou transaminases
- Catalisam a transferência
do -NH3+ dos aminoácidos
para o α-cetoglutarato
gerando Glutamato 
carreador de -NH3+ para
excreção ou reações
bossintéticas
 As Aminotransferases
TRANSAMINAÇÃO  Coleta de grupos -NH3+ de diferentes aminoácidos na forma de Glu
 Presentes no citossol e na mitocôndria
 Diferentes aminotransferases dentro das células
- Muitas são específicas para α-cetoglutarato como aceptor de -NH3+
- Em menor grau para oxalacetato
 Diferem na especificidade para aminoácido
 Reações reversíveis
 Mecanismo de reação comum  mecanismo pingue-pongue
 Reação geral de Transaminação
 “Ping”
3 1) O aminoácido se liga ao sítio ativo
1
2 Grupo amino é transferido ao
piridoxal fosfato, que é convertido a
piridoxamina-fosfato

2 3) Liberação do -cetoácido

Co-fator aminado

 “Pong”
4 4) Grupo amino é transferido para o -
cetoácido (-cetoglutarato)

5 5) Formação do produto: Glu

6
6) Regenera a enzima
 O destino do Glu no hepatócito
 Nos hepatócitos, Glu é transportado do citossol para a mitocôndria onde sofre:
1. Desaminação oxidativa ou 2. Transaminação
 Esses dois caminhos levam a produção de Asp e/ou amônia

1. Desaminação oxidativa do Glu com a liberação do íon amônio

Glutamato desidrogenase
(mitocondrial - fígado)
Utiliza NAD+ ou NADP+

Regulada alostericamente:
GTP (-)
ADP (+)

Além da Glu desidrogenase, não se conhece

enzimas análogas para outros aminoácidos

Isso significa que para ser retirado o grupo

amino deve estar contido essencialmente no
Glu
 O destino do Glu no hepatócito
 Nos hepatócitos, Glu é transportado do citossol para a mitocôndria onde sofre:
1. Desaminação oxidativa ou 2. Transaminação
 Esses dois caminhos levam a produção de Asp e/ou amônia

2. Transaminação do Glu formando Asp

(o segundo repositório de grupo α-NH3+ dos aminoácidos)

Aspartato aminotransferase (AST) AST é a aminotransferase mais ativa na

Transaminase glutâmico-oxalacética (TGO) maioria dos tecidos de mamíferos
 O destino do Glu no hepatócito

A ação conjunta das transaminases (T) e da glutamato

desidrogenase (GD) permite canalizar o nitrogênio da maioria dos
aminoácidos para dois compostos: Asp e NH4+ num processo
chamado de transdeaminação.

Excreção Indireta
(ciclo da ureia)

Excreção
Direta ou indireta
 Ala, Gln e Glu: Carreadores de -NH3+
Circuito GluGlnGlu
1. GLUTAMATO  Fígado (intracelular)
2. GLUTAMINA  Músculo e outros tecidos
3. ALANINA  Músculo  Piruvato

 O Glu e a Gln desempenham papel crucial

no metabolismo do nitrogênio
Tecido
periférico
 Como a NH3 é tóxica e sua conversão em - Músculo e
ureia ocorre no fígado, o NH4+ produzido outros
em outros tecidos é incorporado em
compostos não tóxicos para serem
transportados na circulação.
Plasma
sanguíneo
 No citosol de hepatócitos, α-NH3+ da
maioria de aminoácidos são transferidos
para o α-cetoglutarato formando Glu Tecido
hepático

 O excesso de -NH3+ gerado na maioria dos

tecidos é convertida no grupo -NH3+ da Gln
para encaminhamento para o fígado
 O papel de Ala, Gln e Glu
Ciclo da Glicose-Alanina
 Ala atua como um transportador da NH3 e piruvato do
músculo (em atividade anaeróbica) até o fígado.
 Músculo e tecidos que degradam aminoácidos como
combustível o grupo -NH3+ como Glu.
 O grupo -NH3+ do Glu pode ser transformado em Gln (via
Gln-sintetase) e transportada para o fígado
OU
 Transferido ao piruvato (produto da glicólise muscular)
pela ação da Ala-aminotransferase
 Ala no fígado é convertida em Glu (ALT ou TGP) o qual
pode entrar na mitocôndria e sob a ação da glutamato
desidrogenase libera amônia
 O gasto energético da gliconeogênese é imposto somente
ao fígado. O músculo precisa de todo ATP para a contração
muscular.
 O N é excretado via UREIA ou usado na biossíntese
 O piruvato será empregado na produção de glicose, via
gliconeogênese, que pode retornar ao músculo.
- Ação complementar ao Lactato no Ciclo de Cori
 O destino final do NH3 em ureotélicos:
Excreção na forma de ureia

 Animais terrestres necessitam de vias metabólicas para a excreção de N e diminuição da

toxicidade da NH3 e diminuição da perda de água

 Plantas reciclam essencialmente todos os grupos NH3 e a excreção de N ocorrem em

condições específicas

 Nos animais ureotélicos a NH3 atinge a mitocôndria dos hepatócitos será convertida em
UREIA

 Ciclo da UREIA ou ciclo Krebs-Henseleit (1932; 1° ciclo metabólico a ser descrito!!)

 No ciclo da UREIA um dos átomos de N é derivado do Asp, o outro é derivado do próprio

NH4+ livre.

 O átomo de C vem do bicarbonato (HCO3-) oriundo do metabolismo oxidativo.

 A UREIA, que tem alta solubilidade (~10-11 mol/L), atinge a circulação e chega aos rins
onde é excretada na urina
O destino final do NH3 em ureotélicos:
Excreção
O ciclo da ureia
- Inicia na mitocôndria e termina no
citoplasma
- Requer lançadeiras

 Fase mitocondrial
- Carbamoil-Pi-sintetase I
- Ativa NH4+
- Isoenzima I comprometida com o ciclo da
ureia
- Isoforma II gera carbamoil-Pi para síntese
de pirimidinas no citoplasma
 Fase citoplasmática
1) Ornitina-transcabamoilase
2) Arginino-succinato-sintetase
-Une Asp (oriundo da AST) com citrulina
- Requer intermediário ativado com AMP
3) Arginino-sucninase
- Única reação reversível do ciclo
4) Arginase
- Hidrólise da Arg gerando Ureia e
regenerando Ornitina
 As reações de ativação
Uso de ATP para ativar intermediários do ciclo de Krebs
Gasto de energia para eliminar substância tóxica  NH4+
 O bi-ciclo de Krebs
Interconexão do Ciclo da ureia e de Krebs
Fumarato é metabólito comum em ambos os ciclos
 Depende de transporte de intermediários comuns entre mitocôndria e citoplasma
Trocadores envolvidos: 1) Glu-Asp 2) Malato-α-cetoglutarato - Glu-OH-

Isoenzimas 3 2 2 Sistema lançadeira

mitocondriais e Malato-Aspartato é
citoplasmáticas 4 5 responsável pelo
cuidam da encaminhamento
interconversão de 1 de NADH gerado na
intermediários para o via glicolítica no
transporte por citoplasma para a
membranas por mitocôndria
sistema lançadeira
(3) Fumarase
(1) (citossólica)
Argininosuccinato
sintetase (4) MDH
(2) (citossólica)
Argininosuccinase (5) AST
(citossólica)
 Regulação do ciclo da ureia
Regulação de curto prazo Regulação a longo prazo
 Regulação alostérica da carbamoil fosfato 1) A quantidade de ureia excretada em
sintetase I humanos é dependente da dieta
- Estimulo por N-acetilglutamato (produzido a
partir de condensação de glutamato e acetil- - ↑ em condições alta ingestão proteica –
CoA pela N-acetilglutamato sintase). produção de ácidos graxos a partir dos α-
cetoácidos correspondentes dos
aminoácidos ingeridos.
- A N-
acetilglutamato - ↑ em condições de jejum prolongado onde
sintase é ativada as cadeias carbônicas dos aminoácidos são
por arginina, que utilizadas como precursores
sinaliza acúmulo de gliconeogênicos.
intermediários do  Nessas condições há ↑ da síntese das
ciclo da ureia e enzimas do ciclo da ureia e da carbamoil
excesso de NH4+. fosfato sintetase I (elevação de cerca de 10
a 20 vezes).
- A Arg adequa a
velocidade de
formação de NH4+ a 2) Diminui em condições de dieta pobre
sua conversão em em proteínas e rica em carboidratos e
ureia. lipídios
Redução da concentração das enzimas
envolvidas no ciclo
 Balanço energético
A síntese de uma molécula de ureia consome 4 ligações Pi
- 2 ATP para a síntese de carbamoil-Pi
- 2 equivalentes ATP: ativação citrulina em citruil-AMP libera PPi
Pirofosfatase alcalina hidroliza PPi em 2 Pi

2 NH4+ + 1 HCO3- + 3 ATP4- + 1 H2O → 1 ureia + 2 ADP3- + 4 Pi2- + 1 AMP2- + 2 H+

O custo é substancialmente reduzindo pelo acoplamento do transporte de equivalentes

redutor na forma de NADH para a mitocôndria pela lançadeira Malato-aspartato
1 NADH = 2,5 ATP na fosforilação oxidativa

Hiperamonemia
 Depleção de intermediários do ciclo de Krebs e diminuição da taxa de oxidação da
glicose  vital para o tecido cerebral.
- Alto consumo de α-cetoglutarato para a síntese de Glu.
 Comprometimento da transmissão do impulso nervoso e encefalopatia via ação
exacerbada da transmissão GABAérgica  alta [Glu].

 Falhas genéticas ocasionam hiperamonemia ou aumento dos intermediários

- Intolerância a dietas proteicas
- Reações irreversíveis causam aumento dos intermediários do ciclo
- Dieta deve ser suprida com os aminoácidos essenciais
 VISÃO GERAL do metabolismo de NH3
Principais vias do transporte de nitrogênio entre órgãos, após
proteólise muscular

 Aminoácidos oriundos de proteólise intracelular ou da

digestão
- Grupo NH3 é encaminhado via Ala ou Gln para o Fígado,
gerando Glutamato
- Ciclo da UREIA capta o NH4- livre e NH3 do Asp, ambos
oriundos do Glutamato via glutamato desidrogenase e AST
- Ureia e Gln são liberados na corrente sanguínea e excretados
pelos Rins na urina
- Rins tem Glutaminase gerando NH4- livre e Glu

Compostos nitrogenados excretados pelo homem

Composto Quantidade excretada (g/dia)
Ureia 30
NH4+ 0,7
Creatinina 1,4
Ácido úrico 0,8
 Degradação da cadeia carbônica dos aminoácidos

 Rende 10-15% da energia extraída pelo organismo

 Removido o grupo NH3, resta o esqueleto carbônico do aminoácido na forma de α-

cetoácido.

 As 20 cadeias carbônicas são oxidadas por vias próprias, porém convergem para 6
componentes do metabolismo: piruvato, acetil CoA, oxaloacetato, fumarato, α-
cetoglutarato e succinato (4 últimos são intermediários do ciclo de Krebs).
 A partir desse ponto o metabolismo da cadeia carbônica dos aminoácidos confunde-se
com o dos carboidratos ou ácidos graxos.

 Um mesmo aminoácido pode contribuir para diferentes componentes do metabolismo.

 O destino final do α-cetoácido depende do tecido e do estado fisiológico podendo ser:

- Oxidado pelo ciclo de Krebs

- Utilizado na Gliconeogênese

- Conversão em triacilglicerol
 O destino do esqueleto de C de Aminoácidos

 Aminoácidos
cetogênicos
- Corpos
cetônicos
- Ácidos graxos

 Aminoácidos
glicogênicos
- Gliconeogênese
 Rearranjos químicos na degradação de cetoácidos

 Transaminação (transferência de grupo NH3): coenzima piridoxal-fosfato

 Transferência de carbono auxiliada por 3 cofatores principais

Transfere grupo metil

(-CH3)

Transfere CO2

Transfere grupo: -CH3, -CH2OH e -COH

  6 Aminoácidos convertidos, total
ou parcialmente, em piruvato
Treonina Glicina
Serina Cisteína
Alanina Triptofano

Piruvato pode ser convertido em Acetil-CoA e

oxidado no ciclo de Krebs, usado para
gliconeogênese via oxaloacetado ou para síntese
de ácidos graxos
  7 Aminoácidos
convertidos,
totalmente ou
parcialmente, em
Acetil-CoA
Triptofano Lisina
Fenilalanina Tirosina
Leucina Isoleucina
Treonina

Trp é precursor de
Serotonina, Niacina e outros

Tyr é precursor de melanina

Falhas genéticas na
degradação da Phe pode
causar fenilcetonúria
  5 Aminoácidos
convertidos em α-
cetoglutarato
Prolina Glutamina
Glutamato Arginina
Histidina
  4 Aminoácidos
convertidos em Succnil-CoA
Metionina Isoleucina
Treonina Valina

 2 Aminoácidos
convertidos em
Oxaloacetado
Asparagina e Aspartato
Os Aminoácidos de cadeia ramificada não são degradados no Fígado
Leucina Isoleucina Valina

Sofrem transaminação e descarboxilação oxidativa por enzimas específicas no tecido

periférico
 A origem do Nitrogênio das moléculas orgânicas
 Os organismos apresentam dependência variada do meio ambiente com relação ao
suprimento de aminoácidos

 A principal fonte de nitrogênio para os seres vivos é o N2 atmosférico

- Diferentemente do O2, o N2 é um gás pouco reativo

 Para ser assimilado pelas células, o N2 precisa ser convertido em NH3

- Processo chamado de Fixação de nitrogênio

 30-40% são fixados por:

- Processo naturais, não biológicos como descargas elétricas (raios) e radiação UV (10-15%)

- Processos industriais (fertilizantes) (25%)  processo Haber-Bosch: ~10% da energia

industrial mundial
 A origem do Nitrogênio das moléculas orgânicas
Fixação de nitrogênio
 60-70% do nitrogênio disponível para os seres vivos são fixados por bactérias
- bactérias fixadoras de N2 compreendem um grande número de espécies que habitam os
mais diversos nichos ecológicos (solo, oceano, rios, etc.)

 Vegetais e muitas bactérias

conseguem sintetizar todos os
aminoácidos sendo o grupo NH3+ obtido
a partir de NH3 e a cadeia carbônica a
partir de carboidratos

As bactérias, produzem um excesso de

NH3 que é liberado para o solo.

 Bactérias da família Rhizobiaceae invadem as raízes de leguninosas, induzindo a

formação de nódulos complexos, responsáveis pela fixação do nitrogênio.

 Bactérias endofíticas como as do gênero Burkholderia ganham acesso ao sistema

vascular de não-leguminosas como gramíneas (milho, arroz, gramas, etc)

Bactérias de vida livre como Azobacter

 A fixação por simbiose é mais eficiente que a realizada por bactérias de vida livre.
 A origem do Nitrogênio das moléculas orgânicas
Fixação de nitrogênio
 Bactérias de dois gêneros e convertem NH3 em nitratos e
nitritos
 Plantas (em geral) e bactérias
são capazes de converter NO2-
e NO3- em NH3.

 Porém, ANIMAIS tem que obter, a partir dos aminoácidos,

TODO o N para a síntese de suas macromoléculas nitrogenadas

A quantidade total anual de

nitrogênio fixado excede 1011 Kg.

Setas vermelhas indicam reações

que em sua maior parte ocorrem em
ambientes anaeróbios.
Redução de Nitrato e Nitrito
 Nitrogenase: a maquinaria de fixação de N
A nitrogenase é a enzima que N2 a amónia (NH3)

Duas proteínas:
Dinitrogenase (propriamente dita – Tetrâmero α2β2): cujo sítio ativo é composto por um
centro de ferro-molibdénio (FeMo)  Componente I.
Dinitrogenase redutase: proteína de ferro-enxofre contendo centros de ferro-enxofre (FeS)
do tipo [4Fe-4S]  Componente II.

 Canalizador de e’
para o cofator FeMo.

 Seria capaz de
sofrer oxirredução
multi-eletrônica ou
seriada

Local onde o N2 é
reduzido
 Nitrogenase: a maquinaria de fixação de N
Na conversão de N2 a NH3, a ligação tripla do tem de ser
(pelo menos parcialmente) quebrada, sendo este
processo energeticamente custoso.
1
8 e- + 8 H+ + N2 + 16 ATP + 16 H2O

2 NH3 + H2 + 16 ADP + 16 Pi
2
1) O centro [4Fe-4S]2+, recebe um e’ do doador
eletrônico (por ex, ferredoxina), convertendo-se na
forma reduzida [4Fe-4S]+;
2) ATP liga-se ao Componente II, induzindo uma
alteração na sua conformação estrutural;
3) Componente II associa-se ao Componente I, 3/4
ocorrendo hidrólise simultânea do ATP a ADP e
transferência do e’ do centro [4Fe-4S]+ para o centro
P do componente I;
5
4) Ocorre dissociação das duas proteínas e liberação de
ADP do Componente I;
5) O componente I utiliza o e’ recebido num dos passos
catalíticos de redução do N2.
 Nitrogenase: a maquinaria de fixação de N
Reação seriada

8x
 Nitrogenase: a maquinaria de fixação de N
Reação seriada
Dissociação entre componente II e componente I não mostrado.

Componente
II
Dinitrogenase
redutase

Componente I
Dinitrogenase

Próton é entregue (1 a 1) por uma rede de transferência de moléculas de água

 A amônia é incorporada em Glu e Gln
 A amônia é, primeiramente, incorporada em Glu e Gln
- os coletores de grupos amino, sendo, então, utilizados para a síntese dos demais
aminoácidos.

- Bactérias como E. coli sintetizam os 20

aminoácidos

- Humanos sintetizam apenas 11 dos 20

aminoácidos

- Os demais 9 aminoácidos são

denominados AMINOÁCIDOS ESSENCIAIS
que devem ser obtidos da dieta.

Tyr e Cys, apesar de serem considerados

não essenciais, são sintetizados a partir de
aminoácidos essenciais obtidos da dieta.
 Síntese de aminoácidos
Os aminoácidos não essenciais são sintetizados por reações bem simples, enquanto as vias
para formação dos essenciais são bem complexas

Precursores da biossíntese dos 11 aminoácidos

não essenciais no organismo humano

Precursor de átomos de C O nitrogênio

entra nessas
vias à partir
do glutamato
e glutamina
 Precursores da biosíntese de aminoácidos
em plantas e bactérias
Os aminoácidos são derivados de intermediários do ciclo de Krebs, da glicólise ou da via
das pentoses fosfato