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proteínas
Características y propiedades
Importancia biológica
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“Macromoléculas que se unen para formar proteínas”
Aminoácido = Residuo
Aminoácidos:
“bloques de
construcción
de proteínas”.
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Importancia
de los • La diversidad de las proteínas es encontrada
aminoácidos por las propiedades intrínsecas de 20
aminoácidos comunes.
• La capacidad de polimerizarse y combinarse.
• Propiedades ácido-base.
• Variedad estructural y funcionalidad química en
las cadenas extremas aminoacídicas.
• Quiralidad.
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Estructura de los aminoácidos
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Proyección de Fischer
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Aminoácidos
enantiómeros:
Levógiros o
dextrógiros
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Entonces…
¿Qué ocurre si encontramos y consumimos
algún suplemento que diga D-aminoácido?
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Algo llamado
enlace peptídico
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¿Los aminoácidos actúan como ácido, base o ambas?
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• Por su grupo R (Cadena lateral)
• No polares (alifáticos)
• Aromáticos
• Polares sin carga
• Polares cargados positivamente
• Polares cargados negativamente
¿Cómo se • Polaridad le da la solubilidad en agua
clasifican los y etanol
aminoácidos?
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Curiosidades y nomenclatura
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Loqueras de la nomenclatura de una letra
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Gly
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Phe
Tyr
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Cys
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Thr
Tyr
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Lys
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Características importantes de los grupos de aminoácidos
• Aminoácidos no polares:
• Plegamiento protéico. Interaccionan entre sí.
• Aminoácidos polares sin carga:
• Son capaces de formar enlaces con el agua.
• Gly no interacciona por su cadena R.
• Aminoácidos ácidos:
• Considerados ácidos débiles.
• Capaces de interaccionar con metales.
• Aminoácidos básicos:
• Participan en interacciones electrostáticas.
• His principal aceptor y donador.
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Modificación de pKa
• Factor ambiente afecta:
• Ambiente polar: favorece formas cargadas
• R – COO– o R – NH3+
• Ambiente no polar:
• Aumenta pKa de R – COOH = ácido más débil
• Disminuye pKa de R – NH2 = ácido más fuerte
• Que provoca:
• Refuerza o contrarresta efectos solventes
• Abarcan rangos de pH amplios, presentes en sitios activos de enzimas
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¿Los aminoácidos se pueden clasificar de otra
manera?
Hidrofóbicos Hidrofílicos Anfipáticos
Ala Arg Lys
Gly Asp Met
Ile Asn Trp
Leu Cys Tyr
Phe Gln
Pro Glu
Val His
Ser
Thr
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Esenciales No esenciales
Ile Ala
Leu Arg
Lys Asp
clasificación Phe
Thr
Cys
Gln
útil de Trp Gly
aminoácidos Val Pro
His (niños) Ser
Tyr
His
Glu
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Otros • ¿Qué es una curva de titulación?
términos • ¿Qué es una solución amortiguadora
químicos (buffer o tampón)?
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• pH al cual una molécula alcanza una carga neta
neutra o cero
• Propiedad de que actúen como ácidos o bases
Punto
isoeléctrico
(pI)
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Ácido aspártico
Ejercicio
s
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¿Y qué ocurre con los carbonos quirales?
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Ordenar los compuestos de acuerdo a su quiralidad
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Importancia de los aminoácidos
• Alanina:
• Se puede formar a partir de trp, y del código genético.
• Liberado por músculo esquelético, tejido periférico y captado por hígado.
• Usado como parámetro hepático.
• Glutamato:
• Importante en la formación de GABA y glutatión, derivados del ácido fólico.
• Regula proteínas presentes en coagulación por la gama-carboxiglutamato
• Glutamina:
• Transporte de grupos nitrogenados a diferentes células.
• Desintoxicación del amonio.
• Síntesis de bases nitrogenadas
• Síntesis de aminoazúcares (glucosamina, galactosamina, N-acetil galactosamina) –
formación FSH y LH.
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• Aspartato:
• Síntesis bases nitrogenadas
• Parámetro cardiaco, hepático y daño en otros musculos.
• Asparagina:
• Incorporación a proteínas y donador de grupo amida a
oligosacáridos.
• Serina y glicina:
• Transformación serina – glicina a transformación Acido
fólico – >TH4 –> N5-N10-metilenTH4
• Glicina –> glioxilato –> oxalato
• Colina –> Glicina
• Serina –> Cisteína
• Serina: Síntesis de bases nitrogenadas
• Glicina: Neurotrasmisor, síntesis de glutatión, creatin,
porfirinas, conjugados de ácidos biliares. Amoniaco
utilizable en corteza renal
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• Treonina:
• Se incorpora a vías metabólicas y puede formar glicina
• Metionina:
• Origina cisteína y homocisteína
• Homocisteína es aterotrombótico
• Cisteína
• Precursor de taurina, Co-A y glutatión
• Prolina
• Fundamental en estructura del colágeno
• Hidroxiprolina –> coagulación de sangre
• Ornitina
• Proliferación celular
• Arginina
• Regulador ciclo de la urea, formación de creatina y oxido nítrico
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• Histidina:
• Formación de histamina
• Fenilalanina
• Transformación de tirosina
• Tirosina
• Precursor de hormonas tiroideas, catecolaminas y melanina.
• Precursor epinefrina
• Valina, leucina e isoleucina
• Precursores glucogénicos y cetogénicos
• Triptófano
• Formador ácido niconítico a partir de alanina
• Precursor de serotonina y melatonina
• Lisina
• Ayuda a la consistencia del colágeno al convertirse en hidroxilisina
• Precursor de carnitina
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Derivados
• Selenocisteína
• Antioxidante, actividad de la tiroides, sistema inmune, actividad
anticancerígena
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