Você está na página 1de 6

Estrutura primária

É dada pela seqüência de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica. É o nível estrutural mais simples e mais

importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula. São específicas para cada proteína, sendo, geralmente, determinadas geneticamente. A estrutura primária da proteína resulta em uma longa cadeia de aminoácidos, com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi terminal". Sua estrutura é somente a seqüência dos aminoácidos, sem se preocupar com a orientação espacial da molécula. Suas ligações são ligações peptídicas e pontes dissulfeto. Representada pela sequência de aminoácidos unidos por meio das ligações peptídicas. É ligada a carboidratos assim como outros. Estrutura secundária

É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si na sequência primária da proteína. É o último nível

de organização das proteínas fibrosas, mais simples estruturalmente. Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos alfa dos aminoácidos e os seus grupos amina e carboxilo. O arranjo secundário de uma cadeia polipeptídica pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações entre carbonos alfa e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento da molécula.São dois os tipos principais de arranjo secundário regular:

alfa-hélice: presente na estrutura secundária dos níveis de organização das proteínas. São estruturas cilindricas

estabilizadas por pontes de hidrogénio entre aminoácidos. As cadeias laterais dos aminoácidos encontram-se viradas para fora.

Existem várias formas de como as hélice alfa podem organizar-se. folha-beta: padrão estrutural encontrado em várias proteínas, nas quais regiões vizinhas da cadeia polipeptídica associam-se por meio de ligações de hidrogénio, resultando em uma estrutura achatada e rígida. Estrutura terciária Resulta do enrolamento da hélice ou da folha pregueada, sendo estabilizada por pontes de hidrogênio e pontes dissulfeto. Esta estrutura confere a atividade biológica às proteínas.

A estrutura terciária descreve o dobramento final de uma cadeia, por interações de regiões com estrutura regular ou

de regiões sem estrutura definida, podendo haver interações de segmentos distantes de estrutura primária, por ligações não covalentes. Enquanto a estrutura secundária é determinada pelo relacionamento estrutural de curta distância, a terciária é caracterizada pelas interações de longa distância entre aminoácidos, denominadas interações hidrofóbicas, pelas interações eletrostáticas, pontes de hidrogenio e de sulfeto. Todas têm seqüências de aminoácidos diferentes, refletindo estruturas e funções diferentes. Efetua interações locais entre os aminoácidos que ficam próximos uns dos outros. Estrutura quaternária

Algumas proteínas podem ter duas ou mais cadeias polipeptídicas. Essa transformação das proteínas em estruturas tridimensionais é a estrutura quaternária, que são guiadas e estabilizadas pelas mesmas interações da terciária.A junção de cadeias polipeptídicas pode produzir diferentes funções para os compostos. Um dos principais exemplos de estrutura quaternária é a hemoglobina. Sua estrutura é formada por quatro cadeias polipeptídicas.

Universidade Potiguar - UnP Disciplina:Bioquímica Professora: Ana Katarina M. C. SoaresAula 1 Aminoácidos Na natureza há cerca de 300 aminoácidos, alguns aminoácidos são especiais e só aparecem em alguns tipos de proteínas (hidroxiprolina=colágeno). Logo, os aminoácidos são as unidades fundamentais das proteínas. Todas as proteínas humanas são formadas a partir da ligação em seqüência de apenas 20 tipos de aminoácidos codificados pelo DNA. Eles exercem várias funções importantes, além de formar proteínas como: neurotransmissores, formação de hormônios, medicamentos, metilação, etc. São divididos em essenciais e não essenciais, formas ligadas à dieta, pois 10 deles não são produzidos pelo organismo, ou se sua síntese acontece em uma quantidade muito pequena, enquanto os outros 10 são sintetizados pelo corpo. Os aminoácidos possuem um carbono central, quiral que pode por rotação originar 2 imagens especulares estereoisômeros ou enântiômeros - que não se superpõe do tipo D ou L. Nas proteínas humanas são encontrados apenas aminoácidos na forma L. A estrutura geral de um aminoácido envolve um grupoamina (NH2) e um grupocarboxila (COOH), ambos ligados a um carbono central, quase sempre assimétrico, dito carbonoα; que também é ligado a um hidrogênio e a uma cadeia lateral, que é representado pela letra “R”, responsável pela diferenciação entre os 20 AA. É o radical quem define uma série de características, tais como polaridade e grau de ionização em solução aquosa. É a polaridade que permite classificar os aminoácidos em classes: Com radical “R” - APOLAR: geralmente formado por carbono e hidrogênio -Alifáticos: Alanina, Valina, Leucina, Isoleucina e Metionina.Aromáticos: Fenilalanina, Triptofano, Tirosina. Com radical “R” – POLAR:

geralmente contendo hidroxilas (OH) e grupamentos amida.

Asparagina (amida), Glutamina (amida). 1 carboxila) - Lisina, Arginina, Histidina.

carboxila)- Aspartato, Glutamato. Casos Especiais: Cisteína (Grupo sulfidrila), Prolina (imino) e a Glicina (não quiral). Aminoácidos livres em pH neutro - o grupo carboxila é carregado negativamente formando íon carboxilato (COO-) e o amino é carregado positivamente (protonado) formando a amina (NH3+). Os aminoácidos com grupos carregados em suas cadeias laterais existem em soluções neutras como ZWITTERIÔNS, sem nenhuma carga líquida. Os aminoácidos em solução aquosa possuem também a capacidade de agir como ácido ou base, firmando

também a capacidade de agir como ácido ou base, firmando Não-carregado: Serina (álcool), Treonina (álcool),

Não-carregado: Serina (álcool), Treonina (álcool),

Não-carregado: Serina (álcool), Treonina (álcool), Carregados Positivamente : diamino e monocarboxílicos(tem 2

Carregados Positivamente : diamino e monocarboxílicos(tem 2 aminas e

Carregados Negativamente : monoamino e dicarboxílicos (1 amina e 1

íons dipolares Anfoteria, onde:

carga negativa (COO-);

positiva (NH3+). Este comportamento depende do pH do meio em que o aminoácido se encontra. O valor do pH onde as cargas elétricas do aminoácido se igualam e se anulam chama-se Ponto Isoelétrico ou pH Isoelétrico. PI =(pk1+pK2)/2 ou PI=(pk2+pk3)/2, dependendo se o aa é neutro, ácido ou básico. Os peptídeos são formados pela união do grupo carboxila de um aminoácido ao grupo amina de outro aminoácido em uma ligação covalente (amida). As proteínas consistem de cadeias polipeptídicas, com 100 ou mais aminoácidos.

de cadeias polipeptídicas, com 100 ou mais aminoácidos. O grupo carboxila ioniza-se em solução aquosa liberando

O grupo carboxila ioniza-se em solução aquosa liberando próton, e adquirindo

O grupo amina ioniza-se em solução aquosa aceitando próton, e adquirindo carga

ESTUDO DIRIGIDO -1 1.Qual a importância dos aminoácidos? Aminoácidos representam 20% do corpo humano e são unidades fundamentais para constituição de proteínas, que são moléculas essenciais para manter o funcionamento de qualquer organismo vivo, além de executar importantes funções como neurotransmissores, formação de hormônios, medicamentos, metilação, etc. 2.Comente algumas funções importantes exercidas pelos aminoácidos. Síntese de proteínas em vários órgãos, sendo essas proteínas vitais para o funcionamento de qualquer organismo vivo, como hormônios e enzimas. Outras funções incluem a regeneração e constituição da proteína muscular, como é o caso da albumina, leucina, valina e isoleucina. O ácido aspartico, por exemplo, está envolvido na conversão de carboidratos em energia e a prolina na constituição de tecidos conjuntivos. 3.Defina aminoácidos essenciais e não-essenciais, exemplificando-os? Aminoácidos essenciais são aminoácidos de suma importância para o corpo humano, porém eles não são sintetizados ou quando são, em doses abaixo do necessário para a manutenção do corpo, como é o caso da fenilalanina, que tem importante papel na comunicação dos neurônios fazendo parte da constituição dos neurotransmissores, além de ser unidade de constituição do colágeno, por isso, alimentos como vegetais e carnes são fontes para suprir a necessidade de nosso corpo. Aminoácidos não- essenciais também são de suma importância para a manutenção do homem, mas esses, ao contrário dos essenciais, são produzidos na quantidade necessária a partir de metabólicos que são encontrados em nossa alimentação, como exemplo a taurina, que age como transmissor metabólico e fortalece as contrações cardíacas. 4.Caracterize estruturalmente um aminoácido (desenhando e comentando). A estrutura geral de um aminoácido consiste num carbono quiral α, um grupo carboxila (COO–), um grupo amina (NH3), um átomo de hidrogênio e um grupo radical R, as diferenças existentes no radical determina os 20 tipos de AA. COO| H3N+–––– C––– H | R 5.Classifique os aminoácidos quanto ao sabor. Exemplificando. Sabores umami e ácidos: glutamato e ácido aspartico; Sabor adocicado: glicina, alanina, treonina, prolina, serina e glutamina; Sabor amargo: fenilalanina, tirosina, arginina, leucina, isoleucina, valina, metionina e histidina. 6.Como podemos representar os aminoácidos? Pelo nome completo, por 3 letras ou uma só letra. Exemplo: Glicina Gly - G 7.O que significa cada sigla da seqüência: Gly-Cys-Pro-Ser-Ala-Val-Leu-Ile-Met-Phe-Trp-Asn-Gln-Lys-

Arg-His-Asp-Glu. É a abreviação dos seguintes aminoácidos: glicina, cisteína, prolina, serina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, triptofano, asparagina, glutamina, lisina, arginina, histidina, aspartato e glutamato. CARBONO QUIRALα HIDROGÊNIO GRUPO AMINA RADICAL ORGÂNICO GRUPO CARBOXILA 8.Cite alguns alimentos que contém aminoácidos essências. Ovos e leite contêm geralmente a mistura de quase todos os aminoácidos essenciais. Encontramos aminoácidos também em outros alimentos como carnes e vegetais. 9.Defina os termos quiral, enatiômeros, e zwitteriôns. Quiral: molécula que possui através do átomo quiral, 4 ligantes distintos, formando imagens especulares não superpostas. Enântiômeros: são moléculas que são imagens entre si como num espelho e não são sobreponíveis umas as outras; Zwitteriôns: são compostos que contem ambos os grupos ácidos e bases nas suas moléculas. 10.A maioria dos aminoácidos proteínogênicos possui que tipo de imagem (enantiômeros)? E nas bactérias? Que vantagem isto representa para as bactérias? Sim, as imagens são todos do tipo L, além dessas apresentam mais duas propriedades: absorvem raios UV e são anfóteros. As bactérias as imagens de um aminoácido são todas do tipo D. A vantagem disso para elas é que as nossas enzimas não as atingem, por que elas são L enzimas e as bactérias possuem proteínas D! 11. Como se classificam os aminoácidos de forma geral? Pelo radical que apresenta. 12.E quanto à polaridade ou comportamento do radical em solução? Exemplifique estruturalmente cada um deles. (Nome e estrutura) Quanto ao radical, eles podem ser classificados como: apolar, polar não-carregado e polar carregado. Apolar: Quando o radical é constituído de átomos de carbono e hidrogênio (grupo alquila) e são hidrofóbicos. São eles: alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, triptofano e metionina. Polar não-carregado: Quando o radical é constituído de hidroxilas, sulfidrilas e agrupamentos aminas. São hidrofílicos. São eles: glicina, serina, treonina, cisteína, tirosina, asparagina e glutamina. Polar carregado: Se o grupo radical for carregado positivamente são AA diamino e monocarboxílicos. São eles: lisina, arginina e histidina. Se o grupo radical for carregado negativamente são AA monoamino e dicarboxílicos. São eles: ácido aspartico e ácido glutâmico. 13. Qual dos 20 aminoácidos padrão são: a)Cíclicos possuem estrutura anelar Fenilalanina Tirosina Prolina Triptofano Histidina. b)Aromáticos radicais de cadeia fechada (anel aromático) Tirosina Fenilalanina Triptófano. c)Neutros R polar sem carga Serina Treonina Cisteína Tirosina Aspargina Glutamina. d)Ácidos radical ácida Glutamato Aspartato. e)Básicos radical básico Lisina Arginina Histidina. f)Sulfurados radical com átomo de enxofre - Taurina, Cisteína e Metionina. g)Iminoácido - aminoácido com átomo de nitrogênio ligado a dois átomos de carbono Prolina. 14. Comente em separado os 3 casos especiais. Prolina - Diferencia-se dos demais aminoácidos devido ao facto de possuir uma estrutura quimicamente coesa e rígida, sendo mesmo o aminoácido mais rígido dos vinte que são codificados geneticamente. A sua estrutura anelar confere-lhe além da propriedade cíclica ainda a classificação de iminoácido, já que a sua estrutura resulta da ligação do terminal alfa-amina (NH2) à cadeia variável alifática. A cisteína, que contém três átomos de carbono tem um grupamento tiol (ou sulfidrila, -SH). A taurina é um aminoácido sulfurado particular. Ao contrário dos outros aminoácidos, ela não está associada a outros aminoácidos para formar as proteínas, mas permanece sob a forma livre.

ESTUDO DIRIGIDO -1 1.Qual a importância dos aminoácidos? Aminoácidos representam 20% do corpo humano e são unidades fundamentais para constituição de proteínas, que são moléculas essenciais para manter o funcionamento de qualquer organismo vivo, além de executar importantes funções como neurotransmissores, formação de hormônios, medicamentos, metilação, etc. 2.Comente algumas funções importantes exercidas pelos aminoácidos. Síntese de proteínas em vários órgãos, sendo essas proteínas vitais para o funcionamento de qualquer organismo vivo, como hormônios e enzimas. Outras funções incluem a regeneração e constituição da proteína muscular, como é o caso da albumina, leucina, valina e isoleucina. O ácido aspartico, por exemplo, está envolvido na conversão de carboidratos em energia e a prolina na constituição de tecidos conjuntivos. 3.Defina aminoácidos essenciais e não-essenciais, exemplificando-os? Aminoácidos essenciais são aminoácidos de suma importância para o corpo humano, porém eles não são sintetizados ou quando são, em doses abaixo do necessário para a manutenção do corpo, como é o caso da fenilalanina, que tem importante papel na comunicação dos neurônios fazendo parte da constituição dos neurotransmissores, além de ser unidade de constituição do colágeno, por isso, alimentos como vegetais e carnes são fontes para suprir a necessidade de nosso corpo. Aminoácidos não- essenciais também são de suma importância para a manutenção do homem, mas esses, ao contrário dos essenciais, são produzidos na quantidade necessária a partir de metabólicos que são encontrados em nossa alimentação, como exemplo a taurina, que age como transmissor metabólico e fortalece as contrações cardíacas. 4.Caracterize estruturalmente um aminoácido (desenhando e comentando). A estrutura geral de um aminoácido consiste num carbono quiral α, um grupo carboxila (COO–), um grupo amina (NH3), um átomo de hidrogênio e um grupo radical R, as diferenças existentes no radical determina os 20 tipos de AA. COO| H3N+–––– C––– H | R 5.Classifique os aminoácidos quanto ao sabor. Exemplificando. Sabores umami e ácidos: glutamato e ácido aspartico; Sabor adocicado: glicina, alanina, treonina, prolina, serina e glutamina; Sabor amargo: fenilalanina, tirosina, arginina, leucina, isoleucina, valina, metionina e histidina. 6.Como podemos representar os aminoácidos? Pelo nome completo, por 3 letras ou uma só letra. Exemplo: Glicina Gly - G 7.O que significa cada sigla da seqüência: Gly-Cys-Pro-Ser-Ala-Val-Leu-Ile-Met-Phe-Trp-Asn-Gln-Lys- Arg-His-Asp-Glu. É a abreviação dos seguintes aminoácidos: glicina, cisteína, prolina, serina, alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, fenilalanina, triptofano, asparagina, glutamina, lisina, arginina, histidina, aspartato e glutamato. CARBONO QUIRALα HIDROGÊNIO GRUPO AMINA RADICAL ORGÂNICO GRUPO CARBOXILA 8.Cite alguns alimentos que contém aminoácidos essências. Ovos e leite contêm geralmente a mistura de quase todos os aminoácidos essenciais. Encontramos aminoácidos também em outros alimentos como carnes e vegetais. 9.Defina os termos quiral, enatiômeros, e zwitteriôns. Quiral: molécula que possui através do átomo quiral, 4 ligantes distintos, formando imagens especulares não superpostas. Enântiômeros: são moléculas que são imagens entre si como num espelho e não são sobreponíveis umas as outras; Zwitteriôns: são compostos que contem ambos os grupos ácidos e bases nas suas moléculas. 10.A maioria dos aminoácidos proteínogênicos possui que tipo de imagem (enantiômeros)? E nas bactérias? Que vantagem isto representa para as bactérias? Sim, as imagens são todos do tipo L, além dessas apresentam mais duas propriedades: absorvem raios UV e são anfóteros. As bactérias as imagens de um aminoácido são todas do tipo D. A vantagem disso para elas é que as nossas enzimas não as atingem, por que elas são L enzimas e as bactérias possuem proteínas D! 11. Como se classificam os aminoácidos de forma geral? Pelo radical que apresenta. 12.E quanto à polaridade ou comportamento do radical em solução? Exemplifique estruturalmente cada um deles. (Nome e estrutura) Quanto ao radical, eles podem ser classificados como: apolar, polar não-carregado e polar carregado. Apolar: Quando o radical é constituído de átomos de carbono e hidrogênio (grupo alquila) e são hidrofóbicos. São eles: alanina, valina, leucina, isoleucina, prolina, fenilalanina, triptofano e metionina. Polar não-carregado: Quando o radical é constituído de hidroxilas, sulfidrilas e agrupamentos aminas. São hidrofílicos. São eles: glicina, serina, treonina, cisteína, tirosina, asparagina e glutamina. Polar carregado: Se o grupo radical for carregado positivamente são AA diamino e monocarboxílicos. São eles: lisina, arginina e histidina. Se o grupo radical for carregado negativamente são AA monoamino e dicarboxílicos. São eles: ácido aspartico e ácido glutâmico. 13. Qual dos 20 aminoácidos padrão são: a)Cíclicos possuem estrutura anelar Fenilalanina Tirosina Prolina Triptofano Histidina. b)Aromáticos radicais de cadeia fechada (anel aromático) Tirosina Fenilalanina Triptófano. c)Neutros R polar sem carga Serina Treonina Cisteína Tirosina Aspargina Glutamina. d)Ácidos radical ácida Glutamato Aspartato. e)Básicos radical básico Lisina Arginina Histidina. f)Sulfurados radical com átomo de enxofre - Taurina, Cisteína e Metionina. g)Iminoácido - aminoácido com átomo de nitrogênio ligado a dois átomos de carbono Prolina. 14. Comente em separado os 3 casos especiais. Prolina - Diferencia-se dos demais aminoácidos devido ao facto de possuir uma estrutura quimicamente coesa e rígida, sendo mesmo o aminoácido mais rígido dos vinte que são codificados geneticamente. A sua estrutura anelar confere-lhe além da propriedade cíclica ainda a classificação de iminoácido, já que a sua estrutura resulta da ligação do terminal alfa-amina (NH2) à cadeia variável alifática. A cisteína, que contém três átomos de carbono tem um grupamento tiol (ou sulfidrila, -SH). A taurina é um aminoácido

sulfurado particular. Ao contrário dos outros aminoácidos, ela não está associada a outros aminoácidos para formar as proteínas, mas permanece sob a forma livre.

15.Como definir PI, PK1 e PK2? PI: É o ponto isoelétrico, onde a carga líquida total da molécula de aminoácido ou proteína é nula. PK1 e PK2: São os pontos constantes de equilíbrio da dissociação dos grupos ácidos e básicos de um aminoácido. 16.Faça o cálculo do valor de PI da prolina que possui pK1=1,95 e pk2=10,64. Mostre sua curva de

titulação com os valores adquiridos. PI = pK1 + pK2

PI da arginina que possui pK1=1,82, pK2=8,99 e pk3=12,48. Mostre sua curva de titulação com os valores

adquiridos. PI = pK1 + pK2

exterior de uma cadeia protéica inserida em solução aquosa? Exteriormente os que fazem interação com a água, ou seja, polar e interiormente os apolares. 19. Como se formam as cadeias peptídicas? As cadeias peptídicas se formam pela ligação de dois ou mais aminoácidos de forma covalente (ligações peptídicas) entre um grupo carboxila de um aminoácido e um grupo amino de outro. 20.Cite o nome da ligação que une os aminoácidos e comente sua importância. Ligações peptídicas quando o grupo carboxila de uma molécula reage ao grupo amino de outra, dessa reação é liberada uma molécula de água, ou seja, uma reação de síntese por desidratação. Essas ligações possuem propriedades especiais, tais como caráter de dupla ligação parcial, rígida e planar, e configuração quase sempre trans. Além disso, possuem grande mobilidade rotacional

trans. Além disso, possuem grande mobilidade rotacional 1,95 + 10,64 Pl = 6,30 2 2 17.

1,95 + 10,64

disso, possuem grande mobilidade rotacional 1,95 + 10,64 Pl = 6,30 2 2 17. Faça o

Pl = 6,30 2 2 17. Faça o cálculo do valor de

1,95 + 10,64 Pl = 6,30 2 2 17. Faça o cálculo do valor de 1,82

1,82 + 8,99

Pl = 6,30 2 2 17. Faça o cálculo do valor de 1,82 + 8,99 Pl

Pl = 5,40 2 2 18.Quais aminoácidos apareceriam mais facilmente no