EL AGUA Y SU IMPORTANCIA BIOLÓGICA

I. EL AGUA

Los organismos vivos dependen absolutamente del agua para su existencia. El

agua es la biomolécula más abundante y constituye la mayor parte de la masa de las
células vivientes (60 – 90%). Es el medio en el cual están disueltas una parte
considerable de las sustancias celulares. Es un factor esencial para la vida, todos los
seres vivos precisan de ella. Existen organismos que pueden subsistir en ausencia de luz
o de oxígeno, pero no se conoce ninguno que pueda soportar una falta prolongada de
agua. Un hombre de 70 Kg. suele tener cerca de 42 litros de agua, de los cuales se
encuentran 20 en los músculos, 4 a 5 litros en la sangre y los 17 litros restantes
distribuidos en los diversos tejidos y órganos.

El agua es una molécula simple considerada como el líquido de la vida. Las

diferentes reacciones bioquímicas se desarrollan en agua. Si bien es cierto que, la
cantidad total de agua debe mantenerse constante, existe gran variabilidad en los
diferentes tejidos: los tejidos más jóvenes y más activos desde el punto de vista
metabólico, presentan mayor contenido de agua; en cambio en los tejidos envejecidos
(fases más avanzadas del desarrollo) y en tejidos poco activos la proporción es menor.
Asimismo, la cantidad de agua de un organismo está en relación con la edad; es mayor
en el embrión (90–95%). Al nacer disminuye el contenido de agua rápidamente al
principio, y después lentamente.

La cantidad de agua de la célula está dada por la suma de una fracción libre que
representa el 95% del agua total y es usada principalmente como solvente y medio
dispersante, y otra ligada equivalente al 5% y es la que está unida a las proteínas.

En el agua de nuestras células tienen lugar las diferentes reacciones químicas

que nos permiten estar vivos. Esto se debe a que las enzimas necesitan de un medio
acuoso para que su estructura adopte la forma activa. El agua es el medio por el que se
comunican las células de nuestros órganos y por el que se transporta el oxígeno y los
nutrientes a nuestros tejidos. El agua es también el encargado de retirar de todo ser vivo
los residuos y productos de desecho del metabolismo celular; gracias a la elevada
capacidad de evaporación del agua, podemos regular nuestra temperatura, sudando o
perdiéndola por las mucosas, cuando la temperatura exterior es muy elevada.

Es muy importante consumir una cantidad suficiente de agua cada día, para el
correcto funcionamiento de los procesos de asimilación y sobre todo, para los de
eliminación de residuos del metabolismo celular. Se requiere alrededor de tres litros de
agua al día como mínimo.

Contenido de agua en diversos tejidos u órganos humanos

Contenido en agua
TEJIDO U ÓRGANO
(%)
Bazo 79

Cerebro 77

Corazón 83

Cristalino 98

Eritrocitos 69

Esqueleto 20-60

Hígado 71

Intestinos 82

Músculo 79

Piel 72

Pulmones 79

Riñón 81

Sangre 79

II. ESTRUCTURA DEL AGUA

La molécula del agua está formada por dos átomos de H unidos a un átomo de O
por medio de dos enlaces covalentes. Su estructura tridimensional es un tetraedro
irregular (fig. 1), con el átomo de oxígeno en el centro y los dos átomos de hidrógeno
dispuestos en dos vértices. El ángulo formado entre los dos átomos de hidrógeno (H–O–
H) es de 104,5º, mientras que la distancia de enlace entre oxígeno e hidrógeno (O–H) es
de 0,096 nm.

Fig. 1. Representación gráfica de la estructura de la molécula de agua

2
3
III. PROPIEDADES FÍSICAS – QUÍMICAS Y BIOLÓGICAS
3.1 Acción disolvente
El agua es el líquido que más sustancias disuelve, por eso se dice que es el
disolvente universal. Esta propiedad se debe a su capacidad para formar puentes de
hidrógeno con otras sustancias que pueden presentar grupos polares o con carga iónica
(alcoholes, azúcares con grupos R–OH, aminoácidos y proteínas), lo que da lugar a
disoluciones moleculares; también las moléculas de agua pueden disolver a sustancias
salinas que se disocian formando disoluciones iónicas (fig. 2).

Fig. 2. Representación de soluciones iónicas y moleculares

En el caso de las disoluciones iónicas, los iones de las sales son atraídos por los
dipolos del agua, quedando “atrapados” y recubiertos de moléculas de agua en forma de
iones hidratados o solvatados, debilitando las interacciones electrostáticas, como
consecuencia de su elevada constante dieléctrica (tendencia del disolvente a oponerse
a la atracción electrostática entre los iones positivos y negativos)

3.2 Elevada fuerza de cohesión

Los puentes de hidrógeno mantienen las moléculas de agua fuertemente unidas,
formando una estructura compacta que la convierte en un líquido casi incomprimible.

3.3 Elevada fuerza de adhesión

Esta fuerza está también en relación con los puentes de hidrógeno que se
establecen entre las moléculas de agua y otras moléculas polares y es responsable, junto
con la cohesión del llamado fenómeno de la capilaridad. Cuando se introduce un capilar
(fig. 3) en un recipiente con agua, éste asciende por el capilar como si “trepase”

4
“agarrándose por las paredes”, hasta alcanzar un nivel superior al contenido del
recipiente, donde la presión que ejerce la columna de agua se equilibra con la presión
capilar.

Fig. 3. Representación gráfica de la fuerza de adhesión

3.4 Gran calor específico

El agua contribuye a estabilizar la temperatura del organismo en función de su
elevado calor específico (calor necesario para elevar en 1ºC un gramo de líquido). Debido
a su capacidad de almacenar calor, como consecuencia de su alto calor específico, el
organismo dispone de un mecanismo tampón o amortiguador que evita la elevación o
disminución de la temperatura corporal. Esto permite que el citoplasma acuoso sirva de
protección ante los cambios de temperatura, manteniéndose así la temperatura
constante.

3.5 Elevado calor de vaporización

Este elevado valor permite eliminar el exceso de calor, evaporando cantidades
relativamente pequeñas de agua, lo que permite mantener la temperatura del organismo
más baja que la del ambiente. Se trata de otro mecanismo regulador de la temperatura
del organismo al vaporizar agua por la piel y los pulmones en la respiración.

3.6 Conductividad térmica

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 Por su elevada conductividad térmica (mayor que la de cualquier líquido orgánico),
el agua influye en la termorregulación corporal, al conducir fácilmente el calor e igualar la
temperatura del medio interno en su integridad.

3.7 Densidad
La densidad máxima del agua se da a 4ºC, lo que permite que el hielo flote en el
agua y pueda existir vida marina en los casquetes polares, ya que el hielo flotante actúa
como aislante térmico impidiendo que la masa oceánica se congele, posibilitando la
existencia de seres acuáticos en tales latitudes.

3.8 Elevada tensión superficial

Esta propiedad determina una elevada cohesión entre las moléculas de la
superficie, tendiendo a que la superficie libre del agua sea mínima. La presencia de
proteínas y sustancias tensoactivas (jabones, detergentes) disminuyen la tensión
superficial del agua. La presencia de estas sustancias facilita la mezcla, emulsión y
digestión de grasas en el medio acuoso. Por otro lado, el epitelio alveolar secreta una
sustancia fosfolipídica tensoactiva, que disminuye la tensión superficial del agua que
reviste los alvéolos. Si no existiera esta molécula, no se podría producir la expansión
pulmonar, colapsándose las estructuras alveolares.

3.9 Elevada temperatura de ebullición

La elevada temperatura de ebullición (100ºC a 1 atmósfera), permite que se
mantenga líquida en un amplio margen de temperatura, lo que posibilita que puedan
existir diferentes formas organizadas de vida incluso a temperaturas extremas.

3.10 Electrolito débil

El agua se comporta como un electrolito débil debido a la naturaleza de su
estructura molecular. Origina el mismo catión que los ácidos y el mismo anión que las
bases, por lo que el agua es una sustancia anfótera o anfolito; es decir, puede actuar
como ácido o como base.
H2O H+ + H–
3.11 Formación de enlaces de hidrógeno
Se pueden formar hasta cuatro enlaces de H por molécula de agua (fig. 4). Estos
enlaces determinan que el agua sea muy estable –y no un gas– a la temperatura
ordinaria y admita en disolución numerosas moléculas que pueden formar enlaces de

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hidrógeno con ella (alcoholes, aminas, ácidos, etc.). Las moléculas de agua forman una
malla de simetría hexagonal (hielo).

Fig. 4. Enlaces de hidrógeno de una molécula de agua

IV. FUNCIONES BIOQUÍMICAS Y FISIOLÓGICAS

Las funciones del agua se relacionan íntimamente con las propiedades
anteriormente descritas. A continuación se señalan las más importantes:
a) Soporte o medio donde ocurren las reacciones metabólicas.
b) Termorregulación, que permite mantener en equilibrio la temperatura
corporal.
c) Transporte de sustancias.
d) Lubricante, amortiguadora del roce entre órganos.
e) Favorece la circulación y turgencia.
f) Da flexibilidad y elasticidad a los tejidos.
g) Sustrato o producto de reacciones enzimáticas. En numerosas
reacciones del metabolismo, el agua interviene directamente en la reacción,
aportando hidrogeniones o hidroxilos al medio.
h) Componente estructural de macromoléculas. Los ácidos nucleicos,
proteínas, polisacáridos y numerosas moléculas complejas, debido a su
estructura química, tienen la capacidad de fijar sobre ellas moléculas de
agua en forma ordenada.
i) Disolvente universal de sustancias iónicas, anfipáticas y polares no
iónicas. Significa que en su seno se producen la totalidad de las reacciones
bioquímicas.

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 AMINOÁCIDOS
I. Concepto.- Son compuestos cuaternarios formados por C, H, O y N. Constituyen
los bloques estructurales básicos de las proteínas y determinan muchas de sus
propiedades. Pueden aislarse a partir de hidrolizados de proteínas o sintetizarse
mediante procedimientos químicos.

II. Estructura.- Desde el punto de vista químico son ácidos orgánicos con grupos
amino en posición alfa. Este carbono alfa soporta la función carboxílica (grupo
carbonilo) y simultáneamente la función nitrogenada (grupo amino). La fórmula
general de un aminoácido es la siguiente:

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En las proteínas, los aminoácidos se unen mediante enlaces peptídicos. El enlace
peptídico es un enlace covalente y se establece entre el grupo carboxilo de un
aminoácido y el grupo amino del aminoácido contiguo inmediato, con el consiguiente
desprendimiento de una molécula de agua (fig. 5)

Formación del enlace peptídico

H O H O
| || | ||
H2N – C – C – OH + H–N–C–C
| | | |
R H R OH
Aminoácido 1 Aminoácido 2

H2O

H O H O
| || | ||
H2N – C – C N–C–C Dipéptido
| | | |
R H R OH

De esta forma existen dipéptidos, tripéptidos, etc., cuando el número de

aminoácidos es elevado se denomina POLIPÉPTIDO, y cuando el peso molecular es >
de 5,000 daltons se le llama PROTEÍNA.
Existen más de 300 aminoácidos diferentes en la naturaleza, de los cuales sólo 20
son integrantes de las proteínas y en base a éstos se sintetizan todas las proteínas
tisulares.

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 Conformación de dipéptidos y tripéptidos con la eliminación de una molécula de agua en
cada paso

De esta manera se añaden nuevos aminoácidos siguiendo la secuencia

predeterminada por la información genética dando lugar a un oligopéptido (menos de 10
aminoácidos), a un polipéptido (hasta 40 aminoácidos) o una proteína con más de 50
aminoácidos.

III. Clasificación.-
a) EN FUNCION A LA NATURALEZA DE SU CADENA LATERAL

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Aminoácidos Neutros o alifáticos: presentan una cadena lateral abierta, recta o
ramificada, no polar, fuertemente hidrofóbica (excepto la glicina, cuya cadena
lateral es un átomo de H. Pertenecen a este grupo:
GLY (ácido amino acético)
ALA (ácido α – aminopropiónico)
VAL (ácido α – aminoisovalérico)
LEU (ácido α – aminoisocaproico)
ILE (ácido α – amino – β – metilvalérico)
MET (ácido α – amino – γ – metiltiobutírico)

Aminoácidos aromáticos: la cadena lateral es un grupo aromático: benceno en el

caso de la fenilalanina; fenol en el caso de la tirosina e indol en el caso del
triptófano.
PHE (ácido α – amino – β – fenilpropiónico)
TIR (ácido α – amino – β – hidroxifenilpropiónico)
TRP (ácido α – amino – β – indolilpropiónico)

Hidroxiaminoácidos: poseen un grupo alcohólico en su cadena lateral.

SER (ácido α – amino – β – hidroxipropiónico)
THR (ácido α – amino – β – hidroxibutírico)

Tioaminoácidos: contienen azufre

CIS (ácido α – amino – β – mercaptopropiónico)
MET (ácido α – amino – γ – metiltiobutírico)

Iminoácidos: tienen un grupo α – amino sustituido por la propia cadena lateral,

formando un anillo pirrolidínico.
PRO (ácido pirrolidina – 2 carboxílico)
HIP (ácido 4 – hidroxipirrolidina – 2 carboxílico)

Aminoácidos dicarboxílicos y sus amidas: son aminoácidos ácidos que poseen

un grupo COOH adicional en sus cadenas laterales.
ASP (ácido aminosuccínico)
GLU (ácido α – aminoglutárico)
Amidas:
Asparagina (ácido α – amino – β – carbamilpropiónico)
Glutamina (ácido α – amino – γ – carbamilbutanoico)

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 Aminoácidos dibásicos: poseen un grupo básico en la cadena lateral. Este puede
ser un grupo amino como la lisina; un grupo guanidino como la arginina, o un
grupo imidazol como la histidina.
LIS (ácido α, ε diaminocaproico)
ARG (ácido α – amino – δ – guanidinovalérico)
HIS (ácido di – (α – amino – β – imidazolpropiónico)

b) EN FUNCION A SU CAPACIDAD DE SÍNTESIS

Aminoácidos esenciales
Son aminoácidos que no se pueden sintetizar en el organismo en la proporción o
velocidad que requiere un crecimiento normal, por lo que deben obtenerse de la
dieta. Estos son:
VAL PHE
LEU TRP
ILE THR
MET ARG
LIS HIS

Aminoácidos No esenciales
Aquellos que sí son sintetizados por el organismo. Estos son:
GLY PRO
ALA ASP
TIR GLU
SER Asparagina
CIS Glutamina

IV. Propiedades Físico – Químicas.-

Los aminoácidos son compuestos sólidos, incoloros, cristalizables, solubles en
agua y con actividad óptica.
Presentan elevado punto de fusión (200ºC)
En solución actúan como anfóteros: como un ácido (cuando el pH es básico),
como una base (cuando el pH es ácido) o como un ácido y base a la vez (cuando
el pH es neutro). En este último caso adoptan un estado dipolar iónico conocido
como zwitterión.

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 Representación de la forma zwitterión

H2O
H2N – CH – COOH OH– + H3N+ – CH – COO– + H+
| Doble ionización |
R R
Zwitterión
(Forma dipolar)

Migran en un campo eléctrico a un determinado pH.

Todos presentan un punto isoeléctrico (pI). El pH, en el cual un aminoácido
tiende a adoptar una forma bipolar neutra (igual número de cargas positivas y
negativas), se denomina punto isoeléctrico.
La solubilidad en agua de un aminoácido es mínima en su pI.
Los aminoácidos son excelentes amortiguadores, gracias a la capacidad de
disociación del grupo carboxílico, del grupo amino y de otros grupos ionizables de
sus cadenas laterales (imidazol, fenol, guanidino, etc).
Todos los aminoácidos presentan características ácido – base.
Todos los aminoácidos, excepto GLY poseen un átomo de carbono asimétrico.
La mayoría de los aminoácidos naturales poseen configuración L.
Los aminoácidos exhiben un amplio intervalo de solubilidades. La longitud y
composición de la cadena lateral influyen en su solubilidad. Por ejemplo: LEU, ILE
y VAL que poseen cadenas alifáticas más largas e hidrófobas, son menos solubles
en agua que GLY o ALA (de cadena lateral más corta)
Existen aminoácidos que se encuentran en estado libre en los tejidos y que no
forman parte de las proteínas. Ejm.: citrulina, ornitina, monoyodotirosina,
creatina, homoserina, homocisteína, etc.
La cistina es el resultado de la unión de dos moléculas de cisteína por medio de
un puente disulfuro ( – S – S – ) (reacción de condensación):

Cisteína + cisteína cistina

O O
|| ||
H2N – CHC – OH H2N – CHC – OH
| |
CH2 CH2
| |
SH S
+ |
SH S

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 | |
CH2 CH2
| |
H2N – CHC – OH H2N – CHC – OH
|| ||
O O

V. Niveles normales de aminoácidos en líquidos biológicos: AMINOACIDEMIA

En el suero sanguíneo, el contenido de proteínas es de 6 – 8 g%; mientras que el
contenido de aminoácidos, solamente de 0,05 g%. Los aminoácidos del plasma
sanguíneo proceden de la absorción intestinal de hidrolizados de proteínas, de la
proteólisis tisular, así como de la biosíntesis. Esta entrada continua de los
aminoácidos en la sangre se ve contrarrestada por su salida para participar en la
biosíntesis proteica y otros compuestos nitrogenados y por la degradación oxidativa
para producir energía. Por lo tanto, la aminoacidemia es el resultado del balance
entre los flujos de entrada y salida. Como promedio, la aminoacidemia normal oscila
entre 35 – 65 mg/100 mL. La eliminación de aminoácidos por la orina aumenta
cuando se incrementan las concentraciones plasmáticas.

Rangos normales de concentración de los aminoácidos en el plasma sanguíneo

humano

Aminoácido mg/100ml Aminoácido mg/100ml

Total 35 – 65 Isoleucina 0,7 – 4,2

Alanina 2,5 – 7,5 Leucina 1,0 – 5,2

Ácido aspártico 0,01 – 0,3 Lisina 1,4 – 5,8

Ácido glutámico 0,4 – 4,4 Metionina 0,2 – 1,0

Arginina 1,2 – 3,0 Ornitina 0,6 – 0,8
Asparagina 0,5 – 1,4 Prolina 1,5 – 5,7

Citrulina 0,5 Serina 0,3 – 2,0

Cistina 0,8 – 5,0 Taurina 0,2 – 0,8

Fenilalanina 0,7 – 4,0 Tirosina 0,8 – 2,5

Glicina 0,8 – 5,4 Treonina 0,9 – 3,6

Glutamina 4,5 – 10,0 Triptófano 0,4 – 3,0

Histidina 0,8 – 3,8 Valina 1,9 – 4,2

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VI. Funciones
Todos los aminoácidos tienen la función principal de formar proteínas.
Actúan como precursores de glúcidos y en menor proporción de lípidos.
También actúan como precursores de algunas hormonas.

Mag.Margarita L. Geng Olaechea

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