1. ¿QUÉ SON LAS ENZIMAS?

Los enzimas son biomoléculas especializadas en la catálisis de las reacciones químicas que tienen
lugar en la célula. Son muy eficaces como catalizadores ya que son capaces de aumentar la velocidad
de las reacciones químicas mucho más que cualquier catalizador artificial conocido, y además son
altamente específicos ya que cada uno de ellos induce la transformación de un sólo tipo de sustancia
y no de otras que se puedan encontrar en el medio de reacción.

2. ¿CUÁL ES EL MECANISMO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS?

Para que la enzima (E) realice su función, primero debe unirse a un sustrato (S) y formar un complejo
enzima-sustrato (ES) del que obtiene un producto (P). Luego de la reacción, la enzima queda libre
para actuar sobre otro sustrato (S).

Los investigadores han establecido dos mecanismos básicos que explicarían, de manera dinámica,
cómo las enzimas llevan a cabo su función catalítica:

-MODELO DE LLAVE-CERRADURA: como lo indica su nombre, este modelo plantea una analogía
entre la interacción de las enzimas con su sustrato y el funcionamiento de una llave que se
complementa específicamente con una única chapa o cerradura. Si bien es cierto que este modelo
da cuenta de la relación específica entre una enzima y su sustrato, sugiere una interacción ''rígida''
entre ellos, condición que algunos científicos actualmente cuestionan.

-MODELO DE ENCAJE-INDUCIDO: este modelo sugiere una interacción más flexible y plástica entre
la enzima y su sustrato. La idea es que a medida que el sustrato se acerca a la enzima, induce
cambios de forma en ella, de manera de ‘’acomodarse’’ y así establecer la relación específica que
caracteriza a esta interacción.
3. CÓMO SE CLASIFICAN LAS ENZIMAS Y EXPLIQUE CÓMO FUNCIONAN CADA UNA DE ELLAS
DE ACUERDO A SU CLASIFICACIÓN.

Las seis categorías principales de enzimas son las siguientes:

1. OXIDORREDUCTASAS. Las oxidorreductasas catalizan reacciones redox en las cuales

cambia el estado de oxidación de uno o de más átomos en una molécula. La oxidación-
reducción en sistemas biológicos implica una o dos reacciones de transferencia de
electrones acompañadas del cambio compensatorio de la cantidad de hidrógeno y de
oxígeno en la molécula. Son ejemplos notables las reacciones redox facilitadas por las
deshidrogenasas y por las reductasas. Así, la deshidrogenasa alcohólica cataliza la oxidación
de etanol y de otros alcoholes, y la reductasa de ribonucleótido cataliza la reducción de
ribonucleótidos para formar desoxinibonucleótidos. Las oxigenasas, las oxidasas y las
peroxidasas se encuentran entre las enzimas que utilizan 02 como aceptor de electrones.

2. TRANSFERASAS: Las transferasas transfieren grupos moleculares de una molécula

donadora a una aceptora. Entre tales grupos están el ami no, el carboxilo, el carbonilo, el
 metilo, el fosforilo y el acilo (RC = O). Los nombres triviales comunes de las transferasas a
menudo incluyen el prefijo trans: son ejemplos las transcarboxilasas, las transmetilasas y las
transaminasas.

3. HIDROLASAS: Las hidrolasas catalizan reacciones en las que se produce la rotura de

enlaces como C-O, C-N y O-P por la adición de agua. Entre las hidrolasas están las esterasas,
las fosfatasas y las peptidasas.

4. LIASAS: Las liasas catalizan reacciones en las que se eliminan grupos (p. ej., H2 0, CO2 y
NH3 ) para formar un doble enlace o se añaden a un doble enlace. Son ejemplos de liasas
las descarboxilasas, las hidratasas, las deshidratasas, las desaminasas y las sintetasas.

5. ISOMERASAS: Se trata de un grupo heterogéneo de enzimas. Las isomerasas catalizan

varios tipos de reordenamientos intramoleculares. Las epimerasas catalizan la inversión de
átomos de carbono asimétricos y las mutasas catalizan la transferencia intramolecular de
grupos funcionales.

6. LIGASAS: Las ligasas catalizan la formación de enlaces entre dos moléculas de sustrato.
Por ejemplo, la ligasa de DNA une entre sí fragmentos de cadenas de DNA. Los nombres de
muchas ligasas incluyen el término sintetasa. Varias otras ligasas se denominan
carboxilasas.

4. QUÉ FACTORES AFECTAN LA ACTIVIDAD ENZIMATICA Y CÓMO ES ESA AFECTACIÓN.

Diferentes factores ambientales pueden afectar a la actividad enzimática. En los que se
destacan el pH y la temperatura.
-EFECTO DEL pH. La mayoría de los enzimas presentan un pH óptimo para el cual su
actividad es máxima; por encima o por debajo de ese pH la actividad disminuye
bruscamente. Este efecto se debe a que, al ser los enzimas de naturaleza proteica, al igual
que otras proteínas, se desnaturalizan y pierden su actividad si el pH varía más allá de unos
límites estrechos. De ahí la conocida importancia biológica de los sistemas tampón.
-EFECTO DE LA TEMPERATURA. Al igual que ocurre con la mayoría de las reacciones
químicas, la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas se incrementa con la
temperatura. La variación de la actividad enzimática con la temperatura es diferente de
unos enzimas a otros en función de la barrera de energía de activación de la reacción
catalizada. Sin embargo, a diferencia de lo que ocurre en otras reacciones químicas, en las
reacciones catalizadas por enzimas se produce un brusco descenso de la actividad cuando
se alcanza una temperatura crítica. Este efecto no es más que un reflejo de la
desnaturalización térmica del enzima cuando se alcanza dicha temperatura.
-CONCENTRACIÓN DE SUSTRATO. Principalmente, la velocidad de la reacción o catálisis
varía de acuerdo a la concentración del sustrato. Al aumentar la concentración de sustrato,
la actividad enzimática aumenta, hasta alcanzar la velocidad máxima, punto donde la
enzima se satura, debido a que las enzimas tienen todos sus sitios activos ocupados
5. INDIQUE CUÁL ES EL MECANISMO MEDIANTE EL CUAL SE EXPLICA LA CINÉTICA
ENZIMÁTICA.
Estudio de la velocidad de reacciones catalizadas enzimáticamente
La velocidad de una reacción catalizada por un enzima depende de:
1. la concentración de moléculas de sustrato [S]
2. la temperatura
3. la presencia de inhibidores
4. pH del medio, que afecta a la conformación (estructura espacial) de la molécula
enzimática

La teoría cinética química establece que las reacciones químicas transcurren molécula a
molécula de modo que una reacción tal como:
R (reactivos) → P (productos)
Tiene lugar porque una determinada fracción de la población de moléculas R, en un instante
dado, posee energía suficiente como para alcanzar un estado activado llamado estado de
transición, en el que es muy fácil que se rompan o se formen uno o más enlaces químicos
para formar los productos P. Es frecuente confundir el estado de transición con un
intermediario de reacción; sin embargo este estado no es ninguna especie química
concreta, sino que podría definirse con más exactitud como un "momento molecular fugaz",
altamente inestable, en el que uno o más enlaces químicos están muy próximos a romperse
o a formarse.
La velocidad de una reacción química es proporcional al número de moléculas por unidad
de tiempo con energía suficiente para alcanzar el estado de transición. Este estado de
transición posee una energía superior a la de los reactivos y a la de los productos
constituyendo entre ellos una barrera energética que debe superarse para que la reacción
tenga lugar. La diferencia entre la energía de los reactivos y la del estado de transición recibe
el nombre de energía libre de activación
-CINÉTICA DE MICHAELIS-MENTEN
Observaciones experimentales
• A bajas [S], v0 incrementa linealmente mientras [S] aumenta
• A mayores [S], los incrementos de v0 se hacen menores mientras [S] aumenta.
• Después de una cierta [S], v0 ya no aumenta, alcanzando un máximo Vmax
 6. QUÉ ES LA ENZIMOLOGÍA CLÍNICA Y QUÉ IMPORTANCIA TIENE EN LAS CIENCIAS MÉDICAS.

La enzimología clínica es la aplicación del conocimiento de las enzimas (proteínas especializadas

en la catálisis de reacciones orgánicas) al diagnóstico, tratamiento y pronóstico de la enfermedad.

De esta manera, las enzimas reducen significativamente la cantidad de energía necesaria para que
se produzca una reacción. Y, sin ellas, algunas reacciones ni siquiera se llevarían a cabo. He aquí
un ejemplo de cómo su cuerpo requiere enzimas para realizar ciertas actividades

Producción de energía Eliminación de residuos tóxicos

Absorción de oxígeno Disolución de coágulos sanguíneos

Combatir infecciones y sanar heridas Digestión de carbohidratos, proteínas y grasas, y regular los
niveles de colesterol y triglicéridos

Disminuir la inflamación Regular las hormonas

Funcionamiento del ARN / ADN Regulación del impulso nervioso

Llevar nutrientes a sus células Disminuir el proceso de envejecimiento

7. MENCIONE ALGUNAS ENZIMAS DE INTERÉS CLÍNICO SEÑALANDO QUÉ PERFIL SE VALORA

Y A QUÉ CLASIFICACIÓN PERTENECE.

CREATINFOSFOQUINASA
Es una isoenzima de la creatina citoplasmática que cataliza la transferencia de un fosfato
de alta energía desde el fosfato de creatina. Consumiendo una molécula de ATP en el
proceso. Para crear una molécula de fosfocreatina se forma una molécula de ADP y ésta se
convierte de forma inmediata en ATP por las mitocondrias. Actúa como energía de reserva
en el musculo cuando esta en reposo y otros tejidos como el nervioso (cerebro). Esta
enzima se halla en altas concentraciones en el tejido muscular esquelético y cardíaco, pero
igualmente se la encuentra, aunque, en menores concentraciones, en el cerebro (células
nerviosas) y otros órganos.

Isoenzimas se puede dividir en tres isoenzimas:

MM: Muscular/ Muscular.

MB: Muscular/Nerviosa.
BB: Nerviosa/Nerviosa

Valores Normales de CPK

Los valores de la CPK en el cuerpo se pueden determinar a través de una prueba conocida
con el nombre de "Creatina Quinasa", que se realiza a partir de una muestra de sangre.
Los niveles normales de creatina fosfoquinasa M/B en el cuerpo no deben superar el
margen del 6% del total de creatinas fosfoquinasas en el cuerpo. Su valor oscila entre los:
10-50 Ul/L a 30°C y puede variar de acuerdo al método de medición.

Aumento de CPK
Varias condiciones fisiológicas pueden aumentar el nivel de creatinfosfoquinasa.
Infarto de miocardio
Miocarditis
Pericarditis
Enfermedad cerebrovascular aguda
Esclerosis lateral amiotrofica
Convulsiones
Biopsia muscular
Hipertermia maligna
Psicosis aguda
Últimas semanas de embarazo d
Después del parto
Hipotiroidismo
Distrofia muscular
Síndrome de aplastamiento
Consumo de cocaína
Alcoholismo crónico
Embolia pulmonar
Neumonía

Disminución de CPK
Artritis reumatoide
Procesos reumáticos inflamatorios

Uso clínico
La CPK es considerada una enzima cardíaca y permite la identificación de una lesión en las
fibras del miocardio.

Lactato deshidrogenasa o LDH

Es una enzima tetramerica de tipo oxidoreductoras que contiene solo dos subunidades
distintas: las designadas H del corazón (miocardio) y las M del musculo. Estas dos
subunidades se combinan de 5 formas diferentes.
Los niveles séricos aumentados de LDH se observan en muchas circunstancias como son
las anemias megaloblasticas, infarto de miocardio y pulmonar, etc. El gran número de
situaciones en donde aumenta la actividad de LDH hace relativa su utilidad diagnostica. Sin
embargo, es muy útil en el seguimiento de la quimioterapia del cáncer puesto que la
respuesta en la terapéutica se acompaña por una disminución del nivel sérico de esta
enzima. Las determinación de la actividad de LDH es útil en el diagnóstico del infarto
miocardio y en enfermedades pulmonares.

Amilasa
Tipo de enzima hidrolasa y se utiliza una prueba para ver qué cantidad hay en la sangre o
en la orina. La amilasa es una enzima o proteína especial que ayuda a digerir los alimentos.
La mayoría de la amilasa se produce en el páncreas y en las glándulas salivales. Es normal
que haya un poco de amilasa en la orina. Una cantidad excesiva o insuficiente podría
indicar un trastorno del páncreas, infección, alcoholismo u otro problema médico, La
prueba de amilasa en la sangre se usa para diagnosticar o vigilar problemas del páncreas
como pancreatitis (inflamación del páncreas). La prueba de amilasa en la orina puede
pedirse junto con la prueba de amilasa en la sangre o después. Los resultados de amilasa
en la orina pueden ayudar a diagnosticar trastornos del páncreas y de las glándulas
salivales. Una o ambas pruebas pueden usarse para vigilar los niveles de amilasa en
personas tratadas por trastornos pancreáticos o de otro tipo.

Transaminasas (GOT Y GPT)

La GOT esta elevada en suero en pacientes con enfermedades hepatobiliares,
cardiovasculares y miopatías. La GPT esta elevada en el suero de enfermos hepáticos.
Fosfatasas
Fosfatasa alcalina
Se encuentra aumentada en las enfermedades hepáticas y es útil para recones en suero
enfermedades oseas. La elevación de la ffosfata alcalina sérica en algunas enfermedades
hepáticas puede ser distinguida mediante otras pruebas de laboratorio y por sus rasgos
clínicos

Fosfata acida
Se observan valores elevados en pacientes con carcinoma prostático.
 BIBLIOGRAFIA
KOTZ JC y TREICHEL PM. 2003. "Química y reactividad química”. Ed. Thomson-
Paraninfo. Madrid.

FREEMAN WH & Co. 2005. Química. Un proyecto de la American Chemical Society. Ed.
Reverté. Barcelona.

M. MAYÉN; J.M. R. MELLADO y R.R. AMARO. 2ª edición (2011). Complementos

docentes en Química General y su adecuación a la Metodología del Espacio Europeo de
Educación Superior. Edita: Servicio de Publicaciones de la Universidad de Córdoba.

García; M. García; A. Navarrete; M.L.Quijano; P.Azuara; J.L. Ballesteros; C. Días; M.

Mayén; J.A. Navío; J. Rincón y P. Rodríguez (2008).”: Iniciación a la Química:
Preparación para el acceso a la Universidad. Publicado por: Junta de Andalucía. Consejería
de Innovación, Ciencia y Empresa Disponible en Internet:
http://www.juntadeandalucia.es/innovacioncienciayempresa/cocoon/aj-det-
.html?p=/Nuestra_oferta/Documentacion/&s=/Nuestra_oferta/Documentacion/Biblioteca_v
irtual/&c=41790