INTRODUCCION

El plasma sanguíneo contiene numerosas sustancias, aunque el agua

representa más del 90% de su masa. En mamíferos a las proteínas plasmáticas
corresponde entre un 6% y un 8%, mientras que las sustancias inorgánicas (Na+
y Cl–, principalmente) no son más del 1%. El resto corresponde a nutrientes
(glucosa, aminoácidos, lípidos y vitaminas), restos nitrogenados, gases (O2 y
CO2) y hormonas.
Las proteínas plasmáticas se encuentran en suspensión (o disolución) coloidal
en el plasma y, dado que la mayor parte no pueden atravesar membranas o filtros
biológicos, permanecen en el plasma sin acceder al líquido intersticial, en los
animales con sistema circulatorio cerrado, ni a las células, en los de sistema
abierto. Ejercen por ello una presión osmótica distinta de la que ejercen las
sustancias disueltas de menor tamaño. Se denomina presión coloidosmótica y
es responsable de que no se produzca excesiva transferencia de agua de la
sangre al líquido intersticial. Además del efecto coloidosmótico, las proteínas
plasmáticas amortiguan los cambios de pH de la sangre.

En la sangre de los vertebrados hay tres clases principales de proteínas:

albúminas, globulinas y fibrinógeno. En el cuerpo humano las albúminas
representan el 55% y contribuyen por ello de forma importante a la presión
coloidosmótica del plasma.
OBJETIVO GENERAL:

 Explicar la importancia, funciones y alteraciones de algunas proteínas

plasmáticas.
OBJETIVOS ESPECIFICOS:

 Describir sobre la albumina

 Describir las antiproteasas de la coagulación sanguínea:
antiquimiotripsina, 𝛼1 - antitripsina, 𝛼2 - macroglobulina, antitrombina.
 Explicar sobre la Eritropoyetina: estructura, funciones y alteraciones.
PROTEÍNAS PLASMÁTICAS

Las proteínas representan la mayor parte de los componentes de la fracción

soluble del sistema sanguíneo, con concentraciones de entre 60 y 80 g/l.
Las proteínas plasmáticas cumplen una serie de funciones:

1. Función nutritiva: en el plasma de adulto están disueltas en estado coloidal

200g, aproximadamente de proteínas. Está cantidad constituye una “reserva
proteica” de la cual puede disponerse en caso de necesidad.
2. Función transportadora: muchas sustancias de bajo peso molecular son
transportadas por la sangre, ligadas a proteínas plasmáticas específicas.
3. Función inespecífica de soporte y transporte: las proteínas plasmáticas ligan
cationes en forma no difusible. Así el 46% de calcio plasmático está ligado
inespecíficamente a proteínas.
4. Función tampón: todas las proteínas plasmáticas participan en los fenómenos
tampón de la sangre y contribuyen así que no se produzca grandes
oscilaciones de PH.
5. Coagulación de la sangre. (1)

ALBUMINA: en el plasma existen cerca de 100 mil proteínas diferentes de

acuerdo con su comportamiento electroforético. De acuerdo a solubilidad se
pueden clasificar como: albúmina y globulinas. La albumina es la proteína
principal del plasma humano, constituye un 60% de la proteína plasmática total;
por su alta concentración esta proteína contribuye esencialmente a la
conservación de la presión coloidosmótica de la sangre y representa una de las
reservas corporales más importantes de aminoácidos. Alrededor del 40% de la
albumina esta presente en el plasma y el 60 % restante se encuentra en el
espacio extracelular. La albúmina se sintetiza en el hígado a partir de proteínas
(lactoalbúmina, ovoalbúmina) obtenidos de la dieta. Esta síntesis se ve alterada
cuando hay enfermedades hepáticas.
Estructura de la albumina: La albúmina humana madura consta de una cadena
polipeptídica de 585 aminoácidos, y contiene 17 enlaces disulfuro, Muestra una
forma elipsoidal, lo que significa que no aumenta la viscosidad del plasma tanto
como lo hace una molécula alargada como el fibrinógeno. por medio del uso de
proteasas, la albúmina puede subdividirse en tres dominios, que tienen
diferentes funciones. (2)
Funciones:
1. la albúmina se encarga del transporte de importantes constituyentes
sanguíneos, hormonas esteroideas, enzimas, fármacos, iones, ácidos
grasos, bilirrubina, aminoácidos y metabolitos.
2. Mantiene la presión osmótica coloidal: Debido a su masa molecular
relativamente baja (alrededor de 69 kDa) y concentración alta,
 aproximadamente el 75 a 80% de la presión osmótica del plasma de seres
humanos depende de la albúmina. (3)

Antripoteasas de la Coagulación sanguínea:

Alfa-2-Macroglobulina: Es una proteína de alto peso molecular con

actividad antiproteasica, son glucoproteínas de 180KDa que circulan como
monómeros, dimeros y trímeros y pueden inhibir una amplia variedad de
proteasas. La molécula alfa-2-macroglobulina atrae una proteasa con una
región señuelo que le permite degradar. Esto activa a la alfa-2-
macroglobulina y determina la producción de dos efectos: Primero, el tioester
se usa para unir en forma covalente la proteasa a la alfa-2-macroglobulina;
segundo, la alfa-2-macroglobulina sufre un cambio de conformación que
envuelve a la proteasa e impide que ataque a otros sustratos. Los complejos
de proteasa y alfa-2-macroglobulina resultantes son rápidamente eliminados
de la circulación de un receptor presentes en los hepatocitos, los fibroblastos
y los macrófagos. Asimismo, también ejerce un efecto inhibidor sobre la via
intrínseca de la coagulucion inhibiendo la calicreina. (4)

La antitrombina III (Actualmente conocida como antitrombina): Proteína de

síntesis hepática, cuya acción se acelera en presencia de heparina. El
termino antitrombina es incorrecto, ya que, además de inhibir la trombina,
también inhibe a muchas enzimas relacionadas con la coagulación (factores
Xa, IXa, XIa, XIIa y la calicreina, y menos eficazmente al factor VIIa y a la
proteína Ca). Inhibe preferiblemente las enzimas ¨libres¨; quedan asi en gran
parte protegidas las proteasas unidas en complejos tenazas y protrombinas
de este modo impide eficazmente que el coagulo se extienda más allá del
lugar donde se ha producido la herida. La antitrombina actúa formando
complejos irreversibles con las proteínas a las que se une. (5)
Eritropoyetina
La Eritropeyetina es el principal regulador fisiológico del proceso de maduración
y diferenciación de los progenitores hematopoyeticos Eritroides. Es una
glicoproteína que puede detectarse en sangre circulante y en orina. Presenta un
70% de proteínas y un 30% de carbohidratos, con 166 aa y un peso molecular
de 34-39 Kd. La eritropoyetina se une de forma específica con el receptor de la
EPO presente en las células progenitoras eritroides de la médula ósea
induciendo la producción de eritrocitos. Su producción y regulación ocurre
principalmente a nivel renal, en respuesta a la hipoxia tisular. (6)(7)

En 1959, Jacobson, et al., establecieron que el riñón es el principal órgano que

interviene en la producción de esta hormona. En 1977, en los estudios de
Zanjani, et al., se reportó que el hígado es el principal órgano productor de
eritropoyetina en el feto. A finales de los años 80, en las publicaciones en general
se sostenía que el hígado contribuye con el 5 % del total de eritropoyetina
circulante. En el sistema nervioso central, esta hormona actúa sobre la función
de los neutrófilos y tiene un papel neuroprotector, previniendo la muerte neuronal
por hipoxia; en el sistema reproductor femenino, induce angiogénesis, mientras
que en el corazón parece tener efectos protectores sobre el miocardio. (8)
Alteraciones:

Una alteración en la carencia de factores eritropoyeticos, puede producir anemia

como:
•Anemias Aplasticas:

Aquí el proceso obedece no a una carencia, sino a que la formación de hematíes

está dificultada por la presencia de lesiones que deterioran la médula ósea
eritropoyética y propenden a la aplasia o fibrosis y adiposis de la misma. Dada
la vecindad del sector eritropoyético con los leucopoyéticos y trombocitarios, la
mayoría de las anemias aplásticas tienen afectación simultánea de los tres
sistemas -panmielopatías- con trombopenia y leucopenia. El fallo puede
reconocer múltiples mecanismos:

1.- Herencia de una matriz eritropoyética deficiente (forma constitucional, como

en la anemia de la osteoesclerosis de Albers-Schömberg)
2.- Agenesia de la eritropoyesis, como en tumores del timo eritroplasiantes.

3.- Lesiones medulares adquiridas (leucosis fibrosis medular, mielitis infecciosa

alérgica)
4.- Depresiones y atrofias tóxicas (benzol, citostáticos, radiaciones, etc.)

5.- Inhibiciones hormonales (mixedema, panhipopituitarismo, carencia de

eritropoyetina, etc.)

6.- Agotamiento medular tras fases de proliferación (por ejemplo, por anemias
hemolíticas graves)
7.- Ausencia de respuesta del tejido ante la eritropoyetina.
REFERENCIAS BIBLIOGRAFICAS:

1. THEWES GERHARD. Anatomía, fisiología y fisiopatología del hombre.

(1983). Editorial reverte S.A.(España).
2. MURRAY RK, BENDER DA, KENNELLY PJ, DOWELL VW, WEIL PA.
(2012): Bioquímica Ilustrada de Harper. 29ava ed. Editorial Mc Graw Hill-
LANGE (España)
3. JAN KOOLMAN -HENRICH ROHM. Bioquímica. (2004).3ra ed. Editorial
medica panamericana, Madrid España.
4. Werner Müller-Esterl. (2008). bioquimica. barcelona: reverté pag:193
5. Peter Parham. 2005. Inmunología. Madrid: panamericana.pag:257
6. Ileana Castaño Lam, Juan R. Buchillón Hernández, Eva de la Nuez
Ramos, Midalis Castilla Martínez. LA ERITROPOYETINA HUMANA
(EPO-HR). FUNCIONES GENERALES SOBRE NUESTRO
ORGANISMO. PRODUCCIÓN. REGULACIÓN Y USO TERAPÉUTICO.
7. Cabrera García L., Ruiz Antorán B., Sancho López A.
ERITROPOYETINA: REVISIÓN DE SUS INDICACIONES (tesis).
8. Martha Bernal García, Shirley Cruz Rubio. INTERACCIÓN FISIOLÓGICA
DE LA HORMONA ERITROPOYETINA, RELACIONADA CON EL
EJERCICIO FÍSICO EN ALTITUD MODERADA Y ALTA (artículo de
revisión)