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MORFOFISIOLOGÍA I:
MEDICINA
VETERINARIA PRINCIPIOS DE BIOQUÍMICA I
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MÓDULO III: ENZIMAS | MSc. William J. Zambrano Herrera
MORFOFISIOLOGÍA I: PRINCIPIOS DE BIOQUÍMICA I
ENZIMAS
Son cada una de las macromoléculas de naturaleza proteica que tienen como función
principal catalizar reacciones bioquímicas muy variadas. Todas las enzimas son
catalizadores biológicos que están compuestos en su totalidad por proteínas. La ciencia que
las estudia se llama ENZIMOLOGÍA. Una enzima es un catalizador biológico que lleva a
cabo reacciones bioquímicas a muy altas velocidades y con un elevado grado de
especificidad, sin ser consumidas en la reacción. Las enzimas son polímeros biológicos que
catalizan las reacciones químicas que hacen posible la vida tal como la conocemos. La
presencia y el mantenimiento de un conjunto completo y equilibrado de enzimas son
esenciales para la desintegración de nutrientes a fin de que proporcionen energía y bloques
de construcción químicos; el montaje de esos bloques de construcción hacia proteínas,
ADN, membranas, células y tejidos, y la utilización de energía para impulsar la motilidad
celular, la función neural y la contracción muscular.
FUNCIÓN PRINCIPAL
CARACTERÍSTICAS
Son los catalizadores más eficientes, pues basta con cantidades muy pequeñas para
incrementar en cientos de miles de veces la velocidad de la reacción (Bohinski,
1991)
Son altamente específicas. La conversión de un reactante (sustrato) en producto
es catalizada por una enzima específica. Algunas enzimas incluso poseen
especificidad absoluta, esto es que actúan sobre determinado sustrato para poder
formar un producto único (Bohinski, ob cit). Las enzimas son específicas tanto para
Laguna y Piña (ob cit) indican que algunas enzimas se denominaron según el sitio de su
procedencia anatómica, como la ptialina de la saliva y la pepsina gástrica. Actualmente su
clasificación se basa en el nombre del sustrato atacado, o en el tipo general de sustrato o
en la reacción catalizada, y se ha añadido, convencionalmente, la terminación asa. Algunos
ejemplos son:
Sin embargo, existen algunas excepciones para varias enzimas que conservan hasta hoy su
nombre original, pues fueron descubiertas antes de esta convención. Este grupo de enzimas
se nombran con la terminación “ina” Algunas de ellas son:
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específica de cada enzima; los diversos tipos se agrupan en clases, por catalizar procesos
semejantes, y en subclases, especificadoras, con mayor exactitud, de la reacción particular
considerada. Según esto, existen seis grupos de enzimas
1. Oxidorreductasas
2. Transferasas
3. Hidrolasas
Enzimas
4. Liasas
5. Isomerasas
6. Ligasas
Glucosa
ATP
Hexoquinasa
ADP
Glucosa-6-Fosfato
4. Liasas: Rompen los enlaces químicos C-C, C-O, C-N y otros enlaces covalentes
mediante la eliminación de átomo, generando dobles enlaces . Aquí también entran
las enzimas que eliminan agua dejando dobles enlaces. Por ejemplo el caso del
aminoácido histidina (esencial para lactantes), en presencia de liasas, rompe su
molécula original generando histamina (un conocido fármaco para las alergias) y
desprendiendo CO2 en el proceso.
6. Ligasas: Catalizan reacciones que implican la formación de enlaces (C-C, C-N, N-N,
C-S). Promueven la unión de dos moléculas por mediación de ATP o de un compuesto
similar.
Todas las enzimas son proteínas, tienen una estructura tridimensional globular, por lo
tanto, en su formación están presentes átomos de C, H, O, N. De manera más general, las
enzimas están constituidas por aminoácidos (que es el monómero de las proteínas, la unidad
individual o más pequeña de la molécula). Las enzimas están formadas generalmente por una
sola cadena polipeptídica, y en muchos casos están integradas por una parte proteínica y
otra que no lo es, de aquí se desprenden dos categorías de enzimas: las enzimas simples
(llamada apoenzima o apoproteina) y las complejas (llamadas holoenzimas).
Los cofactores orgánicos, llamados también coenzimas, que actúan como transportadores
transitorios de grupos funcionales específicos. La mayoría de ellos son derivados de las
vitaminas, lo cual tiene particular importancia en la nutrición de los mamíferos. La flavina,
grupo hemo, grupos prostéticos (azúcares, ácidos grasos, grupos fosfatos, etc, u otros
grupos de naturaleza no proteica), las coenzimas NADPH, FAD, entre otros, pertenecen a
este grupo.
Los cofactores inorgánicos están formados por iones divalentes, por ejemplo Zn +2, Mg+2,
Mn+2, Fe+2, Cu+2 y monovalentes como el K+ y el Na+.
Las enzimas, para que puedan ejercer su función como biocatalizadores, deben tener un
sustrato sobre el que puedan actuar. Si no hay sustrato, no hay actividad catalítica. La
unión entre enzima y sustrato ocurre en el sitio activo. El centro ó sitio activo (CA) de la
enzima es el lugar preciso donde la enzima se une al sustrato que está formado en parte
por la cadena polipeptídica y en parte por el cofactor en las enzimas que los poseen, esto
gracias a que todas las enzimas, son capaces de adsorber moléculas pequeñas en su
superficie, lo cual favorece la función enzimática.
Hasta el momento se han estudiado dos modelos acerca de cómo actúan las enzimas: el
tradicional modelo de la llave-cerradura y uno alternativo, el modelo de ajustes inducidos
de Koshland.
para efectuar la reacción química. Siendo así, la enzima sería un molde tridimensional, en
negativo, de la estructura también tridimensional, en positivo, de los reaccionantes que se
adaptarían perfectamente a la disposición de la enzima. Este modelo se considera
insuficiente hoy en día al no explicar algunos fenómenos de la inhibición enzimática.
B).- Teoría de los Ajustes Inducidos de Koshland: Este modelo fue propuesto por Daniel
Koshland en 1958. Según él, tanto la enzima como el sustrato sufren una alteración en su
estructura por el hecho físico de la unión. El nuevo concepto se basa en el establecimiento
de un cambio "conformacional” de la estructura proteica, que favorece la colocación
adecuada de todos los componentes del sistema. Comparativamente a la teoría de la llave-
cerradura, la de Koshland vendría a ser algo así como la teoría del "guante y la mano”; aquél
no representa una estructura de negativo tridimensional mientras no se halla la mano en él,
pues antes puede tener diversas formas y disposiciones; una vez la mano adentro (la cual, a
su vez, también puede adoptar distintas posiciones) se logra un contacto total.
Sitio
activo
Modelo de la Llave-cerradura
Sitio
activo
Reajuste en la estructura
Fig. 1.- En este ejemplo, la enzima cataliza una reacción de fragmentación. (a) Modelo de la
llave-cerradura, en este modelo el sitio activo de la enzima se ajusta al sustrato de la
misma manera que una cerradura a su llave. (b). Modelo de ajuste inducido, en este caso,
tanto la enzima como el sustrato sufren una distorsión al unirse donde se fuerza al
sustrato a adoptar una conformación que se aproxima al estado final enzima-sustrato.
CINÉTICA ENZIMÁTICA
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La Figura 2.b muestra que en una primera etapa la velocidad de reacción y la concentración
es perfectamente lineal (aumenta la concentración del sustrato, aumenta la velocidad de
reacción). Esta primera etapa se denomina “Cinética de primer orden”. Pero luego, después
de cierta concentración de sustrato, la velocidad tiende a estabilizarse o, en pocas
palabras, abandona su comportamiento lineal. Esto se debe a que la enzima se acerca
asintóticamente a su velocidad máxima con concentraciones crecientes de sustrato, pero no
la alcanza porque llega el momento en que todos los centros activos de la enzima están
saturados de sustratos, y por lo tanto, aunque haya altas concentraciones de este, ya la
enzima no aumentará más su velocidad de reacción, pues ha llegado al máximo de su
catálisis. Es lo que se denomina “cinética de segundo orden”.
En términos prácticos, a medida que se aumenta la concentración del sustrato, habrá mayor
cantidad de centros activos de la enzima ocupados y esto se traduce en una alta eficiencia
de la reacción hasta el momento en que todos los centros activos posibles estén ocupados.
Cuando todos los CA están ocupados, se llega al punto de saturación enzimático y aunque se
añade más sustrato, no aumentará más la eficiencia, pues habrá llegado a su máxima
velocidad de catálisis.
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¿QUÉ ES UN INHIBIDOR?
Sitio
activo de Sustrato
la enzima
Inhibidor
Productos
El sustrato y el
inhibidor pueden unirse
al sitio activo, pero no
El inhibidor al mismo tiempo
impide la unión
del sustrato
Lugar del
inhibidor
El sustrato y el
inhibidor pueden
En ausencia
unirse
del inhibidor,
simultáneamente
se forman
los
La presencia del
productos
inhibidor hace que
la formación del
producto sea más
lenta
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0
3. Temperatura: Las enzimas actúan bien en un rango de 30-40 C, siendo su
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temperatura óptima los 36,5-38 C aproximadamente (aunque puede variar según
ciertas enzimas). El empleo de temperaturas afecta a las enzimas de dos formas:
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para diversas concentraciones de sustrato. Los datos obtenidos son los siguientes:
datos.
c. ¿Existe una diferencia entre los valores de VMAX y KM obtenidos por ambos
aparece a continuación:
b. El método de Lineweaver-Burk
2,5x10-6 28
4x10-6 40
1x10-5 70
2x10-5 95
4x10-5 112
1x10-4 128
2x10-3 139
1x10-2 140
acompetitiva) se produce?
inhibidor (una 2 miliMolar y la otra a 5 miliMolar). Los datos son los siguientes:
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enzima?
7. En la tabla siguiente se presentan los datos cinéticos de una reacción catalizada por
8. Las prostaglandinas son un tipo de icosanoides, de ácidos grasos con una variedad
de enzima
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1. NAD(P)+
2. FMN
3. FAD
4. Coenzima Q
5. Ácido lipoico
6. Pirofosfato de tiamina
7. Coenzima A
8. Biotina
9. Ácido tetrahidrofólico
10. Cianocobalamina
11. Fosfato de piridoxal
12. Nucleótidos
13. Vitamina C.
REFERENCIAS BIBILIOGRÁFICAS
Murray, R.; Bender, D.; Botham, K.; Kennelly, P.; Rodwell, V. y Weil, P. 2012. Harper:
Bioquímica Ilustrada. Mc Graw Hill Educación. Mexico
Laguna, J.; Piña, E.; Martínez, F.; Pardo, J. y Riveros, H. 1992. Bioquímica de Laguna. Manual
Moderno. México.
Mathews, C.; Van Holde, K. y y Ahern, K. 2002. Bioquímica 3ª Edición. Pearson Educación,
S.A. Madrid
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