BAB I

PENDAHULUAN

A. LATAR BELAKANG

Enzim adalah golongan protein yang paling banyak terdapat dalam sel hidup.
Sekarang, kira-kira lebih dari 2.000 enzim telah teridentifikasi, yang masing-masing
berfungsi sebagai katalisator reaksi kimia dalam sistem hidup. Sintesis enzim terjadi di dalam
sel dan sebagian besar enzim dapat diperoleh dengan ekstraksi dari jaringan tanpa merusak
fungsinya.

Sebagai katalisator, enzim berbeda dengan katalisator anorganik dan organik

sederhana yang umumnya dapat mengatalisis berbagai reaksi kimia, Enzim memiliki
spesifitas yang sangat tinggi, baik terhadap reaktan (substrat) maupun jenis reaksi yang
dikatalisiskan. Pada umumnya, suatu enzim hanya mengatalisis satu jenis reaksi dan bekerja
pada suatu susbstrat tertentu. Kemudian, enzim dapat meningkatkan laju reaksi yang luar
biasa tanpa pembentukan produk samping dan molekul berfungsi dalam larutan encer pada
keadaan biasa (fisiologis) tekanan, suhu, dan pH normal. Hanya sedikit katalisator nonbiologi
yang dilengkapi sifat-sifat demikian.

B. RUMUSAN MASALAH

Adapun rumusan masalah yang akan di bahas pada makalah ini antara lain adalah:
1. Pengertian enzim,
2. Fungsi enzim,
3. Mekanisme kerja enzim
4. Tatanama enzim
5. Enzim-enzim yang digunakan untuk diagnosis
6. Jenis, metode, dan cara pemeriksaan Enzim
a. Serum Glutamic Oxaloacetic Transferase (SGOT) / Aminotransferase Asparat (AST).
b. Serum Glutamic Pyruvic Transaminase (SGPT) / Aminotransferase Alanin (ALT).
c. Amilase dengan isoenzim (serum)
d. Lipase (serum)
e. Fosfatase asam
f. Fosfatase alkali (alkaline phosphatase, ALP) dengan isoenzim (serum)
g. Laktat dehidrogenase (LDH)
h. Kreatin fosfokinase (serum), isoenzim CPK (serum) kreatin kinase (CK)
i. Gamma-Glutamil Transferase (GGT) serum

C. Tujuan
Adapun tujuan dari pembuatan makalah analisa enzim ini yaitu :
1. Agar pembaca dapat mengetahui pengertian enzim
2. Agar pembaca dapat mengetahui fungsi enzim
3. Agar pembaca dapat mengetahui mekanisme kerja enzim
4. Agar pembaca dapat mengetahui tatanama enzim
5. Agar pembaca dapat mengetahui enzim-enzim yang digunakan dalam diagnosis
7. Agar pembaca dapat mengetahui Jenis, metode, dan cara pemeriksaan Enzim.

D. Manfaat
Adapun manfaat dari pembuatan makalah analisa enzim ini adalah :
1. Memberikan pengetahuan tambahan untuk diri penulis
2. Memberikan pengetahuan tambahan untuk pembaca
 BAB II
PEMBAHASAN

A. Pengertian Enzim
Enzim adalah molekul protein yang mengatalisis reaksi kimia tanpa mengalami
perubahan secara kimiawi. Ensim mengatur metabolisme dengan ikut serta pada hampir pada
semua fungsi sel. Setip enzim bersifat spesifik bagi substrat yang diubahnya menjadi suatu
produk tertentu. Pada dasarnya, terdapat ribuan enzim yang berlainan, tetapi hanya beberapa
yang secara rutin diperiksa untuk diagnosis klinis.
Karena enzim terdapat di dalam sel, adanya peningkatan jumlah suatu enzim dalam
serum atau plasma umumnya merupakan konsikuensi dari cedera sel sehingga molekul-
molekul intrasel dapat lolos keluar. Dengan demikian, jumlah enzim yang sangat berlimpah
dalam serum digunakan secara klinis sebagai bukti adanya kerusakan organ. Enzim-enzim
yang dibebaskan ke dalam sirkulasi tidak memiliki fisiologik di sana dan secara bertahap
dibersihkan melalui rute ekskresi normal.
Pada keadaan abnormal atau aktivitas berlebihan suatu enzim dapat menimbulkan
penyakit. Analisis enzim dalam serum dapat digunakan untuk mendiagnosis penyakit, seperti:
infarktus otot jantung, prostat, hepatitis, dan lain-lain. Ditemukannya suatu enzim dalam
darah dengan tingkat berlebihan seringkali menunjukkan adanya kerusakan sel di dalam
organ yang sakit. Penyakit tertentu seperti hepatitis terinfeksi menyebabkan jaringan hati
mengalami kerusakan akibat infeksi, sehingga terjadi pelepasan enzim hati ke dalam darah.

B. Fungsi Enzim
Fungsi suatu enzim yaitu sebagai katalisis untuk proses reaksi biokimia yang terjadi
dalam sel maupun di luar sel. Suatu enzim dapat berfungsi sebagai katalis yang sangat
efisien, disamping itu mempunyai derajat kekhasan yang tinggi, seperti katalis lainnya maka
enzim dapat menurunkan energi aktivasi suatu reaksi kimia.

Enzim mempunyai dua fungsi pokok sebagai berikut.

1. Mempercepat atau memperlambat reaksi kimia.
2. Mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktu yang sama.
Fungsi biologis enzim
Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme hidup. Enzim
berperan dalamtransduksi signal dan regulasi sel, seringkali melalui
enzim kinase dan fosfatase Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh,
dengan miosin menghidrolisis ATP untuk menghasilkan kontraksi otot ATPase lainnya dalam
membran sel umumnya adalah pompa ion yang terlibat dalam transpor aktif. Enzim juga
 terlibat dalam fungs-fungsi yang khas, seperti lusiferase yang menghasilkan cahaya
padakunang-kunang. Virus juga mengandung enzim yang dapat menyerang sel,
misalnya HIV integrase dantranskriptase balik.

C. Mekanisme Kerja Enzim

Enzim tersusun atas dua bagian. Apabila enzim dipisahkan satu sama lainnya
menyebabkan enzim tidak aktif. Namun keduanya dapat digabungkan menjadi satu, yang
disebut holoenzim. Kedua bagian enzim tersebut yaitu apoenzim dan koenzim.

1. Apoenzim
Apoenzim adalah bagian protein dari enzim, bersifat tidak tahan panas, dan berfungsi
menentukan kekhususan dari enzim. Contoh, dari substrat yang sama dapat menjadi senyawa
yang berlainan, tergantung dari enzimnya.
2. Koenzim
Koenzim disebut gugus prostetik apabila terikat sangat erat pada apoenzim. Akan tetapi,
koenzim tidak begitu erat dan mudah dipisahkan dari apoenzim. Koenzim bersifat termostabil
(tahan panas), mengandung ribose dan fosfat.
Fungsinya menentukan sifat dari reaksinya. Misalnya, Apabila koenzim NADP (Nicotiamida
Adenin Denukleotid Phosfat) maka reaksi yang terjadi adalah dehidrogenase. Disini NADP
berfungsi sebagai akseptor hidrogen.
Ada dua cara kerja enzim , yautu model kunci gembok dan induksi pas.
1. Model kunci gembok (block and key)
Enzim dimisalkan sebagai gembok karena memiliki sebuah bagian kecil yang dapat berikatan
dengan substrat . bagian tersebut disebut sisi aktif. Substrat dimisalkan sebagai kunci karena
dapat berikatan secara pas dengan sisi aktif enzim (gembok). Setiap enzim memiliki sisi aktif
yang tersusun dari sejumlah asam amino. Bentuk sisi aktif ini sangat spesifik, sehingga hanya
molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi substrat bagi enzim.

2. Induksi pas (model induced fit)

Pada model ini sisi aktif enzim dapat berubah bentuk sesuai dengan bentuk substratnya.Sisi
aktif enzim merupakan bentuk yang tidak kaku (fleksibel). Ketika substrat memasuki sisi
aktif enzim, bentuk sisi aktif berubah bentuk sesuai dengan bentuk substrat kemudian
terbentuk kompleks enzim-substrat. Pada saat produk sudah terlepas dari kompleks, maka
enzim lepas dan kembali bereaksi dengan substrat yang lain.

Enzim mengkatalis reaksi dengan cara meningkatkan laju reaksi. Enzim

meningkatkan laju reaksi dengan cara menurunkan energi aktivasi (energi yang diperlukan
 untuk reaksi). Suatu enzim dapat mempercepat reaksi sampa kali lebih cepat dari pada jika
reaksi tersebut dilakukan tanpa katalis. Penurunan energi aktivasi dilakukan dengan
membentuk kompleks dengan substrat. Setelah produk dihasilkan, kemudian enzim
dilepaskan. Enzim bebas untuk membentuk kompleks baru dengan substrat yang lain.
Enzim memiliki sisi aktif, yaitu bagian enzim yang berfungsi sebagai katalis. Pada sisi
ini, terdapat gugus prostetik yang diduga berfungsi sebagai zat elektrofilik sehingga dapat
mengkatalis reaksi yang diinginkan. Bentuk sisi aktif sangat spesifik sehingga diperlukan
enzim yang spesifik pula. Hanya molekul dengan bentuk tertentu yang dapat menjadi substrat
bagi enzim. Agar dapat bereaksi, enzim dan substrat harus saling komplementer.

D. Tatanama Enzim
Lebih dari 5000 macam enzim telah ditemukan pada organisme hidup, dan masih
bertambah terus sejalan dengan berlangsungnya penelitian. Tiap enzim dinamai menurut
sistem baku dan juga diberi nama umum yang sederhana. Pada kedua sistem tersebut nama
enzim pada umumnya diakhiri dengan ase dan mencirikan substrat yang terlibat dan jenis
reaksi yang dikatalisis. Sebagai contoh, sitokrom oksidase, suatu enzim utama dalam
respirasi, mengoksidasi molekul sitokrom . Asam malat dehidrogenase melepaskan dua atom
hidrogen dari asam malat. Namun contoh di atas tidak menjelaskan siapkah penerima
elektron atau atom hidrogen yang dilepaskan.
Persatuan Internasional Biokimia memberi nama yang lebih panjang tapi lebih
deskriptif dan baku bagi semua enzim yang telah dicirikan dengan jelas. Sebagai contoh,
sitokrom oksidase dinamakan sitokrom c: O2 oksidoreduktase, menunjukkan bahwa elektron
dilepaskan dari sitokrom tertentu, yakni jenis c dan molekul oksigen adalah penerima
elektron. Dehidrogenase asam malat disebut L-malat : NAD oksidoreduktase, menunjukkan
enzim tersebut khas untuk bentuk L-asam malat terionisasi, dan molekul yang disingkat NAD
adalah penerima atom hidrogen. Tabel berikut mencantumkan enam kelas utama enzim
berdasarkan tipe reaksi yang dikatalisis, disertai beberapa contoh.

Tabel klasifikasi enzim menurut jenis reaksi yang dipacu

Kelas dan sub kelas Jenis reaksi
Melepas dan menambah elektron atau elektron dan
Oksidoreduktase
hidrogen
Mentrasfer elektron atau hidrogen hanya kepada
Oksidase
oksigen
Reduktase Menambahkan elektron atau hidrogen
Dehidrogenase Melepaskan hidrogen
 Transferase Memindahkan gugus senyawa kimia
Kinase Memindahkan gugus fosfat, terutama dari ATP
Hidrolase Memutuskan ikatan kimia dengan penambhan air
Proteinase Menghidrolisis protein (ikatan peptida)
Ribonuklease Menghidrolisis RNA
Deoksiribonuklease Menghidrolisis DNA
Lipase Menghidrolisis lemak
Membentuk ikatan rangkap dengn melepaskan satu
Liase
gugus kimia
Menata kembali atom-atom pada suatu molekul untuk
Isomerase
membentuk isomer
Menggabungkan 2 molekul yang disertai dengan
Ligase atau sintetase
hidrolisis ATP atau nukleosida fosfat + lainnya
Menggabungkan subunit (monomer) sehingga
polimerase
terbentuk polimer

E. Enzim-enzim yang digunakan untuk diagnosis

Tidak semua enzim, baik yang bekerja ekstrasel maupun intrasel, dapat digunakan
untuk tujuan memastikan diagnosis suatu penyakit atau menilai suatu keadaan fisiologis
berjalan sebagaimana mestinya. Selain kekhasan enzim atau isozim bagi suatu jaringan
seperti yang telah dibicarakan, kemudahan cara pengukuran menjadi pertimbangan yang
tidak dapat ditepiskan demikian saja. Selain itu, keserasian atau keterbiasaan dengan suatu
enzim yang telah dikenal baik kinerjanya sebagai petanda proses juga merupakan suatu hal
yang selalu dipertimbangkan dalam pemilihan.
Beberapa enzim umum sekali digunakan untuk tujuan diagnosis. Enzim-enzim itu
adalah :
· Alanin aminotransferase (ALT) atau glutamat piruvat transaminase (GPT)
· Aldolase
· Amylase-α
· Aspartat aminotransferase (AST) atau glutamate oksaloasetat transaminase (GOT)
· Fossfatase alkali
· Fosfatase asam
· -glutamil transferase
· Glutamate dehidrogenase
· isositrat dehidrogenase
· kimotripsin
· kolinesterase
· kreatinkinase
· laktat dehidrogenase (LDH)
· lipase
· 5’-nukleotidase
· Tripsin
Beberapa enzim lain juga sering diukur untuk menilai suatu keadaan. Enzim glukosa-
6 fosfat dehidrogenase (G6PDH) dalam sel darah merah sering dinilai untuk memastikan
penyebab hemolisis tertentu. Enzim superoksida dismutase (SOD) dan glutation peroksidase
dismutase (GSH-Px) sering pula diukur untuk menilai status antioksidan suatu objek.

F. Pemeriksaan Enzim
1. Pemeriksaan serum Glutamic Oxaloacetic Transaminase (SGOT) / Aminotransferase
Asparat (AST)

Aminotransferase asparat/transaminase oksaloasetat glutamat serum (AST/SGOT)

merupakan enzim yang sebagian besar ditemukan dalam otot jantung dan hati, sementara
dalam konsentrasi sedang dapat ditemukan pada otot rangka , ginjal, dan pankreas.
Konsentrasinya yang rendah terdapat dalam darah, kecuali jika terjadi cedera selular,
kemudian dalam jumlah yang banyak, dilepas ke dalam sirkulasi.
Kadar AST serum tinggi dapat ditemukan setelah trjadi infark miokardium (MI) akut
dan kerusakan hati. 6 sampai 10 jam setelah MI akut, AST akan keluar dari otot jantung dan
memuncak dalam 24 sampai 48 jam setelah terjadi infark. Kadar AST serum akan kembali
normal dalam 4 sampai 6 hari kemudian, jika terjadi proses infark tambahan. Kadar AST
serum biasanya dibandingkan dengan kadar enzim-jantung yang lain (kreatin kinase [creatine
kinase, CK], laktat dehidrogenase [lactate dehydrogenase, LDH]).
Pada penyakit hati, kadar serum akan meningkat 10 kali atau lebih, dan tetap
demikian dalam waktu yang lama.
Metode : kinetik UV
Prinsip :
2- oxoglutarate+L-asparttate L-glutamte+ Oxaloacetat dccc
Oxaloacetate + NADH + H2 L malate + NAD+
 oxalaacetat yang di hasilkan sebanding dengan oksidasi dari NADH menjadi NAD.
Reaksi tersebut menggambarkan aktifitas AST dan di ukur secara fotometrik.

Alat dan bahan :

1. Alat :
· Tabung reaksi
· Rak tabung
· Spektrofotometer
· Centrifuge
· Mikropipet
· Tips biru dan kuning
2. Bahan :
· Serum
· Reagen SGOT
· aquadest

Cara kerja :
a. Persiapan reagen kerja
Buffer / reagen 1 Substrat / reagen 2
2000 µl 500 µl

ü Campur reagen buffer dan substrat dengan perbandingan 4 : 1

ü Volume reagen di sesuaikan dengan kebutuhan.

b. Pemeriksaan
Pipet ke dalam tabung
Reagen kerja 500 µl
Serum 50 µl

ü Sebelum ditambahkan serum, reagen kerja di inkubasi terlebih dahulu selama 10 menit pada
suhu 370C
ü Serum ditambahkan ke dalam reagen kerja pada saat pembacaan pada photometer.
ü Baca pada fotometer dengan panjang gelombang 546 nm.

Nilai Rujukan :
 Dewasa : kisaran rata-rata 8-38 U/l ; 5-40 U/ml (frankel), 4-36 IU/l, 16-60 U/ml pada suhu
30oC (karmen), 8-33 U/l pada suhu 37oC (satuan SI).
Laki-laki : sampai 37 U/L
Wanita : sampai 31 U/L
Anak : sama dengan dewasa
Bayi baru lahir : empat kali dari kadar normal.
Lansia : agak lebih tinggi dari dewasa.

Tujuan :
· Untuk mendeteksi peningkatan Ast serum, enzim yang ditemukan, terutama dalam otot
jantung dan hati, yang meningkat selama MI akut dan kerusakan hati.
· Untuk membandingkan temuan AST dengan kadar CK dan LDH dalam mendiagnosis MI
akut.

Masalah Klinis :
· Penurunan kadar : kehamilan, ketoasidosis diabetik. Pengaruh obat : salisilat.
· Peningkatan kadar : MI akut, hepatitis, nekrosis hati, penyakit dan traumamuskuloskeletal,
pankreatitis akut, kanker hati, angina pektoris yang serius, olahraga berat, injeksi
IM. Pengaruh obat : antibiotik (ampisilin, karbenisilin, klindamisin, kloksasilin, eritromisin,
gentamisin, linkomisin, nafsilin, oksasilin, polisilin, tetrasiklin), vitamin (asam folat,
piridoksin, vitamin A), narkotik (kodein, morfin, meperidin [demerol]), antihipertensif
(metildopa [aldomet], guanetidin), mitramisin, preparat digitalis, kortison, flurazepam
(dalmane), indometasin (indocin), isoniazid (INH), rifampin, kontrasepsi oral, salisilat,
teofilin.

Faktor Yang Mempengaruhi Temuan Laboratorium

· injeksi per IM dapat meningkatkan kadar AST serum.
· Hemolisis spesimen darah dapat mempengaruhi temuan laboratorium.
· Obat yang meningkatkan kadar AST serum (lihat pengaruh obat) dapat mempengaruhi
temuan pengujian.
· Salisilat dapat menyebabkan kadar serum positif atau negatif yang keliru.

2. Pemeriksaan Serum Glutamic Pyruvic Transaminase (SGPT) / Aminotransferase

Alanin (ALT)
Aminotransferase alanin (ALT)/SGPT merupakan enzim yanng utama banyak di
temukan pasa sel hati serta efektif dalam mendiagnosis destruksi hepatoselular. Enzim ini
juga di temukan dalam jumlah sedikit pada otot jantung, ginjal, serta otot rangka.
 Kadar ALT serum dapat lebih tinggi dari kadar sekelompok transferase lainnya
(transaminase), aminotransferase aspartat (aspartate aminotransferse, AST)/serum glutamic
oxatoacetic transaminase (SGOT), dalam kasus hepatitis akut serta serta kerusakan hati akibat
penggunaan obat dan zat kimia, dengan setiap serum mencapai 200-4000 U/l. ALT
digunakan untuk membedakan antara penyebab karena kerusakan hati dan ikterik hemolitik.
Meninjau ikterik, kadar ALT serum yang berasal dari hati, temuannya bernilai lebih tinggi
dari 300 unit; yang berasal dari bukan hati, temuan bernilai <300 unit. Kadar ALT serum
biasanya meningkat sebelum tampak iktrik.
Kadar ALT/SGPT sering kali dibandingkan dengan AST/SGOT untuk tujuan
diagnostik. ALT meningkat lebih khasdari pada AST pada kasus nekrosis hati dan hepatitis
akut, sedangkan AST meningkat lebih khas pada nekrosis miokardium (infark miokardium
akut), sirosis, kanker hati, hepatitis kronis, dan kongesti hati. Kadar AST ditemukan normal
atau meningkat sedikit pada kasus nekrosis miokardium. Kadar ALT kembali lebih lambat ke
kisaran normal daripada kadar AST pada kasus hati.
Metode : kinetik UV
Prinsip :
L – alanine + a – Keoglutarat + L – alanin L - Glutamat + piruvat
Piruvat + NADH + H + L – laktat + NAD +
Piruvat yang dihasilkan tersebut sebanding dengan oksidasi dari NADH menjadi NAD.
Reaksi tersebut menggambarkan aktifitas ALT dan diukur secara fotometrik.

Alat dan Bahan :

1. Alat :
· Tabung reaksi
· Rak tabung
· Spektrofotometer
· Centrifuge
· Mikropipet
· Tips biru dan kuning

2. Bahan :
· Serum
· Reagen SGOT
· Aquadest
 Cara kerja :
1. Persiapan reagen kerja
Buffer / reagen 1 Substrat / reagen 2
2000 µl 500 µl

ü Campur reagen buffer dan substrat dengan perbandingan 4 : 1

ü Volume reagen di sesuaikan dengan kebutuhan.

2. Pemeriksaan
Pipet ke dalam tabung
Reagen kerja 500 µl
Serum 50 µl

ü Sebelum ditambahkan serum, reagen kerja di inkubasi terlebih dahulu selama 10 menit pada
suhu 370C
ü Serum ditambahkan ke dalam reagen kerja pada saat pembacaan pada photometer.
ü Baca pada fotometer dengan panjang gelombang 546 nm, factor 1746.

Nilai Rujukan :
Dewasa : 10-35 U/I : 4-36 U/l pada suhu 370C (Satuan SI).
Laki-laki : sampai 42 U/L
Wanita : sampai 32 U/L
Anak : sama dengan dewasa.
Bayi : temuan bisa dua kali lipat setinggi dewasa.
Usia lanjut : sedikit lebih tinggi dari dewasa.

Tujuan :
· Untuk mendeteksi penyakit hati.

Masalah klinis :
· Penurunan kadar : latihan. Pengaruh obat : salisilat
· Peningkatan kadar :
Ø Peningkatan tertinggi : hepatitis (virus) akut, nekrosis hati (toksiksitas obat atau kimia).
Ø Peningkatan ringan atau medium : sirosis, kanker hati, kegagalan jantung kongestif,
intoksikasi akut alkohol. Pengaruh obat : antibiotik (karbenisilin, klindamisin, eritromisin,
gentamisin, linkomisin, mitramisin, spektinomisin, tetrasiklin), narkotik (meperidin
 [demerol], morfin, kodein), antihipertensif (metildopa, guanetidin), persia[an digitalis,
indometasin (indocin), salisilat, rifampin, flurazepam (dalmane), propranolol (inderal),
kontrasepsi oral (progestin-estrogen), lead, heparin.

Faktor Yang Mempengaruhi Temuan Laboratorium

· Hemolisis spesimen darah mungkin menyebabkan hasil uji palsu.
· Aspirin dapat menyababkan penurunan atau peningkatan ALT serum.
· Obat tertentu dapat meningkatkan kadar ALT serum (lihat pengaruh obat).

3. Pemeriksaan Amilase Dengan Isoenzim (serum)

Amilase adalah enzim yang berasal dari pankreas, kelenjar ludah, dan hepar.
Fungsinya adalah mengubah zat tepung menjadi gula. Pada pankreatitis akut, kadar amilase
serum meningkat menjadi dua kali lipat kadar normalnya. Peningkatan kadarnya dimulai 2
sampai 12 jam setelah awitan, memuncak dalam 20 sampai 30 jam, dan kembali ke kadar
normalnya dalam 2 sampai 4 hari. Pankreatitis akut sering dikaitkan dengan inflamasi, nyeri
yang berat, dan nekrosis akibat enzim pencernaan (termasuk amilase) yang keluar ke jaringan
di sekitarnya.
Enzim ini dihasilkan oleh sejumlah organ, seperti kelenjar liur, kelenjar pancreas,
kelenjar air mata, kelenjar prostat, cairan semen, testis, ovarium, tuba faloppi, uterus, paru-
paru, susu, otot lurik dan jaringan lemak.
Peningkatan kadar amilase serum dapat terjadi setelah pembedahan abdomen yang
mengenai kandung empedu (batu atau saluran empedu) dan lambung (gastrektomi parsial).
Setelah pembedahan abdomen, beberapa dokter bedah mungkin akan menganjurkan
pemeriksaan amilase serum secara rutin selama 2 hari untuk memastikan apakah pankreas
mengalami cedera.
Kadar amilase urin sangat membantu untuk menetapkan signifikansi kadar amilase
serum apakah normal atau agak naik, terutama jika klien menunjukkan gejala pankreatitis.
Kadar amilase juga dapat diperoleh dari cairan abdomen, cairan asites, efusi pleura, dan
saliva.
Ada dua jenis isoenzim amilase, jenis P (berasal dari pankreas) dan jenis S (berasal
dari saliva). Peningkatan jenis P lebih sering terjadi pada pankreatitis akut. Penigkatan jenis S
dapat terjadi akibbat parotitis, dan tumor ovarium dan bronkogenik. Isoenzim amilase
biasanya diperlukan untuk menentukan apakah peningkatan kadar amilase serum berasal
bukan dari pankreas. Alat pemeriksaan isoenzim pankreas tersedia di pasaran.

Metode : Kinetik Enzimatik

 Prinsip :
Substrat(4,6-ethylidene-p-nitrophenyl-α-D-maltoheptaoside) akan diuraikan oleh enzim α-
amylasedimana hasilnya berupa oligosakarida akan dihidrolisa oleh α-glukosidase
menghasilkan glukosa dan p-nitrophenol. Peningkatan p–nitrophenol sebanding dengan
aktivitas α- amylase dalam sampel.
Cara kerja :
· Masukkan 3-5 ml darah vena dalam tabung bertutup merah.
· Jangan makan dalam waktu 1 sampai 2 jam sebelum pengambilan darah. Jika pasien
terlanjur makan atau mengonsumsi narkotik dalam 2 jam sebelum pengujian, temuan serum
mungkin tidak valid.
· Catat obat yang dapat menyebabkan temuan kadar amilase yang keliru dalam formulir
laboratorium.

Nilai Rujukan :
Dewasa : 60-160 somogyi U/dl, 30-170 U/l (satuan SI).
Hamil : sedikit meningkat.
Anak : tidak biasa dilakukan.
Lansia : agak meningkat dibandingkan yang didapat pada orang dewasa.
Isoenzim serum : jenis S (saliva) : 45-70%. Jenis P (pankreas) : 30-55%. Nilai mungkin akan
berbeda sesuai dengan metode yang digunakan.

Tujuan :
· Untuk membantu dalam mendiagnosis pankreatitis akut dan masalah kesehatan lainnya
(lihat masalah klinis).

Masalah Klinis :

· Penurunan kadar : dekstrosa 5% intravena dalam air (lV D5W), pankreatitis kronis tahap
lanjut, nekrosis hati akut dan subakut, alkoholisme kronis, hepatitis toksik, luka bakar yang
parah, tirotoksikosis yang parah. Pengaruh obat : glukosa (lV D5W), sitrat, fluorida, oksalat.
· Peningkatan kadar : pankreatitis akut, pankreatitis kronis (awitan akut), gastrektomi
parsial, pembentukan ulkus peptik, obstruksi saluran pankreas, kolesistitis akut, kanker
pankreas, asidosis diabetik, diabetes melitus, intoksikasi alkohol akut, gondong, gagal ginjal,
hipertrofi prostat jinak, luka bakar, kehamilan, pengaruh obat : meperidin (demerol), kodein,
morfin, betanekol klorida (urecholine), pentazosin (talwin), etil alkohol (jumlah besar),
ACTH, guanetidin, tiazid, salisilat, tetrasiklin.
 Faktor Yang Mempengaruhi Temuan Laboratorium
· Obat narkotik dapat menyebabkan hasil positif palsu.
· Cairan lV yang mengandung glukosa dapat menyebabkan kadar negatif palsu.
Kontaminasi saliva pada spesimen dapat terjadi akibat batuk, bersin, atau berbicara,
saat tabung terbuka. Hal ini dapat menyebabkan hasil positif palsu.

4. Pemeriksaan Lipase (serum)

Lipase adalah enzim hidrolase yang menguraikan ikatan ester dalam lemak, yang
terbentuk antara gliserol dan asam lemak rantai panjang. Ikatan ester yang diuraikan adalah
yang terdapat antara asam lemak tersebut dengan atom Cα, yaitu atom C1 atau 3. Sebagai
hasilnya, terbentuklah dua asam lemak bebas dan β atau 2-monoasilgliserol.
Lipase, merupakan enzim yang disekresikan oleh pankreas, dan membantu
pencernaan lemak. Lipase, seperti halnya amilase, muncul pada aliran darah setelah terjadi
kerusakan pada pankreas. Pankreas akut merupakan penyebab terumum peningkatan kadar
lipase serum. Kadar lipase dan amilase meningkat pada awal penyakit, tetapi lipase serum
dapat meningkat sampai 14 hari setelah episode akut, sedangkan kadar amilase serum
kembali normal setelah kira-kira 3 hari. Lipase serum berguna untuk diagnosis akhir
pankreatitis akut.
Metode : Enzymatik photometrik
Prinsip :
1-2-o-dilauryl-rac-glycero-3-glutamic acid (6-methylresorufin) ester ditambahkan pada suatu
micro-emulsion yang akan dipecah oleh lipase menjadi co-lipase dan bile acid. Kombinasi
co-lipase, bile acid dan substrat akan mengalami penguraian oleh enzim lipolitik dan esterase
sehingga menghasilkan methylresorufin ester yang dengan cepat terdegradasi menjadi
methylresorufin yang berwarna. Intensitas warna ini sebanding dengan aktivitas lipase dalam
sampel.

Cara kerja :
· Kumpulkan 3 sampai 5 ml darah vena dalam tabung bertutup merah. Cegah terjadinya
hemolisis.
· Terapkan puasa pada klien, kecuali tetap diperbolehkan minum air selama 8 sampai 12
jam.
· Pemberian obat narkotik dihentikan selama 24 jam sebelum uji dilakukan jika obat
narkotik diberikan dalam 24 jam sebelum uji dilakukan, nama obat dan waktu pemberian
harus tertulis pada formulir laboratorium.
Nilai Rujukan
 Dewasa : 20-180 IU/l, 114-286 U/l, 14-280 U/l (Satuan SI). Nilainya berfariasi disetiap
laboratorium.
Anak : Bayi : 9-105 IU/l pada suhu 37°C. Anak : 20-136 IU/l pada suhu 37°C.
Tujuan
· Untuk mengetahui keberadaan pankreatitis akut atau gangguan pankreatik lainnya (lihat
masalah klinis).

Masalah klinis
· Penurunan kadar: kanker pankreas stadium akhir, hepatitis.
· Peningkatan kadar: pankreatitis akut dan kronis, kanker pankreas (stadium awal), ulkus
terperforasi, obstruksi duktus pankreatikus, kolesistitis akut (sebagian kasus), gagal ginjal
akut (tahap awal). Pangaruh obat: kodein, morfin, meperidin (demerol), steroid betanekol
(urecholine), guanetidin.

Faktor Yang Memengaruhi Temuan Laboratorium

· Sebagian besar obat narkotik meningkatkan kadar lipase serum.
· Makanan yang dikonsumsi dalam 8 jam sebelum uji dapat memengaruhi kadar lipase
serum.
· Terdapatnya hemoglobin dan ion kalsium dapat menyebabkan penurunan kadar lipase
serum.

5. Pemeriksaan Fosfatase Asam

Fosfatase asam (acid phosphatase, ACP). Fosfatase asam bekerja pada pH yang
lebih kecil dari 7. Rentangan pH yang memenuhi syarat ini tentu saja banyak sekali. Akan
tetapi, enzim terpenting di dalam kelompok ini, yaitu fosfatase asam yang berasal dari
kelenjar prostat, bekerja pada pH tertentu, yaitu disekitar 5. Enzim ini adalah enzim lisosom,
sehigga terdapat di semua sel yang mempunyi lisosom, kecuali sel darah merah.
Konsentrasi enzim fosfatase asam yang tinggi (ACP) dapat di temukan pada kelenjar
prostat dan semen. Konsentrasinya agak berkurang di dalalm sum-sum tulang, sel darah
merah, hati, dan limpa. Kenaikan ACP serum tertinggi terjadi pada kasus kanker prostat.
Pada hipertrofi prostat yang jinak (benign prostatic hypertrophy, BPH), kadarnya juga di atas
normal. Peningkatan kadar fosfatase alkalin yang cukup tinggi dapat menyebabkan kadar
seruMm ACP tinggi yang keliru.
Metode : Kinetic / Clinicon

Cara kerja :
· Tampung 3-7 ml darah vena adalam tabung tertutup merah.
· Cegah terjadinya hemodialisis, spesimen harus di bawa ke laboratorium segera. ACP peka
terhadap panas dan pH. Jika spesimen di pajankan di udara terbuka dan di biarkan dalam
suhu kamar, aktifitasnya akan menurun setelah 1 jam.
· Tidak ada pembatasan asupan makanan ataupun minuman.

Nilai rujukan :
Dewasa : <2,6 ng/ml ; kisaran 0-5 U/l, beragam sesuai metode yang digunakan : 0,2-13 IU/l
(satuan SI).
Tujuan :
· Untuk membandingkan uji ACP dengan hasil laboratorium lainnya, untuk mendiagnosis
kanker prostat atau BPH.

Masalah Klinis :
· Penurunan kadar : sindrom down. Pengaruh obat : fluorida, oksalat, fosfat, alkohol.
· Penigkatan kadar : karsinoma prostat, mieloma multipel, penyakit paget, kanker payudara
dan tulang, BPH, anemia sel sabit, sirosis, gagal ginjal kronis, hiperparatiroidisme,
osteogenesis, imperfekta, infark miokardium. Pengaruh obat : androgen pada wanita,
klofibrat (astromid-S).

Faktor Yang Mempengaruhi Temuan Laboratorium :

· Hemolisis pada sampel darah dapat menyebabkan hasil uji yang tidak akurat.
· Obat tertentu dapat menurunkan kadar ACP serum (lihat pengaruh obat).
· Jika spesimen darah terpajan di udara terbuka dan dibiarkan dalam suhu kamar lebih dari 1
jam, kadar ACP akan menurun.

6. Pemeriksaan Fosfatase Alkali (Alkaline Phosphatase, ALP) Dengan Isoenzim (serum)

Fosfatase alkali (ALP) merupakan enzim yang diproduksi terutama olah hati dan
tulang; enzim ini juga dapat berasal dari usus, ginjal, dan plasenta. Pengujian ALP berguna
untuk menentukan apakah terdapat penyakit hati dan tulang. Jika terjadi kerusakan ringan
pada sel hati, kadar ALP mungkin agak naik, tetapi peningkatan yang jelas terlihat pada
penyakit hati akut. Begitu fase akut terlampaui, kadar serum akan segera menurun, sementara
kadar bilirubin serum tetap meningkat. Untuk menentukan apakah sudah terjadi disfungsi
hati, terdapat beberapa pengujian laboratorium yang perlu dilakukan (mis., bilirubin, meusin
aminopeptidase (LAP), 5’-nukleotidase [5’-NT], dan gamma-glutamil transpeptidase
[GGTP]).
Metode paling muda dan paling sering digunakan untuk membedakan isoenzim-
isoenzim ALP adalah fraksionasi panas, yang sampel serumnya dipanaskan 56°C selama 15
 menit dan kemudian diperiksa untuk mendeteksi sisa aktivitas ALP. Hasilnya dibandingkan
sengan aktivitas ALP dari sampel yang sama yang tidak dipanasi. ALP tulang sangat labil
dan setelah pemanasan mungkin hanya mengemukakan aktivitas 10-20% dari aktivitas
semula, sedangkan ALP hati relatif stabil dan mempertahankan 30-50% aktivitasnya. ALP
plasenta sangat stabil panas dan pada dasarnya dapat mempertahankan semua aktivitas
setelah dipanaskan. Dalam keadaan normal serum mengandung aktivitas ALP dari berbagai
jaringan, sehingga hasil fraksionasi panas dapat membingungkan. Inhibisi kimiawi dengan
urea (menghambat fraksi plasenta) atau fenilalanin (menghambat fraksi hati dan tulang) juga
memungkinkan kita membedakan isoenzim ALP.
Pada kasus kelainan tulang, kadar ALP meningkat karena aktivitas osteoblastik
(pembentukan sel tulang) yang abnormal. Jika ditemukan kadar ALP yang tinggi pada anak,
baik sebelum maupun sesudah pubertas, hal ini adalah normal akibat pertumbuhan tulang.
Isoenzim ALP digunakan untuk membedakan penyakit hati dengan penyakit
tulang, ALP1 menandakan penyakit yang disebabkan oleh hati, sementara ALP2 oleh tulang.
Metode : Autometik
Prinsip :
Alkali Phosphatase akan menghidrolisis p-nitrophenyl phosphat menjadi p-nitrophenol
danphosphat. Aktivitas ALP ditentukan dengan mengukur p-nitrophenol secara
kinetik pada λ 405 nm.
Cara kerja :
· Tampung 3-5 ml darah vena dalam tabung bertutup merah. Cegah hemolisis.
· Tidak ada pembatasan makanan minuman. Untuk uji isoenzim ALP, klien mungkin
dianjurkan untuk puasa satu malam.
· Tangguhkan sekitar 8 sampai 24 jam untuk pemberian obat yang dapat meningkatkan
kadar ALP, dengan persetujuan dokter.
· Catat usia klien dan obat yang dapat memengaruhi hasil pengujian dalam formulir
laboratorium.

Nilai Rujukan
Dewasa : 42-136 U/l; ALP1 : 20-130 U/l; ALP2 : 20-120 U/l.
Anak : bayi dan anak (usia 0-12 tahun) : 40-115 U/l. Anak berusia lebih tua (13-18 tahun) :
50-230 U/l.
Usia lanjut : agak lebih tinggi dari orang dewasa.

Tujuan
· Untuk menemukan apakah terjadi gangguan hati atau tulang.
· Untuk membandingkan hasil pengujian ALP dengan pengujian laboratorium lain, guna
memastikan apakah terjadi gangguan hati atau tulang.

Masalah Klinis
· Penurunan kadar : hipotiroidisme, malnutrisi, sariawan/skorbut (kekurangan vitamin C),
hipofosfatasia, anemia pernisiosa, insufisiensi plasenta. Pengaruh obat : fluorida, oksalat,
propranolol (inderal).
· Peningkatan kadar : penyakit obstruksi empedu (ikterik), kanker hati, sirosis sel hati,
hepatitis, hiperparatiroidisme, leukimia, kanker tulang (payudara dan prostat), penyakit
paged, osteitis deforman, penyembuhan fraktur mieloma multipel, osteomalasia, kehamilan
trimester akhir, artritis reumatoid (aktif), penyakit ulkus. Pengaruh obat : albumin IV,
antigeotik (aritromisin, linkomisin, oksasilin, penisilin), kolkisin, metildopa (aldomet),
alopurinol, fenotiazin, obat penenang, indometasin (indocin), prokainamid, kontrasepsi oral
(beberapa), tolbutamid, isoniazid (INH), asam paraaminosalisilat (PAS).

Faktro Yang Memegaruhi Temuan Laboratorium

· Obat tertentu yang dapat meningkatkan atau menurunkan kadar ALP serum dapat
menyebabkan hasil yang keliru (lihat pengaruh obat di atas).
· Pemberian albumin IV dapat meningkatkan kadar ALP serum 5 sampai 10 kali dari nilai
normalnya.
· Usia pasien (mis., usia muda dan tua dapat menyebabkan peningkatan serum). Kehamilan
trimester akhir sampai 3 minggu pascapartum, dapat menyebabkan peningkatan kadar ALP.

7. Pemeriksaan Laktat Dehidrogenase (LDH)

Laktat Dehidrogenase (Lactic dehydrogenase, LDH) adalah enzim intraseluler
yang terdapat hampir semua sel yang bermetabolisme, dengan konsentrasi tertinggi
ditemukan di jantung, otot rangka, hati, ginjal, otak, dan sel darah merah (SDM). LDH
memiliki dua subunit yang berbeda-O (otot) dan J (Jantung). Subunit ini berkombinasi dalam
bentuk yang berbeda untuk membuat lima isoenzim.
· LDH1 : fraksi jantung ; J, J, J, J; di jantung, SDM, ginjal, otak (beberapa).
· LDH2 : fraksi jantung ; J, J, J, O; di jantung, SDM, ginjal, otak (beberapa).
· LDH3 : fraksi paru ; J, J, O, O; di paru-paru dan jaringan lain, limpa, pankreas, adrenal,
tiroid, limfatik.
· LDH4 : fraksi hati ; J, O, O, O; di hati, otot rangka, ginjal, dan otak (sebagian)
· LDH5 : fraksi hati ; O, O, O, O; di hati, otot rangka, ginjal (beberapa).
Seperti uji enzimatik lainnya, seperti kreatinin fosfokinase (CPK) dan aspartat
aminotranserase (AST), LDH dan LDH1 serum digunakan untuk mendiagnosis MCI akut.
 Kadar LDH (total) dalam serum yang tinggi, terjadi 12-24 jam setelah infark, mencapai
puncaknya dalam 2 sampai 5 hari, dan cepat tinggi selama 6 sampai 12 hari, membuatnya
menjadi uji yang sangat berguna untuk diagnosis MCI yang tertunda. Rasio LDH1/LDH2,
dengan kadar LDH1 yang tertinggi, mengindikasikan MCI.
LDH3 berhubungan dengan penyakit paru, dan LDH5 berhubungan dengan
penyakit hati dan otot rangka. Pada hepatitis akut, kadar LDH Total meningkat, dan
LDH5 biasanya meningkat sebelum terjadi ikterik dan menurun sebelum kadar bilirubin
menurun.
Metode : kinetik UV
Prinsip :
Pyruvate + NADH + H+ → L-Laktat + NAD+NADH
akan mengoksidasi secara langsung dengan bantuan aktivasi LDH dan diukur dengan
fotometer.

Cara kerja :
a. Persiapan reagen
1. Reagen 1 berisi NADH 0,22 mol
2. Reagen 2 berisi Tris 89 mmol, Pyruvat 1,8 mmol, Sodium Ch/Na Ch 222 mmol,
Sodpersiapan reagenium Azide <0,1
b. Pemeriksaan :
1. Masukkan 50 µl sampel ke dalam cup sample, lalu letakkan dalam rak sampel sesuai nomor
pemeriksaan
2. Tempatkan reagen pada rak reagen sesuai program tes LDH.
3. Masukkan nomor identitas penderita dan program tes .
4. Pengukuran akan dilakukan secara otomatis.
5. Hasil tes akan keluar pada print out. 12

Nilai Rujukan
Dewasa : LDH total : 100-190 IU/l, 70-250 U/l. Kadar dapat berbeda berdasarkan metode
yang digunakan.
Isoenzim : LDH1, 14-26% ; LDH2, 27-37% ; LDH3, 13-26% ; LDH4, 8-16% ; LDH5, 6-16%.
Perbedaan sebesar 2% sampai 4% dianggap normal.
Anak : bayi baru lahir : 300-1500 IU/l. Anak : 50-150 IU/l ; 110-295 U/l.

Tujuan
· Untuk mendiagnosis kerusakan otot miokardium atau otot rangka.
· Untuk membandingkan temuan uji dengan uji enzim jantung lainnya (mis., CPK, AST).
· Untuk memeriksa temuan isoenzim LDH, guna menentukan keterlibatan organ.

Masalah klinis
· Peningkatan kadar : MCI akut, CVA, kanker (paru-paru, tulang, usus, hati, payudara,
serviks, testis, ginjal, lambung, melanoma kulit), leukemia akut, infark pulmonar akut,
mononukleosis infeksius, anemia (pernisiosa, defisiensi asam folat, sel sabit, hemolitik
didapat), hepatitis akut, syok, penyakit otot rangka, pingsan karena panas. Pengaruh obat :
narkoti (kodein, morfin, meperidin [Demerol]).
Faktor yang memengaruhi temuan laboratorium
· Obat narkoti dan injeksi IM dapat meningkatkan kadar LDH serum.
· Hemolisis sampel darah dapat menyebabkan peningkatan kadar LDH serum; enzim
tersebut cukup banyak terdapat dalam SDM.

8. Pemeriksaan Kreatin Fosfokinase (serum), Isoenzim CPK (serum) Kreatin Kinase

(CK)
Kreatin fosfokinase (creatine phosphokinase, CPK) juga dikenal sebagai kreatin
kinase (creatine kinase, CK), merupakan enzimyang ditemukan dalam konsentrasi tinggi pada
otot jantung dan otot rangka dan dalam konsentrasi rendah pada jaringan otak. CPK/CK
serum biasanya meningkat akibat penyakit otot rangka, MCI akut, penyakit serebrovaskular,
aktifitas berat, injeksi intramaskular (IM), dan hipokalemia (akibat ketidakseimbangan
elektrolit). CPK/CK memiliki dua jenis isoenzim : M yang berkaitan dengan otot (muscle),
dan berkaitan dengan otak (brain). Proses elektroforesis dapat memisahkan isoenzim menjadi
tiga subdivisi : MM (dalam otot rangka dan beberapa di jantung), MB (di dalam jantung), dan
BB (dalam jaringan otak). Jika kadar CPK/CK meningkat, elektroforesis CPK dilakukan
untuk memastikan kelompok isoenzim mana yang meningkat. Peningkatan CPK-MB
isoenzim dapat menandakan terjadinya kerusakan pada sel miokardium.
CPK/CK dan CPK-MB serum meningkat dalam 4 samapi 6 jam setelah MCI akut,
mencapai puncaknya dalam 18 sampai 24 jam (>6 kali kadar normalnya) dan kembali normal
dalam 3 sampai 4 hari, kecuali terjadi nekrosis atau kerusakan jaringan yang baru. Jika
pengobatan untuk MCI akut harus diberikan per parenteral (misalnya morfin), akan lebih baik
jika pengobatan diberikanper intravena daripada per intramuskural sehingga cedera otot
ringan (akibat suntikan diberikan per IM) tidak akan meningkatkan kadar CPK ; namun,
injeksi hanya sedikit atau bahkan tidak berpengaruh sama sekali terhadap kadar CPK-MB.
Pengambilan darah untuk uji kadar CPK/CK serum sebaiknya dilakukan sebelum injeksi IM.

Metode : NAC Activate

 Prinsip :
Enzim ini mengkatalisis reaksi pembentukan ATP dari kreatinfosfat dan ADP dan sebaliknya,
seperti yang tertera dalam persamaan berikut ini.

Kreatin + ATP keratin-fosfat + ADP

Cara kerja :
· Kumpulkan 5 sampai 7 ml darah vena dalam tabung bertutup merah. Cegah hemolisis
· Catat dalam formulir laboratorium jumlah frekuensi injeksi IM yang diterima klien 24
sampai 48 jam terakhir.
· Tidak ada pembatasan asupan makanan dan minuman.

Nilai rujukan :
Dewasa :
Ø Pria : 5-35 µg/ml, 30-180 IU/l, 55-170 U/l pada suhu 37oC (satuan SI).
Ø Wanita : 5-25 µg/ml, 25-150 IU/l, 30-135 U/l pada suhu 37oC (satuan SI).
Anak :
Ø Pria : 0-70 IU/l pada suhu 30oC.
Ø Wanita : 0-50 IU/l pada suhu 30oC.
Bayi baru lahir : 65-580 IU/l pada suhu 30oC.
Isoenzim CPK :
Ø CPK-MM : 94%-100% (otot)
Ø CPK-MB : 0%-6% (jantung)
Ø CPK-BB : 0% (otak)
Sebagian besar laboratorium sudah mengganti uji isoenzim CPK dengan pecahan CPK-MB.

Tujuan
· Untuk memastikan keberadaan penyakit miokardium atau otot rangka.
· Untuk membandingkan temuan uji dengan kadar AST/SGOT dan dehidrogenase laktat
(lactate dehydrogenase, LDH). Guna memastikan keberadaan kerusakan miokardium

Masalah klinis
· Peningkatan kadar : Infark miokardium akut (MCI akut), penyakit otot rangka, cedera
serebrovaskular (CVA), dan akibatnya terjadi peningkatan isoenzim CPK. Pengaruh obat :
injeksi IM, deksametason (Decadron), furosemid (lasix), aspirin (dosis tinggi), ampisilin,
karbenisilin, klofibrat.
· Isoemzim CPK-MM : distrofi muskular, delirium tremen, cedera/trauma remuk, status
bedah dan pascabedah, aktivitas berat, injeksi IM, hipopalemia, hemofilia, hipotiroidisme.
· CPK-MB : MCI akut, angina pektoris berat, bedah jantung, iskemia jantung, miokarbitis,
hipokalemia, defibrilasi janting.
· CPK-BB : CVA, perdarahan subaraknoid, kanker pada otak, cedera otak akut, sindrom
RAYE, embolisme dan infark paru, kejang.
Faktor yang mempengaruhi temuan laboratorium
· Injeksi IM dapat menyebabkan peningkatan kadar total CPK/CK serum.
· Aktifitas berat dapat menyebabkan peningkatan kadar.
· Trauma dan tindakan bedah dapat meningkatkan kadar serum.

9. Pemeriksaan Gamma-Glutamil Transferase (GGT) serum

Enzim gamma-glutamil transferase (gamma glutamyl transferase, GGT) ditemukan
terutama dalam hati dan ginjal, sementara kuantitas yang lebih rendah ditemukan dalam
limpa, kelenjar prostat dan otot jantung. GGPT merupakan uji yang sensitif untum
mendeteksi beragam jenis penyakit parenkim hepar (hati). Kadarnya dalam serum akan
meningkat lebih awal dan akan tetap meningkat selama kerusankan sel tetap berlangsung.
Enzim ini bekerja dengan memindahkan suatu gugus gamma-glutamil dari suatu
peptide atau senyawa lain yang mengandung gugus ini, ke suatu molekul lain yang menerima
(akseptor).
Kadar tinggi GGT terjadi setelah 12 sampai 24 jam bagi orang yang minum
alkohol dalm jumlah banyak, dan mungkin akan tetap meningkat selama 2 sampai 3 minggu
setelah asupan alkohol dihentikan. Beberapa program rehabilitasi pencandu alkohol
menggunakan kadar GGPT sebagai arahan saat merencakan asuhan dikarenakan bagi
pecandu alkohol.
Uji GGPT dipandang lebih sensitif untuk menentukan disfungsi hati daripada uji
alkalin fosfatase (alkaline phosphatase, ALP).
Metode : Kinetik Soluble subtrate, modifikasi Szasz
Prinsip :
(Ɣ-GT)
• L-ɣ-Glutamyl-3-Carbozy-4-Nitroanilide + Glycylglycine
L-ɣ-Glutamylglycylglycine + 5-amino-2-Nitrobenzoate
• Nilai 5-Amino-2-Nitrobenzoate yang terbentuk sebanding dengan aktivitas ɣ-GT dalam
serum bila diukur pada panjang gelombang 405 nm dengan reaksi kinetik.
 Alat dan Bahan :
1. Alat :
· Kuvet
· Pipet 1,0 mL
· Mikropipet 50µL
· Pemanas 30oC / 37oC
· Photometer λ 405 (400-420)
· Yellow dan blue tip
· centrifuge
· Tissue

2. Bahan :
· Reagen kerja
· Serum

Cara kerja :
1. Pembuatan larutan kerja
· Larutkan reagensia dengan pelarut aquabidest sesuai volume pada label botol dan campur
dengan baik.
· Larutan ini stabil selama 21 hari pada suhu 2-8oC dan 3 hari pada suhu kamar (18-30oC).
· Absorbance larutan blanko reagensia harus < 0,85 bila dibaca terhadap aquabidest pada
panjang gelombang 405 (400-420)nm.

2. Bahan pemeriksaan :
Spesimen terbaik adalah serum (dari darah yang tidak hemolisis). ɣ-GT dalam serum
stabil selama 7 hari pada suhu 2-25oC dan 1 tahun pada suhu -20oC.
Masukkan ke dalam cuvet Test
Larutan kerja ( dihangatkan pada 30oC / 37oC 1,0 mL
selama 5 menit )

Serum 50 µL

3. Pemeriksaan :
· Campur homogen dan hangatkan pada 30oC / 37oC selama 60 detik. Baca Absorbance test
setiap 60 detik selama 3 menit terhadap blanko air/udara λ 405nm. Hitung nilai rata-rata dari
selisih absorbance nya.
• Faktor : 2211
• Perhitungan :
ɣ-GT (IU/L) = (∆ Abs. Test / menit) x Faktor
Nilai rujukan :
30 oC 37 oC
Pria 8-37 ( IU/ L ) 9-54 ( IU/L)
Wanita 6-24 ( IU / L) 8-35 (IU/L)

Tujuan
· Untuk mendeteksi keberadaan gangguan hepar
· Untuk memantau kadar enzim GGT selama terjadi gangguan hati dan selama pengobatan
yang diberikan.
· Untuk membandingkan kadar enzim ini dengan kadar enzim hati yang lain guna
mengidentifikasi disfungsi hati.

Masalah klinis
· Peningkatan kadar : Sirotis hati, nekrosis hati akut dan subakut, alkoholisme, hepatitis akut
dan kronis, kanker (hati, pankreas, prostat, payudara, ginjal, paru-paru, otak), diabetes
militus, hiperlipoproteinemia (tipe IV), MCI akut (hari keempat), CHF, pankreatitis akut,
kolesistitis akut, epilepti, sindrom nefrotik. Pengaruh obat : fenitoin (Dilantin), fenobarbital,
aminoglikosida, warfarin (coumadin).

Faktor-faktor yang mempengaruhi temuan laboratorium

· Obat fenitoin dan barbiturat dapat menyebabkan uji GGT positif palsu
· Asupan alkohol yang berlebih dan dalam jangka waktu lama dapat meningkatkan kadar
GGT.

BAB III
PENUTUP

A. KESIMPULAN
Enzim adalah molekul protein yang mengatalisis reaksi kimia tanpa mengalami
perubahan secara kimiawi. Ensim mengatur metabolisme dengan ikut serta pada hampir pada
semua fungsi sel. Setip enzim bersifat spesifik bagi substrat yang diubahnya menjadi suatu
 produk tertentu. Pada dasarnya, terdapat ribuan enzim yang berlainan, tetapi hanya beberapa
yang secara rutin diperiksa untuk diagnosis klinis.
Enzim mempunyai dua fungsi pokok sebagai berikut.
1. Mempercepat atau memperlambat reaksi kimia.
2. Mengatur sejumlah reaksi yang berbeda-beda dalam waktu yang sama.
Enzim mempunyai berbagai fungsi bioligis dalam tubuh organisme hidup. Enzim
berperan dalamtransduksi signal dan regulasi sel, seringkali melalui
enzim kinase dan fosfatase Enzim juga berperan dalam menghasilkan pergerakan tubuh,
dengan miosin menghidrolisis ATP untuk menghasilkan kontraksi otot ATPase lainnya dalam
membran sel umumnya adalah pompa ion yang terlibat dalam transpor aktif. Enzim juga
terlibat dalam fungs-fungsi yang khas, seperti lusiferase yang menghasilkan cahaya
padakunang-kunang. Virus juga mengandung enzim yang dapat menyerang sel,
misalnya HIV integrase dantranskriptase balik.
Enzim tersusun atas dua bagian. Apabila enzim dipisahkan satu sama lainnya
menyebabkan enzim tidak aktif. Namun keduanya dapat digabungkan menjadi satu, yang
disebut holoenzim. Kedua bagian enzim tersebut yaitu apoenzim dan koenzim.
Ada dua cara kerja enzim , yautu model kunci gembok dan induksi pas.
Beberapa enzim umum sekali digunakan untuk tujuan diagnosis. Enzim-enzim itu
adalah :
· Alanin aminotransferase (ALT) atau glutamat piruvat transaminase (GPT)
· Aldolase
· Amylase-α
· Aspartat aminotransferase (AST) atau glutamate oksaloasetat transaminase (GOT)
· Fossfatase alkali
· Fosfatase asam
· -glutamil transferase
· Glutamate dehidrogenase
· isositrat dehidrogenase
· kimotripsin
· kolinesterase
· kreatinkinase
· laktat dehidrogenase (LDH)
· lipase
· 5’-nukleotidase
· Tripsin

Enzim yang umum digunakan dalam proses diagnosis yaitu :

1. Serum Glutamic Oxaloacetic Transferase (SGOT) / Aminotransferase Asparat (AST).
Tujuannya yaitu :
· Untuk mendeteksi peningkatan Ast serum, enzim yang ditemukan, terutama dalam otot
jantung dan hati, yang meningkat selama MI akut dan kerusakan hati.
· Untuk membandingkan temuan AST dengan kadar CK dan LDH dalam mendiagnosis MI
akut.
2. Serum Glutamic Pyruvic Transaminase (SGPT) / Aminotransferase Alanin
(ALT). Tujuannya yaitu :
· Untuk mendeteksi penyakit hati.
3. Amilase dengan isoenzim (serum)
Tujuannya yaitu :
· Untuk membantu dalam mendiagnosis pankreatitis akut dan masalah kesehatan lainnya
(lihat masalah klinis).
4. Lipase (serum)
Tujuannya yaitu :
· Untuk mengetahui keberadaan pankreatitis akut atau gangguan pankreatik lainnya (lihat
masalah klinis).

5. Fosfatase asam
Tujuannya yaitu :
· Untuk membandingkan uji ACP dengan hasil laboratorium lainnya, untuk mendiagnosis
kanker prostat atau BPH.
6. Fosfatase alkali (alkaline phosphatase, ALP) dengan isoenzim (serum)
Tujuannya yaitu :
· Untuk menemukan apakah terjadi gangguan hati atau tulang.
· Untuk membandingkan hasil pengujian ALP dengan pengujian laboratorium lain, guna
memastikan apakah terjadi gangguan hati atau tulang.
7. Laktat dehidrogenase (LDH)
Tujuannya yaitu :
· Untuk mendiagnosis kerusakan otot miokardium atau otot rangka.
· Untuk membandingkan temuan uji dengan uji enzim jantung lainnya (mis., CPK, AST).
· Untuk memeriksa temuan isoenzim LDH, guna menentukan keterlibatan organ.
8. Kreatin fosfokinase (serum), isoenzim CPK (serum) kreatin kinase (CK)
Tujuannya yaitu :
· Untuk memastikan keberadaan penyakit miokardium atau otot rangka.
· Untuk membandingkan temuan uji dengan kadar AST/SGOT dan dehidrogenase laktat
(lactate dehydrogenase, LDH). Guna memastikan keberadaan kerusakan miokardium
9. Gamma-Glutamil Transferase (GGT) serum
Tujuannya yaitu :
· Untuk mendeteksi keberadaan gangguan hepar
· Untuk memantau kadar enzim GGT selama terjadi gangguan hati dan selama pengobatan
yang diberikan.
· Untuk membandingkan kadar enzim ini dengan kadar enzim hati yang lain guna
mengidentifikasi disfungsi hati.

B. Saran
Dalam pembuatan makalah ini juga penulis menyadari bahwa dalam pembuatan
makalah masih terdapat banyak kesalahan, kekurangan serta kejanggalan baik dalam
penulisan maupun dalam pengonsepan materi. Untuk itu, penulis sangat mengharapkan kritik
dan saran yang membangun agar kedepan lebih baik dan penulis berharap kepada semua
pembaca mahasiswa khususnya, untuk lebih ditingkatkan dalam pembuatan makalah yang
akan datang.

DAFTAR PUSTAKA

Joyce LeFever Kee, Pedoman Pemeriksaan Laboratorium & Diagnostik, Edisi 6, EGC,
Jakarta, 2007.
Ronald A. Sacher dan Richard A. McPherson, Tinjauan Klinis Hasil
Pemeriksaan Laboratorium, Edisi 11, EGC, Jakarta, 2004.
E.N. Kosasih & A.S. Kosasih, Tafsiran Hasil Pemeriksaan Laboratorium Klinik, Edisi 2,
Karisma Publishing Group, Tangerang, 2008.
Dr. H. Mohamad Sadikin, DSc, Biokimia Enzim, Cetakan I, Jakarta Widya Medika, 2002
H. Herman Rachman S.Pd.,M.Kes dan Herdiana Herman, S.ST.,M.Kes, Penuntun Praktikum
Kimia Klinik II, Makassar 2011.
http://www.Enzim.htm
http://www.scribd.com/doc/84961519/makalah-ENZIM
http://www.scribd.com/doc/63342196/MAKALAH-ENZIM
http://www.scribd.com/doc/76414653/Pemeriksaan-Alp-Dan-Ggt