Mioglobina.

Es una proteína sarcoplásmica, responsable del

transporte y almacenamiento del oxígeno dentro del tejido muscular.

Sumario
[ocultar]

 1 Estructura
 2 Grupo hemo

 3 Mioglobina y el color de la carne

 4 Funciones

 5 Fuentes

Estructura
La mioglobina está formada por una sola cadena polipeptídica unida a
un grupo hemo. Fue la primera proteína de la que se determinó su
estructura tridimensional, en 1957, un hito de la bioquímica por lo
que Jonh Kendrew, recibió el premio Nobel.

La estructura de la mioglobina es muy compacta, con alrededor del

75 % de la cadena plegado en forma de hélices a, con una estructura
cuaternaria mantenida sobre todo por enlaces hidrofóbicos. El grupo
hemo se sitúa en una oquedad de la molécula.

Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en

el músculo esquelético y en el músculo cardíaco, donde se requieren
grandes cantidades de oxígeno para satisfacer la demanda
energética de las contracciones.

Grupo hemo
El grupo hemo consta de una parte orgánica y un átomo de hierro. La
parte orgánica es la protoporfirina y está formada por cuatro grupos
pirrólicos. Los cuatro pirroles están unidos por medio de puentes
meteno para formar un anillo tetrapirrólico. A este anillo están
enlazados cuatro metilos, dos vinilos y dos cadenas laterales de
propionato.

El átomo de hierro del hemo está ligado a los cuatro nitrógenos en el

centro del anillo de la protoporfirina. El hierro puede formar otros dos
enlaces, uno a cada lado del plano del hemo. Estos lugares se
denominan la quinta y sexta posición de coordinación. La quinta
posición se coordina con un residuo de histidina en la hélice F de
la hemoglobina (histidina proximal), mientras que la sexta posición es
ocupada por el oxígeno. Cerca de donde se une el oxígeno al grupo
hemo, existe otra histidina (histidina distal) que previene que
otras moléculas de hemoglobina entren en contacto produciendo la
oxidación del Fe2+ a Fe3+ y disminuye la afinidad de la hemoglobina
por el Monóxido de Carbono (CO). El átomo de hierro del hemo puede
estar en estado de oxidación ferroso (+2) o férrico (+3). Las formas
correspondientes de la hemoglobina se denominan ferrohemoglobina
y ferrihemoglobina (o metahemoglobina), respectivamente. Solamente
la ferrohemoglobina (+2) puede captar oxígeno.

Mioglobina y el color de la carne

La mioglobina es el principal pigmento de la carne, y el color de este
producto depende fundamentalmente del estado en el que se
encuentra la mioglobina.

En el músculo, el hierro se encuentra en la mioglobina en forma

de ión ferroso, y así se encuentra también en la carne fresca. El
grupo hemo puede tener asociada una molécula de oxígeno, formando
entonces la oximioglobina, de color rojo brillante, que es el que se
observa en la parte exterior de la carne.

En el interior, la mioglobina no tiene oxígeno unido, estando entonces

en forma de desoximioglobina, que tiene un color rojo púrpura más
intenso y oscuro que el de la oximioglobina. Estas dos formas son
interconvertibles, dependiendo de la presión parcial de oxígeno, y en
la práctica, de la superficie de contacto.

En las condiciones de una atmósfera normal, el ion ferroso es

inestable, pasando a ion férrico. En la mioglobina, la presencia del
grupo hemo y de la cadena de proteína lo protegen, pero aún así, la
oxidación se produce con cierta rapidez, especialmente si la
superficie de contacto es grande, como en el caso de la carne
picada.

La mioglobina con el hierro en forma férrica recibe el nombre de

metamioglobina o ferrimioglobina, y tiene un color marrón poco
atractivo, el de la carne almacenada demasiado tiempo. Este proceso
es reversible, por la acción de un enzima, la metamioglobin-
reductasa, en presencia de agentes reductores.

En la oxidación de la mioglobina se puede formar superóxido, que

puede dar lugar a reacciones de oxidación de lípidos:

Mb-Fe2+O2 → Mb-Fe3+ + O2•-

El color de la carne depende también del pH alcanzado en el proceso

de maduración, y la velocidad a la que se alcanza. Sin embargo, esta
variación en el color no tiene relación estrictamente con la
mioglobina, sino con la textura de las fibras musculares y la forma en
la que reflejan y refractan la luz.

Si se calienta la carne, en el cocinado, la parte proteica de la

mioglobina se desnaturaliza rápidamente, permitiendo la oxidación
del hierro y produciendo el ferrihemocromo, que tienen el color
marrón de la carne cocinada.

En los productos curados, el óxido nítrico (NO), procedente de la

reducción de los nitritos utilizados como aditivo, se une al hierro de
la mioglobina, dando nitrosilmioglobina, pigmento de color rojo, pero
relativamente inestable. La desnaturalización de la proteína permite
que se una al hierro un segundo NO, que estabiliza el color formando
ferrohemocromo.

Funciones
Sirve como un reservorio y acarreador de Oxígeno, incrementando la
velocidad de transporte del mismo en la célula muscular, es decir
facilita la difusión del oxígeno desde los capilares hasta el interior de
las células (mitocondrias) que está limitada por la baja solubilidad del
oxígeno en soluciones acuosas.

Fuentes
 Universidad de Zaragoza
 slideshare