Equilibrio Químico

Reacciones reversibles e irreversibles

✓ Existen reacciones químicas, denominadas irreversibles, que se caracterizan por
transcurri rdisminuyendo progresivamente la cantidad de sustancias reaccionantes
y terminar cuando alguno de ellos se agota (reactivo limitante). Así, los reactivos se
transforman totalmente en productos (ejemplo: la combustión de los hidrocarburos
de la nafta con O2 para dar CO2 y H2O).

✓ Sin embargo, es frecuente que los productos de reacción puedan combinarse

entre sí y formar de nuevo las sustancias reaccionantes, se habla entonces de
reacciones reversibles. En estos casos, la transformación de reactivos en productos
es parcial, alcanzándose el denominado estado de equilibrio, que se produce
cuando las velocidades de las reacciones directa e inversa se igualan (aunque
esto no implica que dicha reacción transcurra en una sola etapa).

A+B⇌C+D

✓ El equilibrio químico es un proceso dinámico, aunque a nivel macroscópico no se

observe cambio alguno, a nivel molecular las reacciones inversa y directa se están
produciendo.

2
 Equilibrio Químico
• A escala macroscópica:

– Las concentraciones de todos los reactivos y los productos de una

reacción permanecen constantes en el tiempo (equilibrio
termodinámico).

• A escala microscópica o molecular:

– Las reacciones globales directa e inversa se producen a la misma

velocidad (equilibrio dinámico).

3
Reacción reversible

N2O4 (g) ↔ 2NO2 (g)

4
 N2O4 (g) ↔ 2NO2 (g)

Las concentraciones de equilibrio no son únicas. Existen muchos puntos de

equilibrio de una reacción a una temperatura dada. Cada condición inicial
conduce a un punto de equilibrio.
5
Ley de acción de masas: expresiones de las
constantes de equilibrio
En 1867 Goldberg y Waage encontraron que para muchas reacciones químicas
elementales la velocidad de reacción es proporcional a la concentración de cada uno
de los reactivos elevada a su coeficiente estequiométrico:

aA + bB ⇌ cC + dD (reacción en una sola etapa)

Para la reacción directa: vd = kd [A]a [B]b

Para la reación inversa: vi = ki [C]c [D]d

En el equilibrio se cumple vd = vi por tanto:

kd [A]a [B]b = ki [C]c [D]d

De ahí se obtiene la expresión de la Ley de Acción de Masas que nos indica que la
extensión en que se verifica un proceso químico es independiente del mecanismo y
velocidad según el que se desarrolla el proceso:

Ke= [C]c [D]d

Constante de equilibrio
[A]a [B]b

Siendo todas ellas las concentraciones de las distintas sustancias en el equilibrio.

 Constantes de equilibrio

El conocimiento de la constante de equilibrio de un proceso

proporciona mucha información sobre el grado de
conversión de la reacción:

Una constante de equilibrio elevada indica que el sistema en

equilibrio contendrá fundamentalmente productos, mientras
que para un sistema que posea una constante de equilibrio
pequeña en el equilibrio habrá fundamentalmente productos
sin reaccionar

7
 Bioenergética
Estudio de los cambios de una forma de energía en otra,
que tienen lugar en las células vivas.

✓ Los cambios de energía en los sistemas vivos se expresan como cambios en la

energía libre de Gibbs G. La variación de energía libre de Gibbs, permite predecir
cómo evolucionará un sistema de reacción.

✓ Sistema de reacción: conjunto de materia que está experimentando un cambio

químico determinado.

✓ Sistemas abiertos: intercambian materia y energía con el entorno (células vivas)

Los sistemas vivos nunca se encuentran en equilibrio con su entorno.

Energía libre de Gibbs

9
Energía libre de Gibbs

G < 0 G = 0
 Variación de energía libre de Gibbs para una
reacción química

G< 0
G Reactivos
energía

Productos
aA+bB↔cC+dD

G G >0
energía G= G∘ + RT ln [C]c [D]d
Reactivos Productos
[A]a [B]b

Q: cociente de
acción de masas
 G= G∘ ´ + RT ln [C]c [D]d
[A]a [B]b
reactivos y productos en
un punto de la reacción cociente de acción de
(no estándar) reactivos y productos en masas
condiciones estándar

G: valor de variación de energía libre a 25ºC (298ºK) y 1 atmósfera de

presión (es distinto de cero cuando el sistema no está en equilibrio o
cuando el sistema no se encuentra en condiciones estándar)

Gº: valor de variación de energía libre estándar, 25ºC (298ºK), 1 atmósfera

de presión y partiendo de concentraciones de reactivos y productos 1M
(Molar)

Gº´: valor de variación de energía libre estándar bioquímico, 25ºC

(298ºK), 1 atmósfera de presión y concentraciones de reactivos y
productos 1M a pH=7.
12
 Relación entre ∆G y la constante de equilibrio

cociente de reacción
reactivos y productos en reactivos y productos en termodinámico de la
un punto de la reacción condiciones estándar mezcla de reacción
(no estándar)

GT = G 0
T + RT ln Q
cociente de reacción
del punto de equilibrio
En el equilibrio
∆G es igual a 0 0 = GT0 + RT ln Qeq
GT0
ln Qeq = −
RT
Constante de equilibrio
GT0 termodinámica a la
−
Qeq = e RT
 K eq ,T temperatura T
[no tiene unidades]

13
 Energía libre de Gibbs de reacción

cociente de reacción
reactivos y productos en reactivos y productos en termodinámico de la
un punto de la reacción condiciones estándar mezcla de reacción
(no estándar)

GT = G 0
T + RT ln Q
punto inicial (mezcla de reacción inicial)
Energía libre de Gibbs total
de la mezcla de reacción

GT punto intermedio (mezcla de reacción en un

momento de su evolución hacia el equilibrio)
punto de equilibrio (mezcla de reacción en
el equilibrio alcanzado desde el punto inicial)

GT  0

GT = 0

Q en el transcurso de la reacción

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G: criterio de espontaneidad y reversibilidad de una
reacción

espontaneidad: la reacción transcurre en forma espontánea sin aporte

exógeno de energía solo si G<0

Datos para realizar el cálculo: G∘ o keq y concentraciones iniciales de

reactantes y productos

reversibilidad: la reacción es reversible si G~ 0

creatina-P + ADP + H+ ATP + creatina

G∘’= -3,0 kcal/mol
Concentraciones en el músculo en reposo
[ATP]= 4 mM [creatina-P]= 25 mM
[ADP]= 0,013 mM [creatina]= 13 mM

G= G∘ + RT ln [ATP] [creatina] = 0,04

[ADP] [creatina-P]
Evolución espontánea hacia el equilibrio
Punto Punto de Punto de Punto
inicial equilibrio equilibrio inicial

los los
reactivos productos
dan dan
productos reactivos

Q  K eq Qeq = K eq K eq Qeq = K eq Q  K eq

16
 Evolución espontánea hacia el equilibrio

Q  K eq punto inicial

los productos
dan reactivos
punto de equilibrio Qeq = K eq Qeq = K eq
punto de equilibrio
los reactivos
dan productos

punto inicial Q  K eq

K eq
17
 Principio de Le Châtelier
Cuando un sistema en equilibrio se perturba, el sistema responde oponiéndose
a la perturbación y alcanzando un nuevo punto de equilibrio
Perturbación Respuesta
del equilibrio del sistema
Aumento de reactivos Consumo de reactivos
Disminución de productos Generación de productos

Q Q  K eq Q hasta Q = K eq

Consumo de productos
Generación de reactivos
Aumento de productos Q = K eq
Disminución de reactivos
Q hasta

Q Q  K eq

Q K eq 18
 S P
Una reacción química se puede analizar desde 2 aspectos diferentes

1) Cinético
2) Termodinámico

1) Velocidad de reacción (V): cambio en la concentración de

reactivos o productos en función del tiempo √
ENZIMAS
V = ∆ [P]/ ∆t = - ∆ [S]/∆t

2) Variación de Energía libre estándar (∆G0): el cambio entre las energías

de los sustratos (el estado inicial) y las energías de los productos
(el estado final)
X
∆G0 = -RT ln Keq (constante de equilibrio)

[P]
Keq =
[S]
 Catalizadores Aceleran la velocidad de
Enzimas biológicos las reacciones químicas

Proteínas Algunos ARN, Ribozimas

La mayoría de las enzimas son de composición proteica

(excepción: ribozimas= ARN
catalíticos)
Catálisis
-Una enzima aumenta la velocidad de la reacción sin alterar el equilibrio de la
misma.
-El equilibrio entre S y P refleja la diferencia de energías basales (si el P posee
menor energía que el S la diferencia de energía es negativa y el equilibrio
favorece la formación de P).
-Un equilibrio favorable no significa que la reacción sea rápida.

Glucosa + 6 O2 6 CO2 + 6 H2O ∆G0 = - 2880 kJ/mol

La variación de energía libre negativa, significa que la reacción va a ocurrir

en el sentido que está planteada, pero la misma sin presencia de
catalizador es extremadamente lenta por la barrera energética a superar
(Ea) para que el S se transforme en P.
-Para que las moléculas reaccionen deben superar una barrera energética
(Ea).
-En el pico de la barrera energética la probabilidad de que la molécula de el
producto o se vuelva a transformar en sustrato, es la misma. En este pico la
especie química se denomina estado de transición, y no posee estabilidad
significativa.

Energía de activación = ∆G0‡

 Durante una reacción, el sustrato
debe adquirir la energía necesaria
para llegar al estado de transición
(nivel de máxima energía), esta
energía es llamada energía de
activación (Ea) (diferencia de
energía entre el estado basal y el
estado de transición).

- Las enzimas disminuyen la Energía de activación (Ea) sin alterar el equilibrio de

la reacción.
- La mayor parte de la energía necesaria para aumentar la velocidad de
reacción proviene de las interacciones débiles (puentes de hidrógeno,
interacciones hidrofóbilas e iónicas) entre el sustrato y la enzima.
 Las Enzimas son catalizadores altamente específicos que
aumentan las velocidades de reacción por un factor de 105 a
1017.
Enzima Velocidad sin Velocidad Aumento
catalizar (k s -1) catalizada (k s -1) de veloc.

AMP nucleosidasa 1.0 x 10 -11 60 6 x 1012

Carboxipeptidasa 3.0 x 10 -9 578 1,9 x 1011

A
Triosa fosfato 4.3 x 10 -6 4.300 1,0 x 109
isomerasa
Anhidrasa 1.3 x 10 -1 1 x 10 6 7,7 x 106
carbónica

El sustrato se une por interacciones no covalentes al sitio activo de la

enzima, lugar donde reacciona. El sitio activo está compuesto por
aminoácidos característicos que reconocen específicamente al
sustrato. Hay 2 modelos que explican la interacción enzima-sustrato
Modelo de complementariedad estructural entre el
sustrato y la enzima (llave-cerradura)

Hay alto grado de semejanza entre el sitio

activo y el sustrato, ambos complementan.

Limitación del modelo: La

complementariedad perfecta dificulta la
reacción porque la energía del complejo E-S
es baja y costaría llegar al estado de
transición.

No es un modelo muy realista porque no

contempla la flexibilidad conformacional de
las proteínas.
Modelo de encaje inducido
 La energía de unión, puede ser utilizada para disminuir la
entropía del sustrato o causar un cambio conformacional (ajuste
inducido) en la enzima

Modelo de
ajuste inducido

Ej:
Hexoquinasa

Glucosa
 Cinética enzimática
Es el estudio de la velocidad a la que transcurre una reacción catalizada
enzimáticamente en función de diferentes parámetros ([S], [E], [cofactores ],
Tº, pH).
Gráfico de concentración de sustrato y
producto en función del tiempo.

La vel de la reacc es afectada

por la conc de S que cambia a
medida que avanza la
reacción.

Se calculan Vo donde la
dependencia de la velocidad
es lineal con la conc de S
 Cinética Michaeliana
Las enzimas michaelianas son aquellas que muestran una dependencia hiperbólica entre
la velocidad inicial de la reacción (Vo) y la concentración de sustrato.

k1
E+S ⎯⎯→ k3
E - S ⎯⎯→ E + P
⎯⎯
k2

v=
Vm S donde : Vm = k3 [E]t y Km = (k2 + k3)/k1
Km + S
Para [S]  Km : v  Vm
Para [S] = Km : v = Vm/2
Para [S]  Km : v  Vm/Km [S] = k3/Km [E]t [S]

Modelo de MM: la E se combina con el S dando complejo ES que luego se

descompone en un segundo paso más lento en E + P.

La reacción más lenta determina la velocidad global de la reacción.

La vel es proporcional a la concentración de complejo ES.

Estado estacionario: cuando la conc de ES permanece constante en el tiempo.

 Cinética Michaeliana

k1
E+S ⎯⎯→ k3
E - S ⎯⎯→ E + P
⎯⎯
k2

v=
Vm S donde : Vm = k3 [E]t y Km = (k2 + k3)/k1
Km + S
Para [S]  Km : v  Vm
Para [S] = Km : v = Vm/2
Para [S]  Km : v  Vm/Km [S] = k3/Km [E]t [S]

Vm (velocidad máxima): es la velocidad alcanzada cuando todas las moléculas de E

se encuentran unidas a S, para esto la [S] tiene que ser muy alta (saturación).
la Vm es directamente proporcional a la cantidad total de enzima: Vm= K x [E]total

Km (constante de Michaelis-Menten): es la [S] a la cual la enzima alcanza la mitad de

su Vm (velocidad máxima)
Km esta relacionado inversamente con la afinidad de la enzima por el sustrato.
 0
10
Velocidad de formación de productos

30 50
Temperatura
70

[cofactores] mM
5 0
3
pH
7
9

Velocidad de formación de productos

Velocidad de formación de productos

Factores que alteran la actividad enzimática

[E]
[S] mM
Enzimas Reguladoras
- En una vía metabólica de múltiples pasos la
velocidad global del proceso esta limitada por el
paso más lento. Por lo tanto para regular una vía
metabólica la mejor estrategia es regular las
enzimas que catalizan estos pasos limitantes de
velocidad.

-Ahorro de enegía.

-Evitar producir intermediarios metabólicos no

necesarios.
Enzimas alostéricas:
•Funcionan a través de la unión reversible no covalente de pequeñas
moléculas, denominadas moduladores alostéricos, a lugares distintos del sitio
activo del enzima.
•Esta unión produce un cambio de conformación en la enzima y por ende
modifica su actividad.
•Son multiméricas. Los sitios de unión para efectores alostéricos pueden estar en
subunidades regulatorias diferentes de las catalíticas.
•Hay 2 grupos:
•Homotrópicas
•Heterotrópicas
Enzimas alostéricas homotrópicas:
El propio sustrato ejerce efectos alostéricos.
Se observa cuando la reacción de una molécula de sustrato con un enzima
multimérico afecta a la fijación de las siguientes moléculas de sustrato en los
demás sitios activos.

No cumplen con la cinética de

Michaelis- Menten sino que las gráficas
de velocidad de reacción vs [S] para
un enzima alostérico son sigmoideas.

La afinidad de E por S varía con [S], y

esto hace que aparezcan efectos
cooperativos.
Cooperatividad positiva: ocurre cuando la reacción de una molécula de
sustrato con un centro activo facilita la reacción de otra molécula de
sustrato en otro centro activo de la enzima.
Cooperatividad negativa: ocurre cuando la reacción de una molécula
de sustrato con un centro activo dificulta la reacción de otra molécula
de sustrato en otro centro activo de la enzima.
Enzimas alostéricas heterotrópicas:
- El efector alostérico es distinto al
sustrato.
- La unión de un efector positivo
aumenta la afinidad de la E por el S y
desplaza el eq hacia la forma R, en
cambio un efector negativo disminuye
la afinidad y favorece el eq hacia la
forma T.
Enzimas reguladas covalentemente
A- Reversible

Fosforilación – defosforilación: La fosforilación puede activar o inactivar a la E.

Existen diferentes proteín-quinasas y fosfatasas a su vez reguladas por diferentes
mecanismos.
Enzimas reguladas covalentemente
B- Irreversible
Proteólisis (Zimógenos)

Algunas enzimas son sintetizadas y

almacenadas como un precursor
inactivo (denominado proenzima o
zimógeno) en un compartimiento
celular, y se activan al ser clivadas
por otra enzima en el lugar o
momento en que deben actuar.

Ej:
Enzimas digestivas
Formación de cascadas de coagulación y fibrinolisis sanguíneas
Activación de hormonas proteicas (ej: insulina)
 Regulación de la actividad enzimática
Mecanismos para regular la actividad enzimática

• la expresión de la enzima en respuesta a variaciones del medio o de la

situación metabólica.

• mecanismos de proteólisis, que pueden activar o inactivar una enzima de

manera irreversible. Ej: enzimas digestivos

• modificaciones covalentes, que pueden activar o inactivar una enzima de

manera reversible. Ej: fosforilaciones

• regulación alostérica

• inhibición por retroalimentación es un mecanismo frecuente de regulación

metabólica
• degradación de las enzimas
• Compartimentalización
Las enzimas pueden tener más de un mecanismo de regulación