INDICE

LA BIOLOGÍA Y LAS
Temas Paginas
BIOMOLÉCULAS -La Biología 1
CONSTITUYENTES -Los carbohidratos 9

DE LOS SERES -Las proteínas 29

VIVOS -Los ácidos nucleicos 44

-Los lípidos 62

Blgo. Mblgo.. Jéssica Morales De Roca La Barrera

T
Tacna-Perú
 LA BIOLOGÍA

i La Biología es la ciencia que se encarga del estudio de los seres

vivos desde sus diferentes niveles de organización hasta las
interacciones entre ellos.

El término de Biología fue introducido en 1802 a la misma vez por

Jean Baptiste de Lamarck en su tratado titulado Hidrogeología y
por el naturalista alemán Gottfried Treviranus en su obra biología
o filosofía de la naturaleza viva.

Durante la segunda mitad del siglo XX la biología ha emergido de

forma explosiva como una disciplina con enorme proyección de
futuro con toda clase de implicaciones sociales. El origen de esta
revolución fue el desciframiento en 1953 de la naturaleza de la
información biológica, el ADN. La propia estructura de esta
molécula explica la forma en que la información biológica está
impresa y lleva implícita además el mecanismo de replicación, de
forma que esta información se transmite de forma fidedigna de una
generación a otra a lo largo de miles de millones de años de
evolución. El estudio de la estructura, función y propiedades del
ADN ha sido uno de los focos principales de atención de la
Biología en los últimos 30 años, ha dado lugar a tecnologías muy
poderosas de manipulación genética en diversos organismos y ha
permitido desarrollar proyectos de gran calado, como el Proyecto
Genoma Humano.

OBJETO DE ESTUDIO DE LA BIOLOGÍA: EL SER VIVO

Se considera ser vivo al conjunto de átomos y moléculas, que
forman una estructura material muy organizada y compleja, en la
que intervienen sistemas de comunicación molecular que se
relaciona con el ambiente con un intercambio de materia y energía
de una forma ordenada y que tiene la capacidad de desempeñar las
funciones básicas de la vida que son:
• Nutrición
• Relación
• Reproducción
 EVENTOS MÁS RELEVANTES EN
DESARROLLO DE LA BIOLOGÍA
1590 Microscopio de Zacarias Janssen
1665 Introducción del nombre de célula por Robert Hooke
1675 Microscopio de Antoine Van Leeuwenhoek
1831 Robert Brown: núcleo celular
1838 Schleiden y Schwann: teoría celular
1859 Louis Pateur: Termina con la Hipótesis de la generación
espontanea.
Charles Darwin publica libro:el origen de las especies por
el mecanismo de la selección natural
1860 Gregorio Mendel plantea las bases de la actual genética
1876 Strasburger y Fleming observan cromosomas en células
en división
1894 Haeckel plantea su teoría de los tres reinos
1930 Ernst Ruska y Max Knoll diseñan el primer microscopio
electrónico basado en haz de electrones focalizados por
lentes magnéticas que amplifican la imagen sobre placa
radiográfica
1936 Alexander Oparín plantea los postulados del origen de la
vida en la tierra
1953 Stanley Miller: reproduce experimentalmente las
condiciones de la tierra primitiva
Watson y Crick: estructura del ADN
1965 Matias Nieremberg y Severo Ochoa descifran el código
genético
1969 Whittaker divide los organismos en cinco reinos
1990 Woese: introduce la división de los seres vivos en 3
dominios
1996 Ian Whitmut y Col.: clonación de la oveja Dolly
EL COMPOSICIÓN DE LOS SERES VIVOS
Los seres vivos están constituido por una serie de elementos
químicos que toman la denominación de Biolelementos, estos se
clasifican de acuerdo a su importancia en:
B. Primarios (96%): C,H,O,N
B. Secundarios (4%): P, S, Ca, Fe, Mg, K, Cl, Na
Oligoelementos (0,1): Co, Cu, Cr, ,Br, B,F, I, Zn, Si, Se, Mn, Mo,
Ni,Li
Las funciones que estos desempeñan los secundarios y
oligoelementos se detallan en el cuadro a continuación:
Fosforo Constituyente de las fosfolípidos, del ATP, de los
nucleótidos,
Azufre Constituyente de la coenzima A y algunos
aminoácidos
Calcio Constituyente de las hidroxiapatitas, factor de
coagulación, necesario para a contracción
muscular, transmisión nerviosa.
Hierro Constituyente del grupo hemo
Magnesio Forma parte de la clorofila, actúa como cofactor.
Sodio Participa en la contracción muscular, transmisión
nerviosa,
Potasio Participa en la contracción muscular, transmisión
nerviosa,
Cloro Necesario para el balance de agua en la sangre y en
el líquido intersticial.
Cobalto Necesario para la síntesis de hemoglobina
Cobre Componente de las enzimas respiratorias
Cromo Interviene junto con la insulina en la regulación de
glucosa en la sangre
Bromo Aunque no se conocen exactamente las
funciones que realiza. Algunos de sus
compuestos se han empleado en el tratamiento
contra la epilepsia y como sedantes.
Boro Esencial para el metabolismo de calcio, cobre,
 magnesio y la fijación de nitrógeno orgánicos diversas reacciones que, en último término, posibilitan la
Fluor Disminuye la solubilidad de las hidroxiapatitas. replicación de ADN. De un modo u otro, todas las formas de vida
Yodo conocidas dependen del agua. Sus propiedades la convierten en un
Zinc Metabolismo de proteínas y ac. Nucleicos. activo agente, esencial en muchos de los procesos metabólicos que
Estimula la actividad de aproximadamente 100 los seres vivos realizan. Desde esta perspectiva metabólica,
enzimas. Favorece al sistema inmunitario. podemos distinguir dos tipos de funciones del agua:
Silicio anabólicamente, la extracción de agua de moléculas —mediante
Selenio Antioxidante. Catalizador de oxidaciones , reacciones químicas enzimáticas que consumen energía— permite
hidrogenación y deshidrogenación. el crecimiento de moléculas mayores, como los triglicéridos o las
Manganeso Presente en diferentes enzimas. proteínas; en cuanto al catabolismo, el agua actúa como un
Molibdeno Transfiere átomos de oxígeno al agua.. Reducción disolvente de los enlaces entre átomos, reduciendo el tamaño de las
de nitratos por vegetales. moléculas (como glucosas, ácidos grasos y aminoácidos),
suministrando energía en el proceso. El agua es por tanto un medio
Niquel Biocatalizador. Metabolismo de glúcidos.
irremplazable a nivel molecular para numerosos organismos vivos.
Favorece la absorción de hierro
Estos procesos metabólicos no podrían realizarse en un entorno sin
Litio Actúa sobre neurotransmisores y la permeabilidad
agua, por lo que algunos científicos se han planteado la hipótesis de
celular.
qué tipo de mecanismos —absorción de gas, asimilación de
minerales— podrían mantener la vida sobre el planeta.
MOLÉCULAS EN LA MATERIA VIVA.
Las moléculas que forman parte de los seres vivos , que a su vez
Compartimentación acuosa corporal
están constituidos por bioelementos se denominan biomoléculas,
Agua intracelular: 70%
estas se clasifican en orgánicas e inorgánicas según la presencia de
-Agua libre (corresponde a la mayor parte)
mínimamente dos carbonos unidos por enlace covalente. Cuando
-Agua ligada (a moléculas o estructuras)
las biomoléculas presentan más de 100 átomos se les llama
Agua extracelular: 30%
macromoléculas, entre las macromoléculas de naturaleza orgánica
-Agua plasmática (plasma y linfa)
se encuentran proteínas, ácidos nucleicos, polisacáridos y lípidos.
-Agua intersticial (líquido cefalorraquideo, humor acuoso,
Así mismo dentro de las moléculas inorgánicas de importancia se
etc)
encuentran el CO2 y el H2O.

EL AGUA, LA MOLÉCULA DE LA VIDA Propiedades y características:

El agua es una sustancia cuya molécula está formada por dos -Dipolaridad
átomos de hidrógeno y uno de oxígeno (H2O). Es esencial para la -Capacidad de formar puentes de hidrógeno entre las moléculas
-Cohesividad molecular: gracias a poder formar puentes de
supervivencia de todas las formas conocidas de vida. El término hidrogeno y mantenerse unidas por estas interacciones.
agua generalmente se refiere a la sustancia en su estado líquido, -Elevada tensión superficial
aunque la misma puede hallarse en su forma sólida llamada hielo, y -Capilaridad
en su forma gaseosa denominada vapor. Desde el punto de vista de -Disolvente universal
la biología, el agua es un elemento crítico para la proliferación de la • Transparencia
vida. El agua desempeña este papel permitiendo a los compuestos • Es un electrolito débil
 • Elevada temperatura de ebullición
• Densidad máxima a 4°C
• Elevado calor específico
• Elevado calor de vaporización
• Elevada conductividad calórica

OSMOSIS
La ósmosis es un fenómeno físico de difusión del agua a través de
una membrana semipermeable. Tal comportamiento supone una
difusión simple a través de la membrana, sin gasto de energía. La
ósmosis del agua es un fenómeno biológico importante para el
metabolismo celular de los seres vivos. Las moléculas de agua
atraviesan la membrana semipermeable desde la disolución de
menor concentración, disolución hipotónica, a la de mayor
concentración, disolución hipertónica. Cuando el trasvase de agua
iguala las dos concentraciones, las disoluciones reciben el nombre Fig N°1: Representación gráfica de la osmosis
de isotónicas.
En los seres vivos, este movimiento del agua a través de la MACROMOLÉCULAS
membrana celular puede producir que algunas células se arruguen Las macromoléculas son aquellas asociaciones moleculares
por una pérdida excesiva de agua) frente a una solución específicas de los seres vivos; aunque es necesario aclarar que
hipertónica), o bien que se hinchen, posiblemente hasta reventar también forman parte de la materia viva algunas sustancias de
)frente a una solución hipotónica) , por un aumento también naturaleza inorgánica. A menudo el termino se refiere a moléculas
excesivo en el contenido celular de agua. Y entendemos por que contienen más de 100 átomos.
presión osmótica, a aquella que sería necesaria para detener el flujo
de agua a través de la membrana semipermeable. Al considerar Una característica esencial de las macromoléculas es su diversidad
como semipermeable a la membrana plasmática, las células de los a pesar de estar constituidas en casi todos los casos por
organismos pluricelulares deben permanecer en equilibrio osmótico monómeros de una pequeña diversidad de átomos como son el C,
con los líquidos tisulares que los bañan. Una solución isotónica (de N, O, H y en menor cuantía P y S, así como la especificidad de su
igual presión osmótica que la que hay dentro de la célula) muy función, que está condicionada a su estructura. Seguidamente
usada en el área de la salud es la solución de NaCl al 0,9 %. consideraremos los aspectos más generales sobre su estructura,
grupos funcionales, enlaces e interacciones, que determinan sus
características esenciales y sus propiedades.

INTERACCIONES INTERMOLECULARES
En los seres vivos mientras los enlaces entre los átomos de las
biomoléculas son fuertes es decir covalente,s los enlaces que
asocian moléculas entre sí son diversos, por ejemplo si muchas
pequeñas moléculas (monómeros) se asocian para formar
macromoléculas (polímeros) los enlaces son covalentes como los
enlaces glicosídicos y los peptídicos. Las macromoléculas se
asocian entre sí generalmente mediante enlaces más débiles (no
covalentes) como puentes de hidrógeno, salinos, y fuerzas de Van
Der Waals y interacciones hidrofóbicas, conocidas como
interacciones débiles; y decimos generalmente pues en algunas
macromoléculas como las proteínas podemos encontrar además
puentes disulfuro que corresponden a enlaces covalentes
permitiendo la unión de varios monómeros. Lo cierto es que las
fuerzas intermoleculares tienen importancia en el mantenimiento
de las estructuras espaciales de las macromoléculas.
Puentes de hidrógeno.
Es aquellas interacción en el que un átomo de hidrógeno es
compartido por dos átomos diferentes, pudiéndose formar entre
moléculas diferentes o iguales. Esta interacción desempeña una
función fundamental en el mantenimiento de la estructura
tridimensional de las proteínas y ácidos nucleicos.
Fig N°2: Representación del puente de hidrógeno.
Interacciones hidrofóbicas.
Se producen cuando grupos o moléculas apolares se encuentran en
un medio acuoso, donde tienden a asociarse entre sí, de manera que
ofrecen la menor superficie posible al medio polar.
Uniones salinas.
También conocidas como interacciones electrostáticas.
establecen entre iones cuando estos se encuentran en disolución. Si
2 iones poseen cargas opuestas se atraerán y tenderán a acercarse,
mientras que si tienen cargas iguales se repelerán y tenderán a
alejarse. De igual manera las moléculas con carácter bipolar, al
igual que los iones pueden interaccionar con otras moléculas
bipolares al atraerse electrostáticamente entre sí; es así que entre
grupos básicos con carga positiva y grupos ácidos con carga
negativa, se presentará una fuerza de atracción electrostática, sin
embargo hay que destacar que la fuerza de esta interacción nunca
alcanzará a la de un enlace iónico (en el vacío).
En este apartado aprovecharemos en resaltar que en soluciones
acuosas, los iones simples de importancia biológica, como el ion
sodio, potasio, calcio, magnesio y cloro, no existen como entidades
libres aisladas, sino cada uno de ellos está rodeado por una cápsula
estable y firme de moléculas de agua.
-COO- …………+NH3-
Fig N°3: Representación de una unión salina
Fuerzas de Van Der Waals.
Fuerzas de atracción inespecíficas que se establecen entre dos
átomos cualesquiera que estén situados a una distancia de 3-4 A°.
Estas atracciones son causadas por una asimetría transitoria de los
electrones de uno de los átomos que también altera la del otro
átomo permitiendo el acercamiento.
Enlaces disulfuro.
Cuando se unen 2 puentes sulfhidrilos de dos cisteinas.
- SS -
Fig N°4: Representación del enlace disulfuro
Enlaces amida.
Se establecen entre los grupos carboxilos de la cadena lateral del
ácido aspártico o glutámico con el épsilon amino de la lisina.
Se

Fig N°5: Representación del enlace amida
LA IMPORTANCIA DEL ATOMO DE CARBONO EN LA
CONSTITUCIÓN DE LOS SERES VIVOS.
Los compuestos orgánicos son muy versátiles (adoptan diferentes
formas) gracias a las características particulares del átomo de
carbono entre las que tenemos, el tener valencia 4 (sólo 4 electrones
en el orbital externo) por lo que puede formar enlaces covalentes
con 1 a 4 átomos de C,H,O,N,P,S cargados eléctricamente.
La actividad óptica se determina experimentalmente con un equipo
denominado polarímetro (que consta de luz monocromática, un
polarizador constituido por lentes polaroides y un analizador)
donde, si la sustancia desvía el plano de luz polarizada hacia la
derecha, se dice que es dextrógira y se representa con el signo mas
(+) mientras que, si lo desvía hacia la izquierda se dice que es
levógira y se representa con signo menos (-).
LOS CARBOHIDRATOS
Los carbohidratos son los compuestos orgánicos más abundantes de
la biosfera y a su vez los más diversos. Normalmente se los
encuentra en las partes estructurales de los vegetales y también en
los tejidos animales, como glucosa o glucógeno. Estos sirven como
fuente de energía para todas las actividades celulares vitales.
A nivel intestinal estas moléculas son asimiladas, es decir pasan a
la sangre; la sangre, después las transporta al hígado y a los
músculos, donde, a través de procesos de síntesis, se convierten en
el glicógeno que tiene una estructura muy parecida al almidón y
que constituye la manera en que el organismo reserva los
carbohidratos.
Importancia de los carbohidratos
Los carbohidratos son importantes porque:
1) Constituyen la fuente de energía para las células animales y
vegetales. Los carbohidratos para ser asimilados deben
convertirse a moléculas de glucosa, moléculas energéticas
simples, cuya oxidación libera la energía retenida en la
unión de sus elementos.
2) Los carbohidratos forman la pared de las células vegetales.
3) En los organismos unicelulares, combinados con los lípidos
y las proteínas forman las estructuras de las membranas,
paredes celulares y cápsulas en algunas bacterias.
4) Forman la estructura de sostén en los vertebrados (huesos,
cartílagos y tendones) y del exoesqueleto en algunos
invertebrados , conformando parte de la matriz extracelular
como los proteoglicanos, glicoaminoglicanos y la quitina.
5) Forman la estructura de los ácidos nucleicos, como la
ribosa y la desoxirribosa.
6) Actúan como destoxicantes en numerosos organismos al
formar complejos químicos de fácil eliminación renal.
7) Representan para el hombre la mayor fuente alimenticia (el
almidón), la materia prima de muchos productos que
 derivan fundamentalmente de la celulosa y sus derivados
químicos, de las gomas, sustancias pécticas y mucílagos.
8) Participan en el reconocimiento intercelular.
9) Almacenan energía y algunos son intermediarios
metabólicos.
LOS MONOSACÁRIDOS.
-aldohexosas o cetohexosas (como la fructuosa), etc.
La glucosa por tener cuatro átomos de carbono asimétricos
puede tener 16 estereoisómeros diferentes, pero en forma
natural sólo se encuentran tres de estos: la glucosa, galactosa
y manosa.

Son los más simples de todos los carbohidratos ó azúcares. Su

paso a través del intestino se produce en forma muy rápida y su
digestión aumenta bruscamente los niveles de glucosa.
Haciendo referencia al proceso de recuperación que le sigue al
ejercicio, los azúcares simples ejercen un importante beneficio.

El monosacárido más simple sería la diosa

hidroxiacetaldehido, pero esta no se encuentra libre en la
naturaleza. Son compuestos que poseen un grupo carbonilo y
una cadena polihidroxilada. El grupo carbonilo puede ser
aldehido (CHO) o cetona (C=O), por lo que los monosacáridos
pueden ser aldosas o cetosas según su función carbonilo. (Fig. 4
y Fig. 5)

Otra manera en que se pueden clasificar es según su número de

carbonos, pudiendo encontrarse en la naturaleza:

-Triosas: si su cadena carbonada posee tres carbonos

-Tetrosas: si su cadena carbonada posee cuatro carbonos
-Pentosas: si su cadena carbonada posee cinco carbonos
-hexosas: si su cadena carbonada posee seis carbonos

Estos son los más frecuentes pero también pueden existir

monosacáridos con mayor número de carbonos.
Si fusionamos los dos aspectos de clasificación, los
monosacáridos simples mencionados anteriormente pueden ser:
-aldotriosas o cetotriosas Figura N°6:
-aldotetrosas o cetotetrosas Representación de las aldosas con 3, 4,5 y 6 carbonos
-aldopentosas o cetopentosas

Fig. N° 7:
Representación de las cetosas de 3,4,5 y 6 carbonos.
Enlaces hemiacetal y hemicetal, formas cíclicas y
anómeros.
Los monosacáridos de cinco o más carbonos se encuentran
en solución en forma cíclica por la interacción de su grupo
carbonilo con un grupo hidroxilo alejado tres o cuatro
carbonos. El enlace que se forma cuando estos reaccionan
es: hemiacetal si el grupo carbonilo es del tipo aldehido o
hemicetal si el grupo carbonilo es del tipo cetona.
Existen dos tipos de formas cíclicas que se pueden dar: los
anillos piranósicos (5 carbonos y 1 oxígeno) y los
furanósicos (4 carbonos y 1 oxígeno). (Fig. 6).
Figura N°8:
(a) Representación de la D-glucosa en su forma de anillo
piranósica. (b) La D-fructosa en su forma cíclica
furanósica.
A manera general se dice que las formas piranósicas se ven
favorecidas termodinámicamente en las aldohexosas y las
furanósicas en las aldopentosas y cetohexosas; sin
embargo la ribosa forma anillos sólo furanósicos y la
glucosa sólo piranósicos.
Al formarse estas formas cíclicas el carbono del grupo
carbonilo que era simétrico se vuelve asimétrico, tomando
el nombre de carbono anomérico; de igual manera el
hidróxilo unido a este toma el nombre de hidróxilo
anomérico. (Fig. 7)

Figura N° 9:
Representación en la que se puede apreciar como el grupo
carbonilo de ser simétrico en la forma lineale se convierte
en asimétrico en la forma cíclica de la glucosa (a) y de la
fructosa (b)
La forma cíclica puede llamarse anómero alfa si el
hidróxilo anomérico está hacia abajo o hidróxilo beta si está
hacia arriba; cada uno gira la luz polarizada en diferentes
grados. (Fig. 8)
Series estéricas D y L.
Los isómeros ópticos pueden pertenecer a las series estéricas D y L
de acuerdo con una convención basada en la configuración de la
triosa D- gliceraldehido.
Para el caso de los monosacáridos dependerá de la disposición
hacia la derecha (D) o izquierda (L) del grupo hidroxilo unido al
carbono asimétrico más alejado del grupo carbonilo; mientras que
para el caso de los aminoácidos será según la disposición hacia la
derecha (D) o izquierda (L)del grupo alfa amino .
El poder rotatorio de un compuesto determinado no tiene que
corresponder con la serie D o L a que el pertenezca, por ejemplo la
D glucosa es dextrógira y la D fructuosa es levógira.
Figura N°10
Formas D y L de la triosa gliceraldehido
Dextrógiro y levógiro
Cuando un compuesto ópticamente activo, rota la luz polarizada en
el sentido de las agujas del reloj, se dice que es dextrógiro y se
representa por (+). Las sustancias que rotan la luz en sentido
contrario a las agujas del reloj, son levógiras levógiras y se
representa por (-).
Los enantiómeros rotan la luz polarizada el mismo ángulo pero en
sentidos opuestos. Mediante un polarímetro puede medirse dicho
ángulo.
Derivados de los monosacárido.
En la naturaleza existen otros compuestos comunes
biológicamente importantes que pueden ser considerados
derivados de los monosacáridos, pues resultan de sustituir
uno o más de los grupos que se encuentran unidos a los
átomos de carbono. Estos pueden ser:
-Aminoazúcares: resultantes de la sustitución de un OH por
un grupo amino, por ejemplo la N-acetil glucosamina
(componente principal de la quitina, presente también en
los tejidos conjuntivos) y los ácidos siálicos como el N-
acetil neuramínico: componente de los gangliosidos. (Fig.
9)
Figura N° 11
Representación de la N-acetil glucosamina
-Azúcares ácidos: se forman por la oxidación del carbono
aldehídico, por ejemplo los ácidos urónicos como el ácido
glucurónico presente en el hígado, que inactiva muchas
drogas o sustancias tóxicas como el fenol, haciéndolas
solubles al unírseles; y el ácido ascórbico, presente en la
vitamina C, abundante en cítricos y en el tomate requerido
para la síntesis de colágeno. (Fig. 10)
Figura N°12
Representación del ácido urónico
-Desoxiazúcares: resultan de sustituir un grupo OH por un
H en los monosacáridos, es decir por la reducción de los
azúcares, por ejemplo la L-ramosa y L-fucosa
(componentes de algunas paredes bacterianas) y la 2
desoxi-D ribosa (componente del ADN). (Fig. 11)
Figura N°13
Representación de la 2 desoxi-D-ribosa.
-Azúcares alcohol: cuando el grupo carbonílico de los
monosacáridos es reducido por el hidrógeno gaseoso para
formar azúcares alcohol, por ejemplo el D- manitol, el
sorbitol, inositol y el glicerol. (Fig. 12)
Figura N° 14
Representación del glicerol.
-Fosfatos de azúcar: resultan de la fosforilación de los
azúcares y representan las formas metabolitamente activas
de los azúcares, pues constituyen los sustratos óptimos para
las enzimas. Son importantes en el metabolismo animal de
la glucosa y en la fotosíntesis de las plantas, ejemplos de
estos tenemos a la fructosa 1P y la glucosa 6P y 1P,
recordando que para un azúcar el número máximo de
enlaces fosfoester son dos. (Fig. 13)
Figura N° 15
Representación de la glucosa-6-P
Propiedades de los monosacáridos
-Pueden formar esteres
-Pueden formar glucósidos
-Mutorrotación
Capacidad de algunos carbohidratos de cambiar su rotación
específica en solución, conforme pasa el tiempo tendiendo
al equilibrio, como es el caso de algunas pentosas, hexosas
y disacáridos reductores
-Reacción con álcalis diluidos
En soluciones alcalinas débiles y frías se obtienen
ínterconversiones de aldosas en cetosas.
-Reacción con ácidos fuertes.
Por la acción de ácidos fuertes las aldohexosas dan la
molécula conocida como hidroximetilfurfural y las cetosas
el furfural, estos dos compuestos reaccionan con una
variedad de sustancias como el indol y el orcinol para
formar productos coloreados.
-Poder reductor
Capacidad de aquellos azúcares que poseen un grupo
hemiacetal / hemicetal libre o su grupo carbonilo intacto
para poder reaccionar con otras especies, como se
presentan en algunos disacáridos (la maltosa, lactosa y
celobiosa) y todos los monosacáridos.
Además, para el caso de las pentosas y hexosas se sabe
que, al interconvertirse de aldosas a cetosas o viceversa
producen un compuesto conocido como enodiol,
compuesto altamente reductor, lo que les da un poder
mayor de reducción que el resto de monosacáridos.
Epímeros
Dos monosacáridos que se diferencian en la configuración de
uno sólo de sus carbonos asimétricos. Por ejemplo la D-
Glucosa y la D-Manosa sólo se diferencian en la configuración
del hidroxilo en el C2.
LOS OLIGOSACÁRIDOS.
Son polímeros constituidos por 2 a 10 moléculas de
monosacáridos unidos por enlaces O-glicosídicos.
Disacáridos: son los oligosacáridos más representativos.
Se encuentran compuestos por dos monosacáridos, entre
los que destacan:
La maltosa: disacárido derivado de la hidrólisis del
almidón por amilasas, de la cebada y otros granos,
como tal no se encuentra en la naturaleza. Está
constituida por 2 moléculas de D –glucosa unidas
por enlace alfa 1-4 y posee poder reductor.
La lactosa: componente importante de la leche de
los mamíferos, que junto con la grasa de la leche
cubre las necesidades energéticas del recién nacido.
Está constituida por la D –galactosa unida con la
D- glucosa por enlace beta 1-4 y posee poder
reductor.
Fig. N° 16: Representación de la lactosa
La sacarosa: abundante en jugos de frutas, caña de
azúcar, remolacha y jarabe de arce. Está
constituida por D-glucosa más de D-fructuosa
unidas por enlace glicosídico alfa 1-2 o beta 2-1,
donde ambos carbonos anoméricos forman parte
del enlace, por lo que carece de poder reductor.
Fig. N° 17: Representación de la sacarosa
Trisacáridos: Constituidos por tres monosacáridos. ejemplos:
La celobiosa: integrado por 2 moléculas de D-
glucosa unidas por enlace glicosídico beta 1-4. Se
obtiene por hidrólisis de la celulosa y también
posee poder reductor.
Fig. N°18: Representación de la celobiosa
La trealosa: integrado por dos moléculas de D –
glucosa unidas por enlace glicosídico alfa 1-1.
Importante constituyente de la hemolinfa de los
insectos, donde actúa como reserva energética.
Fig. N°19: Representación de la trealosa
-Maltotriosa (glucosa ;glucosa , glucosa), por
hidrólisis parcial de la amilosa
-Meliciosa de la miel (fructosa, glucosa, glucosa)
-Rafinosa en la remolacha, (galactosa, glucosa,
fructosa)
-Panosa de la hidrólisis parcial de la amilopectina
(tres glucosas)
Tetrasacáridos: Constituidos por cuatro monosacáridos.
Ejemplo la estaquiosa de raices , legumbres y soya
(galactosa ;galactosa; glucosa; fructosa)

Pentasacáridos: Constituidos por cinco monosacáridos.

Ejemplo la verbascosa de legumbres , soya y otros
vegetales: galactosa; galactosa; galactosa; glucosa;
fructosa)

Hexosacárido :son las alfa dextrinas de glucosas

Heptasacáridos :equivalen a las beta-dextrinas de glucosas
Octosacáridos: son las dextrina límite

LOS POLISACÁRIDOS.
Se los conoce como carbohidratos complejos, dado que son el
resultado de la combinación de muchos azúcares simples (a
veces más de mil). A la hora de la ingestión diaria de
carbohidratos, las féculas ó almidones, constituyen el mayor
porcentaje, dado que se convierten en ideales para apoyar
las demandas energéticas prolongadas como pueden ser
los entrenamientos, pero lo hacen en forma más lenta que
los azúcares simples, dado que cuando el organismo
los descompone en monosacáridos (generalmente
glucosa) intervienen dos enzimas denominadas
amilasas y esto hace que el proceso sea más lento que en los
monosacáridos.

De reserva
El almidón: presente en las plantas superiores a nivel de
los tubérculos y las semillas, donde se
encuentra como gránulos en el citoplasma
celular. Consta de amilasa y amilopectina,
estando la amilasa constituida por D- Fig. N° 20: Representación de los componentes del
glucosas unidas por enlace alfa 1-4 en almidón: amilosa y amilopectina.
forma lineal y la amilopectina por D-
glucosas unidas por enlace alfa 1-4 en
forma lineal y con enlaces alfa 1-6 en los El glucógeno: presente en animales y bacterias. En los
puntos donde se ramifica. animales se encuentra principalmente a
 nivel del hígado y del músculo. Está
constituido por D-glucosas que se unen por
enlaces alfa 1-4 que cada 8 a 10 unidades se
ramifican en enlaces alfa 1-6.
La quitina: presente en el exoesqueleto de muchos hongos,
insectos, crustaceos y algunos
invertebrados. Polisacárido constituido por
residuos de N-acetil-glucosamina, donde
además del carbono, hidrógeno y oxígeno
presenta átomos de nitrógeno

Fig. N°23: Representación de la quitina

Los peptidoglicanos: heteropolisacárido presente en las

paredes bacterianas, constituidos por dos
Fig. N° 21: Representación del glucógeno. derivados de azúcares: el N-acetil-
glucosamina y el ácido N-acetil-murámico.
Estructurales
Entre los que tenemos:
La celulosa: presente en las paredes celulares de las
plantas, donde se encuentra compuesta por
D-glucosas unidas por enlace beta 1-4

Fig N°22: Representación de la celulosa

Fig. N° 24: Representación del peptidoglucano
El agar: heteropolisacárido lineal presente en las algas rojas
constituido por residuos de D-glucosas y sulfato inorgánico.

GLICOSAMINOGLICANOS.
Polímeros lineales donde se repite un tipo de disacárido, en el
que uno de los monosacáridos es el N-acetilglucosamina o N-
acetilgalactosamina: y el otro generalmente es un ácido
urónico. Dentro de estos tenemos al ácido hialurónico
presente en el líquido sinovial de las articulaciones, en el
humor vitreo en el ojo de los vertebrados, en la matriz
extracelular de cartílagos y tendones, etc), el sulfato de
condroitina presente en cartílagos, huesos y cornea), el sulfato
de queratán (presente en la cornea donde participa en su
transparencia y también en el tejido conjuntivo laxo), el
sulfato de dermatán (presente en la córnea donde también
participa en su transparencia y también a mantener la forma del
ojo), la heparina (presente en gránulos en las células cebadas
particularmente abundantes en los revestimientos de las
Figura N° 25: Representación de algunos
arterias, también en hígado, pulmón y piel) entre otros. (Fig.
glicosaminoglicanos de importancia médica
14)
PROTEOGLICANOS.
Son glicoproteínas muy atípicas que por lo general contienen
90 a 95 % de carbohidratos en peso que corresponden a
glicosaminoglicanos que se asocian a un centro rígido de
proteína. Son moléculas extraordinariamente complejas que se
encuentran en todos los tejidos del cuerpo, con predominio en
la matriz extracelular y también en algunas superficies
celulares. Se unen a la colágena, a la elastina o entre sí.
 PROTEÍNAS

Las proteínas constituyen uno de los componentes fundamentales

de las células. Químicamente son compuestos orgánicos enormes y
participan en los más importantes procesos y estructuras de los
organismos. Las proteínas constituyen más del 50% del peso seco
de una célula
La función biológica de una proteína depende de su estructura. Por
lo tanto, es importante comprender la forma de las proteínas. Por
ejemplo, los sitios de unión en las proteínas que cumplen roles
regulatorios o enzimáticos están formados por cavidades de formas
muy delimitadas que permiten que se una sólo un reducido y
específico tipo de ligando o sustrato. Están constituidas por
moléculas llamadas aminoácidos Los aminoácidos son moléculas
que contienen un grupo amino (NH2) y un grupo ácido (COOH) y
en el caso particular de los aminoácidos biológicos, estos grupos se
encuentran unidos a un mismo carbono por lo cual se denominan a
aminoácidos
Figura N°26: Representación de un agregado de proteoglicano de
Las moléculas proteicas van desde las largas fibras insolubles que
cartílago, que consiste en monómeros de proteoglicanos
forman el tejido conectivo y el pelo, hasta los glóbulos compactos
constituidos a su vez por glicosaminoglicanos.
solubles, capaces de atravesar la membrana celular y desencadenar
reacciones metabólicas. Tienen un peso molecular elevado y son
Algunos carbohidratos forman la denominada fibra dietética
específicas de cada especie y de cada uno de sus órganos. Se estima
La fibra no puede dividirse en moléculas de azúcar, por lo que pasa
que el ser humano tiene unas 30.000 proteínas distintas, de las que
a través del cuerpo sin ser digerida. La fibra viene en dos
sólo un 2% se ha descrito con detalle.
variedades: la fibra soluble se disuelve en agua, mientras que la
fibra insoluble no lo hace.
Funciones de la proteínas
Desempeñas papeles cruciales en prácticamente todos los procesos
La fibra soluble (pectinas, inulina)se une a las grasas en el intestino
biológicos:
y las arrastra, lo que disminuye la lipoproteína de baja densidad
-Catálisis enzimática
(LDL, o colesterol malo). También ayuda a regular el uso de
Casi todas las reacciones químicas en los sistemas biológicos están
azúcares del cuerpo, ayudando a mantener a raya el hambre y el
catalizadas por enzimas que normalmente aumentan las velocidades
azúcar en sangre. La fibra insoluble (celulosa, hemicelulosa) ayuda
de las reacciones químicas. Existen millares de enzimas
a empujar la comida a través del tracto intestinal, la promoción de
caracterizadas donde casi todas estas son proteínas.
la regularidad y ayudar a prevenir el estreñimiento.
-Transporte y almacenamiento
Muchos iones y moléculas pequeñas son transportadas por
proteínas específicas por ejemplo la hemoglobina que transporta
oxígeno en los eritrocitos, la mioglobina que transporta oxígeno en
el músculo, la transferrina que transporta hierro en el plasma, la
ferritina que almacena hierro en el hígado, etc.
-Movimiento coordinado
Las proteínas son el componente principal del músculo, donde la
contracción muscular se da por movimientos deslizantes de dos
clases de filamentos proteicos. Así mismo los movimientos de los
cromosomas en la mitosis y la propulsión del esperma por los
flagelos también se dan por el ensamblaje contráctil de proteínas.
-Soporte mecánico
La enorme fuerza de tensión de la piel y los huesos se debe a la
presencia del colágeno que una abundante proteína fibrosa.
-Protección inmune
Dentro de estos destacan los anticuerpos, que son proteínas
altamente específicas que juegan un papel vital al distinguir lo
propio y lo ajeno, ya que reconocen y se combinan con sustancias
extrañas presentes en los virus, bacterias y células de otros
organismos.
-Generación, transmisión de impulsos nerviosos y mensajes
químicos
La respuesta a estímulos específicos de las células nerviosas
depende de la presencia de receptores proteicos, por ejemplo la
rodopsina que es receptor en los bastoncitos de la retina, los
receptores de acetilcolina, las hormonas y los mensajeros químicos.
-Control del crecimiento y diferenciación
En los humanos es llevado acabo por las hormonas, donde muchas
de estas son de naturaleza proteica; mientras que en las bacterias
proteínas represoras no permiten la expresión de los genes en
cualquier momento.
-Función estructural y energética
Las proteínas forman parte fundamental en la membrana celular y
la oxidación de los aminoácidos cubre el 15% de los requisitos
energéticos corporales.
-Regulación de la concentración de hidrogeniones
Las proteínas son moléculas anfóteras presentes en el interior y
exterior celular, esto quiere decir que pueden comportarse como
ácidos o bases, regulando así el pH corporal.
Clasificación de las proteínas
Las proteínas se pueden clasificar de varias maneras siendo las más
habituales según su composición y su conformación.
Según su composición:
Homoproteínas: Compuestas solamente por aminoácidos.
Heteroproteínas: Además de aminoácidos presentan otros
compuestos que no son de naturaleza proteica pudiéndose
así encontrar: metaloproteinas, glucoproteínas,
fosfoproteínas, nucleoproteínas, lipoproteínas, etc.
Según su conformación:
Fibrosas: Constituidas por cadenas polipeptídicas
ordenadas de modo paralelo a lo largo de un eje, formando
fibras o láminas alargadas que se caracterizan por tener
gran resistencia mecánica, ser insolubles en agua y nunca
cristalizar. Estas se encuentran en tejidos conectivos como
son los tendones y la matriz de los huesos, entre las que
tenemos al colágeno y la elastina.
Globulares: Constituidas por cadenas polipeptídicas
plegadas estrechamente de tal manera que adoptan formas
esféricas o globulares compactas. Se caracterizan por
tener función móvil o dinámica, ser solubles en agua y
cristalizar. Por ejemplo la hemoglobina de la sangre.
Los aminoácidos
Son 20 los aminoácidos que constituyen todas las proteínas del
cuerpo. Estos difieren en sus propiedades químicas así como en su
tamaño y posibilidades de interacción entre ellos, lo cual brinda una
gran gama de variedades a las proteínas.
El hombre no puede sintetizar todos los aminoácidos, bien en
absoluto o en una tasa suficiente para cubrir sus necesidades por lo
que necesariamente deben ser suministrados a través de la dieta
para el adecuado funcionamiento del organismo.
Estos aminoácidos son conocidos como esenciales, dentro de los
que tenemos a: la valina, leucina, isoleucina, fenilalanina,
triptófano, metionina, treonina, y lisina, mientras que la histidina y
arginina son esenciales para prematuros. El resto: alanina, prolina,
serina, tirosina, glicina, cisteina, asparragina, glutamina, ácido
aspartico y glutámico corresponden a aminoácidos no esenciales.
Todos los aminoácidos a excepción de la prolina poseen la misma
estructura básica de:
 Un carbono de carbono central ( carbono alfa)
 Un grupo amino: NH2 (alfa amino)
 Un grupo carboxilo: COO (alfa carboxilo)
 Una cadena lateral (R) y
 Un hidrogeno unido al carbono alfa.
COOH
NH2 - C - H
L-aminoácido
Fig. N° 27: Representación de un aminoácido
Los 20 aminoácidos que forman parte de las proteínas difieren en
su cadena lateral pero el aminoácido glicina se diferencia además
porque su carbono alfa es simétrico. (Fig. 16)
Existen además en la naturaleza aminoácidos que no forman parte
de las proteínas como la ornitina y citrulina; aminoácidos no alfa
como el GABA; derivados de aminoácidos como la hidroxilisina
presente en el colágeno, y compuestos derivados de aminoácidos
como la adrenalina, relacionada con la tirosina.
El lado de rotación de los aminoácidos depende de la cadena
lateral, pero la actividad óptica se debe a la presencia de carbono
asimétrico. Todos los aminoácidos muestran actividad óptica
excepto la glicina que no posee carbono asimétrico. Existen
también aminoácidos que tienen más de un carbono asimétrico
teniendo un mayor número de isómeros ópticos, por ejemplo la
treonina y la isoleucina.
Todos los aminoácidos presentes en las proteínas son L-
aminoácidos, los D-aminoácidos sólo se encuentran en pequeñas
proporciones en las paredes celulares de microorganismos o
formando partes de la estructura de antibióticos (bacitracina)

Figura N°28
Representación de los 20 aminoácidos presentes en las proteínas
Propiedades de los aminoácidos
 Rotación específica dependiente de la cadena lateral
 Una reacción importante del grupo alfa amino es su
reacción con la ninhidrina, compuesto altamente
oxidante que reacciona con los aminoácidos en caliente,
causando su desaminación oxidativa, donde se libera
anhídrido carbónico, un aldehido de un átomo de carbono
menos que el aminoácido original y la ninhidrina reducida.
 Los aminoácidos son compuestos sólidos y cristalinos
 Presentan un elevado punto de fusión.
 Son solubles en agua.
 Presentan un comportamiento químico anfótero. Esto se
debe a que a pH=7 presentan una ionización dipolar,
llamada zwitterion, que permanece en equilibrio con la
forma no iónica. Este estado varía con el pH. A pH
alcalino, el grupo carboxilo está ionizado (-COO-) y el
grupo amino no. A pH ácido, el grupo amino está ionizado
(NH3+) y el grupo carboxilo no.
 Actividad óptica por la presencia de carbono asimétrico, en
todos los aminoácidos excepto en la glicina.
 Debido a la presencia del carbono asimétrico, los
aminoácidos pueden presentar dos configuraciones
espaciales. En la naturaleza, la forma L es la más
abundante, y todas las proteínas están formadas por
aminoácidos L
 Un aminoácido tendrá una configuración D si al disponerlo
en el espacio, de forma que el grupo carboxilo quede
arriba, el grupo —NH2 queda situado a la derecha,
mientras que, si se encuentra a la izquierda, poseerá una
configuración L.
 Absorción de luz: la mayoría de los aminoácidos absorbe
luz en la región ultravioleta lejano (200 a 100 nm) excepto
el triptófano, la tirosina y la fenilalanina que absorben luz a
longitudes cercanas a 280 nm. Debido a que la mayoría de
proteínas contiene estos últimos aminoácidos mencionados
muestran una importante absorción de luz a 280 nm
,propiedad que se aprovecha para estimar la concentración
proteica de una muestra biológica.
 Propiedades eléctricas: la ionización de sus grupos amino
y carboxilo les permite a los aminoácidos altos valores de
momentos bipolares en solución, por lo que los
aminoácidos se pueden presentar en tres o cuatro fórmulas
 eléctricassegún el número de grupos ionizables y el pH de
la solución en que se encuentran.

Figura N° 30 : Formación de un enlace peptídico.

Dentro de algunos péptidos de importancia biológica están la

vasopresina, oxitosina, glutatión, factor natriurético atrial y
encefalinas.

Propiedades de las proteínas

Fig. N° 29: El punto isoeléctrico de un aminoácido es aquel
valor de pH en el cual se encuentra en su fórmula eléctrica
neutra.

Péptidos y proteínas
Los péptidos y las proteínas son polimeros de aminoácidos unidos
por enlaces peptídicos (Fig. 17)
Cada aminoácido que forma parte de una cadena peptídico toma el
nombre de residuo, debido a que ha perdido un átomo de hidrógeno
de su grupo amino y una porción hidroxilo de su grupo carboxilo.
Una cadena polipeptidica se denomina péptido cuando tiene hasta
menos de 50 residuos de aminoácidos; y proteína cuando tiene de
50 a más aminoácidos constituyentes. (Fig. 18)

Fig. N° 31: Esquema de clasificación de los seres vivos

La Solubilidad
-Las proteínas globulares poseen un elevado tamaño molecular, por
lo que al disolverse, dan lugar a disoluciones coloidales.
-La solubilidad de estas moléculas se debe a los radicales R que, al
ionizarse, establecen puentes de hidrógeno con las moléculas de
agua. Así, la proteína queda recubierta de una capa de moléculas de
agua que impide que se pueda unir a otras proteínas, lo que
provocaría su precipitación.
- La solubilidad depende del pH, temperatura, concentración
iónica... A pesar de ser solubles, la mayoría de las membranas
biológicas son impermeables al paso de proteínas.
Agentes desnaturalizntes
.I. Físicos
1. Calor. La mayor parte de las proteínas experimentan
desnaturalizaciones cuando se calientan entre 50 y 60 ºC; otras se
desnaturalizan también cuando se enfrían por debajo de los 10 a 15
ºC.
2. Radiaciones
II. Químicos: todos los agentes que rompen interacciones
o enlaces presentes en la estructura nativa de la proteína:
1. Detergentes
2. Urea y guanidina a altas concentraciones
3. Altas concentraciones de sal y extremos de pH
4. Reactivos de grupos –SH
Especificidad
Especificidad de especie:
En su secuencia de aminoácidos, las proteínas presentan dos tipos
de sectores:
• Sectores estables
• Sectores variables: Algunos aminoácidos pueden
ser sustituidos por otros distintos sin que se altere
la funcionalidad de la molécula.
Ello ha dado lugar, durante la evolución, a una gran variabilidad de
proteínas, lo que permite que cada especie tenga sus proteínas
específicas y que, incluso, aparezcan diferencias entre individuos
de la misma especie (rechazo en trasplantes de tejidos).
Las diferencias entre proteínas homologas, es decir, con la misma
función, son grandes entre especies alejadas evolutivamente y
escasas entre especies emparentadas.
Especificidad de función.
La especificidad también se refiere a la función.
• Cada proteína realiza una determinada función
exclusivamente, por ejemplo, catalizar cierta reacción
química sobre cierto substrato y no sobre otro.
• La especificidad se debe a que su actuación se realiza
mediante interacciones selectivas con otras moléculas, para
lo que necesitan una determinada secuencia de aa y una
conformación concreta.
• Un cambio en la secuencia o conformación puede impedir
la unión y por lo tanto dificultar la función.
Capacidad Amortiguadora
Las proteínas, al estar constituidas por aminoácidos, tienen un
comportamiento anfótero. Tienden a neutralizar las variaciones de
pH del medio, ya que pueden comportarse como un ácido o una
base y, por tanto, liberar o retirar protones (H+) del medio
Estructuras de las proteínas
Son los distintos aspectos de organización molecular de las
proteínas, dentro de los que tenemos:
-Estructura primaria
Es la secuencia única de aminoácidos de un polipéptido. Tiene
importancia porque determina la conformación tridimensional de la
cadena y porque es la traducción lineal de la secuencia de
nucleótidos en el ADN, lo que proporciona información crucial
sobre la contribución genética para la síntesis de proteínas y el
potencial celular.
-Estructura secundaria
Se conoce por nivel de organización secundario al ordenamiento
regular que adoptan sectores de la cadena peptídico a lo largo de un
eje, debido a la interacción por puentes de hidrógeno entre el grupo
NH de un enlace peptídico y el grupo CO de otro enlace peptídico.
Dentro de está estructura podemos encontrar dos tipos de
disposiciones: la alfa hélice y la conformación beta.
Alfa hélice: es la disposición regular de la cadena
polipeptídica semejante a un espiral, estabilizada por puentes de
hidrógeno intracatenarios establecidos entre los elementos del
enlace peptídico de aminoácidos que se encuentran separados 3
unidades, encontrándose a nivel de la hélice uno encima del otro.
Conformación beta: se forma cuando algunas regiones locales
de la cadena del polipéptido se disponen con predominio a un eje
longitudinal estabilizándose por puentes de hidrógeno
intercatenarios (no existen intercatenarios), que se establecen entre
los elementos del enlace peptídico. En la conformación beta los
sectores de la cadena polipeptidica se disponen en zig-zag, por lo
que a esta estructura se le denomina hoja plegada. La hoja plegada
beta puede ser paralela si las cadenas pólipeptidicas tienen la misma
dirección o antiparalelas en caso contrario.
La hoja plegada antiparalela puede formarse cuando se enfrentan 2
o mas sectores de una misma cadena polipeptídica o cuando una
cadena cambia abruptamente de dirección. En este último caso el
sector que las conecta se conoce como giro o codo beta.
La formación de una hoja plegada paralela requiere la interacción
de 5 sectores o más, donde la conexión entre dos de estos 2
sectores se da mediante un segmento de cadena polipeptídica que
cruza por encima del plano que ocupa la hoja plegada, orientado
hacia la derecha.
-Estructura terciaria
Estructura que resulta de la interacción entre las cadenas laterales
de aminoácidos ampliamente separados. Algunos investigadores
mencionan que puede resultar del plegamiento de las cadenas
polipeptídicas en alfa hélice sobre si mismas, tendiendo a tomar
una forma globular, constituyéndose enlaces e interacciones débiles
del tipo puentes disulfuro, enlaces amida, puentes de hidrógeno,
enlaces apolares, enlaces iónicos, etc.
• En proteínas con estructura terciaria globular es frecuente
encontrar combinaciones de estructuras al azar, a y b,
con una disposición característica que se repite en
distintos tipos de proteínas. Son los llamados motivos
estructurales o estructuras super secundarias. Algunos
están formados por a-hélices, otros por estructuras b, y
otros por combinaciones de las dos. De entre las más
abundantes, podemos destacar: hélice-giro-hélice, barril
beta, mano E-F, entre otros. Estos motivos poseen en los
codos o giros secuencias sin estructura precisa.
Existen también combinaciones estables, compactas y de
aspecto globular de α-hélice y conformación-β que
aparecen repetidamente en proteínas distintas. Reciben el
nombre de dominios estructurales y cada dominio se
pliega y se desnaturaliza casi independientemente de los
demás. Evolutivamente, se considera que los dominios
estructurales han servido como unidades modulares para
constituir diferentes tipos de proteínas globulares.
Los distintos dominios suelen estar unidos por zonas
estrechas o «cuellos», lo que posibilita un cierto
movimiento rotacional. Así, al separarse dos dominios,
permiten la introducción de la molécula de sustrato y, al
acercarse, la fijan para actuar sobre ella.
A menudo un dominio realiza una función específica y
separada para la proteína:
- Enlaza a un pequeño ligando
- “Atravesar” la membrana plasmática
- Contiene el sitio catalítico (enzimas)
- Enlazar al DNA (en factores de transcripción)
- Provee una superficie para enlazarse específicamente a
otra proteína.
-Estructura cuaternaria
Las proteínas que poseen mas de una cadena polipeptídica pueden
adoptar esta conformación, que se refiere al ordenamiento espacial
que adoptan sus cadenas polipeptídicas constituyentes
(subunidades), por medio de las mismas interacciones presentes en
la estructura terciaria.
Las subunidades que conforman estas proteínas pueden ser iguales
o diferentes. Un ejemplo de proteína que adopta esta conformación
es la hemoglobina constituida por cuatro cadenas polipeptídicas:
dos alfa y dos beta.
Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de
protómero (subunidad o monómero)
Según el número de protómeros que se asocian. las proteínas que
tienen estructura cuaternaria se denominan:
Dímeros, como la hexoquinasa.
tetrámero como la hemoglobina.
Pentámeros, como la ARN-polimerasa.
Polímeros, cuando en su composición intervienen gran número de
protómeros. (cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60
subunidades proteicas, los filamentos de actina y miosina de las
células musculares, etc).
Se pueden distinguir dentro de las estructuras cuaternarias dos
tipos:
-Homotípicas: Las cadenas polipeptídicas son idénticas o casi
idénticas.
-Heterotípicas: Las subunidades poseen estructuras muy diferentes.
Fig N°.32: Niveles estructurales de las proteínas
LOS ÁCIDOS NUCLEICOS
Son biopolímeros, de elevado peso molecular, formados por otras
subunidades estructurales o monómeros, denominados nucleótidos.
El descubrimiento de los ácidos nucleicos se debe a Meischer
(1869), el cual trabajando con leucocitos y espermatozoides de
salmón, obtuvo una sustancia rica en carbono, hidrógeno, oxígeno,
nitrógeno y un porcentaje elevado de fósforo. A esta sustancia se le
llamó en un principio nucleina, por encontrarse en el núcleo.
Años más tarde, se fragmentó esta nucleina, y se separó un
componente proteico y un grupo prostético, este último, por ser
ácido, se le llamó ácido nucleico.
En los años 30, Kossel comprobó que tenían una estructura bastante
compleja.
En 1953, James Watson y Francis Crick, descubrieron la estructura
tridimensional de uno de estos ácidos, concretamente del ácido
desoxirribonucleico (ADN).
Existen dos clases de ácidos nucleicos en todos los organismos
celulares y sólo uno de estos en los virus:
-El ácido ribonucleico (ARN) presente en el nucleolo y en el
citoplasma, y
-El ácido desoxirribonucleico (ADN) presente a nivel nuclear y en
algunas organelas citoplasmáticas.
Funciones de los ácidos nucleicos
Los ADN son los reservorios celulares de la información genética
mientras que los ARN pueden realizar funciones diferentes, todas
ella relacionadas con la síntesis y el procesamiento de proteínas
como por ejemplo:
-Dirigir la síntesis de proteínas en el proceso de traducción.
-Formar parte de la estructura de los ribosomas.
-Preparar a los aminoácidos para la síntesis de proteínas y los
transfieren al ribosoma.
-Participar algunos en el procesamiento de otros ARN
-Presentar algunos cierta actividad catalítica.
-Portar la información genética como en algunos virus.
Estructura de los ácidos nucleicos
Los ácidos nucleicos son polímeros constituidos por monómeros de
mononucleótidos los que a su vez están constituidos por:
 Una base orgánica nitrogenada que puede ser púrica como
la guanina y adenina, o pirimidínica como la citosina,
timina (presente solo en el ADN) y uracilo (presente sólo
en el ARN)
 Un azúcar pentosa que puede ser la ribosa (en el ARN) o la
desoxirribosa (en el ADN)
 Un residuo de fosfato.
La combinación del azúcar mas la base nitrogenada corresponde a
un nucleósido, mientras que la combinación de un azúcar, una base
nitrogenada y 1, 2 o 3 fosfatos corresponden a un nucleótido. Así
los nucleótidos pueden ser nucleósidos monofosfato, difosfato o
trifosfato si están unidos a 1, 2 o 3 fosfatos respectivamente. Los
nucleótidos que conforman el ARN y ADN son nucleósidos
monofosfato.
Los mononucleótidos y los dinucleótidos son agentes en la
transferencia de energía en muchas reacciones metabólicas
asociados con vitaminas como por ejemplo:
 El FAD: flavina adenina dinucleótido
 El NAD: nicotinamida adenina dinucleótido
 El FMN: flavina mononucleótido
Doble hélice de ADN
EN 1953 Watson y Crick dedujeron la estructura tridimensional del
ADN, demostrando que el ADN de las células eucariotas consiste
en dos cadenas de polinucleótidos, entretejidas y mantenidas juntas
por emparejamiento de sus bases hasta formar una doble hélice.
(Fig. 19)
Las características más sobresalientes del modelo que propusieron
fueron que:
 Las dos cadenas de polinucleótidos enrolladas
helicoidalmente a lo largo de un eje común corren en
direcciones opuestas, es decir, son antiparalelas.
 Las bases de purinas y pirimidinas están en el interior de
las hebras, mientras que las unidades de fosfato y
desoxirribosa están en el exterior, donde los azúcares
forman ángulos casi rectos con las bases nitrogenadas.

Nucleósidos Nucleósidos monofosfato Presente en  Las pirimidinas son más pequeñas que las purinas
Adenosina Ac. Adenílico: AMP ARN
Desoxiadenosina Ac. Desoxiadenílico: dAMP ADN  El diámetro de la hélice es de 20 A°.
Guanosina Ac. Guanílico: GMP ARN
Desoxiguanosina Ac. Desoxiguanílico: dGMP ADN  La hélice presenta dos surcos helicoidales externos, uno
Citidina Ac. Citidílico: CMP ARN ancho y profundo (surco mayor) y el otro estrecho y menos
Desoxicitidina Ac. Desoxicitidílico: dCMP ADN profundo (surco menor), los que son suficientemente
Desoxitimidina Ac. Desoxitimidílico: dTMP ADN amplios como para permitir que las moléculas proteínas
Uridina Ac. Uridílico: UMP ARN entren en contacto con las bases.
 Sobre las interacciones presentes en esta molécula tenemos que:
 Las dos cadenas permanecen unidas por puentes de
hidrógeno entre los pares de gases. Donde la adenina
siempre se empareja con la timina por dos puentes de
hidrógeno mientras que la guanina siempre se empareja con
la citosina por tres puentes de hidrógeno.
 Entre la ribosa y la base nitrogenada existe enlace
glicosídico (que se vería afectado si se unieran dos bases
púricas o pirimidínicas)
 Los nucleótidos que forman una de la hebras del ADN
están unidos por enlaces fosfodiester 3´-5´.
 Entre los átomos de esta molécula otros enlaces que no hay
que dejar de considerar son los covalentes e interacciones
hidrofóbicas en la superficie plana de las bases
nitrogenadas, lo que le permite excluir las moléculas de
agua en el interior de la doble cadena.
Fig. N°33: Representación de la doble hélice de ADN de Watson y
Crick.
Algunos aspectos importantes del ADN
Son moléculas muy largas, ya que codifican el gran número de
proteínas celulares.
Pueden adoptar una forma lineal, circular cerrada (que se refiere a
la continuidad de la cadena y no a su forma geométrica) o circular
mellada (con una o más roturas). Aunque en general se acepta que
el ADN nuclear eucariota se halla organizado en largas cadenas
lineales, hay datos experimentales que mencionan que en el núcleo
interfásico gran parte de la cromatina se halla organizada en bucles
donde los dos extremos de cada una de estas asas se unen a los
complejos de poros nucleares comportándose por lo tanto como una
unidad circular cerrada.
En los organismos procariotas el material genético corresponde a
una molécula de ADN, circular covalentemente cerrada constituida
por dos cadenas polinucleotídicas.
El ADN puede adquirir una conformación tridimensional
superenrrollada cuando sus extremos están unidos por enlaces
covalentes o por medio de proteínas asociadas
El ADN bacteriano circular presenta un superenrrollamiento
negativo, mientras que el de los cromosomas eucariotas no parece
estar superenrrollado por su asociación con proteínas que controlan
el plegamiento del ADN. (Fig. 20)
Fig. N° 34: Representación del ADN superenrrollado.
Tipos de ADN
El ADN helicoidal de doble hebra puede ser de tres tipos: A, B y
Z. (Fig. 21)
El tipo B es como se encuentra en las condiciones fisiológicas
normales humanas y el que generalmente existe en la naturaleza.
Corresponde a una doble hélice dextrógira.
El tipo A es una doble hélice dextrógira compuesta por hebras
antiparalelas, que aparece cuando se reduce la humedad relativa por
debajo del 75%.
Es una hélice mas ancha y corta que la del tipo B, cuyas bases están
inclinadas en lugar de ser perpendiculares a la hélice.
El tipo Z es una hélice levógira donde los grupos fosfato de su
esqueleto se disponen en zig-zag y sólo presenta surco menor que
es muy estrecho y profundo. Aparece cuando se eleva la salinidad.
Fig. N° 35: Representación de las formas A,B y Z de ADN.
Aunque la célula viva no presenta condiciones de humedad relativa
baja o de alta salinidad, algunos investigadores mencionan que
durante el proceso de trascripción, la interacción entre los
elementos del ARN y el ADN producen fenómenos de repulsión
que obligan al polímero a adoptar la forma A. De igual manera
mencionan que si bien es cierto la existencia en vivo del ADN tipo
Z no ha podido ser demostrada si existen, en bacterias, evidencias
indirectas.
El ARN
Al igual que el ADN es un polímero largo no ramificado,
consistente de una serie de nucleótidos unidos por enlace
fosfodiester 3´-5´.
Difiere del ADN en que su azúcar es una ribosa (contiene un grupo
2´-hidroxilico) y en que envés de la base nitrogenad timina posee
el uracilo que también se empareja con la adenina.
Los ARN presentan gran heterogeneidad en su tamaño. Los hay
tan pequeños con apenas 80 nucleótidos hasta moléculas gigantes
de varios miles de bases, por lo que las propiedades físicas que
dependen del peso, tamaño y forma de las moléculas también son
muy variables en los ARN.
En los eucariotas, aunque los ARN están formados por una sola
cadena polinucleotídica, esta no adopta una forma fibrilar, sino que
se pliega sobre sí, y en sectores donde las bases son
complementarias forman estructuras duplohelicoidales. Las
estructuras observadas en estas moléculas son formando: una o
varias horquillas, algunas asas y pseudonudos por el apareamiento
de las últimas mencionadas, donde las zonas apareadas son
parecidas al ADN-A.
Existen tres tipos de ARN:
 El ARN mensajero que dirige el ensamblaje de
polipéptidos, cuya estructura es muy heterogénea y, en
relación con el metabolismo, es el menos estable de todos
los ARN. Presenta un casquete en el extremo 5´ y una
cola de poli (A) en el 3´ y está unido a proteínas formando
 ribonucleopartículas mensajeras. Presenta solo esructura
primaria.
Fig N° 36: Representación del ARNm
 El ARN de transferencia que transporta o carga los
aminoácidos hacia los ribosomas. Presenta hasta
estructura terciaria.
 El ARN ribosómico: correspondiente al ARN que
 Todos presentan una estructura similar que se ajusta al
modelo de la hoja de trébol en su nivel estructural
secundario. Contiene alrededor de 76 nucleótidos con casi
el 20% de sus bases modificadas, encontrándose bases
como la pseudouridina, dihidrouridina, ribotimidina, etc.
Fig N°37: Bases raras del ARNt
conforma las subunidades ribosomales. Presenta una
estructura más compleja, pues algunos pueden tener más de
2000 nucleótidos.
Algunos investigadores establecen también la presencia de
bases modificadas en este tipo de ARN (modificaciones
consistentes básicamente en metilaciones) pero en menor
cantidad que en el de transferencia. Presenta hasta
estructura terciaria. (Fig. 23c)
 De esta forma se transporta energía (unas 7 kilocalorías por mol
de ADP/ATP) de aquellas reacciones en las que se desprende
(exergónicas) a aquellas en las que se necesita endergónicas).
Ejemplos:

- AMP (adenosina-5'-monofosfato)
- ADP (adenosina-5'-difosfato)
- ATP (adenosina-5'-trifosfato)
- GDP (guanosidina-5'-difosfato)
- GTP (guanosidina-5'-trifosfato)

b) Nucleótidos que intervienen en los procesos de óxido-

reducción.
Estas moléculas captan electrones de moléculas a las que oxidan y
los ceden a otras moléculas a las que a su vez reducen. Así, el NAD
puede captar 2e transformándose en su forma reducida, el NADH,
y éste puede ceder dos electrones a otras sustancias, reduciéndolas
y volviendo a transformarse en su forma oxidada, el NAD. Así, se
transportan electrones de aquellas reacciones en las que se
desprende a aquellas en las que se necesitan. Ejemplos:

- NAD/NADH (Nicotinamida-adenina-dinucleótido) oxidado y

Fig. N°38:
reducido, respectivamente.
Representación de los 3 tipos de ARN:(a) ARN mensajero. (b)
ARN de transferencia. (c) ARN ribosómico.
- NADP+/NADPH (Nicotinamida-adenina-dinucleótido-fosfato),
oxidado y reducido.
- FAD/FADH2(Flavina-adenina-dinucleótido), oxidado y reducido
Nucleótidos o derivados de nucleótidos de interés biológico.
Algunos nucleótidos cumplen funciones por sí mismos. Así, por
ejemplo tenemos:
c) Nucleótidos reguladores de procesos metabólicos. Algunos
nucleótidos cumplen Funciones especiales como reguladores de
a) Nucleótidos que intervienen en las transferencias de energía:
procesos metabólicos, por ejemplo el AMPc (adenosina-3',5'-
Se trata de moléculas que captan o desprenden energía al
monofosfato) o AMP cíclico, en el que dos OH del fosfato
transformarse unas en otras. Así, el ATP desprende energía cuando
esterifican los OH en posiciones 3 y 5 de la ribosa formando un
se hidroliza, transformándose en ADP y fosfato inorgánico (Pi). Por
ciclo. Este compuesto químico actúa en las células como
el contrario, el ADP almacena energía cuando reacciona con el
intermediario de muchas hormonas.
fosfato inorgánico y se transforma en ATP y agua.
Niveles estructuras en el ADN
Se pueden distinguir tres niveles estructurales:
-Estructura primaria: La secuencia de los nucleótidos.
-Estructura secundaria: La doble hélice.
-Estructura terciaria: Collar de perlas, estructura cristalina, ADN
superenrollado.
Estructura primaria del ADN.
Es la secuencia de nucleótidos de una cadena o hebra. Es decir, la
estructura primaria del ADN viene determinada por el orden de los
nucleótidos en la hebra o cadena de la molécula. Para indicar la
secuencia de una cadena de ADN es suficiente con los nombres de
las bases o su inicial (A, T, C, G) en su orden correcto y los
extremos 5' y 3' de la cadena
nucleotídica. Así, por ejemplo:
5'ACGTTTAACGACAAGGACAAGTATTAA3'
La posibilidad de combinar cuatro nucleótidos diferentes y la gran
longitud que pueden tener las cadenas polinucleotídicas, hacen que
pueda haber un elevado número de polinucleótidos posibles, lo que
determina que el ADN pueda contener el mensaje biológico o
información genética y explica la diversidad del mensaje genético
de todos los seres vivos.
Estructura secundaria del ADN.
WATSON y CRICK postularon en 1953 un modelo tridimensional
para la estructura del ADN : el modelo de doble hélice.
Este modelo, además de explicar cómo era el ADN, sugería los
mecanismos que explicaban su función biológica y la forma como
se replicaba. Modelo que estaba de acuerdo con todos los datos
preliminares planteados años antes por Edwin Chargaff el cual
sostenía que:
-La concentración de bases varía de una especie a otra.
-El porcentaje de A, G, C y T es el mismo en los individuos de la
misma especie y no por esto el mensaje es el mismo.
-Tejidos diferentes de la misma especie tienen la misma
composición en bases.
-La composición en bases del ADN de una misma especie no varía
con la edad del organismo ni con su estado nutricional ni con las
variaciones ambientales.
-Las densidades y viscosidades corresponden a la existencia de
enlaces de hidrógeno entre los grupos NH y los grupos CO.
-La concentración de Adenina es igual a la de Timina, y la de
Citosina a la de Guanina. Las dos primeras establecen dos puentes
de hidrógeno entre ellas, y las últimas tres puentes. La cantidad de
purinas es igual a la cantidad de pirimidinas.
Y que de igual modo se correspondían con lo señalado por
FRANKLIN y WILKINS los cuales por medio del método analítico
de difracción de rayos X, observaron una estructura fibrilar de 20 Å
(Amstrongs) de diámetro con repeticiones cada 3,4 Å y una mayor
cada 34 Å.
La estructura terciaria del ADN corresponde al mayor plegamiento
que sufre la doble hélice y que determina a su vez los diferentes
grados de empaquetamiento de esta molécula.
Niveles estructuras del ARN
Al igual que en el ADN se pueden distinguir tres tipos de niveles
estructurales en los diferentes tipos de ARN como se señala a
continuación:
ARNm: presenta solamente estructura primaria
ARNr: presenta estructura primaria, secundaria y terciaria
ARNt : presenta estructura primaria, secundaria y terciaria
Propiedades fisicoquímicas de los ácidos nucleicos
-Solubilidad diferencial: El ARN se disuelve fácilmente en
soluciones salinas y se precipita (muy viscosos) con ácido acético,
mientras que el ADN se precipita con agua después de ser extraído
con soluciones salinas concentradas.
 -Desnaturalización del ADN: Las dos hebras del ADN se pueden
separar por medio del calor, soluciones alcalinas con un pH por
encima de 11 o diversos compuestos químicos que pueden romper
los puentes de hidrógeno.
(Fig. 24)

-Espectros de absorción ultravioleta: Las bases nitrogenadas por

sus dobles ligaduras producen absorciones específicas en el
espectro UV en las longitudes de onda de 240 a 270 nanómetros,
dando su absorción máxima a 260 nanómetros.

-Efecto hipercrómico: Las bases de los ácidos nucleicos absorben

fuertemente luz a 260 nm donde la cantidad de luz que absorbe un
número de bases dado depende de su proximidad. Cuando las bases
están altamente ordenadas (muy próximas entre sí), como en el
ADN de doble hebra, la absorbancia a 260 nm es menor que la del
Fig. N° 39: Desnaturalización del ADN. Una doble hélice de ADN
estado menos ordenado de un ADN monofibrilar, como se presenta
se calienta, y los pares de bases comienzan a separarse de forma
cuando se le desnaturaliza. Esta relación se describe a menudo
cooperativa. Al final, las dos hebras están totalmente separadas.
diciendo que el ADN de doble hebra es hipocrómico, mientras que
el de una sola hebra es hipercrómico, o que el ADN bicatenario
presenta efecto hipercrómico (aumenta su absorción de luz a 260
nm) cuando se le desnaturaliza.

-Hidrólisis de los ácidos nucleicos: El ARN y el ADN se pueden

hidrolizar hasta nucleótido libres tanto química, física como
enzimaticamente.

La hidrólisis del grupo fosfodiester del ADN o ARN se produce a

pH muy bajo (pH 1). Esto se acompaña con la rotura del enlace N-
glicosídico entre la base y el azúcar, por lo que se originan bases
libres. El ADN es muy resistente a la hidrólisis básica a pH 13,
mientras que el ARN a este pH se hidroliza totalmente a
ribonucleótidos.
 LOS LÍPIDOS
Los lípidos son biomoléculas orgánicas de consistencia sólida o
aceitosa, poco solubles en agua, pero solubles en solventes no polares
como el cloroformo, eter y el benceno.
Generalmente están constituidas por carbono, hidrógeno y oxígeno
aunque en algunos encontramos además nitrógeno y/o fósforo; donde
hay que señalar que poseen poco oxígeno en comparación con el
carbono y el hidrógeno lo cual ocasiona que no puedan formar muchos
grupos funcionales hidrofóbicos y que por lo tanto presenten escasa
solubilidad en agua.
Clasificación de los lípidos
Los lípidos se clasifican atendiendo a la presencia de ácidos grasos en
su constitución. Los que poseen ácidos grasos son llamados
saponificables por lo que se puede formar jabón a partir de ellos,
mientras que con los que no se puede formar jabón serán llamados
insaponificables.
A continuación se presentan la clasificación completa de los lípidos:
Fig. N° 40: Clasificación de los lípidos
Los Ácidos grasos
Corresponden a cadenas hidrocarbonadas largas que en uno de sus
extremos poseen un grupo carboxilo (-COOH), correspondiendo a
ácidos monocarboxílicos que en su inmensa mayoría no existen
libres en la materia sino que forman parte de lípidos complejos. De
cadena no ramificada.
Los ácidos grasos presentes en lípidos naturales contienen
generalmente un número par de átomos de carbono ya que se
sintetizan a partir de moléculas de acetilo (de dos átomos de
carbono). Los ácidos grasos predominantes en las plantas
superiores y en los animales son los que presentan de 16 a 18
carbonos. Los ácidos grasos se pueden clasificar en dos grupos: los
saturados y los insaturados.
Fig. N°41: Alcoholes presentes en lípidos: Esfingosina y glicerol
 -Ac. Grasos Insaturados
Poseen dobles enlaces y constituyen lípidos líquidos (aceites).

Predominan sobre los saturados en las plantas superiores y en los

animales que viven a bajas temperaturas.

Fig. N° 42: Clasificación de ácidos grasos

-Ac. Grasos Saturados

Carecen de enlaces dobles o triples. Constituyen lípidos sólidos
(sebos, mantecas o mantequillas)

Fig. N°44: Ácidos grasos insaturados

Fig. N°43: Algunos ácidos grasos saturados

 CLASIFICACION BIOLÓGICA DE LOS ÁCIDOS GRASOS
(También llamada Clasificación Nutricional):

• Esenciales: No pueden ser sintetizados por los animales.

Deben obtenerse de la dieta. Loa ácidos grasos esenciales son el
ácido linoleico y el ácido linolenico.

• No esenciales: Son sintetizados por los animales. Incluye a

todos los ácidos grasos con excepción del linoleico y del linolenico.

LIPIDOS SIMPLES

-Glicéridos, formados por glicerol mas ácidos grasos 1 2 o 3 las

ultimas grasas neutras o triglicéridos. Pueden ser monoglicéridos,
Fig. N° 45: Ácido graso saturado palmítico
diglicéridos y triglicéridos.

El enlace predominante en los lípidos es el ester que se forma al

reaccionar el grupo carboxilo de un ácido graso y el oxhidrilo del
alcohol liberándose una molécula de agua.

Fig. N°47: Estructura de un triglicérido

Fig. N°46: Reacción de esterificación y
saponificación.
-Ceras: se forman de la esterificación de ácidos grasos de cadena
larga con alcoholes monohidroxilados (no trihidroxilados como el
glicerol) ejm ésteres de colesterol -Los esfingofosfolípidos son los que tienen como alcohol a la
esfingosina, dentro de estos tenemos a los fosfoesfingolípidos como
LÍPIDOS COMPLEJOS la esfingomielina y a los glucoesfingolípidos o glicolípidos como
los cerebrósidos y gangliósidos.
-Los fosfolípidos están constituidos por una cabeza polar con un
fosfato un grupo hidrofilico, y una cola con una glicerina y dos
ácidos grasos. Son abundantes en las membranas celulares.
Hay de dos tipos los glicerofosfolípidos y los esfingofosfolípidos.
Los glicerofosfolípidos son fosfolípidos que tienen como alcohol al
glicerol. Dentro de estos tenemos a la fosfatidilcolina,
fosfatidilserina, fosfatidiletanolamina, al fosfatidilinositol, etc.

Fig. N°49: Estructura de un esfingomielina

-Los glicolípidos o glicoesfingolípidos están constituidos por una

esfingosina (cadena policarbonada) y un ácido graso en su cola, y
en su cabeza por un monosacárido o oligosacárido (hasta 3
monosacáridos).

Fig. N°48: Fosfolípidos presentes en la membrana

Fig. N°50: Estructura de un gangliósido y un cerebrósido


-Terpenos son lípidos lineales o cíclicos formados por unidades de
isopreno (2,metil 1,3 butadieno) , son de origen vegetal, poseen
dobles enlaces. Entre estos tenemos a las vitaminas A, K, E, y a las
esencias vegetales como el mentol, el limonero., los pigmentos
vegetales carotenos, xantofilas rojos y amarillos respectivamente.
-Esteroides: poseen un ciclopentanoperhidrofenantreno . Dentro de
estos tenemos a los:
Esteroles: grupo metilo 10 y 17 ejm colesterol y vitamina D.
Hormonas esteroideas: suprarrenales y sexuales: andrógenos,
estrógenos.

Fig N°52: Estructura del colesterol

Fig. N°51: Moléculas correspondientes a terpenos

Fig. N° 53: Hormonas esteroideas


Fig. N° 54: Otras moléculas de naturaleza esteroidea
-Eicosanoides
Los eicosanoides o icosanoides son un grupo de moléculas de
carácter lipídico originadas de la oxidación de los ácidos grasos
esenciales de 20 carbonos tipo omega-3 y omega-6. Cumplen
amplias funciones como mediadores para el sistema nervioso
central, los eventos de la inflamación y de la respuesta inmune tanto
en vertebrados como en invertebrados.
Todos los eicosanoides son moléculas de 20 átomos de carbono y
están agrupados en prostaglandinas, tromboxanos, leucotrienos, y
ciertos hidroxiácidos precursores de los leucotrienos. Constituyen
las moléculas involucradas en las redes de comunicación celular
más complejas del organismo animal, incluyendo el ser humano.
-Prostaglandinas son lípidos cuya molécula básica está constituida
por 20 átomos de carbono que forman un anillo ciclo pentano y dos
cadenas alifáticas. Cumplen diversos papeles en nuestro organismo
entre ellas destaca la producción de sustancias que regulan la
coagulación de la sangre y cierre de las heridas; la aparición de la
fiebre como defensa de las infecciones; la reducción de la secreción
de jugos gástricos. Funcionan como hormonas locales.
Los eicosanoides son ácidos carboxílicos, virtud del cual obtienen
sus propiedades metabólicas. Aquellos derivados del omega-3 (ω-
3) por lo general tienen peculiaridades antiinflamatorias, no tanto
así los derivados del omega-6 (ω-6). De los eicosanoides, las
prostaglandinas y los tromboxanos incluyen anillos saturados y
heterocíclicos, mientras que los leucotrienos y los hidroxiácidos
son lineales (abiertas de principio a fin de su cadena). Todos ellos
derivan del ácido araquidónico (AA), y son ácidos grasos
esenciales. Además del ácido araquidónico, otros ácidos grasos
esenciales también pueden servir como precursores en la formación
de estas moléculas, por ejemplo, el ácido linoleico.
Las prostaglandinas tienen 20 átomos de carbono, un grupo de
ácido carboxílico y un anillo de cinco carbonos como parte de su
estructura. Todas las prostaglandinas tienen un ciclopentano (un
anillo de cinco (penta) carbonos), excepto la prostaglandina I2, que
tiene un anillo adicional.
Los tromboxanos son moléculas cíclicas (heterociclo) bien sea de 6
carbonos o de 5 carbonos con 1 oxígeno, formando este último un
pequeño anillo de oxano—un anillo que contiene 5 átomos de
carbono y un átomo de oxígeno. Tienen estructuras parecidas a las
prostaglandinas y siguen la misma nomenclatura. Constan de un
anillo y dos colas. Se encontraron primeramente en los trombocitos
(plaquetas), de allí su nombre tromboxano.
Los leucotrienos son moléculas lineales. Se identificaron en
leucocitos y por ello se les conoce como leucotrieno. Aunque
tienen cuatro enlaces dobles, inicialmente se pensaba que tenían 3
dobles enlaces conjugados (de allí trieno). Su producción en el
cuerpo forma parte de una compleja secuencia metabólica que
incluye la producción de histamina.
El ácido linoleico (un ω-6) tiene la última insaturación a seis
posiciones del final y producen el ácido araquidónico y pueden
formar directamente la prostaglandina G2 (pro-inflamatorios). La
palabra linoleico viene de la planta lino y -oleico relacionado con
los aceites oleicos.
El ácido linolénico (un ω-3) tiene la última insaturación a 3
posiciones del final, impidiéndoles producir ácido araquidónico por
sí mismos. Son capaces de producir la prostaglandina G3 (lo que les
otorga propiedades antiinflamatorias). Debido a la carencia de las
enzimas que sintetizan este ácido graso esencial, los seres humanos
no producen ácido linolénico y deben obtenerlo a través de la dieta.
El peso de evidencias científicas sugiere que consumir una dieta
rica en ácido linolénico (2-3 gramos cada día) es útil en la
prevención de cardiopatías isquémicas.

Fig. N°55: Estructura de algunos eicosanoides