Microfilamentos de Actina Formados por

monómeros de
actina
Funciones:

 Forma
 Resistir la tensión
 Contracción muscular
Actina F Actina G
 División celular (anillo contráctil)
 Movimiento de Organelos
Proteínas de unión Actina

En el citosol, los monómeros de actina transportan ATP

(polimerizar), que es hidrolizado a ADP (Despolimerizar)
cuando el monómero se ensambla a un filamento en
crecimiento. Las moléculas de ADP se retienen en el filamento
de actina hasta que el monómero que las transporta se disocie
de nuevo.
Existen monómeros de proteínas (como la
actina G) que ayudan a que crezca el
microfilamento (polimerice) y otras
proteínas que se unen a la actina evitando
que polimerice (no crezca).

Miosinas: proteínas de unión actina Distancia entre microfilamentos es distinta,

su estructura depende de la proteína que se
*Miosina 1 transporta una vesícula.
va a asociar (verdes = proteínas de unión a los
*Miosina 2 se encarga de la contracción y relajación muscular. microfilamentos). Cuando están más
separados (foto izquierda) permiten la
*Miosina 1 asociada directamente con la membrana (proporciona
entrada de una proteína motora importante
flexibilidad). para el proceso de relajación o contracción
[Existen más de dos tipos de miosinas] muscular).
 Filamentos Intermedios

Funciones:

 Resistencias a las tenciones mecánicas

(soporte)
 Forman una red
 Anclados a complejos de unión
 Flexibles y resistentes
 Al agruparse pierden polaridad

Características:

 Compuesto por 8 protofilamentos

 Solo presente en vertebrados
 Resistentes al estiramiento
 No existe una proteína en particular como
es en el caso de los microtúbulos y los
microfilamentos. La proteína que forma
los filamentos intermedios depende del
tipo de célula.
Ej: proteínas de neurofilamentos,
La proteína que va a formar el filamento intermedio
queratina, vimentina, etc.
polimeriza formando un dímero con otra proteína
(ambas en el mismo sentido), luego se produce una
Lamina nuclear: es la encargada de dar
nueva polimerización formando un tetrámero
forma a la envoltura nuclear (se
(dímeros en sentidos opuestos), los tetrámeros
encuentra bajo esta) y esta formada por
polimerizan formando protofilamentos que se unirán
filamentos intermedios.
para formar un filamento intermedio (8
protofilamentos).
Características:

 Constituye ~ 10% del volumen total de la célula

 Es el centro de control celular
 Contiene la información genética (otorga a cada célula
características morfológicas, fisiológicas y
bioquímicas que le son propias)
 Esta rodeado por la envoltura nuclear (doble
membrana con poros que se conecta con el RER)
 El nucleoplasma contiene la cromatina, el nucleolo y
otros cuerpos subnucleares

Funciones:

 Contener el material genético en los cromosomas

 Sitio de síntesis de DNA y RNAs
 Regular la actividad celular mediante la
expresión génica
 Síntesis de subunidades ribosomales (nucleolo)
 Transporte de factores regulatorios y otros
productos génicos mediante sistema de poros
nucleares Espacio Perinuclear

 Doble Membrana (externa e  Estructura mas evidente del núcleo

interna)  Sin membrana y sitio de procesamiento
 Rodea completamente al núcleo de rRNAs
 Separa el material genético del  Agregado de macromoléculas: genes de
citoplasma rRNAs, RNPs, subunidades proteicas
 Se mantiene mecánicamente por ribosomales y ribosomas parcialmente
dos mallas de filamentos ensamblados
intermedios

 Grupo de enfermedades genéticas

raras, causadas por mutaciones en  Cuerpos de cajal
genes que codifican para proteínas  GEMS
 Cuerpos PML (leucemia promielítica)
de la lámina nuclear.
 Agrupaciones de gránulos de intercromatina
 Ejm: Síndrome de Progeria
Hutchinson-Gilford
  Tamaño ~ 125x10^6 DA
 Constituido ~ 100 proteinas  nucleoporinas
 Es un octamero radial organizado entorno a
un canal central
 ~ 50 histonas y ~ 100 aa ribosomales entran
por minuto mientras que ~ salen 2
Las pequeñas moléculas difunden fácilmente
subunidades ribosomales
por los poros, mientras que las grandes
ingresan gracias a proteínas transportadoras
(exportinas e importinas)

IMPORTINA: Si tenemos una proteína que fue

Señal de localización nuclear (NLS) Señal de exportación nuclear (SEN)
sintetizada y que se dirige al núcleo, se emite una
SLN. Luego llega una importina que se une a la
proteína formando un complejo que entra por el
poro nuclear. En el interior del núcleo hay una
proteína pequeña llamada Ran (que puede estar
con GDP o GTP) que se asocia a la importina. Si
está con GDP este se transforma en GTP,
haciendo que se libere la proteína de manera que
la importina junto con el Ran GTP puedan salir del
núcleo hacia el citosol. Al llegar al citosol se
hidroliza el GTP quedando como Ran GDP y
favoreciendo la disociación entre el Ran GDP y la
importina.

Dentro del nucleoplasma se favorece el Ran GTP.

Mientras que en el citosol es el Ran GDP.

EXPORTACIÓN: Si tenemos una proteína dentro

del núcleo que debe salir, esta necesita la ayuda
de una exportina. La exportina es quien reconoce
la SEN. Entonces, dentro del núcleo tenemos la
exportina, la proteína que debe salir y el Ran GTP.
Estos tres se asocian formando un complejo que
atraviesa el poro nuclear hacia el citosol. Allí se
favorece la hidrolisis del GTP, causando la
liberación de la exportina y la proteína. (La
exportina vuelve al núcleo)

*Sólo como Ran GTP es capaz de unirse al

complejo de “importina-proteína”.

*Recordar que TODAS las proteínas se sintetizan

fuera del núcleo.

*Si la señal se ve alterada las proteínas

transportadoras son incapaces de reconocerlas y
por consiguiente de transportarlas.
 Componente más abundante del núcleo que
esta constituida por DNA + Histonas

Unidad fundamental: nucleosoma que está

formado por 8 histonas y 146 pares de
bases.

Tipos

Heterocromatina Eucromatina
 Altamente organizada y compactada  Abundante en células
 Constituye ~ 10% del genoma transcripcionalmente activas
 Abundante en células en reposo  Compuesta por las estructuras de
 Transcripcionalmente inactiva compactación cromosomales
 Presente en telómeros y centrómeros típicas.

Constitutiva Facultativa

Siempre compactada Ha sido inactivada en células

ubicada alrededor del diferenciadas especificas
centrómero y cercana a los Ej: un cromosoma X “inactivo” en el
telómeros gameto femenino.

Niveles de Compactación

1º DNA estirado

2º Nucleosoma (“Collar de Perlas”) DNA es envuelto por

proteínas llamadas histonas H2A, H2B, H3 y H4 (dos de
cada una, son ocho en total) *H1 ayuda a estabilizar el
cromosoma. (Nivel de compactación de 6 a 7 veces)

3º La fibra de 30 nm o Solenoide (Nivel de compactación

de 40 veces).

4º Proteínas de andamio ayudan a juntar el DNA para que

no esté esparcido. (Nivel de compactación de 700 veces)

5º Nivel más compacto de 10.000 veces en cromosoma

metafásico.
 Encargada de la producción aeróbica de energía en
Mitocondrias forma de ATP mediante fosforilación oxidativa por
la cadena transportadora de electrones en la
membrana interna de la mitocondria.

Características:

 DNA circular propio al igual que

ribosomas
 Oxidación ácidos grasos
 Apoptosis
 Se multiplican por fisión binaria
 Doble membrana

 Cadena transportadora de
electrones (mayor producción)
Producción de
 Ciclo de Krebs
ATP
 Glicólisis de la glucosa en el
citosol

 Las proteínas que ingresan a la mitocondria

poseen una señal que indica a que lugar de la
Importación de proteínas mitocondria dirigirse (Mb externq, Mb
Interna, Matriz mitocondrial o espacio
intermembranoso), hay algunas proteínas que
actúan como chaperonas (ayudan a ingresar)
 La proteína que llega a la mitocondria no viene
ensamblada por lo que al llegar adquiere su
forma final y por tanto su función.
DNA mitocondrial
Codifica  RNAt y RNAr
es bacteriano
 Proteínas para la misma
mitocondria (aunque la
mayoría proviene desde
afuera)

 DNAm mutado
 El DNAn genera proteínas mitocondriales
Patologías Mitocondriales mutadas
 Herencia materna
 Mutaciones del DNAm > DNAn
 Su severidad depende de la cantidad de
mitocondria mutadas
 Heteroplasma mitocondrial
  Tiene una doble membrana
 Tiene una estructura interna que son los tilacoides,
donde ocurre parte del proceso de fotosíntesis
 Tiene su propio ADN que codifica genes para el
Cloroplasto cloroplasto
 Al igual que en la mitocondria las proteínas tienen
una secuencia señal que los va a dirigir a lugares
específicos del cloroplasto.

Peroxisomas
 Membrana simple
 No contiene DNA
 Contiene enzimas oxidativas ↑ [ ] (catalasa
y ureato oxidasa)
 Abundantes en el hígado y riñones
 Desintoxicación celular
 Oxida ácidos grasos de cadena larga
 Biosíntesis de fosfolípidos, colesterol y
ácidos biliares (parte de la ruta metabólica
ocurre aquí)

 Se generan a partir de vesículas

Biogénesis
provenientes del retículo o mediante
fisión binaria
 Últimamente se ha descubierto que las
mitocondrias también participan

 Los peroxisomas importan proteínas ya

Importación de ensambladas desde el citosol
proteínas  No hay claridad acerca de cómo son
transportadas las proteínas a través de la
membrana peroxisomal

 Alteraciones Enzimáticas
 ensamblaje de proteínas de la membrana
perixisomal
Peroxisomopatías  síntesis, importación y procesamiento de
proteínas peroxisomales
 las más severa es el síndrome de zellweger
y la mas frecuente es XALD.
Retículo Endoplasmático Sistema complejo de
sacos y cisternas

Proteínas de:
Asociado a ribosomas y por
RER tanto a la síntesis de  del retículo
proteínas endoplásmico
 de membrana
 de secreción
 lisosomales
 peroxisomales
Ensamblaje y glicosilación
(añadir azucares) de
proteínas la cual ocurre
paralela a la síntesis

 Síntesis de proteínas
Ribosomas  Formado por 2
subunidades acopladas
 Estas subunidades se
acoplan en presencia de
RNAm
 Son todos iguales

 Síntesis de lípidos, hormonas esteroidales, fosfolípidos,

REL colesterol, ceramida
 Secuestra Ca+2 en las células musculares donde recibe el
nombre de retículo sarcoplasmático
 Desintoxicación: oxidación compuestos hidrofóbicos a más
hidrofílicos para facilitar su excreción.
 Es abundante en células especializadas en metabolismo de
lípidos, ácidos grasos.
 Abundante en células que sintetizan hormonas
esteroidales ejm: células de Leyding
 Liberación de glucosa a partir de glucosa 6 fosfato: Glc-
6-fosfatasa de la membrana del REL
 Funciones
Desintoxicación

Ingesta de drogas

Aumentos de la síntesis de enzimas

desintoxicantes en el hígado

REL duplica su superficie en pocos

dias

Cuando la droga desaparece el

exceso de REL es removido
mediante AUTOFAGIA
 Aparato de Golgi  Maduración de las
glicoproteínas provenientes del
retículo endoplásmico
 Síntesis de glicolípidos,
esfingomielina y polisacáridos
 Participa en procesos de
secreción, almacenamiento,
transporte y transferencia de
glicoproteínas
 Participa en la formación de los
lisosomas

Funciones: Glicosilación de proteínas:

 Maduración de glicoproteínas  La proteína sufre una serie

provenientes del retículo de cambios estructurales
endoplasmático que ocurren en determinada
 Síntesis de glucolípidos, esfingomielina parte del Golgi alcanzando su
y polisacáridos forma final (no siempre)
 Participa en procesos de secreción,
almacenamiento, transporte y
transferencia de glicoproteínas
 Participa en la formación de proteínas

Modelo estático: transporte vesicular del cual emanan vesículas

desde el retículo hacia el Golgi sin transformación de las cisternas.

Modelo Dinámico: transporte de maduración en el cual las vesículas

que llegan al Golgi lo atraviesan mientras las cisternas de este van
madurando (transformándose)

Las vesículas pueden volver al retículo si es que hubo un error

Retículo Golgi  anterógrado cop ll

Golgi
<<
Retículo retrogrado  cop l
 Características:
Lisosomas
 Membrana única
 Diversos en forma y tamaño
 Contienen abundantes enzimas acídicas e hidrolíticas
 Ph ~ 5.0
 Se originan en el Golgi y a partir de endosomas tardíos
 Contiene proteínas asociadas a membranas altamente
glicosiladas
 Al intentar desechar residuos se forman gránulos de
lipofusina que funciona como marcador de envejecimiento
celular
Funciones

 Son “basureros” de la célula

 Degradan productos ingeridos
 Degradan33333333333335
organelos deteriorados
 Degradan productos de desechos, grasas,
carbohidratos y proteínas
 Degradan y reciclan los productos de la
endocitosis mediada por receptor

Enfermedades Lisosomales

Silicosis: sobreexposición al polvo de sílice que genera lisis de lisosomas y por ende
liberación de enzimas hacia los pulmones

Tay- Sachs: inhabilidad para degradar gangliósidos que genera una serie de síntomas y
consecuencias como daño cerebral, crecimiento cerebral, convulsiones y falta energética,
ceguera, sordera y por último la muerte

Gaucher: deficiencia de la enzima lisosomal glucocerebrosidasa

 Proceso por el cual los lisosomas se comen componentes extras de las

células, que no son vitales para su funcionamiento, y proveen energía a lo
que queda de ellas, favoreciendo el mantenimiento y homeostasis celular.
 En ayuno o dieta hipocalórica se favorece la autofagia mientras que el
aumento de la insulina debido al consumo de alimentos la inhibe
Autofagia  Su eficacia disminuye con el tiempo
 En el cáncer actúa como supresora de tumores y es responsable de la
quimio resistencia.

Macroautofagia: se fagocita de forma no selectiva

Microautofagia: se fagocitan grandes estructuras celulares de forma

selectiva

Medida por Chaperonas: responsable de la degradación selectiva

Tipos
únicamente de proteinas solubles
 Los endosomas son orgánulos de las células animales y fúngicas
Se generan Endosomas delimitados por una sola membrana de clatrina, mediada por un
por; receptor en el dominio extracelular en el lugar que se inicia la
invaginación. La mayor parte del material es transferido a los
lisosomas para su degradación.

Vía endocítica desde la MB plasmática al

lisosoma:

El endosoma temprano va disminuyendo su pH hasta

la fusión con el lisosoma y su movimiento desde
membrana hacia el lisosoma es gracias a los
microtúbulos. Luego de la unión la membrana del
endosoma es reciclada.

pH

Fagocitosis: consiste en la
introducción de un sólido al
medio intracelular.

Pinocitosis: incorpora líquidos

en los cuales pueden estar
disueltas proteínas

Endocitosis
Endocitosis mediada por
receptor: un ligando se una
al receptor en la membrana
formado una invaginación de
la membrana que se rodea
de clatrina, a medida que la
vesícula avanza hacia el
lisosoma va desprendiendo
las clatrinas hasta llegar al
lisosoma donde se deposita
el material a degradar y la
invaginación junto a los
receptores vuelven a la MB
para ser reciclados.
 El LDL se una al receptor produciendo una
invaginación rodeada de clatrina en la cual
el receptor de va desligando del LDL a
medida que avanza su camino hacia el
lisosoma; luego el LDL queda en el lisosoma
y los receptores vuelven a la membrana
para ser reciclados.

 La clatrina se va desprendiendo de
la vesícula a medida que esta avanza

El ligando (transferrina) se une al su

receptor produciendo una invaginación
que a medida que avanza se enfrenta a
pH más ácidos haciendo que el hierro
Fe+2 se desprenda de la vesícula y que
este avance a la membrana donde la
transferrina se separe de su receptor
por el cambio de pH

En la célula existen endosomas de reciclaje que contienen receptores de glucosa

Cuando la insulina llega a su receptor esta unión produce unan señal hacia el endosoma de
reciclaje que contiene los receptores de glucosa para que envié estos hacia la membrana.