ENZIMAS I

Sesión 11
 Capítulos de ENZIMAS

1. Características estructurales y funcionales de enzimas.

2. Cinética enzimática (Michaelis-Menten) y (Lineweaver-

Burk). Efecto de variables.

3. Activación e inhibición enzimática. Regulación enzimática.

 Capítulos de ENZIMAS

1. Características estructurales y funcionales de enzimas.

2. Cinética enzimática (Michaelis-Menten) y (Lineweaver-

Burk). Efecto de variables.

3. Activación e inhibición enzimática. Regulación enzimática.

 ORIGENES DE LA BIOQUIMICA “Catalizadores biológicos”

(extractos de levadura )

EDUARD y HANS
BUCHNER (1877)

 La proteína ureasa proveniente de alubia

Cannavalia enzyformis podía cristalizarse como
cualquier otro compuesto orgánico.

 Se determinó que las enzimas son proteínas.

JAMES BATCHELLER
SUMNER (1926)
• La actividad de una enzima puede
regularse.
 Definición

 Las enzimas en su mayoría (con excepción de las ribozimas:

moléculas de RNA con actividad catalítica) son proteínas
especializadas encargadas de catalizar las reacciones que
ocurren en los sistemas vivos (105 a 1018).Por lo tanto, son los
catalizadores biológicos por excelencia.
 Características

 Alto poder catalítico (incremento de velocidad), alta eficiencia,

precisión y especificidad.

 En un individuo, actúan en su mayoría en soluciones acuosas a 37ºC y

pH neutro.

 Su actividad biológica puede regularse y depende de su integridad

proteica.

 Son reutilizables.

 El 25% de genes humanos codifican enzimas catalizadoras de

reacciones metabólicas.
 Comparación con catalizadores
inorgánicos (químicos)

¿Qué es un catalizador inorgánico?:

Es una sustancia que acelera la velocidad de una reacción química, sin sufrir
en sí ningún cambio químico. Y como se consume en su totalidad, no es
reutilizable.

¿Qué ventajas tiene un catalizador biológico (enzima) sobre un catalizador

inorgánico?.
• Acelera la velocidad de reacciones químicas en un organismo.
• Participan en condiciones suaves de T, pH y P.
• Son mucho más específicos generando sólo productos primarios.
• Puede sufrir cambios reversibles a nivel estructural.
• Puede reutilizarse.
¿Sobre quién actúa una enzima?
• La sustancia sobre la que actúa la enzima se llama sustrato.

• El sustrato se une a una región concreta de la enzima llamada

centro o sitio activo. El centro activo comprende dos sitios (1)
sitio de unión formado por los aminoácidos que reconocen al
sustrato y (2) sitio catalítico o catalizador formado por los
aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de catálisis
enzimática.

• Una vez formados los productos, se liberan del sitio activo y se

recupera la enzima y ésta puede comenzar un nuevo ciclo de
reacción.
 - Fijación estereoquímicamente complementaria del
sustrato al sitio activo de enzima.

• Grupos prostéticos
• Iones metálicos (cofactores inorgánicos)
• Coenzimas (cofactores orgánicos)

Las interacciones involucradas en la formación del

complejo ES son: puentes de H, interacciones iónicas,
fuerzas de Van der Waals, interacciones hidrofóbicas.
 Enolasa

 Las enzimas son estereoespecíficas, porque forman varias interacciones

entre aminoácidos del sitio activo y los distintos grupos de un solo
estereoisómero de sustrato.

 Complementariamente ocurren interacciones con los cofactores

considerados.
El centro o sitio activo de la enzima crea un entorno específico para el
sustrato para que la reacción sea mas favorable

Quimiotripsina
Sustrato
Cofactor

sustrato.

sustrato
 Cofactores
 Muchas enzimas requieren de cofactores para su actividad
catalítica.
 Cofactores (grupo prostético): son moléculas pequeñas
(metales y moléculas orgánicas).
 Apoenzima: enzima (sin cofactor)
 Holoenzima: Apoenzima + cofactor
Cofactores inorgánicos
Cofactores orgánicos
(coenzimas)
Sólo las vitaminas hidrosolubles pueden generar los precursores de las
estructuras de coenzimas.

(Vitamina B5)
(Vitamina B3)
(Vitamina B7)
(Vitamina B9)
 Vitaminas actúan como coenzimas

 Las vitaminas hidrosolubles B1, B2, B3, B5, B6, B7 y B9 actúan como
coenzimas, es decir como cofactores orgánicos no proteicos que al unirse a la
porción proteica (apoenzima) generan la holoenzima activa de la enzima.

 De esta forma participan en el proceso de activación de catálisis de una

enzima.

 A su vez estas vitaminas poseen funciones relevantes en el contexto

metabólico ya que al formar parte de la estructura de las holoenzimas activas,
éstas en su conjunto catalizan principalmente reacciones metabólicas.
 VITAMINA FUNCIÓN METABÓLICA

B1 o tiamina Su derivado pirofosfato de tiamina es esencial en

metabolismo de carbohidratos.
B2 o rivoflavina Sus derivados son nucleótidos coenzimáticos con
gran poder reductor como el FAD y el FMN
B3 o niacina Sus derivados son nucleótidos coenzimáticos con
gran poder reductor como el NAD+ o el NADP+

B5 o ácido pantoténico Su principal derivado es la coenzima A (Co-A) con

gran importancia en diversos procesos
metabólicos
B6 o piridoxina Sus principales derivados son las coenzimas
fosfato de piridoxal y fosfato de piridoxina,
esenciales en el metabolismo de los aminoácidos

B7 o biotina Su derivado la biocitina es esencial para el

funcionamiento de numerosas enzimas
carboxilasas
B9 o ácido fólico Su derivado es esencial en la síntesis de purinas
Isoenzimas o isozimas: son enzimas que difieren en la secuencia de
aminoácidos, pero que catalizan la misma reacción química. Son isoformas
codificadas por genes homólogos que han divergido en el tiempo.
 Nomenclatura

 La mayor parte de las enzimas se denominan a partir del

nombre de los sustratos y las reacciones que catalizan, con
el sufijo “asa”.

Ej: ATPasa, que causa hidrólisis de ATP

ATP sintasa, que sintetiza ATP
Anhidrasa carbónica, que hidrata al CO2
Fosfatasa, que causa hidrólisis de esteres fosforilados
Ureasa, que causa hidrólisis de urea
Clasificación internacional de las enzimas

N°

(transferencia de e- y H+)

(condensación)
Análisis de un reacción química catalizada por una enzima

 Las enzimas funcionan disminuyendo la energía de activación, es decir,

las enzimas facilitan la formación del estado de transición.
 Energía de activación: la diferencia entre los niveles de energía del
estado basal (ground state) y del estado de transición (transition state).
 Las enzimas aceleran las reacciones
disminuyendo la energía de activación

Sin enzima

Con enzima
Referencias Bibliográficas

 Lehninger

 Stryer