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Universidade Federal do Recôncavo da Bahia

Centro de Ciências da Saúde

Curso de Bacharelado Interdisciplinar em Saúde


Ciências Morfofuncionais I – CCS683
Professor: Givanildo Oliveira

GUIA PARA ESTUDO

1. Reconhecer que todos os α-aminoácidos possuem uma estrutura básica comum;

2. Reconhecer o átomo de carbono α como um centro quiral e a possibilidade da

existência de dois enantiômeros;

3. Entender a classificação dos aminoácidos segundo seu grupo R;

4. Observar que alguns aminoácidos não formam proteínas, bem como a presença de

aminoácidos incomuns;

5. Compreender a forma de ZWITTERION dos aminoácidos em solução aquosa;

6. Observar a natureza anfotérica dos aminoácidos;

7. Observar as diferenças nas propriedades ácido-base dos aminoácidos;

8. Entender como se dá a formação de uma ligação peptídica;

9. Reconhecer o terminal amino e o terminal carboxila de um peptídeo;

10. Observar que um peptídeo está sujeito à ionização tal como os aminoácidos, mas que

apenas os grupos terminais (α-amino e α-carboxila) e alguns grupos R são ionizáveis;

11. Observar que a atividade biológica de um peptídeo não tem relação direta com seu

peso molecular (massa molecular);

12. Reconhecer que a estrutura tridimensional de uma proteína é determinada pela

sequência de aminoácidos (estrutura primária);

13. Reconhecer que a função de uma proteína depende de sua sequência de aminoácidos

(estrutura primária);
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Centro de Ciências da Saúde

14. Reconhecer que a função de uma proteína depende de sua estrutura tridimensional;

15. Reconhecer que o interior das proteínas globulares contém um núcleo hidrofóbico

formado pelas cadeias laterais apolares;

16. Definir e reconhecer a estrutura secundária das proteínas;

17. Reconhecer a existência de proteínas subunidades múltiplas, observando os conceitos

de proteínas oligoméricas e de protômeros;

18. Reconhecer que cada polipeptídeo de uma proteína oligomérica possui sua sequência

de aminoácidos característica;

19. Definir o que são proteínas conjugadas, citando exemplos;

20. Conceituar e entender estruturas primária, secundária, terciária e quaternária;

21. Reconhecer as diferenças entre proteínas fibrosas e globulares. Citar exemplos;

22. Observar a relação entre o pI das proteínas com os seus aminoácidos constituintes;

23. Definir estrutura nativa, desnaturação e renaturação, correlacionado com estrutura e

função das proteínas.