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Son polimeros que catalizan (aceleran) reacciones Sin embargo hay distintos grados de especificidad,
biologicas, poseen alta especifidad, y a excepción la enzima actúa con máxima eficacia sobre el
de las ribozimas, todas las enzimas son proteínas. sustrato natural y con menor eficacia sobre los
sustratos análogos.
Actúan en secuencia catalizando reacciones
en donde se Degradan nutrientes, se conseva, y se Por ejemplo: la sacarasa es muy específico: rompe
transforma la energia para fabricar el enlace b-glucosídico de la sacarosa o de
macromoleculas. compuestos muy similares. Así, para el enzima
sacarasa, la sacarosa es su sustrato natural,
Es decir que las enzimas son sustancias que, sin mientras que la maltosa y la isomaltosa son
consumirse en una reacción, aumentan la velocidad sustratos análogos. Entre los enzimas poco
de esta. específicos están las proteasas digestivas como la
quimotripsina, que rompe los enlaces amida de
Las enzimas, a diferencia de los catalizadores proteínas y péptidos de muy diverso tipo.
inorgánicos catalizan reacciones específicas, y en
una reacción catalizada por una enzima: Mecanismos de accion
● La sustancia sobre la que actua la enzima En las reacciones que son espontaneas, los
se llama sustrato (cada enzima cataliza un productos finales tienen menos energia libre de
solo tipo de sustrato). Gibbs que los reactantes (△G<0), sin embargo
● El sustrato se une a una region concreta para que la reaccion comience se necesita un
de la enzima, llamada Centro activo. El aporte inicial de energia, y esta energia hay que
cuan comprende un sitio de union suministrar a los reactantes para que la reaccion
formado por aminoacidos que estan en transcurra se llema energia de activacion (Ea) y
contacto directo con el sustrato y un sitio cuanto menos es Ea la mas facil ocurre la reaccion.
catalitico, formado por aminoacidos
implicados en el mecanismo de reacción. La accion de los catalizadores consiste en
● Una vez formados los productos la enzima disminuir la Ea, y las enzimas disminuyes la Ea
comienza un nuevo ciclo de reacción. mucho mas rapido que los catalizadores
inorganicos.
Por ejemplo, la descomposicion de H₂O₂ (Agua
oxigenada) para dar Agua y oxigeno, actuando en
esta reaccion la enzima catalasa.
La actuacion de la enzima permite que los
reactantes (sustratos) se unan a su centro activo
con una orientacion optima para que la reaccion se
produzca, se debilitan los enlaces existentes y
facilite la formacion de otros.
ENZIMAS
Hay dos modelos que explican la manera en que el cambios pueden provocar la
sustrato se une al centro activo de la enzima: desnaturalizacion de la proteina.
● El modelo llave-cerradura: supone que el ● Temperatura: los aumentos de
sustrato y en centro activo son temperatura aceleran las reacciones
complementarias, tal como una llave quimicas, y las reacciones catalizadas por
encaja con su cerradura. enzimas siguen esta “ley”, sin embargo al
● El modelo ajuste inducido: el centro activo ser proteinas, a cierta t° se empiezan a
adopta la conformacion idonea en desnaturalizar por el calor, por lo tanto al
presencia del sustrato. la union de mabos sobrepasar la t° “limite” la actividad
componentes desencadena un cambio enzimatica decrece rapidamente hasta
conformacional que da lugar a la anularse.
formacion del producto.
● Cofactores: a veces, una enzima requiere
Regulacion de la actividad enzimatica de la presencia de sustancias no proteicas
Las propiedades de las enzimas derivan del hecho que colaboren en la catalisis. Casi un
de que son proteinas y actuan como catalizadores. tercio de los enzimas conocidos requieren
Por lo tanto, los factores que influyen sobre la cofactores. Cuando el cofactor es una
actividad enzimatica son: molécula orgánica se llama coenzima.
● Cambios en el ph Muchos de estos coenzimas se sintetizan
● Cambios en la temperatura a partir de vitaminas.
● Presencia de cofactores
● Concentraciones del sustrato y de los Cuando los cofactores y las coenzimas se
productos finales encuentran unidos covalentemente al
● Presencia de inhibidores enzima se llaman grupos prostéticos. La
● Modulacion aldosterica forma catalíticamente activa del enzima,
● Modificacion covalente es decir, el enzima unida a su grupo
● Activacion de proteolisis prostético, se llama holoenzima. La parte
● Isoenzimas proteica de un holoenzima (inactiva) se
llama apoenzima.
● Ph: las enzimas poseen grupos quimicos ● Concentraciones: la velocidad de una
ionizables (Grupo amino, carboxilo, etc), y reaccion enzimatica depende de la
segun el ph del medio estos grupos concetracion de sustrato. la figura
pueden tener carga negativa positiva, o muestra la velocidad de una reaccion
neutra y debido a que la xonformacion de enzimatica a 6 concentraciones distintas
las proteinas depende de sus cargas de sutrato.
electricas, tiene que haber un ph optimo
para la actividad catalitica para la enzima.
La mayoria de las enzimas son sensibles a
los cambios del ph, por lo que ligeros
ENZIMAS
activo son los activadores alostéricos
(Figura inferior izquierda).
Además, la presencia de los productos finales
puede hacer que la reaccion sea mas lenta, o Las sustancias que favorecen la forma T y
incluso invertir su sentido. disminuyen la actividad enzimática son los
moduladores negativos. Si estos moduladores
● Inhibidores: hay ciertas moleculas que actúan en lugares distintos del centro activo de
pueden inhibir la accion catalitica de la enzima se llaman inhibidores alostéricos
una enzima, estos inhibidores pueden (Figura superior derecha)
ocupar temporalmente el centro activo
por semejanza estructural con el ● Modificacion covalente: Hay enzimas
sustrato (inhibidor competitivo) o que pasan de una forma menos activa a
tambien, alteran la conformacion otra mas activa uniendose
espacial de la enzima impidiendo su covalentemente a un grupo químico de
union al sustrato (inhibidor no pequeño tamaño como el Pi o el AMP.
competitivo).
También se da el caso inverso, en el
● Modulacion aldosterica: hay enzimas que un enzima muy activo se desactiva
que pueden adoptar 2 conformaciones al liberar algún grupo químico. En las
interconvertibles llamadas R (relajada) enzimas de las vías degradativas del
y T (tensa). R es la forma más activa metabolismo, la forma fosforilada es
porque se uno al sustrato con más más activa que la no fosforilada,
afinidad. Las formas R y T se mientras que en las vías biosintéticas
encuentran en equilibrio R <==> T. ocurre lo contrario.
Ciertas sustancias tienden a estabilizar
● Actividad proteolitica: Algunas enzimas
la forma R. Son los llamados
no se sintetizan como tales, sino como
moduladores positivos. El propio
proteinas procursoras sin actividad
sustrato es a menudo un modulador
enzimatica. Estas proteínas se llaman
positivo. Las moléculas que favorecen
proenzimas o zimógenos. Para
la forma R pero que actúan sobre una
activarse, los zimógenos sufren un
región del enzima distinta del centro
ataque hidrolítico que origina la
ENZIMAS
liberación de uno o varios péptidos. El El momento concreto del desarrollo del
resto de la molécula proteica adopta la individuo: Por ejemplo, algunos enzimas de la
conformación y las propiedades del glicolisis del feto son diferentes de los mismos
enzima activo. Muchos enzimas enzimas en el adulto.
digestivos se secretan en forma de
zimógenos y en el tubo digestivo se Clasificación
convierten en la forma activa. Es el
caso de la a-quimotripsina, que se En funcion de su accion catalitica, las enzimas
sintetiza en forma de se clasifican en 6 grandes grupos:
quimotripsinógeno (Figura superior). Si
estos enzimas se sintetizasen ● Oxidorreductasas: catalizan reacciones
directamente en forma activa de oxidorreducción, es decir,
destruirían la propia célula que las tranferencia de hidrogeno o electrones
produce. Así, la tripsina pancreática de un sustrato a otro, segun la reaccion
(una proteasa) se sintetiza como general:
tripsinógeno (inactivo). Si por alguna
AH2 + b ⇄ a + bh2
razón se activa en el propio páncreas, la
glándula sufre un proceso de ared + box ⇄ aox + bred
autodestrucción (pancreatitis aguda), a
menudo mortal. Ejemplos son la succinato
deshidrogenasa o la citocromo c
oxidasa
ENZIMAS
Una reacción de segundo orden es aquella en la Este modelo sólo aplica cuando:
que la velocidad de formación del producto
depende 1. En condiciones de estado estacionario, es
decir, cuando la concentración de [ES] es
● de la concentración de dos sustratos constante.
(como en una reacción de
condensación): v = k [A1] [A2] 2. La concentración de sustrato es mayor que
● del cuadrado de la concentración de la concentración de la enzima, de tal manera
un único sustrato (reacción de que el sustrato unido a la enzima es pequeña.
dimerización): v = k [A]2
3. La velocidad máxima (Vmax) coincide con
el momento de saturación.
Modelo Lineweaver-Burk:
http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/tema1
1.htm
http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz3.h
tm