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QUESTÕES DE BIOQUÍMICA – Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas 2.1

1. Escreva a fórmula geral de aminoácidos.

2. Definir pI de um aminoácido.
3. Por que qualquer aminoácido livre possui pelo menos duas regiões de pKa numa curva de
titulação?
4. Escrever as formas iônicas predominantes da glicina em pH= 2,35 (pKa do α - COOH), e pH =
8,0 (pKa do α – NH3) e suas cargas líquidas em pH =1, pH= 7,0 e pH=12.
5. Analisando as cadeias laterais dos aminoácidos (todos os 20) identificar quais são polares e
quais são apolares. Prever se grupos funcionais em um aminoácido ácido ou básico serão
protonados ou desprotonados a pH fisiológico (pH 7,0).
6. Uma ligação peptídica pode ser representada por dois isômeros de ressonância, aquele no qual
a dupla ligação está localizada entre o carbono e o oxigênio da carbonila (C = O) e a ligação C-
N é uma ligação simples; e o outro isômero no qual a ligação entre o C–O é uma ligação simples
e a ligação entre o C=N é uma ligação dupla. Lembrar que uma consequência do caráter parcial
de dupla ligação é que não ocorre rotação do carbono da carbonila em relação ao nitrogênio de
uma ligação peptídica em temperaturas fisiológicas. Uma outra consequência é que os átomos
ligados a C-N (da ligação peptídica) ficam num plano comum e assim uma cadeia peptídica
consiste de planos de ligações peptídicas interconectados nos átomos de carbono–α. O carbono-
α interconecta as ligações peptídicas por meio de ligações simples que permite a rotação de
planos peptídicos adjacentes. Esquematizar a ligação peptídica mostrando os isômeros de
ressonância. E explicar porque a configuração trans da ligação peptídica é a configuração mais
estável.
7. A fórmula seguinte pode ser representativa de um aminoácido em valores de pH muito baixos,
fisiológico ou muito altos?
H
O
R C C
-
NH2 O

8. Definir a estrutura primária de proteínas. Cite os tipos de ligações químicas envolvidas na

estrutura primária de proteínas?
9. Descreva a estrutura secundária de proteínas diferenciando a α-Hélice e a conformação-β (ou
folha- β) e citando o tipo de força que contribui para a estabilidade da estrutura secundária e
entre quais grupamentos químicos da proteína a interação ocorre.
10. Descreva a estrutura terciária de uma proteína citando os tipos de interação fraca observados e
os grupos químicos participantes.
11. Cite exemplos de funções de proteínas e exemplifique.
12. Descreva os 4 níveis de organização de proteínas e cite as forças que mantém cada um dos
níveis estruturais.
13. Explique de que forma a presença de água como solvente em células vivas pode favorecer o
dobramento de proteínas?
14. Descreva o experimento de Christian Anfisen sobre o dobramento de proteínas.
15. Qual é a conformação termodinamicamente mais estável de uma proteína?
16. Explique o paradoxo de Levinthal.
17. Há dois modelos principais que são utilizados para explicar o dobramento de proteínas. Quais
são eles?
18. Qual a principal função de proteínas chaperonas em células vivas?