INSTITUTO TECNOLÓGICO DE TIJUANA

INGENIERÍA BIOQUÍMICA

CIENCIA Y TECNOLOGÍA DE ALIMENTOS

UNIDAD IV

ACTIVIDAD 4.2

“PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS. SOLUBILIDAD, EFECTO DE SALES, pH,

DISOLVENTES, TEMPERATURA Y DESNATURALIZACIÓN. PROPIEDADES
FUNCIONALES APLICADAS A NIVEL INDUSTRIAL”

ALUMNA: LEÓN AYALA DULCE ALONDRA 16211925

PROFESOR: RICARDO OCAMPO

22 DE MARZO DEL 2019

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS. SOLUBILIDAD, EFECTO DE SALES, pH,
DISOLVENTES, TEMPERATURA Y DESNATURALIZACIÓN. PROPIEDADES
FUNCIONALES APLICADAS A NIVEL INDUSTRIAL

DESNATURALIZACIÓN

Una proteína adopta una estructura en el espacio específica que es esencial

para el desarrollo de su función biológica. Esta estructura tridimensional es conocida
con el nombre de conformación espacial y se caracteriza por un plegamiento
determinado de su estructura. La desnaturalización de las proteínas ocurre cuándo
se pierde esta conformación espacial específica (Castillo, 2010).

La desnaturaliación ocurre por diversos condiciones físicas y químicas,

llamadas “factores desnaturalizantes”. Estos factores pueden ser temperatura, pH,
acción de solventes orgánicos y acción de detergentes (Castillo, 2010).

En la desnaturalización por pH, la acción de los extremos de pH afecta a las

proteínas mediante la acción de los iones H+ y OH-. En la desnaturalización por
disolventes orgánicos, tales como el alcohol y la acetona tiene que ver con la
interacción de estos en el centro hidrófobo de las proteínas desorganizándolas. En
cuanto a los detergentes, estos tienen una acción similar a los solventes orgánicos.
La acción de estos solventes orgánicos no rompe los enlaces peptídicos entre las
proteínas, sino los enlaces que le confieren su estructura globular (figura 1) (Castillo,
2010).

Figura 1: Esquema de desnaturalización y renaturalización de proteínas:

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 Este fenómeno de desnaturalización es reversible en algunas proteínas, es
decir, que pueden recuperar su estructura y función si son devueltas a un ambiente
estable para ellas; este fenómeno es llamado Renaturalización (figura 2). Para
lograr esto se debe retirar correctamente los agentes desnaturalizantes para que la
proteína se pliegue correctamente de nuevo (Castillo, 2010).

Figura 2: Proceso de renaturalización

SOLUBILIDAD

La solubilidad de una proteína está influenciada por los siguientes

factores: su composición en aminoácidos (una proteína rica en aminoácidos polares
es en general más soluble que una rica en aminoácidos hidrofóbicos); su estructura
tridimensional (las proteínas fibrosas son en general menos solubles que las
globulares); y el entorno de la propia proteína (UMA, 2013).

Los principales factores ambientales que influyen en la solubilidad de una

proteína son los siguientes: la temperatura; la constante dieléctrica del medio; el pH
del mismo; y la fuerza iónica (figura 3 y 4) (UMA, 2013).

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 Figura 3: Solubilidad y pH en las proteínas

Figura 4: Solubilidad y fuerza iónica en las proteínas

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 En ellas, muchos de los aminoácidos apolares se sitúan en el interior de la
proteína, y en los polares, los radicales (-R) libres de los aminoácidos polares se
enlazan por puentes de hidrógeno con las moléculas de agua que quedan por el
exterior. De este modo, la proteína queda recubierta por una capa de moléculas de
agua (capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas. Si esta
capa de solvatación desaparece, se producen interacciones entre distintas partes
de la proteína que la harán insoluble y precipitará (Porto, s.f).

EFECTO DE SALES

La definición de una sal indica que es un electrolito fuerte, que se disocia

fácilmente en agua donde es altamente soluble, y que no cambia apreciablemente
el pH de sus soluciones. Son dos los efectos de añadir sales a una solución de
proteínas (Badui, 2006):

1. Se producen interacciones electrostáticas de las sales con los residuos de

aminoácidos cargados que en general se considera que estabilizan el
plegamiento original de la molécula cuando se encuentran en bajas
concentraciones. (Badui, 2006)
2. Cuando se trata de concentraciones más altas el segundo efecto sobresale,
y depende de la naturaleza de la sal en cuestión, sales como Na 2SO4 y NaF
mejoran la estabilidad estructural de las proteínas mientras que sales como
NaSCN y NaClO4 la debilitan. (Badui, 2006)

El mecanismo consiste en que los diferentes iones logran estructurar en mayor

o en menor grado a las moléculas de agua a su alrededor, causando una interacción
indirecta con la proteína. Por lo tanto, la conformación tridimensional de las
proteínas y su estabilidad se ve influida no sólo por la concentración, sino por la
clase de iones presentes (figura 5) (Badui, 2006).

Las sales que mejor estabilizan son las que promueven la hidratación de las
proteínas y que se unen a ellas de forma débil. Por el contrario, las que se unen
fuertemente a las proteínas desestabilizan porque no logran hidratarlas
eficientemente. El mecanismo involucra la capacidad de las sales para promover el

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ordenamiento de las moléculas del agua que no está íntimamente ligada a la matriz
de las proteínas sino al agua que se encuentra en el seno del líquido rodeando a la
proteína (Badui, 2006).

Figura 5: Efecto de varias sales de sodio en la temperatura

de desnaturalización de la b-lactoglobulina.

EFECTO DEL pH

La unión covalente de los aminoácidos para formar las proteínas hace que
los grupos funcionales amino y carboxilo de todos los aminoácidos, excepto el
primero y el último, se vean modificados debido a la formación del enlace peptídico.
Por este motivo, en los polipéptidos, la naturaleza química de la cadena lateral de
los aminoácidos es la que va a condicionar su solubilidad en agua, su reacción y el
tipo de interacciones no covalentes que se pueden establecer. Las cadenas
laterales de los diferentes aminoácidos pueden ser de naturaleza hidrofóbica
(Apolar), polar sin carga, o pueden presentar carga a determinados valores de pH
(Jimenez, s.f).

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 Los aminoácidos presentan un grupo amino con carácter básico (aceptor de
protones) y un grupo carboxílico con carácter acido (dador de protones) (figura 6).
Como a pH fisiológico los aminoácidos se encuentran en su forma ion dipolar, en
realidad el carácter acido lo presenta el grupo amino protonado y el carácter básico
el grupo carboxilo ionizado (figura 7) (Jimenez, s.f).

Figura 6: Estructura de los aminoácidos Figura 7: Formas de los aminoácidos

El estado de ionización de las cadenas laterales de los aminoácidos

(monómeros de las proteínas), cambia con el pH. Por este motivo, un cambio de pH
puede alterar las interacciones electrostáticas que participan en el mantenimiento
de la estructura de la proteína (Jimenez, s.f).

DISOLVENTES

Las proteínas se encuentran solvatadas en agua debido a las interacciones

entre sus grupos polares y con las moléculas de agua. Algunas muestras proteicas
como el plasma son frecuentemente analizadas para determinar pequeñas drogas
y sus correspondientes metabolitos, utilizando la técnica conocida como
Precipitación de Proteínas (PPT) y es útil para la limpieza de diferentes tipos de
matrices en industrias como la alimentaria, y de las bebidas, así como también en
la industria bioanalítica entre otras (Phenomenex, 2017).

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 Se puede llevar a cabo con solventes orgánicos, ácidos fuertes o sales,
forzando a las proteínas a desnaturalizarse y asociarse con otras en vez de
permanecer en disolución (Phenomenex, 2017).

La adición de disolventes orgánicos neutros miscibles con el agua,

particularmente etanol o acetona, disminuye la solubilidad de la mayor parte de las
proteínas globulares en el agua, de tal manera que precipitan de su disolución
(figura 8) (Phenomenex, 2017).

Figura 8: Desnaturalización de proteínas en acetona

El estudio cuantitativo de este efecto muestra que la solubilidad de una

proteína a un pH y fuerza iónica determinados está en función de la constante
dieléctrica del medio. Puesto que el etanol posee una constante dieléctrica, menor
que la del agua su adición a una disolución acuosa de proteína incrementa la fuerza
de atracción entre las cargas opuestas, disminuyendo de este modo el grado de
ionización de los grupos R de la proteína. Como resultado, las moléculas de proteína
tienden a agregarse y precipitan (Phenomenex, 2017).

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TEMPERATURA

La aplicación de calor afecta la estabilidad de las interacciones no-covalentes

de la estructura tridimensional de las proteínas, pues se eleva la entalpía de la
molécula y se rompe el delicado balance de los enlaces que mantienen el equilibrio
(Badui, 2006).

Cuando la temperatura es elevada aumenta la energía cinética de las moléculas

con lo que se desorganiza la envoltura acuosa de las proteínas, y se desnaturalizan.
Asimismo, un aumento de la temperatura destruye las interacciones débiles y
desorganiza la estructura de la proteína, de forma que el interior hidrófobo
interacciona con el medio acuoso y se produce la agregación y precipitación de la
proteína desnaturalizada (figura 9) (Jimenez, s.f).

Figura 9: Relación de la desnaturalización del ADN con la temperatura

Cuando se calienta una proteína sufre una transición súbita y cuando se tiene
la mitad de las moléculas en estado desnaturalizado se alcanza el equilibrio, que
coincide con la temperatura de transición, de “melting” Tm o temperatura de
desnaturalización TD (figura 10). Los mecanismos involucrados en la
desnaturalización son varios y complejos, e involucran principalmente a los enlaces
no-covalentes. Los puentes de hidrógeno, las fuerzas de Van der Waals, y las
interacciones electrostáticas por naturaleza son impulsados por la entalpía ∆H lo

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que implica que ocurren mediante procesos exotérmicos, y causa que se
desestabilicen a altas temperaturas y se estabilicen a bajas temperaturas (Badui,
2006).

Figura 10: Esquema de la desnaturalización típica de una proteína donde

Y representa una actividad hipotética o propiedad de la proteína, o bien,
la concentración de la forma nativa de la proteína [N]. K= Constante de
equilibrio y Tm=temperatura de “melting”.

Las interacciones hidrofóbicas son producidas como una consecuencia de la

entropía ∆S que aumenta mientras más cadenas laterales hidrofóbicas se expongan
al contacto con el medio acuoso ya que las moléculas de agua se ordenan a su
alrededor. Por lo tanto, se comportan de forma opuesta con un incremento en la
temperatura, ya que se estabilizan a temperaturas altas por ser endotérmicas, y se
desestabilizan a temperaturas bajas. Sin embargo, no pueden reforzarse de manera
infinita pues las moléculas de agua ordenadas a su alrededor, y que dan lugar al
aumento de entropía ∆S, también se desordenan al elevarse la temperatura cuando
se sobrepasan valores entre 60 y 70°C cuando presentan su máxima estabilidad.
La misma cadena de proteínas en su estructura terciaria guarda también un delicado
balance, estabilizado por las interacciones no-covalentes (Badui, 2006).

Entonces, en el proceso de termodesnaturalización, las interacciones

hidrofóbicas se refuerzan conforme se eleva la temperatura por arriba de los 60 y
70°C, las otras interacciones no-covalentes se debilitan y la entropía conformacional

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va disminuyendo al irse desordenando la cadena polipeptídica y la temperatura de
desnaturalización TD se alcanza cuando la suma de las energías libres de todos los
procesos involucrados es igual a cero y KD=1 (Badui, 2006).

La frecuencia de las distintas interacciones no-covalentes es la que define la

temperatura de mayor estabilidad, por lo que las proteínas con una mayor cantidad
de interacciones hidrofóbicas se conservan mejor a temperatura ambiente que en
refrigeración, como sucede también. Las proteínas con altos contenidos de
aminoácidos hidrofóbicos como Val, Leu, Ile y Phe resultan generalmente más
estables (Badui, 2006).

La desnaturalización térmica de las proteínas está fuertemente influida por el

contenido de humedad: las proteínas deshidratadas son más resistentes a los
tratamientos térmicos que las proteínas en solución. El fenómeno se explica por un
efecto “plastificante” del agua que, en su ausencia involucra a una estructura
estática cuyos dominios tienen movimientos restringidos (Badui, 2006).

Otro efecto es el hinchamiento de la matriz de la proteína por hidratación,

que facilita el acceso de las moléculas de agua al interior de la molécula
disminuyendo las temperaturas de desnaturalización. La estrategia para proteger a
una proteína en medio acuoso de la desnaturalización térmica generalmente recurre
a la adición de azúcares que pueden actuar como protectores o bien por la adición
de concentraciones moderadas de cloruro de sodio (Badui, 2006).

PROPIEDADES FUNCIONALES APLICADAS A NIVEL INDUSTRIAL

La funcionalidad de una sustancia se define como toda propiedad,

nutricional o no, que interviene en su utilización. Este comportamiento depende de
las propiedades físicas y químicas que se afectan durante el procesamiento,
almacenamiento, preparación y consumo del alimento. Las propiedades funcionales
permiten el uso de las proteínas como ingredientes en alimentos, aunque
generalmente se incorporan en mezclas complejas. Las características sensoriales
resultan de más importancia para el consumidor que el valor nutricional, el que
frecuentemente se altera para lograr buenas cualidades organolépticas, como

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textura, sabor, color y apariencia, las que a su vez son el resultado de interacciones
complejas entre los ingredientes (Badui, 2006).

La figura 11 muestra el papel funcional de varias proteínas en

diferentes alimentos (Badui, 2006).

Figura 11: Papel de las proteínas en sistemas alimenticios

Empíricamente las propiedades funcionales de las proteínas son una

manifestación de dos aspectos moleculares de las proteínas: a) las propiedades
hidrodinámicas, y b) propiedades de la proteína relacionadas con su superficie. Las
propiedades funcionales como la viscosidad, gelación y texturización se relacionan
con las primeras, que dependen del tamaño, forma y flexibilidad molecular. Las
propiedades funcionales, como la humectabilidad, dispersabilidad, solubilidad,

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espumado, emulsificación y unión a sabores se relacionan con las propiedades de
superficie de la proteína. Se presenta a continuación la propuesta de Cheftel para
clasificarlas, quien considera tres grandes grupos (Badui, 2006).:

 Propiedades de hidratación. Dependen de las interacciones proteína–agua y

son: absorción de agua, capacidad de mojado (humectación), capacidad de
hinchamiento, capacidad de retención de agua, adhesividad, dispersabilidad,
solubilidad y la viscosidad como propiedad hidrodinámica (Badui, 2006).
 Propiedades relacionadas con interacciones proteína-proteína. Se trata de
las propiedades de precipitación, gelación, formación de estructuras como
pueden ser la formación de masa, de fibras, de películas, la adhesión y la
cohesión (Badui, 2006).
 Propiedades de superficie. Dependen en forma importante de la composición
superficial de la proteína, puesto que de acuerdo a la misma dependerá la
capacidad de ligar grasas y sabores. La emulsificación y el espumado son
dos propiedades relacionadas más directamente con los fenómenos de
superficie (Badui, 2006).

BIBLIOGRAFÍA

- Badui, F. (2006). Química de los alimentos. Naucalpan de Juarez, Estado de

México: Pearson.

-Castillo, C. (2010). Desnaturalización de las proteínas, y proteínas plasmáticas.

Recuperado el 18 de mayo del 2019, de: https://es.slideshare.net/macr091/i-02-
proteinas-desnaturalizacion-proteinas-del-plasma

-Jimenez, D. (s.f). Desnaturalización de proteínas. Recuperado el 17 de mayo del

2019, de: https://www.academia.edu/6880544/Desnaturalizacion_de_proteinas

-Phenomenex. (2017). Consejo técnico: precipitación de proteínas. Recuperado el

17 de mayo del 2019, de: https://phenomenex.blog/2017/09/29/consejo-tecnico-
precipitacion-de-proteinas/

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-Porto, A. (s.f). Propiedades de las proteínas. Recuperado el 16 de mayo del 2019,
de: https://biologia-
geologia.com/biologia2/442_propiedades_de_las_proteinas.html

-UMA. (2013). Aminoácidos y proteínas. Recuperado el 16 de mayo del 2019, de:

https://www.docsity.com/es/bioquimica-tema-3-3/3003354/

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