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Enzimas

En todo ser vivo se producen constantemente innumerables reacciones químicas. Muchas de ellas tienden a
transformar las sustancias introducidas con los alimentos en a fin de obtener energía y materia prima para la síntesis
de nuevas estructuras moleculares. Dicha síntesis es el resultado de múltiples reacciones, que se realizan en los seres
vivientes a gran velocidad, en condiciones muy moderadas de temperatura, pH, presión… gracias a la existencia de
catalizadores

Las enzimas son catalizadores biológicos


Un catalizador es un agente capaz de acelerar una reacción química, sin formar parte de los productos finales ni
desgaste en el proceso.
En los medios biológicos se desempeñan como catalizadores macromoléculas denominadas enzimas.
Las enzimas actúan disminuyendo la energía de activación de una reacción.
Las enzimas solo catalizan una reacción química determinada
Las sustancias sobre las que actúan son los sustratos.

Nomenclatura
Las enzimas suelen designarse agregando el sufijo asa al nombre del sustrato sobre el que actúan (amilasa, ureasa)
Otras se denominan según el tipo de reacción catalizada (deshidrogenasas y descarboxilas, catalizan la sustracción de
H y C del sustrato)
Algunas tienen su nombre arbitrariamente (pepsina jugo gástrico, tripsina)

Clasificación
Oxidorreductasas Catalizan reacciones de oxidorreduccion. Están asociadas a coenzimas.
Comprenden:
Deshidrogenasas;
Oxidasas;
Peroxidasas;
Oxigenasas;
Transferasas Catalizan la transferencia de grupos de átomos desde un sustrato considerado donante, a otro
compuesto aceptor.
Hidrolasas Catalizan la ruptura de enlaces C-O,C-N,C-S y O-P por adición de agua
Comprende: acetiliconesterasa, y ribonucleasa
Liasas Catalizan al ruptura de uniones C-C, C-S y C-N de moléculas del sustrato por un proceso
distinto al de hidrolisis
Isomerasas Interconvierten isómeros de cualquier tipo (ópticos, geométricos, de posición)
Ligasas Catalizan la unión de 2 moléculas, acoplada con la hidrólisis de un enlace de alta energía de
nucleósidos trifosfato.

Naturaleza química

La gran mayoría de de enzimas son proteínas, aunque también existen moléculas ARN con actividad catalítica;
ribozimas.

Otras son proteínas asociadas con otra molécula no proteica, de pequeño tamaño; la coenzima. Las coenzimas
intervienen activamente en la reacción experimentando cambios que compensan las transformaciones sufridas por el
sustrato. En su mayoría presentan estructura tipo nucleotidica.
Las coenzimas están relacionadas con vitaminas, compuestos que el organismo no puede sintetizar y deben ser
aportados de la alimentación
La porción proteica es la apoenzima que junto con la coenzima forman la holoenzima y actúa frente a diferentes
sustratos
La apoenzima la es responsable de reconocer con precisión al sustrato

En algunas enzimas, metaloenzimas, la presencia de iones metálicos es indispensable para la acción catalítico por su
capacidad de atraer/donar electrones. En todas estas enzimas, la pérdida del componente metálico determina
perdida de su actividad
La catálisis enzimática
Las enzimas aumentan la velocidad de reacción disminuyendo la energía de activación.
Durante el curso de la reacción, la enzima (E) se une al sustrato/s (S) y forma un complejo enzima-sustrato (E-S)
transitorio.
E+S ES E+P
Al final de la reacción se forman productos, la enzima aparece inalterada y puede unirse nuevamente a otra molécula
sustrato
Para formar el complejo ES, el sustrato se fija en un lugar definido de la enzima, esta región de la molécula se
denomina: sitio activo, y es donde se cumple la función catalítica.

El sitio activo posee sitios de unión catalíticos, al fijarse al primero, el sustrato se dispone de manera tal, que el enlace
a ser modificado en la reacción se ubica exactamente en el sitio catalítico. Los grupos químicos del sitio activo capaces
de interaccionar con el sustrato están dispuestos en el espacio de tal modo que enfrentan a los grupos
correspondientes del sustrato específico y lo fijan en la posición adecuada
El sitio activo es una agrupación de un cierto número de aminoácidos, distribuidos espacialmente de forma precisa,
que se mantiene gracias a las estructuras 1° 2° 3° y 4° de las proteínas
La molécula de sustrato fijada en la enzima sufre una deformación en los enlaces que han de ser afectados por la
reacción y adquiere un estado “tenso” desde el cual pasa a formar el producto. Este estado es el llamado
intermediario de transición y explica porque la encima reduce la energía de activación.

Zimógenos (proenzimas): Son enzimas que se sintetizan en las células de origen.


Son precursores inactivos de enzimas, adquieren actividad por hidrólisis de la cadena polipeptídica..
Sistemas multienzimaticos: Son complejos constituidos organizados, constituidos por varias enzimas diferentes,
cuyas acciones se complementan
Hay también enzimas multifuncionales; presentan varios sitios catalíticos distintos en una misma molécula.

Velocidad de reacción: la actividad de una enzima puede determinarse midiendo la cantidad de producto
formado o de sustrato consumido, en un tiempo dado.
Se mide la velocidad inicial, cuando la cantidad de sustrato consumido es inferior al 20% del total originalmente
presente.
Una unidad internacional (UI) de enzima cataliza la transformación de un mol de sustrato por minuto bajo condiciones
definidas de pH, temperatura, etc.
También existe la expresión de actividad específica, que indica la pureza relativa de una preparación enzimática, con
el total de proteínas existentes en la misma.
La actividad molar es el número de moléculas de sustrato convertidas en producto en la unidad de tiempo por una
molécula de enzima en condiciones de saturación de sustrato.

Factores que modifican la actividad enzimática:


Concentración de enzima: La velocidad de una reacción catalizada es proporcional a la cantidad de enzima presente
Concentraciones de sustrato:
La actividad aumenta rápidamente con el incremento de concentración de sustrato, pero a niveles mas elevados de
ésta, la velocidad crece lentamente hasta alcanzar su punto máximo.
Cuando la concentración de S es baja, la concentración de S la actividad crece en forma lineal
Temperatura: La actividad enzimática aumenta con la temperatura hasta un máximo correspondiente al óptimo (37°C).
Por encima de este, la actividad cae rápidamente. Este efecto es provocado por la acción del calor sobre la estructura
molecular; las enzimas proteicas son desnaturalizadas
PH: Los cambios de pH del medio afectan el estado de ionización de grupos funcionales en la molécula de enzima y
también en la del sustrato. Para la formación del complejo E-S es necesaria una adecuada distribución de cargas en
ambas moléculas. El pH óptimo es aquel en el cual el estado de disociación de los grupos esenciales es más apropiado
para interaccionar en complejo E-S. PH extremos provocan desnaturalización con la consiguiente inactivación.
Inhibidores enzimáticos: existen agentes químicos que inhiben la acción catalítica de las enzimas. Algunos de
ellos se unen a sitios esenciales de la molécula de enzima, y pueden ser:

Inhibidores Irreversibles:
Producen cambios permanentes en la molécula de enzima, con deterioro definitivo de su capacidad catalítica.
Se encuentran los inhibidores suicidas; sustancias que por semejanzas estructural con el sustrato, pueden ocupar el sitio
activo y ser transformados por la enzima en productos.
Son muy específicos. Bloquean irreversiblemente el sitio activo; como si la enzima se hubiese “suicidado”
Inhibidores Reversibles: existen 3 tipos
Inhibidores competitivos: Inhibidores no competitivos: Inhibidores anticompetitivos:
Aumentan el valor de la constante de Se unen a la enzima en un El inhibidor se une al complejo
Michaelis(Km), pero no modifican la velocidad lugar de la molécula diferente ES y forma el complejo
máxima de la enzima. Se puede alcanzar por del sitio activo y disminuyen la inactivo ESI.
distintos mecanismos: actividad máxima sin La actividad es disminuida
a)El inhibidor presenta similitud estructural con el modificar la constante Km porque el complejo ES unido al
sustrato y ambos compiten por el sitio activo de No es revertida por aumento inhibidor es inefectivo
la enzima de concentración de sustrato Este tipo de inhibición se da
b)algunas moléculas actúan como inhibidor (S) en casos en donde participan
uniéndose al sitio activo de la enzima a pesar de varios sustratos en la reacción.
no poseer similitud estructural con el sustrato No es revertida por aumento
c)inhibidor y sustrato se fijan en diferentes sitios de S
de la enzima, pero la unión de uno de ellos
impide al otro
Su acción se revierte por aumento de
concentración de S

Relación entre estructura y función: la actividad de las enzimas es ajustada a los requerimientos por diversos
mecanismos de regulación.
Las transformaciones de un determinado compuesto en el organismo se producen a través de una serie de etapas,
cada una de ellas catalizada por una enzima distinta. En cada paso se forma un nuevo producto, utilizado como
sustrato por la enzima de la etapa siguiente.
La enzima que cataliza la primera etapa suele ser reguladora, entre las que pueden distinguirse:
-Enzimas alostericas -Enzimas reguladas por
La enzima que cataliza la primera etapa de la serie es inhibida por el producto de la modificación covalente:
última. Cuando la cantidad de ese producto final excede las necesidades, se frena el Existen también encimas
funcionamiento de la vía reduciendo la actividad de la enzima reguladora. Se habla reguladas por adición o
entonces de inhibición por retroalimentación sustracción de grupos unidos
Son estimuladas por compuestos que se acumulan en el medio. Y el activador suele covalentes. Esta enzima se
ser el propio sustrato encuentra en estado de baja
Tanto la inhibición como la activación son reversibles actividad.
El agente modificador actúa uniéndose a la enzima en lugar distinto del sirio catalítico La regulación covalente se
En este tipo de enzimas existen otros sitios reguladores a los cuales se unen realiza en varias enzimas por
específicamente las moléculas que actúan sobre su actividad catalítica; moduladores un proceso de unión o
alostéricos; serán + si estimulan y – si deprimen la actividad de la enzima. eliminación de fosfatos. Una
Cuando el modulador es distinto del sustrato se habla de un efecto heterotrópico. misma enzima puede
Si el agente modificador es el mismo sustrato; homotrópico. responder a más de un tipo
de regulación

Enzimas constitutivas e inducibles


Enzimas constitutivas: el nivel que alcanza determinada enzima en la célula depende de la relación entre su síntesis y
su degradación, cuando ambos procesos se mantienen estables a lo largo de la vida de al célula , la cantidad de
enzima permanece estable.
Enzimas inducibles: cuando la síntesis se activa o deprime de acuerdo con los requerimientos de la celula de un
momento a dado

Procesos enzimáticos en cascada: participan en ellos una serie de proenzimas que se activan sucesivamente
uno a otro en una cadena de reacciones
Isoenzimas: en un organismo, aun en una célula, pueden existir proteínas diferentes dotadas de la misma actividad
enzimática. Son las distintas formas moleculares de una enzima.
Ha sido muy estudiada la lacto deshidrogenasa (LDH) que presenta 5 isozimas en la mayoría de los tejidos animales.
La posibilidad de sintetizar distintas isoenzimas otorga al organismo gran flexibilidad fisiológica, ya que el órgano
produce las formas más aptas para sus requerimientos específicos.
Enzimas anormales por alteraciones genéticas: toda alteración en la secuencia de aminoácidos puede
alterar su actividad. Esta es la causa de muchas enfermedades genéticas, o errores congénitos del metabolismo.

Distribución intracelular de enzimas: Una vez sintetizadas en las células, las enzimas son enviadas hacia el
lugar en el cual han de cumplir su misión. Existen células que actúan fuera de la célula que las produce. La mayoría de
las enzimas son intracelulares.
-Enzimas asociadas al núcleo participan en el mantenimiento y función del aparato digestivo
-En mitocondrias se encuentran enzimas vinculadas a reacciones oxidativas proveedoras de energía
-En los lisosomas cumplen funciones de degradar moléculas al finalizar su vida útil
-Los ribosomas poseen enzimas comprometidas en la síntesis de proteínas
-La fracción microsomal, contiene enzimas encargadas de la síntesis de lípidos complejo, del metabolismo
-en el complejo de Golgi, se encuentran las enzimas relacionadas con la síntesis de de oligosa