Enzima

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Estructura de la triosafosfato isomerasa. Conformaci�n en forma de diagrama de

cintas rodeado por el modelo de relleno de espacio de la prote�na. Esta prote�na es
una eficiente enzima involucrada en el proceso de transformaci�n de az�cares en
energ�a en las c�lulas.
Las enzimasa? b? son mol�culas org�nicas que act�an como catalizadores de
reacciones qu�micas4?, es decir, aceleran la velocidad de reacci�n. Com�nmente son
de naturaleza proteica, pero tambi�n de ARN (ver ribozimas5?). Las enzimas
modifican la velocidad de reacci�n, sin afectar el equilibrio de la misma, ya que
una enzima hace que una reacci�n qu�mica transcurra a mayor velocidad, siempre y
cuando sea energ�ticamente posible (ver energ�a libre de Gibbs) 6?7?. En estas
reacciones, las enzimas act�an sobre unas mol�culas denominadas sustratos, las
cuales se convierten en mol�culas diferentes denominadas productos. Casi todos los
procesos en las c�lulas necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas
significativas. A las reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones
enzim�ticas.

Debido a que las enzimas son extremadamente selectivas con sus sustratos y su
velocidad crece solo con algunas reacciones, el conjunto (set) de enzimas presentes
en una c�lula determina el tipo de metabolismo que tiene esa c�lula. A su vez, esta
presencia depende de la regulaci�n de la expresi�n g�nica correspondiente a la
enzima.

Como todos los catalizadores, las enzimas funcionan disminuyendo la energ�a de

activaci�n (?G�) de una reacci�n, de forma que la presencia de la enzima acelera
sustancialmente la tasa de reacci�n. Las enzimas no alteran el balance energ�tico
de las reacciones en que intervienen, ni modifican, por lo tanto, el equilibrio de
la reacci�n, pero consiguen acelerar el proceso incluso en escalas de millones de
veces. Una reacci�n que se produce bajo el control de una enzima, o de un
catalizador en general, alcanza el equilibrio mucho m�s deprisa que la
correspondiente reacci�n no catalizada.

Al igual que ocurre con otros catalizadores, las enzimas no son consumidas en las
reacciones que catalizan, ni alteran su equilibrio qu�mico. Sin embargo, las
enzimas difieren de otros catalizadores por ser m�s espec�ficas. La gran diversidad
de enzimas existentes catalizan alrededor de 4000 reacciones bioqu�micas
distintas.8? No todos los catalizadores bioqu�micos son prote�nas, pues algunas
mol�culas de ARN son capaces de catalizar reacciones (como la subunidad 16S de los
ribosomas en la que reside la actividad peptidil transferasa).9?10? Tambi�n cabe
nombrar unas mol�culas sint�ticas denominadas enzimas artificiales capaces de
catalizar reacciones qu�micas como las enzimas cl�sicas.11?

La actividad de las enzimas puede ser afectada por otras mol�culas. Los inhibidores
enzim�ticos son mol�culas que disminuyen o impiden la actividad de las enzimas,
mientras que los activadores son mol�culas que incrementan dicha actividad.
Asimismo, gran cantidad de enzimas requieren de cofactores para su actividad.
Muchas drogas o f�rmacos son mol�culas inhibidoras. Igualmente, la actividad es
afectada por la temperatura, el pH, la concentraci�n de la propia enzima y del
sustrato, y otros factores f�sico-qu�micos.

Muchas enzimas son usadas comercialmente, por ejemplo, en la s�ntesis de

antibi�ticos o de productos dom�sticos de limpieza. Adem�s, son ampliamente
utilizadas en diversos procesos industriales, como son la fabricaci�n de alimentos,
destinci�n de vaqueros o producci�n de biocombustibles.
�ndice
1 Etimolog�a e historia
2 Estructuras y mecanismos
2.1 Especificidad
2.1.1 Modelo de la �llave-cerradura�
2.1.2 Modelo del encaje inducido
2.2 Modo de acci�n
2.2.1 Estabilizaci�n del estado de transici�n
2.2.2 Funci�n
2.3 Modulaci�n alost�rica
3 Cofactores y coenzimas
3.1 Cofactores
3.2 Coenzimas
4 Termodin�mica
5 Cin�tica
6 Inhibici�n
7 Funci�n biol�gica
8 Control de la actividad
9 Implicaciones en enfermedades
10 Clasificaci�n y nomenclatura de enzimas
11 Aplicaciones industriales
12 V�ase tambi�n
13 Notas
14 Referencias
15 Lecturas complementarias
16 Enlaces externos
Etimolog�a e historia

Eduard Buchner.
Desde finales del siglo XVIII y principios del siglo XIX, se conoc�a la digesti�n
de la carne por las secreciones del est�mago12? y la conversi�n del almid�n en
az�car por los extractos de plantas y la saliva. Sin embargo, no hab�a sido
identificado el mecanismo subyacente.13? La primera enzima fue descubierta por
Anselme Payen y Jean-Fran�ois Persoz en 1833.14?

En el siglo XIX, cuando se estaba estudiando la fermentaci�n del az�car en el

alcohol con levaduras, Louis Pasteur lleg� a la conclusi�n de que esta fermentaci�n
era catalizada por una fuerza vital contenida en las c�lulas de la levadura,
llamadas fermentos, e inicialmente se pens� que solo funcionaban con organismos
vivos. Escribi� que "la fermentaci�n del alcohol es un acto relacionado con la vida
y la organizaci�n de las c�lulas de las levaduras, y no con la muerte y la
putrefacci�n de las c�lulas".15? Por el contrario, otros cient�ficos de la �poca
como Justus von Liebig, se mantuvieron en la posici�n que defend�a el car�cter
puramente qu�mico de la reacci�n de fermentaci�n.

En 1878 el fisi�logo Wilhelm K�hne (1837-1900) acu�� el t�rmino enzima, que viene
del griego e???�?? "en levadura", para describir este proceso. La palabra enzima
fue usada despu�s para referirse a sustancias inertes como la pepsina. Por otro
lado, la palabra "fermento" sol�a referirse a la actividad qu�mica producida por
organismos vivientes.

En 1897 Eduard Buchner comenz� a estudiar la capacidad de los extractos de levadura

para fermentar az�car a pesar de la ausencia de c�lulas vivientes de levadura. En
una serie de experimentos en la Universidad Humboldt de Berl�n, encontr� que el
az�car era fermentado inclusive cuando no hab�a elementos vivos en los cultivos de
c�lulas de levaduras.16? Llam� a la enzima que causa la fermentaci�n de la
sacarosa, �zimasa�.17? En 1907 recibi� el Premio Nobel de Qu�mica "por sus
investigaciones bioqu�micas y el haber descubierto la fermentaci�n libre de
c�lulas". Siguiendo el ejemplo de Buchner, las enzimas son usualmente nombradas de
acuerdo a la reacci�n que producen. Normalmente, el sufijo "-asa" es agregado al
nombre del sustrato (p. ej., la lactasa es la enzima que degrada lactosa) o al tipo
de reacci�n (p. ej., la ADN polimerasa forma pol�meros de ADN).

Tras haber mostrado que las enzimas pueden funcionar fuera de una c�lula viva, el
pr�ximo paso era determinar su naturaleza bioqu�mica. En muchos de los trabajos
iniciales se not� que la actividad enzim�tica estaba asociada con prote�nas, pero
algunos cient�ficos (como el premio Nobel Richard Willst�tter) argumentaban que las
prote�nas eran simplemente el transporte para las verdaderas enzimas y que las
prote�nas per se no eran capaces de realizar cat�lisis. Sin embargo, en 1926, James
B. Sumner demostr� que la enzima ureasa era una prote�na pura y la cristaliz�.
Summer hizo lo mismo con la enzima catalasa en 1937. La conclusi�n de que las
prote�nas puras pod�an ser enzimas fue definitivamente probada por John Howard
Northrop y Wendell Meredith Stanley, quienes trabajaron con diversas enzimas
digestivas como la pepsina (1930), la tripsina y la quimotripsina. Estos tres
cient�ficos recibieron el Premio Nobel de Qu�mica en 1946.18?

El descubrimiento de que las enzimas pod�an ser cristalizadas permit�a que sus
estructuras fuesen resueltas mediante t�cnicas de cristalograf�a y difracci�n de
rayos X. Esto se llev� a cabo en primer lugar con la lisozima, una enzima
encontrada en las l�grimas, la saliva y los huevos, capaces de digerir la pared de
algunas bacterias. La estructura fue resuelta por un grupo liderado por David
Chilton Phillips y publicada en 1965.19? Esta estructura de alta resoluci�n de las
lisozimas, marc� el comienzo en el campo de la biolog�a estructural y el esfuerzo
por entender c�mo las enzimas trabajan en el orden molecular.

Estructuras y mecanismos

Diagrama de cintas que representa la estructura de una anhidrasa carb�nica de tipo

II. La esfera gris representa al cofactor zinc situado en el centro activo.
Las enzimas son generalmente prote�nas globulares que pueden presentar tama�os muy
variables, desde 62 amino�cidos como en el caso del mon�mero de la 4-oxalocrotonato
tautomerasa,20? hasta los 2500 presentes en la sintasa de �cidos grasos.21?

Las actividades de las enzimas vienen determinadas por su estructura

tridimensional, la cual viene a su vez determinada por la secuencia de
amino�cidos.22? Sin embargo, aunque la estructura determina la funci�n, predecir
una nueva actividad enzim�tica bas�ndose �nicamente en la estructura de una
prote�na es muy dif�cil, y un problema a�n no resuelto.23?

Casi todas las enzimas son mucho m�s grandes que los sustratos sobre los que
act�an, y solo una peque�a parte de la enzima (alrededor de 3 a 4 amino�cidos) est�
directamente involucrada en la cat�lisis.24? La regi�n que contiene estos residuos
encargados de catalizar la reacci�n es denominada centro activo. Las enzimas
tambi�n pueden contener sitios con la capacidad de unir cofactores, necesarios a
veces en el proceso de cat�lisis, o de unir peque�as mol�culas, como los sustratos
o productos (directos o indirectos) de la reacci�n catalizada. Estas uniones de la
enzima con sus propios sustratos o productos pueden incrementar o disminuir la
actividad enzim�tica, dando lugar as� a una regulaci�n por retroalimentaci�n
positiva o negativa, seg�n el caso.

Al igual que las dem�s prote�nas, las enzimas se componen de una cadena lineal de
amino�cidos que se pliegan durante el proceso de traducci�n para dar lugar a una
estructura terciaria tridimensional de la enzima, susceptible de presentar
actividad. Cada secuencia de amino�cidos es �nica y por tanto da lugar a una
estructura �nica, con propiedades �nicas. En ocasiones, prote�nas individuales
pueden unirse a otras prote�nas para formar complejos, en lo que se denomina
estructura cuaternaria de las prote�nas.
La mayor�a de las enzimas, al igual que el resto de las prote�nas, pueden ser
desnaturalizadas si se ven sometidas a agentes desnaturalizantes como el calor, los
pHs extremos o ciertos compuestos como el SDS. Estos agentes destruyen la
estructura terciaria de las prote�nas de forma reversible o irreversible,
dependiendo de la enzima y de la condici�n. Una consecuencia de la
desnaturalizaci�n es la p�rdida o merma de la funci�n, de la capacidad enzim�tica.

Especificidad
Las enzimas suelen ser muy espec�ficas tanto del tipo de reacci�n que catalizan
como del sustrato involucrado en la reacci�n. La forma, la carga y las
caracter�sticas hidrof�licas/hidrof�bicas de las enzimas y los sustratos son los
responsables de dicha especificidad. La constante de especificidad, es una medida
de la eficiencia de una enzima, ya que la velocidad de la reacci�n se encuentra
directamente relacionada con la frecuencia con la que se encuentran las mol�culas
de enzima y sustrato. Las enzimas tambi�n pueden mostrar un elevado grado de
estereoespecificidad, regioselectividad y quimioselectividad.25?

Algunas de estas enzimas que muestran una elevada especificidad y precisi�n en su

actividad son aquellas involucrados en la replicaci�n y expresi�n del genoma. Estas
enzimas tienen eficientes sistemas de comprobaci�n y correcci�n de errores, como en
el caso de la ADN polimerasa, que cataliza una reacci�n de replicaci�n en un primer
paso, para comprobar posteriormente si el producto obtenido es el correcto.26? Este
proceso, que tiene lugar en dos pasos, da como resultado una media de tasa de error
incre�blemente baja, en torno a 1 error cada 100 millones de reacciones en
determinadas polimerasas de mam�feros.27? Este tipo de mecanismos de comprobaci�n
tambi�n han sido observados en la ARN polimerasa,28? en la ARNt aminoacil
sintetasa29? y en la actividad de selecci�n de los aminoacil-tRNAs.30?

Aquellas enzimas que producen metabolitos secundarios son denominadas promiscuas,

ya que pueden actuar sobre una gran variedad de sustratos. Por ello, se ha sugerido
que esta amplia especificidad de sustrato podr�a ser clave en la evoluci�n y dise�o
de nuevas rutas biosint�ticas.31?

Modelo de la �llave-cerradura�
Las enzimas son muy espec�ficas, como sugiri� Emil Fischer en 1894. Con base en sus
resultados dedujo que ambas mol�culas, la enzima y su sustrato, poseen
complementariedad geom�trica, es decir, sus estructuras encajan exactamente una en
la otra,32? por lo que este modelo ha sido denominado como modelo de la �llave-
cerradura�, refiri�ndose a la enzima como a una especie de cerradura y al sustrato
como a una llave que encaja de forma perfecta en dicha cerradura. Una llave s�lo
funciona en su cerradura y no en otras cerraduras. Sin embargo, si bien este modelo
explica la especificidad de las enzimas, falla al intentar explicar la
estabilizaci�n del estado de transici�n que logran adquirir las enzimas.

Modelo del encaje inducido

Diagrama que esquematiza el modo de acci�n del modelo del encaje inducido.
En 1958, Daniel Koshland sugiere una modificaci�n al modelo de la llave-cerradura:
las enzimas son estructuras bastante flexibles y as� el sitio activo podr�a cambiar
su conformaci�n estructural por la interacci�n con el sustrato.33? Como resultado
de ello, la cadena aminoac�dica que compone el sitio activo es moldeada en
posiciones precisas, lo que permite a la enzima llevar a cabo su funci�n
catal�tica. En algunos casos, como en las glicosidasas, el sustrato cambia
ligeramente de forma para entrar en el sitio activo.34? El sitio activo continua
dicho cambio hasta que el sustrato est� completamente unido, momento en el cual
queda determinada la forma y la carga final.35?

Modo de acci�n
Las enzimas pueden actuar de diversas formas, como se ver� a continuaci�n, siempre
dando lugar a una disminuci�n del valor de ?G�:36?

Reducci�n de la energ�a de activaci�n mediante la creaci�n de un ambiente en el

cual el estado de transici�n es estabilizado (por ejemplo, forzando la forma de un
sustrato: la enzima produce un cambio de conformaci�n del sustrato unido el cual
pasa a un estado de transici�n, de modo que ve reducida la cantidad de energ�a que
precisa para completar la transici�n).
Reduciendo la energ�a del estado de transici�n, sin afectar la forma del sustrato,
mediante la creaci�n de un ambiente con una distribuci�n de carga �ptima para que
se genere dicho estado de transici�n.
Proporcionando una ruta alternativa. Por ejemplo, reaccionando temporalmente con el
sustrato para formar un complejo intermedio enzima/sustrato (ES), que no ser�a
factible en ausencia de enzima.
Reduciendo la variaci�n de entrop�a necesaria para alcanzar el estado de transici�n
(energ�a de activaci�n) de la reacci�n mediante la acci�n de orientar correctamente
los sustratos, favoreciendo as� que se produzca dicha reacci�n.
Incrementando la velocidad de la enzima mediante un aumento de temperatura. El
incremento de temperatura facilita la acci�n de la enzima y permite que se
incremente a�n m�s su velocidad de reacci�n. Sin embargo, si la temperatura se
eleva demasiado, la conformaci�n estructural de la enzima puede verse afectada,
reduciendo as� su velocidad de reacci�n, y solo recuperando su actividad �ptima
cuando la temperatura se reduce. No obstante, algunas enzimas son termol�biles y
trabajan mejor a bajas temperaturas.
Cabe destacar que este efecto entr�pico implica la desestabilizaci�n del estado
basal,37? y su contribuci�n a la cat�lisis es relativamente peque�a.38?

Estabilizaci�n del estado de transici�n

La comprensi�n del origen de la reducci�n del valor de ?G� en una reacci�n
enzim�tica requiere elucidar previamente c�mo las enzimas pueden estabilizar su
estado de transici�n, m�s que el estado de transici�n de la reacci�n.
Aparentemente, la forma m�s efectiva para alcanzar la estabilizaci�n es la
utilizaci�n de fuerzas electrost�ticas, concretamente, poseyendo un ambiente polar
relativamente fijado que pueda orientarse hacia la distribuci�n de carga del estado
de transici�n. Ese tipo de ambientes no existen ni se generan en ausencia de
enzimas.39?

Funci�n
La din�mica interna de las enzimas est� relacionada con sus mecanismos de
cat�lisis.40?41?42? La din�mica interna se define como el movimiento de diferentes
partes de la estructura de la enzima, desde residuos individuales de amino�cidos,
hasta grupos de amino�cidos o incluso un dominio proteico entero. Estos movimientos
se producen a diferentes escalas de tiempo que van desde femtosegundos hasta
segundos. Casi cualquier residuo de la estructura de la enzima puede contribuir en
el proceso de cat�lisis por medio de movimientos din�micos.43?44?45?46? Los
movimientos de las prote�nas son vitales en muchas enzimas. Dichos movimientos
podr�n ser m�s o menos importantes seg�n si los cambios conformacionales se
producen por vibraciones peque�as y r�pidas o grandes y lentas, y dicha importancia
depender� del tipo de reacci�n que lleve a cabo la enzima. Sin embargo, aunque
estos movimientos son importantes en el proceso de uni�n y liberaci�n de sustratos
y productos, a�n no est� claro si estos movimientos ayudan a acelerar los pasos
qu�micos de las reacciones enzim�ticas.47? Estos nuevos avances tambi�n tienen
implicaciones en la comprensi�n de los efectos alost�ricos y en el desarrollo de
nuevos f�rmacos.

Modulaci�n alost�rica

Transici�n alost�rica de una enzima entre los estados R y T, estabilizada por un

agonista (A), un inhibidor (I) y un sustrato (S).
Los sitios alost�ricos son zonas de la enzima con capacidad de reconocer y unir
determinadas mol�culas en la c�lula. Las uniones a las que dan lugar son d�biles y
no covalentes, y generan un cambio en la conformaci�n estructural de la enzima que
repercute en el sitio activo, afectando as� a la velocidad de reacci�n.48? Las
interacciones alost�ricas pueden tanto inhibir como activar enzimas, y son una
forma muy com�n de controlar las enzimas en las c�lulas.49?

Cofactores y coenzimas

Estructura qu�mica del pirofosfato de tiamina (amarillo) y de la enzima

transcetolasa; el substrato, en negro, es la xilulosa 5-fosfato.
Cofactores
Algunas enzimas no precisan ning�n componente adicional para mostrar una total
actividad. Sin embargo, otras enzimas requieren la uni�n de mol�culas no proteicas
denominadas cofactores para poder ejercer su actividad.50? Los cofactores pueden
ser compuestos inorg�nicos, como los iones met�licos y los complejos
ferrosulfurosos, o compuestos org�nicos, como la flavina o el grupo hemo. Los
cofactores org�nicos pueden ser a su vez grupos prost�ticos, que se unen
fuertemente a la enzima, o coenzimas, que son liberados del sitio activo de la
enzima durante la reacci�n. Las coenzimas incluyen compuestos como el NADH, el
NADPH y el adenos�n trifosfato. Estas mol�culas transfieren grupos funcionales
entre enzimas.51?

Un ejemplo de una enzima que contiene un cofactor es la anhidrasa carb�nica, en la

cual el zinc (cofactor) se mantiene unido al sitio activo, tal y como se muestra en
la figura anterior (situada al inicio de la secci�n "Estructuras y mecanismos").52?
Estas mol�culas suelen encontrarse unidas al sitio activo y est�n implicadas en la
cat�lisis. Por ejemplo, la flavina y el grupo hemo suelen estar implicados en
reacciones redox.

Las enzimas que requieren un cofactor pero no lo tienen unido son denominadas
apoenzimas o apoprote�nas. Una apoenzima junto con cofactor(es) es denominada
holoenzima (que es la forma activa). La mayor�a de los cofactores no se unen
covalentemente a sus enzimas, pero s� lo hacen fuertemente. Sin embargo, los grupos
prost�ticos pueden estar covalentemente unidos, como en el caso de la tiamina
pirofosfato en la enzima piruvato deshidrogenasa. El t�rmino "holoenzima" tambi�n
puede ser aplicado a aquellas enzimas que contienen m�ltiples subunidades, como en
el caso de la ADN polimerasa, donde la holoenzima es el complejo con todas las
subunidades necesarias para llevar a cabo la actividad enzim�tica.

Coenzimas

Modelo tridimensional de esferas de la coenzima NADH.

Las coenzimas son peque�as mol�culas org�nicas que transportan grupos qu�micos de
una enzima a otra.53? Algunos de estos compuestos, como la riboflavina, la tiamina
y el �cido f�lico son vitaminas (las cuales no pueden ser sintetizados en cantidad
suficiente por el cuerpo humano y deben ser incorporados en la dieta). Los grupos
qu�micos intercambiados incluyen el ion hidruro (H-) transportado por NAD o NADP+,
el grupo fosfato transportado por el ATP, el grupo acetilo transportado por la
coenzima A, los grupos formil, metenil o metil transportados por el �cido f�lico y
el grupo metil transportado por la S-Adenosil metionina.

Debido a que las coenzimas sufren una modificaci�n qu�mica como consecuencia de la
actividad enzim�tica, es �til considerar a las coenzimas como una clase especial de
sustratos, o como segundos sustratos, que son comunes a muchas enzimas diferentes.
Por ejemplo, se conocen alrededor de 700 enzimas que utilizan la coenzima NADH.54?

Las coenzimas suelen estar continuamente regener�ndose y sus concentraciones suelen

mantenerse a unos niveles fijos en el interior de la c�lula: por ejemplo, el NADPH
es regenerado a trav�s de la ruta de las pentosas fosfato y la S-Adenosil metionina
por medio de la metionina adenosiltransferasa. Esta regeneraci�n continua significa
que incluso peque�as cantidades de coenzimas son utilizadas intensivamente. Por
ejemplo, el cuerpo humano gasta su propio peso en ATP cada d�a.55?

Termodin�mica

Gr�fica de las energ�as de las diferentes fases de una reacci�n qu�mica. Los
sustratos precisan mucha energ�a para alcanzar el estado de transici�n, pero una
vez alcanzado, se transforman en productos. La enzima estabiliza el estado de
transici�n, reduciendo la energ�a necesaria para formar los productos.
Al igual que sucede con todos los catalizadores, las enzimas no alteran el
equilibrio qu�mico de la reacci�n. Generalmente, en presencia de una enzima, la
reacci�n avanza en la misma direcci�n en la que lo har�a en ausencia de enzima,
solo que m�s r�pido. Sin embargo, en ausencia de enzima, podr�a producirse una
reacci�n espont�nea que generase un producto diferente debido a que en esas
condiciones, dicho producto diferente se forma m�s r�pidamente.

Adem�s, las enzimas pueden acoplar dos o m�s reacciones, por lo que una reacci�n
termodin�micamente favorable puede ser utilizada para favorecer otra reacci�n
termodin�micamente desfavorable. Por ejemplo, la hidr�lisis de ATP suele ser
utilizada para favorecer otras reacciones qu�micas.56?

Las enzimas catalizan reacciones qu�micas tanto en un sentido como en el contrario.

Nunca alteran el equilibrio, sino �nicamente la velocidad a la que es alcanzado.
Por ejemplo, la anhidrasa carb�nica cataliza su reacci�n en una u otra direcci�n
dependiendo de la concentraci�n de los reactantes, como se puede ver a
continuaci�n:

{\displaystyle \mathrm {CO_{2}+H_{2}O{\xrightarrow {.}}H_{2}CO_{3}} }

{\displaystyle \mathrm {CO_{2}+H_{2}O{\xrightarrow {.}}H_{2}CO_{3}} } (en tejidos;
alta concentraci�n de CO2)
{\displaystyle \mathrm {H_{2}CO_{3}{\xrightarrow {.}}CO_{2}+H_{2}O} }
{\displaystyle \mathrm {H_{2}CO_{3}{\xrightarrow {.}}CO_{2}+H_{2}O} } (en pulmones;
baja concentraci�n de CO2)
Si el equilibrio se ve muy desplazado en un sentido de la reacci�n, es decir, se
convierte en una reacci�n muy exerg�nica, la reacci�n se hace efectivamente
irreversible. Bajo estas condiciones, la enzima �nicamente catalizar� la reacci�n
en la direcci�n permitida desde un punto de vista termodin�mico.

Cin�tica
Art�culo principal: Cin�tica enzim�tica

Mecanismo para una reacci�n catalizada por una enzima con un �nico sustrato. La
enzima (E) une un sustrato (S) y genera un producto (P).
La cin�tica enzim�tica es el estudio de c�mo las enzimas se unen a sus sustratos y
los transforman en productos. Los datos de equilibrios utilizados en los estudios
cin�ticos son obtenidos mediante ensayos enzim�ticos.

En 1902, Victor Henri57? propuso una teor�a cuantitativa sobre la cin�tica

enzim�tica, pero sus datos experimentales no fueron muy �tiles debido a que la
importancia de la concentraci�n del ion de hidr�geno a�n no era considerada.
Despu�s de que Peter Lauritz S�rensen definiera la escala logar�tmica del pH e
introdujera el concepto de "tamp�n" (buffer) en 1909,58? el qu�mico alem�n Leonor
Michaelis y su postdoctoral canadiense Maud Leonora Menten repitieron los
experimentos de Henri confirmando su ecuaci�n, que actualmente es conocida como
cin�tica de Henri-Michaelis-Menten (o simplemente cin�tica de Michaelis-Menten).59?
Su trabajo fue desarrollado m�s en profundidad por George Edward Briggs y J. B. S.
Haldane, quienes obtuvieron las ecuaciones cin�ticas que se encuentran tan
ampliamente extendidas en la actualidad.60?
La mayor contribuci�n de Henri fue la idea de dividir las reacciones enzim�ticas en
dos etapas. En la primera, el sustrato se une reversiblemente a la enzima, formando
el complejo enzima-sustrato (tambi�n denominado complejo Michaelis). En la segunda,
la enzima cataliza la reacci�n y libera el producto.

Curva de saturaci�n de una reacci�n enzim�tica donde se muestra la relaci�n entre

la concentraci�n de sustrato y la velocidad de la reacci�n.
Las enzimas pueden catalizar hasta varios millones de reacciones por segundo. Por
ejemplo, la descarboxilaci�n no enzim�tica de la orotidina 5'-monofosfato tiene una
vida media de 78 millones de a�os. Sin embargo, cuando la enzima orotidina 5'-
fosfato descarboxilasa est� presente en el medio, ese mismo proceso tarda apenas 25
milisegundos.61? Las velocidades de las enzimas dependen de las condiciones de la
soluci�n y de la concentraci�n de sustrato. Aquellas condiciones que desnaturalizan
una prote�na, como temperaturas elevadas, pHs extremos o altas concentraciones de
sal, dificultan o impiden la actividad enzim�tica, mientras que elevadas
concentraciones de sustrato tienden a incrementar la actividad. Para encontrar la
m�xima velocidad de una reacci�n enzim�tica, la concentraci�n de sustrato se
incrementa hasta que se obtiene una tasa constante de formaci�n de producto (v�ase
la curva de saturaci�n representada en la figura de la derecha). La saturaci�n
ocurre porque, cuando la concentraci�n de sustrato aumenta, disminuye la
concentraci�n de enzima libre, que se convierte en la forma con sustrato unido
(ES). A la m�xima velocidad (Vmax) de la enzima, todos los sitios activos de dicha
enzima tienen sustrato unido, y la cantidad de complejos ES es igual a la cantidad
total de enzima. Sin embargo, Vmax es solo una de las constantes cin�ticas de la
enzima. La cantidad de sustrato necesario para obtener una determinada velocidad de
reacci�n tambi�n es importante. Este par�metro viene dado por la constante de
Michaelis-Menten (Km), que viene a ser la concentraci�n de sustrato necesaria para
que una enzima alcance la mitad de su velocidad m�xima. Cada enzima tiene un valor
de Km caracter�stico para un determinado sustrato, el cual puede decirnos c�mo de
af�n es la uni�n entre el sustrato y la enzima. Otra constante �til es kcat, que es
el n�mero de mol�culas de sustrato procesadas por cada sitio activo por segundo.

La eficiencia de una enzima puede ser expresada en t�rminos de kcat/Km, en lo que

se denomina constante de especificidad, que incorpora la constante de velocidad de
todas las fases de la reacci�n. Debido a que la constante de especificidad
contempla tanto la afinidad como la capacidad catal�tica, es un par�metro muy �til
para comparar diferentes enzimas o la misma enzima con diferentes sustratos. El
valor m�ximo te�rico de la constante de especificidad es denominado l�mite de
difusi�n tiene un valor de 108-109 (M-1 s-1). Llegados a este punto, cada colisi�n
de la enzima con su sustrato da lugar a la cat�lisis, con lo que la velocidad de
formaci�n de producto no se ve limitada por la velocidad de reacci�n, sino por la
velocidad de difusi�n. Las enzimas que poseen esta propiedad son llamadas enzimas
catal�ticamente perfectas o cin�ticamente perfectas. Ejemplos de este tipo de
enzimas son la triosa fosfato isomerasa, la anhidrasa carb�nica, la
acetilcolinesterasa, la catalasa, la fumarasa, la beta-lactamasa y la super�xido
dismutasa.

La cin�tica de Michaelis-Menten depende de la ley de acci�n de masas, que se deriva

partiendo de los supuestos de difusi�n libre y colisi�n al azar. Sin embargo,
muchos procesos bioqu�micos o celulares se desv�an significativamente de estas
condiciones, a causa de fen�menos como el crowding macromolecular, la separaci�n de
etapas entre enzima-sustrato-producto, o los movimientos moleculares uni- o
bidimensionales.62? No obstante, en estas situaciones se puede aplicar una cin�tica
de Michaelis-Menten fractal.63?64?65?66?

Algunas enzimas presentan una cin�tica m�s r�pida que la velocidad de difusi�n, lo
que en principio parecer�a ser imposible. Se han propuesto diversos mecanismos para
tratar de explicar este fen�meno. Uno de los modelos propone que algunas prote�nas
podr�an tener la capacidad de acelerar la cat�lisis secuestrando el sustrato y
orient�ndolo mediante campos el�ctricos dipolares. Otro modelo propone un mecanismo
de efecto t�nel cu�ntico, donde un prot�n o un electr�n pueden formar un t�nel a
trav�s de barreras de activaci�n, aunque existe cierta controversia en cuanto al
efecto t�nel que pueda generar un prot�n.67?68? El efecto t�nel mediado por
protones ha sido observado en triptamina.69? Esto sugiere que la cat�lisis
enzim�tica podr�a ser definida m�s exactamente como una "barrera", en lugar de como
hace el modelo tradicional, donde el sustrato requiere a la enzima para alcanzar
una barrera energ�tica m�s baja.

Inhibici�n
Art�culo principal: Inhibidor enzim�tico

Los inhibidores competitivos se unen reversiblemente al enzima, evitando la uni�n

del sustrato. Por otro lado, la uni�n del sustrato evita la uni�n del inhibidor.
As� pues, sustrato e inhibidor compiten por la enzima.

Tipos de inhibici�n seg�n la clasificaci�n introducida por W. W. Cleland.70?

Los inhibidores son mol�culas que regulan la actividad enzim�tica, inhibiendo su
actividad. A grandes rasgos, pueden clasificarse en reversibles e irreversibles.
Las irreversibles se unen covalentemente a la enzima sin posibilidad de revertir la
modificaci�n, siendo �tiles en farmacolog�a. Algunos de los f�rmacos que act�an de
este modo son la eflornitina, utilizada para tratar la tripanosomiasis africana,71?
la penicilina y la aspirina.

Las reversibles se unen de forma reversible a la enzima, pudiendo clasificarse a su

vez, seg�n la forma en que intervienen en la reacci�n, en competitivas,
acompetitivas y mixtas. Habitualmente, por su amplia presencia en multitud de
procesos, se habla tambi�n de inhibici�n no competitiva, que en realidad no es m�s
que una variante de la ya mencionada inhibici�n mixta. Sin embargo, por sus
caracter�sticas se suele presentar como opuesta a la competitiva, con la que es
comparada frecuentemente.

En la inhibici�n competitiva, el sustrato y el inhibidor no se pueden unir a la

misma enzima al mismo tiempo, como se muestra en la figura de la derecha.72? Esto
generalmente ocurre cuando el inhibidor tiene afinidad por el sitio activo de una
enzima en el cual tambi�n se une el sustrato; el sustrato y el inhibidor compiten
para el acceso al sitio activo de la enzima. Por ejemplo, el metotrexato es un
inhibidor competitivo de la enzima dihidrofolato reductasa, que cataliza la
reducci�n de dihidrofolato a tetrahidrofolato. La similitud entre las estructuras
del �cido f�lico y el metotrexato permite que se establezca una inhibici�n de tipo
competitivo. Este tipo de inhibici�n se puede superar con concentraciones
suficientemente altas del sustrato, es decir, dejando fuera de competici�n al
inhibidor. En la inhibici�n competitiva la velocidad m�xima de la reacci�n no
var�a, pero se necesitan concentraciones m�s elevadas de sustrato para alcanzar una
determinada velocidad, increment�ndose as� la Km aparente.
En la inhibici�n acompetitiva el inhibidor no puede unirse a la enzima libre, sino
�nicamente al complejo enzima-sustrato (ES). Una vez formado el complejo con el
inhibidor (EIS) la enzima queda inactiva. Este tipo de inhibici�n es poco com�n,
pero puede darse en enzimas multim�ticas.
La inhibici�n no competitiva es una forma de inhibici�n mixta donde la uni�n del
inhibidor con la enzima reduce su actividad pero no afecta la uni�n con el
sustrato. Como resultado, el grado de inhibici�n depende solamente de la
concentraci�n de inhibidor, independientemente de la concentraci�n de sustrato, con
lo que var�a el valor de la Vmax aparente. Sin embargo, como el sustrato a�n puede
unirse a la enzima, el valor de Km no var�a.
En la inhibici�n mixta, el inhibidor se puede unir a la enzima al mismo tiempo que
el sustrato. Sin embargo, la uni�n del inhibidor afecta la uni�n del sustrato, y
viceversa. Este tipo de inhibici�n se puede reducir, pero no superar al aumentar
las concentraciones del sustrato. Aunque es posible que los inhibidores de tipo
mixto se unan en el sitio activo, este tipo de inhibici�n resulta generalmente de
un efecto alost�rico donde el inhibidor se une a otro sitio que no es el sitio
activo de la enzima. La uni�n del inhibidor con el sitio alost�rico cambia la
conformaci�n (es decir, la estructura terciaria) de la enzima de modo que la
afinidad del sustrato por el sitio activo se reduce.

La coenzima �cido f�lico (izquierda) y el f�rmaco anti-cancer�geno metotrexato

(derecha) son muy similares en estructura. Como resultado, el metotrexato es un
inhibidor competitivo de muchas enzimas que utilizan folato.
En muchos organismos, los inhibidores pueden actuar como parte de un mecanismo de
realimentaci�n. Si una enzima produce una sustancia en demasiada cantidad en el
organismo, esta misma sustancia podr�a actuar como un inhibidor de la enzima al
inicio de la ruta que lo produce, deteniendo as� dicha producci�n cuando haya una
cantidad suficiente de la sustancia en cuesti�n. Este ser�a una forma de
realimentaci�n negativa. Las enzimas que se encuentran sujetas a este tipo de
regulaci�n suelen ser multim�ricas y poseer sitios alost�ricos donde se unen
sustancias reguladoras. Las gr�ficas que representan la velocidad de la reacci�n
frente a la concentraci�n de sustrato de estas enzimas no son hip�rboles, sino
sigmoidales (forma de S).

Usos de los inhibidores

Debido a que los inhibidores modulan la funci�n de las enzimas, suelen ser
utilizados como f�rmacos. Un t�pico ejemplo de un inhibidor que es utilizado como
f�rmaco es la aspirina, la cual inhibe las enzimas COX-1 y COX-2 implicadas en la
s�ntesis de un intermediario inflamatorio, las prostaglandinas, con lo que suprime
as� los efectos derivados, el dolor y la inflamaci�n. Sin embargo, otros
inhibidores enzim�ticos act�an como venenos. Por ejemplo, el cianuro es un
inhibidor irreversible que se une a los �tomos de hierro y cobre en el sitio activo
de la citocromo c oxidasa de c�lulas animales (las plantas son resistentes al
cianuro), bloqueando as� la respiraci�n celular.73?

Funci�n biol�gica
Las enzimas presentan una amplia variedad de funciones en los organismos vivos. Son
indispensables en la transducci�n de se�ales y en procesos de regulaci�n,
normalmente por medio de quinasas y fosfatasas.74? Tambi�n son capaces de producir
movimiento, como es el caso de la miosina al hidrolizar ATP para generar la
contracci�n muscular o el movimiento de ves�culas por medio del citoesqueleto.75?
Otro tipo de ATPasas en la membrana celular son las bombas de iones implicadas en
procesos de transporte activo. Adem�s, las enzimas tambi�n est�n implicadas en
funciones mucho m�s ex�ticas, como la producci�n de luz por la luciferasa en las
luci�rnagas.76? Los virus tambi�n pueden contener enzimas implicadas en la
infecci�n celular, como es el caso de la integrasa del virus HIV y de la
transcriptasa inversa, o en la liberaci�n viral, como la neuraminidasa del virus de
la gripe.

Una importante funci�n de las enzimas es la que presentan en el sistema digestivo

de los animales. Enzimas tales como las amilasas y las proteasas son capaces de
degradar mol�culas grandes (almid�n o prote�nas, respectivamente) en otras m�s
peque�as, de forma que puedan ser absorbidas en el intestino. Las mol�culas de
almid�n, por ejemplo, que son demasiado grandes para ser absorbidas, son degradadas
por diversas enzimas a mol�culas m�s peque�as como la maltosa, y finalmente a
glucosa, la cual s� puede ser absorbida a trav�s de las c�lulas del intestino.
Diferentes enzimas digestivas son capaces de degradar diferentes tipos de
alimentos. Los rumiantes que tienen una dieta herb�vora, poseen en sus intestinos
una serie de microorganismos que producen otra enzima, la celulasa, capaz de
degradar la celulosa presente en la pared celular de las plantas.77?
Varias enzimas pueden actuar conjuntamente en un orden espec�fico, creando as� una
ruta metab�lica. En una ruta metab�lica, una enzima toma como sustrato el producto
de otra enzima. Tras la reacci�n catal�tica, el producto se transfiere a la
siguiente enzima y as� sucesivamente. En ocasiones, existe m�s de una enzima capaz
de catalizar la misma reacci�n en paralelo, lo que permite establecer una
regulaci�n m�s sofisticada: por ejemplo, en el caso en que una enzima presenta una
actividad constitutiva pero con una baja constante de actividad y una segunda
enzima cuya actividad es inducible, pero presenta una mayor constante de actividad.

Las enzimas determinan los pasos que siguen estas rutas metab�licas. Sin las
enzimas, el metabolismo no se producir�a a trav�s de los mismos pasos, ni ser�a lo
suficientemente r�pido para atender las necesidades de la c�lula. De hecho, una
ruta metab�lica como la gluc�lisis no podr�a existir sin enzimas. La glucosa, por
ejemplo, puede reaccionar directamente con el ATP de forma que quede fosforilada en
uno o m�s carbonos. En ausencia de enzimas, esta reacci�n se producir�a tan
lentamente que ser�a insignificante. Sin embargo, si se a�ade la enzima hexoquinasa
que fosforila el carbono 6 de la glucosa y se mide la concentraci�n de la mezcla en
un breve espacio de tiempo se podr� encontrar �nicamente glucosa-6-fosfato a
niveles significativos. Por tanto, las redes de rutas metab�licas dentro de la
c�lula dependen del conjunto de enzimas funcionales que presenten.

Control de la actividad
La actividad enzim�tica puede ser controlada en la c�lula principalmente de estas
cinco formas:

Producci�n de la enzima (a nivel de la transcripci�n o la traducci�n): la s�ntesis

de una enzima puede ser favorecida o desfavorecida en respuesta a determinados
est�mulos recibidos por la c�lula. Esta forma de regulaci�n g�nica se denomina
inducci�n e inhibici�n enzim�tica. Por ejemplo, las bacterias podr�an adquirir
resistencia a antibi�ticos como la penicilina gracias a la inducci�n de unas
enzimas llamadas beta-lactamasas, que hidrolizan el anillo beta-lact�mico de la
mol�cula de penicilina. Otro ejemplo, son las enzimas presentes en el h�gado
denominadas citocromo P450 oxidasas, las cuales son de vital importancia en el
metabolismo de drogas y f�rmacos. La inducci�n o inhibici�n de estas enzimas puede
dar lugar a la aparici�n de interacciones farmacol�gicas.
Compartimentalizaci�n de la enzima: las enzimas pueden localizarse en diferentes
compartimentos celulares, de modo que puedan tener lugar diferentes rutas
metab�licas de forma independiente. Por ejemplo, los �cidos grasos son sintetizados
por un conjunto de enzimas localizadas en el citosol, en el ret�culo endoplasm�tico
y en el aparato de Golgi, y posteriormente, dichos �cidos grasos son utilizados por
otro conjunto de enzimas diferentes como fuente energ�tica en la mitocondria, a
trav�s de la �-oxidaci�n.78?
Inhibidores y activadores enzim�ticos: las enzimas pueden ser activadas o inhibidas
por ciertas mol�culas. Por ejemplo, el producto final de una ruta metab�lica suele
actuar como inhibidor de alguna de las enzimas implicadas en las primeras
reacciones de la ruta, estableciendo as� una realimentaci�n negativa que regula la
cantidad de producto final obtenido por esa ruta. Este mecanismo de realimentaci�n
negativa permite ajustar efectivamente la velocidad de s�ntesis de los metabolitos
intermedios con la demanda de la c�lula, y permite distribuir econ�micamente
materiales y energ�a para evitar exceso o escasez de los productos finales. Este
control enzim�tico permite mantener un ambiente relativamente estable en el
interior de los organismos vivos.
Modificaci�n postraduccional de enzimas: las enzimas pueden sufrir diversas
modificaciones postraduccionales como la fosforilaci�n, la miristoilaci�n y la
glicosilaci�n. Por ejemplo, en la respuesta a insulina, se produce la fosforilaci�n
de multitud de enzimas, como la de la gluc�geno sintasa, que ayuda en el control de
la s�ntesis o degradaci�n del gluc�geno y permite a la c�lula responder a las
variaciones de los niveles de az�car en sangre.79? Otro ejemplo de modificaci�n
postraduccional es la degradaci�n de la cadena polipept�dica. La quimiotripsina,
una proteasa digestiva, es sintetizada en una forma inactiva, quimiotripsin�geno,
en el p�ncreas y transportada en este estado hasta el est�mago, donde ser�
activada. De este modo se evita que la enzima digiera el p�ncreas y los dem�s
tejidos por los que pasa antes de llegar al est�mago. Este tipo de precursor
inactivo de una enzima es denominado zim�geno.
Activaci�n dependiente del ambiente: algunas enzimas pueden ser activadas cuando
pasan de un ambiente con unas condiciones a otro con condiciones diferentes, como
puede ser el paso del ambiente reductor del citoplasma al ambiente oxidativo del
periplasma, el paso de un ambiente con elevado pH a otro con bajo pH, etc. Por
ejemplo, la hemaglutinina del virus de la gripe es activada mediante un cambio
conformacional que se produce cuando el pH del medio es suficientemente �cido, lo
cual ocurre cuando el virus entra en el interior de la c�lula a trav�s de un
lisosoma.80?
Implicaciones en enfermedades

Estructura tridimensional de la enzima fenilalanina hidroxilasa (PDB 1KW0 ).

Debido a que es necesario un fuerte control de la actividad enzim�tica para la
homeostasis, cualquier fallo en el funcionamiento (mutaci�n, incremento o reducci�n
de la expresi�n o deleci�n) de una �nica enzima cr�tica puede conducir al
desarrollo de una enfermedad gen�tica. La importancia de las enzimas se pone de
manifiesto en el hecho de que una enfermedad letal puede ser causada por el mal
funcionamiento de un �nico tipo de enzima de todos los miles de tipos que existen
en nuestro cuerpo.

Un ejemplo de esto es el tipo m�s com�n de fenilcetonuria. En esta enfermedad

gen�tica se produce una mutaci�n de un �nico amino�cido en la fenilalanina
hidroxilasa, una enzima que cataliza la primera reacci�n de la ruta de degradaci�n
de la fenilalanina y de compuestos relacionados. Al ser esta enzima inactiva, se
acumulan una serie de productos que terminan dando lugar a la aparici�n de retardo
mental si no se recibe tratamiento.81?

Otro ejemplo es cuando se produce una mutaci�n en los genes de la l�nea germinal
que codifican las enzimas implicadas en la reparaci�n del ADN. En este caso, al no
repararse adecuadamente el ADN de las c�lulas, se acumulan mutaciones que suelen
derivar en el desarrollo de diversos tipos de c�ncer hereditarios, como la
xerodermia pigmentosa.

Clasificaci�n y nomenclatura de enzimas

El nombre de una enzima suele derivarse del sustrato o de la reacci�n qu�mica que
cataliza, con la palabra terminada en -asa. Por ejemplo, lactasa proviene de su
sustrato lactosa; alcohol deshidrogenasa proviene de la reacci�n que cataliza que
consiste en "deshidrogenar" el alcohol; ADN polimerasa proviene tambi�n de la
reacci�n que cataliza que consiste en polimerizar el ADN.

La Uni�n Internacional de Bioqu�mica y Biolog�a Molecular ha desarrollado una

nomenclatura para identificar a las enzimas basada en los denominados N�meros EC.
De este modo, cada enzima queda registrada por una secuencia de cuatro n�meros
precedidos por las letras "EC". El primer n�mero clasifica a la enzima seg�n su
mecanismo de acci�n. A continuaci�n se indican las seis grandes clases de enzimas
existentes en la actualidad:

EC1 Oxidorreductasas: catalizan reacciones de oxidorreducci�n o redox. Precisan la

colaboraci�n de las coenzimas de oxidorreducci�n (NAD+, NADP+, FAD) que aceptan o
ceden los electrones correspondientes. Tras la acci�n catal�tica, estas coenzimas
quedan modificadas en su grado de oxidaci�n, por lo que deben ser recicladas antes
de volver a efectuar una nueva reacci�n catal�tica. Ejemplos: deshidrogenasas,
peroxidasas.
EC2 Transferasas: transfieren grupos activos (obtenidos de la ruptura de ciertas
mol�culas) a otras sustancias receptoras. Suelen actuar en procesos de
interconversi�n de monosac�ridos, amino�cidos, etc. Ejemplos: transaminasas,
quinasas.
EC3 Hidrolasas: catalizan reacciones de hidr�lisis con la consiguiente obtenci�n de
mon�meros a partir de pol�meros. Act�an en la digesti�n de los alimentos,
previamente a otras fases de su degradaci�n. La palabra hidr�lisis se deriva de
hidro ? 'agua' y lisis ? 'disoluci�n'. Ejemplos: glucosidasas, lipasas, esterasas.
EC4 Liasas: catalizan reacciones en las que se eliminan grupos H2O, CO2 y NH3 para
formar un doble enlace o a�adirse a un doble enlace. Ejemplos: descarboxilasas,
liasas.
EC5 Isomerasas: act�an sobre determinadas mol�culas obteniendo o cambiando de ellas
sus is�meros funcionales o de posici�n, es decir, catalizan la racemizaci�n y
cambios de posici�n de un grupo en determinada mol�cula obteniendo formas
isom�ricas. Suelen actuar en procesos de interconversi�n. Ejemplo: epimerasas
(mutasa).
EC6 Ligasas: catalizan la degradaci�n o s�ntesis de los enlaces denominados
"fuertes" mediante el acoplamiento a mol�culas de alto valor energ�tico como el
ATP. Ejemplos: sintetasas, carboxilasas.
Aplicaciones industriales
Las enzimas son utilizadas en la industria qu�mica, y en otros tipos de industria,
en donde se requiere el uso de catalizadores muy especializados. Sin embargo, las
enzimas est�n limitadas tanto por el n�mero de reacciones que pueden llevar a cabo
como por su ausencia de estabilidad en solventes org�nicos y altas temperaturas.
Por ello, la ingenier�a de prote�nas se ha convertido en un �rea de investigaci�n
muy activa donde se intentan crear enzimas con propiedades nuevas, bien mediante
dise�o racional, bien mediante evoluci�n in vitro.82?83? Estos esfuerzos han
comenzado a tener algunos �xitos, obteni�ndose algunas enzimas que catalizan
reacciones no existentes en la naturaleza.84?

A continuaci�n se muestra una tabla con diversas aplicaciones industriales de las

enzimas:

Aplicaci�n Enzimas utilizadas Usos

Procesado de alimentos

La amilasa cataliza la degradaci�n del almid�n en az�cares sencillos.

Amilasas de hongos y plantas. Producci�n de az�cares desde el almid�n, como por
ejemplo en la producci�n de jarabe de ma�z.85? En la cocci�n al horno, cataliza la
rotura del almid�n de la harina en az�car. La fermentaci�n del az�car llevada a
cabo por levaduras produce el di�xido de carbono que hace "subir" la masa.
Proteasas Los fabricantes de galletas las utilizan para reducir la cantidad de
prote�nas en la harina.
Alimentos para beb�s Tripsina Para pre-digerir el alimento dirigido a beb�s.
Elaboraci�n de cerveza

Cebada germinada utilizada para la elaboraci�n de malta.

Las enzimas de la cebada son liberadas durante la fase de molido en la elaboraci�n
de la cerveza. Las enzimas liberadas degradan el almid�n y las prote�nas para
generar az�cares sencillos, amino�cidos y p�ptidos que son usados por las levaduras
en el proceso de fermentaci�n.
Enzimas de cebada producidas a nivel industrial Ampliamente usadas en la
elaboraci�n de cerveza para sustituir las enzimas naturales de la cebada.
Amilasa, glucanasa y proteasas Digieren polisac�ridos y prote�nas en la malta.
Betaglucanasas y arabinoxilanasas Mejoran la filtraci�n del mosto y la cerveza.
Amiloglucosidasas y pululanasas Producci�n de cerveza baja en calor�as y ajuste
de la capacidad de fermentaci�n.
Proteasas Eliminan la turbidez producida durante el almacenamiento de la cerveza.
Acetolactatodecarboxilasa (ALDC) Incrementa la eficiencia de la fermentaci�n
mediante la reducci�n de la formaci�n de diacetilo.86?
Zumos de frutas Celulasas, pectinasas Aclarado de zumos de frutos.
Industria l�ctea

Queso de Roquefort.
Renina, derivado del est�mago de animales rumiantes j�venes (como terneros y
ovejas). Producci�n de queso, usada para hidrolizar prote�nas.
Enzimas producidas por bacterias Actualmente, cada vez m�s usadas en la
industria l�ctea.
Lipasas Se introduce durante el proceso de producci�n del queso Roquefort para
favorecer la maduraci�n.
Lactasas Rotura de la lactosa en glucosa y galactosa.
Digesti�n de carne Papa�na Ablandamiento de la carne utilizada para
cocinar.
Industria del almid�n

Glucosa.

Fructosa.
Amilasas, amiloglucosidasas y glucoamilasas Conversi�n del almid�n en glucosa y
diversos az�cares invertidos.
Glucosa isomerasa Conversi�n de glucosa en fructosa durante la producci�n de jarabe
de ma�z partiendo de sustancias ricas en almid�n. Estos jarabes potencian las
propiedades edulcorantes y reducen las calor�as mejor que la sacarosa y manteniendo
el mismo nivel de dulzor.
Industria del papel

Una f�brica de papel en Carolina del Sur.

Amilasas, xilanasas, celulasas y ligninasas Degradaci�n del almid�n para
reducir su viscosidad, a�adiendo apresto. Las xilanasas reducen el blanqueador
necesario para la decoloraci�n; las celulasas alisan las fibras, favorecen el
drenaje de agua y promueven la eliminaci�n de tintas; las lipasas reducen la
oscuridad y las ligninasas eliminan la lignina para ablandar el papel.
Industria del biofuel

Celulosa en 3D.
Celulasas Utilizadas para degradar la celulosa en az�cares que puedan ser
fermentados.
Ligninasas Utilizada para eliminar residuos de lignina.
Detergentes biol�gicos Principalmente proteasas, producidas de forma extracelular
por bacterias. Utilizadas para ayudar en la eliminaci�n de tintes proteicos de
la ropa en las condiciones de prelavado y en las aplicaciones directas de
detergente l�quido.
Amilasas Detergentes de lavadoras para eliminar residuos resistentes de almid�n.
Lipasas Utilizadas para facilitar la eliminaci�n de tintes grasos y oleosos.
Celulasas Utilizadas en suavizantes biol�gicos.
Limpiadores de lentes de contacto Proteasas Para eliminar restos proteicos de
las lentes de contacto y as� prevenir infecciones.
Industria del hule Catalasa Para generar ox�geno desde el per�xido, y as�
convertir el l�tex en hule espumoso.
Industria fotogr�fica Proteasa (ficina) Disolver la gelatina de las pel�culas
fotogr�ficas usadas, permitiendo as� la recuperaci�n de su contenido en plata.
Biolog�a molecular

ADN de doble h�lice.

Enzimas de restricci�n, ADN ligasa y polimerasas Utilizadas para manipular el
ADN mediante ingenier�a gen�tica. De gran importancia en farmacolog�a, agricultura,
medicina y criminal�stica. Esenciales para digesti�n de restricci�n y para la
reacci�n en cadena de la polimerasa.
V�ase tambi�n