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1. ¿Qué es una solución tapón o buffer? ¿Cómo se regula el pH?

Un tampón o buffer es una o varias sustancias químicas que afectan a la


concentración de los iones de hidrógeno (o hidronios) en el agua. Siendo que pH no
significa otra cosa que potencial de hidrogeniones (o peso de hidrógeno), un "buffer"
(o "amortiguador") lo que hace es regular el pH.

Cuando un "buffer" es añadido al agua, el primer cambio que se produce es que el


pH del agua se vuelve constante. De esta manera, ácidos o bases (álcalis = bases)
adicionales no podrán tener efecto alguno sobre el agua, ya que esta siempre se
estabilizará de inmediato.

Las soluciones amortiguadoras, también conocidas como muelles buffer o tampón,


son disoluciones que están compuestas por el ion común de un ácido débil o una base
débil y el mismo ion común en una sal conjugada, ambos componentes deben de
estar presentes.

También se dice que una solución es amortiguadora, reguladora o tampón si la [H+],


es decir el pH de una solución no se ve afectada significativamente por la adición de
pequeñas cantidades o volúmenes de ácidos y bases.

o La regulación del ph consiste en lograr la desaparición de los H+ sobrantes o


reponer los faltantes y para estos fines se cuenta con el sistema de
amortiguadores (buffer).

o Además de este sistema de amortiguadores se realiza el intercambio iónico y los


mecanismos respiratorios y renales que son los responsables de los ajustes
necesarios para la regulación del ph.
2 ¿Qué entiende por punto isoeléctrico de las proteínas?

El punto isoeléctrico es el pH al que una sustancia anfótera tiene carga neta cero.
El concepto es particularmente interesante en los aminoácidos y también en las
proteínas. A este valor de pH la solubilidad de la sustancia es casi nula. Para
calcularlo se deben utilizar los pKa.

(Los pKa a considerar para esta ecuación, en una tabla de pH, son los que
contienen a la especie química con carga igual a cero, cuando tienen más de un
pKa).

Las moléculas complejas, tales como las proteínas, se combinan con los iones
hidrógeno y con otros iones presentes en la disolución, dando lugar a la carga
neta de la molécula. A la concentración de iones hidrógeno, o al pH, para el cual
la concentración del ion híbrido de una proteína es máxima y el movimiento
neto de las moléculas de soluto en un campo eléctrico es prácticamente nulo, se
le denomina punto isoeléctrico.
Los aminoácidos pueden existir como sal interna, llamada zwitterión. Esto
ocurre porque un electrón del oxígeno del grupo carboxilo es atraído por el
grupo amino NH2(ya que a al nitrógeno le sobraban dos electrones de
valencia)que está en posición alfa y quedando este como grupo amoníaco NH3+

3. ¿Qué es el rayo monocromático?

Es un medio homogéneo donde la luz se propaga en trayectorias rectilíneas.


Es aquella que está formada por componentes de un solo color. Es decir, que
tiene una sola longitud de onda, correspondiente al color. (A diferencia de la luz
blanca, que está formada por muchos componentes). Es decir, que tiene una sola
longitud de onda, correspondiente al color. Ejemplo de ello son los diodos láser,
diodos infrarrojos, lámparas de vapor de sodio (la cual, podemos decir que es
casi monocromática, ya que emite luz amarilla que comprende las dos
longitudes de onda de 589 nm y 600 nm).
El ejemplo más representativo de este tipo de luz son los diodos láser, puesto
que su longitud de onda varía sólo algunas milésimas de nanómetro. Cabe
señalar que la monocromaticidad pura no existe como tal, así que se trata, pues,
de una característica ideal.
4. ¿Qué interpretación le da a los tubos 1, 2, 3, 4, 5 Y 6 del primer
experimento?

a) En el tubo 1: Está presente el dador de electrones (2,6 diclorfenol indofenol),


pero no está presente el homogenizado hepático, por lo cual no se produce
reacción.
b) En el tubo2: Está presente el dador de electrones, el homogenizado hepático,
pero no está presente el succinato, que es el sustrato, por lo cual no se
produce reacción.
c) En el tubo 3: Está presente el dador de electrones, el sustrato, el
homogenizado hepático, por lo cual se completa la reacción y se obtiene que
se colorea de color azul, dando por hecho que el ciclo se completa.
d) En el tubo 4: Está presente el dador de electrones, el sustrato, el
homogenizado hepático, pero la presencia de un inhibidor de la cadena
respiratoria como el malonato (bloquea al inicio de la cadena respiratoria), no
permite que se lleve a cabo el ciclo, por lo cual no se produce reaccion.
e) En el tubo 5: Está presente el dador de electrones, el sustrato, el
homogenizado hepático, pero la presencia del inhibidor de la cadena
respiratoria, cianuro de sodio, quien bloquea al final de la cadena respiratoria,
no permite que se lleve a cabo la reacción.
f) En el tubo 6: Para el último tubo se ha colocado otro inhibidor, un
barbiturato. Este produce un bloqueo a nivel del complejo I impidiendo la
oxidación de los sustratos que se comunican directamente con la cadena
respiratoria, mediante una deshidrogenasa enlazada al NAD; es decir impiden
la oxidación del NADH. La oxidación del FADH2, generado en la reacción de
la Succinato deshidrogenasa, no es afectada porque está mediada por el
complejo II. Por este motivo la cadena aún puede proceder y se evidencia con
el color azul..

5. ¿Qué interpretación le da a los tubos 1, 2, 3, 4, 5 Y 6 del segundo


experimento?

a) Tubo 1: Esta presente la p fenilendiamina, que es un dador de hidrógenos,


pero no hay homogenizado hepático (no se aprecia la cadena respiratoria), lo
cual no se presenta reacción.
b) Tubo 2: Está presente la p fenilendiamina, y el homogenizado hepático por lo
cual se lleva a cabo la reacción y se colorea de color rojo. En este tubo si se
va apreciar la cadena respiratoria ya que se cuenta con los componentes
esenciales para su desarrollo.
c) Tubo 3: Está presente la p fenilendiamina y el homogenizado, pero está
presente el inhibidor como el cianuro de sodio (interviene a nivel del
citocromo impidiendo el flujo de electrones hacai el aceptor final que es el
oxígeno), por lo que no se lleva a cabo la reacción.
d) Tubo 4: Está presente la p fenilendiamina y el homogenizado, pero está
presente el inhibidor como el malonato. Se aprecia un cambio de color en la
solucion lo que significa que hay funcionamiento normal en el transporte de
electrones a pesar de la presencia del malonato
e) Tubo 5: Está presente la p fenilendiamina y el homogenizado, pero está
presente el inhibidor como el barbiturato, que inhibe la cadena respiratoria,
por lo cual no se produce reacción.
6. Señale y comente sobre qué tipos de lipoproteínas transportan los
diferentes tipos de colesterol en la sangre y que características tienen.

En esencia, las lipoproteínas están agrupadas en 3 categorías principales:

 Los lípidos de la dieta son principalmente, triacilglicerol, y se hidrolizan a


monoacillgliceroles y ácidos grasos en el intestino, luego se reesterifican en la
mucosa intestinal. Aquí se empaquetan con las proteínas y se secretan en el sistema
linfático y, posteriormente, en la corriente sanguínea como quilomicron las
lipoproteínas plasmáticas más grandes, estas lipoproteínas además contienen
nutrientes liposolubles como las vitaminas. Los Quilomicrones (QM) y las
proteínas de muy baja densidad o VLDL. Son relativamente bajas en proteínas,
fosfolípidos y colesterol, pero altas en triglicéridos (55 a 95 %). Estas partículas
son denominadas “lipoproteínas ricas en triglicéridos”

 Lipoproteínas de densidad intermedia o IDL y lipoproteínas de baja densidad o


LDL. Están caracterizadas por elevados niveles de colesterol, principalmente en la
forma de ésteres colesterílicos. La segunda forma de colesterol mencionada (LDL)
es altamente insoluble. En virtud de que hasta el 50 % de la masa de LDL es
colesterol, no resulta sorprendente que el LDL tenga un rol significativo en el
desarrollo de la enfermedad aterosclerótica.
 Lipoproteínas de alta densidad o HDL se secretan y sintetizan en el hígado y el
intestino. Una función importante de HDL es actuar como depósito para apo C y
apo E requeridas en el metabolismo de quilomicrones. La HDL recién formada
consiste en bicapas de fosfolipido discordes que contienen apo A y colesterol
libre. Los aspectos notables de estas partículas son su alto contenido de proteína
(50 %) y su relativamente alto contenido de fosfolípidos (30 %). Generalmente, las
HDL son divididas en dos subclases: HDL2 y HDL3. Las HDL2 son grandes y
menos densas; las HDL3 son menores y más densas.
7. En que se fundamenta la purificación de una enzima por sephadex?

El Sephadex en el nombre comercial de particulas de gel de dextramo de enlaces


cruzados, empleado en filtracción por del; las dimensiones de las partículas se
graduan para reparar sustancias de diversos pesos atómicos. Por ello se puede
afirmar que la purificación con esta sustancia se fundamenta en el tamaño
molecular de la enzima es lo bastante pequeño como para separarlo por el
Sephadex de partículas más grandes que la acompañan.
La mezcla de pequeñas esferas insolubles en esta (Sephadex) que han sido
unidas entre si para dejar poros de determinado tamaño. Es decir, es un método
de separación de moléculas de diferentes tamaños al atravezar el gel colocado en
una columna. El fundamento de la filtración por geles (método de separación) es
la propiedad que tiene el Sephadez de excluir los solutos de peso molecular
grande, mientras que es accesible, para la difusión de moléculas de pequeño
peso molecular, que difunden fácilmente. Así el Sephadex 6-25 las excluye con
un peso de 40 a 50 000 y las nuevas esféras de Sehadex excluyentes o Sephadex
excluyen proteínas y agregados con pesos moleculares de varios millones.
El Sephadex es una de las matrices que primero se han empleado. Se trata de
perlas de un polímero polisacárido preparado con diferentes tamaños de poro: G-
10, G-25, G-50, G-75, G-100 y G-200. La primera de ellas se emplea para
desalar muestras porque el diámetro de sus poros solo permite el paso de
moléculas pequeñas (no más de 1.000 kDa); la última permite la separación de
moléculas de masa molecular entre 500 y 5 kDa. Este tipo de matriz está
disponible en dos formas: coarse y fine, la primera permite flujos superiores,
pero la resolución obtenida es menor. Con todo, la resolución posible con este
tipo de matriz es pobre.

8. Factores de riesgo para elevar los niveles de Urea y ácido úrico.

Úrea:

El ciclo de la urea es un proceso metabólico en el cual los desechos (nitrógeno)


de la descomposición de las proteínas de la dieta son incorporados por el hígado
en una forma (llamada urea) que se puede eliminar del organismo a través de la
orina. Varias afecciones hereditarias pueden ocasionar problemas con este
proceso de eliminación de desechos. Estas son enfermedades genéticas
ocasionadas por la falta de un gen que produce enzimas vitales necesarias para el
ciclo de la urea y algunas de ellas son:

o Deficiencia de ornitinatranscarbamilasa (OTAC).


o Citrulinemia
o Deficiencia de arginasa
o Aciduria argininosuccínica
o Deficiencia de carbamil-fosfato sintetasa (CPS)
o Deficiencia de N-acetil-glutamato sintetasa (NAGS)

Ácido úrico:

 El estrés en general puede elevar los niveles de ácido úrico.


 La utilización de contrastes radiológicos iodados.
 Ciertos productos de la dieta la cafeína, el alcohol.
 Medicamentos que pueden aumentar el ácido úrico como son los
diuréticos tiazídicos (clortalidona, hidroclorotiazida, indapamida
xipamida), la aspirina a dosis bajas, y las teofilinas.
 Los niveles altos de ácido úrico o hiperuricemia se asocian normalmente
con cifras altas de presión arterial o hipertensión. Esta elevación de los
niveles de ácido úrico en la hipertensión puede estar ocasionada por una
mala función renal, uso de fármacos diuréticos u otras circunstancias.
 Por tanto, pese a que es un hecho que la hiperuricemia se relaciona con la
hipertensión, clásicamente no se le ha considerado un factor causal per
se y tampoco como un “verdadero” factor de riesgo cardiovascular.
 El ácido úrico es una sustancia de desecho que genera el propio
organismo, derivada de diversos procesos metabólicos. Su acumulación
en diferentes partes del cuerpo –generalmente articulaciones- produce la
gota.

9. ¿Qué es ictericia? Explique Bioquímicamente.

La ictericia es la coloración amarillenta de la piel y mucosas debida a un


aumento de la bilirrubina (valores normales de 0,3-1 mgr/dl)que se va a
acumular en los tejidos, sobre todo aquellos con mayor número de fibras
elásticas (paladar, conjuntiva...). Se hace clínicamente evidente cuando la
bilirrubina es mayor de 2-2,5 mgr/dl. El aumento de la bilirrubina puede ser a
expensas de la fracción no conjugada o indirecta de la bilirrubina (BI), esta
bilirrubina es liposoluble y no se filtra por el riñón por lo que no aparece coluria.
Cuando el aumento es a expensas de la conjugada (BD) o bilirrubina directa, al
ser hidrosoluble se filtra por riñón apareciendo coluria. Puede haber aumentos de
ambas fracciones, se habla entonces de hiperbilirrubinemia mixta.
Bilirrubina no Conjugada: relacionada a ictericia Prehepática; no hay coluria,
ni acolia.

Bilirrubina Conjugada: relacionada a ictericia hepática y post hepática.

La ictericia se clasifica en tres tipos:


Pre hepática: se debe a la liberación de bilirrubina no conjugada por destrucción
de Eritrocitos. ej: Anemia Hemolítica
Hepática: se debe a problemas con el árbol biliar dentro del hígado que puede
ser por destrucción del hepatocito, así como alteraciones del flujo por estos
conductos. ej: Hepatitis, cirrosis hepática.
Post hepática: Se debe a la obstrucción del colédoco ya sea por un cálculo a
nivel de Vesícula biliar, o incluso por la compresión originada por un cáncer de
cabeza de páncreas.

 METABOLISMO DE LA BILIRRUBINA
La razón biológica de la existencia de la bilirrubina obedece fundamentalmente
a una necesidad del organismo de excretar el grupo HEM después de que este a
sufrido una serie de transformaciones bioquímicas absolutamente esenciales
para su excreción. Si no existiera la bilirrubina y sus vías metabólicas, la síntesis
del grupo HEM y como consecuencia la síntesis de otras moléculas esenciales
tales como la hemoglobina, mioglobina, citocromos, etc., no seria posible, ya
que dicho grupo HEM al acumularse ejerce un control inhibitorio de la síntesis
de sus precursores. La bilirrubina es el producto final del grupo HEM
aproximadamente el 80% de la bilirrubina proviene de la destrucción diaria de
los glóbulos rojos, el otro 20% proviene de una eritropoyesis inefectiva de la
medula ósea y en el hígado de las enzimas microsomicas P-450 y citocromo B-
5. Al envejecer los sistemas metabólicos de los hematíes se hacen menos activos
y más frágiles, en este momento la célula se rompe, al pasar a través de un punto
estrecho de la circulación, lo que ocurre principalmente en el bazo, y la
hemoglobina liberada es fagocitada casi de inmediato por los macrófagos en
muchas partes del organismo, especialmente en las células de kupffer hepáticas,
en el bazo y medula ósea.
La HEM oxigenasa actúa sobre la hemoglobina formando cantidades
equimolares de monóxido de carbono hierro y biliverdina. El hierro resultante es
liberado a la sangre, para que sea transportado por la transferrina a la medula
ósea para la producción de nuevos hematíes, o al hígado y otros tejidos para él
almacenarlo en forma de ferretina. El otro resultado de la desintegración de la
hemoglobina es la biliverdina la cual es convertida en bilirrubina no conjugada
gracias a la enzima biliverdina reductasa.

Dicha sustancia es transportada en la sangre ligada a la albúmina a través de dos


centros de fijación; uno de alta afinidad y otra de baja afinidad. La máxima
capacidad de fijación es de dos moles de bilirrubina por una mol de albúmina.

Ya en la célula hepática, la albúmina se une a un receptor especifico, y el


hepatocito toma la bilirrubina y la une a unas enzimas (ligandinas & proteínas
y-z), para ser transportada al retículo endoplasmatico. Allí la bilirrubina
indirecta se convierte en directa por acción de la glucoronil transferasa, que
forma monoglucoronido de bilirrubina (80%) y sulfato de bilirrubina (20%),
luego mediante un proceso activo la bilirrubina es excretada en los canalículos
biliares y de allí al intestino. Una vez en el intestino, aproximadamente la mitad
de la bilirrubina conjugada se convierte por acción de las bacterias en
urobilinogeno, que es muy soluble. Siendo una parte de este reabsorbido en la
mucosa intestinal y va a la sangre. La otra porción se vuelve a excretar de nuevo
por el hígado al intestino, pero un 10% la excretan los riñones a la orina.
Valores normales
 Bilirrubina directa 0,1 a 0,3 mg/100 ml
 Bilirrubina indirecta menor de 1,0 mg/ml
 Bilirrubina total 0,3 a 1,0 mg/100 ml

10. ¿Qué aplicación tiene en la evaluación de dietas?

Es de vital importancia conocer el IMC para poder evaluar la dieta que viene
siguiendo el paciente. Si su IMC está en valores muy altos indicando altos
grados de obesidad, entonces su dieta está siendo muy alta en carbohidratos,
grasas, por lo que se recomendaría cambiar la dieta a una dieta MBC (muy baja
en calorías). Por otro lado, si el paciente muestra un IMC con valores muy bajos
señalando desnutrición, se aconseja cambiar inmediatamente la dieta que viene
tomando por una dieta que le brinde mucha más calorías.

Así tenemos:

 Dieta hipocalórica: Cuando una persona desea o necesita bajar de peso se


le planea una dieta de reducción o hipocalórica. Lo mismo cuando sufre una
enfermedad de alguna clase y requiere especial cuidado en algún aspecto de
su alimentación.

 Dieta hipercalórica: cuando una persona desea alcanzar un peso ideal


según edad y talla o necesita aumentar de peso; debido a que su IMC indica
desnutrición o bajo de peso.

El IMC, puede dar indicios, de alguna enfermedad. Y a partir de ahí dar un


adecuado soporte nutricional (dieta) como tratamiento, para la mejoría del
paciente.

Si el IMC está dentro de sus valores normales indicará una evolucion positiva
del paciente, sin embargo si se aleja de los V. N. indicará que el paciente no está
mejorando y que necesita un mejor soporte nutricional, una mejor dieta.

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