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Proteínas

Profs. Francisco e Marta


Frações monoméricas
✓ De onde vem as outras biomoléculas?

Das frações monoméricas: Aminoácidos, nucleotídeos e


monossacarídeos

Fonte: A bioquímica. Prof Janara, 2014.


Aminoácidos
✓ Os aminoácidos formam as proteínas e enzimas

✓ São compostos orgânicos que apresentam um carbono central


ligado a um hidrogênio (-H), uma cadeia lateral (- R) um grupo
amino ( - NH2) e um grupo carboxila ( - COOH) característica
dos ácidos carboxílicos

Fonte: Bioquímica. Prof. Abel Scupeliti Artilheiro, 2012.


Aminoácidos

Fonte: Bioquímica. Prof. Abel Scupeliti Artilheiro, 2012.


Glicerol/ácidos graxos
✓ O glicerol e ácido graxo formam os lipídeos

✓ Ácidos Graxos: são cadeias carbônicas apolares longas, podendo ser


saturadas ou insaturadas

✓ Glicerol: propano-1,2,3-triol é uma pequena molécula orgânica que


tem um papel bastante importante nas células, ligado aos ácidos
graxos formam os óleos e gorduras.

Fonte: Bioquímica. Prof. Abel Scupeliti Artilheiro, 2012.


Monossacarídeos
✓ Conhecido como glicose, os monossacarídeos formam os
açúcares/carboidratos

✓ Apresenta 6 átomos de carbonos e um grupo aldeído (forma linear) e


na forma cíclica apresenta grupos hidroxila e éter.
Nucleotídeos
✓ Os nucleotídeos forma os ácidos nucléicos

✓ Os nucleotídeos são estruturas formadas por três substâncias


químicas: base nitrogenada, pentose e fosfato

✓ São os nucleotídeos que se encadeiam e dão origem aos ácidos


nucléicos (DNA e RNA) que desempenham papel fundamental no
núcleo.

Fonte: Bioquímica. Prof. Abel Scupeliti Artilheiro, 2012.


RESUMINDO

Fonte: Bioquímica. Prof. Abel Scupeliti Artilheiro, 2012.


PROTEÍNAS
Como descobriram...
Entre os objetos de estudo dos cientistas no início do século XIX
(...) Estava:
▪Albúmen – clara de ovo [albus = branco];
▪Tinha átomos de C, H, N, O e S;
▪Tinha estranha propriedade de coagular ao ser submetido a
aquecimento;
▪Verificaram que outras substâncias presentes no leite e no
sangue também coagulavam quando aquecidas;
▪Então decidiram chamar esses componentes de substâncias
albuminoides [semelhantes ao albúmen].
▪Estudos mais tarde acabaram por concluir que essas
substâncias estão presentes em todos os seres vivos.
▪Em 1838, Gerardus Mulder chama essas substâncias de
PROTEÍNAS [do grego Proteios = primeiro, primitivo].

Fonte: Ciências da Natureza e suas Tecnologias – BIOLOGIA. Ensino Médio, 1ª Série . AS PROTEÍNAS: COMPOSIÇÃO, ESTRUTURA E
FUNÇÕES. Governo do Estado de Pernambuco
Importância

• São fundamentais para qualquer ser vivo inclusive


vírus.
• Toda manifestação genética é dada por meio de
proteínas.
• Grande parte dos processos orgânicos são
mediados por proteínas, enzimas.
• Sem proteínas, não existiríamos e nenhum outro
ser vivo existiria.

Fonte: Ciências da Natureza e suas Tecnologias – BIOLOGIA. Ensino Médio, 1ª Série . AS PROTEÍNAS: COMPOSIÇÃO, ESTRUTURA E
FUNÇÕES. Governo do Estado de Pernambuco
O que são proteínas?

✓ As proteínas são formadas pela união de muitos


aminoácidos

✓ Existem 20 aminoácidos que se combinam em ligações


peptídicas para formar uma infinidade de proteínas.
Aminoácidos
Aminoácidos
Ligação Peptídica

Ligação peptídica
Formação de amida
Ligação Peptídica

Aminoácido 1 Aminoácido 2

Ligação Peptídica

Água
Duplo Peptídeo

Imagem: YassineMrabet / Formação da ligação peptídica, em 12 de agosto de 2007 / Public Domain


Funções
✓ catálise enzimática: a maioria das reações químicas nos
organismos vivos são catalisadas por enzimas que tem a função
de aumentar a velocidade dessas reações fazendo com que
ocorram em tempo, velocidade e pH adequados.

✓ transporte e armazenamento: muitas moléculas


pequenas ou íons são transportados por proteínas específicas a
diversas partes do corpo como a hemoglobina que transporta
O2 do pulmão aos tecidos

✓ movimento coordenado: as proteínas são o principal


componente do músculo sendo que a contração muscular é
levada a efeito pelo movimento deslizante de dois tipos de
filamentos proteicos

Fonte: Bioquímica. Prof. Abel Scupeliti Artilheiro, 2012.


Funções
✓ sustentação mecânica: a estrutura de certas proteínas,
como o colágeno (proteína fibrosa), dá alta força de tensão e
sustentação à pele e aos tecidos

✓ proteção imunológica: os anticorpos são proteínas


altamente específicas que reconhecem e se combinam com
substâncias estranhas.

✓ geração e transmissão de impulsos: a resposta das


células nervosas a estímulos específicos é feita através de
proteínas receptoras.

✓ crescimento e diferenciação: são controlados por


fatores proteicos de crescimento. As atividades de diferentes
células em organismos multicelulares são coordenadas por
hormônios como, por exemplo, a insulina.

Fonte: Bioquímica. Prof. Abel Scupeliti Artilheiro, 2012.


Funções

• Enzimas: aceleram as reações.


• Transporte: Hemoglobina, lipoproteínas
• Nutrição: albumina, caseina, ferritina
• Contração: actina, miosina
• Estrutural: colágeno, elastina, queratina
• Defesa: imunoglobulinas (anticorpos)
• Regulação: hormônios e repressores
Estrutura
✓ Muitas proteínas possuem mais de 1000 aminoácidos em sua
cadeia

✓ A organização espacial das proteínas é resultante dos tipos de


aminoácidos que as compõem e de como eles estão dispostos
uns em relação aos outros.

✓ A sequencia de aminoácidos em uma proteína pode ser


comparado a sequência de letras que formam uma palavra,
exemplo AMOR, para formar essa palavras as letras tem que
seguir essa sequencia, se tiver outra sequencia é outra palavra
(ROMA, MOAR, MORA etc), ou seja outra proteína

✓ São 4 os tipos de estrutura:


• Primária
• Secundária
• Terciária
• Quaternária
Fonte: SILVA; SILVA. Técnico em Alimentos: Bioquímica. E-tec,2010
Estrutura Primária

✓ Dada pela sequência de aminoácidos e ligações


peptídicas da molécula.
✓ Forma um arranjo linear, semelhante a um “colar de
contas”.

Fonte: Ciências da Natureza e suas Tecnologias – BIOLOGIA. Ensino Médio, 1ª Série . AS PROTEÍNAS: COMPOSIÇÃO, ESTRUTURA E
FUNÇÕES. Governo do Estado de Pernambuco
Estrutura Secundária
✓ É dada pelo arranjo espacial de aminoácidos próximos entre si
na sequência primária da proteína.
✓ A interação entre os aminoácidos se dá preferencialmente por
interações de hidrogênio.
Existem dois tipos de estrutura secundária:

▪ Alfa-hélice: interação
entre aminoácidos da
mesma cadeia, criando
um eixo em volta de si
mesmo;

▪ Folha beta: interação


entre aminoácidos de
cadeias diferentes,
formando “pontes” de
hidrogênio paralelas.

Fonte: Ciências da Natureza e suas Tecnologias – BIOLOGIA. Ensino Médio, 1ª Série . AS PROTEÍNAS: COMPOSIÇÃO, ESTRUTURA E
FUNÇÕES. Governo do Estado de Pernambuco
Estrutura Terciária

✓ Essa estrutura descreve o dobramento final da cadeia


polipeptídica por interações entre os aminoácidos.

✓ Neste nível de organização, segmentos distantes da estrutura


primária podem aproximar-se e interagir através de ligações
covalente (dissulfetos) e não-covalentes (ligações de
hidrogênio) .

Fonte: Ciências da Natureza e suas Tecnologias – BIOLOGIA. Ensino Médio, 1ª Série . AS PROTEÍNAS: COMPOSIÇÃO, ESTRUTURA E
FUNÇÕES. Governo do Estado de Pernambuco
Estrutura Quaternária
✓ A estrutura quaternária descreve a associação entre cadeias
polipeptídicas que compõem uma proteína funcional como a
hemoglobina.

✓ Essa estrutura é mantida por ligações não-covalentes entre as


subunidades, parecido com o que ocorre com a estrutura
terciária. Essas .

Fonte: Bioquímica. Prof. Abel Scupeliti Artilheiro, 2012.


Desnaturação
✓ Vimos que as proteínas são estruturas bem
organizadas

✓ Essa estrutura bem organizada é responsável pela


função que a proteína exerce no organismo.

✓ A proteína é dita desnaturada quando sua


conformação nativa é destruída devido à quebra de
ligações covalente ou perda de interações
intermoleculares, resultando em uma cadeia
polipeptídica distendida.

✓ Caso essa estrutura seja desmanchada, a proteína


perde a sua função biológica se desnaturando

Fonte: Bioquímica. Prof. Abel Scupeliti Artilheiro, 2012.


Desnaturação
A desnaturação de uma proteína pode ser causada por
fatores físicos ou químico:
▪ aumento de temperatura;
▪ pelo aumento do valor de pH da solução;
▪ adição de outra espécie ao meio, como por exemplo
solventes orgânicos.
▪ Detergentes
▪ Agitação mecânica
As estruturas afetadas pela desnaturação, nas condições
citadas acima, são a terciária e quaternária.

Fonte: Bioquímica. Prof. Abel Scupeliti Artilheiro, 2012.


Principais proteínas
Colágeno
O colágeno é o principal componente fibroso de pele, osso,
tendão, cartilagem e dentes, sendo a molécula mais abundante
dos vertebrados.
A sequência de aminoácidos no colágeno é extremamente
regular sendo que a glicina aparece a cada três aminoácidos e
a prolina aparece em quantidade bem maior do que na maioria
de outras proteínas. Além disso, está presente também a
hidroxiprolina.

Fonte: Bioquímica. Prof. Abel Scupeliti Artilheiro, 2012.


Principais proteínas
Mioglobina
• Tem como função principal carregar e armazenar oxigênio no
músculo, sendo considerada uma proteína globular.
• As maiores concentrações de mioglobina encontram-se no
músculo esquelético e no músculo cardíaco
• Essa proteína é constituída por uma cadeia polipeptídica
única com 153 aminoácidos (leucina, valina, metionina e
fenilalanina ) que contém um grupo heme com um átomo de
ferro.

Fonte: Bioquímica. Prof. Abel Scupeliti Artilheiro, 2012.


Principais proteínas
Hemoglobina
• A hemoglobina (principal constituinte das hemácias ou
glóbulos vermelhos) é uma proteína globular tida como
eficiente transportadora de oxigênio, além de exercer um
poderoso tampão no sangue evitando que os valores de pH
sofram alterações abrutas.
• A deficiência dessa proteína no sangue causa a anemia.
• As hemoglobinas de vertebrados são constituídas de quatro
subunidades (cadeias) polipeptídicas.
• As quatro cadeias da estrutura quaternária são mantidas
juntas por atrações não covalentes.

Fonte: Bioquímica. Prof. Abel Scupeliti Artilheiro, 2012.


Principais proteínas
Albumina
• Proteínas desta classe são encontradas no plasma e diferem das
outras proteínas plasmáticas porque não são glicosiladas.
• Essa classe de proteínas é solúvel em água e sofre
desnaturação na presença de calor, estando presente no
sangue, na clara do ovo e no leite.
• Esta proteína é a principal classe de proteínas presente no
plasma sanguíneo e é sintetizada pelo.

Fonte: Bioquímica. Prof. Abel Scupeliti Artilheiro, 2012.


Outras proteínas

Fonte: Bioquímica. Prof. Abel Scupeliti Artilheiro, 2012.


Proteínas e Alimento

Fonte: Bioquímica. Prof. Abel Scupeliti Artilheiro, 2012.


Proteínas e Alimento

Fonte: Bioquímica. Prof. Abel Scupeliti Artilheiro, 2012.


Proteínas e Alimento

✓ Os vegetais conseguem sintetizar suas próprias proteínas


a partir de fontes inorgânicas de nitrogênio;
✓ Já os animais, tem acesso as proteínas através dos
alimentos;
✓ As proteínas são encontradas em quase todos os
alimentos, seja de origem animal (carnes, ovos) ou de
origem vegetal (cereais, soja) e também em uma terceira
fonte, que são conhecidas como não convencionais, que
são aquelas provenientes de microorganismo cultivadas,
exemplo leveduras.

Fonte: Engelmann, K. Apostila de QDA. ETECia: 2017.


Proteínas e Alimento

Podemos classificar 3 grandes grupos de proteínas:

➢ Proteína de alto valor biológico: proteína que apresenta os


aminoácidos em necessários em teores adequados para
manutenção e crescimento de novos tecidos.
➢ Proteína de baixo valor biológico: não tem todos os aminoácidos
necessários e em alguns casos, os teores são insuficientes,
exemplo de frutas e hortaliças.
➢ Proteínas parcialmente completas: apresenta um ou mais
aminoácido limitante, exemplo de leguminosas que são
deficientes em metionina.

Fonte: Engelmann, K. Apostila de QDA. ETECia: 2017.


Proteínas e Alimento

Fonte: Engelmann, K. Apostila de QDA. ETECia: 2017.


Determinação de Proteínas

• A determinação de proteínas normalmente é feita através da análise de


Nitrogênio elementar, através do processo de digestão de Kjeldahl.
• Nesse processo, a matéria orgânica é decomposta e o nitrogênio
existente é convertido em amônio.
• Introduziu-se o fator empírico 5,75 ou 6,25 ou 6,38 (ANVISA), para
transformar a massa em gramas de nitrogênio encontrada massa em
gramas de proteína.
• O método de Kjeldahl foi proposto em 1883 por Johan Gustav Christoffer
Thorsager Kjeldahl e desde então, tem sido amplamente usado.
• O processo consiste basicamente em três fases: digestão, destilação e
titulação.

Fonte: Engelmann, K. Apostila de QDA. ETECia: 2017.


Determinação de Proteínas

Fonte: Engelmann, K. Apostila de QDA. ETECia: 2017.


Determinação de Proteínas

Fonte: Engelmann, K. Apostila de QDA. ETECia: 2017.