Catalisis Homogenea UT 1 PDF

F.C.A.I. – U.N.
CUYO
FACULTAD DE CIENCIAS APLICADAS A LA INDUSTRIA

UNIVERSIDAD NACIONAL DE CUYO
Carrera: Ingeniería Química con orientaciones: Petroquímica y/o Mineralurgia.

CÁTEDRA: CATÁLISIS
Unidad Temática Nº 1 - REACCIONES CATALÍTICAS – CATÁLISIS HOMOGÉNEA

1.1 Fundamentos de catálisis. Catalizadores. Naturaleza y mecanismos.
1.2 Catálisis homogénea. Catálisis en fase gaseosa.
1.3 Catálisis enzimática: Generalidades. Catálisis enzimática. Inhibidores de enzimas
1.4 Catálisis en fase líquida: Esterificación e hidrólisis de ésteres..
1.5 Catálisis ácido – base: Generalidades. Esterificación de ácidos y alcoholes.
Halogenación en grupos carbonilos. Saponificación de ésteres. Autocatálisis.
Reacciones oscilantes.
1.6 Polimerización de olefinas. Inversión de azúcares. Mutarrotación de la glucosa.
Disociación del peróxido de hidrógeno. En soluciones con partículas cargadas, influencia
de la fuerza iónica
INDICE
1. Catálisis en Fase Gaseosa ............................................................................................ 2
2. Catálisis Enzimática ....................................................................................................... 7
2.1. Cinética Enzimática. ............................................................................................. 11
2.3. Inhibidores enzimáticos ........................................................................................ 15
2.4. Aplicaciones ......................................................................................................... 18
2.5. Catálisis Enzimática: Ejemplos ............................................................................. 20
2.6. Conclusiones ........................................................................................................ 22
3. CATÁLISIS EN FASE LÍQUIDA ................................................................................... 22
3.1. CATÁLISIS ÁCIDO-BASE .................................................................................... 22
4. OTRAS REACCIONES QUE SE VERIFICAN EN FASE HOMOGENEA ...................... 25
4.1. CATÁLISIS DE ÉSTERES:................................................................................... 25
4.2. Hidrólisis de los ésteres........................................................................................ 28
4.3. Hidrólisis ácida ..................................................................................................... 29
4.4. Hidrólisis alcalina .................................................................................................. 30
4.5. Alcoholisis de ésteres ........................................................................................... 34
5. REACCIONES QUE INTERVIENEN IONES ................................................................ 35
6. Catálisis en la polimerización de olefinas ..................................................................... 37
6.1. Características de las poliolefinas: ....................................................................... 37
7. Catálisis mixta .............................................................................................................. 45
7.1. AZÚCAR INVERTIDO .......................................................................................... 45
7.2. Hidrólisis de la sacarosa....................................................................................... 46
8. MUTARROTACIÓN DE LA GLUCOSA ....................................................................... 49
8.1. DISOCIACIÓN DEL PEROXIDO DE HIDROGENO............................................. 49
9. Reacciones Catalíticas especiales ............................................................................... 53
9.1. AUTOCATÁLISIS ................................................................................................. 53
10. Bibliografía ............................................................................................................... 59
Catálisis Homogénea 1
F.C.A.I. – U.N. CUYO
Catálisis
De acuerdo con las condiciones en las que se llevan a cabo las reacciones es posible
separar el fenómeno catalítico en tres dominios independientes.
a) Catálisis homogénea: Donde todas las especies cinéticamente activas,

comprendido el catalizador, constituyen una misma fase, con una velocidad de reacción
similar en todos los puntos. Se considera también en esta rama el caso en que uno de los
reactivos es un gas y que los otros, con el catalizador, pertenecen a una misma fase líquida.
Debido a la solubilidad del gas la transformación se produce en todo el líquido y no en la
interfaces gas-liquido. La naturaleza de los productos tampoco influye. En este tipo de
catálisis las velocidades son generalmente elevadas, los venenos inofensivos y la
posibilidad de estudio de mecanismos de reacción más fácil para poder aislar las especies
intermedias.
b) Catálisis heterogénea: El catalizador es insoluble en los sistemas químicos en los

cuales provoca la transformación y forma una fase distinta muy a menudo sólida. Existen
dos fases y una superficie de contacto. La reacción se lleva a cabo en esta superficie de
contacto y el fluido es una reserva de moléculas por transformar o que ya reaccionaron.
Como la reacción química se pasa en dos dimensiones, al menos uno de los reactivos
debe ser adsorbido químicamente. La catálisis heterogénea está limitada al estudio de
reacciones provocadas en las moléculas por el campo de fuerza del sólido y se limita a
algunos ángstrom. Debe hacerse notar que la mayor parte de catalizadores sólidos son
metales, óxidos, sulfuros metálicos o sales (sulfatos silicato, fosfatos) con alta energía
reticular.
c) Catálisis enzimática: Que recibe su nombre del catalizador, que es una mezcla o
molécula orgánica que generalmente contiene una proteína que forma un coloide liofílico.
Dada la naturaleza particular del catalizador, la catálisis enzimática no pertenece clara y
definitivamente al dominio de la catálisis homogénea. Está caracterizada por selectividad
muy elevadas y bajas temperaturas.
Se puede afirmar con base, que sin la catálisis enzimática no sería posible la vida. Es
suficiente decir que el proceso base de la actividad vital, la asimilación del CO2 por la
clorofila de las plantas es un proceso fotoquímico y catalítico. La transformación por las
células, de albúminas, grasas carbohidratos así como la síntesis de otras moléculas son
catalíticas. La formación de las cadenas de RNA, que es la base del código genético
depende de la presencia de ciertas enzimas.
1. Catálisis en Fase Gaseosa

Las catálisis homogéneas en fase gaseosa son relativamente raras, pero existen una
amplia variedad de ejemplos:
 El óxido nítrico es un catalizador industrial para la oxidación del dióxido de azufre. Se ha

demostrado que la reacción transcurre mucho más rápidamente por la secuencia
2 NO + O2  2 NO2
NO2 + SO2  NO + SO3
que por combinación directa. Inicialmente indicaremos que la primera de estas

reacciones es uno de los pocos ejemplos conocidos de una reacción trimolecular.
Uno de los usos más importantes del óxido nítrico es en el proceso para la fabricación
del ácido sulfúrico, este método de obtención en cámaras de plomo es cada vez menos
utilizado debido a su bajo rendimiento, pero es más económico que otros. Se produce un
ácido sulfúrico de 70% de pureza. Este método se puede expresar en dos reacciones en las
que los óxidos de NO NO2 actúan de catalizadores
2SO2  O2  NO  NO2  2HNOSO4 (Ácido nitrososulfúrico)

2HNOSO4  3H 2 O  2H 3O   2HSO4  NO  NO2 en disolución da disolución de H SO
2 4
 La formación del cloruro de hidrógeno a partir de sus elementos está catalizada por
vapor de sodio o de potasio. De la acción de un solo átomo metálico resultan miles de
moléculas de HCl.
 El efecto catalítico positivo del agua en la reacción entre el monóxido de carbono y el

oxígeno ha sido interpretado de acuerdo con el mecanismo siguiente:
CO + H2O  CO2 + H2
2 H2 + O2  2 H2O
 Las descomposiciones del acetaldehído, de varios éteres y del óxido nitroso están
fuertemente catalizadas por el yodo en fase gaseosa.
El Yodo vapor también cataliza un número de
pirolisis orgánicas. Como ejemplo, podemos encontrar la
descomposición del acetaldehído catalizada por yodo, la
cual es una reacción en cadena:
La aplicación de la aproximación del estado
estacionario a las especies intermedias conduce a la
ecuación de velocidad:
d CH 3CHO
  k I 2   CH 3CHO
12
dt
12
 k 
Donde: k   1   k2
 2k 1 
En el proceso de iniciación de átomos de yodo, en
donde se propaga la cadena mediante la reacción [2]. Se
ve que los productos principales (CH4 y CO), son los mismos que en la reacción sin
catalizar. El catalizador (yodo), se regenera en la reacción [6].
Dado que el enlace I—I es mucho más débil que el enlace C—C del acetaldehído, la
iniciación es mucho más fácil y E1 es 204 KJ/mol (comparado con 332 KJ/mol para la
reacción no catalizada). Este valor de E1 da una energía de activación global de 134 KJ/mol
para la descomposición catalizada comparada con 198 KJ/mol para la descomposición no
catalizada. La barrera de energía de activación, ha descendido por tanto en 64 KJ/mol.
Muchas reacciones gaseosas que parecen homogéneas, en realidad se efectúan en

las paredes del reactor, y, por tanto, corresponde a catálisis heterogéneas. Así, el agua
presenta en algunos casos un efecto catalítico negativo, que ha sido interpretado como
debido a su adsorción sobre las paredes del recipiente, lo que equivale a un
envenenamiento del catalizador. Aquellas pocas reacciones que parecen ejemplos de
catálisis homogéneas son realmente reacciones en cadena. Las sustancias que inician las
reacciones en cadenas suelen llamarse sensibilizantes con más propiedad que
catalizadores.
Hay que verificar si los datos experimentales se ajustan a las ecuaciones cinéticas
simples, si no lo hacen, es indicio de efectos heterogéneos o bien de la existencia de un
mecanismo en cadena.
Un ejemplo experimental sencillo de la acción de un catalizador en fase homogénea
gaseosa es el de la descomposición del éter etílico (comúnmente éter). En la reacción sin
catalizador a 700 °C, se obtienen los siguientes productos:
k 1
C 2 H 5 OC2 H 5  2CH 4  C 2 H 4  CO
2
éter etílico  metano + etileno + monóxido de carbono
En la reacción anterior, la Energía de Activación (barrera energética para pasar de

reactivos a productos) es de unos 51,8 Kcal/mol.
Ahora la misma reacción, pero con catalizador (yodo), en éste caso la desaparición del
éter etílico es 10.000 veces más rápida, en donde se generan productos diferentes:
'
C2 H 5OC2 H 5 
k0
C2 H 6  CH 4  CO
En este caso la Energía de Activación es de 34 Kcal/mol, por lo que la presencia de

yodo cambió la velocidad y la selectividad de la reacción. El aumento de velocidad se debe
a la disminución de la Energía de Activación. Como las dos reacciones se efectuaron en
condiciones similares se pueden relacionar sus velocidades a partir de las ecuaciones de
Arrhenius:
Velocidad con catalizado r
Aumento de velocidad 
Velocidad sin catalizado r
34.000

k 0'  e RT
k 0' 17.800
51.800
  e RT
 k0
k0  e RT
De donde se observa que el aumento en velocidad depende de k0 y k'0 y es

exponencialmente proporcional a la diferencia en energías de activación. Si se asume que k 0
y k0' son iguales, entonces el aumento que debería observarse es de 345.000 veces. Este
no es el caso, ya que sólo se observó un aumento de 10.000 veces, por lo tanto hay un
factor 34,5 menor que debe ser atribuido a la diferencia en las constantes k y k'0. De
acuerdo a la teoría cinética de los gases esas constantes dependen del número de choques
entre las moléculas de reactivo en el momento de la reacción; en el caso de la reacción sin
catalizar es el número de choques entre moléculas de éter etílico, y en el caso de la
reacción catalizada es el número de choques de las moléculas de éter etílico con el iodo.
Como la concentración de catalizador es muy baja (aproximadamente 1%) el número
de choques es menor para la reacción catalizada, y por eso es que se presenta el factor
34,5 favorable a la reacción sin catalizador: k 0  34,5  k 0'
Sin embargo esta disminución en el número de choques efectivos se ve ampliamente
compensada por el abatimiento en la energía de activación que al encontrarse en el término
exponencial conduce a un aumento de 345.000 veces en la velocidad. Así el aumento neto
observado por la presencia del catalizador es de 10.000 veces.
En la práctica este aumento de velocidad en presencia del catalizador es aprovechado
para obtener la misma velocidad, o ligeramente superior, pero a temperaturas mucho más
bajas que las utilizadas en el caso de la reacción sin catalizador.
 Un importante ejemplo de reacciones catalizadas en fase gaseosa son las reacciones en

la atmósfera
Las reacciones más importantes que ocurren en la atmósfera se refieren
principalmente a la destrucción del ozono, catalizada por NOx.
El óxido nítrico NO destruye el ozono para formar oxígeno O2 y dióxido de nitrógeno
NO2. Por esta razón los niveles de ozono no suelen ser elevados en áreas urbanas, donde
hay elevados niveles de NO emitido por los vehículos, a diferencia de lo que sucede en las
zonas rurales.
En la alta atmósfera, en las regiones de poca densidad se absorben las radiaciones
de alta energía, del ultravioleta lejano, procedentes del sol que impide que estos lleguen a la
tierra haciendo posible la vida en la superficie terrestre. Estas radiaciones dan lugar a
reacciones químicas diferentes, como las reacciones de fotodisociación y de ionización.
En las Reacciones de Fotodisociación el sol emite energía radiante dentro de límites

muy amplios de longitudes de onda, y tienen suficiente energía para ocasionar cambios
químicos.
La radiación electromagnética
se puede representar como un flujo de
fotones. Para que ocurra un cambio
químico se deben de satisfacer dos
condiciones. Primero, debe haber
fotones con suficiente energía para
llevar a cabo un proceso químico
determinado. Segundo, las moléculas
deben absorber estos fotones.
La ruptura de un enlace químico
que resulta de la absorción de un fotón
por una molécula se llama
fotodisociación. Uno de los procesos
más importantes que ocurren en la
atmósfera superior, es la
fotodisociación de la molécula de
oxígeno:
O2 (g) + hv (long< 240nm)  2O(g)
E = h v, en donde h es la
constante de Plank y v es la
frecuencia de la radiación
La segunda condición que se
debe satisfacer antes de que la
disociación se lleve a cabo, es que el
fotón debe ser absorbido por O2. Afortunadamente el O2 absorbe gran parte de la radiación
de alta energía de longitud de onda corta, proveniente del espectro solar, antes de que
llegue a la atmósfera inferior. Al hacerlo se forma el oxígeno atómico.
A grandes altitudes, la disociación del O2 es muy importante. A 400 Km., solamente el
1% del oxígeno está en forma de O2; el otro 99% está en forma de oxígeno atómico. A
130Km, O2 y O son igualmente abundantes. Por debajo de esta altura, O2 es más abundante
que O.
Por consiguiente, los átomos de O sufren colisiones frecuentes con moléculas de O2.
Estas colisiones llevan a la formación del ozono, O3
O2 (g) + O  O3*
El ozono es la sustancia más importante que absorbe fotones con longitudes de onda
mayores. Consideremos cómo se forma el ozono en la atmósfera superior y cómo absorbe
los fotones.
El asterisco sobre O3 significa que la molécula contiene un exceso de energía. Esta
energía se debe eliminar de la molécula en un tiempo muy corto, o se separa de nuevo la
molécula en O2 y O. Esta descomposición es el proceso inverso del que formó el O3. Estas
moléculas pueden liberar la energía en exceso chocando con otro átomo u otra molécula y
transfiriendo el exceso de energía a ellas. Representemos el átomo o la molécula con la cuál
choca el O3 como M. (Normalmente M es N2 u O2 debido a que éstas son las moléculas más
abundantes). La formación de O3y la transferencia de la energía excedente a M se resumen
en las ecuaciones siguientes:
O2+O O3*
O3*+M  O3+M*
El ozono es capaz de absorber la radiación solar, lo que resulta en su

descomposición en O2 y O.
O3+ h (long. entre 240 y 310nm)  O2+ O+ calor
Este calor calienta la estratosfera u ozonósfera.

El resultado final de este ciclo es que la cantidad de ozono se mantiene constante,
sino fuera por la capa de ozono en la estratosfera, estos fotones de alta energía penetrarían
a la superficie de la Tierra. La vida vegetal y animal como la conocemos no podía sobrevivir
en presencia de esta radiación de energía tan elevada.
Debido a la energía de disociación del enlace de N2, éste no absorbe fácilmente los
fotones, aun cuando éstos tengan suficiente energía como para disociar la molécula. El
resultado general es que en la atmósfera superior se forma muy poco nitrógeno atómico
debido a la disociación de N2.
El óxido nítrico (NO) ataca al ozono, pero se regenera a tal punto que una de sus
moléculas puede destruir muchos miles de las de ozono. En las ciudades, los óxidos de
nitrógeno son responsables de la producción de ozono, por su acción (con luz solar) sobre
ciertos productos de la combustión de hidrocarburos. El ozono que se produce en lo que
llamamos smog es malo para respirar, porque afecta los pulmones, pero el ozono de la
estratosfera es importantísimo para protegernos de la luz ultravioleta. En un caso, el dióxido
de nitrógeno reacciona con átomos de oxígeno en zonas donde se produce ozono; en
cambio, cerca de la superficie terrestre no hay suficientes átomos de oxigeno, y el dióxido de
nitrógeno, cuando absorbe luz solar, los produce, para que, a su vez, generen ozono. Son
reacciones químicas muy parecidas pero con efectos opuestos.
Otro grupo de compuestos que pueden destruir el ozono de la estratosfera son los
óxidos de nitrógeno (NOx), como NO, NO2, N2O, N2O2. Estos compuestos provienen de los
gases expulsados por los aviones supersónicos que vuelan a gran altura, así como por
procesos naturales y por otros procesos hechos por el hombre en la Tierra. La radiación
solar descompone una cantidad considerable de otros óxidos de nitrógenos en óxido nítrico
(NO), que también destruye la capa de ozono de la siguiente manera:
O3  O2 + O 
NO + O3  NO2 + O2
NO2 + O  NO + O2
Global  2O3  3O2
En la que el NO actúa como catalizador.

Otro de los responsables de la destrucción de la capa de ozono son los
CLOROFLUOCARBONOS, empleados en la industria de refrigerantes, aire acondicionado,
solventes, esterilizantes, pinturas, desodorantes, insecticidas aerosoles para el cabello etc.
Son sustancias inertes, por tanto una vez liberados a la atmósfera no se destruyen
sino que permanecen allí hasta cuando por difusión alcanzan la estratosfera, sufriendo la
radiación de alta energía que causando la fotólisis o ruptura inducida por la luz.
CFCl3  CFCl2 + Cl

CF2Cl2  CF2Cl +Cl
El cloro al combinarse con una molécula de ozono la destruye, para luego

combinarse con otras moléculas de ozono y eliminarlas. El proceso es altamente dañino, ya
que en promedio un átomo de cloro es capaz de destruir hasta 100.000 moléculas de ozono.
Este proceso se detiene finalmente cuando este átomo de cloro se mezcla con algún
compuesto químico que lo neutraliza
Cl + O3  ClO + O2
ClO + O  Cl + O2
El resultado neto de estas reacciones es la conversión de O3 en O2. Debido a que se

utiliza el Cl en la primera etapa de este mecanismo y se forma en la segunda etapa,
funciona como un catalizador. La concentración de O3 disminuye en las regiones que tienen
más cantidad de ClO.
2. Catálisis Enzimática
La vida depende de la existencia de unos catalizadores muy potentes y altamente
específicos denominados enzimas. De hecho, todos los procesos metabólicos están
catalizados por enzimas. La tecnología enzimática tiene como objetivo la superación de
todos aquellos inconvenientes que parecen retrasar la aplicación de las enzimas en estos
procesos a escala industrial, las enzimas son proteínas cuya función biológica es catalizar
las reacciones que suceden en las células. Esta área tiene aplicaciones desde tiempos
remotos como la fermentación, actualmente en diferentes industrias a diferentes niveles, ya
que implica la utilización de sistemas enzimáticos.
La función principal de las enzimas es actuar como catalizadores de las reacciones de

los seres vivos. Todas las reacciones químicas tienen lugar porque cierta fracción de la
población de moléculas reactantes, poseen la suficiente energía como para alcanzar un
estado activado, llamado estado de transición, en el que es muy elevada la probabilidad de
que se rompan o se establezcan enlaces para formar los productos.
Existen dos métodos generales, mediante los cuales puede acelerarse la velocidad de
una reacción química. Uno de ellos es la elevación de la temperatura (ya que provoca un
incremento en la velocidad de las moléculas); el otro consiste en utilizar un catalizador. El
catalizador se combina con los reactivos de modo transitorio activándolos, produciendo un
estado de transición de menor energía que en la reacción no catalizada. Una vez formados
los productos el catalizador queda libre, y puede ser de nuevo utilizado.
Una característica común de las enzimas es su alto poder catalítico que se debe en
parte a su alta especificidad por los sustratos, la cuál puede ser absoluta para un único
sustrato, o relativa cuando permite la reacción de compuestos diferentes pero con una
estructura similar.
La especificidad de las enzimas es muy importante para los seres vivos. Cada célula
contiene varios cientos de miles de compuestos diferentes, y existen muchas combinaciones
posibles entre las reacciones químicas que estos compuestos pueden experimentar. Las
enzimas cuidan de que tengan lugar, de manera específica, aquellas reacciones que son
esenciales e indispensables para que la célula viva.
Además de la especificidad y la alta eficiencia, otras dos características que diferencian
a las enzimas de los catalizadores químicos, son que: las enzimas pueden saturarse por
sustrato y tienen capacidad para regular su actividad.
Características de las Enzimas

Las enzimas presentan una serie de características notables como las siguientes:
 Son proteínas que catalizan al reducir la barrera energética de las reacciones químicas.
 Influyen solo en la velocidad de reacción sin alterar el estado de equilibrio.
 Actúan en pequeñas cantidades.
 Forman un complejo reversible con el sustrato.
 No se consumen en la reacción, pudiendo actuar una y otra ves.
 Muestran especificidad por el sustrato.
 Su producción está directamente controlada por genes.
 Son solubles en agua y en alcoholes
 Son precipitadas por sulfato amónico y alcohol concentrado
 Tienen carácter coloidal
 Son fácilmente absorbidos
 Son destruidos a 100 ºC y anulada su acción a 0 ºC. su mayor actividad se encuentra
entre 37 y 45 ºC
 El pH influye notablemente en la acción de éstas, en general cada una tendrá un rango
de pH en el cual se encuentra activa
La actividad catalítica de las enzimas es mucho mayor que los catalizadores

inorgánicos, por lo que podemos decir, que un enzima reduce más eficientemente la energía
de activación (Ea) de una reacción que un catalizador inorgánico, lo que permite que una
reacción se realice a menor temperatura:
Reacción H2 O2 H2 O + O2 Ea (Kcal/mol)
a) El peróxido de hidrógeno se descompone en: 18
b) El hierro catalítico (Fe) realiza la reacción: 13
c) El platino (Pt) cataliza la reacción : 12
d) La catalasa una enzima hepática la realiza: 5
Nomenclatura y Clasificación de las Enzimas

Muchas enzimas han sido designadas añadiendo el sufijo -asa al nombre del sustrato,
es decir, la molécula sobre la cuál ejerce su actividad catalítica. Por ejemplo la ureasa
cataliza la hidrólisis de la urea, y la arginasa cataliza la hidrólisis de la arginina (a urea y
ornitina). Otras enzimas han recibido su nombre en función del tipo de reacción que
catalizan, así la Gliceraldehído-3P-deshidrogenasa cataliza la oxidación del la
Gliceraldehído-3P.
Sin embargo con el descubrimiento de nuevas enzimas esta nomenclatura resulta a

veces confusa. Se subdividen de acuerdo al grupo funcional sobre el que actúan en:
Los nombres propuestos en este sistema son los que se emplean cuando es necesaria
una identificación exacta de las enzimas.
Óxido – Reductasas (reacciones de oxido- reducción) Hidrolasas (reacciones de hidrólisis)

Actúan sobre ": CH – OH " Esteres
Actúan sobre ": C = O " Enlaces glucosídico
Actúan sobre ": C = CH – " Enlaces pepsídicos
Actúan sobre ": CH – NH2 " Otros enlaces C – N
Actúan sobre ": CH – NH – " Anhídridos de ácido
Transferasas (transferencia de grupos funcionales)

Grupos de un átomo de C
Liasas (Adición a los dobles enlaces)
Grupos aldehídos o cetónicos
:C=C:
Grupos acilos
:C=O
Grupos glucosilos
:C=N–
Grupos fosfatos
Grupos que contienen azufre
Ligasas (Formación de enlaces con escisión de ATP)

Isomerasas (reacción de isomerización) :C–O
:C–N
Racemasas :C–S
:C–C
I. Enzimas Hidrolíticas:
Esta clase de enzimas actúan normalmente sobre las grandes moléculas del
protoplasma, como son la de glicógeno, las grasas y las proteínas. La acción catalítica se
expresa en la escisión de los enlaces entre átomos de carbono y nitrógeno (C-N) o carbono
oxigeno (C-O); Simultáneamente se obtiene la hidrólisis de una molécula de agua. El
hidrógeno y el oxidrilo resultantes de la hidrólisis se unen respectivamente a las dos
moléculas obtenidas por la ruptura de los mencionados enlaces. La clasificación de estas
enzimas se realiza en función del tipo de enlace químico sobre el que actúan. A este grupo
pertenecen proteínas muy conocidas: la pepsina, presente en el jugo gástrico, y la tripsina y
la quimiotripsina, segregada por el páncreas. Desempeñan un papel esencial en los
procesos digestivos, puesto que hidrolizan enlaces pépticos, estéricos y glucosídicos.
 Carbohidrasas: hidrolizan los hidratos de carbono
Amilasa: almidón  maltasa
Sacarasa: sacarosa  glucosa y fructosa
Lactasa: lactosa  glucosa y galactosa
Maltasa: maltosa  glucosa
 Estearasa: hidrolizan los ésteres en ácido y el alcohol correspondiente
Lipasa: grasas  ácidos grasos y glicerina

Fosfotasas: fosfatos orgánicos  ácido fosfórico
Clorofilazas: clorofila  fitol
 Azolesterasas: hidroliza los ésteres de amino-alcoholes
 Proteasas: hidrolizan las proteínas en proteasas, peptonas y finalmente polipéptidos.
 Peptidasas: hidrolizan peptidos en otros más sencillos, incluso hasta aminoácidos.
 Glucosidasas: hidrolizan glucósidos produciendo azúcar
 Fosforilasas: descomponen hidratos de carbono, pro inversamente los forman.
 Nucleasas: hidrolizan ácidos nucléicos
 Amidasas: actúan sobre los enlaces carbono-hidrógeno
II. Enzimas que provocan la oxidación u oxidasas:

Son las enzimas relacionadas con las oxidaciones y las reducciones biológicas que
intervienen de modo fundamental en los procesos de respiración y fermentación. Extrayendo
dos átomos de hidrógeno, catalizan las oxidaciones de muchas moléculas orgánicas
presentes en el protoplasma; los átomos de hidrógeno tomados del sustrato son cedidos a
algún captor.
En esta clase se encuentran las siguientes subclases principales: Deshidrogenasas y
oxidasas. Son más de un centenar de enzimas en cuyos sistemas actúan como donadores,
alcoholes, oxácidos aldehídos, cetonas, aminoácidos y muchos otros compuestos y, como
receptores, las propias coenzimas, citocromos, etc.
 Catalasa: peróxido de hidrógeno  agua y oxígeno
 Peroxidasas: peróxidos orgánico  agua y oxígeno
 Deshidrogenasas: oxidan eliminando hidrógeno
 Luciferasas: su nombre se debe a que existe en las luciérnagas y actúa sobre la
luciferina para producir luz
 Tirosinasa: actúa sobre la tirosina produciendo un pigmento negro conocido como
melanina
III. Transferasas (transfieren grupos funcionales)

Estas enzimas catalizan la transferencia de una parte de la molécula (dadora) a otra
(aceptora). Su clasificación se basa en la naturaleza química del sustrato atacado y en la del
aceptor. También este grupo de enzimas actúan sobre los sustratos mas diversos,
transfiriendo grupos metilo, aldehído, glucosilo, amina, sulfató, sulfúrico, etc.
IV. Liasas (reacciones de adición a los dobles enlaces)

Estas enzimas escinden (raramente construyen) enlaces entre átomos de carbono, o
bien entre carbono y oxigeno, carbono y nitrógeno, y carbono y azufre. Los grupos
separados de las moléculas que de sustrato son casi el agua, el anhídrido carbónico, y el
amoniaco. Algunas liasa actúan sobre compuestos orgánicos fosforados muy tóxicos,
escindiéndolos; otros separan el carbono de numerosos sustratos.
V. Isomerasas (reacciones de isomerización)

Transforman ciertas sustancias en otras isómeras, es decir, de idéntica formula
empírica pero con distinto desarrollo. Son las enzimas que catalizan diversos tipos de
isomerización, sea óptica, geométrica, funcional, de posición, etc. Se dividen en varias
subclases.
Las racemasas y las epimerasas actúan en la racemización de los aminoácidos y en
la epimerización de los azúcares. Las primeras son en realidad pares de enzimas
específicas para los dos isómeros y que producen un solo producto común.
Las isomerasas cis – trans modifican la configuración geométrica a nivel de una doble
ligadura. Los óxidos–reductasas intramoleculares catalizan la interconversión de aldosas y
cetosas, oxidando un grupo CHOH y reduciendo al mismo tiempo al C = O vecino; en otros
casos cambian de lugar dobles ligaduras.
Por fin las transferasas intramoleculares (o mutasas) pueden facilitar el traspaso de
grupos acilo, o fosforilo de una parte a otra de la molécula,
Algunas isomerasa actúan realizando inversiones muy complejas, como transformar

compuestos aldehídos en compuestos cetona, o viceversa. Estas ultimas desarrollan una
oxidorreducción dentro de la propia molécula (oxido reductasa intramoleculares) sobre la
que actúan, quitando hidrógeno, a algunos grupos y reduciendo otros; actúan ampliamente
sobre los aminoácidos, los hidroxácidos, hidratos de carbono y sus derivados.
VI. Ligasas (formación de enlaces con consumo de ATP).

Es un grupo de enzimas que permite la unión de dos moléculas, libera la energía
necesaria para llevar a cabo la unión de las primeras. Se trata de un grupo de enzimas muy
importantes y recién conocidas, pues antes se pensaba que este efecto se llevaba a cabo
por la acción conjunta de dos enzimas. A este grupo pertenecen enzimas de gran relevancia
reciente, como los aminoácido –ARNt ligasas conocidas habitualmente con el nombre de
sintetasas de aminoácidos–ARNt o enzimas activadoras de aminoácidos que representan el
primer paso en el proceso biosintético de las proteínas, y que forman uniones C-O; las
ácido-tiol ligasas.
VII. Enzimas descarboxilantes:

Enzimas que originan un reagrupamiento de la molécula del substrato
 Zimasa: azúcares  alcohol y dióxido de carbono
 Carboxilasa: ác. α-cetónicos  aldehídos y dióxido de carbono
VIII. Enzimas que originan un reagrupamiento de la molécula del substrato

 Mutasas
Cofactores Enzimáticos (coenzimas)

La actividad de algunas enzimas depende solamente de su estructura como proteína,
mientras que otras necesitan, además uno o más compuestos no proteicos, llamados
cofactores. El cofactor puede ser un ion metálico o bien una molécula orgánica, llamada
coenzima, aunque algunos enzimas necesitan de ambos. El cofactor puede estar
fuertemente unido a la proteína, recibe entonces el nombre de grupo prostético, o
débilmente unido y actúa básicamente como un sustrato específico de la enzima.
El complejo enzima-cofactor catalíticamente activo recibe el nombre de holoenzima.
Cuando se separa el cofactor, la proteína restante, que por sí misma es inactiva
catalíticamente, se designa con el nombre de apoenzima.
Holoenzima = Apoenzima + Cofactor
En el gráfico se utiliza como cofactor Co++; el Co++ se

une a la enzima, formando la holoenzima, a la cual
se le une el sustrato.
En las enzimas el cofactor puede actuar como:

 Centro catalítico primario: actúa con la principal reacción
 Grupo puente: para reunir el sustrato y la enzima, (complejo activado)
 Agente estabilizante de la actividad enzimática (conformación).
Por su parte cada una de las coenzimas catalogadas suele contener en su estructura,
alguna vitamina, o molécula derivada de ella. Las coenzimas actúan por lo general como
transportadores intermedios de átomos específicos o de electrones.
Activadores Metálicos
Elemento Enzima Activada
Zn++ Deshidrogenasas, anhidrasa carbónica, ARN y ADN polimerasas.
Mg++ Fosfohidrolasas, fosfotransferasas, fosfatasas.
Mn++ Arginasas, peptidasas, quinasas.
Mo Nitratoreductasa, nitrogenasa.
Fe2+, Fe3+ Citocromos, catalasas, ferredoxina, peroxidasas, nitritoreductasa.
Cu2+ Citocromo oxidasa, tirosinasa, ácido ascórbico oxidasa, plastocianina
Ca2+
K+ Piruvato fosfoquinasa, ATPasa.
Co Vitamina B12 hallada en microorganismos y animales, pero no en plantas.
Importante en la fijación simbiótica de nitrógeno.
Ni Ureasa.
Modelos de Actuación de las Enzimas

Para explicar la actividad catalítica de las enzimas, se ha propuesto un mecanismo
general, en dos etapas, que se representa en la figura siguiente.
K1 K2
E+S ES E+P
K-1
En la primera etapa, la enzima (E) se une a la molécula de sustrato (S), para formar el
complejo enzima-sustrato (ES). En una segunda etapa, el complejo se fragmenta dando
lugar al producto (P) y a la enzima (E), que vuelve a estar disponible para reaccionar con
otra molécula de sustrato. Por lo general, la molécula de enzima es mucho mayor que la del
sustrato por lo que sólo una pequeña parte de la enzima está implicada en la formación del
complejo; esta región que interacciona con el sustrato y en la que tiene lugar la reacción, se
denomina sitio activo de la enzima.
El sitio activo es una región tridimensional específica con una única distribución de los
grupos que posibilitan la unión de la enzima al sustrato (estos grupos no tienen por qué ser
necesariamente consecutivos) y reciben el nombre centros catalíticos.
El modelo más conocido sobre el mecanismos de reacción de las enzimas, es el de
Fischer, quien propuso que la molécula de sustrato se adapta al centro activo de la enzima
del mismo modo que lo haría una llave al encajar en una cerradura.
No obstante, esta hipótesis tiene ciertas limitaciones:
 Si el centro activo posee una estructura prediseñada para el sustrato, caso de
que sea reversible el proceso, a la vez debe estar perfectamente diseñada para que también
encaje el producto de la reacción.
 Tampoco explica bien el fenómeno de la inhibición enzimática.
Otra hipótesis más aceptada actualmente es la de enzima flexible o de ajuste inducido
(modelo de Koshland), que sugiere que el sitio activo no necesita ser una cavidad previa
geométricamente rígida y preexistente, sino que debe tener una disposición espacial precisa
y específica que se induce y adapta al sustrato cuando interacciona con él.
Independientemente del modelo, una vez formado el complejo enzima sustrato, mediante un
mecanismo de distorsión, se activan los enlaces que hay que romper y se aproximan los
grupos que hay que enlazar, favoreciendo la formación del producto resultante de la
reacción catalizada y quedando la enzima libre para comenzar de nuevo el proceso
catalítico.
2.1. Cinética Enzimática.

Los principios generales de la cinética de las reacciones químicas son aplicables a las
reacciones catalizadas por las enzimas, en los seres vivos. No obstante, estas muestran
(además del fenómeno de la especificidad, antes comentado) un rasgo característico que no
se observa en los catalizadores no enzimáticos, se trata de la saturación por el sustrato,
entendida en términos de ocupación de los centros activos de todas las moléculas de
enzima.
Estudiar el efecto de la concentración de sustrato sobre la actividad de una enzima no

es sencillo si pensamos que lógicamente la concentración del sustrato disminuye según
avanza la reacción. Una simplificación
en los experimentos cinéticos consiste
en medir la velocidad inicial (Vo). Si el
tiempo es suficientemente corto la
disminución de sustrato será mínima y
podrá considerarse casi constante. La
Figura muestra el efecto de distintas
concentraciones de sustrato sobre la
velocidad inicial de la reacción
catalizada por un enzima, en la cuál se
distinguen tres fases:
 Para una concentración baja de

sustrato, la velocidad es directamente
proporcional a la concentración del
sustrato (lineal) y la cinética se denomina de primer orden.
 Para una concentración alta de sustrato, la velocidad de la reacción se hace
prácticamente constante e independiente de la concentración de sustrato, la cinética se
considera de orden cero.
 En la zona intermedia de [S] la velocidad del proceso deja de ser lineal, y a esta zona se
la denomina de cinética mixta.
Este comportamiento es característico de la mayoría de las enzimas y fue estudiado por
Michaelis y Menten en 1913. La velocidad de una reacción catalizada nos indica la cantidad
de sustrato consumido o producto formado por unidad de tiempo, en el Sistema
Internacional se designa por “U” (unidad de actividad enzimática) y corresponde a los
µmoles de sustrato consumido en 1 min, o bien a los µmoles de producto formado en 1 min.
1 U  µmol S/min  µmol P/min
La curva que expresa la relación entre la concentración de sustrato y la velocidad inicial
tiene la misma forma para la mayoría de las enzimas, se trata de una hipérbola rectangular,
cuya expresión algebraica viene dada por la Ec. Michaelis-Menten.
Vmax  S 
Vo 
K m  S 
Los términos Vmax (velocidad máxima) y Km (constante de Michaelis) son dos
parámetros cinéticos de gran importancia, característicos de cada enzima, que pueden
determinarse experimentalmente. La velocidad máxima se obtiene cuando la velocidad de
reacción se hace independiente de la concentración de sustrato. Este valor depende de la
cantidad de enzima que tengamos. Km nos indica la concentración de sustrato a la cuál la
velocidad de reacción es la mitad de la velocidad máxima, este parámetro es independiente
de la concentración de enzima, y es característico de cada enzima según el sustrato
utilizado (si tiene varios). Km también indica la afinidad que posee la enzima por el sustrato,
siendo ésta mayor, cuanto menor es Km. (Cuanto menor sea Km menor será la cantidad de
sustrato, necesaria para alcanzar la mitad de la velocidad máxima, por lo que mayor será la
afinidad hacia ese sustrato, o dicho de otra forma, si es poco afín necesitará más sustrato
para alcanzar ese valor de velocidad).
Esta ecuación puede deducirse matemáticamente haciendo la aproximación del estado
estacionario, según esta aproximación la concentración del complejo ES es constante en el
estado estacionario y por lo tanto las velocidades de formación y destrucción del complejo
ES son iguales. Además asumimos que el paso limitante de la reacción es el segundo y por
lo tanto la velocidad de la reacción: Vo= K2 ES.
K1 K2
E+S ES E+P
K-1
2.2. V formación del complejo ES = V destrucción del complejo ES
K1ES= K-1 ES + K2ES

K1ES= (K-1 + K2 ) ES
La concentración de enzima libre será igual a la concentración total de enzima menos lo

que está unido al sustrato. E= Et -ES, así que K1 Et S- K1 ES S = (K-1 + K2 ) ES
K1 Et S= (K-1 + K2 + K1S) ES
K 1  E t S  E t S 
Despejando ES ES   
 K 2  K 1 S  K 1  K 2
 S 
K 1
K1
El término formado por las tres constantes cinéticas es igual a la constante de Michaelis
K 1  K 2
 Km
K1
K 2  E t S 
De modo que Vo= K2 ES puede ser expresado como Vo 
K m  S 
K2 Et , será precisamente la V cuando toda la enzima esté unida al sustrato formando
un complejo ES, o sea la enzima esté saturada por el sustrato, es decir la Vmax. K1 Et =Vmax.
Vmax  S 
Vo 
K m  S 
De modo que
A partir de esta ecuación podemos explicar matemáticamente las tres fases de la curva
de Michaelis.
A baja [S (es decir, si Km >>> [S) el termino Km+[S podemos aproximarlo a Km,
quedando una expresión del tipo:
V = k’ [S
Esta es una cinética de primer orden que se caracteriza por una variación lineal de la V
respecto al tiempo y una variación exponencial de la [S respecto al tiempo.
 A altas [S (es decir, Km<<<<[S) despreciaríamos Km frente a [S, con lo que V = Vmax
(que sería constante), la una cinética de orden cero y habríamos alcanzado la saturación por
sustrato.
 El tramo intermedio, en el que la [S  Km corresponde a una cinética de orden mixto y
se justifica directamente, con la ecuación de Michaelis.
En muchos casos es de vital importancia conocer

estos parámetros cinéticos. En principio, podrían
obtenerse a partir de la curva de Michaelis Menten,
pero existen métodos gráficos más fiables que
facilitan el cálculo de Km y la Vmax, todos ellos se
hacen en base a transformaciones matemáticas de la
ecuación de Michaelis y una de las más utilizadas es
la representación de Lineweaver-Burk, también
conocida como dobles inversos. En esta
representación se grafica 1/V frente a 1/S, obtiéndose
una recta cuya intersección con el eje X es –1/Km y
con el eje Y es 1/Vmax, siendo la pendiente Km/Vmax.
Efecto del pH y de la Temperatura sobre la Actividad Enzimática.

El pH no afecta la actividad enzimática directamente sino que modifica la
concentración de protones. Los protones además de alterar la estructura de la enzima y el
substrato, pueden participar también en la reacción como substrato o producto. En esos
casos, la concentración de protones afecta directamente la velocidad de la reacción.
Cualquier cambio brusco de pH, sabiendo que las enzimas son proteínas, puede alterar
el carácter iónico de los grupos amino y carboxilo en la superficie proteica, afectando así las
propiedades catalíticas de una enzima. A pH alto o bajo se puede producir la
desnaturalización de la enzima y en consecuencia su inactivación.
Un ejemplo es la fosfatasa ácida es más activa a pH 5.0, mientras que la fosfatasa
alcalina lo es a pH 9.
Muchas enzimas tienen máxima actividad cerca de la neutralidad, en un rango de pH
de 6 a 8 (Pepsina 1,5; Tripsina 7,7; Catalasa 7,6; Arginasa 9,7; Fumarasa 7,8; Ribonucleasa
7,8)
Cuando la temperatura sube la velocidad de reacción aumenta (un aumento de 10º C
incrementa su velocidad entre 1,5 y 5 veces), pero existe una temperatura máxima a la cual
la proteína se desnaturaliza dejando de ser funcional. La mayor parte de los enzimas se
desnaturalizan a unos 50ºC. La ribonucleasa se desnaturaliza a temperaturas superiores a
los 70ºC.
Reacciones Multisustrato
En este capítulo hemos estudiado reacciones del tipo SP, un mecanismo
relativamente simple con un sólo sustrato que podría ajustarse a reacciones
catalizadas por algunas enzimas (Isomerasas, hidrolasas, algunas liasas) pero es
importante tener en cuenta que la gran mayoría de las reacciones son multisustrato
y suelen dar varios productos. Cuando una enzima une dos o más sustratos y libera
múltiples productos, el orden de los pasos pasa a ser una característica importante
del mecanismo de reacción. Hay distintos mecanismos que explican este tipo de
reacciones, veamos varios casos en los que se utilicen dos sustratos S1 y S2, y se
obtengan dos productos P1 y P2.
Unión ordenada de los sustratos: en este caso un sustrato debe unirse antes de que
el segundo sustrato pueda unirse.
Unión aleatoria de los sustratos: en este caso cualquiera de los dos sustratos puede
ser el primero en unirse a la enzima.
Mecanismo “ping-pong”: en este caso primero se une un sustrato, se libera el primer
producto, y a continuación se une el segundo sustrato para así liberar el segundo
producto.
Enzimas Regulatorias
Una característica que diferencia a las enzimas de los catalizadores convencionales,
es la capacidad para regular su actividad. Una enzima puede estar más o menos activa en
una célula, es decir, su nivel de actividad puede regularse:
 Nivel de síntesis: Que haya más o menos moléculas de la enzima.
 Nivel de actividad: Que las que haya estén más o menos activas. Puede llevarse a cabo
por factores extrínsecos a la enzima: pH, Tº, [S, [I. O por factores intrínsecos a la propia
enzima, en este caso hablamos de enzimas reguladoras, enzimas que por su propia
naturaleza tienen mecanismos especiales de regulación. Están especializadas en regularse
respondiendo de forma muy sensible a señales externas.
En la célula las enzimas trabajan en grupo, en rutas secuenciales para llevar a cabo un
determinado proceso metabólico. En cada ruta metabólica hay al menos una enzima
reguladora que marca la reacción global de la ruta. La modulación de las enzimas
regulatorias puede llevarse a cabo de varias formas:
 Enzimas alostéricas. Funcionan mediante la unión reversible no covalente de
compuestos regulatorios llamados moduladores. El modulador puede ser un activador
(modulación positiva) o un inhibidor (modulación negativo) y ser el propio sustrato de la
reacción (alosterismo homotrópico) o ser otra sustancia (alsoterismos heterotrópicos).

Normalmente se trata de enzimas multiméricas y normalmente el sito activo y el regulatorio
se encuentra en distintas subunidades.
 Enzimas interconvertibles Por modificación covalente reversible, como por ejemplo por
fosforilación/defosforilación o modificación redox.
 Mediante proteínas reguladoras que se unen a la enzima
 Mediante la eliminación proteolítica de pequeños segmentos peptídicos (esto es
irreversible).
2.3. Inhibidores enzimáticos

Existen sustancias que pueden impedir que la enzima desarrolle su actividad catalítica,
rebajando o paralizando la reacción enzimática. A estas sustancias se las denomina
inhibidores enzimáticos. Teniendo en cuenta que prácticamente todos los procesos celulares
están catalizados por una enzima, no es de extrañar la importancia de muchos inhibidores
enzimáticos que actúan como fármacos, antibióticos o conservantes, otros pueden ser
tóxicos e incluso potentes venenos. Por ejemplo la aspirina (acetilsalicílico) inhibe la enzima
que cataliza el primer paso en la síntesis de prostaglandinas, que están implicados en
procesos como la producción del dolor.
Hay dos grandes tipos de inhibición: la reversible y la irreversible. La primera implica
una unión “no covalente” del inhibidor y por lo tanto siempre puede revertirse. En el caso
irreversible se une de forma “covalente” a la enzima y la incapacita realmente.
Inhibición Reversible
Los distintos modelos de inhibición reversibles implican todos la unión no covalente
del inhibidor con la enzima, pero difieren en los mecanismos por medio de los cuales
reducen la actividad enzimática y en la forma en que afectan a la cinética de la reacción.
Entre ellos está la inhibición competitiva, la acompetitiva y la no competitiva.
 Inhibición Competitiva
Es una sustancia similar en estructura al sustrato que compite con éste por el sitio
activo de la enzima.
K1 K2
E+S ES E+P
K-1
Ki
E+I EI
Este tipo de inhibición puede reducirse si se aumenta la concentración de substrato en
el medio de reacción.
El succinato deshidrogenasa cataliza la reacción redox par la que se eliminan dos
átomos de hidrógeno de los átomos de carbono metilénico del succinato:
Dos inhibidores competitivos del succinato deshidrogenasa:

- Oxalacetato: COO- - CO - CH3 - COO-
- Malonato: COO- - CH2 - COO-
Supongamos la siguiente etapa reversible:

donde I represente el inhibidor y E.I el complejo enzima-inhibidor. La constante de
disociación de E.I la denominamos K1, de tal manera que: E.I   E 
. I  / K1
En presencia de inhibidor la ecuación E 0  E   E.S  se transforma en:

E0  E E.S  E.I   E.S  E1  I  / K1 
La ecuación de Estado estacionario para E.S no se altera por la presencia del
inhibidor por lo que aún se puede escribir: E   E.S .K M /S 
Sustituyendo esta expresión en la ecuación anterior y despejando:
E.S   E 0
 I   K M
1  1  
 K 1  S 
Ahora que tenemos una expresión para la concentración de E.S en función de la
concentración de sustrato, inhibidor y de la enzima inicial, junto con KM y K1, podemos
obtener una expresión muy útil para la velocidad de la reacción catalizada por una enzima
inhibida.
k 2 .E 0 .S 
velocidad  v  k 2 .E.S  
S   K M .1  I  
 
 K1 
El valor de la velocidad proporcionado por esta ecuación será siempre inferior al de la
ecuación para la reacción no inhibida, pero ambas tienen el mismo límite superior a
concentraciones altas de sustratos. Si la concentración de I es igual a K1, y la concentración
ión de sustrato es igual a KM, la velocidad se hace un tercio del valor máximo posible.
Para medir la constante de equilibrio K1, se obtienen datos de la velocidad inicial de la
reacción catalizada por la enzima en función de la concentración de sustrato, a
concentración de inhibidor constante.
Invirtiendo la ecuación se obtiene.
1 1 K M .  I  
  1  
v k 2 .E 0 k 2 .E 0 .S   K 1 
Esta ecuación indica que, a concentración de
inhibidor constante v-1 es una función lineal de
S 1 y la relación entre la pendiente y la
ordenada en el origen nos proporciona
 I  
K M 1  
 K1 
La relación entre este grafico y el de la

reacción no inhibida se ilustra en la figura que
muestra como ambas reacciones tienen la misma
ordenada al origen.
La recta tendrá la misma v pero la pendiente
será más grande porque KM es mayor.
Nuestro modelo de una molécula que se acompleja con una enzima pero que no
reacciona con ella, puede utilizarse para justificar la estereoselectividad de la acción
enzimática. En muchos casos el enantiómero “equivocado” se une al centro activo de la
enzima con la misma intensidad que el enatiómero correcto, pero al tener la estereoquímica
equivocada, la enzima es incapaz de actuar sobre el. Así el éster etílico de D-tirosina se
acompleja con quimotripsina con la misma intensidad que con L-tirosina, pero no tiene lugar
reacción alguna. En este caso, el enantiómero equivocado se comporta como un inhibidor
de la enzima.
 Inhibición A-competitiva
Reacciona con la enzima en un punto distinto al centro activo, pero sólo en el caso
de que ésta esté unida al sustrato formando el complejo ES, e impide que la enzima
desarrolle su actividad catalítica.
K1 K2
E+S ES E+P
K-1
Ki
ES+I EIS
Tanto la Vmax como Km se alteran en la

misma proporción, lo que se manifiesta en la
representación de dobles inversos como rectas
paralelas y por lo tanto con la misma
pendiente.
El resultado es una recta nueva que se
corta en un valor más grande de ordenadas y
de igual pendiente. Si aumentamos la
concentración de inhibidor obtenemos una
familia de rectas con iguales pendientes y
cortes en ordenadas más grandes.
Como se puede apreciar se produce aparentemente una disminución de la Vmax y un
descenso de Km.
 Inhibición No Competitiva
Inhibición
Puede combinarse tanto con la enzima libre como con el complejo no competitiva sin
enzima-sustrato,
afectar al sitio activo de la enzima.
1/V Con I
1/V ’max Sin I
Al no unirse al sitio activo, no se afecta la 1/Vmax

afinidad de la enzima por el sustrato y en este caso
Km no se altera y la Vmax disminuye, como puede
observarse en la representación de dobles inversos.
- 1/Km 0 1/[S]
 Inhibición Mixta
Intermedia entre a-competitiva y competitiva, el inhibidor (que no tiene porque
parecerse al sustrato) no se une al centro activo aunque tiene efecto de competitivo. La
unión de uno y otro no son excluyentes, el resultado final depende de cual de los dos
prevalezca.
Inhibición Irreversible
El inhibidor se une covalentemente a la enzima y la inactiva de manera reversible.
Casi todos los inhibidores irreversibles son sustancias tóxicas naturales o sintéticas. Se trata
de sustancias que reaccionan con algún grupo funcional importante para la catálisis,
bloqueándolo e impidiendo que la enzima desarrolle su actividad. En muchos casos la
interacción se produce a través del sitio activo, impidiendo de manera irreversible que el
sustrato ocupe su lugar, tal es el caso del gas Sarín, que inhibe irreversiblemente enzimas
implicadas en la transmisión del impulso nervioso y su inhalación causa parálisis rápida de
las funciones vitales.
K1 K2
E+S ES E+P
K-1
E+I EI
En este caso, cuando afecta al sitio activo, se observaría una situación similar a la
inhibición competitiva, una disminución de la V max y un aumento aparente de Km, si bien el
proceso sería completamente irreversible por sustrato que no podría desplazar al inhibidor
del sitio activo. La inhibición enzimática por modificación covalente constituye además una
importante forma de regulación metabólica.
2.4. Aplicaciones
Las aplicaciones industriales tradicionales se refieren a la producción de una
transformación útil por alguna enzima, bien sea natural o añadida intencionalmente. Entre
las que podemos citar:
 Fermentación: La fermentación alcohólica es un ejemplo conocido de los procedimientos

en que se efectúan alteraciones enzimáticas, tanto cuando se agrega alguna enzima, como
cuando se añade algún microbio vivo (levadura). El empleo de amilasa en forma de malta es
indudablemente la mayor aplicación industrial que tiene las enzimas, pero no es del todo
conocida la acción de estas amilasas. La elaboración de vinagre con alcoholes es un
proceso enzímico producido por un microbio vivo (Acetobacter aceti).
 Curtición: La cantidad de material enzimático que se usa en la industria de curtiduría
representa probablemente la mayor aplicación industrial de las enzimas después de la
industria de la fermentación.
 Fabricación de queso: Los quesos se fabrican coagulando la caseína con rennina, esta
probablemente tiene una acción proteolítica muy débil que continúa en el queso. La rennina
produce un coágulo elástico del que se exprime fácilmente el suero. No es la única
proteínasa que se usa en la elaboración del queso, pues también se emplea mezclas de
rennina con pepsina.
 Elaboración de pan: La harina de trigo contiene también pequeñas cantidad de -
amilasa y gran proporción de -amilasa. La adición de la -amilasa a la harina,
generalmente en forma de harina de trigo malteado, ocasiona aumento de volumen de la
hogaza. La amilasa agregada hidroliza parte del almidón y lo convierte en maltosa, con lo
cual suministra más azúcar para que fermente la levadura y origina la generación de mayor
cantidad de dióxido de carbono.
 Carbohidrasas Descomponen residuos de azúcares de carbohidratos superiores.
Descomponen los almidones y el glucógeno en dextrinas y disocian lentamente las dextrinas
en maltosa y cantidad mínima de glucosa. Destruyen la estructura en cadenas ramificada
del almidón y el glucógeno.
 Productos Médicos y Farmacéuticos En la actualidad el número concreto de aplicaciones
es relativamente pequeño. Puesto que las aplicaciones médicas y farmacéuticas de las
enzimas abarcan un amplio espectro de materias, es conveniente dividirlas en tres áreas
importantes de interés: terapia enzimática, uso analítico y productos de compuestos
farmaceúticos.
Las aplicaciones médicas y farmacéuticas de enzimas requieren generalmente pequeñas
cantidades de enzimas muy purificadas. En parte, esto refleja el hecho de que para una
enzima sea efectiva sólo debe modificarse el o los compuestos de interés contenido en un
fluido o tejidos fisiológicos complejos. Además, si el destino de una enzima o de un producto
obtenido por métodos enzimáticos es su administración a un paciente, resuelta evidente que
el preparado debe contener las menores cantidades posibles de material extraño para evitar
probables efectos secundarios.
 Producción de aminoácidos enzimáticamente: La producción de aminoácidos mediante
tecnología con enzimas está adaptada convenientemente. Aunque se pueden sintetizar
empleando un proceso químico, se debe señalar que en este caso se obtiene una mezcla de
D y L isómeros. Este proceso puede llevarse a cabo mediante el empleo de la enzima
aminoacilasa. Estas son dos áreas importantes en el desarrollo de esta tecnología.
 Antibióticos semi-sintéticos: Las penicilinas semisintéticas son los principales productos
farmacéuticos obtenidos por tecnología enzimático.
 Alimentos
Las enzimas son piezas esenciales en el funcionamiento de todos los organismos vivos,
actuando como catalizadores de las reacciones de síntesis y degradación que tienen lugar
en ellos. La utilización de enzimas en los alimentos presenta una serie de ventajas, además
de las de índole económica o tecnológica. La gran especificidad de acción que tienen las
enzimas hace que no se produzcan reacciones laterales imprevistas. Las enzimas pueden
inactivarse fácilmente cuando se considere que ya han realizado su misión, quedando
entonces asimilados al resto de las proteínas presentes en el alimento.
Para garantizar la seguridad de su uso deben tenerse en cuenta algunas
consideraciones: Los microorganismos ideales son aquellos que tienen ya una larga
tradición de uso en los alimentos (levaduras de la industria cervecera, fermentos lácticos,
etc.).
Las enzimas utilizadas dependen de la industria y del tipo de acción que se desee
obtener, siendo éste un campo en franca expansión. A continuación se mencionan
solamente algunos ejemplos.
1. Industrias lácteas
2. Panadería
3. Cervecería
4. Fabricación de zumo
5. -Fabricación de glucosa y fructosa a partir del maíz
6. Refinado de azúcar
 Detergentes
La tecnología de enzimas en los detergentes se desarrolló a partir de la década de los años
60, como una herramienta más de éstos para atacar ciertos sustratos (generalmente
protéicos) específicos. Las más comunes son las llamadas proteasas, las cuales degradan
restos de proteínas; y las lipasas que pueden atacar restos de sustratos lípidos que son los
que comúnmente se adhieren a la ropa y a ellas se les adhieren el resto de la suciedad
como polvo, restos de otros compuestos orgánicos etc. Los detergentes que contienen
enzimas se los llama detergentes biológicos.
 Energía
Otra actividad que llama a las aplicaciones biotecnológicas es la producción de energía,
siendo la ventaja de las fuentes orgánicas renovables. Cada año crecen unas 200 mil
millones de toneladas de biomasa (madera, cereales, etc), de las cuales los humanos
usamos sólo un 3%. Por lo tanto, este rubro ofrece un enorme potencial que puede ser
aprovechado. Un ejemplo clásico de biocombustible es el alcohol obtenido por fermentación
de material rico en azúcares y almidón, o de residuos orgánicos varios, incluyendo los
forestales. El principal obstáculo para la viabilidad de esta propuesta es el costo, puesto que
el petróleo sigue siendo más barato. Sin embargo, los avances tecnológicos están
permitiendo acortar la brecha.
 Tratamiento de desechos
Pero es el tratamiento de desechos donde la biotecnología puede tener un mayor impacto a
nivel mundial. Bacterias, microalgas, levaduras, hongos y plantas han mostrado una notable
eficiencia para metabolizar residuos orgánicos, y metales pesados reduciendo hasta 20
veces el costo involucrado en la incineración de dichos residuos.
Fuentes de Enzimas
Las fuentes de enzimas pueden ser de tipo vegetal, animal y microbiana.
Las enzimas de tipo vegetal, se encuentran las proteasas, carbohidrasas; las cuales
descomponen residuos de azúcares de ca - -amilasas
Entre las enzimas de tipo animal están las esterasa y lipasa, que se producen en la
mucosa gástrica, el páncreas, y en las semillas de ricino. Las fosfotasas, se obtiene de
tejidos animales óseo, muscular, tripsina y la quimotripsina se produce en el páncreas.
Las enzimas del tipo microbiano provienen de bacterias y hongos.
Producción de Enzimas a Gran Escala

La producción de enzimas para empleo industrial y como alimento se ha desarrollado
en forma independiente en diversas industrias. La fuente original de enzimas de cereales,
principalmente de las distintas clases de malta, es la industria de la malta de cebada.
Las proteasas de las plantas, como la papaina, bromalaeina y ficina, que se emplean
en los EE UU son de importación, y generalmente los importadores tienen poco control
sobre las condiciones del proceso de producción.
La industria empacadora de carnes es la fuente principal de las enzimas derivadas del
páncreas, estómago e hígado de los animales. Finalmente, las enzimas de fuentes
microbiológicas: Bacterias, Hongos y levaduras, se producen en la industria de la
fermentación.
2.5. Catálisis Enzimática: Ejemplos

 La Quimotripsina
Es una enzima digestiva, cuya función es la de promover la hidrólisis de ciertas
uniones peptídicas en las proteínas; enrollada de modo que sus partes hidrófobas se dirigen
a su interior, lejos del agua, y que permite la máxima formación de puentes de hidrógeno
intramoleculares. No solo cataliza la hidrólisis de las proteínas sino que también la de
amidas y esteres ordinarios.
La quimotripsina actúa en dos etapas; en la primera rompe la cadena peptidica,
actuando como un alcohol. Puede reconocerse esta reacción como una alcohólisis de una
amida sustituida: La sustitución nucleofílica del acilo.
Los productos son una amina (parte liberada de la molécula de sustrato) y un éster
de la enzima.
O O
C NH + E O H C O E + NH2
Proteína Enzima Enzima Parte de la

Acilada cadena
Proteínica
Amida Alcohol Ester Amina

Etapa 1
En la segunda etapa hidroliza el éster de la enzima, lo que genera un ácido
Carboxílico (la otra parte de la molécula del sustrato) y la enzima que se recupera, lista para
entrar nuevamente en función.
Etapa 2
O
C O E + H2O COOH + E O H
Resto de la Enzima
Enzima
cadena
Acilada
Proteínica
Ester Acido
Carboxilico Alcohol
La velocidad de la hidrólisis por catálisis

V
enzimática cambia con la variación de la acidez
del medio reaccionante. Si se construye el
grafico de la velocidad de hidrólisis en función
del pH de la solución, se obtiene una curva en
forma de campana, a medida que aumenta el
pH, la velocidad alcanza un máximo, para luego
decaer. La velocidad es máxima para un pH de
7,4 y es más lenta tanto en solución más ácida
como más básica. 7,4 pH
El análisis de los resultados experimentales sindica lo siguiente:
La hidrólisis requiere de una base libre, de Kb alrededor de 10 7 , y de una base
protonada, de Kb de aproximadamente 3.10 5 . A pH bajo, ambas bases están
protonadas; a pH elevado, ambas están libres. La hidrólisis alcanza su velocidad máxima
cuando la base más débil está mayormente libre y cuando la más fuerte se encuentra casi
totalmente protonada.
La quimotripsina no es muy especifica en su acción, al contrario de la mayoría de las
enzimas, hidroliza igualmente a proteínas, péptidos, amidas simples y ésteres.
 La pepsina:
Como todos sabemos, muchos nutrimentos como los aminoácidos, los minerales y
algunas vitaminas tales como el ácido fólico y la vitamina B12 dependen de la acidez
adecuada del estómago para que se puedan digerir y absorber.
El ácido gástrico realiza estas funciones de la digestión y de la absorción, al optimizar el
pH del estómago por medio de la propia enzima digestiva estomacal, llamada la pepsina.
Si, por un lado, encontramos muy poco ácido, no pueden ocurrir adecuadamente las
reacciones químicas normales requeridas para desbaratar y preparar a los nutrimentos para
su absorción.
Por el otro extremo del pH, demasiada acidez puede destruir a los tejidos del tracto
digestivo contribuyendo a la formación de úlceras.
Hay una enzima llamada pepsina que es necesaria para la digestión óptima inicial de las
proteínas.
Durante la ingestión de la comida, la secreción
del ácido gástrico dispara la producción de la
pepsina (niveles de ácido bajo, también niveles
bajos de pepsina). Esto causará que las proteínas
no se desbaraten en aminoácidos. La deficiencia
consecuente de muchos aminoácidos esenciales
puede llevarnos a la depresión, el insomnio, la
ansiedad y muchas otras enfermedades
peligrosas a largo plazo.
La pepsina del estómago, presenta un pH
óptimo a 2
Efecto del pH sobre la actividad de la enzima
 Importancia del ATP (Trifosfato de adenosina)

Es la principal fuente de energía de los seres vivos y que alimenta casi todas las
actividades celulares, entre ellas el movimiento muscular, la síntesis de proteínas, la división
celular y la transmisión de señales nerviosas.
Esta molécula se encuentra en todos los seres vivos y constituye la fuente principal de
energía utilizable por las células para realizar sus actividades. Se origina por el metabolismo
de los alimentos en unos orgánulos especiales de la célula llamados mitocondrias.
El ATP se comporta como una coenzima, ya que su función de intercambio de energía y
la función catalítica (trabajo de estimulación) de las enzimas están íntimamente
relacionadas.
Los dos puentes entre los grupos fosfato son uniones de alta energía, es decir, son
relativamente débiles y cuando las enzimas los rompen ceden su energía con facilidad. Con
la liberación del grupo fosfato del final se obtiene siete kilocalorías de energía disponible
para el trabajo y la molécula de ATP se convierte en
ADP (difosfato de adenosina).
La mayoría de las reacciones celulares que
consumen energía están potenciadas por la conversión
de ATP a ADP, incluso la transmisión de las señales
nerviosas, el movimiento de los músculos, la síntesis
de proteínas y la división de la célula.
Por lo general, el ADP recupera con rapidez la
tercera unidad de fosfato a través de la reacción del
citocromo, una proteína que se sintetiza utilizando la energía aportada por los alimentos. En
las células del músculo y del cerebro de los vertebrados, el exceso de ATP puede unirse a la
creatina, proporcionando un depósito de energía de reserva.
2.6. Conclusiones
Las enzimas son catalizadores de origen biológico que cumplen muchos requisitos
para impulsar nuevas industrias químicas.
La tecnología enzimática tiene múltiples aplicaciones, como fabricación de alimentos,
los progresos que están realizando actualmente la ingeniería genética y la biotecnología
permiten augurar el desarrollo cada vez mayor del uso de las enzimas.
La utilización de enzimas en los alimentos presentan una serie de ventajas, además
de las de índole económico y tecnológico.
Las enzimas utilizadas dependen de la industria y del tipo de acción que se desee
obtener.
Las fuentes de enzimas pueden ser de origen vegetal, animal o microbiano, se
pueden manipular genéticamente, la biosíntesis de enzimas para optimizar los procesos,
pero se debe tener en cuenta, las respectivas normas.
La producción de enzimas a gran escala tiene su principal aplicación en la industria de
la fermentación.
3. CATÁLISIS EN FASE LÍQUIDA

A diferencia de las reacciones en fase gaseosa, las que son contempladas bajo la
teoría cinética de los gases implican colisiones aisladas entre moléculas individuales, los
líquidos no son tan sencillos.
La diferencia fundamental entre las reacciones en fase liquida y en fase gaseosa es
que en fase liquida las moléculas de reactivo colisionan continuamente con moléculas de
disolvente, en muchas reacciones el disolvente origina una ionización, por lo que deben
estudiarse las reacciones en las que intervienen iones. La velocidad se vera influenciada por
la constante dieléctrica del disolvente.
Otra diferencia es que existe un número mayor de choques por unidad de tiempo, la
energía se transfiera en forma rápida y los equilibrios térmicos - vibracional se alcanzan
rápidamente.
La etapa controlante de la velocidad puede ser la velocidad de difusión de las
moléculas de reactivo unas hacia otras para producir la colisión y sus velocidades
dependerán de la viscosidad del disolvente. En algunas de estas reacciones el disolvente
esta químicamente implicado en el mecanismo y en algunos casos actuar como catalizador.
3.1. CATÁLISIS ÁCIDO-BASE

Todos los problemas cinéticos tienen un doble aspecto. En primer lugar se trata de
estudiar la reacción desde un punto de vista experimental para hallar la ecuación cinética a
la que responde la velocidad. Esta ecuación nos da las especies químicas cuya
concentración influye en la velocidad. En segundo lugar se trata de plantear un mecanismo
(es decir un sistema de ecuaciones diferenciales) cuya solución nos lleve a la ecuación
cinética hallada experimentalmente. Entonces decimos que el mecanismo propuesto es

compatible con los datos experimentales.
Desde un punto de vista experimental:

Cuando se estudia una reacción susceptible de ser catalizada por ácidos ó bases, se
procede generalmente a estudiar la reacción a pH constante para encontrar una ecuación
cinética, y a continuación se estudia la influencia que el pH pueda tener en la constante (ó
constantes) de velocidad (k) de la ecuación cinética obtenida.
En el caso más general se encontraría que k responde a la siguiente expresión:
k = k0 + kH+[H+] + kOH-[OH-]
donde k0 es una constante independiente del pH, y que correspondería a la reacción
sin catalizar. Dependiendo de que término predomine se habla de catálisis ácida específica,
ó catálisis básica específica.
Muchas veces ocurre que al utilizar un ácido débil para mantener el pH, el ácido (AH),
la base conjugada (A-), ó ambos, actúan también como catalizadores. En el caso más
general resultaría que la constante k vendría dada por la expresión:
k = k0 + kH+[H+] + kOH-[OH-] + kAH [AH] + kA- [A-]
Cuando los términos predominantes en la expresión anterior son los correspondientes
a AH ó A-, se habla de catálisis ácida ó básica general.
Las gráficas resultantes de medir las constantes de velocidad en función del pH, para
los distintos casos que se pueden dar de catálisis ácida ó básica específica se dan en forma
gráfica en un diagrama de pH contra log de la velocidad, como se muestra en la figura :
a) Caso general, donde la reacción es catalizada tanto por ácidos como por bases. La
horizontal AB corresponde a la reacción no
catalizada o bien catalizada por el solvente.
Ejemplo de este caso son la mutorrotación de la
glucosa y la hidrólisis de los ésteres.
b) En este caso el segmento AB no
existe, lo que implica que la reacción no
catalítica (ko) no existe, es decir, no hay efecto
del solvente. Como ejemplos podemos citar la
hidrólisis de amidas, y la halogenación de
cetonas.
c y d) Reacciones catalizadas únicamente
por ácidos (c) o bases (d). Ejemplos para (c): la
hidrólisis de orto-sales y (d) hidrólisis de B-
lactonas.
e y f) El mismo caso de (c) y (d) sólo que
en ausencia de la influencia del solvente,
ejemplos: la hidrólisis del éster diazoacético y la pólimerización de nitrosoacetonamina.
Experimentación de Brönsted
En 1928, BRONSTED demostró que existe una relación entre el poder catalítico,
medido por los coeficientes catalíticos, y la fuerza de los ácidos y bases, expresada por sus
constantes de disociación. Esta relación para la catálisis con un ácido débil viene dada por
la ecuación [1] y para el caso de la catálisis por una base débil será
[2]
en donde KA es la constante de disociación del ácido débil, y a, b, y son constantes
para una determinada reacción, disolvente y temperatura. A partir de estas ecuaciones
puede predecirse el efecto catalítico, de un ácido o de una base Brónsted-Lowry, sobre la
velocidad específica de reacción, si se conoce la constante de disociación del electrolito
débil. Las relaciones de las ecuaciones [1] y [2] se mantienen siempre debido a que, tanto el
poder catalítico, como la constante de disociación de un electrolito débil, dependen de la
capacidad de un ácido débil para ceder un protón o de una base débil para aceptarlo.
En general, cuanto mas fuerte es un ácido, es mejor catalizador.
Mecanismos
Catálisis específica (ácida):
1er paso: SH+ + B  [SHB+]  BH+ + S S= H2O
2º paso: BH+ + S  PRODUCTOS + SH+
Ejemplos de mecanismo:
No resulta fácil generalizar sobre mecanismos de catálisis ácido-base. No obstante,
con mucha frecuencia nos encontraremos etapas del mecanismo que implican la
transferencia de un H+ de una molécula de reactivo al catalizador , ó a la inversa. Este tipo
de etapas de transferencia protónica tienen especial importancia en química orgánica, y en
mucha de las etapas de los mecanismos de reacciones catalizadas por enzimas. Aquí
vamos a ver algunos ejemplos procedentes de la química orgánica:
 Alquilación de Parafinas:
Los “alquilatos” son
derivados de adición o
sustitución, obtenidos por
reacción entre olefinas y
alcanos, u otros derivados, y
se utilizan en la preparación
de gasolinas e intermedios
de síntesis. Se utilizan
catalizadores ácidos
homogéneos, tales como
H2SO4 ó HF. Los
catalizadores son
arrastrados con el producto
y separados por
decantación o destilación.
Una parte suele perderse
combinada con oligómeros
de los alquenos. Son
catalizadores tóxicos y corrosivos.
 Alquilación de
Fenol
La producción
industrial de
alquilfenoles es del
orden de 500000tm/a.
Estos derivados, tales
como etilfenol,
propilfenol, butilfenol,
etc., son usados como
aditivos de gasolinas,
herbicidas, aditivos de
polímeros,
surfactantes,
lubricantes o
antioxidantes.
 Síntesis de Bisfenol - A
El bisfenol-A es un
intermedio en la obtención de
resinas epoxi y policarbonatos. Se
obtiene mediante condensación de
fenol y acetona, catalizada por
ácidos.
4. OTRAS REACCIONES QUE SE VERIFICAN EN FASE

HOMOGENEA
4.1. CATÁLISIS DE ÉSTERES:
Se caracterizan dentro de este grupo:
 Se nombran como alcanoatos de alquilo (metanoato de metilo).
 Los ésteres dan sabor y olor a muchas frutas y son los constituyentes mayoritarios de las
ceras animales y vegetales.
 La hidrólisis de los ésteres está catalizada por ácidos o bases y conduce a ácidos
carboxílicos.
 Los ésteres reaccionan con alcoholes con catálisis ácida o básica obteniéndose un nuevo
éster sin necesidad de pasar por el ácido carboxílico libre. Esta reacción se denomina
transesterificación.
 Los reactivos de Grignard transforman los ésteres en alcoholes. La reacción no se puede
parar y se produce la adición de dos equivalentes del organometálico.
 El hidruro de aluminio y litio los transforma en alcoholes y el DIBAL en aldehídos.
 En medios básicos forman enolatos que condensan generando 3-cetoésteres.
 Reacción denominada condensación de Claisen
 Los ésteres se hidrolizan formando ácidos carboxílicos y alcoholes cuando se les calienta
en medios ácidos o básicos. La hidrólisis de los ésteres es la reacción inversa a la
esterificación.
Esterificación
Los ésteres se preparan fundamentalmente por acción de los ácidos sobre los
alcoholes. Este método básico puede modificarse usando un cloruro o un anhidro de ácido
con un alcohol o aprovechando la reacción de una sal de un ácido con un halogenuro de
alquilo.
La esterificación de un ácido por ebullición del mismo con un alcohol, en presencia de
un catalizador ácido (comúnmente ácido sulfúrico o cloruro de hidrógeno gaseoso),
constituye el método más frecuentemente usado para la preparación de un éster.
Reacción global
El mecanismo de la esterificación de Fischer es una sustitución nucleofílica de acilo,

catalizada por un ácido, el grupo carbonilo de un ácido carboxílico (en contraste con el
cloruro ácido) no es suficientemente electrofílico para ser atacado por un alcohol. El
catalizador ácido protona al grupo carbonilo y lo activa hacia el ataque nucleofílico (le
aumenta la electrofilia). A continuación, el alcohol ataca al grupo carbonilo protonado para
formar un intermedio tetraédrico, que rápidamente, mediante un proceso de intercambio
protónico forma un nuevo intermedio tetraédrico que contiene un excelente grupo saliente: el
agua.
La regeneración del grupo carbonilo provoca la expulsión de agua y la formación del
éster protonado. Finalmente, el intercambio protónico con una molécula de agua regenera el
catalizador ácido.
Perfil energético
Si se sigue el mecanismo desde el final en forma inversa se tiene el mecanismo de la

reacción de hidrólisis de los ésteres. Esta reversibilidad es un inconveniente en la
preparación directa de un éster a partir de un ácido; la preferencia por la vía del cloruro de
ácido se debe a que ambos pasos; la preparación de cloruro y la del éster con este último,
son esencialmente irreversibles y llegan a la terminación.
La reacción entre un ácido y un alcohol es reversible y este tipo de reacción está

entre aquellas que se usaron en el desarrollo de la ley de acción de masas. Esta ley se
puede aplicar a la formación de acetato de etilo de la siguiente manera:
CH3COOH + C2H5OH CH3COOC2H5 + H2O
C éster x C agua
k
C ácido x C alcohol
Si comenzamos con un mol de ácido acético y un mol de alcohol o proporciones
similares de agua y acetato de etilo, a su debido tiempo el sistema llega al equilibrio en que
un tercio de mol de ácido acético y un tercio de mol de alcohol se hallan en presencia de dos
tercios de mol de acetato de etilo y dos tercios de agua. El valor de la constante de
equilibrio, K se puede calcular a partir de los datos.
2
x 23
k 3
1
4
3
x 13
En otras palabras, el rendimiento de éster obtenido por la reacción de cantidades
equimoleculares de ácido acético y alcohol no puede exceder de 66,66 por ciento. Un
rendimiento de este orden puede no ser económico y puede mejorarse aumentando la
concentración de una de las sustancias reaccionantes o disminuyendo la concentración de
una de las sustancias formadas. Si el éster tiene bajo punto de ebullición y puede ser
destilado del sistema reaccionante casi tan rápidamente como se forma, la esterificación
puede hacerse prácticamente completa por este medio. Sin embargo, la separación del
éster no siempre es posible y a veces es conveniente reducir la reversibilidad de la reacción
mediante un agente que elimine el agua. En muchos casos, la eliminación azeotrópica del
agua mediante el benceno, tolueno o xileno da excelentes resultados, y este método se está
difundiendo rápidamente.
La facilidad de formación de un éster está estrechamente ligada con la geometría de
las moléculas del ácido y alcohol usados en su preparación. Los ácidos en los que la cadena
de átomos de carbono se ramifica en el carbono alfa o beta o los ácidos con sustituyentes
en los carbonos alfa o beta, son esterificados más lentamente que los ácidos cuyos átomos
de carbono alfa o beta contienen sólo hidrógeno. En una molécula de alcohol, la ramificación
en el carbono carbinólico disminuye claramente la velocidad de esterificación; por
consiguiente, los alcoholes secundarios forman ésteres más lentamente que los alcoholes
primarios y los alcoholes terciarios son los que, se esterifican más lentamente.
Sin embargo, la esterificación directa tiene la ventaja de ser una síntesis de un solo
paso. A menudo resulta útil si aplicamos nuestros conocimientos de los equilibrios. Si el
ácido o el alcohol son baratos y de fácil adquisición, se utiliza un exceso para desplazar el
equilibrio hacia la formación de los productos y aumentar así el rendimiento en éster. Por
ejemplo, conviene emplear 8 moles del económico alcohol etílico para convertir un mol del
muy valioso ácido -fenilbutírico más completamente en el éster:
O O
H2 SO 4
CH2CH 2CH 2C + C2H5OH CH2CH 2CH 2C + H 2O
OH OC2 H5
alcohol r-fenilbutiráto de etilo
Acido r-fenilbutírico etílico
Si se desea esterificar un ácido hay que utilizar un exceso de alcohol y, si es posible,
eliminar el agua de la reacción.
Síntesis de ésteres a partir de cloruros y anhidridos de ácido

Los ésteres también se pueden sintetizar mediante la reacción de cloruros de ácido o
anhídridos de ácido con alcoholes. Como los cloruros de ácido y los anhídridos son muchos
más reactivos hacia el proceso de la sustitución nucleofílica que los ácidos carboxílicos, la
reacción de esterificación tiene lugar de forma rápida y sin la presencia de catalizador ácido.
Cuando se emplean cloruros de ácido y anhídridos para las reacciones de esterificación hay
que emplear una base, usualmente piridina, para neutralizar el HCl o el ácido carboxílico
que se forma en el proceso.
Ejemplos de esterificación de ácidos y alcoholes:
Por el método de Fischer puede prepararse una gran variedad de ésteres. Los
catalizadores habituales son los ácidos sulfúrico, clorhídrico y p-toluenosulfónico.
+
H2 SO 4 BrCH2 CO2 C2H5 + H2O
BrCH2 CO2 H + C2H5OH
ácido bromoacético etanol bromoacetato de etilo
K-O2CC CCO2-K + 2CH3OH H SO H3CO2CC 2

+
4 CCO2CH3
butinodiato de potasio butinodiato de dimetilo
metanol
+
HO2 CCO2H + 2CH3OH H SO H3CO2 CCO2CH3 + H 2O
2 4
ácido etanodioico metanol etanodioato de dimetilo
Catalizadores para la esterificación

La elección del catalizador depende de varias cosas y varía según el sistema que se
considere. Los catalizadores más comunes son los ácidos inorgánicos fuertes, si bien en
ocasiones se emplean sales, el gel de sílice y resinas de intercambio de cationes.
Entre los ácidos minerales, el cloruro de hidrógeno es el catalizador más usual en
estudios de laboratorio, pero en industrias no se usa por su corrosividad u de ciertos
requisitos del proceso. Puede usarse el gas ácido clorhídrico anhidro y el ácido clorhídrico
acuoso comercial. En reacciones colaterales se forman cloruros de alquilos cuando es
prolongado el tiempo de reacción. Los alcoholes terciarios reaccionan con cloruro de
hidrógeno para formar rápidamente cloruros de alquilo. El ácido clorhídrico acuoso da
buenos resultados en la esterificación de ácidos aromáticos.
Para la mayoría de las operaciones industriales se prefiere el uso de ácido sulfúrico,
pero con algunos alcoholes secundarios, como el ciclohexanol y con alcoholes terciarios
puede ocurrir la deshidratación y conversión en las oleofinas correspondientes, la
isomerización o la polimerización. En general con ácidos aromáticos se requiere mayor
cantidad de ácido sulfúrico que son los alifáticos. Se han recomendado los ácidos
bencenosulfónico y p-tolueno sulfónico como catalizadores para la esterificación de ácidos
grasos de cadena larga.
Algunas veces se emplea el ácido fosfórico, pero es muy lento. Los cloruros de
magnesio, aluminio, férrico, de cinc, cúprico y estánnico producen efectos aceleradores en
la esterificación. Las sales de mercurio, plata, cobalto, níquel son catalizadores activos
cuando no hay ácidos inorgánicos.
Como la esterificación es un proceso que aún usando catalizador puede requerir días,
se ha experimentado una técnica que utiliza un microondas especial que calienta al reactor,
lo que acelera la velocidad de reacción.
4.2. Hidrólisis de los ésteres

Los ésteres son descompuestos por el agua en sus componentes, ácido y alcohol.
Empleando cantidades equimolares de los mismos, se produce una reacción bimolecular y
reversible cuyo estado final o de equilibrio es el mismo que para la de esterificación.
La hidrólisis es muy lenta en medio neutro y a temperatura ordinaria. Pero a
temperaturas mayores a 100ºC se acelera y completa en pocas horas.
La velocidad de hidrólisis puede ser aumentada añadiendo a la mezcla una pequeña

cantidad de un ácido fuerte que actúa como catalizador. Mientras más fuertes son estos
ácidos la hidrólisis es más rápida.
El mecanismo de hidrólisis ácida es el inverso al de esterificación de ácidos
carboxílicos. Es un proceso en equilibrio, pero puede ser desplazado prácticamente hasta su
terminación mediante el uso de un gran exceso de agua.
La hidrólisis se puede hacer en medio alcalino (saponificación) y es una típica
reacción bimolecular, de segundo orden y no reversible.
Su velocidad es más de 1000 veces mayor que con los ácidos. Debido a que la
energía de actividad es 35% menor para un medio alcalino, con respecto a la hidrólisis
catalizadas por ácidas.
Para una misma concentración, se deduce que la velocidad de saponificación debe
ser determinada por la concentración de el ion OH- (mayor en bases fuertes)
O O-
1) CH3 – C – O C2H5 + OH- CH3 – C – O C2H5
OH
O- O
2 CH3 – C – O C2H5 CH3 – C – OH + CH3O-
OH
O O
3) CH3 – C – OH + CH3O - CH3 – C – O- + CH3OH
base
Los distintos tipos de hidrólisis se dividen en los siguientes tipos:

 Hidrólisis pura con agua sola.
 Hidrólisis con ácido acuoso diluido o concentrado.
 Hidrólisis con álcali acuoso diluido o concentrado.
 Fusión con álcali con poco o nada de agua.
 Hidrólisis con enzima como catalizadores
4.3. Hidrólisis ácida
Se da por entendido que la solución es acuosa y acidulada

Un ácido mineral acelera ambos procesos protonando le oxígeno carbonílico, con lo
que el carbono del grupo resulta más susceptible al ataque nucleofílico.
Un mecanismo propuesto para la hidrólisis catalizada específicamente por H3O+ es el
siguiente:
k1
R1COOR2 (E) + H3O+ R1COH+OR2 ( I1 ) + H2O

k2
k-1
R1COH+OR2 ( I1 ) + H2O R1COOH2+ (I2) + R2OH
R1COOH2+ (I2) + H2O R1COOH (A) + H3O+
La primera etapa es una protonación del carbonilo. Se forma una especie intermedia
con carga neta positiva. Esta especie intermedia reacciona entonces con agua liberándose
el alcohol. Finalmente, en una tercera etapa muy rápida se libera el ácido a partir de un
intermedio, y se regenera el catalizador, H3O+
La velocidad de la reacción la podemos expresar como v = d[R2OH] / dt = k2 [I1] .
Aplicando la aproximación del estado estacionario al intermedio I1, tendríamos:
d[I1] / dt = k1 [E][H3O+] - k-1 [I1] - k2 [I1]  0
[I1] = k1 [E][H3O+] / ( k-1 + k2 ) y substituyendo en la expresión de la velocidad:
v = k2 k1 / ( k-1 + k2 ) [E][H3O+]
Resultando una ecuación cinética correspondiente a catálisis ácida específica.
Los ejemplos que vamos a ver nos van a servir para desarrollar algunas discusiones
relativas a mecanismos de reacción. En el ejemplo anterior se puede comprobar que si se
introduce una etapa adicional entre la primera y la segunda, en la que el intermedio I 1 se
convierte en I1’, siendo esta última molécula la que choca con H2O en la tercera etapa para
generar R2OH e I2, el resultado, al aplicar la aproximación del estado estacionario es la
misma ecuación cinética obtenida anteriormente. Este resultado se puede generalizar. La
introducción de etapas que supongan la isomerización de especies intermedias no cambia
la ecuación cinética resultante de la aplicación del estado estacionario. De forma que la
identificación de especies intermedias require métodos adicionales a los aquí descritos, que
permitan detectar directa ó indirectamente dichas especies.
4.4. Hidrólisis alcalina
La base promueve la hidrólisis de los ésteres porque proporciona el reactivo

fuertemente nucleófilo. Esta reacción es irreversible, porque se forma un anión
carboxilato estabilizado por resonancia que demuestra poca tendencia a reaccionar con
un alcohol.
Observemos los diversos aspectos del mecanismo presentado.

En primer lugar tenemos el ataque del hidróxido sobre el éster, esto nos dice que
presenta una cinética de segundo orden ya que la velocidad de la reacción depende de la
concentración del hidróxido y del éster.
Luego el ataque del hidróxido al carbono carbonílico y desplaza al ion alcóxido, esto
indica una ruptura del enlace entre el oxígeno y el grupo acilo
Saponificación De Ésteres
Las grasas y los aceites constituyen los lípidos más abundantes; ambos grupos están
constituidos prácticamente por un 100% de triglicéridos los que a su vez son ésteres de
ácidos grasos con glicerol. Consecuentemente, dichos ácidos representan un alto porcentaje
de la composición de los triglicéridos y de las grasas y aceites.
Estructura molecular de un triglicérido
O
CH2 O C R1
O
CH O C R2
O
CH2 O C R3
Glicerol Ácidos grasos
Triglicérido
Los ácidos grasos pueden ser saturados o insaturados.
El primer grupo está constituido principalmente por ácidos de 4 a 24 átomos de
carbono, los de C4 a C8 son líquidos a 25ºC, mientras que los de C10 en adelante son
sólidos. Entre los más comunes está el ácido láurico, que abunda en el aceite de coco, y el
palmítico que se encuentra en los lípidos de la palma. En el siguiente cuadro se muestran
los distintos tipos de ácidos grasos saturados, como así también su fórmula química y
temperaturas características.
Cuadro 1-Ácidos grasos saturados

Nombre trivial Nombre científico Fórmula Punto de Punto de
fusión(ºC) ebullición(ºC)
Butírico Butanoico CH3(CH2)2COOH -5,9 164
Caproico Hexanoico CH3(CH2)4COOH -3,4 206
Caprílico Octanoico CH3(CH2)6COOH 16,7 240
Cáprico Decanoico CH3(CH2)8COOH 31,6 271
Láurico* Dodecanoico CH3(CH2)10COOH 44,2 130
Mirístico* Tetradecanoico CH3(CH2)12COOH 54,4 149
Palmítico* Hexadecanoico CH3(CH2)14COOH 63,0 167
Esteárico* Octadecanoico CH3(CH2)16COOH 69,4 184
Araquídico Eicosanoico CH3(CH2)18COOH 76,0 204
Behénico Docosanoico CH3(CH2)20COOH 79,9 -
Lignocérico Tetracosanoico CH3(CH2)22COOH 84,2 -
Cerótico Hexacosanoico CH3(CH2)24COOH 87,7 -
*Ácidos grasos saturados más comunes en alimentos
En cuanto a los insaturados, son abundantes en los aceites vegetales y marinos. Los
más comunes se resumen en el siguiente cuadro.
Cuadro 2-Ácidos grasos insaturados

Nombre trivial Nombre científico Fórmula Punto de fusión(ºC)
Palmitoleico Hexadeca-9-enoico C15H29COOH -0,5

Oleico Octadeca-9-enoico C17H33COOH 13,0
Linileico Octadeca-9,12-dienoico C17H31COOH -5,0
Linolénico Octadeca-9,12,15-trienoico C17H29COOH -11,0
Araquidónico Eicosa-5,8,11,14-tetraenoico C19H31COOH -49,5
Vaccénico Octadeca-11-enoico C17H32COOH 39,5
Gadoleico Eicosa-11-enoico C19H37COOH 23,5
Erúcico Docosa-13-enoico C21H40COOH 38,0
Brasídico Docosen-13-enoico C21H40COOH -
Cetoleico Docosen-11-enoico C21H40COOH -
Reacciones De Grasas Y Aceites

Los caracteres químicos de las grasas son los enlaces de Ester y la instauración.
Como esteres pueden ser hidrolizados, en presencia de ácidos, enzimas, o álcalis, a sus
ácidos grasos libres, o sus sales y glicerol, respectivamente.
H+ o enzimas
Triesterina + 3 H2O acido graso + glicerol
Triesterina + 3 M+ -OH sal de acido graso + glicerol
Como los ácidos grasos difieren en peso molecular y debido a que pueden estar
presentes substancias que no reaccionan con los álcalis, como alcoholes e hidrocarburos,
grasas diferentes requieren cantidades diferentes de álcalis para saponificarse. por lo tanto,
la cantidad de álcali necesaria para saponificar un peso determinado de grasa puede usarse
como propiedad característica de una grasa particular.
El proceso de hidrólisis básica de los ésteres se denomina saponificación. Éste
término proviene del latín que significa jabón. Cuando se hidrolizan las grasas o aceites con
NaOH, se obtiene glicerina (propanotriol) y las correspondientes sales sódicas de los ácidos
carboxílicos de cadena larga, que son los que conocemos como jabón.
La reacción química involucrada es:
Esta reacción, al contrario que el proceso de esterificación de Fischer, es irreversible.

El mecanismo del proceso que permite explicar esto es: el ion hidróxido ataca al carbonilo
del éster formando un intermedio tetrahédrico. Cuando se regenera el grupo carbonilo se
produce la eliminación del ión alcóxido y se forma un ácido carboxílico. Una rápida
transferencia de protón forma el carboxilato y el alcohol.
Este último paso es muy exotérmico y desplaza los dos equilibrios anteriores del
proceso de saponificación hacia su terminación, haciendo que el proceso sea irreversible.
En el segundo paso del mecanismo anterior, se produce la pérdida de ion alcóxido. En

el estudio de las reacciones de sustitución (SN1 y SN2) se afirmó que las bases fuertes
como el ión hidróxido o los alcóxidos no son buenos grupos salientes debido a su elevada
basicidad.
Entonces, ¿cómo es posible explicar la eliminación de un grupo saliente básico, como
MeO-, en el anterior mecanismo? Las diferencias entre los mecanismos SN1 y SN2 explican
por qué estas bases fuertes pueden servir como grupos salientes en la reacción de
saponificación, además que proporcionan la cinética que sigue el proceso.
El mecanismo de la reacción SN2 tiene lugar en un solo paso, ni muy endotérmico ni
muy exotérmico. El enlace con el grupo saliente está parcialmente roto en el estado de
transición, de modo que la velocidad de la reacción es muy sensible a la naturaleza del
grupo saliente. Con un mal grupo saliente, como un alcóxido, esta reacción es muy lenta.
En el mecanismo SN1, el enlace con el grupo saliente se rompe en un segundo paso
del mecanismo. Este segundo paso es muy exotérmico y en este estado de transición el
enlace con el grupo saliente apenas se ha comenzado a romper. En general, una base
fuerte puede funcionar como grupo saliente si se elimina en un paso muy exotérmico,
convirtiendo un intermedio inestable y con carga negativa, en una molécula estable.
Entonces, la saponificación sigue un mecanismo de reacción SN1.
A continuación, se comparan las gráficas de la energía de la reacción para una
proceso SN2 y para una reacción de saponificación de un éster metílico SN1. En la reacción
SN2 el metóxido se aleja en un paso ligeramente endotérmico, y el enlace con el metóxido
se rompe casi totalmente en el estado de transición.
En la saponificación el alcóxido se aleja en un segundo paso exotérmico con un
estado de transición semejante a los reactivos. El enlace del metóxido apenas se ha
comenzado a romper en el estado de transición.
Mecanismo SN2
Mecanismo SN1
Cinética e Influencia Del Ph

Al seguir la saponificación un mecanismo de sustitución nucleofílica
unimolecular(SN1) la cinética que es de esperar es la de una de primer orden, donde sólo
dependa de la concentración del éster: r  k  éster 
Cuando se estudia experimentalmente una reacción susceptible de ser catalizada por

ácidos ó bases, se lleva a cabo la reacción a pH constante para encontrar una ecuación
cinética, y a continuación se estudia la influencia que el pH pueda tener en la constante de
velocidad k de la ecuación cinética obtenida.
Hay bibliografías que sugieren que para cualquier reacción catalizada por ácidos ó
bases, la constante es una función lineal de la concentración de OH-:

k obs  k 0  k OH  OH  ,K 0 = constante independiente del pH, KOH = constante
dependiente del pH
Sin embargo, habíamos dicho que de acuerdo al mecanismo SN1 la velocidad de la
reacción debía ser independiente de la concentración de oxhidrilo, entonces sólo puede
significar que la cinética no involucra [OH], con lo cual es de esperar que el segundo término
de k de la ecuación anterior no modifique sustancialmente la velocidad de la reacción.
Estas observaciones pueden interpretarse si suponemos que la etapa controlante, es
decir la de menor velocidad, es la de formación del carbocatión de la primera etapa de la
reacción, seguida de un ataque nucleofílico del OH mucho más veloz. Esto permite explicar
porque el mecanismo SN1 sigue una cinética de primer orden donde la concentración de
oxhidrilo no influye demasiado.
Un análisis interesante de hacer, es que ambos mecanismos(SN1 y SN2) coexisten
durante la reacción siendo uno preponderante sobre el otro. Para nuestro caso la SN1 es
más importante porque el grupo alcóxido actúa como buen grupo saliente cuando se elimina
en un paso exotérmico. Pero si aumentamos la [OH], es decir el pH, empieza a tomar
importancia el mecanismo SN2, ya que su cinética depende de esto. Sin embargo, como el
grupo saliente no es bueno y el paso es ligeramente endotérmico su cinética es baja,
significando esto que no es bueno trabajar a pH básicos extremos.
4.5. Alcoholisis de ésteres

Un mecanismo similar al anterior se puede plantear para la alcoholisis ó
tranesterificación de un éster, substituyendo H2O por R3-OH. Las etapas que se plantean
son las mismas que en el mecanismo anterior, y es fácil comprobar que v = k 2k1 [R3-
OH] [E][H3O+] / ( k-1 + k2 [R3-OH]) .
5. REACCIONES QUE INTERVIENEN IONES

En las reacciones en las que intervienen iones se ha demostrado la influencia de
muchos parámetros experimentales en las velocidades de estas reacciones, los más
importantes son:
 La naturaleza del disolvente.
 La naturaleza de los iones.
 La fuerza iónica de la disolución: Bronsted, Bjerrum demostraron que la velocidad
1
de una reacción iónica depende de la fuerza iónica de la disolución I 
2
 C i Z i2
Las velocidades de los procesos catalíticos son proporcionales a las concentraciones
de iones hidrogeno (H+) y son agentes catalíticos efectivos y se ha demostrado que no solo
los iones hidrogeno e hidroxilo, sino también moléculas no disociadas de ácidos y bases, e
incluso cationes de bases débiles y aniones de ácidos débiles pueden tener actividad
catalítica (Teoría dual de la catálisis en disolución)
En todas las ecuaciones de la cinética química aparecen las concentraciones de las
sustancias reaccionantes. En termodinámica, la constante de equilibrio de un sistema no
ideal se expresa mediante las actividades. Es necesario considerar esta circunstancia si en
la ecuación cinética entra la constante de equilibrio. En realidad, de esto no hay necesidad
práctica en las reacciones en fase gaseosa y entro moléculas neutras, pero no puede
dejarse de lado al estudiar las reacciones entre partículas cargadas, pues, en caso contrario,
puede ser fuente de errores sustanciales. Para la constante de velocidad de la reacción
bimolecular:
A+ B AB* Productos
que transcurre en una solución, la teoría del complejo activado da la expresión
siguiente
kT c AB*
kx
h c AcB
La constante termodinámica de equilibrio entre las sustancias iniciales y el complejo
a AB* c 
activado es: K *   AB* . AB*
a A a B c A c B  A B
Combinando las dos ecuaciones anteriores, obtendremos la ecuación de Broensted-
Bjerrum
kT    
kx K * A B  k0 A B
h  AB*  AB*
en términos de la constante de velocidad de la reacción que transcurre en un medio
no ideal. La magnitud ko tiene el significado de constante de velocidad cuando la dilución es
infinita, o sea, cuando γ = 1.
Para emplear la ecuación esta última ecuación en un caso concreto es necesario
proponer una u otra expresión analítica de los coeficientes de actividad. Si como estado
normal se elige el de dilución infinita, la teoría electrolítica da la siguiente relación
I
aproximada del coeficiente de actividad:   e
 Az 2 I
e
donde: A es una constante igual aproximadamente a 0,51 para soluciones acuosas
a 25ºC , z es la carga del ion; I es la fuerza iónica de la solución; β es una constante
inversamente proporcional, aproximadamente, al radio del ión.
Si zA y zB son las cargas correspondientes de las particulas reaccionantes, la reacción
podrá escribirse en la forma A z A  B zB  AB *( z A  zB )  Pr oductos
y sustituyendo los valores de los coeficientes de actividad en la ecuación de Broensted-
0,51{ z A  z B ( z A  z B ) } I (  A  b   Ab* )
2 I
Bjerrum, tendremos: k  k 0 e  k 0 e1,02z z I e ( 

2 2
A   b   Ab* )
I
e A B
ó
bien
log k  log k 0  1,02z A z B I  ( A   b   Ab* ) I
Analicemos ahora dos casos:

 Interacción entre las Partículas cargadas
log k  log k 0  1,02z A z B I
La suma (βA+ βB - βAB* ) es pequeña y podemos despreciar el segundo término, en el
caso de interacción entro los dos iones, es decir: log k  log k 0  1,02z A z B I
Por consiguiente, el logaritmo dé la constante de velocidad, de acuerdo con la teoría,
debe ser función lineal de la raíz cuadrada de la fuerza iónica; la pendiente de la recta se
determina por la relación de las cargas de las partículas reaccionantes.
En la figura, en coordenadas log k/k0 - I se grafican los datos experimentales de
seis reacciones con valor diferente del producto zAzB. De la gráfica se ve que es
completamente satisfactoria la coincidencia de la teoría con la práctica. Se debe mencionar
que a grandes concentraciones se observan discrepancias entre los datos teóricos y los
experimentales.
Dependencia con respecto a la raíz

cuadrada de la fuerza iónica del logaritmo de las
constantes de velocidad de las reacciones entre
los iones:
1 - [Co(NH3)5Br 2+ + Hg2+
2 - (S 2 O 8 )2- + I –
3 - ON = N - COO – C 2 H5- + OH-
4 – CH 3 COO C 2 H5- +OH-
5
H 2 O 2 +H+. + B+
6 [Co(NH 3) 5Br 2+ + OH-
 Interacción entre el Ion y la molécula neutra.

El coeficiente de actividad de una molécula neutra es   e I y en el caso de la
reacción:
A  B ( zB )  AB *( zB )  Pr oductos
( A   b  Ab* ) I
Obtendremos: K  k 0e
La pequeñez de la suma (βA+ βB - βAB* ) permito descomponer en series el
exponente, despreciando los términos de mayores grados, para no muy grandes valores de
I:
k  k 0 {1  ( A   B   AB* ) I }
Por lo tanto, en el caso elegido la constante de velocidad debe ser directamente
proporcional a la fuerza iónca.
k
En la figura, en coordenadas  I se grafican los datos experimentales de la
k0
hidrólisis del etilenacetal, catalizado por HCIO4 0,1 N en presencia de diferentes cantidades
de NaCI, KNO3, NaNO3, NaSO3C2H5 (ko es la constante de velocidad en ausencia de
adiciones. La marcada dependencia lineal demuestra que la ecuación concuerda bien con
los datos experimentales.
Incremento relativo de la constante de

velocidad de la hidrólisis del etilenacetal en
dependencia de la fuerza ióniea de la
solución.
La reacción se cataliza con HCIO4,
0,1N
en presencia de:
1- NaCI,
2- KNO3,
3- NaNO3,
4- NaSO3C2H5
6. Catálisis en la polimerización de olefinas

6.1. Características de las poliolefinas:
 Bajo Costo: Materia simple y barata, producción en procesos exotérmicos muy
eficientes y en grandes toneladas.
 Livianas: Baja densidad, átomos de bajo peso atómico.
 Inocuas e Inertes: Sin grupos funcionales ni elementos pesados.
 Versátiles: Termoplásticas, diferentes grados de flexibilidad, elasticidad, dureza.
 Aspecto agradable: Transparentes u opacas, coloreables, maleables.
 Desechables y Reciclables: Craqueo a ceras, aceites combustibles, monómero.
 Mecanismo de polimerización por radicales
Una polimerización por radicales se inicia por radicales libres. El catalizador actúa en
la etapa de iniciación, formando un radical libre e inmediatamente produciendo la fijación de
una primera molécula de monómero.
Utilización de catalizador como iniciador

Un iniciador de polimerización es un compuesto capaz de producir radicales libres
generalmente por elevación de temperatura. Su empleo asegura una cantidad dada de
radicales libres a una temperatura mucho más baja que por iniciación únicamente térmica.
La molécula de iniciador se divide para dar generalmente dos radicales: I  2 R*
d R *
Entonces se podrá escribir: Vi   2kdI 
dt
Pero todos los radicales formados no son activos. Es necesario utilizar un coeficiente f
llamado eficiencia, que representa la fracción activa de los radicales producidos, entonces
Vi  2 fkd I 
Este coeficiente se calcula en forma experimental, y su valor depende de la
probabilidad de combinación, posibilidad de dar radicales inactivos en polimerización,
posibilidad de terminación con radical primario.
Iniciadores comunes:
 Los hidroperóxidos como el hidroperóxido de ter-butilo.
 Los peróxidos: El más sencillo es el agua oxigenada la cual se emplea en sistema
redox.
 Los peróxidos de dialquilos como el peróxido de diterbutilo.
 Los peróxidos de diarilos como el peróxido benzoilo.
 Los perésteres: Todos estos compuestos se descomponen bajo la acción de calor y
dan radicales por rotura del enlace.
 Los compuestos azoicos: Se descomponen con eliminación de una molécula de
nitrógeno. El más conocido es el azobisisobutironitrilo (AZBN).
Estabilidad del iniciador = Tiempo de vida media. La elevación de temperatura

proporciona la energía E necesaria para la descomposición del iniciador. La velocidad de
descomposición es mayor a medida que la temperatura se eleva.
La constante de velocidad de disociación sigue la ley de Arrhenius
I 
kd
2R * dondeKd  Ae  E / RT
Cada iniciador, a una temperatura dada, esta caracterizado por su tiempo de vida
media y es el tiempo necesario para que se descomponga la mitad de la cantidad inicial de
iniciador. Este tiempo depende de la temperatura.
En la reacción de iniciación, es en donde se produce la adición de un monómero, una
vez formado, el radical reacciona sobre una molécula del mismo, o sea, es la primera etapa
de la reacción en cadena. R* + M  R-M*
Mecanismo de polimerización por coordinación

Está basada en que cada elemento o átomo central posee un número de coordinación
máxima. Los procedimientos se llaman de coordinación cuando el catalizador está en forma
de complejo presentando por lo menos un átomo capaz de coordinar la molécula de
monómero.
En la primera etapa, la olefina se polariza por influencia del catalizador, obteniéndose
una disociación del tipo iónico.
El crecimiento de las cadenas se efectúa por adición de otras unidades monoméricas
por un mecanismo de polimerización del tipo aniónico.
Iniciación:
XnAl  C H
6 5 
 XnAl  C6 H 5  CH 2 CH  CH 3  XnAl  CH 2  CH  C6 H 5   XnAl  CH 2  CH  C6 H
Propagación:
XnAl  CH 2  CH  C6 H 5  nCH 3  CH  CH 2 
XnAlCH 2  CH  CH 2  CH n  C6 H 5  XnAl  CH 2  CH  CH 2  CH n  C6 H 5 
 Polimerización metalocénica
A mediados de los años 50, la industria de los polímeros experimentó un gran
desarrollo gracias al descubrimiento de los catalizadores Ziegler-Natta. Estos catalizadores
están basados en sales de metales de transición (TiCl3, TiCl4) que en presencia de un co-
catalizador de alquil aluminio permiten las síntesis de poliolefinas en condiciones no
extremas de presión y temperatura. También logran tener un control sobre las propiedades
del material obtenido junto a un considerable aumento de las actividades.
Hay que notar que la estéreoselectividad de los catalizadores es de mucha
importancia para las ά -olefinas ya que la posición del grupo sustituyente lateral genera un
centro quiral, lo que lleva a distintas configuraciones espaciales, lo que se traduce en
diversas propiedades físicas del polímero. En el caso del polipropileno estas diferencias se
deben a la presencia de un grupo metilo en el propileno y a la disposición del mismo de
acuerdo al plano de simetría establecido por la cadena principal. Si la configuración
resultante de un polímero muestra a todos los grupos laterales por sobre (o por debajo) del
plano de la cadena principal, la configuración se denomina isotáctica. Si los grupos laterales
quedan alternadamente por encima y por debajo del plano, la configuración es sindiotáctica,
mientras que si la secuencia de posiciones se da en forma aleatoria se dice que posee una
configuración atáctica. Esto determina las propiedades físicas del producto, así por ejemplo
si el polímero es isotáctico, por poseer una estructura ordenada el material resultante va a
tender a ser cristalino, en cambio si es atáctico el material resulta altamente amorfo debido
al desorden existente en las cadenas poliméricas.
(a) Polipropileno atáctico (b) Polipropileno isotáctico (c) Polipropileno sindiotáctico
Sin embargo en los catalizadores Ziegler-Natta, el centro activo del metal ocupa una
posición en la superficie de un cristal con una estructura de enrejado compatible (sistema
heterogéneo), por lo que el centro activo puede ocupar una variedad de sitios del enrejado
del cristal, por lo que los sitios activos no son uniformes, lo que se traduce en distintas
reactividades, lo que impide obtener polímeros con largos de cadena similares llevando a
distribución de pesos moleculares variados.
Los catalizadores metalocénicos son complejos organometálicos tipo sándwich,
análogos al ferroceno. Estos catalizadores están formados por metales de transición del
grupo IV-B (Ti, Zr, Hf,etc.) donde el átomo metálico central está normalmente ligado a dos
anillos aromáticos (del tipo ciclopentadienil o derivados), a través de una interacción tipo π, y
a ligandos como iones cloruro.
La polimerización por metalocenos está causando una gran sensación en el negocio
de los plásticos, porque resulta lo más indicado para competir con los polímeros vinílicos
desde que se inventó la polimerización Ziegler-Natta. La razón es que la polimerización
catalizada por metalocenos permite por ejemplo producir polietileno capaz de detener las
balas. Este nuevo polietileno es mejor que el Kevlar para la fabricación de chalecos a
prueba de balas. Y puede lograrlo porque tiene un peso molecular mucho más alto que el
polietileno sintetizado con la receta de Ziegler-Natta, hasta seis o siete millones.
Con este nuevo tipo de catalizadores es posible obtener polímeros con distribución de
pesos moleculares estrecha, así como la obtención de nuevos materiales gracias a la
posibilidad de incorporar comonómeros uniformemente. También permite hacer polímeros
con tacticidades muy específicas, es decir, se caracterizan por su alta estereoregularidad lo
que permitió obtener polipropileno (PP) altamente sindiotáctico, atáctico o isotáctico,
posibilitando la producción de PP con nuevas características.
Variables de operación
En los procesos de polimerización las variables de operación afectan a las
propiedades del polímero (peso molecular, estereoselectividad, etc) y limitan la actividad del
catalizador.
 Temperatura de polimerización (Tp): la actividad, la estereoregularidad del sistema

catalítico y el peso molecular del polímero dependen de la temperatura. De manera general
los catalizadores metalocénicos exhiben un rango de temperatura donde la actividad
catalítica es máxima. Así algunos sistemas presentan un aumento notorio de la actividad

con la temperatura. Inicialmente este comportamiento fue atribuido a la alta energía
requerida para la polimerización. Después de saber que la especie activa debía poseer un
carácter iónico, la fuerte dependencia de la actividad con la temperatura paso a ser
explicada en términos de la energía de activación necesaria para la formación de la especie
activa. Un aumento de Tp promueve una distorsión en la conformación de los ligantes en los
catalizadores homogéneos, lo mismo para sistemas rígidos. El resultado de esto es una
menor capacidad de estereoregularidad del catalizador, reduciendo la tacticidad de los
polímeros formados. El peso molecular de los polímeros también disminuye con el aumento
de la Tp. La tasa de desactivación crece con la Tp favoreciendo los procesos de
transferencia de cadena (finalización de cadena) y la desactivación bimolecular.
 Concentración del catalizador: La concentración de catalizador no tiene un efecto
significativo en la actividad. El efecto del aumento de la concentración de catalizador y la
disminución del peso molecular es ocasionado, posiblemente, por el incremento de
transferencias de cadena
 Concentración de MAO: La actividad catalítica de los compuestos metalocénicos es
fuertemente dependiente de la cantidad de MAO puesta para la activación. La mayoría de
los sistemas presentan una razón optima entre las concentraciones de MAO y de
catalizador.
 Concentración de monómero: El aumento de esta produce una
disminución de la actividad
La mayor concentración de monómero tiende a aumentar el peso molecular, aunque

este efecto no es muy marcado.
Un metaloceno es un ion metálico con carga positiva, entre medio de dos aniones
ciclopentadienilo, con carga negativa. El anión ciclopentadienilo se forma a partir de la
molécula de ciclopentadieno.
Existe un átomo de carbono con dos hidrógenos ácidos, es decir, que pueden
desprenderse con facilidad abandonando los electrones de enlace. Cuando existe
desprendimiento de uno de los hidrógenos, el carbono queda con un par electrónico extra,
de modo que se tiene un anillo con seis electrones y por lo tanto, se volverá aromático (el
anillo en esta forma aniónica será sumamente estable).
Estos iones ciclopentadienilo tienen carga -1, de modo que ante un catión como el
zirconio o el titanio con carga +4, éstos se unen a los dos anillos aromáticos y para
balancear la carga, se unirán también a dos iones cloruro, cada uno con carga -1, para dar
un compuesto neutro.
Esos ligandos extras, los cloruros, ocupan un espacio. Resulta difícil para ellos
deslizarse entre los anillos ciclopentadienilo. Por lo tanto, para hacerles lugar a los cloruros,
los anillos se inclinan entre sí, abriéndose como el caparazón de una almeja. Esto les da a
los cloruros, espacio para respirar. Observe ésto en la figura de abajo:
Varias modificaciones a estos catalizadores se han realizado con el objetivo de

obtener sistemas homogéneos con alta actividad y muy buena estereoselectividad. Las
modificaciones incluyen distintos tipos de ligandos, el tamaño de éstos y la presencia de
puentes ligados a los dos anillos que dan al catalizador mayor rigidez y varían la apertura
del anillo. Se ha visto que los ligantes voluminosos aumentan el impedimento estérico para
la coordinación del monómero. Esto promueve una discriminación en la orientación
favoreciendo inserciones donde la repulsión entre los substituyentes del monómero (por
ejemplo el grupo metil en el propileno) de la última unidad insertada entre este y los ligantes
sea minimizada. Por otro lado la presencia de grupos sustituyentes voluminosos dificulta la
aproximación del monómero, reduciendo la velocidad de propagación, o sea, la actividad
catalítica disminuye. Además la presencia de sustituyentes dadores de electrones (como el
grupo metilo) sobre los anillos aromáticos promueve un aumento en la actividad catalítica.
Por ejemplo:
Se diferencia del bis-clorozirconoceno porque cada anillo ciclopentadienilo tiene
fusionado un anillo aromático de seis carbonos, mostrado en rojo. Este sistema de dos
anillos formado a partir de un anillo ciclopentadienilo fusionado con un anillo fenilo, se
denomina ligando indenilo. Por otra parte, hay un puente etileno, representado en azul, que
une los anillos ciclopentadienilo, el superior y el inferior. Estas dos características hacen de
este compuesto, un excelente catalizador para la obtención de polímeros isotácticos.
Los voluminosos ligandos indenilo, dispuestos en posiciones opuestas como están,
dirigen los monómeros entrantes, así sólo pueden reaccionar cuando se encuentren en la
dirección correcta, para dar polímeros isotácticos. Ese puente etileno mantiene fijos a los
dos anillos indenilo. Sin el puente, girarían y podrían no situarse en el lugar correcto para
dirigir la polimerización isotáctica.
El efecto de los grupos sustituyentes, como por ejemplo Me, Et, etc, en el grupo
ciclopentadienil se estudió en la polimerización de polietileno, y se verificó que los grupos
voluminosos producen una desactivación menor en la reacción en función del tiempo. De
acuerdo con otro estudio, se conoce que los efectos electrónicos son más importantes que
los efectos estéricos, pero a medida que los grupos sustituyentes se tornan más
voluminosos, los efectos estéricos comienzan a predominar sobre los electrónicos. El
balance entre efectos estéricos y electrónicos de los sustituyentes determina el aumento o
disminución en la actividad debido a la estabilización de la especie propagadora.
Hemos hablado sobre lo que son los metalocenos y por qué son capaces de hacer
polímeros con una tacticidad específica. Pero no hemos dicho nada acerca de cómo ocurre
realmente la polimerización. Por eso ahora mismo vamos a tratarlo. Para lograr que nuestro
complejo zirconoceno catalice una polimerización, lo primero que debemos hacer es agregar
una pizca de algo llamado MAO. En realidad es la abreviatura de metil aluminoxano.
Los catalizadores metalocenos así descritos no tienen actividad sino que necesitan del
metilaluminoxano (MAO) como co-catalizador Los aluminoxanos consisten en unidades
oligoméricas de [-Al(Me)O-] que pueden estar en forma lineal y/o cíclica. Los cloruros del
zirconoceno son lo que llamamos lábiles. Esto quiere decir que pueden desprenderse
fácilmente Por lo tanto el MAO puede reemplazarlos con algunos de sus grupos metilo
Funciones del MAO en la polimerización:

● Alquilación del metaloceno, producción de la especie catiónica y estabilización de
estas especies.
● Eliminación de impurezas del sistema reaccional, como agua u oxígeno.
● Reactivación de especies inactivas o durmientes del metaloceno. También puede
participar en la terminación de la cadena
En la siguiente figura puede observarse el complejo al cual se llega (se representa

parte del catalizador para ahorrar espacio) cuando esto ocurre:
El zirconio cargado positivamente es estabilizado, ya que los electrones del enlace

carbono-hidrógeno son compartidos con el zirconio (a-asociación agóstica). Pero necesita
más de una asociación agóstica para ser satisfecho, y esa necesidad es la que facilita la
entrada al monómero olefínico, ya que su doble
enlace carbono-carbono posee electrones para
compartir:
La estabilidad del complejo no es muy
prolongada ya que los electrones del enlace zirconio-
carbono metílico se desplazan para formar un enlace
entre el carbono metílico y uno de los carbonos del
alqueno (propileno en este caso). Entre tanto, el par
electrónico que había participado del enlace alqueno-
complejo metálico se desplaza para formar un enlace
entre el zirconio y uno de los carbonos del propileno:
Como puede observarse en la figura, el proceso
ocurre a través de un estado de transición de cuatro
miembros, y el zirconio termina
perdiendo un ligando pero con
una asociación agóstica con un
enlace C-H del monómero
propileno. Entonces, otro
monómero propileno puede
aparecer y reaccionar del mismo
modo que lo hizo el primero.
El propileno se coordina con el zirconio...

y luego los electrones cambian de posición:
Un segundo monómero propileno se ha

agregado a la cadena. Obsérvese que se
obtiene un polímero isotáctico; esto se debe a
que el monómero propileno siempre se acerca
al catalizador con su grupo metilo dirigido en el
sentido opuesto del ligando indenilo.
Si el grupo metilo se dirigiera hacia el

ligando indenilo, ambos se toparían, evitando
que el propileno se acercara lo suficiente al
zirconio para formar el complejo. De modo que
sólo cuando el metilo apunta en sentido
contrario respecto al ligando indenilo, el
propileno puede acomplejarse con el zirconio.
Cuando se agrega el segundo
monómero, éste debe aproximarse desde el
otro lado y también sus grupos metilo deben
apuntar en sentido contrario a los anillos
indenilo. Esto significa que el grupo metilo
apunta hacia arriba en lugar de hacerlo hacia
abajo. Dado que el segundo propileno se
adiciona desde el lado opuesto al primero,
debe dirigirse en dirección opuesta para que
los grupos metilo terminen del mismo lado de
la cadena polimérica.
La cadena polimérica termina cuando un enlace Zr –H se forma antes de la adición de
otra molécula olefínica:
Los catalizadores de zirconoceno/MAO son entre 10 y 100 veces más efectivos que
los catalizadores de Ziegler para la polimerización de eteno. Cada átomo de Zr forma unas
46.000 cadenas poliméricas por hora. Los cálculos indican que una unidad de eteno es
insertada en la cadena cada 3 x 10-5 segundos, una velocidad de reacción muy elevada.
7. Catálisis mixta
7.1. AZÚCAR INVERTIDO
La mezcla de glucosa y fructosa producida por hidrólisis de la sacarosa se conoce
como “azúcar invertido". Se produce la inversión de azúcar al hidrolizar la sacarosa para dar
(+)D-glucosa y (-)D-fructosa. El grado de inversión puede variar de poco a total.
Comercialmente se utilizan los grados medio y total. En el azúcar invertido medio la mitad de
la sacarosa se ha descompuesto mientras la otra mitad permanece inalterada. La hidrólisis
parcial de la sacarosa hace que su cristalización sea más difícil, lo que es una ventaja en
derivados de frutas que la contengan en gran cantidad. En el azúcar invertido total no queda
sacarosa pues toda se ha convertido en glucosa y fructosa.
La facilidad de hidrólisis se debe a la tensión del anillo de furanosa de la fructosa, y
puede producirse en medio ácido o por un enzima, la invertasa. La sacarosa al tener los dos
grupos carbonilo bloqueado es un azúcar no reductor. En el procesado de los alimentos a
veces se comporta como reductor, pero esto es debido a que se hidroliza con relativa
facilidad por calentamiento en medio ácido, liberando glucosa y fructosa, que son los
auténticos reductores.
En efecto, tanto los ácidos como ciertas enzimas específicas desdoblan las moléculas
de los hidratos de carbono de más de dos componentes. Así los disacáridos se desdoblan
en sus monosacáridos constituyentes como es el caso de la producción de azúcar invertido:
La sacarosa es un disacárido compuesto por una molécula de glucosa (dextrosa) y

una de fructosa (levulosa). Es dextrógira o dextrorrotatoria, lo cual significa que gira a la
derecha +66,5° el plano de la luz polarizada. Al calentar en un medio ácido o por acción de
la enzima invertasa se descompone para formar (+)D-glucosa y (-)D-fructosa, una mezcla de
mayor dulzura que gira a la izquierda -20° el plano de la luz polarizada (levógira,
levorrotatoria), invirtiéndolo de derecha a izquierda y por eso se llama azúcar invertido y al
proceso inversión o hidrólisis.
El disacárido sacarosa es soluble en agua y ligeramente soluble en alcohol y éter.
Recordemos que se designa a un compuesto como levógiro si desvía la luz polarizada a la
izquierda y dextrógiro si lo hace a la derecha.
Las reacciones en los seres vivos se realizan gracias a las enzimas, que son
catalizadores biológicos, que aceleran una reacción, dando como resultado, el producto mas
la enzima, realizándose a gran velocidad y con un ph y temperatura estable.
7.2. Hidrólisis de la sacarosa

 Métodos no enzimáticos (Acido)
La reacción química procede cuando las condiciones de acidez y de calor son las
adecuadas.
En un tanque se disuelve azúcar en agua hirviendo, una vez disuelto el azúcar se
limpian las paredes del recipiente y se agrega ácido clorhídrico (HCl).
Se baja la temperatura a 75-80 ° C y se mantiene así durante una hora. Se deja
enfriar hasta 30° C y se procede a neutralizarlo con la cantidad necesaria de bicarbonato de
sodio, para dar un pH de 7.0. Este debe añadirse poco a poco, hasta obtener el pH neutro,
medido con el auxilio de un potenciómetro.
Los ácidos son excelentes conservadores, disminuyen el pH, actúan como
bactericidas; sirven como sinergistas de sabor y como antioxidantes empleados en los
alimentos; eliminan la rancidez de grasas y aceites; evitan el obscurecimiento químico;
reducen la turbidez y clarifican jarabes, estabilizan colores, y desde luego, se utilizan para
reforzar los sabores de los productos.
Todos los ácidos tienen como principal función química hidrolizar disacáridos,
oligosacáridos y polisacáridos. Sin embargo, cada ácido ofrece otras funciones específicas.
El medio ácido hidroliza el enlace glicosídico de la sacarosa y los monosacáridos
resultantes reaccionan con la antrona produciendo un color verde – azulado.
Fenol – H2SO4
Antrona - H2SO4
 Métodos enzimáticos
Las enzimas se destacan por su gran especificidad al sustrato. La hidrólisis de la

sacarosa en glucosa y fructosa (azúcar invertido) puede ser realizada por dos enzimas: la
betafructosidasa, que actúa sobre el extremo fructosa de la molécula de sacarosa, y la alfa-
glucosidasa, que la ataca por el extremo de la glucosa. Actualmente, se entiende
generalmente por "invertasa" la beta-fructosidasa, que es producida por levaduras, mientras
que la alfa-glucosidasa constituye preferentemente las invertasas intestinales y de hongos.
El uso frecuente de la invertasa en alimentos azucarados se basa en la
transformación lenta y parcial de la sacarosa en azúcar invertido que tiene mayor poder
edulcorante, mayor carácter humectante, mayor solubilidad y, por lo tanto, menor tendencia
a cristalizar y endurecer. De esta manera, actúa como un agente de reblandecimiento en
alimentos azucarados con tendencia a cristalizar la sacarosa y evaporar agua, lo que afecta
su aspecto y consistencia. Además, la fructosa resultante tiene cierto carácter humectante y
da sensación de frescura al producto.
La actividad enzimática de la invertasa depende del pH, siendo su óptimo de 4,5 a 5,0,
y de la temperatura que puede variar de 25° a 55°C; no debe agregarse a productos con
más de 65°C ni a aquellos con más de 20% de alcohol, pues la enzima es inactivada. Como
la invertasa produce una hidrólisis, exige la presencia de agua (por lo menos 5% del peso
del azúcar).
Otra aplicación importante de la invertasa está en la elaboración de azúcar invertido a
partir de sacarosa por vía enzimática, la cual aventaja a la hidrólisis ácida, por ser más fácil
de controlar. Además, el jarabe resulta de mayor concentración, presenta mejores
caracteres de color y sabor y no contiene indicios de productos secundarios como el furfural.
Una vez elaborado el jarabe por inversión enzimática, se calienta a 80°C para inactivar la
enzima, teniendo aplicación en diferentes productos azucarados y licores.
Las enzimas más simples son proteínas de peso molecular desde 12000 hasta 40000
u.m.a.
Cinética de la reacción
En el gráfico se muestra los
datos obtenidos en la determinación de
las velocidades iniciales de la reacción 3
entre la enzima invertasa y el sustrato
Velocidad relativa inicial ro

sacarosa
Podemos deducir directamente
que cuando Km es igual a la 2
concentración de sustrato se puede
estimar así el valor de Km aproximado
es 0,02M. Sin embargo este método 1
introduce un error considerable; los
científicos prefieren presentar los datos
de modo que los puntos queden en
línea recta. Es posible rearreglar la
ecuación de la concentración del
0.1 0.2 0.3
complejo enzima – sustrato.
Ç Molalidad de sacarosa
De este modo, una representación de 1/r0

Velocidad relativa
respecto a 1/[S]0 daría una recta con una

ordenada al origen igual a 1/Kc[E]0 y una 1.25
pendiente Km/ Kc[E]0.
inicial
1.00
0.50
50 100 150 200
1/[S]0
0.25
Ventajas del Azúcar Invertido
 Ofrece mayor dulzor que la sacarosa.

 Aumenta el sabor y el aroma
 Mejora la frescura de los productos y les imparte suavidad
 Mejora textura y palatabilidad

 Previene la cristalización de azúcares en el producto final
 No fermenta
 No cristaliza
 Más económico comparativamente con la unidad de dulzor del azúcar
 Incrementa la vida de los productos horneados
 Imparte un color dorado
Desde un punto de vista analítico, la capacidad de los enzimas para catalizar

reacciones específicas con un alto grado de eficacia, ha dado lugar a diferentes aplicaciones
en diversos campos del análisis como análisis clínicos, análisis de productos alimentarios
análisis de preparados farmacéuticos etc.
Para la cuantificación de sustratos se pueden utilizar dos métodos generales:
 Métodos de cambio total, de equilibrio o de punto final. En este tipo de métodos (los
más utilizados en la práctica) se permite que la reacción enzimática se complete o
llegue al equilibrio y se mide la variación producida en la concentración de un
producto de reacción o de un reactivo presente inicialmente en exceso.
 Métodos cinéticos. En los que se utilizan medidas de la velocidad inicial de la
reacción enzimática para deducir la concentración inicial de sustrato. Los
procedimientos de medida son idénticos a los utilizados para reacciones catalíticas
en general.
Método para la determinación de glucosa
Aunque la glucosa puede determinarse por métodos químicos, estos en su mayoría
carecen de especificidad y no pueden distinguir la glucosa de otros monosacáridos. Tanto
en análisis clínicos como en la industria alimentaria se utilizan métodos enzimáticos para la
determinación de glucosa. Así la glucosa oxidasa es una flavoproteina altamente específica
-D-gluconolactona, sin que ningún otro azúcar
natural reaccione en extensión apreciable.
Esta reacción en la que se consume oxígeno podría seguirse manométricamente o

mediante un electrodo de oxígeno. Sin embargo, para poder seguir el curso de esta reacción
espectrofotométricamente es necesario acoplar a la misma una segunda reacción
enzimática indicadora adecuada. Para la determinación colorimétrica de glucosa por el
método de la oxidasa, se añade al medio peroxidasa de rábano silvestre (HRP), que elimina
el peróxido de hidrógeno a medida que se forma, a la vez que se genera un colorante
adecuado según el siguiente esquema de reacción:
Este método, propuesto por Trinder (1) en 1972, será el empleado .Las distintas
reacciones acopladas que se utilizarán para la determinación de la glucosa. La cantidad de
colorante generada, y por tanto la absorbancia medida a 505 nm, será directamente
proporcional a la cantidad de glucosa.
El disacárido sacarosa puede también determinarse específicamente basándose en el

esquema de reacciones anterior, previa hidrólisis enzimática del mismo con el enzima
fructofuranosidasa o invertasa. Este enzima cataliza la transformación de la sacarosa en una

molécula de fructosa y una molécula de glucosa (azúcar invertido). Se debe determinar la
glucosa en la muestra antes y después de la hidrólisis enzimática, por diferencia se obtiene
el contenido de sacarosa.
8. MUTARROTACIÓN DE LA GLUCOSA
La glucosa tiene dos formas cíclicas (hemiacetales y cambian lentamente su rotación
óptica en disolución acuosa, llegando a la misma rotación final (+52.7º) mediante un proceso
conocido como mutorrotación de la glucosa.
Este cambio en las rotación específicas a un valor intermedio se debe a que en la
solución se pueden interconvertir los dos anómeros. Cuando alguno de los anómeros se
disuelve en agua, la rotación cambia gradualmente a una rotación intermedia que es el
resultado de las concentraciones en el equilibrio.
Para esta reacción no se debe trabajar en medio básico, por lo que se trabaja en
medio neutro, o mejor, ácido.
8.1. DISOCIACIÓN DEL PEROXIDO DE HIDROGENO

El H2O2 es un liquido incoloro (p.e. 150.2°, p.f. -0.43°) que se parece mucho al agua a
pesar de ser mas densa (1.44 a 25°c).
Obtención
El proceso más utilizado para la síntesis de H2O2 es el de la autooxidación de un alquil
antraquinol en un solvente orgánico como los alquibencenos; en el proceso original de la
I.G. Farbenindustrie, se usaba el 2-etilantraquinol.
El H2O2 se extrae con agua y la solución obtenida de 20 a 40% se purifica por
extracción con solventes.
Un segundo proceso (Shell) comprende la oxidación del isopropanol y H2O2 , ya sea
en fase liquida o gaseosa entre 15 20 atm y catálizada de 100°C.
El proceso electrolítico mas antiguo, basado en la conversión del sulfato al
peroxodisulfato e hidrólisis de este último a H2O2, tiene uso restringido.
Las soluciones diluidas de H2O2 se concentran por destilación al vacío. Las
concentraciones mas elevadas necesitan la adición de estabilizantes.
Usos
Algunos de los tantos usos que tiene el peroxido de hidrogeno son como antiséptico,
como agentes blanqueadores de fibras textiles, pieles, etc. También se emplea pero en
menor medida en la limpieza de lentes de contacto que se han esterilizado en una solución
de peróxido de hidrógeno
Disociación
Los factores que influyen en la descomposición del peroxido de hidrogeno son:
 La temperatura
 El pH, ya que el mismo se mantiene estable hasta un pH de 4 aproximadamente.
 Las radiaciones de onda corta (la luz descompone el peroxido de hidrogeno).
 Cierto catíones como el Cr++ , Cr+++, Fe++, a continuación se muestra una tabla de los
efectos de la descomposición del peroxido de hidrogeno con estos catalizadores:
Ión añadido en p.p.m Rapidez de descomposición % / hora
Ninguno 8*10-3
0.02 Cr++ 0.002
0.02 F++ 0.0015
0.01 F++ 0.0075
0.02 Cr+++ 8.10-3
La disociación del H2O2, es muy lenta a temperatura ambiente y sin el efecto de un

catalizador.
2H 2O2  2H 2O  O2 Ea = 47.6 Kcal.
La disociación catalítica del peroxido de hidrogeno en solución acuosa se acelera

mediante sustancias que actúan como catalizadores de su descomposición, entre otras:
metales de transición, álcalis, óxidos metálicos, entre otros: Cr2O7-2, WO4-2, MoO4-2,
Fe+2, Fe+3, I-1, etc. Desde el punto de vista energético la presencia del catalizador disminuye
la energía de activación con lo cual aumenta la velocidad de reacción.
Efecto gráfico de la acción de un catalizador
En el caso del agregado del ión ioduro (I-), ocurre lo siguiente:

Reacción global:
2H 2 O2  2H 2 O  O2  Lenta
H  196.4KJ
Para acelerar esta reacción añadiremos I-, una vez agregado el catalizador la reacción
se lleva a cabo mediante dos etapas elementales:
H 2 O2  I   H 2 O  IO 
H 2 O2  IO   H 2 O  O2  I 
Al agregar el catalizador este cumple su función y luego se regenera provocando que
se aumente la velocidad de reacción y disminuye la energía de activación. La ecuación de la
velocidad queda representada por:
 
r  k H 2 O2 . I 
En la descomposición del peróxido de hidrogeno catalizada con permolibdato se

obtienen productos intermedios. En primer lugar fue identificado el permolibdato amarillo
(Na2MoO6):
2H 2O2  MoO42  MoO62  2H 2O
y el permolibdato rojo (Na2MoO8)
4H 2 O2  MoO42  MoO82  4H 2 O
Ambos son cinéticamente inestables y los mismos presentan dos complicaciones:
1) El permolibdato rojo sufre una disociación parcial secundaria, transformándose en
amarillo.
2) El permolibdato amarillo reacciona con el catalizador y da un producto intermedio más, el
cual es cinéticamente bastante estable.
MoO62  MoO42  2MoO52
En el caso de los productos intermedios que contienen un número par de átomos de
oxigeno, es mas cinéticamente probable una recombinación intramolecular según la vía
mono molecular
MoO82  MoO42  2O2
MoO6 2  MoO4 2  O2
Los productos intermedios que contienen número impar de oxigeno pueden
descomponerse solamente según mecanismo bimolecular.
MoO52  MoO52  2MoO42O2
(Por si mismos no tienen importancia cinética)
Esto también ocurre para el wolframio, cuya forma activa es WO8-2
–
La descomposición del peróxido de hidrógeno utilizando el ion Br
Ecuación I
2H 2 O2  2H 2 O  O2
En ausencia de un catalizador esta reacción ocurre con extrema lentitud.
Ecuación II
2 Br(ac) + H2O2(ac)  2 H- Br2(ac) + 2 H2O
El color pardo que se observa en esta reacción es un indicador de la formación de
Br2(ac). Si esta fuera la reacción completa, entonces ión bromuro no sería un catalizador
porque sufre un cambio químico durante la reacción. Sin embargo, el peróxido de hidrógeno
también reacciona con el Br2(ac)
Ecuación III
Br2(ac) + H2O2(ac) 2 Br(ac) + 2 H+(ac) + O2(g)
La suma de las ecuaciones II y III es simplemente la ecuación I
2H 2 O2  2H 2 O  O2
Cuando todo el H2O2 se ha descompuesto, queda una solución incolora de Br (ac). El
ión Br- es un catalizador de la reacción porque acelera la reacción global sin sufrir él mismo
un cambio neto.
Hay casos donde la acción conjunta de dos catalizadores produce un aumento mayor
de la velocidad de reacción que sí actúan por separados. Por ejemplo: el CuSO4 y NaMoO4
en medio ligeramente ácido por separado la aceleran insignificantemente pero en conjunto
la aceleran considerablemente.
En el equilibrio entre las sustancias iniciales y los complejos activados las ecuaciones son:
2 H 2 O2  K  KO2  2 H 2 O  k 2
4 H 2 O2  K  KO4  4 H 2 O  k 4
2n.H 2 O2  K  KO2 n  2n.H 2 O  k 2 n
La ecuación entre la sustancia inicial y el producto intermedio no activo es:
H 2 O2  k  KO  H 2 O  k1
La expresión general para la velocidad de disociación del peroxido de hidrogeno es:
k K 2 n H 2O2 
2n
d H 2O2  r ,2n
  n
K 0 
1  K1 H 2O2    K 2 n H 2O2 
2n
dt
n
K0 :es la cantidad inicial del catalizador.
Kr,2n : constante de recombinación intramolecular del producto activo KO2n.
Es útil llevar el proceso a condiciones en las que se pueden despreciar las

concentraciones de las formas intermedias individuales y utilizar ecuaciones más sencillas.
Por ejemplo la catálisis del ion MoO4-2 se representa por:
d H 2 O2  k r , 2 K 2 H 2 O2 
 
2
  MoO4 2
1  K1 H 2 O2   K 2 H 2 O2 
2
dt
Y la catálisis mediante ion Cr2O7-2 se representa por la ecuación:

d H 2O2  kr , 2 K 2 H 2O2 
 
2
  Cr2O7 2
1  K 2 H 2O2 
2
dt
En general las enzimas, son biocatalizador compuestos por una parte protéica
llamada apoenzima y, en ocasiones, una no protéica llamada coenzima. Las enzimas, son
sustancias capaces de acelerar las reacciones bioquímicas del organismo de los seres
vivos.
Diagrama de una reacción de catalización

enseñando la, energía necesaria (E) contra el
tiempo(t). Los sustratos (A y B) necesitan una
larga cantidad de energía (E1) para alcanzar
el estado intermedio A...B, para formar el
producto final(AB). La enzima (E) crea un
microambiente en el que A y B pueden
alcanzar el estado intermedio (A...E...B) más
fácilmente, reduciendo la cantidad de energía
necesaria (E2); mejorando la velocidad de
dicha reacción.
En el caso del peroxido de hidrogeno la enzima catalasa que se encuentra en organismos

vivos cataliza la descomposición del peróxido de hidrógeno (H202) en oxígeno y agua.
El peróxido de hidrógeno es un residuo del metabolismo celular de muchos organismos
vivos, pero dada su toxicidad debe tranformarse rápidamente en compuestos menos
peligrosos para ello se usa con frecuencia esta enzima.
El mecanismo completo de la catalasa no se conoce, aun así la reacción química se
produce en dos etapas:
H2O2 + Fe(III)-E → H2O + O=Fe(IV)-E

H2O2 + O=Fe(IV)-E → H2O + Fe(III)-E + O2
Fe-E: representa el núcleo de hierro del grupo hemo unido a la enzima.
9. Reacciones Catalíticas especiales

9.1. AUTOCATÁLISIS
Una forma de catálisis en la que uno de los productos de la reacción sirve como
catalizador para la reacción.
La reacción más sencilla es: A+R R+R
Proceso mediante el cual un compuesto químico induce y controla una reacción
química sobre sí mismo. Los compuestos autocatalíticos no son catalizadores en
sentido estricto ya que su estructura química resulta alterada durante el proceso. No
obstante el compuesto no se destruye pudiendo mantener sus propiedades
autocatalíticas.
Autocatálisis no debe confundirse con multiplicación a través de producción
incluyendo la propia reproducción en la cual el crecimiento de una población es una
propiedad agregada de la capacidad productiva de sus miembros individuales. En la
autocatálisis, las propiedades sirven como sus propios catalizadores.
Un conjunto de reacciones químicas pueden ser llamadas “colectivamente
autocatalíticas” si un número de esas reacciones producen, como productos de reacción, la
catálisis suficiente para las otras reacciones que forman el conjunto, es autosostenida dando
un extra de energía y moléculas de alimento. Un conjunto autocatalítico es una colección de
entidades, cada una de las cuales es capaz de catalizar la creación de otras dentro del
conjunto, formando un todo, el conjunto es capaz de catalizar su propia réplica. De esta
forma el conjunto es un todo, el cual se dice que es catalítico. Los conjuntos autocatalíticos
fueron originalmente, los más concretos definidos en términos de entidades los cuales
replican moléculas.
Tipos de autocatalisis
Uno de los tipos de autocatálisis más importantes es la catálisis biológica o
enzimática. Las enzimas, se encuentran entre los catalizadores más importantes y tienen
una función esencial en los organismos vivos donde aceleran reacciones que de otra forma
requerirían temperaturas que podrían destruir la mayoría de la materia orgánica. La pepsina,
la tripsina y otras enzimas poseen la propiedad peculiar denominada autocatálisis que les
permite originar su propia formación a partir de un precursor inerte denominado cimógeno.
Como consecuencia, estas enzimas se pueden reproducir en un tubo de ensayo. Las
enzimas son muy eficaces. Cantidades pequeñas de una enzima pueden realizar a bajas
temperaturas lo que podría requerir reactivos violentos y altas temperaturas con métodos
químicos ordinarios. Por ejemplo, unos 30g de pepsina cristalina pura son capaces de
digerir casi dos toneladas métricas de clara de huevo en pocas horas. Watson y Crick,
biólogos, consideraron un conjunto autocatalítico a la forma en que funciona el metabolismo
en principio; por ejemplo, una proteína ayuda a sintetizar otra proteína y así siguiendo.
Luego del descubrimiento de la doble hélice, el dogma central del mapa genético fue
formulado, en el cual a ADN es trascripto al ARN el cual es traducido a proteína.
Así también, varios modelos del origen de la vida están basados en el desarrollo
molecular de un conjunto autocatalítico. Muchos de estos modelos que han emergido de
estudios de sistemas complejos predicen que la vida surgió no de una molécula en particular
sino de un conjunto autocatalítico, sin embargo no todas las moléculas son capaces de
autoreproducirse.
Mecanismo de reacción
A= B+C
El esquema más simple para una reacción autocatalizada es:
A+B---> B+B+C
Al cabo de un tiempo t la expresión de la velocidad es.
Dx/dt= k1 (a-x) x
Puede observarse que la reacción presentará un máximo para x=a/2. Sin embargo, si
no hay absolutamente nada de B en el momento inicial, x=0 y la velocidad será cero, a
menos que se tenga una pequeña cantidad de B por otro procedimiento, la reacción no
puede ocurrir.
Suponemos una cantidad finita de B, representada como b, la ecuación de la
velocidad se transforma en:
Dx/dt= k1(a-x)(b+x)
Integrando por partes se obtiene:
Ln a(b+x)= k1t
a+b b(a-x)
Las consecuencias de la ecuación en la concentración de A se muestra en las curvas
sigmoideas características de las reacciones autocatalizadas. Se ilustra también que b
influye en el tiempo necesario para alcanzar la velocidad máxima aunque no lo hace con la
curva.
Variación de la concentración de A con el tiempo para distintos valores de b,

manteniendo constantes a y k1.
Reacciones Autocataliticas
Las reacciones autocatalíticas proceden lentamente al comienzo porque hay poco
producto presente, la tasa de reacción aumenta progresivamente mientras la reacción
avanza y luego disminuye nuevamente mientras las concentraciones de reactantes
disminuyen.
En una reacción autocatalítica ha de existir inicialmente algo de producto R para que
transcurra la reacción. Empezando con una concentración pequeña de R, vemos
cualitativamente que la velocidad aumentará a medida que se vaya formando R. En el otro
extremo, cuando ha desaparecido prácticamente todo el componente A, la velocidad ha de
tender a cero. Este comportamiento se indica en la Fig. A1, la cual muestra que la velocidad
varía a lo largo de una parábola cuyo máximo corresponde a concentraciones iguales de A y
de R.
Flg. A1. Curvas conversión-tiempo y concentración-velocidad pare reacciones

dC A
autocataliticas de la ecuación  ra    KC A C R .
dt
Ejemplos
 Tin pest es un ejemplo de una transformación alotrópica, el cual causa el deterioro de
los objetos de lata a bajas temperaturas. Este fenómeno también ha sido llamado tin
disease, or tin leprosy (Lèpre d'etain). Fue largamente observado en los tubos de los
órganos en las catedrales medievales de Europa en climas fríos. Lo que los miembros de
estas iglesias notaron fue que tan pronto como el metal comenzaba a descomponerse el
proceso se aceleraba, parecía autoalimentarse y continuaba inclusive a altas temperaturas.
A 13.2°C o menos, la lata pura tenía el hábito de destruirse desde el alótropo beta (blanco)
al alótropo alfa (gris). Eventualmente se descomponía a polvo, de ahí su nombre.
Lo que sucedía es que la descomposición se catalizaba a sí misma, ese es el porqué
la reacción parecía dispararse una vez comenzada, la mera presencia de tin pest conducía a
más tin pest. Los objetos de lata a bajas temperaturas simplemente se desintegraban.
 Reacción de Permanganato con Ácido Oxálico

Esta reacción es muy familiar para los estudiantes, donde se usan valoraciones con
autoindicador, realizándose luego de calentar la solución a 70°C. Es frecuente que después
de la primera adición de permanganato de la bureta se tenga la impresión de haberse
pasado del punto de equilibrio, pero en un minuto el color rosa desaparece y el
permanganato de las siguientes adiciones reacciona muy rápidamente. La reacción está
catalizada por uno de los productos, el ión Mn2+. En su ausencia la reacción inicial
transcurre lentamente.
La adición de unos pocos cristales de MnSO4 acelera notablemente la reducción por
ácido oxálico de permanganato violeta a manganeso (II) el cual es incoloro. Cuando no hay
ión manganeso II agregado, la reacción procede inicialmente lentamente, pero gradualmente
se hace rápida debido a que el producto autocataliza la reacción. El intermediario rojo es
[Mn (C2O4)3]3-. La ecuación para la oxidación de oxalato en solución ácida de permanganato
es:
2 MnO4-(aq ) + 5 H2C2O4(aq ) + 6 H3O+(aq ) --> 2Mn2+(aq ) + 10 CO2(aq ) + 14 H2O
En un beaker de 150ml se colocó 75ml de disolución de ácido oxálico y 5 ml de
disolución de ácido sulfúrico, el color de la disolución es muy clara como transparente, y el
beaker se puso caliente. Se agregó 25 ml de disolución de permanganato, y la disolución se
puso muy oscura casi negra, en un tiempo de 1.38 seg, volvió a hacer la disolución clara
como la del inicio. Se repitió el experimento, pero en este caso el tiempo fue 1.30 seg. Se
repitió de nuevo el experimento pero en lugar de añadir permanganato de potasio, se añadió
2ml de Mn2 +, y posteriormente el KMnO4, el color oscuro que caracterizaba esta disolución
desapareció en 1.10 seg, se repitió el experimento y el tiempo en que duro la disolución en
aclararse fue en 1.15 seg.
Análisis
Las reacciones que se hicieron en el laboratorio son formas de autocatálisis, ya que
un mismo producto de la reacción cataliza a esta, en la disolución de ácido oxálico y ácido
sulfúrico su temperatura aumenta debido a que son dos ácidos fuertes y liberan energía en
forma de calor, caracterizándose así como una reacción exotérmica por lo tanto una
reacción espontánea, al agregarle el permanganato la disolución se volvió oscura como
negra, porque el permanganato tiene como característica física un color morado intenso,
este le da un aporte de energía a la reacción de ácido oxálico y ácido sulfúrico, y dicha
disolución se incolora en 1.38 seg., lo que quiere decir que la reacción se completó.
Todos las disolución se hacen en fase liquida, por consiguiente son catálisis
homogénea, ya que los reactivos y el catalizador están en esta fase, en una disolución de
ácido oxálico, ácido sulfúrico se agregó Mn2 + y permanganato, la reacción se aclaro en un
tiempo mas corto que la disolución que no se le agregó Mn2 +, debido a que el Mn2 + es un
catalizador y hace que la reacción se complete mas rápido.
Reacción Redox:
MnO4+ 5C2O4H2 + 8H2O + ------------ Mn2 + + 10CO2 + 12H2O
Equilibrada:
2MnO4 + 5C2O4H2 + 16H2O + --------------2Mn2 + + 10CO2 + 24H20
 Autocatálisis Biológica: Antes del surgimiento de las enzimas con base proteica, las
cuales son el principio de las catálisis biológicas hoy en día, se creía que alguna sustancia,
tal como el ARN podía servir como un reproductor y autocatalizador.
 En un principio, las reacciones de autosíntesis de biomoléculas dependían totalmente
de la radiación emitida por el sol, sobre todo de la luz, calor y radiación gamma.
 Hidrólisis de esteres: la hidrólisis de un ester produce un alcohol y un ácido orgánico

en medio ácido. Una vez que se formó una porción de producto, es el ácido orgánico el que
permite continuar con la reacción, catalizando la hidrólisis.
 Fermentación: Los ejemplos más importantes de reacciones autocatalíticas son las

reacciones de fermentación, debidas a la acción de un microorganismo sobre una
alimentación orgánica. Frecuentemente varios microorganismos compiten para dar
diferentes productos. Otro tipo de reacción que tiene comportamiento autocatalítico es la
reacción exotérmica (la combustión de un gas) que se efectúa adiabáticamente entrando al
sistema los reactantes a una temperatura demasiado baja para la combustión. En una
reacción de este tipo, denominada autotérmica, el calor puede considerarse como el
producto que mantiene la reacción.
Así, con flujo en pistón la reacción se detiene mientras que con flujo en mezcla
completa la reacción se automantiene debido al calor generado que eleva la temperatura de
los reactantes hasta que puedan reaccionar. Las reacciones autotérmicas son de gran
importancia en los sistemas en fase gaseosa catalizados por sólidos, y se estudian mas
adelante.
Diseño aplicado en reacciones autocatalíticas

Cuando un reactante desaparece de acuerdo con una ecuación cinética de primero o
segundo orden en un reactor discontinuo, al principio su velocidad de desaparición es rápida
ya que la concentración del reactante es elevada, y después disminuye progresivamente a
medida que el reactante se va consumiendo.
Sin embargo, en una reacción autocatalítica, al principio la velocidad es pequeña
debido a que hay poco producto presente, aumenta hasta un valor máximo a medida que se
va formando producto, y después desciende nuevamente hasta un valor bajo a medida que
el reactante se consume. En la Fig. A2 se representa el comportamiento característico.
Fig. A2. Curva -característica velocidad-concentración para reacciones autocataliticas,
Las reacciones que presentan este tipo de curvas velocidad-concentración dan lugar a
interesantes problemas de optimización, a la vez que proporcionan un buen ejemplo del
método general de diseño. Por estas razones vamos a estudiarlas con más detalle,
considerando exclusivamente las curvas 1 /(-ra) frente a X, con su mínimo característico,
como se muestra en la Fig.A2.
Fig. A3. Para las reacciones autocatalítlcas. El flujo en mezcla completa es más eficaz
para conversiones bajas y el flujo en pistón para conversiones altas.
Comparación del reactor de flujo en pistón con el de mezcla completa, sin
recirculación.
Para cualquier curva velocidad-conversión, la comparación de las áreas de la Fig. A3

muestra cuál es el reactor más adecuado (el que tiene un volumen más pequeño) para un
fin determinado. Se encuentra que:
1. Para conversiones bajas .el reactor de mezcla completa resulta más adecuado que
el reactor de flujo en pistón.
2. Para conversiones suficientemente altas el reactor de flujo en pistón es el más
adecuado.
Estas conclusiones difieren de las que hemos encontrado para las reacciones
ordinarias de orden n (n > 0) para las cuales el reactor de flujo en pistón era siempre más
eficaz que el reactor de mezcla completa. Hemos de indicar también que, como inicialmente
ha de estar presente algún producto en la alimentación para que se efectúe la reacción
autocatalítica, no podría operar un reactor de flujo en pistón con una alimentación de
reactante puro; en tal caso habría que añadirle continuamente a la alimentación algún
producto, presentándose así una buena oportunidad para emplear un reactor con
recirculación.
Reactor con recirculación. Cuando se trata una sustancia en un reactor con

recirculación para obtener una conversión final conocida XA,, se puede pensar que ha de
existir una relación de recirculación determinada que sea óptima y que haga mínimo el
volumen del reactor o del tiempo espacial.
Sistema de reactores múltiples. Para que el volumen total sea mínimo, hemos de
elegir un sistema en el cual la mayor parte del proceso se efectúe con la composición
correspondiente al punto de velocidad máxima, o cerca de el. Utilizando un reactor de
mezcla completa, este punto puede alcanzarse directamente sin pasar por las
composiciones intermedias de velocidades más bajas. Si queremos alcanzar conversiones
más elevadas hemos de desplazarnos progresivamente desde esta composición hasta la
composición final; esto requiere un reactor de flujo en pistón.
En consecuencia, para que la conversión de una sustancia sea mayor que la
correspondiente a la del punto de máxima velocidad, el mejor dispositivo será un reactor de
mezcla completa que opere a la velocidad máxima, seguido de un reactor de flujo en pistón,
como se indica en la Fig. A4,
Este dispositivo es mejor que un solo reactor de flujo en pistón, un solo reactor de
mezcla completa, o un reactor con recirculación.
Reactores con separación y recirculación del reactante no convertido. Si el

reactante no convertido puede separarse de la corriente de producto y retornar al reactor,
todo el proceso puede efectuarse a una composición para cualquier grado de conversión. En
este caso, el mejor procedimiento es utilizar un reactor de mezcla completa que opere con la
composición del punto de máxima velocidad de reacción, como se indica en la Fig. A4.
El volumen del reactor es ahora el mínimo absoluto, menor que cualquiera de los
sistemas estudiados anteriormente. Sin embargo, la economía global, incluyendo el coste de
separación y recirculación, determinará cual es el dispositivo óptimo global.
Fig. A4. a) La mejor disposición de reactor múltiple, y b) la mejor disposición cuando el

reactante no convertido puede ser separado y recirculado
Ejemplo - Flujo en pistón y en mezcla completa para una reacción autocatalítica

Se han de analizar varias disposiciones de reactores para la transformación de A en R. La
alimentación contiene 99 % de A y 1% de R; el producto ha de constar de 10 % de A y 90 %
de R.
La transformación se efectúa por medio de la reacción elemental A+R→R+R de coeficiente
cinético k = 1 litro/(mol)-(min). La concentración de las sustancias activas es:
CAO + CRO = CA + CR = CO = 1 mol/litro,
Desde el principio hasta el fin.
¿Cuál es el tiempo de permanencia en el reactor que conducirá a un producto en el cual CR=
0,9 mol / litro? a) en un reactor de flujo en pistón, b) en un reactor de mezcla completa, y c)
en el sistema de tamaño mínimo, sin recirculación.
Si la corriente de salida del reactor es más rica en A que la deseada, supóngase que puede
separarse en dos corrientes, una que contiene el producto deseado (90 % de R y 10 % de
A) y otra que contiene 1 mol/litro de componente A puro. Después la corriente de A puno se
hace recircular.
d) En estas condicionas, calcúlese el tiempo de permanencia mínimo si el reactor funciona
en las condiciones de máxima eficacia.
Solución. Aunque la expresión cinética de esta reacción es lo suficientemente sencilla para
que pueda resolverse analíticamente, utilizaremos el procedimiento gráfico general
desarrollado en este capitulo. Por otra parte, es más conveniente utilizar concentraciones en
lugar de conversiones.
En la Tabla 6-E6 se dan los datos necesarios para construir la curva de 1/(- rA) frente a CA, y
en la Fig. 6-E6, no construida a escala, se indica como se obtienen los correspondientes
valores, midiendo en cada caso el área comprendida bajo la curva 1/ (- rA) frente a CA y las
ordenadas extremas.
Para un producto en el que CA = 0,1 mol/litro y CR = 0,9 mol/litro, de la Fig. 6-E6 tenemos:
a) Para flujo en pistón: ‫ = ז‬6,8 min.
b) Para flujo en mezcla completa ‫ = ז‬9,9 min.
TABLA GE6
CA CB -rA 1/-rA
0.99 0.01 0,0099 101.01
0.95 0,05 0.0475 21.05
0.90 0.10 0.09 11.11
0.70 0,30 0.21 4.76
0.50 0,50 0.25 4.00
0,30 0,70 0.21 4.76
0.10 0.90 0.09 11.11
c) Para el dispositivo reactor más eficaz, sin recirculación, necesitamos un reactor de mezcla
completa
(T = 2,0 min.) Seguido de un reactor de flujo en pistón (T = 2,2 min.), con tiempo espacial
total:
Tm+p = 4,2min
d) Con separación de producto y recirculación, el dispositivo más eficaz tiene:
Tmin = 2.0 min.
10. Bibliografía
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F.C.A.I. – U.N.

FACULTAD DE CIENCIAS APLICADAS A LA INDUSTRIA

Carrera: Ingeniería Química con orientaciones: Petroquímica y/o Mineralurgia.

Unidad Temática Nº 1 - REACCIONES CATALÍTICAS – CATÁLISIS HOMOGÉNEA

a) Catálisis homogénea: Donde todas las especies cinéticamente activas,

b) Catálisis heterogénea: El catalizador es insoluble en los sistemas químicos en los

1. Catálisis en Fase Gaseosa

 El óxido nítrico es un catalizador industrial para la oxidación del dióxido de azufre. Se ha

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Características de las Enzimas

La actividad catalítica de las enzimas es mucho mayor que los catalizadores

Nomenclatura y Clasificación de las Enzimas

Sin embargo con el descubrimiento de nuevas enzimas esta nomenclatura resulta a

Óxido – Reductasas (reacciones de oxido- reducción) Hidrolasas (reacciones de hidrólisis)

Transferasas (transferencia de grupos funcionales)

Ligasas (Formación de enlaces con escisión de ATP)

Lipasa: grasas  ácidos grasos y glicerina

II. Enzimas que provocan la oxidación u oxidasas:

III. Transferasas (transfieren grupos funcionales)

IV. Liasas (reacciones de adición a los dobles enlaces)

V. Isomerasas (reacciones de isomerización)

Algunas isomerasa actúan realizando inversiones muy complejas, como transformar

VI. Ligasas (formación de enlaces con consumo de ATP).

VII. Enzimas descarboxilantes:

VIII. Enzimas que originan un reagrupamiento de la molécula del substrato

Cofactores Enzimáticos (coenzimas)

Holoenzima = Apoenzima + Cofactor

En el gráfico se utiliza como cofactor Co++; el Co++ se

En las enzimas el cofactor puede actuar como:

Modelos de Actuación de las Enzimas

2.1. Cinética Enzimática.

Estudiar el efecto de la concentración de sustrato sobre la actividad de una enzima no

 Para una concentración baja de

2.2. V formación del complejo ES = V destrucción del complejo ES

K1ES= K-1 ES + K2ES

La concentración de enzima libre será igual a la concentración total de enzima menos lo

En muchos casos es de vital importancia conocer

Efecto del pH y de la Temperatura sobre la Actividad Enzimática.

reacción (alosterismo homotrópico) o ser otra sustancia (alsoterismos heterotrópicos).

2.3. Inhibidores enzimáticos

Dos inhibidores competitivos del succinato deshidrogenasa:

Supongamos la siguiente etapa reversible:

En presencia de inhibidor la ecuación E 0  E   E.S  se transforma en:

La relación entre este grafico y el de la