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Proteína

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Representação da estrutura tridimensional da mioglobina, proteína globular de 153 aminoácidos, na


qual se observam as alfa-hélices a azul. Esta proteína foi a primeira a ter a sua estrutura resolvida
através de cristalografia de raios X. No centro, à direita, está representado um grupo
prostético denominado hemo (a cinzento), ao qual está ligada uma molécula de oxigénio (vermelho).

Proteínas são macromoléculas biológicas constituídas por uma ou mais cadeias


de aminoácidos. As proteínas estão presentes em todos os seres vivos e participam em
praticamente todos os processos celulares, desempenhando um vasto conjunto de
funções no organismo, como a replicação de ADN, a resposta a estímulos e o transporte
de moléculas. Muitas proteínas são enzimas que catalisam reações bioquímicas vitais para
o metabolismo. As proteínas têm também funções estruturais ou mecânicas, como é o
caso da actina e da miosinanos músculos e das proteínas no citoesqueleto, as quais
formam um sistema de andaimes que mantém a forma celular. Outras proteínas são
importantes na sinalização celular, resposta imunitária e no ciclo celular. As proteínas
diferem entre si fundamentalmente na sua sequência de aminoácidos, que é determinada
pela sua sequência genética e que geralmente provoca o seu enovelamento numa
estrutura tridimensional específica que determina a sua atividade.
Ao contrário das plantas, os animais não conseguem sintetizar todos os aminoácidos de
que necessitam para viver. Os aminoácidos que o organismo não é capaz de sintetizar por
si próprio são denominados aminoácidos essenciais e devem ser obtidos pelo consumo de
alimentos que contenham proteínas, as quais são transformadas em aminoácidos durante
a digestão. As proteínas podem ser encontradas numa ampla variedade de alimentos de
origem animal e vegetal. A carne, os ovos, o leite e o peixe são fontes de proteínas
completas. Entre as principais fontes vegetais ricas em proteína estão as leguminosas,
principalmente o feijão, as lentilhas, a soja ou o grão-de-bico. A grande maioria dos
aminoácidos está disponível na dieta humana, pelo que uma pessoa saudável com uma
dieta equilibrada raramente necessita de suplementos de proteínas. A necessidade é
também maior em atletas ou durante a infância, gravidez ou amamentação, ou quando o
corpo se encontra em recuperação de um trauma ou de uma operação. Quando o corpo
não recebe as quantidades de proteínas necessárias verifica-se insuficiência e desnutrição
proteica, a qual pode provocar uma série de doenças, entre as quais atraso no
desenvolvimento em crianças ou kwashiorkor.
Uma proteína contém pelo menos uma cadeia polímérica linear derivada da condensação
de aminoácidos, ou polipeptídeo. Os resíduos individuais de aminoácidos estão unidos
entre si através de ligações peptídicas. A sequência dos resíduos de aminoácidos em cada
proteína é definida pela sequência de um gene, a qual está codificada no código genético.
Durante ou após o processo de síntese, os resíduos de uma proteína são muitas vezes
alterados quimicamente através de modificação pós-traducional, a qual modifica as
propriedades físicas e químicas das proteínas, o seu enovelamento, estabilidade, atividade
e, por fim, a sua função. Nalguns casos as proteínas têm anexados grupos não peptídicos,
os quais são denominados cofatores ou grupos prostéticos. As proteínas podem também
trabalhar em conjunto para desempenhar determinada função, agrupando-se
em complexos proteicos. As proteínas podem ser purificadas a partir de outros
componentes celulares recorrendo a diversas técnicas, como
a precipitação, ultracentrifugação, eletroforese e cromatografia. Entre os métodos usados
para estudar a estrutura e funções das proteínas estão a imuno-histoquímica, mutagénese
sítio-dirigida, ressonância magnética nuclear e espectrometria de massa.

Índice

 1Nutrição
o 1.1Função das proteínas no corpo
o 1.2Fontes alimentares
o 1.3Necessidades dietéticas
o 1.4Consumo excessivo e insuficiência
o 1.5Dietas proteicas
 2Bioquímica
 3Síntese
o 3.1Biossíntese
o 3.2Síntese química
 4Estrutura
o 4.1Determinação da estrutura
 5Funções celulares
o 5.1Enzimática
o 5.2Proteínas estruturais
o 5.3Sinalização celular e proteínas ligantes
o 5.4Doenças proteicas
 6Métodos de estudo
o 6.1Purificação de proteínas
o 6.2Localização celular
o 6.3Proteómica e bioinformática
o 6.4Previsão e simulação da estrutura
 7História e etimologia
 8Referências
o 8.1Bibliografia
 9Ligações externas
o 9.1Bases de dados e projetos
o 9.2Nutrição

Nutrição[editar | editar código-fonte]


As proteínas são nutrientes essenciais ao corpo humano.[1] Enquanto a maior parte
dos microorganismos e das plantas são capazes de biosintetizar todos os
vinte aminoácidos-padrão, os animais, incluindo os seres humanos, necessitam de obter
alguns desses aminoácidos a partir da dieta alimentar.[2] Isto deve-se à ausência nos
animais de algumas enzimas-chave que têm como função sintetizar esses aminoácidos.
Os aminoácidos que o organismo não é capaz de sintetizar por si próprio são
denominados aminoácidos essenciais. Os animais podem obter aminoácidos através do
consumo de alimentos que contenham proteínas. As proteínas ingeridas são
transformadas em aminoácidos através da digestão, a qual envolve a desnaturação da
proteína através da exposição ao ácido e à hidrólise por parte de enzimas
denominadas proteases. Alguns dos aminoácidos ingeridos são usados para a biosíntese
proteica, enquanto outros são convertidos em glicose, através de gliconeogénese, ou
entram no ciclo do ácido cítrico.[3]

Entre as principais fontes animais de proteína estão o leite materno, a fórmula


infantil, carne, peixe, aves de criação, gema de ovo, queijo e iogurte.[4]

Além de constituírem a fundação dos tecidos do corpo, as proteínas são também uma
fonte de energia. Enquanto fonte de energia, contêm 4 kcal por grama, valor semelhante
aos hidratos de carbono, mas diferente dos lípidos, os quais contêm 9 kcal por grama.
Durante a digestão, as proteínas são separadas no estômago em
cadeias polipeptídicas mais pequenas através da ação do ácido clorídrico e da protease.
Isto é essencial para a síntese dos aminoácidos essenciais que não podem ser
biossintetizados pelo corpo.[5]
Os aminoácidos essenciais são
a leucina, isoleucina, valina, lisina, treonina, triptófano, metionina, fenilalanina e histidina.
Os aminoácidos não essenciais são a alanina, asparagina, ácido aspártico e ácido
glutâmico. Os aminoácidos condicionalmente essenciais são
a arginina, cisteína, glutamina, glicina, prolina, serina e tirosina.[6] Os aminoácidos
encontram-se em diversas fontes alimentares de origem animal, como
a carne, leite, peixe e ovos. As proteínas estão também disponíveis através de diversas
fontes vegetais: cereais integrais, leguminosas, incluindo os secos, soja, fruta nozes e
sementes. Os vegetarianos e vegans podem obter os aminoácidos essenciais necessários
através da ingestão de diversas proteínas vegetais.[6]
Função das proteínas no corpo[editar | editar código-fonte]
As proteínas são nutrientes essenciais ao crescimento e manutenção do corpo
humano.[5] Com a exceção da água, as proteínas são as moléculas mais abundantes no
corpo, sendo o principal componente estrutural de todas as células, particularmente dos
músculos.[1][7] As proteínas são também usadas em membranas, como é o caso
das glicoproteínas. Depois de serem repartidas em aminoácidos, são usadas como
precursores do ácido nucleico, coenzimas, hormonas, resposta imunitária, reparação das
células e outras moléculas essenciais para a vida.[7] As proteínas são ainda fundamentais
para a formação de células sanguíneas.[1] Acredita-se que as proteínas aumentem o
desempenho atlético.[8] Os aminoácidos são usados na produção de tecido muscular e na
reparação de tecido danificado. As proteínas só são usadas como fonte de energia quando
os recursos de hidratos de carbono e lípidos no corpo diminuem.[8]
Fontes alimentares[editar | editar código-fonte]

Entre as principais fontes vegetais de proteínas estão determinados leguminosas, como


a soja, lentilhas, feijão ou grão-de-bico.

As proteínas podem ser encontradas numa ampla variedade de alimentos. A combinação


mais adequada de fontes de proteína para cada pessoa depende da região, da
acessibilidade, do custo económico, do tipo de aminoácidos e do equilíbrio nutricional,
assim como do próprio paladar. Embora alguns alimentos sejam fontes ricas em
determinados aminoácidos, o seu valor para na nutrição humana é limitado devido à sua
pouca digestibilidade, a fatores antinutricionais, à elevada quantidade de calorias,
ao colesterol ou à densidade mineral.[9]
A carne, os ovos, o leite e o peixe são fontes de proteínas completas.[10] Entre as fontes
vegetais ricas em proteína estão as leguminosas, nozes, sementes e fruta. As
leguminosas têm maior concentração de aminoácidos e são fontes mais completas de
proteína do que os cereais e os cereais integrais. Entre os alimentos vegetarianos com
concentração de proteínas superior a 7% estão a soja, lentilhas, feijãovermelho e
branco, feijão-frade, feijão-da-china, grão-de-bico, feijão-
verde, tremoço, amêndoa, castanha-do-pará, cajueiro, noz-pecã e sementes de sésamo,
de abóbora, de algodão e de girassol.[9]
Entre os alimentos de base que constituem uma fonte pobre em proteínas
estão raízes e tubérculos como o inhame, mandioca e batata-doce, os quais contêm
apenas entre 0 e 2% de proteínas. A fruta, embora seja rica noutros nutrientes essenciais,
é uma fonte relativamente pobre de aminoácidos. A banana-da-terra é também pobre em
proteínas. Para uma alimentação saudável, os alimentos básicos com baixo teor de
proteína devem ser complementados com alimentos com proteínas completas e de
qualidade, sobretudo durante o desenvolvimento das crianças.[1][11][12]

Aminoácidos
Fonte alimentar Lisina Treonina Triptófano
com enxofre

Leguminosas 64 38 12 25
Cereais (incl. integrais) 31 32 12 37

Nozes e sementes 45 36 17 46

Fruta 45 29 11 27

Animal 85 44 12 38

A grande maioria dos aminoácidos está disponível na dieta humana, pelo que uma pessoa
saudável com uma dieta equilibrada raramente necessita de suplementos de
proteínas.[6][9] Os aminoácidos mais limitados são a lisina, a treonina e os aminoácidos com
enxofre.[11] A tabela em anexo mostra os mais importantes grupos alimentares que
constituem fontes de proteínas, sob uma perspetiva mundial. Também lista o desempenho
de cada grupo enquanto fonte dos aminoácidos mais limitados, em valores de miligramas
de aminoácido limitado por cada grama de proteína total nesse alimento.[11]
Necessidades dietéticas[editar | editar código-fonte]
Existe um debate considerável sobre as necessidades relativas ao consumo de
proteínas.[13][14] A quantidade de proteínas necessária na dieta de determinada pessoa é
determinada em grande parte pelo consumo total de energia e hidratos de carbono, pela
necessidade do corpo de nitrogénio e aminoácidos essenciais, composição e massa
corporal, taxa de crescimento, nível de atividade física e presença de lesões ou
doenças.[15][5][16] A atividade física elevada e o aumento da massa muscular aumentam a
necessidade de proteínas. A necessidade é também maior durante a
infância, gravidez ou amamentação, ou quando o corpo se encontra em recuperação de
um trauma ou de uma operação.[17]

Grupo Valor diário recomendado


(AESA)[18]

Adultos e idosos 0,83 g/kg/dia

Recém-nascidos,
0,83 — 1,31 g/kg/dia
crianças e adolescentes

acréscimo de:
1º trimestre: 1 g/dia
Grávidas
2º trimestre: 9 g/dia
3º trimestre: 21 g/dia

acréscimo de:
Lactantes primeiros seis meses: 19 g/dia
meses seguintes: 13 g/dia

De acordo com os valores de referência de ingestão de proteínas da Autoridade Europeia


para a Segurança Alimentar, os adultos, incluindo idosos, devem ingerir 0,83 g de proteína
por dia por cada quilograma de peso corporal; os recém-nascidos, crianças e adolescentes
devem ingerir entre 0,83 e 1,31 g/kg/dia, dependendo da idade. As grávidas devem ingerir
valores suplementares de proteína: 1 g, 9g e 28g suplementares por dia durante o
primeiro, segundo e terceiro trimestres, respetivamente. As lactantes devem também
ingerir valores suplementares: 19 g por dia durante os primeiros seis meses de
amamentação e 13 g por dia a partir dos seis meses.[18] De acordo com as recomendações
norte-americanas e canadianas, as mulheres com idade entre 19 e 70 anos necessitam de
consumir 46 g de proteínas por dia, enquanto os homens no mesmo intervalo etário
necessitam de consumir pelo menos 56 g de proteínas por dia.[19] O valor geralmente
recomendado para o consumo diário é de 0,8 g de proteínas por cada quilograma de
massa corporal.[13] No entanto, esta recomendação baseia-se nas necessidades
estruturais, sem considerar o uso de proteínas no metabolismo energético, pelo que se
adequa a uma pessoa relativamente sedentária. [13][15] Diversos estudos têm concluído que
as pessoas ativas e os atletas possam exigir um consumo superior de proteínas, devido ao
aumento da massa muscular e da sudação, e da maior necessidade de proteínas
enquanto fonte de energia e reparação do corpo.[13][14][15] Para estes casos, os valores
sugeridos têm oscilado entre 1,6 g/kg e 1.8 g/kg.[14]
Consumo excessivo e insuficiência[editar | editar código-fonte]
Para compensar as variações na ingestão de proteínas ao longo do dia, ou em casos de
emergência em que a ingestão de proteínas é temporariamente alta ou baixa, o corpo
tenta equilibrar os níveis de proteínas recorrendo a uma reserva de curta duração.[20] No
entanto, o corpo é incapaz de armazenar o excesso de proteínas a longo prazo. As
proteínas são digeridas em aminoácidos que entram na corrente sanguínea. Os
aminoácidos em excesso são convertidos pelo fígado em moléculas úteis, num processo
denominado desaminação. A desaminação converte o nitrogénio dos aminoácidos
em amónia, a qual é por sua vez convertida pelo fígado em ureia durante o ciclo da ureia.
A ureia é depois excretada pelos rins.[15][21]
O consumo excessivo de proteínas provoca também o aumento da excreção de cálcio na
urina, o que se pensa ser devido ao desequilíbrio no pH, agravando o risco da formação
de cálculos no sistema urinário.[20] Um estudo epidemiológico de 2006 não verificou a
existência de qualquer relação entre o consumo total de proteína e a pressão arterial,
embora tenha verificado uma relação inversa entre o consumo de proteína vegetal e a
pressão arterial.[22]
Quando o corpo não recebe as quantidades de proteínas necessárias verifica-
se insuficiência e desnutrição proteica, a qual pode provocar uma série de doenças, entre
as quais atraso no desenvolvimento em crianças, kwashiorkor, pigmentação avermelhada
do cabelo e da pele, fígado gorduroso, diarreia, dermatose e diminuição na contagem
de linfócitos T, o que aumenta o risco de infeções secundárias.[12][4] A desnutrição proteica é
relativamente comum à escala mundial, tanto em adultos como crianças, e é responsável
por cerca de seis milhões de mortes anualmente. Nos países desenvolvidos, esta doença
verifica-se predominantemente em idosos ou em hospitais, geralmente associada a outras
doenças.[23]
Dietas proteicas[editar | editar código-fonte]
As dietas de alto teor proteico podem ajudar a perder peso ao fazer com que a pessoa se
sinta cheia mais rapidamente. Na maioria das pessoas saudáveis, este tipo de dietas não
apresenta riscos para a saúde, sobretudo se for seguida durante um curto período de
tempo. No entanto, os riscos a longo prazo estão ainda em estudo. O recurso prolongado
a este tipo de dieta, geralmente associadas com a limitação do consumo de hidratos de
carbono, pode causar insuficiências nutricionais e falta de fibras, o que por sua vez
provoca dores de cabeça e obstipação. Algumas destas dietas baseiam-se no aumento do
consumo de carne vermelha e lacticínios gordos, o que aumenta o risco de doenças
cardiovasculares. As escolhas mais saudáveis para uma dieta de alto teor proteico incluem
proteína de soja, feijão, nozes, peixe, aves de criação sem pele, carne de porco e
lacticínios magros, devendo ser evitadas as carnes vermelhas e processadas.[24]

Bioquímica[editar | editar código-fonte]


Ver artigos principais: Bioquímica, Aminoácido e Ligação peptídica
Estrutura química (em baixo) e estrutura tridimensional (em cima) de uma ligação peptídica entre
a alanina e um aminoácido adjacente.

A maior parte das proteínas consiste em polímeros lineares formados a partir de um


máximo de 20 L-α-aminoácidos. Todos os aminoácidos proteinogénicos têm em comum
diversas características estruturais, entre as quais um carbono alfa, ao qual
estão quimicamente ligados um grupo de aminas, um grupo de ácido carboxílico e
uma cadeia lateral variável. Apenas a prolina difere desta estrutura básica.[25] As cadeias
laterais dos aminoácidos comuns apresentam uma grande variedade de propriedades e
estruturas químicas. É o efeito combinado de todas as cadeias laterais numa proteína que
determina a sua estrutura tridimensional e reatividade química.[26] Os aminoácidos numa
cadeia de polipeptídios são unidos por ligações peptídicas. Uma vez unidos na cadeia
proteica, cada aminoácido individual é denominado "resíduo", e cada série repetitiva e
encadeada de átomos de carbono, nitrogénio e oxigénio é denominada "cadeia
principal".[27]
A ligação peptídica tem duas formas de ressonância que contribuem para a formação de
uma ligação dupla e inibem a rotação em torno do seu próprio eixo, pelo que os carbonos
alfa são aproximadamente coplanares. Os outros dois ângulos diedros na ligação peptídica
determinam a forma assumida pela cadeia principal.[28] A extremidade da proteína com um
grupo carboxílico livre é denominada C-terminalou carboxi-terminal, enquanto a
extremidade com um grupo livre de amina é denominada N-terminal ou amino-terminal. Os
termos "proteína", "polipetídeo" e "peptídeo" são ligeiramente ambíguas e o seu significado
pode-se sobrepôr. "Proteína" é geralmente usado para nos referirmos à molécula biológica
completa na sua forma terciária estável, enquanto "peptídeo" está geralmente reservado
para oligómeros curtos de aminoácidos, aos quais muitas vezes falta uma estrutura
tridimensional estável. No entanto, a diferença entre ambos não é bem definida e
geralmente corresponde a 20-30 resíduos. "Polipetídeo" pode ser referente a qualquer
cadeia linear de aminácidos, independentemente do comprimento, mas onde geralmente
não existe uma forma terciária.[29]

Síntese[editar | editar código-fonte]


Biossíntese[editar | editar código-fonte]
Ver artigo principal: Síntese proteica
Ver também: Metabolismo das proteínas
Um ribossoma produz uma proteína usando como molde ARN mensageiro.

A sequência de ADN de um genecodifica a sequência de aminoácidos de uma proteína.

As proteínas são produzidas a partir de aminoácidos usando informação codificada


nos genes. Cada proteína tem a sua própria sequência de aminoácidos que é especificada
pela sequência de nucleótidos do gene que codifica a proteína. O código genético é um
grupo de conjuntos com três nucleótidos cada um, denominados codões. Cada uma das
combinações de três nucleótidos designa um aminoácido. Por exemplo, AUG (adenina-
uracilo-guanina) é o código para a metionina. Uma vez que o ADN contém quatro
nucleótidos, o número total de codões possíveis é de 64. Por este motivo, existe alguma
redundância no código genético, havendo alguns aminoácidos que são especificados por
mais de um codão.[30] Os genes que são codificados no ADN são
inicialmente transcritos para pré-ARN mensageiro(ARNm) por proteínas como a ARN-
polimerase. A maior parte dos organismos processa em seguida o pré-ARNm, usando
várias formas de modificação pós-transcricional, formando assim o ARNm amadurecido, o
qual é então usado como molde para a síntese proteica feita pelo ribossoma.
Nos procariontes, o ARNm tanto pode ser utilizado assim que é produzido, como ser ligado
a um ribossoma depois de se ter afastado do nucleoide. Por outro lado,
os eucariontes produzem ARNm no núcleo celular, o qual é depois translocado através
do envelope nuclear para o citoplasma, no qual se dá a síntese proteica. A velocidade de
síntese proteica é maior nos procariontes do que nos eucariontes, podendo atingir os 20
aminoácidos por segundo.[31]
O processo de síntese de uma proteína a partir de um molde de ARNm é
denominado tradução. O ARNm é carregado no ribossoma, no qual são lidos três
nucleótidos de cada vez. A leitura é feita fazendo corresponder cada codão com o
seu anticodão situado numa molécula de ARN transportador (ARNt), a qual transporta o
aminoácido correspondente ao codão por si reconhecido. A enzima aminoacil-tRNA
sintetase carrega as moléculas de ARNt com o aminoácido correto. As proteínas são
sempre sintetizadas a partir do N-terminal em direção ao C-terminal.[32]
O tamanho de uma proteína sintetizada pode ser medido através do número de
aminoácidos e da sua massa molecular total, valor que é geralmente expresso
em daltons (Da), sinónimo de unidade de massa atómica. As proteínas das leveduras, por
exemplo, têm em média um comprimento de 466 aminoácidos e 53 kDa de massa.[29] As
maiores proteínas conhecidas são as titinas, com quase 3000 kDA de massa molecular de
27 000 aminoácidos de comprimento.[33]
Síntese química[editar | editar código-fonte]
As proteínas curtas podem também ser sintetizadas quimicamente através de uma série
de métodos denominados síntese de peptídeos, os quais têm por base técnicas de síntese
orgânica de elevado rendimento na produção de peptídeos.[34] A síntese química permite a
introdução de aminoácidos não naturais nas cadeias de peptídeos.[35] Estes métodos são
úteis em laboratórios de bioquímica e biologia celular, embora não se adequem à
produção comercial. A síntese química não é eficiente para polipeptídeos maiores do que
300 aminoácidos, e as proteínas sintetizadas podem não assumir imediatamente a sua
estrutura terciária nativa. Grande parte dos métodos de síntese química realiza-se a partir
do C-terminal em direção ao N-terminal, ao contrário da reação biológica natural.[36]

Estrutura[editar | editar código-fonte]


Estrutura cristalina da chaperona. As chaperonas auxiliam o enovelamento de proteínas.

Três representações possíveis da estrutura tridimensional da proteína triose-fosfato isomerase. À


esquerda: representação dos átomos, colorida em função do tipo de átomo. Ao centro:
representação simplificada que ilustra a conformação da cadeia principal, colorida em função da
estrutura secundária. À direita: representação da superfície colorida em função do tipo de resíduo (a
vermelho os resíduos ácidos, a azul os resíduos base, a verde os resíduos polares e a branco os
resíduos não polares).

A maior parte das proteínas enovela-se em estruturas tridimensionais distintas. A forma


para a qual uma proteína se enovela naturalmente é denominada conformação
nativa.[37] Embora haja muitas proteínas capazes de se enovelar sem assistência,
meramente através das propriedades químicas dos seus aminoácidos, há outras que
necessitam do auxílio de chaperonasmoleculares de modo a se poderem enovelar para a
sua conformação nativa.[38] As proteínas podem ter 4 tipos de estruturas dependendo do
tipo de aminoácidos, do tamanho da cadeia e da configuração espacial da cadeia
polipeptídica: estrutura primária, secundária, terciária e quaternária.[39]
As proteínas não são moléculas completamente rígidas. Para além destes níveis
estruturais, as proteínas podem alternar entre várias estruturas enquanto desempenham
as suas funções. No contexto destas alterações funcionais, estas estruturas terciárias ou
quaternárias são muitas vezes denominadas "conformações", e as transições entre cada
uma delas são denominadas "alterações conformacionais". Estas alterações são
frequentemente induzidas pela ligação de uma molécula substrato ao sítio ativo de
uma enzima – a região física da proteína que participa na catálise química.[40]

Superfície molecular de várias proteínas mostrando o seu tamanho relativo. Da esquerda para a
direita: imunoglobulina G (um anticorpo), hemoglobina, insulina (uma hormona), adenilato
cinase (uma enzima) e glutamina sintase (uma enzima).

As proteínas podem ser divididas informalmente em três classes principais, de acordo com
as estruturas terciárias mais comuns: proteínas globulares, proteínas fibrilares e proteínas
membranares. Praticamente todas as proteínas globulares são solúveis e grande parte
são enzimas. As proteínas fibrilares são muitas vezes estruturais, como é o caso
do colagénio, o principal componente do tecido conjuntivo, ou a queratina, a proteína
constituinte do cabelo e das unhas. As proteínas membranares atuam muitas vezes
como recetores ou proporcionam canais para que as moléculas possam atravessar
a membrana celular.[41]
Estrutura primária
É a sequência linear de aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica da proteína.[42] É o
nível estrutural mais simples e mais importante, pois dele deriva todo o arranjo espacial da
molécula. É específica para cada proteína, sendo, geralmente,
determinada geneticamente. A estrutura primária da proteína resulta numa longa cadeia de
aminoácidos, com uma extremidade "amino terminal" e uma extremidade "carboxi
terminal".[43]
Estrutura secundária
É a forma como os aminoácidos se organizam entre si na sequência primária da
proteína.[42] Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações entre os carbonos alfa
dos aminoácidos e os seus grupos amina e carboxilo. O arranjo secundário de uma cadeia
polipeptídica pode ocorrer de forma regular; isso acontece quando os ângulos das ligações
entre carbonos alfa e seus ligantes são iguais e se repetem ao longo de um segmento
da molécula.[44] A cadeia polipeptídica pode interagir com ela própria através de duas
formas principais: pela formação das alfa-hélices e das folhas-beta. Além destas existem
estruturas que não são nem hélices nem folhas chamadas laços (loops).[45]

 alfa-hélice: presente na estrutura secundária dos níveis de organização das proteínas.


São estruturas cilindricas estabilizadas por pontes de hidrogénio entre aminoácidos.
As cadeias laterais dos aminoácidos encontram-se viradas para fora. Existem várias
formas de como as hélice alfa podem organizar-se. Na alfa-hélice a espinha dorsal
polipeptídica é torcida numa hélice virada à direita.[43]

 folha-beta: padrão estrutural encontrado em várias proteínas, nas quais regiões


vizinhas da cadeia polipeptídica associam-se por meio de ligações de hidrogénio,
resultando numa estrutura achatada e rígida. Esta é também uma estrutura estável na
qual os grupos polares da cadeia polipeptídica associam-se por meio de ligações de
hidrogénio um ao outro.[43]

 laços: são secções da sequência que se ligam aos outros dois tipos de estrutura
secundária. Em contraste com hélices e folhas, que formam o núcleo da proteína,
laços não são estruturas regulares e ficam fora da proteína dobrada.[45]
Estrutura terciária
A estrutura terciária é a forma como determinada molécula de proteína se organiza no
espaço. Corresponde ao movimento, à organização das alfa-hélices, fitas b e voltas no
espaço tridimensional, definido por coordenadas atómicas.[46] Resulta do enovelamento das
hélices e das folhas pregueadas de uma estrutura secundária e é mantida nessa posição
por interações hidrófugas e hidrófilas.[42][47]
Estrutura quaternária
A estrutura quaternária de uma proteína refere-se à união de várias moléculas proteicas
enoveladas num complexo multi-proteico. A interação entre as moléculas é realizada
através de ligações não covalentes.[48]
Determinação da estrutura[editar | editar código-fonte]
A descoberta da estrutura terciária de uma proteína, ou da estrutura quaternária dos seus
complexos, pode fornecer dados importantes acerca da forma como a proteína realiza a
sua função. Entre os métodos mais comuns para determinar a estrutura estão
a cristalografia de raios X e a ressonância magnética nuclear de proteínas (RMN), ambas
capazes de produzir dados à escala atómica. No entanto, a RMN pode disponibilizar dados
a partir dos quais é possível determinar as distâncias entre subconjuntos de pares de
átomos, permitindo assim determinar todas as conformações finais possíveis de
determinada proteína. A interferometria de dupla polarização é um método analítico que
permite medir a conformação e as alterações conformacionais das proteínas em função de
interações ou de outros estímulos. O dicroísmo circular é outra técnica laboratorial que
permite determinar a composição das proteínas a nível de hélices e folhas beta. A crio-
microscopia eletrónica (crio-EM) é usada para produzir informação de baixa resolução
sobre complexos proteicos de grande dimensão, entre os quais vírus.[49] Uma variante
denominada cristalografia eletrónica é, nalguns casos, capaz de produzir informação de
elevada resolução, em particular nos cristais bidimensionais de proteínas membranares.[50]
As estruturas resolvidas são geralmente acrescentadas ao Protein Data Bank (PDB), um
recurso disponível gratuitamente que permite consultar os dados estruturais de milhares
de proteínas.[51] Conhece-se um número muito maior de sequências genéticas do que
estruturas proteicas. Além disso, o conjunto de estruturas resolvidas tende a focar-se
naquelas que podem ser facilmente adequadas às condicionantes da cristalografia de raio
X. As proteínas globulares, em particular, são as mais fáceis de preparar para a
cristalografia de raio X, enquanto as proteínas membranares são difíceis de cristalizar e
comparativamente pouco representadas no PDB.[52] As iniciativas de genómica
estrutural têm vindo a tentar corrigir esta assimetria através da resolução sistemática das
estruturas representativas das principais classes de enovelamento. Para além disso,
existem ainda métodos de previsão de estruturas proteicas que tentam fornecer uma
estrutura plausível para proteínas cujas estruturas ainda não foram determinadas
experimentalmente.[53]

Funções celulares[editar | editar código-fonte]

Modelo molecular da enzima hexoquinase. No canto superior direito estão representados, à mesma
escala, dois dos seus substratos: a ATP e a glicose.

As proteínas são os principais intervenientes no interior das células, realizando as tarefas


determinadas pela informação codificada nos genes.[29] Excetuando determinados tipos
de ARN, a maior parte das restantes moléculas biológicas são elementos relativamente
inertes nos quais as proteínas atuam. As proteínas são também o principal componente
celular; por exemplo, metade do peso de uma célula de Escherichia coli corresponde a
proteínas, enquanto outras macromoléculas como o ADN e o ARN correspondem apenas
a 3% e 20% do peso, respectivamente. O conjunto de proteínas que podem ser expressas
numa determinada célula ou tipo celular é denominado proteoma.[2]
A principal característica das proteínas, a qual também permite que exerçam um conjunto
alargado de funções, é a sua capacidade de ligarem a si outras moléculas, de forma
estável e específica. A região da proteína responsável pela agregação de outras moléculas
é denominada sítio de ligação, a qual geralmente corresponde a uma depressão na
superfície molecular da proteína. Esta capacidade de ligação é mediada pela estrutura
terciária da proteína, a qual define a região de ligação, e pelas propriedades químicas das
cadeias de aminoácidos laterais. As ligações proteicas podem ser extremamente
específicas; por exemplo, a proteína inibidora da ribonuclease liga-se
à angiogenina humana, mas não se liga à sua homóloga anfíbia rampirnase. Há variações
químicas extremamente subtis que, por vezes, podem ser o suficiente para eliminar por
completo a possibilidade de ligação proteica; por exemplo, o aminoacil-tRNA
sintetase específico do aminoácido valina não é capaz de se ligar à cadeia lateral do
aminoácido isoleucina, muito similar.[54]
As proteínas podem-se ligar não só a outras proteínas, como também a substratos de
pequenas moléculas. Quando as proteínas se ligam especificamente a outras cópias da
mesma molécula, são capazes de se oligomerizar para formar fibrilas. Este processo
ocorre frequentemente em proteínas estruturais constituídas por monómeros globulares
que se associam entre si para formar fibras rígidas. As interações entre proteínas regulam
também a atividade enzimática, controlam a progressão ao longo do ciclo celular e
permitem a formação de complexos proteicos que desempenham diversas reações no
âmbito de uma mesma função biológica. As proteínas também se ligam a membranas
celulares. A capacidade de ligarem a si parceiros que induzem alterações conformacionais
nas proteínas permite a construção de redes de sinalização celular extremamente
complexas.[55]Uma vez que as interações entre proteínas são reversíveis, e dependem da
disponibilidade de diferentes grupos de proteínas para formar agregados capazes de
desempenhar um conjunto alargado de funções, o estudo das interações entre proteínas
específicas é fundamental para compreender aspetos importantes da função celular e, por
fim, as propriedades que distinguem diferentes tipos de células.[56]
Enzimática[editar | editar código-fonte]
Ver artigo principal: Enzima
As proteínas podem atuar na célula enquanto enzimas, as quais são catalisadoras de
reações químicas. As enzimas são, regra geral, extremamente específicas e aceleram
apenas uma única ou muito poucas reações químicas. As enzimas realizam maior parte
das reações que fazem parte do metabolismo e manipulam ADN em vários processos,
como a replicação de ADN, reparação de ADN e transcrição genética. Algumas enzimas
atuam sobre outras proteínas no sentido de acrescentar ou remover grupos químicos, um
processo denominado modificação pós-translacional. São conhecidas cerca de 4000
reações químicas catalisadas por enzimas.[57] A taxa de aceleração proporcionada pela
catálise é muitas vezes imensa, podendo chegar a valores na magnitude de 1017 em
relação à reação não catalisada, o que faz com que um processo que naturalmente
demoraria 78 milhões de anos, com a enzima seja completo em apenas 18
milissegundos.[58] Os compostos químicos que sofrem reações enzimáticas são
denominados substratos. Embora as enzimas possam ser constituídas por centenas de
aminoácidos, só uma pequena percentagem dos resíduos é que entra em contacto com o
substrato e uma percentagem ainda mais pequena – três a quatro resíduos, em média – é
que está diretamente envolvida na catálise.[59]
Proteínas estruturais[editar | editar código-fonte]
As proteínas estruturais conferem rigidez a componentes biológicos que, de outra forma,
seriam apenas fluidos. A maior parte das proteínas estruturais são proteínas fibrilares; por
exemplo, o colagénio e a elastina são componentes fundamentais do tecido conjuntivo,
como a cartilagem, enquanto a queratina está presente em estruturas duras como
o cabelo, unhas, penas, cascos e algumas carapaças animais.[60] Algumas proteínas
globulares podem também desempenhar funções estruturais; por exemplo, a actina e
a tubulina são globulares e solúveis enquanto monómeros, mas são capazes de
se polimerizar nas fibras rígidas e longas que formam o citoesqueleto, o qual permite à
célula manter a sua forma e tamanho. Outras proteínas que têm funções estruturais são
as proteínas motoras como a miosina, cinesina e a dineína, as quais são capazes de gerar
força mecânica, como a que contrai os músculos. Estas proteínas são cruciais para
a motilidade de organismos unicelulares e dos espermatozoides dos organismos
multicelulares que se reproduzem através de reprodução sexuada.[61]
Sinalização celular e proteínas ligantes[editar | editar código-fonte]
Representação tridimensional de um anticorpo para a cólera em ratos, o qual tem a si ligado
um hidrato de carbonoantígeno.

Muitas das proteínas estão envolvidas nos processos de sinalização celular e transdução
de sinal. Algumas delas, como a insulina, são proteínas extracelulares que transmitem um
sinal para outras células em tecidos distantes, a partir da célula onde são sintetizadas.
Outras são proteínas membranares que atuam enquanto recetores, cuja principal função é
ligar a si uma molécula sinalizadora e induzir uma resposta bioquímica na célula. Muitos
dos recetores têm na sua superfície um sítio de ligação e um domínio efetor dentro da
célula, o qual pode ter atividade enzimática ou sofrer alterações conformacionais que são
detetadas por outras proteínas no interior da célula.[62]
Os anticorpos são componentes proteicos do sistema imunitário adquirido, cuja função
principal é ligar a si antigénios ou outras substâncias estranhas ao corpo, marcando-os
para serem destruídos. Os anticorpos podem ser segregados para o ambiente extracelular
ou ancorados nas membranas de linfócitos B especializados, denominados plasmócitos.
Enquanto as enzimas são extremamente limitadas na sua capacidade de ligação,
resumindo-se aos substratos necessários para realizar a sua função enzimática, os
anticorpos não têm esta restrição, apresentando uma afinidade extremamente elevada.[63]
Muitas das proteínas que transportam ligantes são capazes de ligar a si pequenas
biomoléculas, transportando-as para diferentes locais do corpo. Estas proteínas devem ter
uma elevada afinidade de ligação nos casos em que o seu ligante esteja presente em
elevada concentração, mas serem também capazes de libertar o ligante nos casos em que
a sua concentração nos tecidos-alvo seja diminuta. O exemplo canónico de uma proteína
ligante é a hemoglobina, a qual transporta o oxigénio dos pulmões para os restantes
órgãos e tecidos em todos os vertebrados e tem homólogos em todos
os reinos.[64] As proteínas transmembranares atuam também enquanto proteínas
transportadoras de ligantes, capazes de alterar a permeabilidade da membrana celular em
relação a pequenas moléculas e a iões. A própria membrana tem um núcleo hidrófugo,
através do qual as moléculas polarizadas ou carregadas eletrónicamente não são capazes
de se difundir. As proteínas membranares possuem canais internos que permitem a este
tipo de moléculas entrar e sair da célula. Muitas proteínas com canais iónicos são
especializadas no sentido de selecionar apenas um ião em particular; por exemplo, os
canais de potássio e sódiomuitas vezes aceitam apenas um dos dois iões.[65]
Doenças proteicas[editar | editar código-fonte]
A acumulação de proteínas mal enoveladas pode causar doenças amiloides, um grupo de
várias doenças comuns, entre as quais a doença de Alzheimer, doença de
Parkinson e doença de Huntington. O risco destas doenças aumenta significativamente
com a idade. À medida que o ser humano envelhece, o equilíbrio da síntese,
enovelamento e degradação das proteínas vai sofrendo distúrbios, o que provoca a
acumulação de proteínas mal enoveladas em agregados. No entanto, as doenças
causadas pela agregação de proteínas mal enoveladas não são exclusivas do sistema
nervoso central e podem-se manifestar em tecidos periféricos, como no caso da diabetes
mellitus tipo 2, cataratashereditárias, algumas formas de aterosclerose, distúrbios
relacionados com a hemodiálise e amiloidose, entre outras. Os genes e produtos proteicos
envolvidos nestas doenças denominam-se amiloidogénicos e todas estas doenças têm em
comum a expressão de uma proteína fora do seu contexto normal. Em todas estas
doenças, a agregação de proteínas pode ser causada por mero acaso,
por hiperfosforilação proteica, por mutações que tornam a proteína instável ou ainda pelo
aumento desregulado ou patológico da concentração de algumas destas proteínas entre
as células. Estes desiquilíbrios na concentração podem ser causados por mutações dos
genes amiloidogénicos, alterações na sequência de aminoácidos da proteína ou por
deficiências no proteassoma.[66]

Métodos de estudo[editar | editar código-fonte]


As proteínas são uma das moléculas biológicas mais intensivamente estudadas, quer in
vitro, in vivo ou in silico. O estudo in vitro de proteínas purificadas em ambiente controlado
é útil na aprendizagem da forma como as proteínas desempenham as suas funções; por
exemplo, o estudo da cinética enzimática explora o mecanismo químico da atividade
catalítica de uma enzima e a sua afinidade relativa em relação às possíveis moléculas
substrato. Por outro lado, as experiências in vivo podem fornecer dados sobre o papel
fisiológico da proteína no contexto de uma célula ou de um organismo. O estudo in
silico recorre a métudos computacionais para estudar proteínas.
Purificação de proteínas[editar | editar código-fonte]
Ver artigo principal: Purificação de proteínas
Antes de se poder efetuar uma análise in vitro, a proteína deve ser purificada dos restantes
componentes celulares. Este processo de purficação geralmente tem início com
a citólise da célula, através da qual a membrana celular é rompida e o conteúdo interno
libertado para uma solução denominada lisado bruto. A mistura daí resultante pode ser
purificada através de ultracentrifugação, a qual fracciona os vários componentes celulares
em frações que contêm proteínas solúveis, proteínas
e lípidos membranares, organelascelulares e ácidos nucleicos. As proteínas deste lisado
são então concetradas através de precipitação, feita através do método de relargagem.
São depois usados vários tipos de cromatografia para isolar a proteína ou as proteínas
pretendidas, de acordo com propriedades como o peso molecular ou afinidade de
ligação.[67] O nível de purificação pode ser monitorizado através de vários tipos
de eletroforese em gel, quando são conhecidos o peso molecular e o ponto isoelétrico,
através de espectroscopia, quando a proteína possui características espectroscópicas
distintas, ou através de análise enzimática, quando a enzima tem atividade enzimática. As
proteínas podem ainda ser isoladas de acordo com a sua carga através de focalização
isoelétrica.[68]
No caso das proteínas naturais, podem ser necessárias mais etapas no processo de
purificação de forma a obter proteínas suficientemente puras para serem usadas em
laboratório. Para simplificar este processo, recorre-se muitas vezes a engenharia
genética para acrescentar às proteínas características químicas que as tornem mais fáceis
de serem purificadas sem, no entanto, afetar a sua estrutura ou atividade. Neste caso, a
um dos terminais da proteína é acrescentada uma etiqueta constituída por uma sequência
de aminoácidos específica, geralmente uma série de resíduos de histidina (etiqueta de
poli-histidina). Desta forma, quando o lisado é passado sobre uma coluna de cromatografia
contendo níquel, os resíduos de histidina ligam-se com o níquel e agarram-se à coluna,
enquanto os componentes do lisado sem a etiqueta passam sem entraves. Têm vindo a
ser desenvolvidas diversas etiquetas de modo a auxiliar os investigadores na purificação
de proteínas a partir de misturas complexas.[69]
Localização celular[editar | editar código-fonte]
Proteínas em diferentes compartimentos e estruturas etiquetadas com proteína verde fluorescente.

O estudo de proteínas in vivo dedica-se às questões relacionadas com a síntese e


localização de proteínas no interior de células. Embora muitas das proteínas intrecelulares
sejam sintetizadas no citoplasma e as proteínas segregadas sejam sintetizadas no retículo
endoplasmático, o processo específico de como as proteínas se orientam para organelas
ou estruturas celulares específicas é em muitas situações pouco claro. Uma das técnicas
para avaliar a localização celular recorre a engenharia genética para expressar numa
célula uma proteína de fusão, a qual é constituída pela proteína em estudo ligada a
um gene repórter, como por exemplo a proteína verde fluorescente.[70] A posição da
proteína de fusão na célula pode então ser facilmente visualizada através
de microscopia.[71]
Outros métodos para obtenção da localização celular de proteínas requerem o uso de
marcadores compartimentais conhecidos para diversas regiões celulares. Com o uso de
versões destes marcadores etiquetadas com fluorescência, torna-se mais simples a
identificação e localização da proteína pretendida.[72]
A técnica padrão para localização celular é a microscopia imunoeletrónica. Esta técnica
usa um anticorpo para a proteína pretendida, a par de técnicas clássicas de microscopia
eletrónica. A amostra é preparada para uma análise microscópica padrão, sendo depois
tratada com um anticorpo dessa proteína que é conjugado com um material eletro-denso,
geralmente ouro.[73] Através de mutagénese sítio-dirigida, os investigadores podem alterar
a sequência proteica, alterando dessa forma a sua estrutura, localização celular e
suscetibilidade à regulação. Esta técnica permite ainda a incorporação nas proteínas de
aminoácidos não naturaus, usando ARNt modificado,[74] podendo ainda permitir a conceção
de novas proteínas com novas proriedades.[75]
Proteómica e bioinformática[editar | editar código-fonte]
Ver artigos principais: Proteómica e bioinformática
O conjunto total de proteínas presentes numa célula em determinado momento é
denominado proteoma, e o estudo em grande escala destes conjuntos define o campo
da proteómica, assim denominado em analogia ao campo relacionado da genómica. Entre
as principais técnicas da proteómica estão a eletroforese bidimensional,[76] a qual permite a
separação de um vasto número de proteínas, a espectrometria de massa,[77] a qual permite
a rápida identificação de proteínas e sequenciação de peptídeos, o microarranjo de
proteínas,[78] que permite a deteção dos níveis relativos do grande número de proteínas
presentes na célula, e o sistema de duplo híbrido, que permite a exploração sistemática de
interações proteína-proteína.[79] O conjunto total e biologicamente possível destas
interações é denominado interactoma.[80] O esforço sistemático para determinar as
estruturas de proteínas e de todos os enovelamentos possíveis é denominado genómica
estrutural.[81]
Previsão e simulação da estrutura[editar | editar código-fonte]

Os aminoácidos que constituem a proteína podem ser analisados de modo a prever as estruturas
proteicas secundária, terciária e quaternária, neste caso da hemoglobina.

Complementar ao campo da genómica estrutural, a previsão de estruturas das proteínas


procura desenvolver métodos eficientes de fornecer modelos plausíveis para proteínas
cujas estruturas não foram ainda determinadas experimentalmente.[82] O mais bem-
sucedido método de previsão estrutural, denominado modelação por homologia, assenta
na existência de uma estrutura-modelo com uma sequência semelhante à proteína a ser
modelada. O objetivo da genómica estrutural é fornecer uma representatividade suficiente
de estruturas resolvidas que sirva de modelo a todas as restantes.[83]
Os processos de enovelamento e ligação proteica podem ser simulados usando técnicas
como a dinâmica molecular ou o método de Monte Carlo, os quais têm vindo cada vez
mais a tirar partido da computação distribuída, como o projeto Folding@home.[84] O
enovelamento de pequenos domínios proteicos de alfa-hélice, como a proteína acessória
do VIH, tem vindo a ser simulado com sucesso in silico.[85] Os métodos híbridos que
combinam dinâmica molecular com cálculo de mecânica quântica têm permitido a
exploração dos estados eletrónicos das rodopsinas.[86]

História e etimologia[editar | editar código-fonte]


As proteínas foram pela primeira vez descritas pelo químico holandês Gerardus Johannes
Mulder e assim batizadas pelo químico sueco Jöns Jacob Berzelius em 1838. Mulder levou
a cabo análises elementares de proteínas vulgares e constatou que praticamente todas as
proteínas apresentavam a mesma fórmula empírica – C400H620N100O120P1S1. Ainda que
erradamente, concluiu que as proteínas deveriam ser constituídas por um único tipo de
molécula de grande dimensão.[87] O termo "proteína" para descrever estas moléculas foi
proposto pelo sócio de Mulder, Berzelius. Proteína deriva da palavra grega πρωτεῖος
(proteios), a qual significa "na liderança" ou "a que está à frente".[88] Mulder prosseguiu com
a sua investigação, identificando produtos da degradação proteica, como o
aminoácido leucina, para o qual determinou o peso molecular quase preciso de 131 Da.[87]
Os cientistas pioneiros no campo da nutrição, como o alemão Carl von Voit, acreditavam
que a proteína era o mais importante nutriente na manutenção da estrutura corporal, uma
vez que existia a crença generalizada de que seria a carne tinha origem na própria
carne.[89] Karl Heinrich Ritthausen alargou o campo das proteínas conhecidas com a
identificação do ácido glutâmico. Thomas Burr Osborne compilou em 1909 uma revisão
detalhada de todas as proteínas vegetais e, no mesmo ano e em conjunto com Lafayette
Mendel, determinou os aminoácidos essenciais à sobrevivência de ratos de laboratório
aplicando a lei de Liebig. A compreensão das proteínas enquanto polipetídeos foi
proporcionada por Franz Hofmeister e Hermann Emil Fischer. O papel central das
proteínas enquanto enzimas nos organismos vivos foi determinado em 1926,
quando James Batcheller Sumner demonstrou que a urease era de facto uma proteína.[90]
John Kendrew com um modelo de mioglobina.

A dificuldade em purificar proteínas em grande quantidade dificultou imenso a investigação


dos primeiros bioquímicos. Assim, a investigação inicial focou-se sobretudo em proteínas
que podiam ser facilmente purificadas em quantidade, como as do sangue, da clara de
ovo, diversas toxinas e enzimas digestivas obtidas em matadouros.[87] Atribiu-se a Linus
Pauling a primeira previsão bem-sucedida de de estruturas secundárias de proteínas com
base nas ligações de hidrogénio, uma ideia que já tinha sido proposta em 1933 por William
Astbury.[91] Posteriormente, a investigação de Walter Kauzmann sobre a desnaturação,
baseada em parte nos estudos anteriores de Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang, veio a contribuir
para a compreensão do enovelamento de proteínas e das estruturas mediadas por
interações hidrófugas.[92][93][94] A primeira proteína a ser sequenciada foi a insulina,
por Frederick Sanger em 1949. Sanger determinou corretamente a sequência de
aminoácidos da proteína, demonstrando de forma conclusiva que as proteínas eram
constituídas por polímeros lineares de aminoácidos, em vez de cadeias ramificadas
ou coloides.[95]
As primeiras estruturas proteicas a serem resolvidas foram as da hemoglobina e
da mioglobina, por Max Perutz e John Kendrew, respetivamente, em 1958.[96][97] Nas
décadas posteriores, a crio-microscopia eletrónica de grandes conjuntos
macromoleculares e a previsão computacional de estruturas proteicas de pequenos
domínios foram métodos que permitiram a investigação de proteínas à escala
atómica.[98][99] No início de 2014, estavam registadas no Protein Data
Bankaproximadamente 90 000 estruturas proteicas com resolução atómica.[100]

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Bases de dados e projetos[editar | editar código-fonte]

 Research Collaboratory for Structural Bioinformatics - Protein Data Bank (ver


também Molecule of the Month: pequenos artigos sobre proteínas selecionadas entre
a base de dados)
 Protein Databank in Europe (ver também PDBeQuips: pequenos artigos e tutoriais
sobre estruturas notáveis)
 NCBI Entrez Protein database
 NCBI Protein Structure database
 Human Protein Atlas
 The Protein Naming Utility[ligação inativa]
 Human Protein Reference Database
 Human Proteinpedia
 Folding@Home, Universidade de Stanford
 Comparative Toxicogenomics Database: base de dados de interações proteína-
químicos, assim como relações entre genes/proteínas e doenças e relações entre
químicos e doenças.
 Bioinformatic Harvester[ligação inativa]: metamotor de pesquisa (29 bases de dados) de
informação sobre genes e proteínas.
 Proteopedia – Life in 3D: modelos 3D que podem ser rodados e ampliados, com
anotações wiki para cada estrutura molecular proteica.
 UniProt the Universal Protein Resource
 neXtProt – Exploring the universe of human proteins: base de conhecimento sobre
proteínas humanas
 MOPED Multi-Omics Profiling Expression Database: dados sobre proteínas/genes
humanos e modelo
Nutrição[editar | editar código-fonte]

 Tabela nutricional com quantidade de proteína por cada 100g de alimento,


Departamento de Agricultura dos Estados Unidos