TEMA 9

PROTEÍNAS FIBROSAS
Las más comunes son la elastina y el colágeno se encuentran como componentes, tejido conjuntivo, las paredes de
los vasos sanguíneos, esclerótica y la córnea del ojo.

COLAGENO
Es la proteína más abundante en el organismo humano

Estructura larga y rígida en la cual hay tres cadenas polipeptidicas (cadenas alfa) se enrollan una alrededor de la otra
en una triple hélice semejante a una cuerda.

 El colágeno está formado por 1000- 1500 AA

 Mide 30 nm, presenta un diámetro de 1,5nm.
 Las tres cadenas polipeptidicas alfa se mantienen juntas mediante enlaces de hidrogeno entre las cadedenas
 Estas cadenas alfa se combinan para formar los diversos tipos de colágeno encontrados en los tejidos
 El colágeno más abundante es el tipo I
 El colágeno tipo I contiene dos cadenas denominadas alfa 1 y una cadena denominada alfa2 (α1, α2)
 El colágeno tipo II tiene tres cadenas α1(α13 )
 Consta de más de veinte tipos de colágeno

Estas moléculas se encuentran por todo el organismo pero sus tipos y organización vienen dictados por el papel que
desempeña el colágeno en un órgano.

TIPOS DE COLAGENO

Los colágenos pueden organizarse en tres grupos:

1.-COLAGENOS FORMADORES DE FIBRILLLAS: los tipos I,II,III Formadores de redes

 COLAGENO TIPO I:están en los elementos de soporte de gran fuerza tensil (piel, hueso, tendón, vasos
sanguíneos, cornea)
 COLAGENO TIPO II: Están en las superficies cartilaginosas (cartílago, discos intervertebrados, cuerpo vítreo)
 COLAGENO TIPO II: Predominan en los tejidos mas distensibles( vasos sanguíneos, piel fetal)

2.-COLAGENO FORMADORES DE REDES:Los colágenos de tipo IV Y VII Asociado a las fibrillas

 COLAGENO TIPO IV: membrana basal

 COLAGENO TIPO VII: Por debajo del epitelio escamoso estratificado

3.- COLAGENOS ASOCIADOS A FIBRILLAS: los tipo IX YXII: Se unen a la superficie de las fibrillas de colágeno

 COLAGENO TIPO IX: cartílago

 COLAGENO TIPO XII; Tendon, ligamentos, algún otro tejido

ESTRUCTURA DEL COLAGENO

1.- SECUENCIA DE AMINOACIDOS

El colágeno es rico en PROLINA Y GLICINA los cuales son importantes para la formación de la hélice de triple hebra.

2.- ESTRUCTURA HELICOIDAL TRIPLE

El colágeno tiene una estructura en triple hélice alargada que coloca muchas de sus cadenas laterales de
aminoácidos en la superficie de la molécula helicoidal triple

3.HIDROXIPROLINA E HIDROXILISINA
El colágeno contiene la hidroxiprolina ( es importante en la estabilización de la estructura helicoidal triple del
colágeno porque aumenta al máximo la formación de enlaces de hidrogeno intercatenarios) y la hidroxilixina.

4.-GLUCOSILACION

El grupo hidroxilo de los residuos de hidroxilixina del colágeno pueden ser glucosilados enzimáticamente

BIOSÍNTESIS DEL COLAGENO

1.- FORMACION DE PROCADENAS α

2.- HIDROXILACION

3.-GLUSOSILACION

4.-ENSAMBLAJE Y SECRECION

5.- ESCISION EXTRACELULAR DE LAS MOLECULAS DE PROCOLAGENO

6.- FORMACION DE FIBRILLAS DE COLAGENO

7.- FORMACION DE ENLACES TRANSVERSALES

COLAGENOPATIAS

 SINDROME DE EHLERS – DANLOS (SED)

Es por la carencia de las enzimas procesadoras de colágeno LA LISILHIDROXILASA O DE PROCOLAGENO
PEPTIDASA) , también puede ser debido a mutaciones en las secuencias de aminoácidos de los colágenos
tipo I,III o IV
Mutación más importante se encuentra en el gen para el colágeno de tipo III, dado que es un componente
importante de las arterias, se producen problemas vasculares.
Provoca una piel frágil y estirable , así como laxitud articular
 OSTEOGENESIS IMPERFECTA
Grupo heterogéneo de trastornos heredades que se distinguen por huesos que se doblan y fracturan con
facilidad, hay un retraso en la curación de heridas, una columna vertebral girada y rotada que provoca un
aspecto de joroba.

- TIPO I se denomina osteogenesis imperfecta tardia, se da por una disminución de la producción de las
cadenas α1 y α2. Se presenta en la primera infancia con fracturas secundarias a traumatismos menores.
- TIPO II Se denomina osteogenesis imperfecta congénita y es mas grave. Los pacientes mueren de
hipoplasia pulmonar en el útero o durante el periodo prenatal. Tienen mutaciones en el gen que
codifica para las cadenas pro – α1 o pro- α2 del colageno tipo 1. Las mutaiones mas frecuentes causan
la sustitución de los residuosde glicina ( Gly –X- Y) POR AMINOACIDOS DE CADENAS LATERALES
VOLUMINOSA.

ELASTINA

Forma fibras fuertes y con gran fuerza tensil la elastina es una proteína de tejido conjuntivo con propiedades
elásticas. Está compuesta de ELASTINA Y MICROFIBRILLA
 ES UN POLIMERO PROTEICO INSOLUBLE SINTETIZADO
 Sintetizado apartir de un precursor TROPOELASTINA (polipeptido lineal compuesto 700 AA)
 ES RICA EN prolina y lisina poco de hidroxiprolina y NADA DE HIDROXILISINA
MUTACIONES EN LA PROTEINA FIBRILINA -1 SON RESPONSABLES DEL SINDROME DE MARFAN(trastorno del
tj. Conjuntivo. En esta enfermedad se incorpora una proteína FIBRILINA anómala en microfibrilla junto con la
microfibrilla funcionales
Se caracteriza por un deterioro en el esqueleto, los ojos y el sistema cardiovascular.
 La α1 antitripsina inhibe normalmente la elastasa liberada durante la fagocitosis por los neutrófilos
presentes en los alveolos de los pulmones
 Una carencia de α1 antitripsina permite a la elastasa de los neutrófilos destruir el pulmón
 Se sintetiza hígado , monocitos , macrófagos alveolares