Fecha: 08/06/2018

Autoras:

Becerra María José C.I: 26.256.245

Torrres Camila C.I 25.893.834

Enzimas

Desde el inicio de los tiempos el ser humano se ha visto en la necesidad

de indagar el origen de la vida y todo lo que esta acarrea, como enfermedades,
y el origen de las mismas, es por esto que, en tiempos arcaicos el hombre
primitivo empezó a realizar una variedad de experimentos que le ayudasen a
comprender la relación entre los distintos elementos. Es entonces cuando
surge la alquimia, que posteriormente pasaría a ser la ciencia que hoy
conocemos por química, derivándose ésta a su vez en una gran cantidad de
ramas que abarcan desde las reacciones más simples, hasta el funcionamiento
del cuerpo humano, con la bioquímica.

A día de hoy es de conocimiento común que la creación del pan y de la

cerveza fueron resultados del proceso de fermentación alcohólica, uno de los
procesos enzimáticos más antiguos. Sin embargo, posterior al descubrimiento
de este hecho, se creía que estos fenómenos eran producidos por reacciones
espontáneas, era totalmente desconocida la existencia y función de las
enzimas. Entre 1769 y 1897 Lazzaro Spallanzani, Louis Pasteur y Eduard
Buchner fueron los primeros científicos en realizar y exponer una serie de
experimentos que comprobaban la presencia de actividad enzimática.

En 1867 se utilizó por primera vez el término “enzima” (que significa fermento)
por el fisiólogo alemán Wihelm KÜhne. En la actualidad los tipos de enzimas
identificados son más de 700. Químicamente las enzimas son clasificadas
como proteínas y actúan como catalizadores muy potentes y eficaces de
reacciones químicas, a su vez permitiendo el desarrollo de diverso procesos
ceulares.

El nombramiento enzimático viene dado por la siguiente nomenclatura:

se añade el sufijo “asa” al nombre del sustrato con el cual la enzima reacciona.
Aunque existen excepciones como la proteasa, tripsina y pepsina que
conservan los nombres utilizados antes de la adaptación de esta nomenclatura.

La clasificación de las enzimas viene dada en tres categorías diferentes:

enzimas hidrolíticas, enzimas oxidantes y enzimas reductoras; dicha
clasificación siendo dependiente del tipo de reacción que controlen.

Las enzimas hidrolíticas aceleran las reacciones en las que una

sustancia se divide en componentes más simples por reacción con moléculas
de agua. Las enzimas oxidativas (conocidas como oxidasas) son aceleradores
de las reacciones de oxidación; por ende, las enzimas reductoras aceleran las
reacciones de reducción (en las que se libera oxígeno).

Se conoce como catalizador a la sustancia que puede acelerar una

reacción química, y que no es un reactivo, los encargados de actuar como
catalizadores en el organismo son las enzimas y estas a su vez, reúnen los
sustratos en un lugar especial de la superficie denominado centro activo o
centro catalítico para formar un complejo enzima sustrato. La formación de este
complejo puede reducir la energía de activación de muchas formas, al reunir
los sustratos en el centro activo, la enzima los concentra y acelera la reacción,
sin embargo, una enzima no solo concentra sus sustratos, sino que también se
une a ellos de forma que se orienten correctamente entre sí para formar un
complejo del estado de transición.

En 1894 Emil Fischer sugirió que las enzimas son muy específicas.
Gracias a diversos experimentos que realizó dedujo que ambas moléculas,
enzima y substrato, poseen complementariedad geométrica, es decir, que sus
estructuras encajan exactamente una en la otra por lo que fue denominado
como el modelo “llave – cerradura”, refiriéndose a la enzima como a una
especie de cerradura y al sustrato como a una llave que encaja de forma
perfecta en dicha cerradura.
 Posteriormente en 1958 Daniel Koshland sugiere una modificación al
modelo de Fischer: las enzimas son estructuras muy flexibles y así el sitio de
acción podría cambiar su conformación estructural por la interacción con el
substrato. Como resultado de esto, la cadena de aminoácidos que compone el
sitio activo es moldeada en posiciones precisas y esto permite llevar a cabo su
función catalítica.

Para entender cómo funcionan las enzimas es necesaria una descripción

de su actividad cinética. Para muchas enzimas la velocidad de catálisis que es
definida como un número de moles de productos formados por segundo, varia
con la concentración del sustrato.

La velocidad de catálisis aumenta linealmente mientras la concentración

de sustrato aumenta y luego empieza a disminuir y se aproxima al máximo en
concentraciones de sustrato más elevadas. Es entonces donde se puede
determinar que existe una serie de factores que inciden en la actividad
enzimática modificando la misma, siendo estos: la concentración de moléculas
de sustrato (se puede comprobar atendiendo a la ecuación de Michaelis-
Menten); la temperatura: existe una temperatura ideal a la cual cada enzima
presenta mayor actividad catalítica; el pH del medio, que influye notablemente
en la conformación espacial de la enzima.

Hay un pH ideal al cual la actividad catalítica es la máxima posible, si el

pH se hace más básico o más ácido, la actividad enzimática disminuye; la
cantidad de enzima, que influye considerablemente en la velocidad inicial,
siempre y cuando se hable de temperatura y pH óptimos; y por último también
influye en la actividad enzimática la actividad realizada por los inhibidores.

La inhibición de la actividad enzimática es un proceso de gran

importancia biológica. Muchos caminos metabólicos son regulados a través de
la inhibición selectiva de una o más de las enzimas que los componen. Además
de este efecto fisiológico, la inhibición puede presentar efectos perjudiciales, en
el caso de muchas intoxicaciones, o beneficiosos, en el caso de los
medicamentos que se comportan como inhibidores.
 Precisamente el uso terapéutico de los inhibidores es un estímulo para el
estudio a fondo de los procesos de inhibición de enzimas. La inhibición es la
disminución de la actividad enzimática por algún agente químico, un ligando, a
diferencia de la desnaturalización, que es el cese permanente de la actividad
enzimática por un agente físico o químico.

La inhibición reversible está caracterizada por un equilibrio entre la

enzima y el inhibidor, definido éste por una constante de equilibrio que mide la
afinidad de la enzima (E) por el inhibidor (I). La inhibición reversible implica que
desaparece el efecto inhibitorio si se remueve el inhibidor, y que va a existir
inhibición en su presencia en un grado que depende de la concentración del I.

Existen enzimas que requieren la adición de cofactores para el correcto

funcionamiento y estos son determinados iones minerales tales como el
Magnesio, zinc, cobre. Las moléculas orgánicas que actúan como cofactores
se conocen como coenzimas, estas se unen de manera temporal o permanente
a la enzima en una zona bastante próxima al centro activo.

Cuando la enzima es activada por una coenzima, el conjunto se

denomina holoenzima y, cuando la inactiva apoenzima.

La actividad enzimática viene limitada por diferentes factores como

puede ser la concentración de enzimas, de sustrato y la disponibilidad de
cofactores. La velocidad de la reacción está relacionada directamente con la
concentración de la enzima y dicha velocidad es diferente para cada enzima.

Así mismo, existen diferentes tipos de regulación enzimática, entre ellas

se encuentra la modificación covalente de un modulador a una enzima; esta
modificación puede ser reversible cuando la enzima modifica su función
uniéndose covalentemente a ciertas moléculas. Por fijación a proteínas control
donde la proteína puede bloquear la función de la enzima cuando se une a ella.

Existe un mecanismo que es irreversible y se define como la escisión

proteica en ella generalmente se forma una enzima activa, a partir de otra que
se encuentre en estado inactivo la cual es llamada zimógeno, a partir de esta
escisión la enzima es activada. Por ultimo pero no menos importante se
encuentra la interacción alosterica en dicho proceso la enzima puede
encontrarse activa o inactiva de manera temporal, esto solo puede ocurrir
cuando la enzima posee dos sitios de unión conocidos como centro activo y
centro regulador.

Es importante destacar que las enzimas no modifican el balance

energético ni el equilibrio de aquellas reacciones en las que intervienen, su
función se limita a ayudar a acelerar el proceso. Se estima que las enzimas
logran catalizar cerca de 4.000 reacciones bioquímicas. Todas las enzimas
pueden ser sintetizadas y producidas por los animales, plantas y microbios.