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UNIVERSIDADE FEDERAL DE SANTA MARIA

CENTRO DE EDUCAÇÃO SUPERIOR NORTE DO RIO GRANDE DO SUL


DEPARTAMENTO DE ENGENHARIA FLORESTAL
CURSO DE ENGENHARIA FLORESTAL
PROF.ª DR.ª ADRIANA TOURINHO SALAMONI

APOSTILA DE AULAS TEÓRICAS DE


BIOQUÍMICA VEGETAL

Frederico Westphalen, RS
2010
CAPÍTULO 1. INTRODUÇÃO À BIOQUÍMICA:

 seres vivos constituídos de moléculas desprovidas de vida. Moléculas que têm comportamento descrito
também pela matéria inanimada. Mas, estes apresentam atributos peculiares que não são encontrados nos
aglomerados de matéria inanimada.

Características identificadoras da matéria viva:


 1º atributo e que melhor define seres vivos  são complexos e altamente organizados. Possuem células
com estruturas contendo muitos tipos de moléculas complexas. Grande variedade de espécies diferentes.
 2º  cada parte do organismo vivo parece ter objetivo ou função específicas. Não só em relação a
estruturas macroscópicas visíveis (flores, folhas, asas...), mas também as estruturas intracelulares (núcleo,
MP). Também os compostos químicos individualizados na célula (lipídeos, proteínas e ácidos nucleicos)
têm funções específicas.
 3º  organismo vivo tem capacidade de extrair e transformar a energia do ambiente e usar para
construir e manter suas intrincadas estruturas, a partir de materiais 1ários simples.
 atributo mais importante  capacidade de auto-replicação precisa. A fidelidade da replicação é quase
perfeita, e não ocorre só 1 ou 2 vezes, o que já seria bastante notável, mas centenas e milhares de
gerações.

“Todas as coisas vivas são feitas de células  pequenas unidades limitadas por membranas, preenchidas
por uma solução aquosa com químicos com a capacidade de criar cópias delas mesmas. São as principais
unidades da vida.“

 Visualizar estrutura interna da célula é difícil, tanto porque as partes são pequenas, como também
porque são transparentes e na maioria das vezes incolores  cora-se com agentes que coram
componentes particulares de formas diferentes.
 Todas as formas de vida são constituídas por moléculas que consistem de átomos. Estes são divididos
em componentes ainda menores  prótons, nêutrons e elétrons.

Toda mudança na estrutura molecular/atômica das substâncias corpóreas deve agir sobre os fenômenos
vitais do organismo e todos os fenômenos fisiológicos são atribuídos a fenômenos bioquímicos e
biofísicos.

Se quisermos compreender um organismo verdadeiramente: dimensão molecular ou atômica.

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Biomoléculas:
 Maioria dos componentes químicos dos organismos vivos é de natureza orgânica – compostos de
carbono - onde ele é relativamente reduzido ou hidrogenado. Muitas biomoléculas orgânicas também têm
Nitrogênio. Os componentes de C e N não são abundantes na matéria inanimada. Também, na atmosfera
e na crosta terrestre ocorrem em formas inorgânicas simples  CO2, nitrogênio molecular, carbonatos e
nitratos.
 Compostos orgânicos da matéria viva aparecem numa imensa variedade e muitos são bem complexos.
Ex.: E. coli  ± 5000 compostos orgânicos diferentes. Plantas e animais superiores têm número ainda
maior.
 Maior parte da matéria orgânica das células vivas constituída de macromoléculas com pesos
moleculares elevados, incluindo as proteínas, ácidos nucléicos e substâncias poliméricas como amido e
celulose.
 Macromoléculas celulares  compostas de muitas moléculas simples, pequenas  monômeros
primários (= blocos construtivos)  unem-se uns aos outros em longas cadeias  amido/celulose:
longas “tiras” de moléculas de glicose ligadas covalentemente. Proteínas  cadeias de aminoácidos
ligados covalentemente. Ácidos nucléicos (DNA e RNA)  feitos a partir dos nucleotídeos.
 As poucas moléculas monoméricas primárias, das quais todas as macromoléculas são constituídas têm
outra característica marcante  desempenham mais de uma função na célula. Algumas podem ser bem
versáteis e desempenhar vários papéis:
AA  além de formar as proteínas, são precursores de hormônios, alcalóides, pigmentos e outras
biomoléculas.
Nucleotídeos  além dos ácidos nucléicos podem atuar como coenzimas e moléculas que
transportam energia.
 O que se sabe é que os organismos vivos atuais não possuem normalmente, compostos sem função,
ainda que não se conheça a função exata de muitas biomoléculas.

CÉLULAS VIVAS:
Divididas em dois grandes grupos, dependendo do tipo de energia que elas obtêm de seu meio
ambiente:
CÉLULAS AUTOTRÓFICAS  usam energia solar como principal fonte de energia  energia
radiante absorvida por um pigmento e transformada em energia química.
CÉLULAS HETEROTRÓFICAS  usam a energia de moléculas orgânicas ricas em energia,
altamente reduzidas (como a glicose), obtidas do meio ambiente. Maioria das células animais.

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Mesmo que estas duas classes de organismos obtenham energia em formas diferentes ambas
transformam-na em energia química, na forma de uma molécula específica, o ATP (adenosina –
trifosfato).

2. BIOMOLÉCULAS E CÉLULAS:
 Elementos químicos NÃO estão distribuídos nos organismos vivos na mesma proporção que na crosta
terrestre.
 A composição elementar do corpo vegetal (matéria seca) é formada basicamente de C, O, H, N, S e P,
que aparecem principalmente na forma de compostos orgânicos e, parte como íons. Presença de um
elemento não representa prova de que ele é efetivamente necessário à vida. Há elementos característicos
de espécies adaptadas a ambientes especiais (Ex. sódio para plantas salinas) e aqueles que constituem
apenas peso morto, sem ter função específica no metabolismo.
 Necessidade de um elemento para a planta só pode ser verificada em condições de cultura
rigorosamente controladas.

TABELA: Os bioelementos essenciais na nutrição de uma ou mais espécies, mas nem todos essenciais a
todas
Elementos formadores de M.O. Oligoelementos
O Mn, Se
C Fe, F
N Co, Cr
H Cu, Ni
P Zn, Sn
S B, Si
Ìons monoatômicos Al, I
Na+ V, Mo
K+
Mg2+
Ca2+
Cl-

3. IMPORTÂNCIA DO CARBONO:
 elemento que prepondera, em quantidade e importância.
 origem dessa posição especial  propriedade do átomo de C de formar cadeias ou anéis com ligações
opostas, nenhum outro elemento conhecido possui esta característica. Permite a formação de moléculas
maiores, o que é condição indispensável para o surgimento de um número ilimitado de materiais durante a
evolução.
 Átomos de carbono têm outra propriedade  capacidade de se ligarem entre si.
 Como o C também forma ligações covalentes com O, H, N e S  muitas espécies diferentes de grupos
funcionais podem ser introduzidas na estrutura das moléculas orgânicas.

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 Em todas ligações C comporta-se como tetravalente  1 átomo de C pode se ligar a 4 átomos
monovalentes.

4. A HIERARQUIA DE ORGANIZAÇÃO MOLECULAR DAS CÉLULAS:


 Todas as biomoléculas orgânicas derivam de PRECURSORES muito simples, de baixo peso
molecular, obtidos do meio ambiente  CO2, H2O e N atmosférico. Precursores convertidos pela matéria
viva através de seqüências de INTERMEDIÁRIOS METABÓLICOS nas BIOMOLÉCULAS
MONOMÉRICAS 1árias (BLOCOS CONSTRUTIVOS), compostos orgânicos de peso molecular
maior. Os blocos construtivos unidos por ligação covalente formam as MACROMOLÉCULAS, que têm
peso molecular relativamente elevado: Aminoácidos são blocos construtivos de proteínas; nucleotídeos
dos ácidos nucléicos; monossacarídeos dos polissacarídeos e ácidos graxos da maioria dos lipídeos. No
nível imediatamente superior de organização das células, classes diferentes de macromoléculas se
associam para formar SISTEMAS SUPRAMOLECULARES como as LIPOPROTEÍNAS (lipídeos +
proteínas), os ribossomos (ácidos nucléicos e proteínas). Finalmente, muitos complexos e sistemas
supramoleculares são ordenados em ORGANELAS CELULARES (núcleo, mitocôndria,
cloroplastos...), o mais alto nível de organização da hierarquia da estrutura celular (figura).

FIGURA: Hierarquia de organização molecular nas células


A CÉLULA
ORGANELAS Núcleo, Mitocôndrias, Cloroplastos, Aparelho de golgi

ESTRUTURAS SUPRAMOLECULARES Ribossomas


(Peso de partículas = 106-109)
Complexos enzimáticos
Sistemas contráteis
Microtúbulos

MACROMOLÉCULAS (P.M. = 103-109) Ác nucleicos


Proteínas
Polissacarídeos
Lipídeos

BLOCOS CONSTRUTIVOS (P.M. = 100-350) Nucleotídeos


Aminoácidos
Monossacarídeos
Ácidos graxos/ Glicerol

INTERMEDIÁRIOS METABÓLICOS (P.M. = 50-250) Piruvato


Citrato
Malato
Gliceraldeído-3-P...

PRECURSORES DO MEIO AMBIENTE (P.M. = 18-44) CO2, H2O, Amônia, N.


 Todas as células vivas possuem mais ou menos a mesma proporção das principais classes de
biomoléculas.

TABELA: Principais componentes moleculares de uma célula de E. coli


componentes % do peso total Nº aproximado de cada tipo

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água 70 1
proteínas 15 3000
Ácidos nucleicos
DNA 1 1
RNA 6 1000
carboidratos 3 50
lipídeos 2 40
Moléculas monoméricas
1árias e intermediárias 2 500
Íons inorgânicos 1 12

 As classes principais de biomoléculas têm funções idênticas em todas as espécies de céls:


Ácidos nucléicos  armazenam e transmitem informação genética;
Proteínas  produtos diretos e efetuadores da ação genética. Algumas têm atividade catalítica, são
enzimas, outras são elementos estruturais.
Polissacarídeos e lipídeos  armazenamento ou elementos estruturais.
 Diferença importante entre as classes  ácidos Nucléicos e proteínas são elementos
INFORMACIONAIS. Polissacarídeos e lipídeos não transmitem informação.

5. OS MAIS IMPORTANTES COMPONENTES MOLECULARES:


 A qualificação dos compostos estudados depende de agrupamentos atômicos, que têm capacidade para
determinadas reações e são chamados GRUPOS FUNCIONAIS:

 GRUPO HIDROXILA  - OH (R – CH2 – OH)  dos ÁLCOOIS. Quando é solitário  álcoois


MONOVALENTES. Se mais de um estiver presente  álcoois POLIVALENTES.

 GRUPO OXO  = O  contido nas ligações com carbonila, sob a forma do grupo carbonila C=O:
pertencem os ALDEÍDOS (ex. gliceraldeído) e as CETONAS (ex. diidrociacetona).

 GRUPO OXO e GRUPO HIDROXILA são grupos funcionais dos CARBOIDRATOS. Nas
ALDOSES grupo OXO se liga ao átomo do C1 do açúcar (forma aldeído)  D-glicose, D-galactose, D-
manose. Nas CETOSES, se liga ao átomo do C2  D-frutose.

 GRUPO CARBOXILA  OH - C = O  grupo funcional dos ÁCIDOS ORGÂNICOS. Com 1, 2 e


3 grupos carboxilas ⇒ ÁC. MONO, DI E TRICARBOXÍLICOS. Grupo carboxila pode aparecer na
mesma molécula ao lado de outros grupos funcionais, como com AMINO nos AA.

 GRUPO AMINO  - NH2  têm caráter básico. Característico das AMINAS. Aparece nos sistemas
em anel que servem de base a muitas substâncias naturais ⇒ PIRIMIDINA serve à TIMINA (T),

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CITOSINA (C) e URACIL (U) e o sistema em anel PURINA que serve de base a ADENINA (A) e
GUANINA (G).

 GRUPO CARBOXILA e GRUPO AMINO são grupos funcionais dos AMINOÁCIDOS.

6. AS MACROMOLÉCULAS:
 Formadas por grupo numericamente restrito de diferentes componentes moleculares, na maioria
relativamente simples; sendo possível um número ilimitado de combinações (tanto pela mudança do
número de componentes na molécula, quanto pela mudança na seqüência).

 FUNÇÕES: portam informações e são elementos estruturais dos seres vivos. Isto é possível porque
elas têm elementos alongados, fibrilares e entrelaçam-se em retículo. Importante especialmente para as
fortes exigências mecânicas do corpo vegetativo das plantas superiores.
 2º passo na evolução química ⇒ evolução das macromoléculas ⇒ formação de biopolímeros a partir
dos biomonômeros ⇒ geralmente ocorre por POLICONDENSAÇÃO, reunião dos monômeros com
dissociação de água.
 Tipos de macromoléculas que estão amplamente distribuídas: proteínas, ácidos nucléicos, lipídeos e
polissacarídeos (há outros tipos com funções específicas e que aparecem em certos grupos de plantas).

PROTEÍNAS:
 Constituídas de moléculas de aminoácidos unidos entre si por LIGAÇÕES PEPTÍDICAS (reação do
grupo amino de 1 AA com grupo carboxila do outro, por condensação). De acordo com o número de elos
de AA ⇒ di, tri, oligo (até 10) ou POLIPETÍDEOS (muitos).
 Há um ilimitado de ligações com cerca de apenas 20 componentes. Assim, cada espécie animal ou
vegetal tem suas proteínas específicas.

ÁCIDOS NUCLEICOS:
 Seus elementos estruturais são os NUCLEOTÍDEOS ⇒ ÁCIDO FOSFÓRICO + AÇÚCAR
(PENTOSE) + BASES (PURINAS e PIRIMIDINAS).
 2 tipos ⇒ diferença está no seu componente de AÇÚCAR e na COMPOSIÇÃO DAS BASES:
ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO ⇒ açúcar é a D-desoxirribose e as bases são T, C, A, G.
ÁCIDO RIBONUCLEICO ⇒ açúcar é a D-ribose e as bases são U, C, A, G.

POLISSACARÍDEOS:

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 Têm terminação ANO ⇒ GLUCANO quando formados de GLICOSE e GALACTANO quando de
GALACTOSE.
 Sua VARIABILIDADE está no emprego de diferentes moléculas de açúcar como elementos
constituintes, no tipo de ligação dos elos e no comprimento da cadeia.
 Usados pelas plantas, principalmente, como elemento de sustentação e reserva:
-CELULOSE: β-(1→4) - glucano → substância da parede celular, podendo compreender mais de
1000 moléculas de glicose.
-AMIDO → ∝-(1→4) e ∝-(1→6) - glucano. Devido à estrutura da molécula, não é apropriado
como substância de sustentação. Mas possibilita o transporte da glicose, por isso é a substância de reserva
vegetal mais difundida.

LIPÍDEOS:
Glicerol + ácidos graxos.

7. CONCLUSÃO:
 Objetivos da Bioquímica: relacionar as estruturas e funções de cada tipo de biomolécula com
estrutura e função dos diferentes componentes celulares. Além disso, é importante saber onde cada
evento bioquímico ocorre. Mostrar as diferenças entre as células fotossintetizantes (vegetais) e não
fotossintetizantes (como E.coli).
 A BIOQUÍMICA é a ciência que estuda principalmente a química dos processos biológicos que
ocorrem em todos os seres vivos. Usa ferramentas e conceitos da química, particularmente vda orgânica e
físico-química para elucidação do sistema vivo. Voltada principalmente para o estudo da estrutura e
função de componentes celulares como proteínas, carboidratos, lipídeos, ácidos nucléicos e outras
biomoléculas.

CAPÍTULO 2: GLICÍDEOS/CARBOIDRATOS

CONCEITO:
 Compostos aldeídicos ou cetônicos com múltiplas hidroxilas.
 Contém fundamentalmente C, O e H.
 Comumente chamados AÇÚCARES ou HIDRATOS DE CARBONO.
 Estrutura básica → monossacarídeo.
 Fisiologicamente a GLICOSE é o monossacarídeo mais importante.

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FUNÇÕES:
 Constituem a maior parte da matéria orgânica na terra devido às suas múltiplas funções em todas as
formas de vida:
 Servem de reserva energética, alimento energético e intermediários metabólicos:
GLICOGÊNIO → milhares de moléculas de glicose unidas entre si → maneira que animais usam
para depositar glicídio.
AMIDO → moléculas de glicose → forma que vegetais usam para depósito.
SACAROSE (cana, beterraba) e LACTOSE (leite) → estruturas intermediárias → com poucas
unidades monossacarídicas.
 As OSES RIBOSE e DESOXIRRIBOSE formam parte de arcabouço estrutural do DNA e
do RNA.
 Importância fisiológica marcante → Elementos estruturais nas PC de bactérias e plantas e
exoesqueletos de artrópodes.
 Ligados a muitas proteínas e lipídeos.
 Participantes importantes nos processos de reconhecimento célula-célula.

CLASSIFICAÇÃO DOS MONOSSACARÍDEOS (=oses ou açúcares simples):

São os carboidratos mais simples, dos quais derivam todas as outras classes.

Fórmula geral: (CH2O)n.

Quimicamente → Aldeídos ou cetonas com duas ou mais hidroxilas → São polihidroxialdeídos (ou
aldoses) ou polihidroxicetonas (ou cetoses), sendo os mais simples monossacarídeos compostos com no
mínimo 3 carbonos (n=3):

 O Gliceraldeído
 A Di-hidroxiacetona

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1. Monossacarídeos classificados segundo o GRUPO FUNCIONAL em ALDOSES e CETOSES.
2. O número de carbonos de suas moléculas também é critério de classificação:
Trioses. Tetroses. Pentoses. Hexoses.
3. Quantidade de monossacarídeos que formam o composto glicídico:
DISSACARÍDEO; TRISSACARÍDEO; OLIGOSSACARÍDEO; POLISSACARÍDEO
4. Quanto à variabilidade dos monossacarídeos constituintes:
HOMOPOLISSACARÍDEO → formado por um tipo de monossacarídeo.
HETEROPOLISSACARÍDEO → com mais de um tipo de monossacarídeo.

PROPRIEDADES:

1. ISOMERIA ÓTICA:

FISCHER estudou muito os açúcares. Fez testes para observar as propriedades do gliceraldeído →
observou que de um dia para o outro os resultados obtidos não eram os mesmos → após 1 noite de
repouso o gliceraldeído se modificava → mudava a orientação da hidroxila de seu carbono α e com isso
alterava muitas das suas propriedades → gliceraldeído se ISOMERIZAVA → para distinguir um
composto do outro → D-triose com hidroxila para a direita e L para a triose com a hidroxila para a
esquerda.

Todos os outros monossacarídeos e por extensão, todos os outros carboidratos possuem centros de
assimetria (ou quirais), e fazem isomeria óptica. Para as OSES com mais de 1 C assimétrico, D e L
referem-se à configuração absoluta do C assimétrico mais distante do grupamento aldeído ou cetona
(carbonila).

Geral: molécula com n centros assimétricos e nenhum plano de simetria tem 2n formas de estereo-
isômeros:

Aldotriose → n=1 → 2 estereo-isômeros → são enantiômeros = imagens ao espelho um do outro.

Aldotetroses → n=2 → 4 estereo-isômeros

As OSES que diferem na configuração em 1 só centro de simetria são EPÍMERAS → D-glicose e D-


manose epímeras no C-2; D-glicose e D-galactose são epímeras no C-4.

2. MONOSSACARÍDEOS EM SOLUÇÃO AQUOSA:

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São muito solúveis em água → HIDROFÍLICOS. Os monossacarídeos em solução aquosa estão presentes
na sua forma aberta em uma proporção de apenas 0,02%. O restante das moléculas (aqueles com 4
carbonos ou mais) está ciclizada na forma de um anel hemi(a)cetal de 5 ou de 6 vértices → imitam os
núcleos do furano e do pirano.

O anel de 5 vértices é chamado de anel furanosídico. O anel de 6 vértices é chamado de anel piranosídico
(Fig 3).

O carbono onde ocorre a formação do hemi(a)cetal é denominado "Carbono Anomérico" (o que tem a
função aldeído ou cetona) que se une a hidroxila da mesma estrutura formando um anel de 5 ou 6 lados.

LIGAÇÃO HEMI(A)CETAL → ligação interna, que serve para fixar o anel. Feita entre um aldeído ou
uma cetona e um álcool da mesma estrutura (HEMIACETAL para aldeído e HEMICETAL para cetona).
Quando ele se compõe, o monossacarídeo passa a ter um C assimétrico a mais → pela transformação da
carbonila em hidroxila.

Aldeído em C-1 na forma em cadeia aberta da glicose reage com a hidroxila em C-5 → hemiacetal
intramolecular. Anel resultante de 6 membros chamado PIRANOSE ≅ PIRANO.

Grupo cetônico em C-2 na forma em cadeia aberta da frutose pode reagir com o OH em C-5 → hemicetal
intramolecular. Anel com 5 membros chamado FURANOSE ≅ FURANO.

Configuração: OH à direita → para baixo do plano do anel. OH à esquerda → para cima do plano do anel
e sua hidroxila pode assumir 2 formas:

 Alfa (α) → Quando ela fica para baixo do plano do anel


 Beta (β) → Quando ela fica para cima do plano do anel

O que define a posição da hidroxila na forma cíclica é a relação de simetria entre o grupamento que
constitui o C anômero e aquele que fornecerá a hidroxila.

3. MONOSSACARÍDEOS EPÍMEROS:

o São aqueles que diferem entre si na posição de apenas uma hidroxila. Ex:

 Glicose e Galactose são epímeros em C4


 Glicose e Manose são epímeros em C2

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4. AS LIGAÇÕES GLICOSÍDICAS:

Monossacarídeos precisam se unir para formar di, tri, polissacarídeos:

A ligação é chamada GLICOSÍDICA e ocorre entre o carbono anomérico de 1 monossacarídeo com


qualquer outro carbono do monossacarídeo vizinho, através de suas hidroxilas e com perda de água.

MONO-OH + HO-MONO → MONO-O-MONO + H2O

Figura. Dissacarídeos e ligações glicosídicas

Oses ligam-se a álcoois e aminas por ligações glicosídicas:

Os glicosídeos podem ser formados também pela ligação de um carboidrato a uma estrutura não-
carboidrato, como uma proteína, por exemplo. O carbono anômero de uma OSE pode ser ligado ao
átomo de nitrogênio de uma amina por uma ligação N-glicosídica → importante nas biomoléculas
centrais como nucleotídeos, DNA e RNA.

Figura. Ligação N-glicosídica no ATP

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Dissacarídeos:
São formados a partir da ligação de 2 monossacarídeos através de ligações O-Glicosídicas.

Os mais importantes e mais comuns são: sacarose, lactose e maltose.

 O tipo de ligação glicosídica é definido pelos carbonos envolvidos e


pelas configurações de suas hidroxilas.

5. DIGESTÃO:

Consiste na hidrólise das ligações glicosídicas. Processo catalisado por grupo de enzimas
hidrolíticas. A digestão dos carboidratos tem o objetivo de transformá-los em monossacarídeos.
Processo encerrado quando todas as ligações glicosídicas dos carboidratos foram hidrolisadas.

Sacarose → sacarose invertase → glicose + frutose

Lactose → lactase (seres humanos) ou β-galactosidase (bactérias) → glicose + galactose

Maltose → maltase → glicose + glicose

Figura 6. Hidrólise e condensação de dissacarídeos

6. OSES FOSFORILADAS:

Uma das estratégias da glicólise é formar intermediários com 3 carbonos que possam transferir seus
grupamentos fosfato para o ADP para conseguir balanço líquido de síntese de ATP.

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Fosforilação também serve para tornar as OSES aniônicas → grupamento pode ter fortes interações
com o centro ativo de enzimas. Carga negativa também evita que essas OSES atravessem
espontaneamente a dupla camada lipídica das membranas. A fosforilação também cria intermediários
reativos para formação de ligações O- e N-glicosídicas.

Figura. Início da glicólise.

7. CARBOIDRATOS COMPLEXOS:

• AMINOGLICANOS OU GLICOSAMINOGLICANOS:

• cadeias de polissacarídeos aniônicos formados por unidades dissacarídicas repetidas. Aparece na


superfície celular e na matriz extracelular dos invertebrados.

• Os glicosaminoglicanos possuem várias propriedades:

· são poliânions.
· forte comportamento hidrofílico.

• GLICOPROTEÍNAS:

• Com resíduos de carboidratos além da cadeia polipeptídica. O membro mais bem caracterizado é o
PROTEOGLICANO DA MATRIZ EXTRACELULAR DA CARTILAGEM.

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• PEPTÍDEOGLICANOS:

• Cadeias de glicanos enlaçadas por pontes com D e L aminoácidos.

• GLICOLÍPIDEOS:

• Componentes principais da membrana externa das bactérias gram-negativas.

8. POLISSACARÍDEOS DE RESERVA E ESTRUTURAIS:

o São macromoléculas formadas por milhares de unidades monossacarídicas ligadas entre si


por ligações glicosídicas.
o Os polissacarídeos mais importantes são os formados pela polimerização da glicose, em
número de 3:

O Amido:

• É o polissacarídeo de reserva da célula vegetal.

• mais da metade dos glicídeos ingeridos pelo ser humano é amido.

• Formado por moléculas de glicose ligadas entre si através de numerosas ligações α-(1,4) (formam
a AMILOSE) e poucas ligações α-(1,6) (formam a AMILOPECTINA), ou "pontos de
ramificação" da cadeia. A ramificação ocorre a cada 30 unidades de α-D-glicopiranose.
• 20% de amilose + 80% de amilopectina.
• Sua molécula é muito linear, e forma hélice em solução aquosa.

Figura. Os dois polissacarídeos do amido: amilose e amilopectina.


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O Glicogênio:

• É o polissacarídeo de reserva da célula animal


• Polímero bem grande e ramificado de radicais de glicose (maioria ligadas α-1,4, as α-1,6
aparecem a cada 10 unidades). Ramificações servem para aumentar a solubilidade do glicogênio e
tornam suas unidades de OSES mais facilmente mobilizáveis.
• Muito semelhante ao amido, possui um número bem maior de ligações α-(1,6), o que confere um
alto grau de ramificação à sua molécula → o intervalo que separa as ramificações é maior na
amilopectina que no glicogênio.
• Os vários pontos de ramificação constituem um importante impedimento a formação de uma
estrutura em hélice.

A Celulose:

• É o carboidrato mais abundante na natureza.


• É exclusivo dos vegetais.
• 1015 Kg de celulose sintetizados e degradados/ano na terra.
• Possui função estrutural na célula vegetal, como um componente importante da parede celular
• Semelhante ao amido e ao glicogênio em composição, a celulose também é um polímero de
glicose, mas formada por ligações tipo β-(1,4) e sem ramificação → configuração β permite que
forme cadeias retas bem longas, o que é ótimo para construção de fibras com alta força de tensão.

Figura. Comparativo entre a estrutura da celulose e do amido.

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A Quitina:

• aparece no exoesqueleto de insetos e crustáceos.


• Formada por radicais de N-acetilglicosamina com ligações β-1,4.
• Forma longas cadeias retas, com papel estrutural.

• semelhante à celulose, exceto quanto à substituição no C-2 por um grupo amina acetilado, em vez de –
OH.

Figura. Um segmento curto de quitina.

CAPÍTULO 3: AMINOÁCIDOS E PROTEÍNAS

1. INTRODUÇÃO:

2. CONSTRUÇÃO DAS PROTEÍNAS → A PARTIR DE 20 AMINOÁCIDOS:

FÓRMULA GERAL → R - CH (NH3+) – COO- onde R é um radical orgânico. No aminoácido glicina o


radical é o elemento H. carbono ligado ao radical R é denominado carbono 2 ou α.

OCORRÊNCIA → Uma cadeia formada por dois alfa aminoácidos é um dipeptídeo, até 100 alfa-
aminoácidos um polipeptídeo, mais de 100, uma proteína.

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PROPRIEDADES:

Organolépticas: Incolores. A maioria de sabor adocicado.

Físicas: Sólidas com solubilidade variável em água. Apresentam atividade óptica por apresentarem
carbono assimétrico, em geral, na forma levógira. A glicina é solúvel em água e não apresenta atividade
óptica.

Químicas: O grupo carboxílico (-COOH) na molécula confere ao aminoácido uma característica ácida e
o grupo amino (-NH2) uma característica básica. Por isso, os aminoácidos apresentam um caráter
anfótero, ou seja, reagem tanto com ácidos como com bases formando sais orgânicos.

ISOMERIA → Todos os aminoácidos (salvo glicina) possuem um átomo de carbono assimétrico (no
mínimo) ou quiral → aquele ligado a quatro grupos diferentes: -NH3+, -COO-, -H e –R → têm atividade
ótica. Na glicina, este carbono não é assimétrico porque o grupo R é constituído por -H.

A configuração do carbono assimétrico dos aminoácidos de ocorrência natural é igual à configuração


deste carbono no L-gliceraldeído. Certos aminoácidos, presentes em antibióticos e nos componentes da
parede de algumas bactérias aparecem com a configuração relacionada ao D-gliceraldeído → Em geral,
os aminoácidos naturais são representados como a série de L e os aminoácidos antinaturais como a série
de D.

Todas as proteínas encontradas nos seres vivos são formadas por L-aminoácidos.

Os prefixos L e D são usados para os aminoácidos da mesma maneira que eles são para os açúcares.

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IONIZAÇÃO →

NH2

H – C – COOH forma não ionizada de 1 AA

NH3+

H – C – COO- forma em ionte dipolar de 1 AA

Em solução em pH neutro, os AA são predominantemente IONTES DIPOLARES em vez de moléculas


não ionizadas. Na forma dipolar:

- amina protonada → - NH3+

- carboxila dissociada → -COO-

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O estado de ionização do AA varia com o pH: em solução ácida → carboxila sem ionização (-COOH) e
amina ionizada (-NH3+). Em solução alcalina → carboxila ionizada (-COO-) e amina não (-NH2). Em
solução essas duas formas estão em equilíbrio protônico.

Assim, dependendo do meio, os aminoácidos podem atuar como ácidos (protonado, podendo doar
prótons), neutros (a forma protonada e a forma receptora de prótons em equilíbrio) e base (base
conjugada do ácido correspondente, ou seja, perdeu prótons, e agora é receptora deles).

3. TIPOS DE AMINOÁCIDOS:

20 tipos diferentes de cadeias laterais, variando em tamanho, forma, carga, capacidade de formação de
pontes de hidrogênio e reatividade química são encontradas nos aminoácidos.

Aminoácidos naturais (não-essenciais) → podem ser produzidos pelo corpo humano: Glicina, Alanina,
Serina, Cisteína, Tirosina, Ácido aspártico, Ácido glutâmico, Histidina, Asparagina, Glutamina e Prolina.

Aminoácidos essenciais → não podem ser produzidos pelo corpo humano. Dessa forma, somente
podemos adquiri-los pela ingestão de alimentos: Fenilalanina, Isoleucina, Leucina, Lisina, Metionina,
Treonina, Triptofano, Arginina e Valina.

4. CLASSIFICAÇÃO:

Aminoácidos apolares (não polares): com radicais de hidrocarbonetos apolares, exceto a glicina.
Hidrófobos.

Aminoácidos aromáticos:

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Aminoácidos polares neutros: Apresentam radicais que tendem a formar pontes de hidrogênio.

Aminoácidos ácidos: Apresentam radicais com grupo carboxílico, quase sempre têm cargas negativas no
pH fisiológico. São hidrófilos.

Ácido aspártico: aspartato.

Ácido glutâmico: glutamato.

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Aminoácidos básicos: Apresentam radicais com grupo amino, têm cadeias laterais muito polares. São
hidrófilos.

5. SIMBOLOGIA E NOMENCLATURA:

Na nomenclatura dos aminoácidos, a numeração dos carbonos da cadeia principal é iniciada a partir do
carbono da carboxila.

Os aminoácidos são designados por abreviações com 3 letras ou símbolo com 1 letra para facilitar a
comunicação.

Nome Símbolo Abreviação Nomenclatura


Glicina Gli G Ácido 2-aminoacético ou Ácido 2-amino-etanóico
Alanina Ala A Ácido 2-aminopropiônico ou Ácido 2-amino-propanóico
Leucina Leu L Ácido 2-aminoisocapróico ou Ácido 2-amino-4-metil-pentanóico
Valina Val V Ácido 2-aminovalérico ou Ácido 2-amino-3-metil-butanóico
Isoleucina Ile I Ácido 2-amino-3-metil-n-valérico ou ácido 2-amino-3-metil-pentanóico
Prolina Pro P Ácido pirrolidino-2-carboxílíco
Fenilalanina Fen F Ácido 2-amino-3-fenil-propiônico ou Ácido 2-amino-3-fenil-propanóico
Serina Ser S Ácido 2-amino-3-hidroxi-propiônico ou Ácido 2-amino-3-hidroxi-propanóico
Treonina Tre T Ácido 2-amino-3-hidroxi-n-butírico
Cisteina Cis C Ácido 2-bis-(2-amino-propiônico)-3-dissulfeto ou Ácido 3-tiol-2-amino-propanóico
Tirosina Tir Y Ácido 2-amino-3-(p-hidroxifenil)propiônico ou paraidroxifenilalanina
Asparagina Asn N Ácido 2-aminossuccionâmico
Glutamina Gln Q Ácido 2-aminoglutarâmico
Aspartato ou Ácido aspártico Asp D Ácido 2-aminossuccínico ou Ácido 2-amino-butanodióico
Glutamato ou Ácido glutâmico Glu E Ácido 2-aminoglutárico
Arginina Arg R Ácido 2-amino-4-guanidina-n-valérico
Lisina Lis K Ácido 2,6-diaminocapróico ou Ácido 2, 6-diaminoexanóico
Histidina His H Ácido 2-amino-3-imidazolpropiônico
Triptofano Trp W Ácido 2-amino-3-indolpropiônico
Metionina Met M Ácido 2-amino-3-metiltio-n-butírico

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6. ESTRUTURA: Estrutura Tridimensional

7. SÍNTESE:

Todos os aminoácidos são derivados de intermediários da glicólise, do ciclo do ácido cítrico ou da via das
pentoses. O nitrogênio entra nessas vias através do glutamato. Há uma grande variação no nível de
complexidade das vias, sendo que alguns aminoácidos estão a apenas alguns passos enzimáticos dos seus
precursores e em outros as vias são complexas, como no caso dos aminoácidos aromáticos.

As principais famílias são:

1. A do alfa-cetoglutarato que origina o glutamato, a glutamina, a prolina e a arginina.


2. A do 3-fosfoglicerato de onde são derivados a serina, a glicina e a cisteína.
3. O oxalacetato dá origem ao aspartato, que vai originar a asparagina, a metionina, a treonina e a
lisina.
4. O piruvato dará origem a alanina, a valina, a leucina e a isoleucina.

8. OBTENÇÃO: Hidrólise de proteínas

As proteínas são moléculas formadas por até milhares de aminoácidos unidos por ligações peptídicas
(entre a carboxila de um aminoácido e o grupo amino de outro). Essas ligações podem ser quebradas por
hidrólise, produzindo uma mistura complexa de aminoácidos. Muitos AA unidos por ligações peptídicas
formam uma CADEIA PEPTÍDICA ou POLIPEPTÍDICA NÃO RAMIFICADA.

A cadeia peptídica tem SENTIDO (já que seus componentes têm extremidades diferentes → α amino e α
carboxila) → convenção → ponta amínica considerada como sendo início da cadeia peptídica →
seqüência de AA em uma cadeia peptídica escrita começando no aminoácido AMINO TERMINAL.

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Algumas proteínas têm pontes dissulfeto → interligações entre cadeias ou entre partes de uma cadeia são
formadas pela oxidação de radicais de cisteina → dissulfeto resultante → CISTINA.

9. GENES ESPECIFICAM A SEQÜÊNCIA DE AA DE UMA PROTEÍNA:

 Cada proteína tem uma seqüência definida de aminoácidos estabelecida com precisão.
 A seqüência de AA das proteínas é determinada geneticamente → nucleotídeos do DNA
→ seqüência complementar de nucleotídeos no RNA → seqüência de AA da proteína →
cada um dos 20 AA é codificado por uma ou mais seqüências específicas de 3
nucleotídeos.
 As seqüências de AA são importantes porque:
1. conhecer a seqüência de uma proteína é útil pq esclarece seu mecanismo de ação.
2. análise das relações entre seqüências de AA e estruturas tridimensionais de
proteínas estão revelando as regras que governam o enovelamento das cadeias
polipeptídicas.
3. Determinação da seqüência faz parte da patologia molecular → sua alteração pode
produzir função anormal e doença.

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4. seqüência de 1 proteína revela muito de sua história evolutiva.

10. A UNIDADE PEPTÍDICA É RÍGIDA E PLANA:

Estrutura tridimensional das proteínas é bem definida. Quando a cadeia peptídica é distendida ou
disposta ao acaso ela é isenta de atividade biológica, sua função surge da conformação, ou seja, do
arranjo tridimensional dos átomos numa estrutura, dando rigidez à ligação peptídica. Surgem
formas tridimensionais bem definidas.

11. CADEIAS PEPTÍDICAS PODEM SE DOBRAR EM ESTRUTURAS REGULARES:

Em 1951, PAULING & COREY, propuseram 2 estruturas periódicas de polipeptídeos:

 α-hélice → estrutura semelhante a um bastão. Cadeia peptídica principal está firmemente


helicoidizada formando a parte interna do bastão e as cadeias laterais se projetam para fora
em disposição helicoidal. Hélice-α estabilizada por pontes de hidrogênio entre os grupos
NH e CO da cadeia principal (no mesmo filamento).
 Folha pregueada β → cadeia peptídica em folha pregueada β é quase totalmente
distendida, em vez de firmemente enrolada como na outra. Folha pregueada estabilizada
por pontes de hidrogênio entre grupos NH e CO em filas peptídicas diferentes.

INTRODUÇÃO ÀS PROTEÍNAS

Proteos: primordial, primeira, principal.

Conceito: São macromoléculas resultantes da polimerização de aminoácidos, unidos por uma ligação
chamada "ligação peptídica". A ligação se faz entre a carboxila de um aminoácido e a amina de outro.
Funções: As proteínas exercem papéis cruciais em todos os processos biológicos:

1. catálise enzimática → quase todas reações químicas em sistemas biológicos são catalisadas por
macromoléculas específicas – as enzimas (com enorme poder catalítico → aumentam a velocidade das
reações de pelo menos 1 milhão de vezes).
2. transporte e armazenamento → muitas moléculas são transportadas por proteínas específicas:
hemoglobina transporta oxigênio nas hemácias;
mioglobina transporta oxigênio nos músculos.

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3. movimento coordenado → proteínas são principal componente do músculo → contração muscular
acontece pelo movimento deslizante de dois tipos de filamentos proteicos.
4. sustentação mecânica → alta força de tensão da pele e do osso é devida à presença do colágeno,
uma proteína fibrosa.
5. proteção imunitária → anticorpos são proteínas altamente específicas que reconhecem e se
combinam com substâncias estranhas como vírus, bactérias e células de outros organismos → distinguem
o próprio do não próprio.
6. geração e transmissão de impulsos nervosos → resposta das células nervosas a estímulos
específicos é feita através de proteínas receptoras.
7. controle do crescimento e diferenciação → são os fatores protéicos do crescimento. Atividades
de diferentes células em organismos multicelulares são coordenadas por hormônios → insulina e
hormônio estimulantes da tireóide são proteínas.

Classificação dos Peptídeos: Podem ser oligo- ou polipepptídeos.


N= 2 a 10 → oligopeptídeo
N=11-100 → polipeptídeo
N > 100 → PROTEÍNA.
Proteínas são polipeptídeos de elevado peso molecular.

Importância: Proteínas executam atividades mais especializadas, tendo papel estrutural e funcional. Não
têm função energética.

São exemplos: Colágeno, matriz óssea, tendões, cartilagem, hemoglobina, mioglobina, enzimas,
hormônios, etc.

Nomenclatura: peptídeos menores são designados de acordo com os AA que os constituem → substitui-
se terminação INA/ICO → IL → nome começa pelo N-terminal e o C-terminal mantém nome inalterado.
Quando número de AA é grande, o nome da proteína muitas vezes é dado de acordo com a função que ela
desempenha.

CLASSIFICAÇÃO: existem várias.

De acordo com a composição: simples e conjugadas.


De acordo com a conformação da molécula: Proteínas fibrosas e globulares.

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De acordo com o número de cadeias: monoméricas e oligoméricas.

PROPRIEDADES:

1. desnaturação: As proteínas podem desnaturar.


Isto acontece quando, por ação de substâncias químicas ou do calor, sofrem alteração da estrutura
terciária ou a quebra das ligações não covalentes da estrutura quaternária.
Há perda da conformação original (NATIVA) e, conseqüentemente, da sua funcionalidade. A
desnaturação pode ser: reversível ou irreversível.

 Renaturação: Dependendo da forma pela qual a proteína foi desnaturada, sua conformação nativa
pode ser recuperada (renaturação) retirando-se lentamente o agente desnaturante.

2. Solubilidade em água:
Depende da função desempenhada → importante para aquelas que precisam se movimentar no meio
aquoso para atingir seu substrato específico.

ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS:


 As proteínas diferem umas das outras porque elas têm um número e uma seqüência de resíduos de
aminoácidos que são diferentes entre si.
 A estrutura tridimensional de uma proteína é determinada por sua seqüência de aminoácidos.
 A função biológica de uma proteína depende da sua estrutura tridimensional.
 Conformação de uma proteína é o arranjo espacial dos átomos dos aminoácidos que a constituem.

1. Primária: Número, tipos e seqüência de aminoácidos.


2. Secundária: α – hélice e a conformação β.

ALFA HÉLICE:
 É o arranjo mais simples que a cadeia polipeptídica pode assumir
 Nesta estrutura o esqueleto polipeptídico está enrolado ao longo do maior eixo da molécula e os
grupos R dos resíduos dos aminoácidos projetam-se para fora do esqueleto helicoidal
 As voltas da hélice têm geralmente um sentido orientado à direita
 A estrutura é estabilizada por pontes de H entre o átomo de H ligado ao N de cada ligação
peptídica e o O do grupo carboxila do quarto aminoácido no lado do resíduo amino terminal da
hélice

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CONFORMAÇÃO BETA:
 Nesta estrutura o esqueleto das cadeias polipeptídicas é estendido em zigue-zague
 Na conformação beta as pontes de H podem ser intracadeias e intercadeias
 As cadeias polipeptídicas adjacentes podem ser paralelas ou antiparalelas.

3. Terciária: Refere-se ao relacionamento espacial entre todos os aminoácidos em um polipeptídio, ou


seja, é a estrutura tridimensional completa do polipeptídio. A estrutura terciária é conferida pelas
interações entre os aminoácidos situados a uma longa distância entre si. Formam estruturas muito
compactas.

4. Quaternária: existem proteínas que conseguem desempenhar toda sua função quando atingem o nível
terciário, outras só conseguem executar suas funções associando-se a outras, também já organizadas em
nível terciário. Elas podem se estruturar em nível 4ário no momento da atividade e quando não estão mais
atuando retornam à forma 3ária.

FUNÇÃO BIOLÓGICA:
Enzimática: são substâncias capazes de acelerar as reações bioquímicas. São catalisadores biológicos.
Todas as reações químicas nas quais participam as biomoléculas orgânicas das células são catalisadas por
enzimas. São altamente específicas: cada enzima é capaz de catalisar um tipo de reação química diferente.
Proteínas transportadoras: hemoglobina.
Proteínas nutrientes e de armazenamento: ovoalbumina, caseína, ferritina.
Proteínas contráteis ou de motilidade: actina, tubulina.
Proteínas estruturais ou plásticas: colágeno, elastina.
Proteínas de defesa: anticorpos, fibrinogênio.
Proteínas reguladoras: insulina.
Proteínas de membrana.

CAPÍTULO 4: ENZIMAS

 Dentro do citoplasma celular, existem centenas de substâncias que devem ser transformadas, a fim de
permitir ao organismo realizar suas funções normais, função desempenhada pelas ENZIMAS.
 Nenhuma reação importante, em qualquer ser vivo, ocorre sem a participação das enzimas.

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 DEFINIÇÃO: Enzimas são um grupo de substâncias orgânicas de natureza protéica, com atividade
celular, que têm função catalisadora, catalisando reações químicas que, sem a sua presença, dificilmente
aconteceriam. Isto é conseguido através do aumento da velocidade das reações químicas, possibilitando o
metabolismo dos seres vivos.

A+BC+D
Se a reação for reversível, a enzima faz a aceleração nos 2 sentidos!

O ramo da Bioquímica que trata do estudo das reações enzimáticas é a Enzimologia.

 HISTÓRIA

Era já sabido, entre o final do século XVII e início do século XVIII, que secreções estomacais eram
capazes de digerir a carne; era também conhecida a conversão de amido a açúcares pela saliva e extratos
vegetais. O mecanismo envolvido nessas transformações não era, no entanto, conhecido.

As enzimas foram descobertas no século XIX, aparentemente por Pasteur, que concluiu que a
fermentação do açúcar em álcool pela levedura era catalisada por fermentos. Ele postulou que esses
fermentos (as enzimas) eram inseparáveis da estrutura das células vivas do levedo. Pasteur declarou que
"a fermentação alcoólica é um ato correlacionado com a vida e com a organização das células do
fermento, e não com a sua morte ou putrefação".

Em 1878, Wilhelm Kühne empregou pela primeira vez o termo "enzima" para descrever este fermento,
usando a palavra grega ενζυµον, que significa "levedar". O termo passou a ser mais tarde usado apenas
para as proteínas com capacidade catalítica, enquanto que o termo "fermento" se refere à atividade
exercida por organismos vivos.

Em 1897, Eduard Buchner descobriu que os extratos de levedo podiam fermentar o açúcar até álcool e
provou que as enzimas envolvidas na fermentação continuavam funcionando mesmo quando removidas
das células vivas. Esta descoberta valeu-lhe o Prêmio Nobel de Química em 1907.

Em 1926, James Sumner isolou e cristalisou a urease, demonstrou que os cristais de urease consistiam
inteiramente de proteína e postulou que todas as enzimas são proteínas, mas esta idéia permaneceu
controversa por algum tempo.

Na década de 1930, John Northrop e seus colegas cristalisaram a pepsina e a tripsina bovinas e
descobriram que essas moléculas também eram proteínas.

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J.B.S. Haldane escreveu um tratado intitulado “Enzimas”, onde continha a notável sugestão de que as
interações por ligações fracas entre a enzima e seu substrato, poderiam ser usadas para distorcer a
molécula do substrato e catalisar a reação.

 CARACTERÍSTICAS GERAIS:

 Têm alto grau de especificidade. Para manter a ordem fisiológica, uma enzima deve agir somente
sobre um substrato específico, isso garante a possibilidade da ocorrência simultânea, no meio
celular, de centenas de reações químicas diferentes, sem que uma interfira no andamento da outra;
 São produtos naturais biológicos;
 Reações baratas e seguras;
 Altamente eficientes, acelerando a velocidade das reações (108 a 1011 + rápida);
 São econômicas, reduzem a energia de ativação;
 Não são tóxicas.

 NOMENCLATURA E CLASSIFICAÇÃO:

A determinação do nome das enzimas é normatizada por um comitê especializado, o Nomenclature


Committee of the International Union of Biochemistry and Molecular Biology (NC-IUBMB).

Cada enzima → código com 4 dígitos que caracteriza o tipo de reação catalisada:
1° dígito - classe
2° dígito - subclasse
3° dígito - sub-subclasse
4° dígito - indica o substrato

Como norma geral, têm seu nome determinado pelo SUFIXO ASE, precedido pelo nome do substrato
sobre o qual atuam. Ex:

• amido - amilase,
• carboidrato - carboidrase,
• lipídio - lipase,
• sacarose - sacarase,
• proteína - protease,
• lactose - lactase,
• maltose - maltase

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Ex. Hidrólise do ATP catalisada pela ATPase, a que catalisa uma ligação peptídica é a Peptidase, uma
ligação glicosídica, glicosidase.

 CLASSES DE ENZIMAS

A classificação explicita o nome da classe a que cada enzima pertence, seu número de código e a reação
que catalisa.
Resumo da classificação.
CLASSE FUNÇÃO EXEMPLO
EC1 – oxirredutases Reações de oxirredução Isocitrato-desidrogenase
EC2 – transferases Transferência de grupamentos químicos fosfofrutoquinase
EC3 – hidrolases Reações de hidrólise Glicosidases
EC4 – liases Adição a ligações duplas Citrato-liase
EC5 – isomerases Reações de isomerização Fosfotriose-isomerase
EC6 - ligases Reações de agregação, c/ energia do ATP Acil Co A - sintetase

 FUNÇÃO:

 Catalisam as centenas de reações que ocorrem nas vias metabólicas.


 Atuam na degradação das moléculas dos nutrientes, onde a energia química liberada é
conservada na forma de ATP.
 Atuam na síntese de macromoléculas a partir de unidades precursoras simples.

 ESTRUTURA

Todas as enzimas são proteínas, mas nem toda proteína é uma enzima.

Poucas são as enzimas formadas por uma só molécula protéica, estas são chamadas ENZIMAS
MONOMÉRICAS e têm peso molecular baixo. Atuam em nível terciário. As ENZIMAS
OLIGOMÉRICAS são formadas pela associação de mais de duas cadeias polipeptídicas (em geral, o
número é par). Estas cadeias podem ser iguais ou não e possuem estrutura quaternária.

Muitas vezes, para que a enzima tenha função, precisa se associar a uma estrutura não formada por
aminoácidos, ou seja, um grupo prostético → formam a maioria das enzimas.

 MECANISMO DE AÇÃO ENZIMÁTICA - catalisadores:

Aceleram reações químicas

Não são consumidas na reação

Atuam em pequenas concentrações

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Não alteram o estado de equilíbrio

As enzimas convertem uma substância, chamada de substrato (grande variedade de natureza química),
noutra denominada produto, e são extremamente específicas para a reação que catalisam. Isto significa
que, em geral, uma enzima catalisa um único tipo de reação química. Conseqüentemente, o tipo de
enzima encontrada numa célula determina o tipo de metabolismo que a célula efetua.

E+S↔
↔E≈
≈S↔
↔ E + produtos

Complexo em que enzima e substrato estão unidos.

Após a formação do complexo ativado (E≈S), a enzima se regenera, liberando os produtos. A velocidade
da reação catalisada por uma enzima é aumentada devido ao abaixamento da energia das reações
químicas da qual participa (energia de ativação) necessária para converter o substrato no produto. O
aceleramento da reação pode ser da ordem dos milhões de vezes. Como são catalistas, as enzimas não são
consumidas na reação e não alteram o equilíbrio químico da mesma. A atividade enzimática pode
depender da presença de determinadas moléculas, genericamente chamadas cofatores. A natureza química
dos cofatores é muito variável, podendo ser por exemplo um ou mais íons metálicos (como o ferro), ou
uma molécula orgânica (como a vitamina B12). Estes cofatores podem participar ou não diretamente na
reação enzimática.

Cofatores, Coenzimas e Grupos prostéticos:

Quando um grupo não-protéico se liga fortemente à cadeia de aminoácidos, é chamado GRUPO


PROSTÉTICO. Se ele está preso fracamente, chama-se COENZIMA. Tanto um quanto o outro são
indispensáveis à correta atividade enzimática. Ex. Vitamina B2 faz parte de um grupo prostético. Vitamina
B5 faz parte de uma coenzima. Aqui a vitamina aparece servindo como auxiliar de uma enzima.

Os COFATORES são íons metálicos (microelementos) com cargas opostas que fazem a aproximação.
Isto é importante quando a enzima tem um saldo geral negativo de cargas e o composto que ela deve
transformar também. Eles intermedeiam a interação do substrato com a enzima. Em outros casos ajudam
a estrutura 3ária/4ária das enzimas a cumprir seu papel. Ex.

MICROELEMENTO ENZIMA FUNÇÃO


Ca++ Desmolase Síntese de hormônios
Mg++ Hexoquinase Oxidação da glicose
Cl- α-amilase Hidrólise do amido
K+ Fosfofrutoquinase Glicólise
Cu++ Citocromo-oxidase Síntese de ATP

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Uma enzima é muitas vezes maior que o substrato sobre o qual ela atua. Baseados nisso Michaelis &
Menten estabeleceram a clássica imagem da CHAVE E DA FECHADURA. A fechadura tem seu centro
ativo e a chave é o substrato. Deduz-se que o substrato é envolvido pelo centro ativo e o envolvimento
origina reações entre enzima e substrato. Essas interações afrouxam o substrato que depois se estabiliza
na formação dos produtos.

Centro ativo e centro alostérico:

Uma enzima usa somente uma parte da sua estrutura para se ligar ao seu substrato → esta parte é
chamada CENTRO ATIVO. Uma região da enzima, que não faz parte do centro ativo, mas que, ao se
modificar, modifica também a forma do centro ativo é o CENTRO ALOSTÉRICO.

Os compostos que atuam sobre o centro alostérico, melhorando a atuação do centro ativo são os
EFETORES ALOSTÉRICOS POSITIVOS. Os que fazem o contrário são os NEGATIVOS. Os
efetores agem diretamente sobre a enzima, aumentando ou diminuindo sua atividade.

Centro alostérico não existe em todas as enzimas, por isso há as enzimas alostéricas e não-alostéricas.
As alostéricas controlam a transformação de um substrato e, quando ele precisa ser gasto, elas atuam
bem. Quando o objetivo foi alcançado (gastar o substrato) aparece um efetor negativo que freia o
processo. As enzimas não-alostéricas funcionam sempre com a mesma eficiência, dependendo da
concentração do substrato ou do produto, quer dizer, obedecem as leis do equilíbrio dinâmico. Quanto
mais substrato existe, mais eficientemente ele é transformado em produto, quanto mais produto existe,
menos a enzima gasta o substrato para gerar o mesmo produto.

 ATIVIDADE ENZIMÁTICA:

A rapidez com que uma enzima efetua a reação que lhe cabe é que justifica sua existência num certo
organismo. A capacidade que a enzima tem de transformar o substrato em produto dentro de certo tempo
é chamada de atividade enzimática, maior atividade mais rapidamente ocorre a reação.

Como se mede a velocidade de uma reação enzimática? Pela quantidade de desaparecimento do substrato
ou pela quantidade de aparecimento do produto em uma unidade de tempo.

 Fatores que alteram a velocidade das reações enzimáticas:

- efeito de sais e solventes: a concentração de sais como NaCl, MgSO4 ... Pode influenciar na
conformação final de uma enzima. Num meio aquoso, há interação da água com sais e enzimas. Essa
interação resulta na forma final da enzima, quando ela está pronta para atuar sobre o substrato. Se alterar

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a concentração de sais, o equilíbrio entre os constituintes é alterado e vai alterar a conformação da
enzima.

- pH: como os resíduos de aminoácidos ionizáveis situados no sítio ativo se comportam como ácidos e
bases, o pH do meio influencia na ação enzimática.

- temperatura: para que a transformação química ocorra é imprescindível que a enzima e o substrato se
encontrem, a probabilidade aumenta com o aumento da temperatura. Se o meio é aquecido, este absorverá
calor e aumentará a energia cinética do conjunto, as moléculas presentes começam a se movimentar mais
e os choques entre uma enzima e seu substrato vão ser cada vez mais prováveis. Mas temperaturas acima
dos 40ºC podem provocar desnaturação das enzimas.

atividade

temperatura

Temperatura ótima da enzima

- concentração da enzima: quanto mais enzima, mais rapidamente ela se encontra com seu respectivo
substrato e mais rapidamente o transforma em produto.

Desvios da linearidade ocorrem:

- Presença de inibidores na solução de enzima;


- Presença de substâncias tóxicas;
- Presença de um ativador que dissocia a enzima;
- Limitações impostas pelo método de análise.

Recomenda-se:
Enzimas com alto grau de pureza;
Substratos puros;
Métodos de análise confiável.

atividade

[enzima]

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- concentração do substrato: varia durante o curso da reação à medida que o substrato é convertido em
produto.

- presença de inibidores:

 CINÉTICA ENZIMÁTICA:

1. Determinar as constantes de afinidade do substrato e dos inibidores;


2. Conhecer as condições ótimas da catálise;
3. Ajuda a elucidar os mecanismos de reação;
4. Determinar a função de uma determinada enzima em uma rota metabólica.

 INIBIÇÃO ENZIMÁTICA:

Determinadas substâncias, como algumas drogas, toxinas e outros venenos, podem inibir a atividade de
algumas enzimas, diminuindo-a ou eliminando-a totalmente. Um exemplo encontra-se na intoxicação de
mamíferos por monóxido de carbono: o CO liga-se fortemente ao ferro da hemoglobina, formando
carboxi-hemoglobina e impedindo a ligação do oxigênio molecular. A este tipo de substâncias chama-se
inibidor enzimático.

Da mesma forma, no combate às plantas daninhas ou parasitas de animais e plantas, é possível inibir
temporária ou definitivamente a atividade de uma ou mais enzimas dos agentes deletérios, inviabilizando
a vida desses agressores.

CONCEITO: inibidor enzimático é qualquer substância que possa diminuir a velocidade de uma reação
catalisada por enzima.

TIPOS: REVERSÍVEL E IRREVERSÍVEL

TIPOS DE INIBIÇÃO REVERSÍVEL:

- competitiva: inibidor (I) e substrato (S) têm analogia estrutural, disputando o mesmo centro ativo.
Quando I se coloca no centro ativo, não forma produto.

E + S ↔ ES ↔ E + produtos

E + I ↔ EI → zero

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A velocidade da reação vai depender das concentrações de I e de S. Aumentando a concentração de S,
aumenta a velocidade da formação de P e, aumentando a de I, a velocidade diminui. A ocupação do
centro ativo vai depender da quantidade maior de substrato ou de inibidor, cada vez que o centro ativo
ficar disponível. Quer dizer, a inibição competitiva pode ser revertida pelo acréscimo de mais substrato.

- não-competitiva: se caracteriza pela ausência de analogia estrutural entre a enzima e o inibidor.


Desse modo, um mesmo inibidor pode afetar várias enzimas diferentes.

E + S ↔ ES ↔ E + P

E + I → EI → zero

E + I + S → E-S-I → zero

A intensidade de inibição vai depender só da concentração do inibidor: quando a reação do complexo E-S
vem para a esquerda, o centro ativo ficará livre e se combinará com o inibidor na proporção da sua
quantidade no meio e daí não sairá.

 APLICAÇÕES

Além de serem utilizadas em investigação laboratorial, as enzimas são usadas comercialmente. Uma
aplicação industrial é a produção de antibióticos em larga escala. Encontram-se também determinados
tipos de enzimas em produtos de limpeza, para ajudar a digerir gorduras e proteínas presentes.

CAPÍTULO 5: LIPÍDEOS

CONCEITO

Os lipídeos definem um conjunto de substâncias químicas que, ao contrário das outras classes de
compostos orgânicos, não são caracterizadas por apresentar algum grupo funcional comum e sim pela sua
alta solubilidade em solventes orgânicos e baixa solubilidade em água. Fazem parte de um grupo
conhecido como biomoléculas. Os lipídeos se encontram distribuídos em todos os tecidos, principalmente
nas membranas celulares e nas células de gordura.

A maioria dos lipídeos é derivada ou possui na sua estrutura ácidos graxos (a maioria de cadeia longa,
com mais de 12 carbonos). Algumas substâncias classificadas entre os lipídeos possuem intensa atividade
biológica; elas incluem algumas das vitaminas e hormônios.

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Embora os lipídeos sejam uma classe distinta de biomoléculas, veremos que eles geralmente ocorrem
combinados, seja covalentemente ou através de ligações fracas, com membros de outras classes de
biomoléculas, para produzir moléculas tais como glicolipídeos, que contêm tanto carboidratos quanto
grupos lipídicos e lipoproteínas, que contêm tanto lipídeos como proteínas. Em tais biomoléculas, as
distintas propriedades químicas e físicas de seus componentes estão combinadas para preencher funções
biológicas especializadas.

Existem diversos tipos de moléculas diferentes que pertencem à classe dos lipídeos. Embora não
apresentem nenhuma característica estrutural comum, todas elas possuem muito mais ligações carbono-
hidrogênio do que as outras biomoléculas. Uma das leis clássicas da química diz que "o semelhante
dissolve o semelhante", daí a razão para estas moléculas serem fracamente solúveis em água ou etanol
(solventes polares) e altamente solúveis em solventes orgânicos (geralmente apolares como o
clorofórmio, éter, acetona e benzeno).

Ao contrário das demais biomoléculas, os lipídeos não são polímeros, isto é, não são repetições de uma
unidade básica. Embora possam apresentar uma estrutura química relativamente simples, as funções dos
lipídeos são complexas e diversas, atuando em muitas etapas cruciais do metabolismo e na definição das
estruturas celulares.

Alguns lipídeos têm a habilidade de formar filmes sobre a superfície da água, ou mesmo de formar
agregados organizados na solução; estes possuem uma região na molécula, polar ou iônica, que é
facilmente hidratada. Este comportamento é característico dos lipídeos que compõem a membrana
celular.

FUNÇÃO

Desempenham várias funções biológicas importantes no organismo, entre elas:

- Reserva de energia em animais e sementes oleaginosas, sendo a principal forma de


armazenamento os triacilgliceróis (triglicerídeos);

Gorduras são compostos mais reduzidos que açúcares e proteínas, ou seja, têm mais hidrogênio (e
menos oxigênio). É por isso que fornecem mais do dobro da energia (9 kcal/g) que açúcares (4 kcal/g) e
proteínas (4 kcal/g). As gorduras fornecem, na prática, nove vezes mais energia metabólica que o mesmo
peso de glicogênio hidratado.

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São moléculas que podem funcionar como combustível alternativo à glicose, pois são os
compostos bioquímicos mais calóricos para geração de energia metabólica através da oxidação de ácidos
graxos.

As gorduras (triacilgliceróis), devido à função como substância de reserva, são acumuladas


principalmente no tecido adiposo, para ocasiões em que há alimentação insuficiente. A reserva sob a
forma de gordura é muito favorável à célula por dois motivos: em primeiro lugar, as gorduras são
insolúveis na água e, portanto, não contribuem para a pressão osmótica dentro da célula, e em segundo
lugar, as gorduras são ricas em energia.

- Armazenamento e transporte de combustível metabólico;

- Componente estrutural das membranas biológicas;

- Oferecem isolamento térmico, elétrico e mecânico para proteção de células, órgãos e para todo
o organismo, o qual ajuda a dar a forma estética característica;

- Dão origem a moléculas mensageiras.

UTILIZAÇÃO DOS LIPÍDEOS

- Alimentação: óleos de cozinha, margarina, manteiga, maionese;

- Muitos aromas (perfumes) e temperos (condimentos) são lipídeos produzidos por vegetais:
limoneno (limão), cinamaldeido (canela), eugenol (cravo), elemicina (noz moscada).

- Produtos manufaturados: sabões, resinas, cosméticos, lubrificantes.

- Combustíveis alternativos.

HIDRÓLISE

A hidrólise ácida dos triacilglicerídeos leva aos correspondentes ácidos carboxílicos - conhecidos como
ácidos graxos. Este é o grupo mais abundante de lipídeos nos seres vivos e são compostos derivados dos
ácidos carboxílicos (são ácidos monocarboxílicos). Este grupo é geralmente chamado de lipídeos
saponificáveis, porque a reação destes com uma solução quente de hidróxido de sódio produz o
correspondente sal sódico do ácido carboxílico, isto é, o sabão.

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Diferenciam-se pelo número de carbonos (em geral par) e pelo número e localização das
insaturações (quando têm). Os ácidos graxos também podem ser classificados como saturados ou
insaturados:

Ácidos graxos saturados:

o Não possuem duplas ligações (CARBONO-CARBONO)


o São geralmente sólidos à temperatura ambiente
o Gorduras de origem animal são geralmente ricas em ácidos graxos saturados

Ácidos graxos insaturados:

o Possuem uma ou mais duplas ligações → são mono ou poliinsaturados


o São geralmente líquidos à temperatura ambiente.
o Os óleos de origem vegetal são ricos em AG insaturados.
o Quando existe mais de uma dupla ligação, estas são sempre separadas por
pelo menos 3 carbonos, nunca são adjacentes nem conjugadas.
o Halogenação: Podem ser acrescentados bromo, cloro, iodo ou cloreto de
iodo às duplas ligações dos ácidos graxos não saturados.

Hidrogenação

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Os ácidos graxos insaturados podem ser convertidos a saturados através de hidrogenação. Isso ocorre
facilmente nas frituras. Fritar alimentos com azeite de oliva (que é um óleo composto, sobretudo, por
ácidos graxos insaturados, como oleico, linoleico e linolênico) resulta em sua transformação em ácido
esteárico. É por esse mecanismo que o óleo, após resfriamento, solidifica, pois passou a ser uma gordura
formada por ácidos graxos saturados de cadeia longa.

Ácidos Graxos Essenciais:

• O homem é capaz de sintetizar muitos tipos de ácidos graxos, incluindo os saturados e


os monoinsaturados
• Os AG poliinsaturados, no entanto, principalmente os das classes j -6 - família do
ácido linoleico - e j -3 - família do ácido linolênico - devem ser obtidos da dieta, pois
são sintetizados apenas por vegetais. al hormonal.

CLASSIFICAÇÃO DOS LIPÍDEOS

1. Lipídeos simples (álcool + ácido graxo)


2. Lipídeos Complexos (álcool + ácido graxo + genina)
3. Precursores e derivados de lipídeos

1. Lipídeos Simples

Os lipídeos simples são ésteres de ácidos graxos com um álcool. Quando o álcool é o glicerol, temos os
glicerídeos (óleos e gorduras). Quando o álcool possui peso molecular elevado (como o álcool oléico ou a
esfingosina), o composto é chamado de cerídeo, "cera" ou "graxa".
A característica fundamental que distingue os lipídeos simples das demais categorias é que sua hidrólise
libera apenas álcool + ácido graxo.
Os lipídeos simples podem ser glicerídeos (glicerol + ácido graxo) ou cerídeos (ácidos graxos + álcool
de elevado peso molecular).
Os glicerídeos podem ser divididos em Óleos e gorduras, de acordo com o ponto de fusão: gorduras são
sólidas à temperatura ambiente, ao passo que óleos são líquidos nesta temperatura. No organismo, tanto
os óleos como as gorduras podem ser hidrolisados pelo auxílio de enzimas específicas, as lipases, que
permitem a digestão destas substâncias.

Gorduras Neutras

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As gorduras neutras são ésteres de glicerol, sendo portanto glicerídeos.
Os triglicerídeos, as gorduras neutras mais abundantes, têm uma estrutura na qual todos os grupos
hidroxila do glicerol são esterificados com ácidos graxos.
Monoacilgliceróis têm apenas um acil ligado ao glicerol. Diacilgliceróis têm dois ácidos graxos ligados
ao glicerol. Os triacilgliceróis (triglicerídeos) são lipídeos formados pela ligação de 3 moléculas de
ácidos graxos com o glicerol, um triálcool de 3 carbonos, através de ligações do tipo éster.

Triacilgliceróis

o Os triacilgliceróis são lipídeos formados pela ligação de 3 moléculas de ácidos graxos com
o glicerol, um triálcool de 3 carbonos, através de ligações do tipo éster
o São também chamados de "Gorduras Neutras", ou triglicerídeos
o Os ácidos graxos que participam da estrutura de um triacilglicerol são geralmente
diferentes entre si.
o A principal função dos triacilgliceróis é a de reserva de energia, e são armazenados nas
células do tecido adiposo, principalmente.
o São armazenados em uma forma desidratada quase pura e fornecem, por grama,
aproximadamente o dobro da energia fornecida por carboidratos.
o Existem ainda os mono e diacilgliceróis, derivados do glicerol, com 1 ou 2 AG
esterificados, respectivamente.

Nos animais, os TAGs são lipídeos que servem, principalmente, para a estocagem de energia; as células
lipidinosas são ricas em TAGs. É uma das mais eficientes formas de estocagem de energia,
principalmente com TAGs saturados; cada ligação C-H é um sítio potencial para a reação de oxidação,
um processo que libera muita energia.

Ceras e Graxas
Graxas são misturas complexas de ésteres de ácidos graxos com álcoois de cadeia longa. As ceras
revestem certas plantas e animais oferecendo uma cobertura protetora. Nas plantas são mais concentradas
nos caules, folhas e frutos. Em animais, são comuns em pêlos, penas, pele, ouvidos.
Ceras como cera de abelha, cera de carnaúba, óleo de lanolina, são difundidas na natureza. O cerotato de
miricila é o principal componente da cera de carnaúba, um produto brasileiro (da árvore da carnaúba),
muito usado como cera de assoalho e de automóveis.

2. Lipídeos Complexos

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Os lipídeos complexos liberam, por hidrólise, uma genina além do álcool e do ácido graxo.
Quando a genina é uma proteína, temos as lipoproteínas. Quando a genina inclui ácido fosfórico, temos os
fosfolipídeos. Quando é carboidrato, temos glicolipídeos e assim por diante.
Os fosfolipídeos podem ser ésteres de ácido graxo com glicerol (fosfoglicerolipídeos) ou com esfingosina
(esfingolipídeos, como a esfingomielina).

FOSFOLIPÍDEOS:

Ou "Lipídeos Polares", são lipídeos que contém fosfato na sua estrutura. Os fosfoglicerídeos
desempenham importante função na estrutura e função das membranas biológicas.

Podem ser fosfoacilgliceróis ou esfingofosfolipídeos.

Os mais importantes são derivados do glicerol - fosfoglicerídeos - o qual está ligado por uma ponte tipo
fosfodiéster geralmente a uma base nitrogenada, como por exemplo:

Colina ⇒ Fosfatidilcolina ou Lecitina; Serina ⇒ Fosfatidilserina; Etanolamina ⇒ Fosfatidiletanolamina.

Os fosfolipídeos ocorrem em praticamente todos os seres vivos. Ordenam-se em bicamadas, formando


vesículas. Estas estruturas são importantes para conter substâncias hidrossolúveis em um sistema aquoso -
como no caso das membranas celulares. Envolvidos nestas bicamadas encontram-se outros compostos,
como proteínas, açúcares e colesterol.

As membranas celulares são elásticas e resistentes graças às fortes interações hidrofóbicas entre os grupos
apolares dos fosfolipídeos. Estas membranas formam vesículas que separam os componentes celulares do
meio intercelular.

ESFINGOLIPÍDEOS

o São lipídeos importantes também na estrutura das membranas biológicas


o Formados por uma molécula de ácido graxo de cadeia longa, a esfingosina, ou um de seus
derivados, e uma cabeça polar alcoólica.

ESTERÓIDES

o São lipídeos que não possuem ácidos graxos em sua estrutura


o Derivam do anel orgânico ciclopentanoperidrofenantreno

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o Os esteróis - esteróides com função alcoólica - são a principal subclasse dos esteróides.
Destes, o principal exemplo é o Colesterol
o O colesterol é um esteróide importante na estrutura das membranas biológicas, e atua
como precursor na biossíntese dos esteróides biologicamente ativos, como os hormônios
esteróides e os ácidos e sais biliares.
o O colesterol, além da atividade hormonal, também desempenha um papel estrutural -
habita a pseudofase orgânica nas membranas celulares.

LIPOPROTEÍNAS

o São associações entre proteínas e lipídeos encontradas na corrente sanguínea, e que tem
como função transportar e regular o metabolismo dos lipídeos no plasma
o A fração protéica das lipoproteínas denomina-se Apoproteína, e se divide em 5 classes
principais - Apo A, B, C, D e E - e várias subclasses
o A fração lipídica das lipoproteínas é muito variável, e permite a classificação das mesmas
em 5 grupos, de acordo com suas densidades e mobilidade.

3. Precursores e Derivados
Entre os precursores e derivados dos lipídeos encontram-se álcoois, como o colesterol, os próprios ácidos
graxos, os hormônios esteróides, ácidos e sais biliares, vitaminas lipossolúveis, etc.

CAPÍTULO 6: MEMBRANAS BIOLÓGICAS

Células e organelas internas possuem membrana plasmática. A membrana citoplasmática é uma


barreira física, porém permite a troca de solvente (água) e de partículas entre o compartimento extra e
intracelular. Isto garante que as respectivas composições e osmolaridade sejam precisamente reguladas.
Todas as membranas citoplasmáticas compartilham entre si propriedades fundamentais, mas de acordo
com o tipo de célula, possuirão atividade biológica específica. Entre essas propriedades podemos
destacar:

• Regulação da composição dos fluidos intracelular e extracelular;


• Regulação do volume celular;
• Regulação do metabolismo intracelular determinando a concentração de co-fatores enzimáticos e de
substratos;
• Regulação da atividade metabólica processada por enzimas presentes na membrana;

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• decodificação de sinais químicos e físicos por meio de moléculas receptoras e reguladoras presentes na
membrana;
• Geração e propagação de sinais elétricos.

A membrana plasmática é constituída de um mosaico de moléculas protéicas incrustadas em uma


bicamada de fosfolipídeos de consistência fluídica. Esse modelo da membrana citoplasmática é conhecido
como mosaico fluido. Os fosfolipídeos são moléculas que possuem uma cabeça polar (hidrofílica) e outra
apolar (hidrofóbica). Na presença de água as moléculas de fosfolipídeos se organizam espontaneamente
de modo que os componentes hidrofóbicos voltam-se para dentro da bicamada (cauda) e os hidrofílicos
para a água (cabeça). Na bicamada estão espalhados vários tipos de proteínas com as mais variadas
propriedades funcionais.

PROCESSOS DE TRANSPORTE ATRAVÉS DA MEMBRANA

Transporte Passivo ou Difusão

Difusão é o processo de movimento aleatório e espontâneo de partículas suspensas ou


dissolvidas em solução, cuja dispersão ocorre de uma região de maior concentração para outra de
menor concentração, ou seja, a favor do gradiente de concentração. A difusão pode ser simples
(molécula move-se diretamente, sem interação) ou difusão facilitada (molécula transportada é ligada a
uma proteína carregadora).

Partículas lipossolúveis: atravessam diretamente a bicamada lipídica.


Partículas não-lipossolúveis: necessitam de um corredor aquoso
como os canais iônicos ou transportadores especiais. Alguns solutos
como as macromoléculas protéicas são completamente impermeáveis.

Transporte Ativo

Até agora descrevemos os mecanismos em que as partículas são transportadas passivamente


utilizando apenas a energia livre do próprio sistema. Muitas partículas precisam ser transportadas contra
o seu potencial de difusão e, para isso, será necessário consumir energia externa ao sistema como a aquela
originada do metabolismo celular. Por isso, esse tipo de transporte é chamado transporte ativo. Há dois
tipos de transporte ativo.

Transporte ativo primário. O transporte da partícula se realiza com a hidrólise de ATP. Um bom
exemplo é enzima ATPase Na/K que hidroliza o ATP e transporta 3Na+ para fora da célula e 2K+ para

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dentro, ambos contra os respectivos gradientes eletroquímicos. A enzima é conhecida como bomba
dependente de Na/K (ou, simplesmente bomba de Na).

Transporte ativo secundário (ou acoplado). A partícula é transportada contra o seu gradiente e
utiliza a energia livre do gradiente de concentração de outro soluto. Se o movimento da partícula que pega
“carona” e ocorre no mesmo sentido daquele que forneceu a energia é denominado de simporte e se no
sentido contrário, antiporte. Observe que tanto no transporte primário e secundário há consumo de
energia; a diferença está na fonte de energia.

CAPÍTULO 7: METABOLISMO

INTRODUÇÃO:
Os organismos vivos requerem continuamente energia. São sistemas estáveis que retiram e
perdem energia do meio ambiente, em busca de um equilíbrio dinâmico. A regulação da perda e ganho de
energia está relacionada ao metabolismo.
CONCEITO: conjunto de reações químicas catalisadas por enzimas e que ocorrem nas células,
permitindo que as mesmas mantenham-se vivas, cresçam e se dividam.
CATABOLISMO: obtenção de energia e poder redutor a partir dos nutrientes.
ANABOLISMO: produção de novos componentes celulares, em processos que geralmente
utilizam a energia e o poder redutor obtidos pelo catabolismo de nutrientes.

Nutrientes oxidados:
• Parte dos compostos de carbono
CO2.
• Perda de prótons e elétrons.
• Coenzimas oxidadas
reduzidas
NAD → NADH
FAD → FADH2
• Reoxidação de coenzimas: Transferência destes prótons e elétrons para oxigênio → H2O.

ALGUMAS ROTAS DO METABOLISMO:


• GLICÓLISE: oxidação da glicose a fim de obter ATP.
• CICLO DE KREBS: oxidação do acetil-coA a fim de obter energia.
• FOSFORILAÇÃO OXIDATIVA: eliminação dos elétrons liberados na oxidação da glicose e do
acetil-coA. Grande parte da energia liberada neste processo pode ser armazenada na célula sob a
forma de ATP.

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• VIA DAS PENTOSES FOSFATO: síntese de pentoses e obtenção de poder redutor para reações
anabólicas.
• CICLO DA URÉIA: eliminação de nitrogênio sob formas menos tóxicas.
• β-OXIDAÇÃO DOS ÁCIDOS GRAXOS: transformação de ácidos graxos em acetil-coA, para
posterior utilização pelo Ciclo de Krebs.
• GLICONEOGÊNESE: síntese de glicose a partir de moléculas menores, para posterior produção
de ATP.

O ATP:
Objetivo do metabolismo catabólico: “Transformação” (através da oxidação) dos compostos carbonados
em energia aproveitável pelas células. Esta energia é o ATP.
ATP: energia para promover processos biológicos.
De que modo a energia liberada na oxidação dos nutrientes é captada e utilizada?
Ela não pode ser usada diretamente. Tem que ser transformada em energia química de fácil acesso,
os compostos contendo P → ATP.
Na fosforilação do ADP → ATP há necessidade de energia, esta é fornecida pela oxidação dos
nutrientes. Esta oxidação ocorre quando o organismo requer energia (gerada pela hidrólise do ATP). A
energia química é normalmente armazenada sob a forma de sacarídeos ou gorduras.
Como é feito o aproveitamento da energia do ATP? Pela retirada do grupo fosfato associado a
processos que requerem energia. Regulação enzimática do processo.
ATP + H2O → ADP + Pi + H+

1. METABOLISMO DOS CARBOIDRATOS

Substrato: glicose.
Etapas:
GLICÓLISE.
ROTA DAS PENTOSES FOSFATO.
CICLO DE KREBS.
CADEIA DE TRANSPORTE DE ELÉTRONS.
FERMENTAÇÃO.
Onde? Citoplasma ou plastídeos.

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Figura 1. Glicólise e Gluconeogênese.

Figura 2. Fermentação.

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Figura 3. Rota das Pentoses.

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Figura 4. Ciclo de Krebs.

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xxx

xxx
4 H+

4 H+
xxx
FADH2

FAD + 6 H+
1

Figura 5. Cadeia de transporte de elétrons.

2. METABOLISMO DOS ÁCIDOS GRAXOS

Ácidos graxos SÃO MOLÉCULAS FORNECEDORAS DE ENERGIA, armazenados na forma de


triacilgliceróis (figura 1).

Fig. 1. Formação de um triacilglicerol

O evento inicial da utilização da gordura como fonte de energia é a hidrólise dos triacilgliceróis
por lipases. Há liberação de glicerol e de ácidos graxos, o glicerol pode entrar na via glicolítica, os ácidos
graxos sofrem oxidação.

DEGRADAÇÃO OXIDATIVA DE ÁCIDOS GRAXOS: β - OXIDAÇÃO

Conceito:

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o Via catabólica de degradação de ácidos graxos para produção de energia
o Ocorre na matriz mitocondrial, após a ativação e a entrada dos ácidos graxos na
mitocôndria
o Pode ser dividida em 3 fases:
 A ativação do ácido graxo
 A β-oxidação propriamente dita
 A respiração celular

a) Ativação Dos Ácidos Graxos

o A ativação dos ácidos graxos consiste na entrada destes na matriz mitocondrial, na forma
de acil-CoA
o O que é? Na presença de ATP, é incorporada uma coenzima-A ao ácido graxo e o mesmo
é convertido em acil-CoA
o O processo depende:

1. Da ligação do ácido graxo com a Coenzima A, formando o Acil-CoA. A reação é catalisada pela
enzima Acil-CoA Sintetase, localizada na membrana mitocondrial externa:

CH3-(CH2)n-COOH + ATP + CoA-SH CH3-(CH2)n-CO-S-CoA (Acil-S-CoA) + AMP + PPi

2. Do transporte do radical acila através da MMI, do citosol para a matriz, mediado por um carreador
específico, porque Acil-S-CoA não consegue atravessar a MMI sozinho. No caso de ácidos graxos
de cadeia média e longa, este carreador é a Carnitina. A transferência do radical acila da CoA para
a carnitina é catalisada pela enzima Carnitina-Acil-Transferase I (localizada na face citoplasmática
da MMI):

Acil-S-CoA + Carnitina Acil-Carnitina + CoA-SH

3. Do lado da matriz mitocondrial ocorre a reação inversa, a carnitina doa novamente o radical acila
para a CoA, regenerando o Acil-S-CoA no interior da mitocôndria. A reação é catalisada pela
Carnitina-Acil-Transferase II, localizada na face interna da MMI. O resultado líquido é a presença
do AG ativado dentro da mitocôndria, pronto para ser desdobrado.

b) Oxidação do Ácido Graxo:

o Consiste na quebra por oxidação do ácido graxo sempre em seu carbono β, o ácido
graxo vai perdendo seus carbonos, de 2 em 2, até desaparecer.

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o O processo é repetitivo e libera a cada quebra:
 1 NADH + H+
 1 FADH2
 1 Acetil-CoA
o São 4 as enzimas envolvidas em cada etapa de oxidação da via.

c) Respiração Celular:

o A síntese de ATP acoplada à β - Oxidação vem:


 Do transporte de elétrons do NADH e do FADH2 formados no processo
pela cadeia respiratória;
 Da oxidação dos radicais acetil dos Acetil-CoAs no ciclo de Krebs.

Regulação da β - Oxidação:

• A regulação da via é feita pela enzima reguladora Carnitina-Acil-Transferase I, que regula a


velocidade de entrada do ácido graxo na mitocôndria e, desta forma, a velocidade de sua
degradação.
• Esta enzima é inibida por MALONIL-CoA, um intermediário cuja concentração aumenta na
célula quando esta tem carboidrato disponível, e que funciona como precursor na biossíntese de
ácido graxo.

Oxidação de Ácidos Graxos Insaturados:

o Se o ácido graxo a ser oxidado for insaturado, o processo tem dois passos enzimáticos
adicionais:
o A conversão do isômero "cis" em "trans";
o A saturação da dupla ligação pela adição de água.
o Uma vez o ácido graxo saturado, ele pode seguir com o processo normal de oxidação.

Oxidação de Ácidos Graxos com Número Ímpar de Carbonos:

A oxidação de um ácido graxo com número de carbonos ímpar leva à formação de um resíduo de
PROPIONIL-CoA, que através de uma seqüência de reações enzimáticas e com gasto de energia (1 ATP
é hidrolisado para cada propionil-CoA convertido), é convertido em SUCCINIL-CoA, que entra no ciclo
de Krebs para ser oxidado.

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3. METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS E NITROGÊNIO

3.1. Introdução:
A formação de aminoácidos depende do fluxo do nitrogênio e sua incorporação em esqueletos de
carbono. Do conjunto básico de 20 aminoácidos, 11 são sintetizados a partir de intermediários do ciclo do
ácido cítrico e de outras vias metabólicas, por reações bem simples. As vias de biossíntese de
aminoácidos são diversas, mas têm uma característica comum: seus esqueletos carbonados vêm de
intermediários da glicólise, da via das pentoses ou do ciclo do ácido cítrico.
Apesar de abundante na atmosfera, as plantas não conseguem absorver nitrogênio molecular, elas o
obtêm pela associação simbiótica com bactérias ou pela adubação nitrogenada. As plantas também
aproveitam o nitrogênio combinado na matéria orgânica, a partir da sua decomposição, por
microorganismos presentes no solo.
Microorganismos fixadores de nitrogênio reduzem N2 a NH3, numa das mais importantes
transformações químicas ocorridas na biosfera. A nitrogenase dos microorganismos executa com presteza
esta reação indispensável. O NH4+ é então assimilado em aminoácidos através de glutamato e glutamina,
duas moléculas essenciais no metabolismo do nitrogênio. As principais enzimas que controlam a entrada
do nitrogênio em aminoácidos são a glutamato desidrogenase e a glutamina sintetase.
O nitrogênio é absorvido pelas plantas na forma de NO3- (principal) e NH4+.
O suprimento de N no solo é limitado, assim, as plantas competem com os microorganismos pelo
elemento.

3.2. Nitrogênio no ambiente:


Existe cerca de 78% de nitrogênio na atmosfera, que aparece na forma de N≡N (N2) e deve ser
transformado, ou seja, reduzido.

Reações de fixação do N: processos industriais ou naturais.

- fixação industrial: N2 + 3H2 → 2NH3 ± 500°C


alta pressão
Produção: 80x1012 g/ano de fertilizante nitrogenado.

- fixação natural: 190x1012 g/ano de N. A mais importante, que contribui com cerca de 90% do
nitrogênio fixado é a fixação biológica, onde atua a enzima Nitrogenase: N2 → NH4+.

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3.3. A síntese de aminoácidos:
açúcares de reserva produtos da fotossíntese

respiração

esqueletos de carbono
energia aminoácidos enzimas, proteínas
aminação
- +
NO3 NH4
Agentes redutores

Absorvido pelas raízes:


- acumulado ou reduzido nas células da raiz;
- translocado para as folhas: acumulado e reduzido.

3.4. Obtenção do nitrogênio da matéria orgânica do solo: mineralização

Norg N-mineral (NH4+)


bact amonificadoras

NH4+ + 3/2 O2 NO2- + H2O + 2H+ nitrificação


Nitrossomonas
NO2- + ½ O2 NO3-
Nitrobacter

Desnitrificação: NO3- ou NO2- N2O, N2


Bact anaeróbicas

3.5. Obtenção do nitrogênio da associação com procariontes: fixação biológica do nitrogênio

Organismos fixadores do N2:

São aqueles que apresentam o complexo nitrogenase.


Fixação simbiótica do N2:
Bactérias fixadoras: N2 + 8 H+ + 8 e- + 16 ATP → 2 NH3 + H2 + 16 ADP + 16 Pi

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NH3 + H+ ↔ NH4+
Nitrogenase: com 2 subunidades proteicas: Fe-proteína e Mo-Fe-proteína.
Precisa elétrons e ATP para fixar o N2.
Precisa de proteção ao O2 ⇒ leghemoglobina.
Reação de fixação e infecção pela bactéria:
Formação dos nódulos (bacterióide): bactéria e leghemoglobina.

3.6. Redução do NO3-:


1a etapa: citoplasma
NO3- + NAD(P)H + H+ + 2e- → NO2- + NAD(P)+ + H2O
nitrato redutase
 enzima dependente de NAD(P)H.
 localização celular.
 induzida por substrato.
2a etapa: cloroplastos (folhas) ou plastídeos (raízes)
NO2- + 6 Fdred + 8 H+ + 6 e- → NH4+ + 6 Fdox + 2 H2O
nitrito redutase

3.7.Assimilação do NH4+ em aminoácidos:

Principais vias: glutamina sintetase, glutamato desidrogenase e glutamato sintase.


TRANSAMINAÇÃO: a partir de GLUTAMINA e GLUTAMATO, pela ação de
AMINOTRANSFERASES, formam-se os outros aminoácidos.
REGULAÇÃO DA SÍNTESE DE AA:
- Disponibilidade de esqueletos de carbono.
- Inibição pelo produto final.

3.8. Transporte de compostos nitrogenados:

Via xilema → das raízes até as folhas → na forma de NO3- e aminoácidos.

Via floema → das folhas até os órgãos de consumo → na forma de aminoácidos.

Bioquímica Vegetal Prof.ª Dr.ª Adriana T. Salamoni 55


Figura: Ciclo do Nitrogênio

Bioquímica Vegetal Prof.ª Dr.ª Adriana T. Salamoni 56

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