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Lição 01

Aminoácidos, Peptídeos e Proteínas


Bioquíímica

1. Introdução
Há muitas teorias para o surgimento da vida na Terra. Uma delas é a formação de biomoléculas
a partir dos gases já existentes no planeta. As fusões destes gases geraram moléculas, como os
aminoácidos, que foram confinadas em células unicelulares originando os seres procariontes de
vida livre. Com o processo evolutivo ao longo dos anos e da especialização das moléculas,
assim compostas, apareceram as células pluricelulares (multicelulares) e os seres eucariontes.
Estas duas células foram as responsáveis por toda a complexidade dos seres vivos conhecidos
até a presente data, o que inclui, desde os microrganismos até os animais e vegetais superiores.
O presente módulo irá mostrar a importância dos aminoácidos na síntese de peptídeo e das
proteínas, que também servirão de precursores de pequenas moléculas, como a histamina,
tiroxina, adrenalina e melanina. Os aminoácidos estão presentes nos alimentos de origem
vegetal e animal. Além disso, os nomes de alguns aminoácidos estão relacionados à fonte de
origem, como, por exemplo, a asparagina (do aspargo), o glutamato (no glúten) e a glicina (em
alimentos de sabor adocicado).
Os peptídeos são moléculas que ficam entre os aminoácidos e as proteínas. Com funções
biológicas bem especializadas, os peptídeos não são unidades monoméricas e nem moléculas
complexas.
As proteínas são as biomoléculas que apresentam maior número de funções biológicas, estando
relacionadas com suas estruturas tridimensionais. Elas apresentam funções diversas como
reguladora, estrutural, catalítica, transportadora, defesa e contrátil. No âmbito nutricional, são
conhecidas as proteínas albumina e caseína e outras não menos importantes, como colágeno,
elastina, queratina, hemoglobina, imunoglobulinas, actina e miosina.

2. Aminoácidos e suas caracteristicas estruturais


As proteínas, embora apresentem estruturas e funções tão variadas, são constituídas por apenas
20 aminoácidos diferentes, conhecidos como primários ou padrões, embora existam cerca de
300 aminoácidos na natureza, mas nem todos irão constituir uma proteína. Estes aminoácidos
são capazes de fornecer centenas de combinações e sequências diferentes às proteínas. Por isso,
há grandes diversidades em estruturas e funções proteicas. Por outro lado, existem os
aminoácidos secundários, que se encontram na estrutura de uma proteína, porém em quantidade
não tanto significativa quantos os aminoácidos primários, mas, ainda assim, com grande
importância biológica.
Os aminoácidos apresentam as funções químicas ácido carboxílico (COOH) e amino (NH 2) na
sua estrutura, além do átomo de hidrogênio (H) e uma cadeia lateral conhecida como grupo R
ou radical, que varia em tipos de estruturas, tamanho e carga elétrica, todos ligados ao carbono
alfa (Cα), o que define esses aminoácidos como α-aminoácidos. É esta cadeia lateral com
propriedades químicas características que irá diferenciar os 20 aminoácidos presentes nas
proteínas. Em meio aquoso, essas funções orgânicas estão na forma ionizada, respectivamente:
COO- e NH3+.
Fórmula geral dos aminoácidos não ionizados

Fonte: Shutterstock.
Todos os aminoácidos comuns apresentam o carbono alfa (α) assimétrico ou centro quiral,
exceto a glicina, já que seu grupo R é outro hidrogênio. O carbono assimétrico é aquele carbono
que faz quatro ligações simples com quatro elementos químicos diferentes, portanto, os
aminoácidos apresentam estes elementos: COO -, NH3+, H e R ligados ao carbono α. Ao
apresentar carbonos assimétricos, os aminoácidos terão dois esteroisômeros ou enantiômeros
designados pela forma D e L, que são imagem que não se sobrepõem um do outro. A forma L-α-
aminoácidos é aquela encontrada em todas as proteínas dos seres vivos. Somente nesta forma
haverá absorção, metabolização e síntese dos L-α-aminoácidos pelas enzimas que reconhecem
esta forma estereoisomérica. A forma D-α-aminoácidos aparece em apenas pequenos grupos de
microrganismos, peptídeos e antibióticos peptídicos.
Os aminoácidos são ainda classificados em essenciais e não essenciais. Os aminoácidos
essenciais, como o nome diz, são aqueles indispensáveis na alimentação, pois o organismo não
consegue sintetizar e, por isso, devem ser obrigatoriamente ingeridos através de alimentos. São
eles: treonina, lisina, metionina, arginina, valina, fenilalanina, leucina, triptofano, isoleucina e
histidina. A variabilidade e a qualidade alimentar, no dia a dia, supre o organismo desses
aminoácidos essenciais que também podem ser ingeridos por suplementação de alimentos
fortificados ou de suplementos propriamente ditos. Os alimentos que contêm aminoácidos
essenciais são as carnes, os leites e ovos. Já os aminoácidos não essenciais glicina, alanina,
serina, prolina, cisteína, aspartato, glutamato, asparagina, glutamina e tirosina são aqueles que o
organismo consegue sintetizar através de alimentos já ingeridos não sendo tão específicos.
Menos comuns são os aminoácidos secundários, que participam das proteínas e que são
sintetizados a partir de resíduos de aminoácidos primários modificados após a síntese proteica.
Encontrada no colágeno, a 4-hidroxiprolina é derivada da prolina por uma modificação pós-
translacional através de uma reação de hidroxilação. A desmosina é originária de 4 resíduos de
lisina, encontrada na proteína elastina, enquanto a ornitina e citrulina atuam no ciclo da uréia.

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Os aminoácidos são todos sólidos incolores e têm grande influência no sabor da maioria dos
alimentos. Apresentam sabor amargo, doce e alguns têm sabor insípido. Com uma vasta gama
de sabores, essas moléculas permitem aplicação como intensificadores e agentes de sabor, além
de possuírem muito boa qualidade nutricional.

3. Propriedades ácido-básicos dos aminoácidos


Os aminoácidos, nos líquidos biológicos, apresentam-se na forma ionizada com carga elétrica
positiva e negativa. Isso se deve ao pH em torno de 7,4 no sangue e em valores próximos a 7,0
ou outros valores em determinados órgãos. No mínimo, os aminoácidos apresentam a carboxila
com carga negativa (COO-) e o grupamento amino com carga positiva (NH 3+), sem considerar as
cadeias laterais, algumas das quais também se apresentam ionizadas em determinadas faixas de
pH. Os aminoácidos são classificados em polares e apolares de acordo com a sua cadeia lateral,
o que significa afinidade ou não pela água, importante na conformação final de uma proteína.
Portanto, as cadeias laterais dos aminoácidos podem ser classificadas quanto à sua polaridade
em 5 grupos: aminoácidos apolares (grupo R hidrofóbico), alifáticos e aromáticos; e
aminoácidos polares (grupo R hidrofílico) sem carga elétrica, com carga elétrica positiva, com
carga elétrica negativa.

Fórmula estrutural dos 20 aminoácidos.

Os aminoácidos com grupo R apolares alifáticos (cadeia aberta) destacam-se por possuir, como
cadeia lateral, os hidrocarbonetos, e os de grupos R apolares aromáticos, por apresentarem um
anel fenólico, de forma que ambos não interagem com a água. Esses aminoácidos estão
localizados no interior das proteínas. No total, são 7 aminoácidos que apresentam os grupos R
apolares alifáticos: glicina, alanina, valina, metionina, isoleucina, leucina e prolina. A prolina é
conhecido como iminoácido, pois sua cadeia lateral está ligado ao grupo amino. Já os grupos R
apolares aromáticos são 3: fenilalanina, tirosina e triptofano.
Os aminoácidos com grupos R polares apresentam nas suas cadeias laterais cargas elétricas (+ e
-
) capazes de interagirem com a água. Esses aminoácidos são geralmente encontrados na
superfície de uma proteína. Os aminoácidos com grupos polares sem carga elétrica são 5: serina,
treonina, cisteína, asparagina e glutamina. Estes são mais solúveis em água, em relação aos
apolares, por apresentar grupos funcionais que fazem a ligação de hidrogênio com a água. Os
grupos R polares com carga elétrica positiva são 3: histidina, lisina e arginina. Esses
aminoácidos são também classificados como básicos devido à presença de um segundo grupo
amino (NH3+e NH2+). Por outro lado, os grupos R polares com carga elétrica negativa são 2:
glutamato e aspartato. São conhecidos como aminoácidos ácidos, por apresentarem
predominância de cargas elétricas negativas, devido ao segundo grupo carboxila (COO -).
Considerando a classificação dos aminoácidos quanto à cadeia lateral, chega-se ao total dos 20
aminoácidos presentes nas proteínas.
Os aminoácidos com estes grupos R ionizáveis, os grupamentos carboxila e amino possuem
caráter ácido e bases. Com estas características, os aminoácidos são conhecidos como anfóteros.
Sabia dessa?
Os aminoácidos de cadeia ramificada, ou mais conhecidos por BCCAs (Branched Chain
Aminoacids), são constituídos pelos aminoácidos essenciais leucinas, isoleucina e valina, pois
estes aminoácidos apresentam estrutura em forma de cadeia ramificada. Esses aminoácidos
contribuem consideravelmente para o aumento da resistência física, pois, durante as atividades
de longa duração, são utilizados pelos músculos para fornecimento de energia.

4. Peptídeos
Os peptídeos são moléculas formadas por números pequenos de aminoácidos. Possuem diversas
funções biológicas e representantes bem conhecidos, como insulina e glucagon.
Para formar os peptídeos, o grupo carboxila de um aminoácido irá fazer uma ligação covalente
com o grupo amino do outro aminoácido, havendo saída de molécula de água. Esta ligação é
chamada de ligação peptídica.

Representação didática da ligação peptídica,

As cadeias polipeptídicas são formadas pela união dos aminoácidos por meio da ligação
peptídica, que envolve o grupamento carboxílico de um aminoácido com o grupamento amino
de outro. O número de resíduos de aminoácidos que constitui um peptídeo vai de 2 a 100. A
partir desse quantitativo, a estrutura é denominada proteína. Quanto ao número de aminoácidos
unidos pela ligação peptídica, as cadeias polipeptídicas podem ser classificadas em: dipeptídeos
- quando são dois aminoácidos; oligopeptídeos – quando constituídos de 3 a 30 aminoácidos;
polipeptídeos – quando de 31 a 100 aminoácidos. Qualquer que seja o tamanho do peptídeo,
sempre haverá uma região amino terminal – extremidade que se encontra o grupo NH 3+ e uma
região carboxi terminal – a outra extremidade com o grupo COO -.
Os peptídeos encontrados na natureza apresentam funções biológicas importantes, como
hormonal, defesa, além de atuarem como agentes redutores. Como exemplos estão as
encefalinas com ação analgésica, a oxitocina que atua na contração uterina e na lactação, a
vasopressina na regulação da pressão sanguínea, o glucagon e a insulina, na regulação da
glicemia, além da gramicidina com efeito antibiótico e glutationa na manutenção do ferro da
hemoglobina.

Sabia dessa?
O aspartame, um adoçante artificial com alto poder edulcorante, é um dipeptídeo sintetizado em
laboratório industrial com fins terapêuticos. O aspartato e fenilalanina são os dois aminoácidos
que serão esterificados a um grupo metil. Portanto, o aspartame é um peptídeo artificial não
encontrado na natureza.

5. Proteínas
As proteínas são as macromoléculas mais abundantes e mais funcionalmente versáteis das
macromoléculas biológicas. Uma célula apresenta grande diversidade e variabilidade na
concentração de proteínas.

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Existem cerca de 50 mil proteínas diferentes em seres humanos, sendo a titina a maior proteína
de todas, com mais de 27 mil resíduos de aminoácidos em sua composição. Essa proteína
encontra-se nos músculos.

5.1. Função das proteínas


As proteínas não são moléculas estáticas e sim dinâmicas, que interagem com outras moléculas
para exercerem suas funções. Quando uma molécula interage com uma proteína é denominada
ligante e pode ser até mesmo uma proteína. A função de muitas proteínas envolve a ligação
reversível com outras moléculas. Esta transitoriedade na ligação é essencial para a vida, pois
permite que os organismos respondam a mudanças ambientais. No organismo, as proteínas
desempenham funções diversas, como estrutural, atividade enzimática, nutrição, reserva,
contração, defesa e hormonal.

Exemplo:
1. Queratina e colágeno são proteínas estruturais, que participam da composição
constitutiva de cabelos, unhas e pele respectivamente.
2. Hemoglobina desempenha papel de transporte de oxigênio dos órgãos respiratórios para
os tecidos. A mioglobina desempenha papel parecido, mas nos músculos.
3. Actina e miosina são proteínas relacionadas ao movimento e contração muscular;
quando estimuladas, promovem o encurtamento destas células.
4. Fibrinogênio é uma proteína de defesa contra hemorragias que, após ativação, tem
capacidade de coagulação do sangue.
5. Outras células de defesa são as imunoglobulinas, ou anticorpos, que participam da
defesa imunitária, podendo combater agentes infecciosos.
6. Hormônios, como a insulina e prolactina, são mensageiros químicos que podem
influenciar o funcionamento de órgãos e células.
7. Enzimas são proteínas que possuem capacidade catalisadora, aumentando a velocidade
de reações químicas, contribuindo para que ocorram com mais facilidade.

A tabela 1 apresenta a classificação das proteínas de acordo com a função biológica.

Tabela 1. Classificação biológica das proteínas em relação a função biológica.


Classe Exemplo
Enzimas Tripsina, hexoquinase
Proteínas transportadoras Hemoglobina, mioglobina
Proteínas nutritivas e de reserva Albumina, ferritina
Proteínas contrateis e de movimento Actina e miosina
Proteínas estruturais Queratina, colágeno
Proteínas de defesa Anticorpos, trombina, fibrinogênio
Proteínas hormonais ou reguladoras Insulina, hormônio do crescimento (GH)
Para saber mais sobre as enzimas, acesse o site:

5.2. Estrutura das proteínas


O ponto chave para a função das proteínas está diretamente relacionado à sua estrutura
tridimensional, que varia de proteína para proteína pela sequência de aminoácidos e pelo grau
de inclinação entre as ligações químicas. Para facilitar a compreensão da estrutura molecular, as
proteínas serão divididas em níveis distintos de organização, em estrutura primaria, secundária,
terciária e quaternária. Veja figura 1 e tabela 2.

Níveis de organização da estrutura molecular de uma proteína.

Tabela 2. Níveis de organização proteica e suas características


Nível de
Características
organização
Ligações peptídicas entre aminoácidos, podendo ocorrer ponte de dissulfeto.
Primário
É definida por informação genética.
Secundário Arranjos regulares da cadeia peptídica (α-hélice e folha β pregueada).
Terciário Estrutura tridimensional estável, associação de níveis secundários.
Arranjo espacial de duas ou mais cadeias polipeptídicas, formação de
Quaternário complexos tridimensionais.

Estruturalmente, as proteínas são compostas por aminoácidos interligados por meio de ligações
químicas que ocorrem entre os grupamentos ligados ao carbono alfa (Cα) ou entre os
grupamentos radicais (grupamentos R).
Ligação peptídica ocorre entre os grupos funcionais, amina e carboxila, ligados ao Cα dos
aminoácidos envolvidos na ligação. Em sistemas biológicos, esta ligação ocorre no ribossomo e
necessita do RNA transportador (t-RNA) para ocorrer. Esta ligação é responsável pela estrutura
linear das proteínas, conhecida como estrutura primária, muito importante por definir a
sequência de aminoácidos, além de prever as estruturas secundárias e a terciária. Na estrutura
primária, é observada ainda a porção amina livre na extremidade N-terminal, que corresponde
ao início da proteína, e a carboxila livre C-terminal na outra extremidade da proteína, que
corresponde ao final da cadeia polipeptídica.

Representação da estrutura primária de proteína.


A sequência de aminoácidos deve ser mantida na estrutura primária de uma proteína para que se
mantenha a função biológica. Alterações na sequência dos aminoácidos ou até mesmo aumento
ou diminuição da estrutura primária podem causar perda da função da proteína.

Você sabia?
A anemia falciforme é uma doença genética relacionada com uma alteração na síntese da
estrutura primária da hemoglobina, na qual, ao invés de apresentar o glutamato como sexto
aminoácido, há uma valina nessa posição, resultando na alteração da forma, rigidez das células e
diminuição do fornecimento de oxigênio.
As proteínas não se apresentam de forma linear, ou seja, aminoácidos ligados em linha reta, mas
adotam um arranjo espacial. A conformação espacial ocorre pelas ligações entre os radicais
(grupamentos R) dos aminoácidos que compõem a estrutura primária, sendo denominada de
estrutura secundária. Este nível se subdivide em três estruturas: α-hélice, folha β-pregueada e
regiões de estrutura não regular, sendo o responsável por esta variabilidade estrutural a
sequência de aminoácidos, pois são as ligações de hidrogênio entre estes aminoácidos que
determinam a conformação.

Representação da estrutura secundária de proteína.

Um exemplo clássico da importância dos aminoácidos em relação à estrutura secundária é a


alanina e a prolina, que, respectivamente, facilitam ou dificultam a conformação α-hélice. Outro
ponto importante é que a ligação de hidrogênio da conformação alfa-hélice e da Folha β-
pregueada ocorre entre as ligações peptídicas dos aminoácidos que compõem estas estruturas,
pois o que caracteriza a estrutura secundária são suas pontes de hidrogênio. Na estrutura folha
β-pregueada, as ligações de hidrogênio também são muito importantes, porém ocorrem entre
aminoácidos que não necessariamente estão fazendo ligações peptídicas, mas sim entre duas
cadeias polipeptídicas paralelas, aminoácidos que não estão próximos uns dos outros na
estrutura primária da molécula. Podemos observar que a estrutura formada não é perfeitamente
paralela, mas levemente torcida. Essa torção ocorre devido às interações entre os resíduos de
aminoácidos. Folha β-pregueada é comumente encontrada com essa estrutura, formando uma
bola com fitas antiparalelas que é bastante estável. O terceiro tipo de estrutura secundária são as
estruturas não-regulares. Elas simplesmente não apresentam conformação espacial claramente
definida, ou seja, não têm um padrão repetitivo.
A interação entre as diferentes regiões de estrutura secundária definida (α-hélice e folha β-
pregueada) ou não regular resulta na estrutura terciária, descrevendo a conformação espacial
da proteína inteira. Ou seja, a estrutura terciária pode ter a junção das três conformações da
estrutura secundária: α-hélice, folha β-pregueada e região não regular. Neste ponto, vale
ressaltar que, para esta estrutura se manter, ocorrem novas ligações ou interações entre as
cadeias laterais dos aminoácidos, sendo elas: 1- interação eletrostática, também conhecida como
ponte salina (ocorre entre aminoácidos de cargas opostas, ajudando na estabilidade da estrutura
terciária); 2- ponte de hidrogênio (entre aminoácidos distantes na estrutura primária, para
conferir estabilidade e compactação da estrutura terciária); 3- interações hidrofóbicas (ocorre
entre aminoácidos apolares) e; 4- ponte de dissulfeto (entre aminoácidos distantes na estrutura
linear que apresentam enxofre no grupamento-R).
Estrutura quaternária das proteínas acontece em situações em que a unidade funcional é
constituída por mais de uma cadeia polipeptídica, ou seja, transformação das proteínas em
estruturas tridimensionais por meio das mesmas interações da estrutura terciária. O objetivo
principal da estrutura quaternária é conferir as proteínas de grande peso molecular estabilidade,
visto que as ligações químicas aumentam a interação e compactação estrutural.
Exemplo: a insulina é um peptídeo hormonal que desempenha papel regulador dos níveis de
glicose no sangue, glicemia, e é formada por duas cadeias polipeptídicas (Cadeia A, com 21
resíduos de aminoácidos e Cadeia B, com 30 resíduos de aminoácidos) ligadas por duas pontes
dissulfetos, encontradas, principalmente, estabilizando a estrutura terciária das proteínas.
De forma resumida, tudo depende da estrutura primária, ou seja, a sequência de aminoácidos,
pois define a estrutura tridimensional que determina a estrutura ativa e, consequentemente, a
função da proteína.

Tabela 3. Composição de algumas proteínas.


Proteína Massa molecular Número de resíduos Número de cadeias
Citocromo c 13000 104 1
Ribonuclease 13700 124 1
Lisozima 13930 129 1
Mioglobina 16890 153 1
Quimotripsina 21600 241 3
Hemoglobina 64500 574 4
Albumina (soro) 68500 609 1
Hexoquinase 102000 972 2
Glutamina sintetase 619000 5628 12

Você sabia?
Para saber a estrutura das proteínas, é feita uma caracterização ou análise da sequência de
aminoácidos. Inicialmente, realiza-se uma hidrólise (quebra das ligações peptídicas) em meio
muito ácido, resultando na separação dos aminoácidos. Posteriormente, analisa-se a mistura de
aminoácidos em cromatografia para separação dos aminoácidos de diferentes massas
moleculares. Assim, posteriormente, é possível caracterizar quais aminoácidos compõem a
proteína.

5.3. Classificação estrutural das proteínas


Além da classificação pela função desempenhada, as proteínas podem ser classificadas em
relação a aspectos estruturais, sendo:
A. Quanto à composição: proteínas simples, conjugadas e derivadas;
B. Quanto ao número de cadeia polipeptídicas: proteínas monoméricas e proteínas
oligoméricas;
C. Quanto à forma: proteínas fibrosas e proteínas globulares.

A. Quanto à composição
As proteínas podem ser classificadas também em simples, conjugadas e derivadas, classificação
que leva em consideração a composição estrutural. As proteínas simples, também denominadas
de homoproteínas, são constituídas exclusivamente por aminoácidos, como é o caso da
albumina do plasma sanguíneo e da clara do ovo. Proteínas que, em sua composição,
apresentam, além de aminoácidos, componentes não-proteicos, como lipídio, ácido nucléico,
carboidrato ou composto inorgânico (chamado de grupo prostético). São classificados como
proteínas conjugadas ou heteroproteínas. De acordo com a característica química do grupo
prostético presente, a proteína pode ser designada, por exemplo, como metaloproteínas (contem
metais), glicoproteínas (carboidratos) e lipoproteínas (lipídios). Veja a tabela 4 para conhecer
alguns tipos de proteínas conjugadas. Hemoglobina é um exemplo de proteína conjugada,
pois o grupo prostético é formado por porfirina, capaz de ligar o ferro e, consequentemente,
carrear oxigênio para os tecidos. As proteínas derivadas, por sua vez, são obtidas graças a
processos de desnaturação ou hidrólise que promovem degradação de proteínas simples ou
conjugadas.

Tabela 4. Classificação biológica das proteínas conjugadas em relação a composição estrutural


do grupo prostético.
Classe Grupo prostético Exemplo
Glicoproteínas Carboidratos Imunoglobulina G
Lipoproteínas Lipídios HDL, LDL, VLDL
Fosfoproteínas Grupo fosfato Ovoalbumina
Flavoproteínas Nucleotídeos de flavina Succinato desidrogenase
Hemoproteínas Heme (ferro porfirina) Hemoglobina
Metaloproteínas Ferro, zinco, cálcio Ferritina, álcool desidrogenase, calmodulina

B. Quanto ao número de cadeias polipeptídicas


Proteínas monoméricas são as que apresentam apenas uma cadeia polipeptídica, enquanto
proteínas oligoméricas possuem em sua estrutura mais de uma cadeia polipeptídica, são mais
complexas em estrutura e função.

C. Quanto à forma
Outra classificação das proteínas leva em consideração a forma com que a estrutura
polipeptídica se apresenta, podendo ser globular ou fibrosa. As globulares, como o próprio
nome indica, ficam mais esféricas e compactas. Esta conformação é muito comum nas proteínas
e desempenha funções variadas (transporte, enzimática e reguladoras). As proteínas fibrosas ou
escleroproteínas possuem cadeias longas e filamentosas, são geralmente mais insolúveis e mais
resistentes à desnaturação. São exemplos de proteínas fibrosas o colágeno, a queratina e a
elastina, sendo encontradas na constituição de tendões, matriz óssea, tecido conectivo e fibras
musculares, exclusivamente em animais, desempenhando função estrutural ou de
armazenamento, sem atividade catalítica.

Representação da forma fibrose e globular das proteínas.

5.4. Desnaturação e renaturação


Desnaturação é a alteração na estrutura tridimensional nativa das proteínas, ou seja, rompimento
das ligações fracas que são responsáveis pelas estruturas secundárias, terciárias e quaternárias. A
desnaturação pode provocar perda parcial ou completa da função biológica. Vale ressaltar que,
no processo de desnaturação, as ligações peptídicas (estrutura primária) são preservadas.
Diversas condições podem provocas desnaturação proteica:
 Ácidos e bases fortes: modificação do pH altera as pontes de hidrogênio das cadeias
laterais. Pode ocorrer precipitação por se tornarem insolúveis.
 Solventes orgânicos: podem romper as interações hidrofóbicas por interagirem com os
grupos R não polares.
 Detergentes: são moléculas anfipáticas que interferem com as ligações hidrofóbicas,
desenovelando a estrutura da cadeia polipeptídica.
 Agentes redutores: substância redutora, como a ureia, que pode romper pontes de
hidrogênio e interações hidrofóbicas.
 Alteração na temperatura: o aumento da temperatura acelera a vibração molecular,
quebrando as pontes de hidrogênio por serem interações fracas.
 Estresse mecânico: rompimento as ligações por agitação ou trituração.

O retorno da conformação nativa das proteínas após desnaturação é chamado de renaturação.


Normalmente, ocorre em condições fisiológicas após a retirada do agente desnaturante,
restaurando também a atividade biológica, porém em condições extremamente controladas, pois
nem todas as proteínas são renaturadas.

6. Conclusão
O Tópico 1 procurou mostrar um pouco sobre a classificação dos aminoácidos, peptídeos e das
proteínas em relação às características funcionais e estruturais, visto que estão correlacionadas.
Vale lembrar que a estrutura tridimensional e a conformação da proteína são essenciais para a
sua atividade biológica desempenhada. Além disso, foram apresentados os principais fatores
capazes de desnaturar uma proteína, interferindo assim na função proteica. O conhecimento
adquirido irá permitir que você possa explorar, de forma mais embasada, tecnicamente falando,
esses elementos relacionados às proteínas.
Diante da grande importância das proteínas para o bom funcionamento de órgãos e células,
entender e procurar mais informações referentes ao tema será de grande utilidade para o
exercício profissional.

PARA REFLETIR: Afinal! Seria possível a vida sem proteínas?

7. Referências
MARZZOCO, Anita e TORRES, Bayardo Baptista. Bioquímica Básica. Guanabara Koogan,
4.ed. 404 p. Rio de janeiro. 2015.
FIB. Os aminoácidos e o sabor. Revista Food Ingredients Brasil. V. XVI, nº 31, 2014.
Disponível em :<www.revista-fi.com>. Acesso em: 05 set. 2018.
COX, M. M.; NELSON, D.L. Lehninger Principles of Biochemistry. 6ªEd.W. H. Freeman and
Company. New York. 2014. Reimpressão 2017.
USP. Atividade enzimática. Instituto de Química. São Paulo, [s.d.]. Disponível em:
<http://www.iq.usp.br/bayardo/softwares/proteina/advanced/cap2/main2.html> . Acesso em: set.
2018.
VIEIRA, R. Fundamentos de Bioquímica. Textos didáticos. Belém. PA. 159 p. 2003