Disciplina: Bioquímica

Aula 2: Bioquímica dos aminoácidos

Apresentação

Nesta aula, iniciaremos o estudo das biomoléculas, as moléculas orgânicas encontradas nos organismos vivos. Os
estudiosos químicos mostraram no nal do século XVIII que a composição química dos organismos vivos era bem diferente
do mundo inanimado, tanto em composição quanto em complexidade.

Abordaremos a estrutura e função dos aminoácidos, que são os monômeros constituintes das proteínas. Estudaremos os
vinte diferentes aminoácidos que constituem as proteínas, bem como eles se ligam para formar milhares de proteínas
existentes em nosso organismo e que possuem estruturas e funções tão diferentes entre si.

Por m, discutiremos a importância da informação genética proveniente do nosso DNA para a sequência de aminoácidos na
proteína, que determinará sua estrutura e, consequentemente, sua função. Veremos que existem outros aminoácidos
modi cados que possuem diferentes funções no nosso organismo.

Objetivos

Examinar a química das moléculas orgânicas e a importância delas para a manutenção da vida;

Descrever a estrutura química e as principais funções dos aminoácidos;

Analisar o uxo da informação genética e como ocorre a ligação peptídica entre os aminoácidos para a formação dos
peptídeos e proteínas.
Química da vida
Vamos iniciar nosso estudo pela compreensão da química das moléculas orgânicas, que são aquelas encontradas basicamente
apenas nos organismos vivos.

Antoine-Laurent de Lavoisier (1743-1794) cou conhecido

como o pai da química moderna.

Ele mostrou a simplicidade da química inorgânica, relativa ao

mundo mineral, contrastada a complexidade da química
encontrada no mundo vegetal e animal, chamada química
orgânica.

 Fonte: Shutterstock

São os quatro elementos químicos mais abundantes nos organismos vivos:

CARBONO HIDROGÊNIO

OXIGÊNIO NITROGÊNIO

Nossas células possuem em média 70% de água, como já vimos na aula anterior, 27% de macromoléculas e 3% de sais
minerais e pequenas moléculas.
A química orgânica gira em torno do átomo de carbono, que é mais da metade do peso seco da célula, com a capacidade de se
ligar a outros átomos de carbono, formando cadeias.

Os átomos de carbono podem formar ligações simples, duplas ou triplas com outros átomos de carbono ou ainda com átomos
de outros elementos como, por exemplo, oxigênio, nitrogênio e hidrogênio. Desse modo, podemos ter uma diversidade enorme de
moléculas em tamanho, forma e composição.
Atividade
1) Entre as moléculas a seguir, identi que as que são compostos inorgânicos e os compostos orgânicos. Nos compostos
orgânicos, identi que os grupos químicos funcionais presentes.
Agora, veremos o que são macromoléculas.
São biomoléculas muito grandes com elevado peso molecular e, quase sempre, de estrutura química e espacial muito complexas.
Essas macromoléculas, de um modo geral, são formadas a partir de unidades fundamentais, chamadas monômeros, que são
moléculas menores e mais simples, que se unem para formar as moléculas maiores.

Os aminoácidos são as unidades fundamentais das proteínas, ou seus monômeros. Isso signi ca que os aminoácidos se ligam
para formar as milhares de diferentes proteínas existentes no nosso organismo.

Na Figura 1a, observamos a estrutura tridimensional do hormônio glucagon. Ele é secretado pelas células alfa do pâncreas em
resposta a uma baixa taxa de glicose no sangue, como veremos mais adiante no estudo do metabolismo.

Ele possui uma estrutura peptídica (proteica), cuja forma ativa possui 29 aminoácidos ligados em uma única cadeia, como pode
ser visto na Figura 1b.

Figura 1a Figura 1b

Na Figura 2, vemos uma correlação entre várias macromoléculas importantes e seus respectivos monômeros. Entre elas
estudaremos as proteínas, carboidratos e os lipídios.
Aminoácidos
Os aminoácidos são moléculas orgânicas formadas por carbono, oxigênio, hidrogênio e nitrogênio, alguns possuem enxofre na
sua composição, como a metionina e a cisteína.
Somente vinte diferentes aminoácidos são encontrados
nas proteínas.
No organismo podem ser encontrados na forma livre ou
polimerizados, formando as proteínas. Como veremos
adiante, podem ser degradados, originando moléculas
intermediárias da síntese de glicose e lipídeos, gerando
energia.
A nomenclatura dos aminoácidos pode ser em
abreviaturas de três letras, por exemplo Alanina – Ala, ou
uma letra, A.
As abreviaturas de uma letra iniciam com a mesma letra
do respectivo aminoácido. Quando os nomes de vários
aminoácidos se iniciam com a mesma letra, utilizam-se os
nomes fonéticos (ocasionalmente em inglês) de certos
aminoácidos.
 Tabela 1 Nomes e Abreviaturas dos Aminoácidos Comuns

Aminoácido Abreviatura de três Letras Abreviatura de uma Letra

Alanina Ala A

Arginina Arg R

Asparagina Asn N

Ácido aspártico Asp D

Cisteína Cys C

Ácido Glutâmico Glu E

Glutamina Gln Q

Glicina Gly G

Histidina His H

Isoleucina Ile I

Leucina Leu L

Lisina Lys K

Metionina Met M

Fenilalanina Phe F

Prolina Pro P

Serina Ser S

Treonina Thr T

Triptofano Trp W

Tirosina Tyr Y

Valina Val V

Funções dos aminoácidos

• Podem ser utilizados como fonte de energia (ATP).
• Podem funcionar como tampões de pH intracelular.
• Podem servir de matéria-prima para a produção de proteínas.
• Alguns atuam como neurotransmissores, por exemplo, glicina é um neurotransmissor inibitório, e o aspartato e glutamato são
neurotransmissores excitatórios.
• Alguns são biotransformados em neurotransmissores, como por exemplo a tirosina é precursora dos neurotransmissores
adrenalina, noradrenalina e dopamina, e o triptofano é precursor do neurotransmissor serotonina.
• Alguns são biotransformados em hormônios, por exemplo, a tirosina nos hormônios da tireoide T3 e T4 como podem ser vistos
na Figura 3.
Estrutura dos aminoácidos
Todos os vinte aminoácidos comuns encontrados nas proteínas são alfa aminoácidos. Eles possuem um grupo amino (básico
NH2) e um grupo carboxila (ácido - COOH), ligados a um mesmo carbono, conhecido como carbono alfa.

No mesmo átomo de carbono, temos, ainda, um átomo de hidrogênio ligado e um grupo R, ou cadeia lateral que diferencia um
aminoácido do outro.

Esta estrutura básica pode ser vista na gura 4.

Em pH siológico, ou seja, pH 7,4 sanguíneo, o grupo amino encontra-se protonado, na forma de íons amônio (-NH3+) e o grupo
carboxílico está desprotonado, na forma de íons carboxilato (-COO-), como pode ser visto na gura 5.
Outra característica dos aminoácidos, com exceção da glicina, é que o carbono alfa é um centro quiral. Isso quer dizer que ele é
um carbono assimétrico, ou seja, está ligado a quatro grupos químicos diferentes.

Todo carbono com centro quiral possui isomeria óptica, portanto ele forma duas estruturas que são imagens especulares uma da
outra (a imagem no espelho), mas não se sobrepõem como é o caso das mãos esquerda e direita (Figura 6a).

Esses estereoisômeros são denominados enantiômeros e são opticamente ativos, ou seja, desviam o plano da luz polarizada para
a esquerda ou para a direita.

Na estrutura do D-aminoácido, a amina (NH2) está à direita, e na do L-aminoácido, o NH2, se encontra à esquerda. Em nossas
proteínas encontramos apenas L-aminoácidos, por exemplo, L-alanina como pode ser visto na Figura 6b.
Atividade
2) Observe a estrutura da glicina e responda por que ela não é um estereoisômero.

Propriedades dos aminoácidos

 Clique nos botões para ver as informações.
Polaridade da cadeia lateral 

Os aminoácidos se dividem em classes diferentes, dependendo da polaridade do seu grupo R.

Grupo R não polar (apolar) (no quadro amarelo): Não possuem a nidade com a água e são considerados hidrofóbicos;

Grupo R polar – Possuem a nidade com a água e são considerados hidrofílicos; podem ser:
• polares sem carga (no quadro em verde)
• polares com carga:
• carregados positivamente, básicos (no quadro em azul)
• carregados negativamente, ácidos (no quadro em vermelho)
Essencialidade 

Alguns aminoácidos são considerados essenciais, eles não podem ser sintetizados ou produzidos em quantidades
su cientes pelo nosso organismo e, por isso, precisam ser ingeridos em nossa dieta (Vide tabela 2).

Caso não haja ingestão adequada de proteínas e de todos os aminoácidos essenciais, a síntese de proteínas no organismo
ca comprometida.

Na dieta é importante observar a qualidade das proteínas (presença de todos os aminoácidos essenciais) e sua
digestibilidade. É importante destacar que nosso organismo não armazena aminoácidos na forma livre.

Não essenciais Essenciais

Glicina, Alanina, Serina, Cisteína, Tirosina e Arginina Fenilalanina, Valina e Triptofano

Ácido aspártico, Ácido glutâmico, Histidina e Asparagina Treorina, Lisina, Leucina e Isoleucina

Glutamina e Prolina Metionina

Caráter anfótero 

Como os aminoácidos possuem um grupo amino de caráter básico e um grupo carboxila de caráter ácido, eles são
considerados moléculas anfóteras ou de duplo caráter.

Quando um aminoácido é colocado em água, no pH neutro, pH 7,0, ele forma um íon dipolar, e pode atuar tanto como um
ácido, doando prótons, quanto como uma base, recebendo prótons.

Por isso, são capazes de atuar como sistemas tampão no organismo. Como pode ser visto na Figura 8.

Zwiterion: íon dipolar, do alemão íon híbrido

Atividade
3) Vamos desenhar a estrutura de um aminoácido. Explique o que determina a diferença na estrutura dos vinte tipos de
aminoácidos. Dos aminoácidos mostrados a seguir, classi que quais são polares com carga e sem carga e quais são apolares.

Leitura

Clique aqui <galeria/aula2/docs/pdf01_bioquimica_aula02.pdf> para ler O uxo da informação genética.

Saiba mais

Assista ao vídeo From DNA to Protein <https://www.youtube.com/watch?v=D3fOXt4MrOM> .

Ligação peptídica
Os peptídeos e proteínas são formados a partir das ligações entre os aminoácidos, cuja sequência foi predeterminada pelo DNA
do organismo.

Conforme observamos na Figura 9, podemos formar desde peptídeos com dois aminoácidos, chamados dipeptídeos, até
proteínas enormes com milhares de aminoácidos ligados em sequência.
Nessas estruturas, os aminoácidos se ligam por ligações covalentes, fortes, que são chamadas ligações peptídicas.

Essas ligações amídicas são formadas pela remoção dos elementos da água (uma desidratação) do grupo carboxila de um
aminoácido (aminoácido 1 perde a hidroxila – OH) e a amina do aminoácido seguinte (aminoácido 2 perde um hidrogênio do
grupo amino).  

Essa reação entre dois aminoácidos é chamada de reação de condensação e forma um dipeptídeo com uma ligação peptídica
entre eles. A reação pode ser observada na Figura 10.

Se três aminoácidos forem ligados em cadeia, formarão duas ligações peptídicas entre eles, formando um tripeptídeo, e assim
por diante.

Até dez aminoácidos dizemos que é um oligopeptídeo.

Entre 10 e 50 aminoácidos é um polipeptídeo e acima disso, uma proteína.

A ligação peptídica é uma ligação covalente, forte, difícil de ser quebrada; no organismo, para que essas ligações sejam rompidas
é necessário a utilização de enzimas.

A unidade peptídica é rígida e plana e não há liberdade de rotação em torno da ligação entre o átomo de carbono da carbonila e o
átomo de nitrogênio da unidade peptídica, pois essa ligação tem um caráter parcial de uma ligação dupla.

A distância entre os átomos na ligação peptídica é de 1,33 angstrons. Ela é intermediária entre uma ligação simples (1,49
angstrons) e uma dupla 91,27 angstrons), e isso explica a rigidez da ligação.

Já as ligações simples que ocorrem entre o Cα e o carbono da carbonila e o Cα e o N peptídico possuem um grande grau de
liberdade de rotação.

Uma cadeia polipeptídica é constituída de uma parte repetida regularmente, chamada de cadeia principal ou espinha dorsal, e de
uma parte variável, compreendendo as distintas cadeias laterais ou grupos R dos aminoácidos da sequência.

Por convenção, a extremidade esquerda que representa o início da cadeia do peptídeo ou proteína é chamado de aminoterminal
enquanto que a extremidade da direita é chamada de carboxiterminal.
Atividade
4) Na Figura 12, observamos um peptídeo onde estão destacados os grupos R dos aminoácidos em vermelho. Quantos
aminoácidos estão presentes nesta cadeia? Quem são eles? E quantas ligações peptídicas estão presentes?

 Figura 12

5) As hemoglobinopatias são doenças genéticas que afetam a proteína hemoglobina. A doença falciforme é o exemplo mais
comum das hemoglobinopatias. Por uma alteração genética, a pessoa com doença falciforme produz um tipo alterado de
hemoglobina, a hemoglobina S (Hb S), no lugar da hemoglobina normal, a hemoglobina A (Hb A), presente nos adultos. O
transporte de oxigênio para todo o corpo, função da hemoglobina, não ocorre de forma satisfatória quando o indivíduo tem a
doença falciforme. Em determinadas condições, a Hb S faz com que a hemácia deixe de ser exível e que mais rígida. Nesses
casos, a hemácia passa a ter o formato de meia lua ou foice (daí o nome falciforme). Ela tende a se ligar aos vasos sanguíneos e
também a outras hemácias e ser destruída mais facilmente, o que ocasiona anemia e di culta a circulação no sangue. É comum
que ocorra entupimento dos vasos sanguíneos, o que leva a dores e a outras alterações em praticamente todos os órgãos do
corpo. Qual a alteração bioquímica encontrada na anemia falciforme?

Referências
Notas

HARVEY, R. A.; FERRIER, D. R. Bioquímica ilustrada. 5.ed. Porto Alegre: Artmed, 2012.

HORI, J. Bioquímica. Rio de Janeiro: Universidade Estácio de Sá, 2015.

NELSON, D. L.; COX, M. L. Princípios de Bioquímica. 5.ed. São Paulo: Sarvier, 2011.

SACKHEIM, G. I.; LEHMAN, D. D. Química e Bioquímica para Ciências Biomédicas. 1.ed. Barueri: Manole, 2001.

STRYER, L.; TYMOCZKO, J. L.; BERG, J. M. Bioquímica. 7.ed. Rio de Janeiro: Guanabara Koogan, 2014.
Próxima aula

De nição, estrutura e função das proteínas;

Compreensão da relação estrutura atividade;

Desnaturação proteica.

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