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SEMINARIO 1 BBM: AMINOÁCIDOS Y ESTRUCTURA DE PROTEÍNAS.

2019-20

Aspectos a recordar o repasar para poder realizar estos ejercicios: concepto de pH, concepto punto
isoeléctrico de una molécula, equilibrios acido-base, constante de equilibrio ácido-base y pKa. Ecuación de
Henderson-Hasselbach. Estructura química de los aminoácidos. Estructura de las proteínas. Se recomienda
tener disponible la presentación del tema 1 de las clases de teoría.

Utilizar, cuando sean necesarios, los datos de la tabla incluida al final para contestar las preguntas

1. Calcular el punto isoeléctrico (pI) y el pH para el que exista el mayor número absoluto de cargas para:
(a) glicina, (b) ácido aspártico y (c) lisina.
Gly pI 6.1; pH max n cargas 6.1
Asp pI 2.3; pH max n cargas 6.8
Lys pI 9.7; pH max n cargas 5.6

2. Con los valores de pKa1 y pKa2 de la glicina indica cuál será la proporción de glicina isoeléctrica a pH
10,5. Representar de forma aproximada la curva de valoración de 1 mol de glicina indicando qué
especies se encuentran en cada fase de la curva.

1
𝐺𝑙𝑦 0 = 𝐺𝑙𝑦 −1
5.62

3. A continuación se muestra la curva de valoración de la histidina

a) ¿Qué especies se encuentran en cada meseta?


b) ¿Cuáles son los valores de pK aproximados?
c) ¿Cuál es el punto isoeléctrico aproximado?

b) pKa1≈ 2; pKaR≈6; pKa3≈10


c) pI ≈8

4. Escribir la estructura primaria del péptido glutamilserilglicilvalina. El pKa1 (C-terminal) es 2,5; el pKaR
(γ-COOH) es 4 y el pKa2 (N-terminal) 9,5. Determinar el pI de este péptido.
pI 3.25

5. Formular el tripéptido: aspartil-lisil-glicina, calcular su pH isoeléctrico y el pH al que presenta mayor


número de cargas absoluto.
pI 6.8
pH max n cargas 6.8
6. ¿Cuál es la carga neta del tetrapéptido DCRK a: 1) pH = 5; 2) pH = 14. ¿Cuál será el pI de este
tetrapéptido?
A pH 5 : +1
A pH 14: -3
pI 9

7. Escribir los estados de ionización del dipéptido Lys-Glu. Utilizando los datos de pK de la tabla incluida
Indicar los porcentajes de las especies predominantes a pH2 y a pH8.
pH2 : (+2) 60.2%; (+1) 39.4%
pH8 : (0) 89.9%; (-1) 10.1%

8. Comparar dos péptidos de 36 aa, uno con una estructura en α-hélice y el otro con hoja plegada β.
¿qué longitudes tienen en Å y en nm? . Distancia entre dos carbonos  contiguos en lámina  = 3.5 Å.
 hélice 54Å
Lámina  126Å

9. La bicapa lipídica tiene un espesor de 45 Å. ¿Cuántos aminoácidos la atraviesan por término medio si
estos adoptan estructura en α-hélice? ¿Y si la estructura secundaria es hoja plegada β?. Distancia
entre dos carbonos  contiguos en lámina  = 3.5 Å.
30 aa
13 aa

10. Dada la siguiente secuencia peptídica de una proteína:

Glu-Asp-Glu-Glu-Gly-Tyr-Asn-Cys-Cys-Val-Ile-Ala-Pro-Ala-Trp-Met-Gly-Cys-Ser-Asn-Arg-Lys-Arg

Contestar razonadamente:
a) Indicar las partes polares y apolares de esta proteína. Señalar dos aminoácidos que
establezcan puentes de hidrógeno con el agua y dibujar esta interacción.
b) Indicar dónde se puede predecir que se producirán giros beta
c) Indica en qué posiciones se podrían formar enlaces disulfuro intracatenarios y qué función
tienen dentro de una proteína.
d) A pH fisiológico esta proteína tiene afinidad por un tretapéptido básico, siendo ésta su
principal función. Indicar mediante qué tramo de la proteína interacciona y el tipo de
interacción.
e) Cuando se acidifica el pH del medio se observa que la proteína ya no es capaz de realizar
su función. Dar una explicación razonada a esta observación.
11. Dentro de la siguiente cadena polipeptídica, indicar qué aminoácidos podrían están implicados en las
siguientes interacciones (a – e), de acuerdo con la cadena lateral que aparece. Señalar en cada caso,
de qué tipo de interacción se trata.

12. En cada una de las siguientes parejas de aminoácidos identifica cuál de ellos sería más soluble en agua
y explica por qué:

a) Ala, Leu
b) Tyr, Phe
c) Trp, His
d) Ser, Ala

13. Una mutación que cambia un residuo de alanina por valina en el interior de una proteína produce
pérdida de actividad. Sin embargo, la actividad se recupera cuando una segunda mutación en una
posición diferente cambia un residuo de isoleucina por glicina. ¿Cómo podría esta segunda mutación
conducir a un restablecimiento de la actividad?

14. Cuántos aminoácidos están contenidos en una proteína de masa molecular = 32.000 Da, sabiendo que
la masa molecular promedio de un aminoácido en la cadena polipeptídica es de 110 Da? ¿De dónde
proviene este valor de masa molecular 110 Da?

15. Escribir la estructura del siguiente tripéptido: Tyr – Leu – Asp.


a) De los tres aminoácidos, ¿cuál corresponde al extremo amino terminal?
b) De los tres aminoácidos, ¿cuál corresponde al extremo carboxilo terminal?
c) Identifica los enlaces peptídicos.
d) Identifica los átomos de carbono alfa.
e) ¿Qué aminoácido(s) puede(n) formar puentes de hidrógeno mediante su cadena lateral? .
f) ¿Qué aminoácido(s) tiene(n) cadena lateral hidrofóbica?
g) Cuál es la carga neta del tripéptido a pH = 7
16. Emparejar cada aminoácido de la columna de la izquierda con el tipo de cadena lateral que le
corresponde en la columna de la derecha.
a) Leu 1. Contiene un grupo hidroxilo
b) Glu 2. Ácida
c) Lys 3. Básica
d) Ser 4. Puede formar puentes disulfuro
e) Cys 5. No polar, aromática
f) Trp 6. No polar, alifática

17. ¿Cuál o cuáles de los siguientes aminoácidos tienen grupos R con capacidad para formar puentes de
hidrógeno? Ala, Gly, Ser, Phe, Glu, Tyr, Ile, Thr

CARACTERÍSTICAS DE LOS AMINOÁCIDOS. Utilizar los valores inidicados para contestar las preguntas
excepto si el enunciado indica otros valores