ESTEREOQUÍMICA

MSc. Cristina Calderón

 Propiedades de los aminoácidos
Estereoisomería
-Presentan isómeros que difieren en su orientación espacial.
-Todos los aa tienen un carbono asimétrico o quiral, con excepción
de la glicina, y por lo tanto pueden ocupar diversas posiciones en
el espacio, formando imágenes especulares o quirales.
-Se trata de isómeros ópticamente activos, que hacen girar el plano
de la luz polarizada:
- A la derecha dextrorrotatorio (+)
- A la izquierda Levorrotatorio (-)

La glicina es una molécula

simétrica ya que su carbono α
está unido a dos hidrógenos
- Los estereosiómeros tienen idénticas propiedades físicas y
químicas, con excepción de la polarización de la luz.
- Y presentan además diferentes propiedades bioquímicas:
- Todos los aa que forman las proteínas están en su forma L, con
excepción de la glicina.
- Los D-aminoácidos los encontramos en los antibióticos o en
algunas paredes bacterianas, o en plantas.
- Algunos aa presentan más estereoisómeros debido a que poseen
más carbonos quirales.
 Aminoácidos: estereoisomería

COO- COO-
+
H3 N C H H C NH3+
CH3 CH3
L-Alanina D-Alanina
 Aminoácidos: estereoisomería

COOH CHO
H 2N C H HO C H
R CH2OH

L-Alanina L-Gliceraldehido
 COO - COO-
+
+
H 3N C H H 3N C H

H C OH H C CH3

CH3 CH2
CH3

L-Treonina L-Isoleucina
Propiedades ácido–base de los aminoácidos

Son importantes en la comprensión y

el análisis de las propiedades de las
proteínas.

La separación, identificación y la
valoración cuantitativa de los
diferentes aminoácidos, se basa en
estas propiedades.

Los aminoácidos cristalizan de las

disoluciones acuosas neutras en
forma de iones bipolares, llamados
iones híbridos, en lugar de hacerlo en
forma de molécula no disociada
Cuando un aminoácido se encuentra en forma
bipolar, se dice que es un anfótero (ácido-base).

Debido a sus grupos ionizables carboxilo, amino y

otros; los aminoácidos son capaces de desarrollar
una carga (+) ó (-) de acuerdo con el pH al que
se encuentran.

Este carácter anfóterico les confiere la

capacidad de donar y recibir electrones;

esta situación hace que exista un estado químico

conocido como punto isoeléctrico (pI) o de
doble ión, en el que se cuenta con el mismo
número de cargas (+) ó (-) y cuya carga neta es
cero.
 A pH < pI se encuentran
en forma protonada o
catiónica

Pueden tener, tres A pH > pI adquieren una

estados que dependen carga negativa o
del pH: aniónica

Carga eléctrica en aa En el pI su carga es cero.

Es decir, no existe un pH
en el cual estos anfolitos
ya que las presentan aún
estén completamente
en el pI.
ausentes de cargas
eléctricas
 Estos dos grupos se pueden
ionizar en medio acuoso,
siendo los responsables del
anfoterismo de los
• son compuestos aminoácidos, es decir,
nitrogenados que se
caracterizan por presentar
un grupo amino (-NH2) y
un grupo carboxilo (-
COOH) unidos al mismo
• pueden actuar como
carbono.
ácidos o como bases, en
función del pH del medio
(los compuestos que son
capaces de aceptar o
ceder protones se
denominan anfóteros o
anfolitos).
Los aminoácidos
• Además, cinco de los
aminoácidos
proteinógenos presentan
otro grupo ionizable en su
cadena lateral:
• Lys, Arg, His
(aminoácidos con carga
positiva o básicos)
• Asp y Glu (Aminoácidos
con carga negativa o
ácidos)
El grupo a-carboxilo se
comporta como un ácido
débil y el grupo amino,
como una base débil. Por
ello, la carga de los
aminoácidos varía en
función del pH.
La ionización de los aminoácidos es similar a la de cualquier
otra molécula, ecuación de Henderson-Hasselbalch).
• pH = pK + log [ Forma no protonada (base)] / [ Forma
protonada (ácido)]
Donde: El pK es el log negativo de la constante de
disociación (K) del grupo ionizable ( pK = - log K )
 Propiedades ácido–base de los aminoácidos
A pH ácido 2 grupos ionizables:

COOH →COO

NH2- → NH3+

Todos los grupos ionizables

k se conoce pk es el punto tienen un pk de manera Todos los aa presentan en solución
como la donde el ácido que en ese pH se dan acuosa propiedades tanto ácido
constante de se ha disociado cantidades equimolares de como base: anfóteros o anfolitos.
disociación al 50% ambas formas.
 En aa neutros, se
establecen dos
equilibrios en solución
acuosa entre tres
formas iónicas distintas.

Dichos equilibrios vienen

determinados por las
constantes de equilibrio
del grupo carboxilo (KC) y
del grupo amino (KN):
El aminoácido puede presentar
también una forma dipolar o
zwitterionica que también

recibe el nombre de ion híbrido.

- A pH fisiológico de 7.4 la forma

predominante es la
zwitterionica.

- Se llama punto isoeléctrico o pI

al punto donde el aminoácido
presenta carga neta 0.
Por lo tanto el pI de la
glicina sería: pI =
(2,34+9,6)/2 = 5,97
La respuesta por parte de
un aa al pH se observa en
las curvas de titulación.
Donde se representa la
variación en función de la
cantidad de equivalentes
OH añadidos.
TRABAJO EN PAREJAS:
REALIZAR LAS CURVAS DE
TITULACIÓN PARA 5
AMINOÁCIDOS DISTINTOS