INSTITUTO TECNOLOGICO SUPERIOR DE CALKINI EN EL

ESTADO DE CAMPECHE

INGENIERÍA BIOQUÍMICA

ASIGNATURA: “ENZIMOLOGIA BASICA”.

DOCENTE: DR. ALEJANDRO ORTIZ FERNANDEZ

ACTIVIDAD. – ENSAYO 1

ALUMNOS: MATRICULA:
 DIEGO GUADALUPE AC AC 5632
 LUIS ALEJANDRO COLLI KU 5648
 KEVIN ANDRES ESTRELLA CANCHE 5637

GRADO: 7TO SEMESTRE GRUPO: A

2019-2020N
03/10/2019
1.1. Definición y estructura de las enzimas.

Las enzimas son polímeros biológicos que catalizan las reacciones químicas que
hacen posible la vida tal como la conocemos.

1.1.1. Características generales de las enzimas

Se ha demostrado que todas las enzimas son de naturaleza proteica. El análisis de

los aminoácidos constituyentes de ellos no ha permitido apreciar ninguna
característica que los diferencie de los aminoácidos que constituyen el resto de las
proteínas; todos son α -aminoácidos y se puede afirmar que todas las enzimas son
proteínas, pero no todas las proteínas son enzimas.

Enzimas simples. Son aquellas que para ejercer su acción sólo necesitan de la parte
proteica. Esta puede estar constituida por una o varias cadenas, pero no necesita
ningún factor adicional para llevar a cabo su acción sobre la molécula que va a
transformar, la cual se denomina sustrato. Un ejemplo de enzima simple es la
ureasa, encargada de catalizar la transformación de la urea en CO2 y NH3. Para
que la enzima actúe, sólo es necesario que esté presente el sustrato, en este caso
específico es la urea, y la reacción que tiene lugar es la siguiente:

Enzimas complejas. Son denominadas aquellas que para ejercer su acción

necesitan, además de la parte proteica, de otros factores adicionales que bien
pueden ser de naturaleza orgánica o inorgánica, y que se agrupan bajo el nombre
de cofactores enzimáticos. Por ejemplo, la hexoquinasa es una enzima compleja
encargada de transformar la glucosa en su éster fosfato, y para poder realizar esta
esterificación, además de la parte proteica, necesita del ATP, que es un cofactor de
naturaleza orgánica. La reacción puede representarse de la forma siguiente:
En el caso específico de las enzimas complejas, a la parte proteica se le denomina
apoenzima y la unión de la apoenzima con los factores forma la holoenzima. La
apoenzima libre no tiene actividad, o lo que es lo mismo, no lleva a efecto la
transformación: cuando esta se halla unida a los cofactores (holoenzima) sí es
activa y realiza la acción catalítica. A veces una enzima compleja puede necesitar
más de un cofactor para llevar a efecto la reacción. Todos estos cofactores
necesarios para que una enzima pueda efectuar su acción junto con la parte
proteica o apoenzima y el sustrato, se agrupan bajo el nombre de complejo funcional
enzimático, ellos son:

• Apoenzima

• Coenzima

• Sustrato

• Grupo prostético

• Cosustrato

• Activadores

La apoenzima como se explicó anteriormente, es la parte proteica de la enzima: en

ella radica la especificidad de acción de las enzimas a causa de la presencia del
centro activo, que es el sitio donde se coloca el sustrato para ser transformado y
cuya estructura se explicará más adelante. El Sustrato es la molécula sobre la cual
la enzima va a ejercer su acción. Tanto la apoenzima como el sustrato tienen que
estar obligatoriamente presentes para que pueda efectuarse la reacción. El
Cosustrato es una molécula diferente a la molécula de sustrato la cual acepta un
grupo proveniente del mismo. Este tipo de componente es característico de las
reacciones de transferencia, donde un grupo del sustrato es transferido a una
molécula aceptora (cosustrato). Las Coenzimas son compuestos orgánicos
derivados, fundamentalmente de las vitaminas, donde abundan los derivados de las
vitaminas B como la coenzima A(CoASH), el NAD, el TPP y otros, además de
algunos nucleótidos importantes como el ATP, UTP, ADP, GTP, CDP, etc. Las
coenzimas tienen la característica de regenerarse después de haber participado en
la reacción mediante una reacción subsiguiente, y de forma general, pueden ser
separadas de la enzima por diálisis, porque están débilmente unidas a la enzima.

1.1.2. Nomenclatura y clasificación de las enzimas

Los nombres de uso frecuente para casi todas las enzimas describen el tipo de
reacción catalizada, seguido por el sufijo -asa. Así, por ejemplo, las
deshidrogenasas eliminan átomos de hidrógeno, las proteasas hidrolizan proteínas
y las isomerasas catalizan reordenamientos de la configuración. Los modificadores
pueden preceder o seguir al nombre para indicar el sustrato (xantina oxidasa), la
fuente de la enzima (ribonucleasa pancreática), su regulación (lipasa sensible a
hormona) o una característica de su mecanismo de acción (cisteína proteasa).
Cuando es necesario, se añaden designaciones alfanuméricas para identificar
múltiples formas de una enzima (p. ej., RNA polimerasa III; proteína cinasa Cβ). A
fin de resolver estas dificultades, la International Union of Biochemists (IUB) creó un
sistema de nomenclatura de enzimas sin ambigüedad en el cual cada enzima tiene
un nombre y número de código singular que identifican el tipo de reacción catalizada
y los sustratos comprendidos; así, las enzimas se agrupan en seis clases:

1. Oxidorreductasas (catalizan oxidaciones y reducciones).

2. Transferasas (catalizan la transferencia de porciones, como grupos glucosilo,

metilo o fosforilo).

3. Hidrolasas (catalizan la división hidrolítica de C—C, C—O, C—N y otros enlaces).

4. Liasas (catalizan la división de C—C, C—O, C—N y otros enlaces mediante

eliminación de átomo, dejando dobles enlaces).

5. Isomerasas (catalizan cambios geométricos o estructurales dentro de una

molécula).

6. Ligasas (catalizan la unión de dos moléculas acopladas al hidrólisis de ATP).

1.1.3. Isoenzimas

1.2. Estructura de las enzimas.

La mayoría de las enzimas se componen de proteínas globulares de tamaño muy

variable: desde monómeros de 62 aminoácidos, hasta enormes cadenas de
alrededor de 2500. Sin embargo, apenas unos pocos de ellos son los involucrados
directamente en la catálisis de la reacción, conocidos como centro activo.

La secuencia en que se ensamblen todos estos aminoácidos determina la estructura

tridimensional de la enzima, lo cual dictamina también su funcionamiento específico.
A veces esta estructura también posee sitios para atraer cofactores, es decir, otras
sustancias cuya intervención es necesaria para producir el efecto buscado.

Las enzimas son altamente específicas, es decir, no reaccionan con cualquier cosa
ni intervienen en cualquier reacción. Tienen un cometido bioquímico muy puntual y
preciso, que llevan a cabo con un porcentaje bajísimo de errores.

Las enzimas son grandes proteínas que aceleran las reacciones químicas. En su
estructura globular, se entrelazan y se pliegan una o más cadenas polipeptídicas,
que aportan un pequeño grupo de aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar
donde se adhiere el sustrato, y donde se realiza la reacción. Una enzima y un
sustrato no llegan a adherirse si sus formas no encajan con exactitud. Este hecho
asegura que la enzima no participa en reacciones equivocadas. La enzima misma
no se ve afectada por la reacción. Cuando los productos se liberan, la enzima vuelve
a unirse con un nuevo sustrato.
1.2.1. Estructura primaria, secundaria, terciaria y cuaternaria

Las enzimas como proteínas que son, cuentan con una estructura primaria,
secundaria, terciaria e incluso si están formadas por varias subunidades,
cuaternaria. Esta estructura resulta importante para su actividad por lo que cambios
en la misma pueden llevar a alteraciones en su actividad catalítica. La composición
y forma de una enzima viene definida por las cuatro estructuras, ya mencionadas,
éstas tienen un carácter jerarquizado, es decir, implican unos niveles o grados de
complejidad creciente que dan lugar a los cuatro tipos de organizaciones.

La estructura primaria de una enzima es la secuencia lineal de los aminoácidos que

contiene, o sea, el número y el orden en el que se encuentran.

La estructura secundaria de una enzima se refiere a la ordenación regular y

periódica en el espacio de la cadena polipeptídica a lo largo de una dirección. Se
puede decir, que es la disposición de la estructura primara en el espacio y que es
consecuencia directa de la libre capacidad de giro del carbono alfa.

Existen dos modelos o tipos de estructuras secundarias:

- Hélice a.

- Lámina b.
La estructura terciara de una enzima informa de la disposición de la estructura
secundaria en el espacio y, por tanto, del tipo de conformación tridimensional que
posee. Las conformaciones más frecuentes que adoptan las proteínas son la
globular y la filamentosa. Las funciones biológicas que realizan las proteínas
dependen de la estructura terciaria que éstas poseen.

La estructura cuaternaria de una enzima informa que ésta está compuesta de más
de una cadena polipeptídica, y hace referencia al modo en que se asocian las
cadenas o subunidades para constituir la proteína activa.
1.4 Sitio Activo
1.4.1.- Sitio Activo
A diferencia de los catalizadores inorgánicos, cada clase de molécula enzimática
contiene una superficie de unión de forma enrevesada y única denominada lugar
activo. Los sustratos se unen al lugar activo de las enzimas, que habitualmente es
una pequeña hendidura o grieta en una molécula proteica grande. Sin embrago el
lugar activo no es sólo el lugar de unión. Varias de las cadenas laterales de los
aminoácidos que se encuentran en el lugar activo participan activamente en el
proceso catalítico. La información dentro del lugar activo de una enzima (su forma y
distribución de carga) restringe los movimientos y las conformaciones permitidas del
sustrato, haciendo que éste se asemeje más al estado de transición. En otras
palabras, la información sobre la estructura de la enzima se utiliza para orientar de
forma óptima al sustrato. Como resultado de esta transferencia de información, la
energía del complejo enzima-sustrato se hace más cercana a la de ΔG, lo cual
significa que se reduce la energía necesaria para que se produzca la reacción hasta
el producto.

Figuran. - Dos modelos de la interacción enzima-sustrato. (a) Modelo de cerradura-llave. En este primer modelo, el lugar
activo de la enzima ajusta el sustrato de la misma manera que una cerradura a una llave. (b) Modelo del ajuste inducido. En
este perfeccionamiento del modelo de cerradura-llave, tanto enzima como el sustrato sufren una disolución al unirse. Su
fuerza al sustrato a adoptar una conformación que se aproxima al estado de transición; las enzimas mantienen el sustrato en
tensión.

1.5.- Especificidad

1.51.- Especificidad

La especificidad es la propiedad más sobresaliente de las enzimas. Se ha

demostrado que para que se lleve a cabo una reacción enzimática, la enzima tienen
que combinarse con el sustrato, pero esta combinación no es en forma casual, sino
que ocurre de manera específica y determina por la afinidad que exista entre los
grupos químicos que se encuentran en el centro activo y los que se encuentran en
el sustrato. La especificidad puede ser absoluta o relativa. La cinética de las
reacciones enzimáticas difiere de las reacciones inorgánicas simples. Cada enzima
es específica de forma selectiva para la sustancia sobre la que causa la reacción, y
es más eficaz a una temperatura determinada.

1.6.- Cofactores

1.6.1.- Cofactores

Los cofactores desempeñan funciones similares a las de grupos prostéticos, pero

se unen de una manera transitoria y disociable a la enzima o a un sustrato como
ATP. Por ende, al contrario de los grupos prostéticos asociados de manera estable,
para que ocurra catálisis debe haber cofactores en el medio que rodea a la enzima.
Los cofactores más comunes también son iones metálicos (como el Mg o el Zn) o
moléculas orgánicas complejas, denominadas coenzimas. Las enzimas que
requieren un cofactor ion metálico se llaman enzimas activadas por metal para
distinguirlas de las metaloenzimas para las cuales los iones metálicos sirven como
los grupos prostéticos. El componente proteico de una enzima que carece de un
cofactor esencial se denomina apoenzima. Las enzimas intactas con sus cofactores
unidos se denominan holoenzimas.

1.7. Grupos prostéticos

1.7.1.- Grupos prostéticos

Los grupos prostéticos se distinguen por su incorporación estrecha y estable hacia

la estructura de una proteína mediante fuerzas covalentes o no covalentes. Los
ejemplos son fosfato de piridoxal, flavina mononucleótido (FMN), flavina adenina
dinucleótido (FAD), pirofosfato de tiamina, biotina y los iones metálicos de Co, Cu,
Mg, Mn y Zn. Los metales son los grupos prostéticos más comunes. Cerca de un
tercio de todas las enzimas que contienen iones metálicos unidos de manera
estrecha se llama metaloenzimas. Los iones metálicos que participan en reacciones
redox por lo general forman complejos con grupos prostéticos como el hem o
agrupaciones de hierro-azufre. Los metales también pueden facilitar la unión y
orientación de sustratos, la formación de enlaces covalentes con intermediarios de
reacción (CO2+en la coenzima B12), o interactuar con sustratos para hacerlos más
electrofílico (con pocos electrones) o nucleofílicos (ricos en electrones).

1.8. Desnaturalización
1.8.1. Desnaturalización

TEMPERATURA
Cada enzima tiene una temperatura óptima de actuación. Por debajo y por encima
de esta temperatura, la enzima ralentiza la velocidad de la reacción enzimática. Se
observa que muchas de las enzimas, duplican la velocidad de una reacción
enzimática cuando se aumenta la temperatura de unos 10° C aproximadamente y
luego cae muy rápidamente por encima de los 40° C. El aumento en la velocidad de
reacción se produce porque con temperaturas más altas, existen más moléculas de
sustrato con suficiente energía para reaccionar; la disminución de la velocidad de la
reacción es debida a la desnaturalización de la enzima (la mayoría de las proteínas
globulares se desnaturalizan por encima de 60 - 70°C).

PH
La actividad enzimática también viene regulada por el pH de la solución enzimática.
El pH óptimo o intervalo de pH de cada enzima es diferente y cuando varía, la
conformación de la enzima se altera, produciéndose un cambio en el estado de
ionización de grupos del sitio activo y llegando a no ser funcional. Esto es debido a
que la conformación de una proteína depende también, de las atracciones y
repulsiones entre los aminoácidos cargados negativamente y los cargados
positivamente. Además, algunas cadenas laterales de aminoácidos pueden actuar
como ácidos o bases débiles que desarrollan funciones críticas en el sitio activo del
enzima.

1.9. Cambios de entalpía, entropía y energía libre

1.9.1. Cambios de entalpía, entropía y energía libre

1.10. Energía de activación

1.10.1. Energía de activación

En toda reacción química se produce la transformación de unas moléculas iniciales

denominadas sustratos (S) en las reacciones bioquímicas, en unas sustancias
finales los productos (P). Esta transformación necesita, en la mayoría de las
reacciones, un aporte inicial de energía que aumenta la energía cinética de las
moléculas y éstas, reaccionan permitiendo que un mayor número de ellas, choquen
con suficiente fuerza para superar su repulsión mutua y debilitar los enlaces
químicos que poseen. La energía que deben poseer las moléculas para iniciar la
reacción se conoce con el nombre de energía de activación.
Un catalizador disminuye la energía de activación necesaria para una reacción,
porque forma una asociación pasajera con las moléculas que reaccionan. Esta
asociación aproxima a las moléculas que reaccionan y, favorece tanto la ruptura de
enlaces existentes, como la formación de otros nuevos. Cuando existe un
catalizador en la energía de activación, esta reacción puede suceder rápidamente
sin o con poca adición de energía. El catalizador no sufre ninguna alteración
permanente en el proceso y puede volver a utilizarse. Gracias a las enzimas, las
células son capaces de desarrollar reacciones químicas a gran velocidad y a
temperaturas relativamente bajas.

1.11. Diagramas de energía y catálisis

1.11.1. Diagramas de energía y catálisis
Uno de los pilares del paradigma de la Biología actual sostiene que es posible
describir todo lo que ocurre en los seres vivos usando solamente principios
fisicoquímicos. Sí, también el amor, la alegría, el entusiasmo y el gol del Diego a los
ingleses. Lo que pasa es que describir los detalles fisicoquímicos de esos
fenómenos sería un poco largo, pero eso no significa que no se pueda. Hace no
tanto tiempo 150 años, más o menos los biólogos pensaban que no se podía. Que
existía una fuerza vital propia de los seres vivos, ausente en la materia inanimada,
que era responsable por los fenómenos biológicos. Esa hipótesis fue descartada
por varias evidencias, entre las cuales la más importante fue la constatación de que
ciertos procesos biológicos que se consideraba que dependían de la fuerza vital,
como por ejemplo la fermentación, podían ser observados fuera de las células. Esto
condujo al descubrimiento y posterior aislamiento de los fermentos responsables de
llevar a cabo estos procesos, los cuales luego se reconoció que eran proteínas a
las que se llamó enzimas.

El estudio de las enzimas prácticamente inauguró la ciencia que hoy conocemos

como Bioquímica: la química de los seres vivos. Pero una cosa es pensar la química
de los seres vivos como una caracterización de los compuestos orgánicos llevados
por los seres vivos y las reacciones entre dichos compuestos, y otra muy distinta es
pensar a los seres vivos como una organización compleja de reacciones químicas
muy bien articuladas y reguladas. La Bioquímica actual, como así también la
Biología Molecular y la más reciente disciplina llamada Biología de Sistemas
asumen esta posición y tratan de entender cómo un conjunto de reacciones
químicas puede reproducirse a sí misma usando componentes simples del entorno,
y hasta tener sentimientos, memoria y razonamiento, e incluso terminar
preguntándose cómo es posible que un conjunto de reacciones químicas pueda
reproducirse, etc...

Muy poco tiempo después de que se conocieron las enzimas, muchos químicos
comenzaron a preguntarse cómo sería su interacción con los reactivos. En una serie
de estudios de la reacción de hidrólisis de la sacarosa para dar glucosa y fructosa,
catalizada por una enzima a la que en esa época llamaron invertasa (hoy también
conocida como - fructofuranosidasa), ciertos autores encontraron que la velocidad
de reacción, además de depender linealmente de la concentración de invertasa,
también dependía de la concentración de sacarosa. En cambio, otros autores
sostenían que la velocidad de reacción era independiente de la concentración de
sacarosa. Además, se había observado que la estabilidad térmica de la invertasa
cambiaba en presencia de sacarosa, lo cual llevó a sospechar que había una
asociación física entre la invertasa y la sacarosa. Estas observaciones condujeron
a A.J. Brown a plantear en 1902 la idea de que se formaría un complejo entre la
invertasa y la sacarosa, de tal manera que a bajas concentraciones de sacarosa el
complejo se formaría rápidamente, rompiéndose luego para dar lugar a la aparición
de los productos glucosa y fructosa, pero que a altas concentraciones de sacarosa
la existencia del complejo pondría un límite a la velocidad de reacción alcanzable
con el aumento la concentración de sacarosa. Extendiendo la idea a cualquier
enzima (E) y sustrato (S) que se transforma en producto (P), la formación y
descomposición del complejo enzima-sustrato puede esquematizarse como sigue:

donde las ki representan las constantes cinéticas de velocidad para las reacciones
1 y 2, con signo positivo en dirección a la formación de producto y con signo negativo
en dirección a la formación de sustrato. Como puede verse, si la concentración de
E es constante, el aumento en la concentración de S puede hacer aumentar la
velocidad de formación de P siempre que dicha concentración de S no sea tan alta
como para que toda la E se encuentre formando el complejo ES. Llegado ese punto,
ulteriores aumentos de la concentración de S no podrán provocar aumentos en la
velocidad de formación de P ya que no habrá más E libre para formar más complejo
ES. Estas ideas fueron recogidas por L. Michaelis y M. Menten, quienes en 1913
llevaron a cabo una serie de experimentos que les permitió desarrollar la primera
expresión matemática de la velocidad de reacciones catalizadas por enzimas.
Bibliografía
Robert K. Murray, D. A. (2010). HARPER Bioquímica ilustrada. México: McGRAW HILL
INTERAMERICANA EDITORES.