Resumen.

Una enzima es una proteína que cataliza las reacciones bioquímicas del
metabolismo de un organismo, actúan sobre las moléculas conocidas como
sustratos y permiten el desarrollo de los diversos procesos celulares, son
encargadas de facilitar y agilizar determinados procesos sintéticos y analíticos.
Mediante la práctica se reconoció la acción de una enzima y algunos factores que
afectan su actividad, más específicamente la acción de enzimas que hidrolizan el
almidón, viendo los resultados obtenidos en la práctica se comprueba cómo se
inhibe el funcionamiento de la enzima, de esta forma podemos comparar los
conocimientos teóricos adquiridos en clases con las actividades experimentales en
el laboratorio. Finalmente se concluye que las enzimas tienen una actividad que se
puede ver afectada por diferentes factores.

Palabras clave. Ionización, precipitación, sitio activo, reacción colorimétrica,

reacción oxido reducción

Abstract. An enzyme is a protein that catalyzes the biochemical reactions of an

organism's metabolism, they act on molecules known as substrates and allow the
development of various cellular processes, they are responsible for facilitating and
expediting certain synthetic and analytical processes. Through practice, the action
of an enzyme and some factors that affect its activity were recognized, more
specifically the action of enzymes that hydrolyze starch, seeing the results obtained
in practice, it is verified how the enzyme's functioning is inhibited, in this way We can
compare the theoretical knowledge acquired in classes with the experimental
activities in the laboratory. Finally, it is concluded that enzymes have an activity that
can be affected by different factors.

Keywords. Ionization, precipitation, active site, colorimetric reaction, oxide reduction

reaction

Introducción. El término cinética enzimática involucra la velocidad de las

reacciones catalizadas por enzimas y los efectos que pueden tener factores como
los activadores y los inhibidores. Cuando se modifica el pH, la fuerza iónica del
medio, la temperatura, entre otros se analiza la influencia de estos factores en la
reacción con el propósito de determinar los mediadores en una reacción y los
mecanismos para usar esas actividades enzimáticas como herramientas
biomoleculares, por ejemplo, como se usa en la medicina para combatir
enfermedades en las que se conoce a la enzima que la produce.

Las enzimas poseen varias características en este aspecto tiene una gran influencia
los factores externo, en el caso de la temperatura las enzimas se inactivan por el
calor esto sucede ya que por ser proteínas pueden desnaturalizarse completamente
si se someten a temperaturas altas, los enlaces de hidrógeno son fácilmente
destruidos por el aumento de la temperatura lo cual, a su vez, puede perjudicar la
estructura terciaria de la enzima que son de gran importancia para la unión con el
sustrato, otra de las características es que las enzimas funcionan más
eficientemente, a ciertas temperaturas óptimas por ejemplo un incremento de 10°C
duplica la velocidad de reacción, hasta ciertos límites, es decir, a ciertas
temperaturas las enzimas realizan una actividad catalizadora, de tal manera que
permiten la continuación de la reacción catalizada a la mayor velocidad. A
temperaturas por encima o por debajo de la temperatura óptima para la actividad de
la enzima esta disminuye o se detiene. De esta manera la enzima trabaja con mayor
eficiencia a una temperatura de 37ºC (Baker, 1972).

Cada enzima funciona de una manera más efectiva a cierto pH el óptimo de la

actividad enzimática es 7, excepto las enzimas del estómago cuyo pH óptimo es
ácido, como consecuencia, su actividad disminuye cuando alcanza valores por
encima o por debajo de dichos puntos.. Los cambios de pH alteran el estado de
ionización de los aminoácidos con carga eléctrica. También necesitan de la
presencia de otras ciertas sustancias antes de poder actuar; un ejemplo claro es la
amilasa salivar solo podrá actuar sobre la amilasa si están presentes iones de cloro
(Kimball, 1986).

Amilasas.
1. De origen animal.
 La amilasa salival o ptialina se obtiene de la saliva.
 La amilasa pancreática se extrae de tejidos del páncreas.
 No se debe emplear las enzimas producidas en el estómago porque necesitan
mucha acidez para activarse y pueden provocar que los protoenzimas se
activen.
2. De origen vegetal:
 Existen amilasas que podemos conseguir de los tubérculos.
3. De origen microbiano:
 La α-amilasa y β-amilasa se obtienen de diferentes microorganismos y hongos;
de diversas bacterias sobre todo del Bacillus y de hongos, en particular el
Aspergillus. (Banik, 2003)
Las amilasas hidrolizan los enlaces éter (glucosídicos) de las cadenas de los
polisacáridos de las sustancias amiláceas, degradándolas a oligosacáridos,
disacáridos y monosacáridos, que son más solubles en medios acuosos. De esta
manera conseguiremos eliminar el almidón de forma más sencilla.
Las amilasas necesitan normalmente una temperatura de 30-39 ºC, y un pH neutro
de 6,5 a 7,5. No obstante, encontramos diferencias dependiendo del origen de la
enzima. Por otro lado, es importante saber que las amilasas necesitan en general
iones de calcio para tener una actividad enzimática correcta. (Agrawal, 1992).

Tabla 2. Tabla de enzimas y sus productos

Agrawal, O.P. (1992). Lucknow. India. Ed. INTACH, pp. 69-73.

Baker, J. y Allen, G. (1972). Materia, Energía y Vida. Ed. Fondo Educativo
Interamericano S.A.

Banik, G. (2003). Nuove metodologie nel restauro del materiale cartaceo. Prato,
Padova, pp. 39-40.

Kimball, J. (1986). Biología. Ed. Addison - Wesley Iberoamericana, S. A. Cuarta

Edición.