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Estructura de las Proteínas

A primera vista podría pensarse en las proteínas como polímeros lineales de aminoácidos unidos
entre sí por medio de enlaces peptídicos. Sin embargo, la secuencia lineal de aminoácidos puede
adoptar múltiples conformaciones en el espacio.

Polipéptidos

Las uniones peptídicas se establecen entre los grupos amino y los carboxilo de otro aminoácidos,
formando dipéptidos--> tripéptidos--> tetrapéptidos--> POLIPÉPTIDOS. Cada enlace forma un
plano

Algunos polipéptidos funcionan per se como hormonas (Insulina y glucagón -->> regulan la glucosa
en sangre) o neurotransmisores (colecistoquinina--> sensación de hambre)

La estructura primaria viene determinada por la secuencia de aminoácidos en la cadena proteica,

es decir, el número de aminoácidos presentes y el orden en que están enlazados. La conformación
espacial de una proteína se analiza en términos de estructura secundaria y estructura terciaria. La
asociación de varias cadenas polipeptídicas origina un nivel superior de organización, la llamada
estructura cuaternaria.

Por último, la asociación de proteínas con otros tipos de biomoléculas para formar asociaciones
supramoleculares con carácter permanente da lugar a la estructura quinaria.

Estructura primaria

Las proteínas tiene múltiple niveles de estructura. La básica es la estructura primaria.

La estructura primaria de una proteína es simplemente el orden de sus aminoácidos. Por

convención el orden de escritura es siempre desde el grupo amino-terminal hasta el carboxilo
final.

Para encontrar datos sobre las estructura de , por ejemplo la hexoquinasa, navegue hasta
Brookhaven Protein Data Bank 3D browser y entre hexokinase para la búsqueda, o SCOP
(Structural Classification of Proteins) y use la referencia PDB número 1HKG.
Como consecuencia del establecimiento de enlaces peptídicos entre los distintos AA que forman la
proteína se origina una cadena principal o "esqueleto" a partir del cual emergen las cadenas
laterales de los aminoácidos -

Estructura primaria de la Insulina: consta de dos cadenas de AA enlazadas por puentes disulfuro
entre las cisteínas
Estructura secundaria

La estructura secundaria de una proteína es la que adopta espacialmente. Existen ciertas

estructuras repetitivas encontradas en las proteínas que permiten clasificarlas en dos tipos: hélice
alfa y lámina beta.

Una hélice alfa es una apretada hélice formada por una cadena polipeptídica. La cadena
polipetídica principal forma la estructura central, y las cadenas laterales se extienden por fuera de
la hélice. El grupo carboxílo (CO) de un aminoácido n se une por puente hidrógeno al grupo amino
(NH) de otro aminoácido que está tres residuos mas allá ( n + 4 ). De esta manera cada grupo CO y
NH de la estructura central (columna vertebral o "backbone") se encuentra unido por puente
hidrógeno.

Existen tres modelos de alfa hélice. El primero muestra solo al carbono alfa de cada aminoácido. El
segundo muestra todos los átomos que forman la columna vertebral del polipéptido .
 El tercero y mas completo modelo, muestra todos los puentes hidrógeno que mantienen la alfa-
hélice. Las hélices generalmente están formadas por aminoácidos hidrófobos, en razón que son,
generalmente, la máxima atracción posible entre dichos aminoácidos. Las hélices se observan, en
variada extensión, prácticamente en todas las proteínas.

B-Las láminas beta son el otro tipo de estructura secundaria. Pueden ser paralelas o antiparalelas.
Las anti-paralelas generalmente se ven así:
Y los giros que tienen en su estructura :
donde el aminoácido n se une por puente hidrógeno al aminoácido (n +3) .

Existe un tipo especial de modelo molecular para resaltar la estructura secundaria de las
proteínas. Este tipo de modelo de proteína representa los segmentos de lámina-beta como cintas
en flecha (ribbons) y las alfa hélices como como cintas en espiral.

Prión en su forma PrPsc presenta gran proporción de láminas beta (43% láminas beta, 30% hélices
alfa).

El resto de la cadena polipeptídica se referencia como un espiral al azar ("random coil"), y se

dibuja como una fina línea. Por favor, note que espiral al azar o "random coil" es un nombre que
lleva a confusión, dado que las proteínas están altamente organizadas, pero esta región no tiene
una estructura secundaria con componentes difíciles de categorizar.

Estructura Terciaria

La estructura terciaria es la estructura plegada y completa en tres dimensiones de la cadena

polipeptídica, la hexoquinasa que se usa como icono en esta página es una estructura

tridimensional completa.

A diferencia ded la estructura secundaria, la estrtuctura terciaria de la mayor parte de las

proteínas es específica de cada molécula, además, determina su función.
EL plegamiento terciario no es inmediato, primero se agrupan conjuntos de estructuras
denominadas dominios que luego se articulan para formar la estructura terciaria definitiva. Este
plegamiento está facilitado por uniones denominadas puentes disulfuro, -S-S- que se establecen
entre los átomos de azufre del aminoácido cisteína.

Existen, sin embargo dos tipos de estructuras terciarias básicas:

proteínas fibrosas, insolubles en agua, como la alfa queratina o el colágeno y

proteínas globulares, solubles en agua.

Estructura cuaternaria

Solo está presente si hay mas de una cadena polipeptídica. Con varias cadenas polipeptídicas, la
estructura cuaternaria representa su interconexión y organización. Esta es la imagen de la
hemoglobina, una proteína con cuatro polipéptidos, dos alfa-globinas y dos beta globinas. En rojo
se representa al grupo hem (complejo pegado a la proteína que contiene hierro, y sirve para
transportar oxígeno).
Los cuatro niveles estructurales de la hemoglobina

9 Estructuras disponibles
La hemoglobina es una hemoproteína de la sangre, de masa molecular de 64 000 g/mol (64 kDa),
de color rojo característico, que transporta el dioxígeno (comúnmente llamado oxígeno), O2,
desde los órganos respiratorios hasta los tejidos, el dióxido de carbono, CO2, desde los tejidos
hasta los pulmones que lo eliminan y también participa en la regulación de pH de la sangre, en
vertebrados y algunos invertebrados.

La hemoglobina es una proteína de estructura cuaternaria, que consta de cuatro subunidades.

Esta proteína forma parte de la familia de las hemoproteínas, ya que posee 1 grupo hemo en cada
subunidad
10 Aspectos generales de la degradación de aminoácidos: Reacciones de transaminación,
desaminación y descarboxilación.

Los procesos de síntesis y degradación de proteínas en el organismo animal son simultáneos. Se

puede considerar que existe un pool de aminoácidos en el organismo que está en constante
renovación y que responde al esquema siguiente:

ESQUEMA GENERAL DE LA DEGRADACIÓN DE AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos (AA) procedentes de la degradación de las proteínas de la dieta o de las
intracelulares se degradan perdiendo el grupo amino y la cadena carbonada restante se
transforma hasta metabolitos que puedan incorporarse a las rutas de degradación de
carbohidratos (CAT).

DESTINO METABÓLICO DE LOS GRUPOS AMINO

La mayoría de los AA se metabolizan en el hígado, donde el exceso de NH4+ se excreta libre o se

transforma hasta urea o ácido úrico para su excrección, en dependencia de la especie animal. El
amonio libre es tóxico, por lo que el procedente de la degradación de AA en tejidos periféricos
debe de transportarse en formas no tóxicas hasta el hígado y en el hígado se transforma en urea
para su excrección. Se transporta hasta el hígado en forma de AA : ALA y GLN, fundamentalmente.
El GLU y la GLN desempeñan un papel crítico en el metabolismo de AA, actuando como especies
de recogida de grupos amino. En el citosol de los hepatocitos la mayoría de los AA ceden su grupo
amino al a-cetoglutarato para formar GLU. El GLU pasa a las mitocondrias donde pierde el grupo
amino en forma de NH4+.

En los tejido extrahepáticos es el GLU el que realiza este papel recogiendo el amoniaco en forma
de nitrógeno amídico de la GLN, y ésta pasa a las mitocondrias hepáticas. En el músculo
esquelético es la ALA la encargada de transportar el grupo amino hasta el hígado. Tanto el GLU,
como la GLN, como la ALA se liberan del grupo amino en el hígado para que allí entre a formar
parte de la urea, producto de excrección del N aminoacídico.

REACCIÓN DE TRANSAMINACIÓN
Las reacciones de transaminación se producen siempre entre un a-aminoácido y un a-cetoácido,
donde el primero traspasa el grupo amino al segundo, para formar el a-cetoácido correspondiente
al a-aminoácido y el a-aminoácido prodedente del a-cetoácido.

Las enzimas que catalizan estas reacciones se denominan de forma genérica transaminasas o
aminotransferasas y en función de los compuestos sobre los que actúen reciben nombres
específicos, por ejemplo: glutamato-oxalacetato-transaminasa (GOT), que recibe en la actualidad
el nombre de ASAT (aspartato, amino-transferasa).
COENZIMA DE LAS TRANSAMINASAS: PIRIDOXAL-FOSFATO (PLP)

El fosfato de piridoxal, derivado de la vitamina B6, es la coenzima de las transaminasas. Se aloja en

el centro activo de las enzimas, unido covalentemente, de forma transitoria, al grupo amino en
epsilon de un resto de LYS de la enzima.

TRANSAMINASAS CON APLICACIÓN CLÍNICA: GPT o ALAT y GOP o ASAT

La función fundamental de la GPT o ALAT en el transporte de grupos amino desde los tejidos hasta
el hígado para la síntesis de la urea (forma de excrección del amino) ha quedado expuesta arriba.

La función fundamental de la GOT o ASAT en la conexión entre el ciclo de la urea y el ciclo de Krebs
ha quedado manifiesta. El nivel de ambas enzimas en plasma puede ser un índice de lesiones en
cualquiera de estos tejidos; fundamentalmente son indicativas de la funcionalidad hepática.
REACCIONES BÁSICAS DEL METABOLISMO DE AMINOÁCIDOS: almacenamiento y movilización de
grupos amonio

1. TRANSAMINACIÓN: Transaminasa (PLP): a-Cetoglutarato + AA --> Glutamato + a-cetoácido

2. DESAMINACIÓN OXIDATIVA: Glutamato Deshidrogenasa: Glutamato + NADPH --> a-

Cetoglutarato + NADP+ NH 4+

3. FIJACIÓN DE AMONIO: Glutamina Sintetasa: Glutamato + ATP + NH4+ --> Glutamina + ADP + Pi
4. HIDRÓLISIS: Glutaminasa: Glutamina + H2O --> Glutamato + NH4+

5. DESCARBOXILACIÓN : Descarboxilasa (PLP): Aminoácido + H2O --> Amina + CO2

La descarboxilación de aminoácidos o sus derivados proporcionan determinadas aminas,

denominadas de forma general aminas biógenas, con funciones biológicas importantes como
neurotransmisores, hormonas, compuestos implicados en las reacciones inmunes, etc..
10
Ciclo de la urea

El ciclo de la urea empieza en el interior de las mitocondrias del hígado, si bien tres de los pasos
siguientes tienen lugar en el citosol; por tanto, el ciclo abarca dos compartimientos celulares. El
primer grupo amino que entra en el ciclo de la urea proviene del amoníaco de la matriz
mitocondrial, como resultado de las múltiples rutas descritas. Parte del amoníaco también llega al
hígado vía vena porta a partir del intestino, en donde se produce por oxidación bacteriana de
aminoácidos. Cualquiera que sea su origen, el NH4 generado en las mitocondrias hepáticas se
utiliza inmediatamente junto con el CO2 (en forma de HCO3-) producido por la respiración
mitocondrial, generando carbamoil fosfato en la matriz. Esta reacción dependiente de ATP es
catalizada por la carbamoil fosfato sintetasa I, la enzima reguladora. La forma mitocondrial de la
enzima es distinta de la forma citosólica (II), que tiene una función diferente en la síntesis de
pirimidinas. El carbamoil fosfato, que puede ser considerado como un donador activado del grupo
carbamilo, entra ahora en el ciclo de la urea, que consta de cuatro pasos enzimáticos. En primer
lugar, el carbamoil fosfato cede su grupo carbamilo a la ornitina para formar citrulina y libera Pi y
tiene lugar a través de un intermedio citrulil-AMP'. La ornitina desempeña pues un papel similar al
del oxalacetato en el ciclo del ácido cítrico, aceptando material en cada vuelta del ciclo. La
reacción está catalizada por la ornitina transcarbamilasa, y la citrulina formada pasa de la
mitocondria al citosol.

El segundo grupo amino se introduce a partir del aspartato (generado en la mitocondria por
transaminación y transportado al citosol) mediante una reacción de condensación entre el grupo
amino del aspartato y el grupo ureido (carbonilo) de la citrulina, que forma argininosuccinato. Esta
reacción citosólica, catalizada por la argininosuccinato sintetasa, requiere ATP. A continuación, se
corta reversiblemente el argininosuccinato por la argininosuccinato liasa, para formar arginina
libre y fumarato, que entra en la mitocondria y se une a la reserva de intermedios del ciclo del
ácido cítrico. En la última reacción del ciclo de la urea, la enzima citosólica arginasa corta la
arginina dando urea y ornitina. La ornitina es transportada a la mitocondria para iniciar otra vuelta
del ciclo de la urea.

Las enzimas de muchas rutas metabólicas están agrupados. El producto de una enzima se canaliza
directamente al siguiente enzima de la vía. En el ciclo de la urea, los enzimas mitocondriales y
citosólicos parecen estar agrupados de esta forma. La citrulina transportada al exterior de la
mitocondria no se diluye en la reserva general de metabolitos del citosol sino que pasa
directamente al centro activo de la argininosuccinato sintetasa. Esta canalización entre enzimas
continúa para el argininosuccinato, arginina y ornitina. Sólo se libera la urea a la reserva general de
metabolitos del citosol.
11
proporción de los macronutrientes carbohidratos, proteí-na y grasas, para mantener una dieta
balanceada es un tema sobre el cual los expertos en nutrición tienen diferentes opiniones. Los
resultados de un estudio reciente concluyen que una dieta alta en proteí-nas de origen animal es
dañina para la salud de las personas menores de 65 años, porque eleva el riesgo de padecer
cáncer. Sin embargo, este mismo estudio indica que después de los 65 años, una dieta alta en
proteí-na puede ser beneficiosa, ya que ayuda a disminuir el riesgo de padecer cáncer.

Se sabe que en una dieta muy occidental predominan los alimentos ricos en proteí-na de origen
animales -mucha grasa, carnes procesadas y altas en sodio- en combinación con carbohidratos
refinados -con menos fibra, mucha azúcar, altos en grasa. Por lo tanto, es una dieta alta en
calorí-as que no incluye muchos alimentos de origen vegetal, y es pobre en antioxidantes,
vitaminas y minerales, lo cual conlleva a problemas de salud. Si además se le añade la falta de
actividad fí-sica, debido al estilo de vida sedentario que muchos llevamos, se vuelve una bomba de
tiempo.

De los patrones alimenticios investigados conocidos como las dietas saludables para la salud se
encuentra: la dieta mediterránea, la dieta DASH y las dietas vegetarianas. Estas dietas son buenos
ejemplos ya que hablan de variedad y moderación, con alimentos de origen vegetal de todo tipo -
frutas, vegetales, carbohidratos complejos con su fibra, legumbres, frijoles, nueces, aceite de oliva,
leche y sus derivados-, incluyendo alimentos ricos en proteí-na animal, carnes bajas en grasa y en
porciones moderadas, más pescados y aves. En el caso de las dietas vegetarianas, se consume
menos grasa y calorí-as y más alimentos que proveen proteí-nas de origen vegetal.

Los alimentos con alto contenido proteí-nico proporcionan amino ácidos lo cual es indispensable
para mantener el cuerpo sano. Después de los 40 años es cuando se empieza a perder volumen de
masa muscular y vemos ese cambio de menos músculo y más grasa. Mantenerse más activo,
incluir ejercicios de resistencia y comer alimentos variados en cada comida con una fuente de
proteí-na ayuda a equilibrar el mantenimiento del músculo.

Los alimentos que contienen proteí-na son los frijoles, lentejas, nueces, semillas, los granos
integrales, la leche y sus derivados, carnes, pescados, aves y huevos. La cantidad de proteí-na
diaria en un a dieta depende de la edad, peso y la actividad fí-sica de cada persona. Una
recomendación general es consumir de dos a tres porciones al dí-a de alimentos ricos en proteí-na
o calcular 0.8 gramos de proteí-na por kilogramo del peso. Para un hombre de 180 libras [180 í· 2.2
x 0.8], serí-a un estimado de 65 gramos de proteí-na al dí-a.
Este serí-a un ejemplo de los alimentos que puedes ingerir un dí-a para obtener la proteí-na
recomendada:

1 vaso de leche (8 gramos)

1 huevo (6 gramos)

3 onzas de pollo (21 gramos)

2 rebanadas de pavo delgado (8 gramos)

½ taza de frijoles pinto (8 gramos)

1 yogur griego (8-10 gramos)

1 onza de almendras (6 gramos)

Por ejemplo, para una persona que pese 70 kilogramos con una dieta alta en alimentos con
proteínas de origen animal, la cantidad de proteínas que debe consumir diariamente es de 56
gramos. En el caso de una persona con una alimentación similar con un consumo alto de alimentos
con proteínas de origen animal que pese 80 kilogramos, la ingesta recomendada de proteínas sería
de 64 gramos diarios.

En caso de tratarse de una persona que consume principalmente alimentos con proteínas de
origen vegetal, la cantidad diaria recomendada de proteínas debería ser proporcional a su peso de
forma que si pesa 70 kilos, debería consumir 70 gramos diarios de proteínas, en caso de pesar 80
kilogramos la cantidad de proteína recomendada al día sería de 80 gramos, etc.

11Cálculo de grasas y calorías

Con todo lo que oyes, es posible que creas que las grasas y las calorías son realmente perjudiciales
para ti. Es cierto que mucha gente ingiere más grasas y más calorías de las que necesita. Pero
todos necesitamos cierta cantidad de grasas y de calorías en nuestra dieta a modo de combustible
para crecer y para realizar nuestras actividades, desde resolver un problema de matemáticas hasta
dar vueltas corriendo a un campo de fútbol. Entonces, ¿cuál es la verdad sobre las grasas y las
calorías?

¿Qué son las grasas y las calorías?

Las grasas son nutrientes que contienen los alimentos que ingerimos y que utiliza nuestro cuerpo
para construir membranas celulares, tejido nervioso (como el cerebro) y hormonas. El cuerpo
también utiliza la grasa como combustible. Si la grasa que ingiere una persona no se quema en
forma de energía ni se utiliza para construir los componentes del organismo, se almacena en
forma de células adiposas. Esta es la lógica que sigue el cuerpo: almacena grasa para uso futuro,
en caso que existan momentos en que el alimento podría escasear.
Una caloría es una unidad de energía que mide cuánta energía proporciona un alimento al cuerpo.
El cuerpo necesita calorías para funcionar correctamente.

Etiquetas alimentarias: las calorías

Las etiquetas alimentarias indican la cantidad de calorías que contiene cada ración. El tamaño de
las raciones varía de un alimento a otro, de modo que, para calcular cuántas calorías estás
ingiriendo, deberás hacer las siguientes tres cosas:

Fijarte en cuál es el tamaño de una ración.

Leer cuántas calorías contiene una ración.

Multiplicar la cantidad de calorías por la cantidad de raciones que vas a comer.

Por ejemplo, en una bolsa de galletas, la ración podría ser de tres galletas. Pero, si te comes seis
galletas, en realidad estarás ingiriendo dos raciones en vez de una. Para calcular cuántas calorías
contienen dos raciones de galletas, deberás multiplicar por dos las calorías que contiene una
ración.

Etiquetas alimentarias: las grasas

En lo que se refiere a la grasa, las etiquetas pueden decir muchas cosas. Bajo contenido en grasas,
contenido reducido en grasas, light, o libres de grasa (sin grasa) son términos que es probable que
encuentres en los envases de muchos alimentos. El gobierno de los EE. UU. tiene reglas estrictas
sobre el uso de estas expresiones. Por ley, los alimentos "libres de grasa" o sin grasa no pueden
contener más de 0,5 gramos de grasa por ración. Los alimentos de bajo contenido en grasas
pueden contener 3 gramos de grasa o menos por ración. Y los alimentos etiquetados como de
contenido reducido en grasas o light son un poco más engañosos, y tal vez debas hacer de
detective cuando compres en un supermercado.

Los alimentos light o de contenido reducido en grasas es posible que todavía sigan conteniendo un
elevado contenido en grasas. El requisito para que un alimento pueda etiquetarse como light es
que contenga un 50% menos de grasas o un tercio menos de calorías por ración que la versión
ordinaria del alimento. Los alimentos etiquetados como de contenido reducido en grasas deben
contener un 25% menos de grasas por ración que la versión ordinaria del alimento. Pero, si, para
empezar, la versión ordinaria de determinado alimento contenía un elevado contenido en grasas,
es posible que una reducción de entre el 25 y el 50% no represente una disminución suficiente
como para convertirlo en un alimento saludable. Por ejemplo, la versión original de una marca de
mantequilla de cacahuete contiene 17 gramos de grasa y la versión con contenido reducido en
grasas contiene 12 gramos. ¡Sigue tratándose de una cantidad excesiva de grasa!
¿4, 4, y … 9?

Las calorías de los alimentos provienen de los hidratos de carbono, las proteínas y las grasas. Un
gramo de hidratos de carbono contiene 4 calorías. Un gramo de proteínas también contiene 4
calorías. Sin embargo, un gramo de grasas contiene 9 calorías, más del doble que los otros dos.

muchas más calorías. Un alimento de alto contenido en grasas tiene muchas más calorías que uno
de bajo contenido en grasas y alto contenido en proteínas o hidratos de carbono.

Por ejemplo, una ración de 1/2 taza de helado de vainilla contiene:

178 calorías en total

2 gramos de proteínas (2 gramos por 4 calorías = 8 calorías procedentes de las proteínas)

12 gramos de grasas (12 gramos por 9 calorías = 108 calorías, o el 61%, procedente de la grasa)

15,5 gramos de hidratos de carbono (15,5 gramos por 4 calorías = 62 calorías procedentes de los
hidratos de carbono)

Compara lo anterior con una ración del mismo tamaño (1/2 taza) de zanahorias cocidas:

36 calorías en total

1 gramo de proteínas (1 gramo por 4 calorías = 4 calorías procedentes de las proteínas)

0 gramos de grasas (0 gramos por 0 calorías = 0 calorías procedentes de las grasas)

8 gramos de hidratos de carbono (8 gramos por 4 calorías = 32 calorías procedentes de los

hidratos de carbono)

Por lo tanto, la grasa influye notablemente en la cantidad de calorías totales que contiene un
alimento.

Pero admitámoslo: ¿quién elegiría una taza de zanahorias cocidas llena hasta arriba en vez de un
helado un caluroso día de verano? Todo se reduce a saber tomar decisiones alimentarias sensatas
la mayor parte del tiempo. El objetivo consiste en equilibrar la balanza, haciendo compensaciones
entre alimentos de alto contenido en grasas y otros de menor contenido en grasas que a fin de
reducir la ingesta total de grasas. De modo que, si realmente quieres tomarte ese helado, no pasa
nada, siempre que te lo tomes de tanto en tanto y que ingieras alimentos de bajo contenido en
grasas, como las zanahorias, ese mismo día