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Frutose 1,6 bisfosfato aldose

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EC 2.-.-.- Transferases
EC 2.1.-.- Transferência de grupos de um carbono
EC 2.1.1.- Metiltransferases
EC 2.1.1.259 [Frutose-bifosfato aldolase] -lisina N-metiltransferase

Sinônimos: Ribulose-bifosfato-carboxilase / oxigenase N-metiltransferase. RuBisCO


metiltransferase. S-adenosil-L-metionina: [3-fosfo-D-glicerato-carboxi-liase (dimerização)] -
lisina 6-N-metiltransferase.
Nome sistemático: S- adenosil- L- metionina: [frutose-bisfosfato aldolase] -sisina N 6-
metiltransferase
Reação: 3S-adenosil-L-metionina + [frutose-bifosfato aldolase] -L-lisina = 3 S-adenosil-L-
homocisteína + [frutose-bifosfato aldolase] - N (6), N (6), N (6) -trimetil-L-lisina.

Índice

 1Caracterização da enzima
 2Reações metabólicas em que está envolvida
 3Patologia
o 3.1Bancos de dados específicos de organismos
o 3.2Bancos de dados diversos
o 3.3Bancos de dados de polimorfismo e mutação
 4Links para outras bases de dados
 5Referências

Caracterização da enzima[editar | editar código-fonte]


Localização subcelular: Citoesqueleto, citosol, região extracelular ou segregada
(exossoma extracelular, região extracelular).
Outros locais: lúmen granulado rico em ficolin-1, grânulos secretores do lúmen e grânulos
terciários do lúmen.

Nos vertebrados, são encontradas três formas dessa enzima glicolítica onipresente:
aldolase A no músculo, aldolase B no fígado e aldolase C no cérebro.
A Frutose-1,6-bifosfato-aldolase, também chamada apenas de aldolase, é uma enzima
que está presente na grande maioria dos tecidos e órgãos tais como: músculo estriado
esquelético, cérebro, coração, rim, tireóide, paratireóide, bexiga, etc. Porém, está presente
em maior quantidade nos tecidos que fazem parte da rota metabólica
da glicólise e gliconeogênese, nesta segunda reação, agindo no sentido reverso. Essa
enzima catalisa a reação reversível de quebra da frutose-1,6-bifosfato (HDP) em
duas trioses-fosfato diferentes, a aldose Gliceroaldeído-3-fosfato e a cetose Di-
hidroxiacetona-fosfato.
Em 1964, Rutter classificou a Frutose-1,6-bifosfato-aldolase em duas classes: as aldolases
de Classe I (encontradas em animais, plantas, protozoários e algas) e a classe II
(encontradas em bactérias, fungos e cianobactérias). As de classe I podem ser
classificadas como: Aldolase A, que é encontrada no músculo e a aldolase B, que é
encontrada no fígado e ambas possuem propriedades moleculares semelhantes. Já a
aldolase C é encontrada no cérebro. Essas três formas são chamadas de enzimas
parentais e são encontradas em 13 espécies de vertebrados incluindo os seres humanos.
Há também as formas híbridas, contabilizando um total de 5, que são formadas por
dissociação e reassociação das parentais. A reação da aldolase de classe I é o inverso de
uma condensação aldólica. A quebra entre C-3 e C-4 depende da presença do
grupo carbonil em C-2, que será convertido a uma amina no sítio ativo da enzima. Já as de
classe II são enzimas homodiméricas que requerem um íon metálico bivalente,
geralmente zinco, para sua atividade. Como exemplo da ação das aldolases de classe II,
temos, na via da glicólise, uma enzima homodimérica catalisando a quebra da frutose-1,6-
bifosfato, o que gera gliceraldeído-3-fosfato e fosfato de di-hidroxiacetona.

Reações metabólicas em que está envolvida[editar | editar código-


fonte]
Enzima da classe das liases que catalisa a clivagem de frutose 1,6-bifosfato para formar
di-hidroxiacetona e gliceraldeído 3-fosfato. A enzima também age sobre (3S,4R)-cetose 1-
fosfatos. As enzimas de levedura e bacterianas são proteínas que contêm zinco.
A aldolase atua como catalisadora em reações da glicose e da gliconeogênese, onde fará
com que haja a condensação reversível do gliceraldeído-3-fosfato com di-hidroxiacetona-
fosfato, o que levará a frutose-1,6-bifosfato A reação da aldolase tem uma variação de
energia livre padrão muito positiva no sentido de clivar a frutose-1,6-bifosfato, o que faz
com que, nas baixas concentrações dos reagentes, a variação real da energia livre seja
pequena, podendo então, dizer que a reação da aldolase é reversível. Na via glicolítica, a
aldolase faz a conversão de um composto de seis átomos de carbono em dois compostos
que contém três átomos de carbono.
No estroma de cloroplastos há todas as enzimas necessárias para a conversão
das trioses-fosfato em amido, a partir da assimilação do CO2. Essa síntese requer seis
moléculas de NADPH e nove moléculas de ATP. Com isso, a aldolase condensa as trioses
gerando frutose-1,6-bifosfato que, em seguida, produzirá frutose-6-fosfato, na reação
catalisada pela enzima fosfoexose-isomerase. As enzimas estromais se rearranjam,
gerando intermediários de três, quatro, cinco, seis e sete carbonos, o que levará, então, a
pentoses-fosfato. Essas que serão convertidas em ribulose-5-fosfato, que será fosforilada
para gerar a ribulose-1,5-bifosfato. Depois da condensação de duas trioses-fosfato para
formar frutose-1,6-bifosfato, a hidrólise pela frutose-1,6-bifosfatase gera frutose-6-fosfato.
A enzima metila uma lisina conservada na parte C-terminal da frutose-bifosfato aldolase de
plantas superiores ( EC 4.1.2.13 ). A enzima da ervilha ( Pisum sativum ) também metila
Lys-14 nas grandes subunidades da ribulose-bifosfato-carboxilase hexadecamérica
superior da planta ( EC 4.1.1.39 ), mas a de Arabidopsis thaliana não.

Patologia[editar | editar código-fonte]

Bancos de dados específicos de organismos[editar | editar código-fonte]

DisGeNET i 230

OpenTargets i ENSG00000109107
PharmGKB i PA24711

Bancos de dados diversos[editar | editar código-fonte]

Pharos i P09972

Bancos de dados de polimorfismo e mutação[editar | editar código-fonte]

BioMuta i ALDOC

DMDM i 113613

Links para outras bases de dados[editar | editar código-fonte]


BRENDA, EXPASY, KEGG, Metacyc, PDB.

Referências[editar | editar código-fonte]


1. Magnani, R., Nayak, N.R., Mazarei, M., Dirk, L.M. and Houtz, R.L. Polypeptide substrate
specificity of PsLSMT. A set domain protein methyltransferase. J. Biol. Chem. 282 (2007)
27857-27864. [PMID: 17635932]
2. Mininno, M., Brugiere, S., Pautre, V., Gilgen, A., Ma, S., Ferro, M., Tardif, M., Alban, C.
and Ravanel, S. Characterization of chloroplastic fructose 1,6-bisphosphate aldolases as
lysine-methylated proteins in plants. J. Biol. Chem. 287 (2012) 21034-21044. [PMID:
22547063]

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