1. Escreva a composição do músculo esquelético estriado citando os tecidos.

O tecido muscular esquelético é composto por células altamente especializadas, longas, cilíndricas
e multinucleadas, as fibras musculares, que correspondem de 75 a 92% do volume total do tecido
muscular. O resto é constituído por sarcolema, sarcoplasma, núcleos, miofibrilas (formadas por
sarcômeros) e miofilamentos, retículo sarcoplasmático e túbulos T, lisossomos, mitocôndrias e Complexo
de Golgi.

2. Descreva detalhadamente o processo da contração muscular.

I. O ATP se liga à cabeça da miosina. A hidrólise do ATP em ADP + Pi causa o empinamento
da cabeça;
II. Chegada do estímulo nervoso na junção entre o nervo e o músculo;
III. A membrana externa torna-se despolarizada e essa despolarização é transmitida ao interior
da fibra muscular através dos túbulos T;
IV. Ocorre a liberação de íons cálcio do retículo sarcoplasmático;
V. Ligação dos íons cálcio a um componente da troponina, modificando sua forma, deslocando
a tropomiosina e expondo as áreas receptoras da actina que se liga às cabeças globulares
da miosina;
VI. Formação das pontes cruzadas;
VII. Saída do ADP + Pi provoca o desdobramento das cabeças de miosina, o que faz com que
os filamentos finos sejam empurrados em direção ao centro do sarcômero, ocorrendo de
fato a contração muscular;
VIII. Ligação de uma nova molécula de ATP à miosina faz com que as pontes cruzadas sejam
desfeitas, logo a miosina volta à posição inicial.
3. Descreva como ocorre o relaxamento muscular.
I. Ocorre a repolarização da membrana;
II. A concentração de íons cálcio intracelular diminui pela ação do retículo sarcoplasmático;
III. À medida que a troponina libera o cálcio ligado, ela é novamente capaz de inibir a formação
de pontes entre os filamentos actina e miosina impedindo assim a contração e resultando
no relaxamento muscular.
4. Quais as fontes de energia do músculo?

ATP, fosfocreatina, glicogênio muscular e oxidação de ácidos graxos e glicose.

5. Descreva com detalhes quais reações bioquímicas ocorrem no pré-rigor mortis, rigor mortis
e pós-rigor mortis, descrevendo sua importância na textura e aparência sensorial da carne.

Pré-rigor mortis: nesta fase, o tecido muscular é macio, flexível e caracterizado bioquimicamente
pela queda dos níveis de ATP e de creatina-fosfato e pela glicólise ativa. Em animais previamente
descansados e bem alimentados as reservas de glicogênio são maiores, resultando em uma carne com
pH menor devido a conversão desse glicogênio em ácido lático.
 Rigor mortis: esta fase é caracterizada pelo enrijecimento e inflexibilidade muscular que ocorre
quando a concentração de ATP não é mais suficiente para manter as miofibrilas em estado de
relaxamento, portanto ocorre a formação do complexo actomiosina de maneira irreversível.

Pós-rigor mortis: enzimas proteolíticas, principalmente a catepsina (liberada pelos lisossomos

devido ao abaixamento do pH) hidrolisa o complexo actomiosina, logo inicia-se o amaciamento da carne,
tornando-se sensorialmente aceitável durante o progresso da maturação. Essa fase se prolonga até que
todo glicogênio e fosfatocreatina se esgotem.

6. Descreva os fatores que afetam o pós-rigor mortis e a qualidade da carne.

 Fatores ambientais como temperatura, umidade, luz, ruído e espaço;
 Manejo pré-abate que pode levar ao estresse do animal; envolve desde a retirada do local
onde vive, transporte, descarregamento, fadiga, brigas, ausência de jejum, tudo isso
resultando em carnes anormais;
 Hereditariedade (raça e espécie), sexo (castração) e dieta do animal.
7. Qual a diferença entre as carnes DFD e PSE e quando estas são desejáveis pelas indústrias?

DFD (Dark, Firm, Dry): são carnes que apresentam pouco glicogênio no momento do abate, devido
a fatores estressantes ao animal, portanto o pH fica alto (em torno de 6,0 a 6,5) e a carne se torna escura,
firme e seca, proporcionando um intenso crescimento microbiano e baixa vida útil. Possui aplicações na
indústria em alimentos que retém água, como embutidos cozidos (salsicha e presunto, por exemplo).

PSE (Pale, Soft, Exudative): quando o pH da carne cai muito rapidamente (valores em torno de 5,8
logo na primeira hora), na carcaça ainda quente, acontece a perda de solubilidade e da capacidade de
retenção de água e das proteínas miofibrilares. Assim, a carne se mostra esbranquiçada, mole e
exsudativa. Na indústria de alimentos, possui aplicações em situações em que se pretende perder água,
como em salames e presunto cru.

8. Qual a distribuição de macronutrientes do leite?

Lipídeos: entre 3,2 e 6%;

Carboidratos: o principal carboidrato do leite é a lactose que compreende aproximadamente 5% da

composição;

Proteínas: cerca de 3,5% da composição, sendo 80% das proteínas das caseínas e o restante
albuminas e globulinas;

9. Quais são as propriedades físicas e químicas da lactose?

Propriedades físicas: poder edulcorante (sabor doce fraco) e cristalização (insuficiência de água
para manter a lactose em solução);

Propriedades químicas: propriedades redutoras (sensibilidade ao calor) e adsorção de substâncias

de baixo peso molecular (característica da lactose de fixar aromas).
 10. Qual é a principal propriedade física do lipídeo no leite?

A gordura está presente no leite em forma de glóbulos esféricos rodeados por uma membrana que
atua como barreira protetora impedindo que os glóbulos floculem e se fundam, além de proteger contra
ações enzimáticas. Quando se rompe a membrana, os glóbulos se unem irreversivelmente e a emulsão
perde sua estabilidade.

11. Quais as principais alterações que podem ocorrer nos lipídeos presentes no leite e qual o
interesse tecnológico destas alterações?

Lipólise: a hidrólise dos triglicerídeos provoca o aumento de ácidos graxos livres, cujo interesse
tecnológico é dar sabor a alguns tipos de queijos como os azuis, cheddar e gouda;

Auto-oxidação: é uma reação que afeta os ácidos graxos insaturados livres ou esterificados. Os
principais produtos da reação, os hidroperóxidos, não possuem aroma, mas são instáveis e degradam-se
formando diversas substâncias como carbonilas instauradas de C-6 e C-11, alcoóis e ácidos, dando aroma
de ranço;

Homogeneização: tem como objetivo prolongar a estabilidade da emulsão da gordura reduzindo

mecanicamente o tamanho do glóbulo. Esta diminuição evita a floculação e, portanto, impede que a nata
se separe.

12. Descreva como ocorre o processo de rancidez oxidativa do leite e como ela pode ser
controlada.
I. Iniciação: formação de um radical livre pela retirada de um hidrogênio do ácido graxo insaturado.
II. Propagação: o radical livre reage com o oxigênio para formar um radical peróxido;
III. Terminação: ocorre quando dois radicais livres interagem entre si para formar diversas substâncias
(carbonilas, alcoóis, ácidos, aldeídos, etc).

É impossível evitar a rancidez oxidativa, mas é possível controlá-la através de métodos como:
exclusão do oxigênio no processo, transporte e armazenamento (embalagens com baixa permeabilidade,
a vácuo ou com atmosfera de nitrogênio), uso de sequestrantes (ácido ascórbico) e absorvedores de
oxigênio; remoção de traços de metais pela adição de complexantes de íons, como ácido cítrico e o EDTA;
utilização de antioxidantes.

13. Descreva as principais características e importâncias tecnológicas das principais enzimas

encontradas no leite.
 Lipase: catalisa a hidrólise dos lipídeos com produção de glicerol e ácidos graxos livres
(lipólise). Possui pH e temperatura ótimos de atividade em 9,2 e 37°C, respectivamente. É
pouco resistente ao calor e sua ação é reduzida pela acidez e presença de certos metais
pesados.

Importância tecnológica: hidrólise da gordura do leite, maturação de queijos e modificação

de manteigas.
  Catalase: sempre estará presente no leite, mas em pouca quantidade caso seja um leite
normal. É inativada a 60°C por 10 minutos.

Importância tecnológica: decomposição do peróxido de hidrogênio.

 Fosfatase alcalina: catalisa a hidrólise de fosfatos orgânicos liberando ácido fosfórico e um

álcool. Seu pH ótimo de atividade é 9,6. Em 75°C é inativada instantaneamente.

Importância tecnológica: teste de parâmetros térmicos; se o teste da fosfatase der positivo

para essa enzima, significa que houve falha no processo de pasteurização, seja por falha na
temperatura ou no tempo de tratamento, ou então, mistura de leite cru com leite pasteurizado.

 Peroxidase: reduz os compostos oxigenados, liberando oxigênio atômico. Desdobra o

peróxido de hidrogênio em água e oxigênio ativo. Não é destruída pelo calor da
pasteurização lenta e rápida, mas sim com temperaturas elevadas.

Importância tecnológica: inibidor de bactérias como a Salmonella e Streptcoccus

patogênicos. Junto com a fosfatase alcalina, participa da aferição da boa pasteurização. A
inativação da peroxidase no leite é indício de sobrequeacimento e pode estar mascarando um
produto muito contaminado.

 Proteases: são enzimas proteolíticas que atuam sobre as ligações peptídicas das proteínas,
liberando aminoácidos. Dependendo da acidez, sua ação pode ser inibida a baixas
temperaturas; aquecimentos a 75°C por 10 minutos ou a 80°C durante 1 minuto destroem
essas enzimas.

Importância tecnológica: coagulação do leite para fabricação de queijos, produção de

hidrolisados para sopas e alimentos salgados e melhorias na massa do pão.

 Redutase: não é uma enzima proveniente do leite, sua origem é microbiana.

Importância tecnológica: existe uma relação entre a velocidade de descoloração do azul de

metileno adicionado ao leite e sua carga microbiana. Ou seja, o tempo de descoloração na prova
de redutase deduz o grau de contaminação do leite.

14. Descreva as principais aplicações tecnológicas das lactases.

Produtos para intolerantes à lactose (cápsulas de lactase), leites com baixo teor de lactose (tipo
UHT), diminuição da arenosidade causada pela lactose em doces de leite, sorvetes e leite
condensado, iogurtes (reduz o tempo de fermentação, melhora textura e aumenta doçura sem interferir
no valor calórico), queijo cheddar (reduz tempo de produção e maturação) e produção de
galactoligossacarídeos (pré-bióticos).