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UENF, CBB, LQFPP

Bioquímica I Estrutura e função de biomoléculas

5ª aula: Enzimas

Prof. Josiana Gomes de Andrade (LQFPP, P5,

sala 222)

Meu e-mail: josianagomesdeandrade@gmail.com

O que veremos hoje:

1) Definição de enzima

2) Mecanismo de ação enzimática

3) Cinética enzimática

4) Inibição enzimática

5) Regulação, alosteria, cofatores e metabolismo

6) Ribozimas

1) Definição de enzima

O que é uma enzima? Molécula orgânica, produzida por um ser vivo,

que catalisa uma reação.

A maioria das enzimas são proteínas.

O que é uma enzima? Molécula orgânica, produzida por um ser vivo,

que catalisa uma reação.

A maioria das enzimas são proteínas.

O que é um catalisador? Substância que aumenta a velocidade de uma determinada reação

Um catalisador nunca é consumido na reação.

O que é uma enzima? Molécula orgânica, produzida por um ser vivo,

que catalisa uma reação.

A maioria das enzimas são proteínas.

O que é um catalisador? Substância que aumenta a velocidade de uma determinada reação

Um catalisador nunca é consumido na reação.

O que é uma reação enzimática? É a transformação de um substrato (S) em um produto (P):

Reação Enzimática:

E + S

Reação Enzimática: E + S ES E: enzima S: substrato P: produto EP E + P

ES

Reação Enzimática: E + S ES E: enzima S: substrato P: produto EP E + P
Reação Enzimática: E + S ES E: enzima S: substrato P: produto EP E + P
Reação Enzimática: E + S ES E: enzima S: substrato P: produto EP E + P

E: enzima

S: substrato P: produto

EP

Reação Enzimática: E + S ES E: enzima S: substrato P: produto EP E + P

E + P

Reação Enzimática: E + S ES E: enzima S: substrato P: produto EP E + P

Reação Enzimática:

E + S

Reação Enzimática: E + S ES S E E: enzima S: substrato P: produto EP E

ES

Reação Enzimática: E + S ES S E E: enzima S: substrato P: produto EP E
Reação Enzimática: E + S ES S E E: enzima S: substrato P: produto EP E
Reação Enzimática: E + S ES S E E: enzima S: substrato P: produto EP E

S

E

Reação Enzimática: E + S ES S E E: enzima S: substrato P: produto EP E

E: enzima

S: substrato P: produto

EP

Reação Enzimática: E + S ES S E E: enzima S: substrato P: produto EP E

E + P

Reação Enzimática: E + S ES S E E: enzima S: substrato P: produto EP E

P

Reação Enzimática:

E + S

Reação Enzimática: E + S ES S E E: enzima S: substrato P: produto EP E

ES

Reação Enzimática: E + S ES S E E: enzima S: substrato P: produto EP E
Reação Enzimática: E + S ES S E E: enzima S: substrato P: produto EP E
Reação Enzimática: E + S ES S E E: enzima S: substrato P: produto EP E

S

E

Reação Enzimática: E + S ES S E E: enzima S: substrato P: produto EP E

E: enzima

S: substrato P: produto

EP

Reação Enzimática: E + S ES S E E: enzima S: substrato P: produto EP E

E + P

Reação Enzimática: E + S ES S E E: enzima S: substrato P: produto EP E

P

Enzimas são altamente específicas

Reação Enzimática:

E + S

Reação Enzimática: E + S ES S E E: enzima S: substrato P: produto EP E

ES

Reação Enzimática: E + S ES S E E: enzima S: substrato P: produto EP E
Reação Enzimática: E + S ES S E E: enzima S: substrato P: produto EP E
Reação Enzimática: E + S ES S E E: enzima S: substrato P: produto EP E

S

E

Reação Enzimática: E + S ES S E E: enzima S: substrato P: produto EP E

E: enzima

S: substrato P: produto

EP

Reação Enzimática: E + S ES S E E: enzima S: substrato P: produto EP E

E + P

Reação Enzimática: E + S ES S E E: enzima S: substrato P: produto EP E

P

Reação Enzimática: E + S ES S E E: enzima S: substrato P: produto EP E

Enzimas são altamente específicas

Enzimas pode atuar em dois ou mais substratos e formar

dois ou mais produtos:

Glicose + ATP

Sacarose

Hexokinase

substratos e formar dois ou mais produtos: Glicose + ATP Sacarose Hexokinase Sacarase Glicose-6P + ADP

Sacarase

substratos e formar dois ou mais produtos: Glicose + ATP Sacarose Hexokinase Sacarase Glicose-6P + ADP

Glicose-6P + ADP

Glicose + Frutose

2) Mecanismo de ação enzimática

Enzimas aumentam a velocidade de uma reação:

Com enzima Reação: A -> B Sem enzima (não-catalisada) Quantidade de produto formado
Com enzima
Reação: A -> B
Sem enzima (não-catalisada)
Quantidade de produto formado

Tempo

Entre 10 5 e 10 17 vezes mais rápido!

Enzimas aumentam a velocidade de uma reação:

sacarose

Sacarase

aumentam a velocidade de uma reação: sacarose Sacarase 1 segundo 10 1 0 vezes: glicose +

1 segundo

10 10 vezes:

glicose + frutose

Entre 10 5 e 10 17 vezes mais rápido!

Enzimas aumentam a velocidade de uma reação:

sacarose

sacarose

Sacarase

a velocidade de uma reação: sacarose sacarose Sacarase 1 segundo 10 1 0 vezes: glicose +

1 segundo

10 10 vezes:

glicose + frutose

sem enzima

1 segundo 10 1 0 vezes: glicose + frutose sem enzima Sacarase X glicose + frutose

Sacarase

X

10 1 0 vezes: glicose + frutose sem enzima Sacarase X glicose + frutose 317 anos

glicose + frutose

317 anos

Entre 10 5 e 10 17 vezes mais rápido!

Enzimas aumentam a velocidade de uma reação:

sacarose

sacarose

Sacarase

a velocidade de uma reação: sacarose sacarose Sacarase 1 segundo 10 1 0 vezes: glicose +

1 segundo

10 10 vezes:

glicose + frutose

sem enzima

1 segundo 10 1 0 vezes: glicose + frutose sem enzima Sacarase X glicose + frutose

Sacarase

X

10 1 0 vezes: glicose + frutose sem enzima Sacarase X glicose + frutose 317 anos

glicose + frutose

317 anos

Sem as enzimas, as reações químicas necessárias para possibilitar a vida não acontecem em uma escala de tempo útil.

Enzimas aumentam a velocidade de uma reação:

As enzimas são catalisadores biológicos

Poder catalítico extraordinário, maior do que o de catalisadores sintéticos;

Alto grau de especificidade para seus substratos

As enzimas organizam a liberação de energia

Atuam nas condições fisiológicas!

Entendendo com uma enzima funciona:

ubstrato roduto
ubstrato
roduto

Energia livre de Gibbs: energia que pode realizar trabalho

durante a reação em temperatura e pressão constantes.

Entendendo com uma enzima funciona:

ubstrato roduto
ubstrato
roduto
= Energia de ativação ubstrato roduto
= Energia de ativação
ubstrato
roduto

Energia de ativação é uma barreira energética entre S e P, requerida para alinhar os grupamentos reativos, formação de ligações transientes instáveis, rearranjo de ligações e outras transformações necessárias para a reação ocorrer para qualquer um dos lados: ΔG S,P e ΔG P,S .

Entendendo com uma enzima funciona:

ubstrato roduto
ubstrato
roduto

Enzimas atuam diminuindo a energia de

ativação de uma reação.

Enzimas alteram a Velocidade, mas não o Equilíbrio Químico de uma reação:

Essa é a relação entre a Energia livre de Gibbs (G) e a constante que define o Equilíbrio Químico de uma reação (K eq ):

entre a Energia livre de Gibbs (G) e a constante que define o Equilíbrio Químico de

Constante de equilíbrio da reação (K eq ):

K eq : uma constante, característica de cada reação química, relaciona as concentrações específicas de todos os reagentes e produtos no equilíbrio, em uma dada temperatura e pressão.

Reação:

K eq =

A + B

[C] [D]

[A] [B]

K e q = A + B [ C ] [ D ] [A] [B] C
K e q = A + B [ C ] [ D ] [A] [B] C

C + D

[X] é a concentração do composto X em

onde

Molar, no equilíbrio.

As enzimas aceleram as reações químicas mas não

alteram a constante de equilíbrio ou o G da reação.

E onde as reações acontecem, dentro das enzimas protéicas?

Sítio catalítico é a “alma” da enzima!

É no sítio catalítico que ocorre a reação em si; onde a energia de ativação

É no sítio catalítico que

ocorre a reação em si; onde a energia de ativação

da reação é diminuída.

O S está mostrado em

vermelho, bem como alguns

aminoácidos essenciais do sítio catalítico.

Quimotripsina

A estrutura da proteína é importante para sua catálise!

A estrutura da proteína é importante para sua catálise! Quimotripsina Hexocinase

Quimotripsina

A estrutura da proteína é importante para sua catálise! Quimotripsina Hexocinase

Hexocinase

Como as enzimas diminuem a energia de ativação?

ubstrato roduto
ubstrato
roduto

Como as enzimas diminuem a energia de ativação?

1) Formação de ligações covalentes transientes entre enzima

e substrato:

Rearranjo de ligações covalentes

Grupamentos catalíticos das enzima formam ligação transiente com substrato ativando-o para a reação ou ocorre a transferência transiente de um grupo do substrato para a enzima.

Interagem e diminuem a energia de ativação ao proporcionar uma via

alternativa com energia necessária mais baixa para reação ocorrer.

Como as enzimas diminuem a energia de ativação?

2) Interações fracas, não covalentes, entre enzima e substrato:

Contribuem com expressiva parcela da energia necessária para diminuir a

energia de ativação.

Isto diferencia enzimas da maioria dos demais catalisadores, pois forma

o complexo ES.

Interações ES são mediadas pelos mesmos tipos de interações que

estabilizam a estrutura das proteínas: ligações de hidrogênio, interações hidrofóbicas e interações iônicas.

A formação de cada interação fraca no complexo ES promove a

liberação de um pouco de energia livre que fornece um grau de

estabilidade à interação.

As ligações fracas entre E e S distorcem S, favorecendo a reação.

Interações fracas entre enzima e substrato são

otimizadas no estado de transição:

enzima e substrato são otimizadas no estado de transição: As interações fracas são otimizadas no estado

As interações fracas são

otimizadas no estado de

transição: os sítios ativos

NÃO são complementares ao

substrato por si, mas SIM

complementares ao estado de

transição pelo qual o

substrato passa quando é convertido à produto durante

a reação enzimática.

Interações fracas entre enzima e substrato são

otimizadas no estado de transição:

seria uma péssima enzima (esse modelo é o de chave e fechadura)
seria uma péssima enzima
(esse modelo é o de
chave e fechadura)

As interações fracas são

otimizadas no estado de

transição: os sítios ativos

NÃO são complementares ao

substrato por si, mas SIM

complementares ao estado de

transição pelo qual o

substrato passa quando é convertido à produto durante

a reação enzimática.

Modelo do ajuste induzido (induced fit):

Modelo do ajuste induzido ( induced fit ): A ligação da enzima ao substrato leva a
Modelo do ajuste induzido ( induced fit ): A ligação da enzima ao substrato leva a

A ligação da enzima ao substrato leva a alterações na conformação da enzima

que são importantes para o alinhamento dos grupos funcionais da enzima para

promover a catálise. Esse é o modelo do ajuste induzido.

Modelo do ajuste induzido (induced fit):

Modelo do ajuste induzido ( induced fit ): A ligação da enzima ao substrato leva a
Modelo do ajuste induzido ( induced fit ): A ligação da enzima ao substrato leva a
Modelo do ajuste induzido ( induced fit ): A ligação da enzima ao substrato leva a

A ligação da enzima ao substrato leva a alterações na conformação da enzima

que são importantes para o alinhamento dos grupos funcionais da enzima para

promover a catálise. Esse é o modelo do ajuste induzido.

O que ocorre no complexo ES:

1) Associação ES segura os substrato na orientação própria, alinhamento com grupamentos funcionais da enzima.

2) Ligação enzima-substrato leva à dessolvatação do mesmo. Interações enzima substrato substituem pontes de Hidrogênio do substrato com a água.

3) A energia de ligação no estado de transição, envolvendo interações fracas

ajuda a compensar termodinamicamente qualquer distorção e redistribuição

eletrônica que o substrato tenha que passar.

4) Ajuste induzido: a enzima muda de conformação quando o substrato liga.

Importante para a orientação correta dos grupamentos funcionais para que haja

catálise. A mudança na conformação também permitirá a formação de mais

interações fracas no estado de transição.

3) Cinética Enzimática

Determina a velocidade de uma reação e como ela se

altera com a mudança nos parâmetros experimentais.

3) Cinética Enzimática

Determina a velocidade de uma reação e como ela se

altera com a mudança nos parâmetros experimentais.

É a abordagem central no estudo do

mecanismo de catálise enzimática

As constantes relacionadas com a ação da enzima:

E + S

S

E

As constantes relacionadas com a ação da enzima: E + S S E P 1 segundo

P

1 segundo

K 1 K -1
K
1
K
-1

ES

K 2 K -2
K 2
K -2

E + P

As enzimas são estudadas em condições de velocidade inicial ou instantânea (V 0 )

Velocidade medida imediatamente após o início da reação…

POR QUÊ?

Para evitar qualquer diminuição na taxa de reação devido a:

Depleção de substrato

Acúmulo de produto

Nesta abordagem assume-se que:

[S], que é a concentração do substrato, é praticamente constante e

acúmulo de produto [P] é negligenciável.

Assume-se também que [S] é muito maior do que a de [E].

A concentração de substrato afeta a velocidade inicial de

reação:

[P] Sn S3 S2 S1 t empo 0 ta ti
[P]
Sn
S3
S2
S1
t empo
0
ta
ti
inicial de reação: [P] Sn S3 S2 S1 t empo 0 ta ti Maior concentração de

Maior concentração de substrato em S 1 do que em S 2

A concentração de substrato afeta a velocidade inicial de

reação:

[P] Sn S3 S2 S1 t empo 0 ta ti
[P]
Sn
S3
S2
S1
t empo
0
ta
ti
inicial de reação: [P] Sn S3 S2 S1 t empo 0 ta ti Maior concentração de

Maior concentração de substrato em S 1 do que em S 2

[P] Sn S3 S2 S1 t empo 0 ta ti Maior concentração de substrato em S

Substrato

Enzima

[P] Sn S3 S2 S1 t empo 0 ta ti Maior concentração de substrato em S

A concentração de substrato afeta a velocidade inicial de

reação:

de substrato afeta a velocidade inicial de reação: Ou seja: quanto maior a quantidade de substrato,

Ou seja: quanto maior a quantidade de substrato, mais rápida é a formação do produto.

A concentração de substrato afeta a velocidade inicial de

reação:

A concentração de substrato afeta a velocidade inicial de reação: V 0 : [S] > >

V 0 : [S] > > [E]

Equação de Michaelis-Mentem

V max : Velocidade máxima da reação
V max : Velocidade
máxima da reação

Equação de Michaelis-Mentem

Equação de Michaelis-Mentem A equação de Michaelis e Mentem relaciona a velocidade inicial V 0 com

A equação de Michaelis e Mentem relaciona a velocidade inicial V 0 com a concentração do substrato [S].

Equação de Michaelis-Mentem

Equação de Michaelis-Mentem K m : Constante de Michaelis. É a concentração do substrato onde a

K m : Constante de Michaelis. É a concentração do

substrato onde a reação enzimática ocorre com metade

de sua velocidade máxima. É dada na mesma grandeza que a concentração do substrato (nesse caso em mM).

A equação de Michaelis e Mentem relaciona a velocidade inicial V 0 com a concentração do substrato [S].

Equação de Michaelis-Mentem

Equação de Michaelis-Mentem K m : Constante de Michaelis. É a concentração do substrato onde a

K m : Constante de Michaelis. É a concentração do

substrato onde a reação enzimática ocorre com metade

de sua velocidade máxima. É dada na mesma grandeza que a concentração do substrato (nesse caso em mM).

K m indica a “eficiência” da enzima. Muitas vezes, mas não sempre, K m pode ser entendido com uma medida da afinidade da enzima pelo substrato.

Equação de Michaelis-Mentem

Equação de Michaelis-Mentem A equação de Michaelis e Mentem relaciona a velocidade inicial V 0 com

A equação de Michaelis e Mentem relaciona a velocidade inicial V 0 com a concentração do substrato [S].

Equação de Michaelis-Mentem

Equação de Michaelis-Mentem Quando V 0 = ½ V m a x , Km = [S]

Quando V 0 = ½ V max , Km = [S]

Equação de Michaelis-Mentem e gráfico de duplo-recíprocos:

de Michaelis-Mentem e gráfico de duplo-recíprocos: Os dois lados da equação de Michaelis-Mentem podem ser

Os dois lados da equação de Michaelis-Mentem podem ser invertidos e suas partes separadas:

Equação de Michaelis-Mentem e gráfico de duplo-recíprocos:

de Michaelis-Mentem e gráfico de duplo-recíprocos: Os dois lados da equação de Michaelis-Mentem podem ser

Os dois lados da equação de Michaelis-Mentem podem ser invertidos e suas partes separadas:

1

podem ser invertidos e suas partes separadas: 1 V 0 = K m + V m

V 0

=

K m

+

V max [S]

[S]

V max [S]

Que pode ser simplificado para:

Equação de Michaelis-Mentem e gráfico de duplo-recíprocos:

de Michaelis-Mentem e gráfico de duplo-recíprocos: Os dois lados da equação de Michaelis-Mentem podem ser

Os dois lados da equação de Michaelis-Mentem podem ser invertidos e suas partes separadas:

1

=podem ser invertidos e suas partes separadas: 1 V 0 1 V 0 = K m

V

0

1

V

0

=

K m

+

V max [S]

K m

+

V max [S]

[S]

V max [S]

1

1 = V 0 1 V 0 = K m + V m a x [S]

V max

Equação de Michaelis-Mentem e gráfico de duplo-recíprocos:

Esse gráfico é de 1/V 0 versus 1/[S], que é o “duplo-recíproco” do gráfico V 0 versus [S] visto até agora.

Nesse gráfico, a interseção da linha com os eixos, bem como a inclinação da mesma fornece

importantes parâmetros:

Inclinação
Inclinação

1

bem como a inclinação da mesma fornece importantes parâmetros: Inclinação 1 V 0 = K m

V

0

=

K m

+

V max [S]

1

bem como a inclinação da mesma fornece importantes parâmetros: Inclinação 1 V 0 = K m

V

max

Parâmetros cinéticos são usados para comparar atividades enzimáticas:

são usados para comparar atividades enzimáticas: Leituras: A concentração necessária de substrato da

Leituras: A concentração necessária de substrato da catalase para ela atingir

sua velocidade máxima é maior do que a concentração necessária de

substrato para a treonina desidratase atingir sua velocidade máxima.

Parâmetros cinéticos são usados para comparar atividades enzimáticas: Leituras: A concentração de substrato
Parâmetros cinéticos são usados para comparar atividades enzimáticas: Leituras: A concentração de substrato

Parâmetros cinéticos são usados para comparar atividades enzimáticas:

são usados para comparar atividades enzimáticas: Leituras: A concentração de substrato necessária para que

Leituras: A concentração de substrato necessária para que a Quimiotripsina

atinja sua velocidade máxima irá variar, dependendo do substrato. Ou seja, Quimiotripsina é mais eficiente utilizando N-benzoiltirosinamida do que

utilizando Gliciltirosinilglicina.

4) Inibição enzimática

Enzimas podem ser inibidas:

Inibidores de enzimas são compostos que interferem com a catálise enzimática, diminuindo ou interrompendo a ação das enzimas.

Inibidores de enzimas estão entre alguns dos mais importantes agentes farmacêuticos.

Exemplo: A aspirina inibe uma enzima envolvida com a síntese de prostaglandinas que, por sua vez, são compostos que estão envolvidos com a produção da sensação de dor.

Inibidores de enzimas são utilizados para o tratamento de diversas patologias, como o câncer, infecção por HIV, dentre outras.

Enzimas podem ser inibidas de forma reversível ou irreversível:

3 tipos de inibição reversível:

competitiva, não competitiva e mista

Enzimas podem ser inibidas de forma reversível ou irreversível:

Inibidor se liga no sítio catalítico
Inibidor se liga
no sítio catalítico

3 tipos de inibição reversível:

competitiva, não competitiva e mista

Enzimas podem ser inibidas de forma reversível ou irreversível:

Inibidor se liga no sítio catalítico
Inibidor se liga
no sítio catalítico
Inibidor se liga em outro sítio apenas no complexo ES
Inibidor se liga em outro
sítio apenas no complexo ES

3 tipos de inibição reversível:

competitiva, não competitiva e mista

Enzimas podem ser inibidas de forma reversível ou irreversível:

Inibidor se liga no sítio catalítico
Inibidor se liga
no sítio catalítico
Inibidor se liga em outro sítio apenas no complexo ES
Inibidor se liga em outro
sítio apenas no complexo ES

3 tipos de inibição reversível:

competitiva, não competitiva e mista

Inibidor se liga em outro sítio tanto em E quanto ES
Inibidor se liga em
outro sítio tanto
em E quanto ES

Inibições e o gráfico de duplo-recíprocos:

K m

mas a V máx não.

é

alterada,

Inibições e o gráfico de duplo-recíprocos: K m mas a V m á x não. é

Inibição Competitiva

Inibições e o gráfico de duplo-recíprocos:

K m

e

V máx são

alteradas.

Inibições e o gráfico de duplo-recíprocos: K m e V m á x são alteradas. Inibição

Inibição Não competitiva

Inibições e o gráfico de duplo-recíprocos:

K m

e

V máx são

alteradas.

Inibições e o gráfico de duplo-recíprocos: K m e V m á x são alteradas. Inibição

Inibição Mista

Inibição irreversível:

Na inibição irreversível o inibidor se combina com um grupo funcional da molécula ou destrói esse grupo funcional ou ainda se liga covalentemente à enzima.

F - + H +
F - + H +
F - + H +
F - + H +

F - + H +

Inibição irreversível:

Na inibição irreversível o inibidor se combina com um grupo funcional da molécula ou destrói esse grupo funcional ou ainda se liga covalentemente à enzima.

F - + H +
F - + H +
F - + H +
F - + H +
F - + H +

F - + H +

F - + H +
F - + H +
F - + H +
F - + H +
F - + H +
F - + H +
F - + H +
F - + H +
F - + H +
F - + H +
F - + H +
F - + H +
F - + H +
F - + H +
F - + H +

Inibição irreversível:

Na inibição irreversível o inibidor se combina com um grupo funcional da molécula ou destrói esse grupo funcional ou ainda se liga covalentemente à enzima.

F - + H +
F - + H +

F - + H +

F - + H +

Atividade enzimática é afetada pelo pH:

Atividade enzimática é afetada pelo pH:

Atividade enzimática é afetada pela temperatura:

Atividade enzimática é afetada pela temperatura:

5) Regulação, alosteria, cofatores e metabolismo

Algumas proteínas contém outros componentes além de aas

Algumas proteínas contém outros componentes além de aas Proteínas conjugadas são aquelas que possuem permanentemente

Proteínas conjugadas são aquelas que possuem permanentemente outro componentes químicos além dos aas; esses componentes são chamados de grupos prostéticos .

Sobre grupos prostéticos, cofatores e coenzimas:

Grupos prostéticos são sempre ligados covalentemente (ou muito fortemente)

às proteínas. Todo grupo prostético é um cofator.

O que é um cofator? É um íon inorgânico ou uma coenzima que é essencial para a função da proteína.

O que é uma coenzima? É um cofator orgânico, muitas vezes necessário para a

atuação de certas enzimas (daí o nome).

Nem todo cofator é um grupo prostético! Ou seja, existem cofatores solúveis.

Cofatores:

Íons inorgânicos ou coenzimas que agem como componentes químicos

essenciais para a atividade de certas enzimas.

Cofatores:

Íons inorgânicos ou coenzimas que agem como componentes químicos

essenciais para a atividade de certas enzimas.

Coenzimas: Moléculas complexas orgânicas ou metalo-orgânicas.

Íons inorgânicos:

Íons inorgânicos:

Algumas coenzimas que servem como carreadores

transitórios de átomos ou grupos funcionais específicos:

Algumas coenzimas que servem como carreadores transitórios de átomos ou grupos funcionais específicos:

Algumas coenzimas que servem como carreadores

transitórios de átomos ou grupos funcionais específicos:

Algumas coenzimas que servem como carreadores transitórios de átomos ou grupos funcionais específicos:

Metabolismo: Alosteria e regulações

Uma via metabólica simples:

Uma via metabólica simples:

Mapa metabólico:

Mapa metabólico:

Vias metabólicas precisam ser reguladas:

Vias metabólicas precisam ser reguladas:

Vias metabólicas precisam ser reguladas:

Enzima regulatória: a que define a

velocidade total da via

Vias metabólicas precisam ser reguladas: Enzima regulatória: a que define a velocidade total da via

Modos de regular uma enzima:

1) Sítio alostérico,

2) Modificação covalente reversível,

3) Interação com proteínas regulatórias 4) Clivagem proteolítica

Sítio alostérico, modulação positiva:

Sítio alostérico, modulação positiva:

Sítio alostérico, modulação negativa:

Sítio alostérico, modulação negativa: Inibição retroativa

Sítio alostérico,

modulação negativa:

Inibição retroativa

Regulação por modificação covalente reversível:

Regulação por modificação covalente reversível:

Regulação por modificação covalente reversível:

Regulação por modificação covalente reversível:
Regulação por modificação covalente reversível:

Fosforilações reguladoras:

glicogênio

fosforilase

fosforilase fosforilase fosfatase quinase
fosforilase
fosforilase
fosfatase
quinase

Clivagem proteolítica

Zimogênio: pró-enzima que precisa ser clivada para ser ativa.

Clivagem proteolítica

Clivagem proteolítica As agora polipeptídicas da α - Quimiotripisna estão ligadas por pontes dissulfeto cadeias três

As agora

polipeptídicas da α- Quimiotripisna estão ligadas

por pontes dissulfeto

cadeias

três

6) Ribozimas

Alguns RNAs possuem atividade catalítica.

Estes são chamados de Ribozimas ou Enzimas de RNA.

A primeira ribozima foi descoberta em Tetrahymena thermophila,

um protozoário, por Thomas Cech e colegas em 1982. Essa ribozima é um intron do tipo I.

e colegas em 1982. Essa ribozima é um intron do tipo I. Introns I fazem auto

Introns I fazem auto splice (união), splice de outros RNAs e outras reações de transesterificação.

RNA na evolução: Primeira molécula?

Hipótese do mundo do RNA