PROTEÍNAS II

1. PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS

Son sustancias de elevado peso molecular y sus propiedades dependen sobre todo de los
radicales R libres.
1.1.SOLUBILIDIDAD
Por su gran tamaño son insolubles en agua o se disuelven formando coloides.
1.2.ESPECIFICIDAD
Esta especificidad se basa en el plegamiento de la cadena peptídica como consecuencia
de su secuencia de aa y está reflejado de la información genética. Ej: Sera más parecida
la hemoglobina humana a la de chimpancé que a la del perro.
1.3.DESNATURALIZACION
Es un cambio en la estructura tridimensional de la proteína. Si la desnaturalización es
suave al restablecer las condiciones iniciales puede recuperar su estructura a esto se le
llama desnaturalización.
2. CLASIFICACION DE LAS PROTEINAS

2.1.HOLOPROTEINAS
Son proteínas simples compuestas únicamente por aa
a. PROTEINAS GLOBULARES: Son mas o menos redondas solubles en agua
 Albuminas
 Globulinas
 Lactoalbumina
 Portaminas e histonas
b. PROTEINAS FIBRILARES: Son alargadas ya que acrecen de estructura
terciaria
 Colágeno
 Queratina

2.2.HETEROPROTEINAS
Formadas por dos moléculas:
 GRUPO PROTEICO: 1 proteína
 GRUPO PROSTÉTICO: 1 molécula no proteica
Según la naturaleza del grupo prostético se clasifican en:
a. Glucoproteínas
b. Lipoproteínas
c. Fosfoproteínas
d. Nucleoproteínas
e. Cromoproteínas
Pueden ser de dos tipos:
 PORFIRINICO: Se deriva de la metalporfirina que lleva en su interior un
catión metálico.
 NO PORFIRINICO: Ej. La hemocianina, pigmento azul por presencia de cobre
que transporta oxigeno

3. FUNCIONES DE LA PROTEINA
 Estructura
 Catalítica o enzimática
 Reguladora u hormonal
 Reserva
 Contráctil
 Transportadora
 Homeostática
 EXTENSIVO
METABOLISMO DE LAS PROTEINAS
Metabolismo de las proteínas. Casi todas las proteínas del organismo están en una
constante dinámica de síntesis (1-2% del total de proteínas), a partir de aminoácidos, y de
degradación a nuevos aminoácidos. Esta actividad ocasiona una pérdida diaria neta de
nitrógeno, en forma de urea, que corresponde a unos 35-55 gramos de proteína. Cuando
la ingesta dietética compensa a las pérdidas se dice que el organismo está en equilibrio
nitrogenado.
TRANSAMINACIÓN
Esta reacción consiste en la transferencia de un grupo amino desde un aa hasta un
cetoácido y se obtiene de esta forma el cetoácido correspondiente al aa inicial y el aa
correspondiente al cetoácido inicial. Este proceso que normalmente es irreversible, es
catalizado por las transaminasas, capaz de reaccionar con todos los aa.
Son empleadas la transaminasa glutámica y la alanita transaminasa, como coenzima de
las transamiasa.

El grupo amino de un aa es transferido a la enzima, produciendo la correspondiente alfa

– cetoácido y la enzima aminada
El grupo amino es transferido al alfa cetoácido aceptor (ej. Alfa- cetoácido) formando el
producto aminoácido y regenerando la enzima.

Para transportar al grupo amino, las aminotransferasas requieren de la Participación de

una coenzima que contiene un aldehído, el fosfato de piridoxal (PLP) que es un derivado
de la piridoxina B6. La capacidad de la mayor parte de los aa de donar su grupo amino al
alfa – cetoglutarato para formar glutamato es en parte motivo del papel central del
glutamato en el metabolismo nitrogenado. El glutamato también es un donador común
del grupo amino en la formación de muchos aa.

DESAMINACION
La desanimación de los aá es un proceso metabólico en el cual a partir de un aá se obtiene
el cetoácido correspondiente y amoniaco. Entre las enzimas que desaminan a los aá hay
algunas que requieren de la participación de cofactores de oxido- reducción,
denominándose en este caso desaminación oxidativa.
La principal enzima que cataliza la desaminación oxidativa de los aá es la desidrogenasa
L- glutámica la cual es específica para el aá L glutámico.

La primera reacción en la ruptura de los aá es casi siempre la remoción de su grupo alfa

– amino, con el objetivo de excretar el exceso de nitrógeno.
La urea es el producto principal de la excreción de nitrógeno, en los mamíferos terrestres
se sintetiza a partir de amonio y aspartato , ambas sustancias son derivadas del glutamato,
el producto principal de la desaminación.

Mucho de los aá son desaminados por transaminación. En este proceso se transfiere el

grupo amino a un alfa – cetoácido del aá original y un nuevo aá; estas reacciones son
catalizadas por amino transferasa o transaminasas. El aceptor principal del grupo amino
es el alfa cetoglutarato que produce.

DESCARBOXILACION
El metabolismo de los aá muchas veces incluye la separación de su grupo carboxilo como
CO2. Este tipo de reacción es catalizada por descarboxilasa específicas que emplean el
fosfato de peridoxal como cofactor.  La descarboxilación de aá da lugar a diferentes
aminas entre los cuales algunas tienen gran importancia metabólica, como es el caso de
la histamina y la tirosina
Catabolismo de los aminoácidos  Los aminoácidos absorbidos son transportados por la
sangre a células donde sufren reacciones de transaminación que consisten en el
intercambio del grupo amino de un aminoácido a un cetoácido, lo que resulta en la
formación de un nuevo aminoácido a partir de otro. De esta manera la célula se provee de
los aminoácidos no esenciales para la biosíntesis proteica.
Los aminoácidos esenciales necesarios deben ser aportados por el torrente sanguíneo. 
Una vez formado el fondo de aminoácidos empieza el proceso de la formación de la
proteína en cada célula.
Se ha determinado que en una célula se forman 1,500 a 2,000 proteínas diferentes cada
una de ellas con una función específica.

Es importante señalar que la falta de un aminoácido puede bloquear por completo la

formación de una proteína. El catabolismo de los aminoácidos se realiza principalmente
por medio de la desaminación oxidativa, que resulta en el desprendimiento de amoníaco
y en la formación de cetoácido que se integran al ciclo de Krebs o son empleados para
generar glucosa

El amoníaco se integra a la sangre y pasa al hígado donde se forma urea, la cual pasa a la
sangre y es excretada por la orina.