LAS INMUNOGLOBULINAS Y SUS RECEPTORES, ESTRUCRURA DE

MENBRANA Y COMPLEJO RECEPTOR

Las Inmunoglobulinas Son Glucoproteína de elevado peso molecular que actúa como
anticuerpo. Sintetizadas por células del sistema inmune (linfocitos B y células plasmáticas
derivadas de ellos. Presentes en la sangre (plasma) y otros fluidos biológicos (saliva,
lágrimas secreción mucosa intestinal, líquido sinovial, líquido intersticial etc.)
En el plasma se detentan dentro de la fracción de las Y globulinas.
Su aparición en plasma forma parte de la respuesta inmunológica adaptativa, en lo que se
conoce como respuesta humoral específica.
Los anticuerpos tienen una vida media en el organismo relativamente larga (varias
semanas).
Constituyen una defensa muy eficaz contra agentes patógenos.
Está compuesta por cuatro cadenas polipeptídicas iguales dos a dos, dispuestas en forma de
Y.
Tipos de inmunoglobulinas

Existen 5 tipos básicos de inmunoglobulinas: IgG, IgM, IgA, IgD, IgE.

Son sintetizadas por los linfocitos B (IgM, IgD) y por las células plasmáticas derivadas de ellos (IgG,
IgA, IgE).
IgM e IgG se detectan principalmente en el plasma sanguíneo y en el líquido intersticial
Las IgA aparecen fundamentalmente en secreciones (saliva, lágrimas, secreción intestinal, etc.),
recubriendo mucosas expuestas al ataque de agentes patógenos externos. ¾ La IgD es una
inmunoglobulina asociada a la membrana de los linfocitos B. Su función primaria de las es la de
servir como detectores de antígenos para las células B. Se detecta marginalmente en el plasma.
Las IgE son anticuerpos que, si bien inicialmente se liberan al plasma por las células plasmáticas,
son integrados en la membrana de otras células (mastocitos), participando en las reacciones de
hipersensibilidad.
ESTRUCTURA DE LA INMUNOGLOBULINA IgG

La inmunoglobulina gamma (designada como IgG) es el anticuerpo predominante en la sangre de

la mayoría de los vertebrados superiores, y ha sido, de los cinco tipos (*) de inmunoglobulinas, la
que más se ha estudiado. Tiene un peso molecular aproximado de 160.000, lo cual indica que su
molécula consta de unos 23.000 átomos. A principios de la década de los 60, dos grupos de
investigadores, dirigido uno por Rodney R. Porter, en Inglaterra, y otro por Gerald M. Edelman, en
la Rockefeller University, demostraron que la IgG está formada por cuatro cadenas polipeptídicas,
cada una de las cuales está formada por unidades de aminoácidos enlazados por enlaces
peptídicos (*) . Las cuatro cadenas están apareadas, de modo que la molécula consta de dos
mitades idénticas, cada una con una cadena "pesada" (CH) o larga y una cadena "ligera" o corta
(CL). Las dos cadenas de cada par están unidas entre sí por un puente disulfuro formado entre los
átomos de azufre de los aminoácidos cistina.

Si estos enlaces disulfuro se rompen, las cadenas pesada y ligera permanecen unidas entre sí por
interacciones no covalentes. Cuando se introducen en una solución de ácido o urea, se disocian,
sin embargo, en cadenas pesadas y ligeras, las cuales pueden separarse por su diferente tamaño.

Cuando las moléculas de IgG se tratan con papaína, la molécula se divide en tres partes de tamaño
aproximadamente igual. Dos de ellas son iguales y reciben el nombre de Fab (de "fragment,
antigen-binding", fragmento de unión con el antígeno}. Cada fragmento Fab de una molécula de
IgG posee un lado de unión. La molécula intacta de anticuerpo tiene dos de dichos lados, por lo
cual puede ligar materiales antigénicos para formar complejos inactivos. El tercer fragmento
resultante de la digestión por la papaína se llama Fc, puesto que cristaliza rápidamente ("fragment
crystalline"). No se une al antígeno, pero posee otras importantes actividades biológicas.
El modelo de IgG aceptado es el de una Y, cuyos brazos están formados por los Fab y el tronco por
el Fc (*). Los brazos de la Y constan cada uno de una cadena ligera entera y de un resto de la
cadena pesada. La unidad Fc y las dos unidades Fab de la molécula intacta del anticuerpo se juntan
por medio de una bisagra que permite variar el ángulo entre las unidades. Las dos zonas situadas
en la punta de cada fragmento Fab (VH y VL) varían en la secuencia de aminoácidos según la
especificad de los anticuerpos y se llaman zonas variables. Además, cada cadena pesada tiene tres
zonas globulares que no cambian y que reciben el nombre de zonas constantes (CH1, CH2 y CH3).
Por su parte, las cadenas ligeras también tienen una zona globular constante que recibe el nombre
de CL
 Bibliografía

http://www.iqb.es/monografia/fichas/ficha042.htm
GM Edelman: Estructura y función de los anticuerpos. En Inmunología. Ed. Labor, 1983 p42-51