Bioquímica Taller 3

Universidad Nacional Abierta y a Distancia – UNAD -
Vicerrectoría Académica y de Investigación - VIACI

Escuela: Ciencias Básicas, tecnología e Ingeniería
Unidad 2: Tarea 2 – Enzimología y Bioenergética
Estudiantes:
JUAN SEBASTIAN RAMIREZ
Tutor:
LUISA FERNANDA P
Curso:
Bioquímica
Universidad Nacional Abierta Y A Distancia UNAD

Escuela De Ciencias Básicas, Tecnologías E Ingeniería
Popayán -Cauca diciembre, 03 de 2019
Ejercicios individuales
Nombre del estudiante: Juan sebastian ramirez quintero

Grupo colaborativo :
Letra seleccionada: A
Ejercicio 1. Enzimología
Ejercicio 1.1 Clasificación, función e inhibición de las enzimas
Resuelva los tres puntos para el tipo de enzima correspondientes de acuerdo con la letra seleccionada.
Tipo de Enzima Función 3 ejemplos Tipos de inhibición
Oxidoreductasas Catalizan reacciones de óxido-reducción. Deshidrogenasas Inhibición competitiva

Estas enzimas tienen la función de realizar la Oxidasas Inhibición no competitiva
transferencia de electrones, produciendo un Oxigenasas
efecto de oxidación y reducción Reductasas
Reducción: ganancia de electrones
(hidrógeno o pérdida de
oxígeno)
Oxidación: pérdida de electrones (hidrógeno
o ganancia de
oxígeno).
Ejercicio 1.2 Tipos de catálisis enzimática
Realice el cuadro comparativo entre los dos tipos de catálisis enzimática correspondiente de acuerdo con la
letra seleccionada.
Catálisis ácido-básica Catálisis por tensión

Característica 1 Cuando se da catálisis en soluciones acuosas los Los arreglos estructurales inducidos que se hacen con
efectos más importantes son los provocados por los la unión del sustrato y enzima finalmente producen
iones hidronio o hidroxilo de la solución. uniones de sustrato tensionadas.
Característica 2 Si esta reacción se lleva a cabo en un medio acido La tensión generada forza a los átomos del sustrato y
fuerte la concentración de iones hidroxilo resulta a grupos catalíticos, como el glutamato y el aspartato,
insignificante que deja de ejercer una acción a conformaciones que tensan enlaces de sustrato
catalítica apreciable, con el que el único catalizador existentes.
apreciable es el ion hidronio y en soluciones muy
básicas es el ion hidroxilo.
Característica 3 La catálisis ácido-base no solamente tiene lugar El sustrato debe de acercarse y orientarse de manera
mediante el concurso de H+ y OH- sino, en general, precisa a los grupos catalíticos del lugar activo.
por cualquier ácido o base.
Característica 4 La catálisis ácida principalmente es usada para Entre más fuerte se pueda unir el lugar activo a el
reacciones orgánicas químicas; mientras que en la sustrato la tensión trasmitida es de mayor velocidad
catálisis básica, preferentemente las reacciones de reacción intermolecular.
biológicas son las que surgen, o bien se sintetizan
para formar otras.
Ejercicio 1.3 Factores que influyen en la actividad enzimática.
Explique el efecto del factor correspondiente según su selección sobre la actividad enzimática (incluya
ejemplos)
Factor Explicación
Efecto de la concentración de enzimas. Este comportamiento cinético, conocido como curva de saturación hiperbólica por el
sustrato, constituye la norma seguida por la mayoría de los enzimas, los denominados
enzimas michaelianos. Como principal desviación, algunas enzimas muestran curvas
sigmoideas, en vez de hiperbólicas, de saturación por el sustrato caso de algunas enzimas
(cooperativos o alostéricos).
Referencias
Maestre-Serrano, R., & Pachón-Muñoz, E. (2006). Actividad enzimática de isoenzimas de L-lactato:

NAD+ oxidoreductasa (LDH; EC. 1.1. 1.27) durante el desarrollo embrionario del pez combatiente
siames Betta splendens (Regan, 1909). Revista de la Academia colombiana de ciencias exactas, físicas y
naturales, 30(116-117), 459. Recuperado de :
https://s3.amazonaws.com/academia.edu.documents/49841276/459_a_464.pdf?response-content-
disposition=inline%3B%20filename%3DACTIVIDAD_ENZIMATICA_DE_ISOENZIMAS_DE_L-.pdf&X-Amz-
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Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición). Madrid. Médica Panamericana, S.A.
(pp 152 -180). Recuperado
de http://bibliotecavirtual.unad.edu.co:2055/VisorEbookV2/Ebook/9788498358742#{"Pagina":"152","Vi
sta":"Indice","Busqueda":""}
Torres, G. (2011). Capítulo 3. Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a distancia UNAD
(pp. 57- 75). Recuperado
de http://repository.unad.edu.co/bitstream/10596/9281/1/201103_Modulo_bioquimica_1_2013%20_fin
al_45_leccione_WORD.pdf
Ejercicio 2. Bioenergética
Ejercicio 2 .1 Conservación de la energía de las oxidaciones biológicas
Resuelva los dos puntos para el tipo de reacción de óxido-reducción correspondiente de acuerdo con la letra
seleccionada.
Reacción de óxido-reducción Explicación Ejemplo
NAD+ a NADH + H+ La cadena se inicia con un sustrato reducido, que se oxida La glucosa es un nutriente reducido,
cediendo sus hidrógenos al NAD+, que se reduce a NADH. El una fuente de electrones. Su
resto de la cadena lo forman transportadores de H+ y de degradación producirá NADH.
electrones, que acaban cediéndolos al O2, que se reduce a
agua. El hecho de que aparezcan transportadores capaces de
recoger electrones y H+, en la misma cadena que otros que
solo aceptan electrones provoca que en un punto determinado
de la cadena los H+ queden libres.
Ejercicio 2 .1 Espontaneidad de las reacciones metabólicas
Resuelva los tres puntos para la reacción del ciclo de Krebs correspondientes de acuerdo con la letra
seleccionada.
Clasifique como
Reacción del ciclo de Krebs Grafique la reacción Energía libre de Gibs endergónica o
exergónica
Piruvato a Acetil- CoA La energía libre de Gibbs, Reacción

expresa la cantidad de exergónica
energía capaz de realizar
trabajo, se mide como la
diferencia de energía entre
G (productos) – G
(reactivos) = DG.
Referencias
Díaz-Acosta, A. E., & Membrillo-Hernández, J. (2006). Consecuencias fisiológicas de la oxidación de proteínas por
carbonilación en diversos sistemas biológicos. TIP. Revista especializada en ciencias químico-biológicas, 9(1), 34-
44.Recuperado de http://www.scielo.org.mx/pdf/tip/v9n1/1405-888X-tip-9-01-34.pdf
Curi, R., Lagranha, C. J., Rodrigues Jr, J. G., Pithon-Curi, T. C., Lancha Jr, A. H., & Pellegrinotti, I. L. (2003). Ciclo
de Krebs como fator limitante na utilização de ácidos graxos durante o exercício aeróbico. Arq Bras Endocrinol
Metab, 47(2), 135-143. Recuperado de : http://www.scielo.br/pdf/%0D/abem/v47n2/a05v47n2.pdf
Sosa, A., Galindo, J., & Bocourt, R. (2007). Metanogénesis ruminal: aspectos generales y manipulación para su
control. Revista Cubana de Ciencia Agrícola, 41(2), 105-114. Recuperado de :
http://ve.scielo.org/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0798-04692002000100015&lng=es&nrm=iso&tlng=en

Letra seleccionada: B
Hidrolasas Son un tipo de Existen ciertos tipos de moléculas,

transferencia que
-Lipasa denominadas inhibidores, que ralentizan
transfiere un o detienen las reacciones enzimáticas.
grupo –OH desde Inhibición competitiva:
el agua a otro Se caracterizan por que el inhibidor se
sustrato. Se une al mismo sitio que el sustrato
segregan del impidiendo, por tanto, la formación del
anterior grupo de complejo ES y la formación de producto.
enzimas por su Suele ser una molécula semejante al
carácter sustrato de la reacción de forma que los
irreversible. El dos ligandos compiten por unirse al
sustrato típico centro activo, aunque algunos tienen una

suele ser un estructura diferente.
enlace éster -Proteasa Inhibición competitiva:
(incluyendo el El inhibidor muestra afinidad por la
fosfodiéster de enzima libre como por el complejo ES y
los ácidos la unión se realiza en un lugar distinto del
nucleicos) o centro activo. Por tanto, su efecto no se
amida. puede evitar aumentando la
concentración del sustrato y produce una
disminución de la 𝑉𝑀𝑎𝑥 ya que el complejo
ternario. ESI no genera producto. La
𝑉𝑀𝑎𝑥𝑖 disminuye por el efecto del inhibidor
Inhibición acompetitiva o
incompetitiva
Los inhibidores acompetitivos se unen
exclusivamente al complejo ES en un
lugar diferente al centro activo. El efecto
aparente sobre los parámetros cinéticos
en presencia del inhibidor es la
-Celulosa disminución de 𝑉𝑚𝑎𝑥 y 𝑉𝑚𝑖 .
Realice el cuadro comparativo entre los dos tipos de catálisis enzimática correspondiente de acuerdo con la
letra seleccionada.
Catálisis covalente Catálisis por proximidad
Característica 1 Tiene pasos Nuclofilicos y electrofilicos Las especies del reactante, o sea, los grupos
funcionales, son casi del tamaño de la
molécula de agua.
Característica 2 Ciertas cadenas laterales de aminoácidos Cada especie de reactante en solución tiene 12
y coenzimas pueden servir como moléculas del vecino más cercano, como lo
catalizadores hacen las esferas empacadas de tamaño
idéntico.
Característica 3 Hace reacción nucleofilica entre el Las reacciones químicas solo se producen
catalizador y el sustrato para formar un entre reactantes que están en contacto.
enlace covalente.
Característica 4 Elimina los electrones del centro de la La concentración del reactante en solución es
reacción por el ahora catalizador bastante baja, de modo que la probabilidad de
electrofílico cualquier especie de reactante de estar en
contacto simultáneo con más de una molécula
distinta del reactante es depreciable.
ejemplos)
Factor Explicación
Efecto de la concentración de Al aumentar la concentración de sustrato se incrementa la velocidad
sustrato. de la reacción. Esto se debe a que más moléculas de sustrato
colisionarán con las moléculas de enzima, por lo que se formará el
producto más rápidamente.
Ejemplo:
Se prepararon hidrolizados de proteína a partir de vísceras de Tilapia
roja (Oreochromis spp.), una importante especie de pescado de gran
producción en Colombia. En la hidrólisis se evaluaron tres
enzimas diferentes (Alcalase, Neutrase y Flavourzyme) para
establecer con cuál de ellas se obtendría el mayor grado de hidrólisis
(GH). Se utilizó el método del pH-stat y en cada enzima se aplicó un
diseño factorial 22 para evaluar el efecto de la temperatura y el pH,
sobre el GH. Se alcanzaron valores máximos de GH de 10.9%. para
Alcalasa, y 3.9% para Neutrasa y Flavourzyme. Posteriormente se
realizó un análisis de superficie de respuesta 32 para la hidrolisis con
Alcalase. Los resultados mostraron que el GH fue maximizado bajo las
siguientes condiciones: pH= 9.5 y T=53.45°C manteniendo constante
la concentración inicial de sustrato, concentración de enzima y tiempo
de reacción. Finalmente se evaluó el efecto del sustrato variando la
concentración de proteína entre 12.5 g/L, 21.25 g/L, 29.5 g/L y 37.5
g/L y determinando las constantes cinéticas de Michaelis-Menten.
seleccionada.
Reacción de
óxido- Explicación Ejemplo
reducción
FADH a Se denomina reacción de reducción- al reducirse capta dos protones y dos electrones, lo que lo
FADH2 oxidación, de óxido-reducción o, capacita para intervenir como dador de energía o de poder
simplemente como reacción rédox, a reductor en el metabolismo. Por ejemplo, el FAD (y también
toda reacción química en la que uno o el NAD) se oxida en el ciclo de Krebs y se oxida en la cadena
más electrones se transfieren entre los respiratoria (respiración aeróbica).
reactivos, provocando un cambio en La función bioquímica general del FAD es oxidar los alcanos
sus estados de oxidación.1 a alquenos, mientras que el NAD+ (un coenzima con similar
Para que exista una reacción de función) oxida los alcoholes a aldehídos o cetonas. Esto es
reducción-oxidación, en el sistema debido a que la oxidación de un alcano (como el succinato)
debe haber un elemento que ceda a un alqueno (como el fumarato) es suficientemente
electrones, y otro que los acepte: exergónica como para reducir el FAD a FADH2, pero no para
reducir el NAD+ a NADH.
-El agente oxidante es aquel elemento La reoxidación del FADH2 (es decir, la liberación de los dos
químico que tiende a captar esos electrones y dos protones capturados) tiene lugar en la
electrones, quedando con un estado de
oxidación inferior al que tenía, es decir, cadena respiratoria, lo que posibilita la formación de ATP
siendo reducido. (fosforilación oxidativa).
-El agente reductor es aquel elemento

químico que suministra electrones de
su estructura química al medio,
aumentando su estado de oxidación,
es decir, siendo oxidado.2
Cuando un elemento químico reductor

cede electrones al medio, se convierte
en un elemento oxidado, y la relación
que guarda con su precursor queda
establecida mediante lo que se llama
un «par rédox». Análogamente, se dice
que, cuando un elemento químico
capta electrones del medio, este se
convierte en un elemento reducido, e
igualmente forma un par rédox con su
precursor oxidado.
seleccionada.
Clasifique como endergónica

Reacción del ciclo de Krebs Grafique la reacción Energía libre de Gibs
o exergónica
Oxaloacetato a El sitio activo de la enzima, La reacción es

Citrato activa el acetil-CoA para sumamente
hacerlo afín a un centro exoergónica
carbonoso del oxalacetato. (ΔG'°=-31.4 kJ/mol)
Como consecuencia de la
unión entre las dos
moléculas, el grupo tioéster
(CoA) se hidroliza,
formando así la molécula de
citrato.
Referencias
Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición). Madrid. Médica

Panamericana, S.A. (pp 152 -180). Recuperado
de http://bibliotecavirtual.unad.edu.co:2055/VisorEbookV2/Ebook/97884983587
42#{"Pagina":"152","Vista":"Indice","Busqueda":""}
Torres, G. (2011). Capítulo 3. Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y

a distancia UNAD (pp. 57- 75). Recuperado
de http://repository.unad.edu.co/bitstream/10596/9281/1/201103_Modulo_bioq
uimica_1_2013%20_final_45_leccione_WORD.pdf
Suarez, B. (2016). Efecto de Temperatura, pH, Concentración de Sustrato y Tipo de

Enzima en la Hidrólisis Enzimática de Vísceras de Tilapia Roja, Recuperado de:
https://scielo.conicyt.cl/scielo.php?script=sci_abstract&pid=S0718-
07642016000600007&lng=es&nrm=iso
Referencias
Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición). Madrid. Médica

Panamericana, S.A. (pp 152 -180). Recuperado
de http://bibliotecavirtual.unad.edu.co:2055/VisorEbookV2/Ebook/9788498358742#{"Pagin
a":"152","Vista":"Indice","Busqueda":""}
Torres, G. (2011). Capítulo 3. Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a

distancia UNAD (pp. 57- 75). Recuperado
de http://repository.unad.edu.co/bitstream/10596/9281/1/201103_Modulo_bioquimica_1_2
013%20_final_45_leccione_WORD.pdf

Letra seleccionada: C
1 Los inhibidores
Isomerasas OXIDORREDUCTASAS. enzimáticos son moléculas que se
unen a enzimas y disminuyen
2 TRANSFERASAS. su actividad. Puesto que el bloqueo de
una enzima puede matar a un agente
patógeno o corregir un
3 LIASAS. desequilibrio metabólico, muchos
medicamentos actúan como inhibidores
enzimáticos.
Realice el cuadro comparativo entre los dos tipos de catálisis enzimática correspondientes de acuerdo con
la letra seleccionada.
Catálisis tensión Catálisis covalente
Característica 1 Son encimas biológicas responsables Ataque nucleofílico de la enzima sobre

de sostener casi todas las reacciones. el sustrato.
Característica 2 Mantenimiento de procesos de la vida. Toma de electrones por el catalizador u
otro sustrato.
Característica 3 Constituidos como elementos claves Separación del producto de la enzima,
para el diagnóstico clínico y ruptura del enlace covalente
terapéutica. generalmente por hidrolisis.
Característica 4 Los componentes macromoleculares Las enzimas del grupo nucleofílico de la
de casi todas las encimas estan cadena lateral forman un enlace
compuestas de proteínas excepto para covalente inestable con el sustrato.
una clase de catalizadores del ARN
conocido como ribosomas.
ejemplos)
Efecto de la concentración de cofactor / coenzima
Factor Explicación
Centro catalítico primario.
El sitio o centro activo es la zona de la enzima en la que se une

el sustrato para ser catalizado. La reacción específica que una enzima controla
depende de un área de su estructura terciaria. Dicha área se llama el sitio
activo y en ella ocurren las actividades con otras moléculas. Debido a esto, el
sitio activo puede sostener solamente ciertas moléculas. Las moléculas
del sustrato se unen al sitio activo, donde tiene lugar la catálisis
Referencias
https://www.google.com/search?q=definicion+de+catalisis+tension&oq=definicion+de+catalisis+tens&aqs=chro
me.1.69i57j33.20749j0j7&sourceid=chrome&ie=UTF-8
https://es.wikipedia.org/wiki/Inhibidor_enzim%C3%A1tico
https://www.google.com/search?q=que+es+el+centro+catalitico+primario&oq=que+es+el+centro+catalitico+pri
mario&aqs=chrome..69i57j33.14668j1j7&sourceid=chrome&ie=UTF-8
seleccionada.
Reacción de
reducción
Liberación de energía del ATP:

La energía almacenada en los
enlaces de fosfato se libera a
ADP a través de un proceso catabólico.
ATP Recuerde que catabolismo es un
tipo de metabolismo que
consiste en la transformación de
una molécula compleja en otras
más sencillas con liberación de
energía.
Pues este es el caso del ATP, el
cual tiende a liberar su grupo
fosfato para transformarse en
Adenosina Di Fosfato o ADP
seleccionada.
Reacción del ciclo de Krebs Grafique la reacción Energía libre de Gibs Clasifique como endergónica o exergónica
Succinato a FumaratoEl La cadena de transporte de

es un complejo proteico ligado a la
sitio activo de electrones es una serie de
membrana interna mitocondrial que
la enzima, activa el transportadores de electrones que se
interviene en el ciclo de Krebs y en
acetil-CoA para hacerlo encuentran en la membrana
la cadena de transporte de
afín a un centro interna de bacterias, en la membrana
electrones, y que
carbonoso del interna mitocondrial1 o en las
contiene FAD (flavín-adenín-
oxalacetato. Como membranas tilacoidales, que
dinucleótido)
consecuencia de la mediante reacciones bioquímicas
unido covalentemente. Cataliza la
unión entre las dos producen trifosfato de
reacción:
moléculas, el grupo adenosina (ATP),2 que es el
compuesto energético que utilizan los Succinato +
tioéster (CoA) se
seres vivos. Solo dos fuentes de
hidroliza, formando así
energía son utilizadas por los ubiquinona fumarato
la molécula de citrato. + ubiquinol
organismos vivos: reacciones
de reducción-oxidación y la luz solar Esta proteína puede degradarse
La reacción es (fotosíntesis). Los organismos que
sumamente a la enzima número EC 1.3.99.1
utilizan las reacciones redox para que ya no reacciona con la
exoergónica (ΔG'°=- producir ATP se les conoce con el
31.4 kJ/mol), motivo ubiquinona necesitando otros
nombre de quimioautótrofos, aceptores de electrones.
por el cual este paso es mientras que los que utilizan la luz
irreversible. El citrato solar para tal evento se les conoce
producido por la por el nombre de fotoautótrofos.3 Succinato +

enzima, además, es Ambos tipos de organismos utilizan
capaz de inhibir sus cadenas de transporte de aceptor fumarato +
competitivamente la electrones para convertir la energía aceptor reducido
actividad de la enzima. en ATP.
Referencias
https://www.monografias.com/trabajos13/metaener/metaener.shtml
https://es.wikipedia.org/wiki/Succinato_deshidrogenasa
Nombre del estudiante: Juan Sebastián Ramirez

Grupo colaborativo:
Letra seleccionada:
1. Transfieren grupos de un átomo de Inhibición

Son enzimas que
carbono: irreversible:
transportan grupos
Transfieren grupos que incluyen un único carbono. La Este tipo de
funcionales de una
metiltransferasa, por ejemplo, transfiere un grupo inhibidores forman un
molécula a otra,
metilo (CH3) a las bases nitrogenadas del ADN. Las enlace covalente con
transfieren grupos
las enzimas cerca del
Transferasas funcionales de un enzimas de este grupo regulan de manera directa la
centro activo. Un
sustrato que actúa traducción de genes.
ejemplo son los gases
como donador a otro 2. Transfieren grupos aldehídicos o nerviosos, como el
que actúa como cetónicos: fluorofosfato de
receptor. Estas Movilizan grupos aldehído y grupos cetona teniendo diisopropilo (DFP) que
reacciones pueden
sacáridos como grupos receptores. La forma un complejo
sintetizar o degradar carbamiltransferasa representa un mecanismo de con la enzima

los aminoácidos. regulación y síntesis de las pirimidinas. acetilcolinesterasa.
3. Aciltransferasas:
Transfieren grupos acilo a derivados de los
aminoácidos. La peptidiltransferasa realiza la
formación esencial de los enlaces peptídicos entre los
aminoácidos adyacentes durante el proceso de
traducción.
Catálisis por proximidad Catálisis ácido-básica
La enzima une ambos sustratos,En este proceso una reacción química es catalizada
Característica 1 situándolos en la orientación adecuada y (aumento de la velocidad de una rección química)
aproximándolos. debido a la participación de un ácido o una base.
Ocurre en todas las enzimas. El ácido es a menudo el protón y la base es a
Característica 2
menudo un ion hidroxilo.
Aproxima los sustratos (reactantes) y La catálisis por el ácido o por la base puede ocurrir
Característica 3 hace que la probabilidad de encuentro de dos modos diferentes: catálisis específica y
entre ellos sea mayor. catálisis general.
Las reacciones típicas catalizadas por la
Característica 4 La reacción puede ser uni o bimolecular. transferencia de protón son esterificaciones y
reacciones aldol.
Factor Explicación
Efecto de la temperatura
Im.1.(Rubén Hernández Gil, 2007)
Un aumento en la temperatura provoca un aumento de la velocidad de

reacción hasta cierta temperatura óptima, ya que después de
aproximadamente 450 C se comienza a producir la desnaturalización
térmica.
Ejemplos:
 Las enzimas de muchos mamíferos tienen una temperatura óptima
de 370 C, por encima de esa temperatura comienzan a inactivarse
y se destruyen.
 Existen especies de bacterias y algas que habitan en fuentes de

aguas termales y en el otro extremo ciertas bacterias árticas tienen
temperaturas óptimas cercanas a 00 C.
Referencias
 Alfaro, J. A., Zheng, R. B., Persson, M., Letts, J. A., Polakowski, R., Bai, Y., … & Evans, S. V. (2008).
ABO (H) blood group A and B glycosyltransferases recognize substrate via specific conformational
changes. Journal of Biological Chemistry, 283(15), 10097-10108.
 Im.1.(Rubén Hernández Gil, 2007)

Reacción de
reducción
Succinil-CoA sintetasa (De Succinil-CoA a succinato):
El GTP está implicado principalmente en las rutas de

transducción de señales, pero su papel en un proceso Im.2. (3.0., s.f.)
GDP a GTP energético como el ciclo de Krebs es, en cambio,
esencialmente trasladar grupos fosfato hacia el ATP,
en una reacción catalizada por la enzima nucleósido
difosfoquinasa.
Energía Clasifique como

Reacción del
Grafique la reacción libre de Endergónica o
ciclo de Krebs
Gibs Exergónica
Exergónica:
Ya que la variación de la
Alfa-cetoglutarato ∆G =
energía libre de Gibbs es
a Succinil COA kJ
−33,5 negativa, lo que indica la
𝑚𝑜𝑙
dirección que la reacción
seguirá.
Im.3. (Bioquímica, s.f.)
Referencias
 Im.2. (3.0., s.f.)
 Im.3. (Bioquímica, s.f.)

Nombre del estudiante: Juan Sebastián Ramírez quintero

Letra seleccionada: E
LIASAS Eliminan moléculas de agua, Liasas de carbono-oxígeno Inhibición reversible

dióxido de carbono y La inhibición reversible está
amoníaco mediante ruptura Liasas de carbono-nitrógeno caracterizada por un equilibrio
de enlaces. Los procesos de entre la enzima y el inhibidor,
este tipo están vinculados a Liasas de carbono-azufre definido éste por una constante
la aparición de la diabetes y de equilibrio que mide la
la ansiedad afinidad de la enzima (E) por el
inhibidor (I). La inhibición
reversible implica que
desaparece el efecto inhibitorio
si se remueve el inhibidor, y
que va a existir inhibición en su
presencia en un grado que
depende de la concentración del
I.
Realice el cuadro comparativo entre los dos tipos de catálisis enzimática correspondientes de acuerdo con
la letra seleccionada.
Catálisis covalente
Catálisis ácido-básica
Característica 1 Reacciones por transformación Se forman enlaces covalentes transitorios E-S

intermediarios cargados inestables para facilitar la formación de producto.
por captación o cesión de H+.
(Anónimo, s.f.)
Característica 2 Se pueden presentar situaciones Produce catálisis siempre que esa nueva via
distintas de acuerdo a los valores para alcanzar el producto final tenga menor
relativos de las velocidades energía de activación que las que se desarrolla
en ausencia del catalizador.
Característica 3 En los casos en los que el protón Toma de electrones por el catalizador u otro
transferido proviene del agua la sustrato
catálisis se denomina catálisis ácido-
base específica, mientras que
cuando el protón proviene de otro
tipo de molécula se lo nombra como
catálisis ácido-base general.
Característica 4 Es la transferencia de protones Es el ataque de un grupo nucleofílico o
facilitada por otra clase de moléculas elctrofilico del centro activo de la enzima
(Urions, 2015) sobre el sustrato. (Urions, 2015)
ejemplos)
Factor Explicación
Efecto del pH. Todas las enzimas tienen en su estructura primaria aminoácidos
con grupos radicales ionizables. Dependiendo del pH del medio
en el que se encuentren pueden no tener carga, o por el
contrario estar cargados, bien positiva o negativamente. Estas
cargas sirven para estabilizar la conformación natural de la
proteína y cuando el pH las cambia, también se modifica la
estructura, llevando en último extremo a la desnaturalización de
la proteína, y en el caso de las enzimas a la pérdida de actividad.
Dependiendo del medio dónde deba ejercer su acción catalítica,
cada enzima tendrá su conformación más adecuada, y por lo
tanto su máxima actividad, alrededor de un valor concreto de
pH, que recibe el nombre de pH óptimo. El cambio, bien sea
hacia valores más altos o más bajos provocará una disminución
de la actividad.
seleccionada.
Reacción de óxido-reducción Explicación Ejemplo

NADP+ a NADPH + H+ El NADP+, es una coenzima de alta energía se forma durante la fotosíntesis con
que sufre una reacción de reducción en la el uso de la energía de la luz en
que acepta electrones de otras moléculas y la cadena de transporte de
pasa a ser reducido, formándose NADPH y electrones de los cloroplastos
liberando un protón, que puede ser utilizado (Anónimo, NAD (Nicotinamida
entonces como agente reductor para donar Adenina Dinucleótido), s.f.)
electrones.
Implicada en el anabolismo celular,
interviene en la síntesis de ácidos nucleicos
y de lípidos. Es una coenzima que en el ciclo
de Calvin, con gasto de ATP, fija el dióxido
de carbono (CO2) en carbono orgánico con
liberación de oxígeno. (Anónimo, Coenzimas
NAD+ y NADH, s.f.)
seleccionada.
Clasifique como
Reacción del ciclo Energía libre de
Grafique la reacción endergónica o
de Krebs Gibs
exergónica
Cis-aconitato a (6,3kJ/mol) Exergónica
Isocitrato
Referencias
Anónimo. (s.f.). Etapas del Ciclo de Krebs. Obtenido de

https://www.ciclodekrebs.com/etapas_del_ciclo_de_krebs
Anónimo. (s.f.). NAD (Nicotinamida Adenina Dinucleótido). Obtenido de http://hyperphysics.phy-
astr.gsu.edu/hbasees/Organic/nad.html
COLABORATIVO
Ejercicio 3. Actividad enzimática
Resuelva los cinco ítems A, B, C, D, E de forma colaborativa. Recuerde sustentar sus respuestas con
referentes teóricos pertinentes.
Ítem
Pregunta Solución
A ¿Qué tipos de enzimas se activan participan en la La lactosa es un disacárido que no puede asimilarse en su forma
hidrolisis del azúcar de la leche, cuáles son sus natural, es necesario hidrolizarla para poder asimilar los monómeros
características químicas?
que se generan: glucosa y galactosa. La capacidad de producir la β-
galactosidasa, enzima responsable de la hidrólisis en el intestino
delgado, disminuye a medida que el individuo crece, y cuando llega a
la edad adulta es probable que haya perdido parcial o totalmente la
actividad de hidrólisis en su intestino.
características químicas : La β-galactosidasa o lactasa, es la principal
enzima
responsable de esta hidrólisis, rompe el enlace β-1,4- glicosídico entre
la glucosa y la galactosa. Depende del origen fúngico presentan mayor
termo-estabilidad que las de levadura y bacterias, y su pH óptimo de
actividad cae dentro del rango ácido (4,5-6,5) y temperatura óptima
entre 35 y 55ºC. Las lactasas de levadura y bacterias son en general
más termolábiles, y su pH óptimo de actividad es cercano al neutro,
por lo que se les denomina lactasas neutras. Estas lactasas tienen una
temperatura óptima alrededor de 37ºC .
B ¿Cómo es el mecanismo enzimático para llevar a Las bacterias lácticas homofermentativas como LACTOBACILLUS
cabo estas reacciones bioquímicas que dan lugar a BULGARIUS Y STREPTOCOCCUS THERMOPHILLUS son las mas
la generación del yogurt?
utilizadas en la industria por la simbiosis de las bacterias. La acción
de estas bacterias desencadena un proceso microbiano por el cual la
lactosa (el azúcar de la leche) se transforma en acido láctico. A
medida que el acido se acumula, la estructura de las proteínas de la
leche va modificándose y lo mismo ocurre con la textura del
producto.
mecanismo enzimático
Las fermentaciones homofermentativas y heterofermentativas siguen

rutas diferentes.
En cada caso una de las vías sucede reacciones consecutivas que
están catalizadas por enzimas. La energía liberada por la
transformación de moléculas mas complejas en otras mas sencillas
se transforma en ATP, que es la energía que utilizan las bacterias
para su desarrollo.
Es la principal ruta del catabolismo de la glucosa, conocido como

glucólisis, o vía de Embden-Meyerhof-Parnas donde una mol de
glucosa, o cualquier otro sustrato glucosidico es convertido a dos
moles de ácido láctico, sin oxigeno molecular.
Una vez se generan estas reacciones se obtiene el yogurt que es

un producto de la leche coagulada obtenida por fermentación láctica
mediante la acción de Bacterias Acido lácticas.
C De acuerdo con la cinética enzimática de Michaelis-

Menten, Determine la velocidad máxima y el km,
para los siguientes datos a través del método de
Método de Lineweaver –Burk. Para esta actividad
realice el cálculo de los valores que se presenta, por
el método de Lineweaver – Burk - Calcule los
recíprocos de la actividad enzimática y
concentración de sustrato y grafique 1/v como
función de 1/ [S].
[S] (mM) Vo 1/Vo

(mM/ 1/[S]
75 min)
100 8 1/50
225 17
475 33
950 45
1250 54
1750 66
2000 79
82
[S] concentración del sustrato y Vo es la
velocidad inicial.
El análisis de Lineweaver-Burk plantea la necesidad

de trabajar con los valores inversos, es decir (1/Vo
y 1/[S]). Esto significa que el análisis de estimación
lineal arroja una ecuación de la siguiente forma: y
= mx + b (Línea recta). las variables del caso son:
1/Vo = m y 1/[S] = b Donde:
m: Es la pendiente de la recta
b: Es el intercepto con el eje y.
D Esta enzima tiene un pH óptimo de 6.5. ¿Qué es lo La mayoría de las enzimas son muy sensibles a los cambios de pH.
más probable que suceda con la actividad de la Sabemos que las Desviaciones de pocas décimas por encima o por
enzima si el pH cae a 5,9 o aumenta a 8? Explique
su respuesta debajo del pH óptimo pueden afectar drásticamente su actividad. Lo
cual significa que dichos cambios en el PH pueden provocar la
desnaturalización de la proteína. Toda vez que s pierden su estructura
Inicial , su funcionamiento y alteran sus propiedades físico-químicas.
E Que sucede si por contaminación cruzada dentro de Si sucede una contaminación cruzada automáticamente hay una amenaza de
los procesos de la industria, se contamina el microbios patógenos (que provocan enfermedades). Al contaminarse el biorreactor
biorreactor con sales de Calcio y de sodio. ¿Como se con sales de Calcio y de sodio estos se disuelven y alteran las
afecta la actividad enzimática? ¿cómo se llama este principales variables del proceso: temperatura, pH, concentración de
proceso y como se clasifica?
enzimas, cantidad de sustrato (biomasa), cantidad de starters
(iniciadores biológicos bacterianos o fúngicos).
¿Cómo se afecta la actividad enzimática?
la actividad enzimática se realiza in vitro por medio del biorreactor con unas
condiciones óptimas al estar ya contaminado sus condiciones de pH,
temperatura y concentración de sustrato, cambian alterando sus características
físico químicas
por lo que los resultados obtenidos no serán confiables .
¿Cómo se llama este proceso y como se clasifica?

El proceso se llama contaminación enzimática y se clasifica como riesgo biológico.
Referencias
Angela ,Bello (2009) . produccion de enzimas en la industria lactea (lactasa y

renina) Recuperado de : https://stadium.unad.edu.co/preview/UNAD.php?url=/bitstream/10596/1539/1/2009-
04P-08.pdf
Beltran, L. Y., & Acosta, A. (2012). Empleo de una β-galactosidasa comercial Kluyveromyces Lactis en hidrolisis de lactosuero. Obtenido de
Articulo de investigación : https://pdfs.semanticscholar.org/72e0/d73128000262bedb989a2204ea1c39727923.pdf
Center, T. C. (06 de 2004). Uso de bioreactores para controlar la contaminacion del aire. Obtenido de
https://www3.epa.gov/ttncatc1/cica/files/fbiorects.pdf
Gonzalez, A. B. (2009). Producción de enzimas en la Industria lactea (Lactasa y Renina). Obtenido de

https://stadium.unad.edu.co/preview/UNAD.php?url=/bitstream/10596/1539/1/2009-04P-08.pdf
Revilla, A. (1982). Tecnlogia de la leche. Obtenido de Procesamiento, manufactura y analisis:

https://books.google.com.co/books?id=miAPAQAAIAAJ&pg=PA9&dq=caracteristicas+quimicas+de+la++leche&hl=es&sa=X&ved=0ahU
KEwjyl8_BkLTlAhWtslkKHb4TC3YQ6AEIMTAB#v=onepage&q=caracteristicas%20quimicas%20de%20la%20%20leche&f=false

Bioquímica Taller 3

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Universidad Nacional Abierta y a Distancia – UNAD -

Vicerrectoría Académica y de Investigación - VIACI

Unidad 2: Tarea 2 – Enzimología y Bioenergética

Universidad Nacional Abierta Y A Distancia UNAD

Nombre del estudiante: Juan sebastian ramirez quintero

Ejercicio 1.1 Clasificación, función e inhibición de las enzimas

Tipo de Enzima Función 3 ejemplos Tipos de inhibición

Oxidoreductasas Catalizan reacciones de óxido-reducción. Deshidrogenasas Inhibición competitiva

Ejercicio 1.2 Tipos de catálisis enzimática

Catálisis ácido-básica Catálisis por tensión

Ejercicio 1.3 Factores que influyen en la actividad enzimática.

Maestre-Serrano, R., & Pachón-Muñoz, E. (2006). Actividad enzimática de isoenzimas de L-lactato:

Ejercicio 2 .1 Conservación de la energía de las oxidaciones biológicas

Reacción de óxido-reducción Explicación Ejemplo

Ejercicio 2 .1 Espontaneidad de las reacciones metabólicas

Piruvato a Acetil- CoA La energía libre de Gibbs, Reacción

Nombre del estudiante: Juan sebastian ramirez quintero

Ejercicio 1.1 Clasificación, función e inhibición de las enzimas

Tipo de Enzima Función 3 ejemplos Tipos de inhibición

Hidrolasas Son un tipo de Existen ciertos tipos de moléculas,

sustrato típico centro activo, aunque algunos tienen una

Ejercicio 1.2 Tipos de catálisis enzimática

Catálisis covalente Catálisis por proximidad

Ejercicio 1.3 Factores que influyen en la actividad enzimática.

Ejercicio 2 .1 Conservación de la energía de las oxidaciones biológicas

-El agente reductor es aquel elemento

Cuando un elemento químico reductor

Ejercicio 2 .2 Espontaneidad de las reacciones metabólicas

Clasifique como endergónica

Oxaloacetato a El sitio activo de la enzima, La reacción es

Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición). Madrid. Médica

Torres, G. (2011). Capítulo 3. Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y

Suarez, B. (2016). Efecto de Temperatura, pH, Concentración de Sustrato y Tipo de

Feduchi, E. (2014). Bioquímica: Conceptos esenciales (2ª edición). Madrid. Médica

Torres, G. (2011). Capítulo 3. Módulo de bioquímica. Universidad Nacional Abierta y a

Nombre del estudiante: Juan sebastian ramirez quintero

Ejercicio 1.1 Clasificación, función e inhibición de las enzimas

Tipo de Enzima Función 3 ejemplos Tipos de inhibición

Ejercicio 1.2 Tipos de catálisis enzimática

Catálisis tensión Catálisis covalente

Característica 1 Son encimas biológicas responsables Ataque nucleofílico de la enzima sobre

Ejercicio 1.3 Factores que influyen en la actividad enzimática.

Efecto de la concentración de cofactor / coenzima

Centro catalítico primario.

El sitio o centro activo es la zona de la enzima en la que se une

Ejercicio 2 .1 Conservación de la energía de las oxidaciones biológicas

Liberación de energía del ATP:

Ejercicio 2 .1 Espontaneidad de las reacciones metabólicas

Succinato a FumaratoEl La cadena de transporte de

producido por la por el nombre de fotoautótrofos.3 Succinato +

Nombre del estudiante: Juan Sebastián Ramirez

Ejercicio 1.1 Clasificación, función e inhibición de las enzimas

Tipo de Enzima Función 3 ejemplos Tipos de inhibición

1. Transfieren grupos de un átomo de Inhibición

sintetizar o degradar carbamiltransferasa representa un mecanismo de con la enzima

Ejercicio 1.2 Tipos de catálisis enzimática

Catálisis por proximidad Catálisis ácido-básica

Ejercicio 1.3 Factores que influyen en la actividad enzimática.

Un aumento en la temperatura provoca un aumento de la velocidad de

 Existen especies de bacterias y algas que habitan en fuentes de

 Im.1.(Rubén Hernández Gil, 2007)

Ejercicio 2 .1 Conservación de la energía de las oxidaciones biológicas

Succinil-CoA sintetasa (De Succinil-CoA a succinato):

El GTP está implicado principalmente en las rutas de