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ENZIMAS

Enzimas são um grupo de substâncias orgânicas de


natureza geralmente protéica com atividade intra ou
extracelular que têm funções catalisadoras de reações
químicas que, sem a sua presença, aconteceriam a uma
velocidade demasiado baixa. Isso é alcançado através do
abaixamento da energia de ativação necessária para que
se dê uma reação química, resultando no aumento da
velocidade da reação e possibilitando o metabolismo dos
seres vivos. A capacidade catalítica das enzimas torná-as
adequadas para aplicações industriais, sendo uma delas, na
indústria alimentícia.

AS ENZIMAS
nos
ALIMENTOS
ADITIVOS & INGREDIENTES

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ENZIMAS

História e Restava determinar qual a natu- em solução, são precipitadas pela


reza das enzimas. Alguns afirmavam adição de sulfato de amônio, álcool
classificação que as proteínas, associadas à ati- ou ácido tricloroacético. São inati-
Em todas as células vivas ocorrem vidade enzimática, apenas eram o vadas pelo calor e esta, talvez, seja a
ininterruptamente reações que, suporte da verdadeira enzima e, por propriedade mais importante desses
devido à sua grande complexidade, si próprias, incapazes de catálise. compostos em relação a tecnologia
deveriam ser muito lentas nas tem- Em 1926, James Batcheller Sumner de alimentos.
peraturas em que essas reações se (1887-1955) purificou e cristalizou a As enzimas são classificadas em
processam (ao redor de 37°C). No urease, mostrando tratar-se de uma seis principais classes: oxidoreduta-
entanto, essas reações são muito proteína pura, e fez o mesmo, em ses, transferases, hidrolases, liases,
rápidas, o que leva à conclusão de 1937, para a catalase. A prova final isomerases e ligases. Cada classe
que existem nas células vivas subs- foi feita em 1930 com o estudo de é dividida em subclasses que iden-
tâncias catalisadoras que diferem três enzimas digestivas, a pepsina, tificam a enzima em termos mais
dos catalisadores inorgânicos pelo a tripsina e a quimotripsina. John específicos e que são representadas
fato de serem substâncias muito Burdon Sanderson Haldane (1892- pelo segundo algarismo. O terceiro
mais complexas, formadas pelo or- 1964) escreveu um tratado intitula- algarismo define com exatidão o
ganismo vivo. Essas substâncias são do “Enzimas”, onde continha a notá- tipo de atividade enzimática e o
denominadas enzimas e podem ser vel sugestão de que as interações por quarto é o número da enzima den-
definidas de um modo geral como ligações fracas, entre a enzima e seu tro da sua subclasse. As enzimas
substâncias orgânicas, formadas substrato, poderiam ser usadas para podem também ser designadas por
no interior das células vivas, mas distorcer a molécula do substrato e nomes que obedecem a uma siste-
capazes de agir também fora das catalisar a reação. mática e são constituídos de duas
células. São fatores importantes na A cristalização de enzimas purifi- partes: uma indicando o substrato
tecnologia de alimentos pelo papel cadas permitiu que as suas estruturas e a outra indicando a natureza da
que desempenham no seu processa- moleculares pudessem ser exami- reação. Como essa nomenclatura
mento e deterioração. nadas por cristalografia de raios X, também é complexa, as enzimas
As enzimas foram descobertas o que aconteceu primeiro com a são geralmente identificadas por
no século XIX, aparentemente por lisozima, uma enzima que existe na nomes triviais, já em uso há muito
Louis Pasteur (1822-1895), que con- saliva, lágrimas e na clara de ovo e tempo. Por exemplo, a enzima clas-
cluiu que a fermentação do açúcar destrói a parede celular de bactérias. sificada como 3.2.1.2 é denominada
em álcool pela levedura é catalisada Começaram assim a bioquímica e sistematicamente de a-14-glucan-
por fermentos. Pasteur postulou que biologia estruturais, que se esforçam malto-hidrólise, mais comumente
esses fermentos (as enzimas) eram por compreender o funcionamento conhecida como α-amilase. A Tabela
inseparáveis da estrutura das célu- das enzimas a nível atômico. 1 mostra o número e a nomenclatura
las vivas do levedo, declarando que Quimicamente, as enzimas são de algumas enzimas importantes em
“a fermentação alcoólica é um ato proteínas com uma estrutura quí- processamento de alimentos.
correlacionado com a vida e organi- mica especial, contendo um cen- As reações químicas que se
zação das células do fermento e não tro ativo, denominado apoenzima processam no organismo são de di-
e, algumas vezes, um grupo não ferentes tipos e necessitam de catali-
com a sua morte ou putrefação”.
protéico, denominado coenzima. A sadores diferentes. Essas reações são
Em 1878, Wilhelm Kühne (1837-
molécula toda (apoenzima e coenzi- catalisadas por enzimas diferentes,
1900) empregou pela primeira vez o
ma) é dado o nome de haloenzima. fato que serviu de base à classifica-
termo “enzima” para descrever este
Dependendo do tipo de ligação, o ção das enzimas, agrupando enzimas
fermento, usando a palavra grega
grupo prostético pode ser separado que catalisam as mesmas reações em
ενζυμον, que significa “levedar”. O
da proteína por métodos brandos, uma mesma classe.
termo passou a ser mais tarde usado
apenas para as proteínas com capaci- como por exemplo, a diálise. Em
dade catalítica, enquanto que o ter- alguns casos, as enzimas podem Natureza e
mo “fermento” se referia à atividade estar ligadas a moléculas orgânicas função das
exercida por organismos vivos. de baixo peso molecular, ou íons
ADITIVOS & INGREDIENTES

Em 1897, Eduard Buchner (1860- metálicos, cuja função é ativar as enzimas


1917) descobriu que os extratos de enzimas a eles ligados, denomina- As enzimas são proteínas com
levedo podiam fermentar o açúcar em dos co-fatores. propriedades catalíticas. Algumas
álcool e provou que as enzimas envolvi- As enzimas são substâncias enzimas consistem apenas em pro-
das na fermentação continuavam fun- sólidas, mas difíceis de serem cris- teína, mas a maioria delas contém
cionando mesmo quando removidas talizadas devido à complexidade componentes não protéicos adicio-
das células vivas. Esta descoberta de suas estruturas químicas. Com nais, como carboidrato, lipídios,
valeu-lhe o Prêmio Nobel de Química algumas exceções, são solúveis em metais, fosfatos ou algum outro
em 1907. água e álcool diluído e, quando componente orgânico.
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ENZIMAS

TABELA 1 - NOMENCLATURA DE ENZIMAS IMPORTANTES NO PROCESSAMENTO DE ALIMENTOS


EC nº Nomes comuns
Oxidoredutases
1.1.3.4. b-D-Glucose: O2 oxidoredutase Glucose-oxidase
1.10.3.1. o-Difenol: O2 oxidoredutase Catecol-oxidase, polifenol-oxidase, catecola- se, fenolase
1.11.1.6. H202: H2O2 oxidoredutase Catálase
1.11.1.7. Doador: H2O2 oxidoredutase Peroxidase
1.99.2.1. - Lipoxigenase, lipoxidase, carotenase
Transferases
2.1.1.6. S-adenosilmetíonina: catecol-O-metíl-transferase Catecolmetíltransferase
2.4.1.5. a-1, 6-glucana: D-frutose Sacarose-6-glucosiltransferase, dextrana- transferase
2.4.1.19. a-1, 4-glucana, 4-glícosiltransferase (ciclizante) b-macerans
Hidrolases
3.1.1.1. ácido-carboxílico-hidrolase Carboxilesterase, b-esterase
3.1.1.2. aril-ester-hidrolase Arilesterase, A esterase
3.1.1.3. Glicerol-ester hidrolase Lipase
3.1.1.11. Pectína-pectíl-hidrolase Pectínesterase, pectínametilesterase, pectase
3.2.1.1. a-1, 4-glucan-glicanohidrolase a-amilase
3.2.1.2. a-1, 4-glucan-maltohidrolase b-amilase
3.2.1.3. a-1, 4-glucan-glucohidrolase Glucoamilase, -amiloglucosidase
3.2.1.4. b-1, 4-glucan-4-glucanohidrolase Celulase
3.2.1.9. Amilopectin-6-glucanohidrolase Amilopectina-1, 6-glucosidase. R-enzima
3.2.1.10. Oligodextrinas-6-glucanohidrolase Oligo-1, 6-glucosidase, dextrinase limite
3.2.1.15. Poligalacturonídio glucano hidrolase Poligalacturonase, pectinase
3.2.1.20. a-D-glucosídio glucohidrolase a-glucosidase
3.2.1.21. b-D-glucosidio glucohidrolase b-glucosidase
3.2.1.23. b-D-galactosídio-galactohidrolase a-galactosidase lactase
3.4.4.1. - Pepsina
3.4.4.3. - Renina
3.4.4.4. - Tripsina
3.4.4.5. - Quimotripsina
3.4.4.7. - Pancreatopeptidase, e-elastase
3.4.4.10. - Papaína
3.4.4.11. - Quimopapaína
3.4.4.12. - Ficina
ADITIVOS & INGREDIENTES

3.4.4.24. - Bromelina
3.4.4.16. - Subtilipeptidase A, subtilisina, “protease bacteriana”
3.4.4.17. - Aspergilopeptidase A, “protease fúngica”
3.4.4.19. - Clostrideopeptidase A, colagenase
Isomerases
5.3.19. D-glucose-6-fosfato cetol-isomerase Glucosefosfato isomerase, glucose isomerase

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ENZIMAS

As enzimas apresentam a capa- malmente bastante restrito, embora


cidade de reagir com determina- 1 1 Km algumas enzimas tenham uma gama
dos constituintes das células, de- — = — + ——– mais ampla; por exemplo, a pectina
nominados substratos, formando v V V[S] metil-esterase tem uma gama de 6,5
complexos, ou mesmo compostos a 8,0. Algumas enzimas têm um pH
com ligações covalentes. Em Reações de 1/v como uma função ótimo a valores muito altos ou muito
uma reação enzimática, o subs- de 1/[S] resultam em linhas diretas; baixos, como a pepsina, a 1,8, e a
trato combina com a haloenzima, o interceptor no eixo Y representa arginase, a 10,0.
sendo liberado em uma forma 1/V; o declive iguala Km/V; e o pos- A temperatura tem dois efeitos
modificada. terior, Km pode ser calculado. contrários na atividade enzimática.
Uma reação enzimática envolve Reações enzimáticas não seguem A baixas temperaturas há um Q10
as seguintes equações: nenhuma ordem ou a primeira de cerca de 2, mas a temperaturas
ordem cinética. Quando a concen- acima de 40°C, a atividade diminui
rapidamente, devido a denaturação
k1 tração do substrato é relativamente
→ alta, a concentração do complexo da proteína se separar da enzima. O
Enzima + substrato → complexo resultado destes fatores é uma curva
k2 enzima-substrato é mantida a um
nível constante e a quantidade de de atividade campaniforme com uma

produto formado é uma função li- temperatura distinta ótimo.
k3
near do intervalo de tempo. Reações As enzimas são proteínas sin-
→ enzima + produto
cinéticas sem nenhuma ordem são tetizadas nas células de plantas,
características de reações catalisa- animais, como mostrado na Tabela
O equilíbrio para a formação do 2, ou microrganismos. Atualmente,
das e podem ser descritas como:
complexo é determinado por a maioria das enzimas usadas em
d[S] aplicações industriais são obtidas
[E] [S]
——– = k° de microrganismos (veja Tabela 3).
Km = —–——
dt As coenzimas são moléculas peque-
[ES]
nas, de calor estável, orgânicas, que
onde, S é o substrato e k° é a or- podem se dissociar prontamente da
onde, E, S e ES é a enzima, subs- proteína e ser removidas freqüen-
dem zero constante da reação.
trato e complexo, respectivamente, temente através de diálise. Estas
As reações cinéticas de primeira
e km é o constante de equilíbrio. coenzimas, freqüentemente, contêm
ordem são caracterizadas por um
Isto pode ser expresso na forma vitamina B; exemplos são o ácido
lento graduado abaixo da formação
de equação de Michaelis-Menten: tetrahidrofólico e o pirofosfato de
de produto. Isto ocorre, porque a
taxa de formação é uma função da tiamina.
[S]
reação da concentração de substra- Vários fatores, além da concen-
v = V ———––—
[S] + Km to, que diminui com a concentração tração de substrato e do pH, podem
de aumentos do produto. As reações influenciar na velocidade das reações
cinéticas de primeira ordem seguem enzimáticas; o efeito da tempera-
onde, v é o tempo inicial da ve-
a equação, tura é um deles. A velocidade das
locidade da reação da concentração
reações enzimáticas aumenta com
do substrato (S), e V é a velocidade
máxima que pode ser atingida a
d[S] = k1 ([S] – [P]) o aumento da temperatura de modo
uma concentração alta de substrato,
—— semelhante ao das reações químicas,
onde toda a enzima está na forma de
dt isto é, a velocidade da reação duplica
complexo. com o aumento de 10°C na tempera-
Esta equação indica que quando onde, P é o produto e K1 é a rea- tura da reação. Nas reações enzimá-
v é igual a metade de V, o equilíbrio ção constante de primeira ordem. ticas, porém, a velocidade aumenta
de Km constante se iguala nume- Para uma reação relativamente com a temperatura, até atingir uma
ricamente a S. Pode-se utilizar na curta, a quantidade de substrato velocidade máxima, a partir da qual
reação uma taxa de concentração convertida é proporcional a concen- começa a decrescer. Sob condições
ADITIVOS & INGREDIENTES

de substrato diferente para deter- tração de enzima. específicas, a temperatura ótima


minar o Km. Cada enzima tem um ótimo valor para cada reação pode ser deter-
Como não é sempre possível de pH, sendo que umas têm mais e minada. O efeito da temperatura é
atingir o máximo de variadas taxas outras menos. A maioria das enzi- muito complexo e pode ser devido a
de concentração de substrato, a mas se encontra na gama de 4,5 a várias causas. Inicialmente, com o
equação de Michaelis-Menten foi mo- 8,0. Exemplos de ótimo pH podem aumento de temperatura, a atividade
dificada, usando formas recíprocas, ser encontrados na amilase, 4,8; molecular aumenta, aumentando
sendo conhecida como a equação de na invertase, 5,0; e na α-amilase assim a formação do complexo enzi-
Lineweaver-Burke: pancreática, 6,9. O pH ótimo é nor- mático; no entanto, com o aumento

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ENZIMAS

TABELA 2 - ENZIMAS DERIVADAS DE ANIMAIS E PLANTAS USADAS NA INDÚSTRIA ALIMENTÍCIA

Enzimas Origem Ação nos alimentos Aplicação em alimentos

α-amilase Semente de cereal, Goma hidrolisada Fabricação de pão


e.g. trigo, cevada de oligossacarídeos

β-amilase Batata doce Goma hidrolisada de maltose Alta produção de xarope de malte

Papaína Látex da fruta Proteína hidrolisada Tenderização de carne,
de mamão verde em alimentos e bebidas prevenção de neblina em cerveja

Bromelaína Suco do talo de abacaxi Proteína hidrolisada do Tenderização de carne


músculo e tecido conjuntivo

Ficina Látex do figo Idem a bromelaína Idem a bromelaína e a papaína,


mas não usada extensamente
devido ao custo

Tripsina Pâncreas bovino/suíno Proteína alimentícia hidrolisada Produção hidrolisada para


condimentos alimentícios
(atualmente substituído por
proteinases microbianas)

Quimosina Abomaso (bucho) de bezerro kappa-caseína hidrolisada Coagulação de leite na


fabricação de queijo

Pepsina Abomaso (bucho) bovino Idem a quimosina, porém com Normalmente presente com a
mais caseína hidrolisada de queijo quimosina como parte de
abomaso (bucho)

Lipase/Esterase Garganta de cabra Hidrólise de triglicerídeo (gordura) Aroma em produtos de queijo;
e cordeiro; abomaso (bucho) de bezerro; modificação da função gordurosa
pâncreas de porco por interesterificação

Lipoxigenase Grão de soja Oxidação de ácidos Melhora da massa do pão
graxos não saturados em farinha

Lisozima ovo de galinha branco Hidrólise de polissacarídeos da Prevenção de defeitos no queijo


parede de células bacteriana por esporos formados de bactérias

Lactope roxidase Soro de queijo; Oxidação do íon de tiocianato para Esterilização do leite frio
colostro bovino hipotiocianato bactericida

contínuo da temperatura, poderá No entanto, várias alterações são ob- substrato vai influir, não só na velo-
haver uma inativação gradativa da servadas no aroma de determinados cidade da reação, mas também no
enzima, até inativação total, causada alimentos desidratados, a menos que, modo como essa reação se processa.
pela desnaturação da proteína pelo antes do processamento desses ali- Enzimas, em ausência de água, são
calor. Em geral as enzimas reagem mentos, as enzimas existentes sejam mais estáveis ao calor, tornando-se
muito lentamente nas temperaturas inativadas. A quantidade absoluta mais sensíveis à medida que o teor
de subcongelamento e sua atividade de água, entretanto, não é o fator de umidade aumenta.
aumenta com o aumento de tem- decisivo nas reações enzimáticas; A pressão também tem influência
ADITIVOS & INGREDIENTES

peratura até atingir uma atividade muito mais importantes quando se na velocidade das reações enzimáti-
ótima em temperaturas ao redor de considera a atividade enzimática cas, porém é pouco significativa e,
45°C, além das quais começa a sua em alimentos desidratados são a portanto, pouco empregada para o
inativação. atividade da água (a,.> e a umidade controle dessas reações. Na desnatu-
A atividade de água é outro fator relativa. Apesar da mobilidade do ração, proteínas apresentam expan-
que influencia a velocidade das rea- substrato ser muito importante, as são do volume resultante do desdo-
ções enzimáticas. Seria de se esperar enzimas também podem reagir com bramento da cadeia, e a aplicação
que enzimas, em presença de teor de substratos secos, e a maneira como de pressão poderia, em princípio,
água muito baixo, fossem inativas. esses compostos se difundem no reduzir a desnaturação pelo calor.

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ENZIMAS

TABELA 3 - ENZIMAS DERIVADAS DE MICRORGANISMOS UTILIZADAS EM APLICAÇÕES ALIMENTÍCIAS INDUSTRIAIS


Enzimas Origem Ação nos alimentos Aplicação em alimentos

α-amilase Aspergillus spp. Hidrólise de goma de trigo Amolecimento da massa,


Bacillus spp. aumento do volume do pão,
Microbacterium imperiale auxiliar na produção de
açúcares para fermentação
α-acetolactato Bacillus subtilis Conversão de acetolactato em acetoína Redução do tempo de maturação do
decarboxilase vinho, evitando a necessidade de
maturação secundária de diacetil
para acetoína
Amilo-Glucosidase Aspergillus niger Hidrólise de goma de dextrina Uma das fases da frutose para
Rhizopus spp. em glucose (sacarificação) produção de xarope de milho;
produção de cervejas
com maior vida útil
Amino-Peptidase Lactococcus lactis Liberação de amino-ácidos livres Proteínas hidrolisadas para
Aspergillus spp. no final N de proteínas e peptídios acelerar a maturação de queijo
Catalase Aspergillus niger Quebra do peróxido de hidrogênio e Tecnologia de remoção de oxigênio,
Microccocus luteus oxigênio em água combinado com oxidase de
glucose
Celulase Aspergillus niger Hidrólise de celulose Liquefação de frutas para produção
Trichoderma spp. de sucos
Quimosina Aspergillus awamori Hidrólise de kappa-caseína Coagulação do leite para fabricação
Kluyveromyces lactis de queijo
Ciclodextrina Bacillus spp. Sínteses da goma ciclodextrina Ciclodextrinas são alimentos
Glucano-Transferase encapsulados e vitaminas
β-galactosidase Aspergillus spp. Hidrólise da lactose do leite em Leite adocicado e soro; produtos
Kluyveromyces spp. glicose e lactose para pessoas com intolerância a
(lactase) lactose; redução
da cristalização em sorvetes que
contêm soro; melhora da
funcionalidade da proteína
concentrada de soro; fabricação
de lactulose
Glucose Actinplanes missouriensis Conversão de glucose em frutose Produção de frutose em xarope
Bacillus coagulans Isomerase de milho (bebidas doces)
Sreptomyces lividans
Sterptomyces rubiginous
Glucose Oxidase Aspergillus niger Oxidação de glucose em ácido glucônico Remoção de oxigênio da
Penicillium chrysogenum embalagem de alimentos;
remoção da glicose do ovo branco
Hemicelulase Aspergillus spp. Hidrólise de hemicelulose (insolúvel Melhoria do pão pelo
Bacillus subtilis em estrutura do miolo em farinha) aprimoramento da goma de
Trichoderma reesei polissacarídeo e xilanase
Lipase aspergillus spp. Hidrólise de triglicerídeos em Tempero em produtos de queijo;
Candida spp. ácidos graxos e esterase de éster modificação da função de
Rhizomucor michei gordura por interesterificação;
Penicillium roqueforti e glicerol; hidrólise de sínteses
Rhizopus spp. éster alquil em ácidos graxos e
Bacillus subtilis álcool
Pectinase Aspergillus spp. Hidrólise de pectina depectinização Clarificação de sucos de frutas por
Penicillium funiculosum (poligalacto-Ronase)
Pectineste- Aspergillus spp. Remove grupos de metil de unidades Usado com pectinase na tecnologia
De galactose em Pectina Rase de depectinização
ADITIVOS & INGREDIENTES

Pentosanase Humicola insolens Hidrólise de pentosanas (solúvel Parte da tecnologia de melhoria


Trichoderma reesei em goma de polissacarídeo em do pão
farinhas de trigo
Pululanase Bacillus spp. Hidrólise da ligação 1-6 que forma na Sacarificação de goma
Klebsiella spp. estrutura da goma (melhora da eficiência)
Protease Aspergillus spp. Hidrólise de kappa-caseína; hidrólise Coagulação do leite para fabricação
Rhizomucor miehei de proteínas de animais e vegetais; (proteinase) de queijo; produção
Cryphomectria parasitica hidrólise de glúten de trigo de hidrolisados para sopas;
Penicillum citrinum melhoria da massa do pão
Rhizopus niveus
Bacillus spp.
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ENZIMAS

Pressões muito altas, entretanto, e irreversível quando inibidor e qual a especificidade enzimática é
podem modificar a estrutura mole- enzima formarem um composto es- comparada a um conjunto de chave
cular, causando também desnatura- tabilizado pela formação de ligações e fechadura (key and lock), onde a
ção e conseqüente desnaturação da covalentes. Neste caso a enzima não chave (o substrato) deve se ajustar
enzima; mas essas pressões são mui- pode ser separada da substância ini- à fechadura (a enzima).
to mais altas do que as geralmente bidora por métodos como diálise ou A especificidade das enzimas va-
empregadas no processamento, por diluição, e a reação entre enzima e ria muito de uma enzima para outra,
isso têm pouca importância para a inibidor é medida por uma constante sendo muito baixa para algumas
indústria de alimentos. k de velocidade de reação. enzimas e muito alta para outras.
Existem compostos que compe- E chamada especificidade baixa,
Ativadores e tem com o substrato, pelo centro quando essa propriedade existe
ativo da enzima; neste caso a enzima apenas em relação a tipos de liga-
inibidores de é inativada e o composto é denomi- ção, como por exemplo, a lipase que
enzimas nado um inibidor competitivo. Em hidrolisa ligações ácido-álcool de
geral estes inibidores têm estruturas quase todos os ésteres orgânicos, e
Além da enzima e do substrato,
químicas semelhantes às estruturas especificidade absoluta, que é o tipo
outras substâncias podem ser ne-
químicas do substrato e inibições de especificidade exclusiva, ou seja,
cessárias para a completa atividade
da enzima. Estas substâncias são desse tipo podem ser evitadas com quando uma enzima atua somente
denominadas co fatores, e catalisam o aumento da concentração de subs- sobre um determinado composto,
a reação de catálise da enzima. São trato. Um inibidor é não competitivo como a urease, que hidrolisa a uréia,
classificadas em dois grupos: as quando ele se combina com os gru- mas nenhum de seus derivados, ou
coenzimas específicas, compostos pos ativos da enzima, impedindo a a tripsina, que hidrolisa apenas liga-
orgânicos de baixo peso molecular e formação do complexo ativado, ou ções peptídicas formadas por grupos
estrutura complexa e que participam então se combina cm o complexo carboxílicos dos aminoácidos bási-
da reação, em geral transportando ativado, impedindo a transforma- cos. Esta enzima é de importância
determinados grupos químicos; e ção desse complexo em enzima e extraordinária na determinação da
os ativadores, em geral íons inor- produto final. seqüência de aminoácidos em pro-
gânicos que levam à formação do Como acontece com todas as teínas. Existe ainda a especificidade
complexo ativado sem participarem proteínas, as enzimas também po- de grupo, quando a enzima é capaz
da reação. Pertencem a este grupo, dem ser desnaturadas por diferentes de atuar sobre substratos com uma
os cátions Na+, K+, Rb+, Cs+, métodos, inclusive mudança do pH ligação química específica, como a
Mg2+, Ca2+, Zn2+, Cd2+, Cr3+, da reação ou calor, perdendo assim leucina-aminopeptidase, que catali-
Cu2+, Mn2+, Fe2+, Co2+, Ni2+, a sua atividade. Grande parte das sa a hidrólise de ligações peptídicas
Al3+ e NH4+. enzimas são destruídas por aqueci- muito diferentes, ou a quimotripsi-
Todos os metais têm número atô- mento entre 70°C e 80°C, durante na, que hidrolisa ligações peptídicas
mico entre 11 e 50, o que leva a crer um intervalo de tempo que varia de formadas pelos grupos carboxílicos
que um dos fatores que determinam dois a cinco minutos. da metionina, asparagina, glutamina
a ação ativadora seja o tamanho do Especificidade e leucina.
íon. O principal anion é o cloreto, e Existe uma correlação estreita Se uma enzima é capaz de atuar
a relação entre atividade enzimática entre a estrutura das proteínas ou sobre uma série homóloga de com-
e valência está indicada pelo fato peptídios que fazem parte da molé- postos orgânicos, como aldoses,
de que só íons monovalentes são cula enzimática e suas propriedades terá uma especificidade denominada
ativos. biológicas; essa propriedade leva especificidade relativa de grupo.
Além dos ativadores citados, íons a uma especificidade extraordina- Outro aspecto importante da
lipofílicos carregados negativamente riamente alta a reproduzível. Pro- especificidade das enzimas é a sua
ativam determinadas enzimas em vavelmente apenas uma fração da estéreo especificidade com relação
reações com moléculas neutras in- molécula, denominada lugar ativo, ao substrato. Uma enzima pode ter
solúveis em água. é a responsável pela ligação da uma especificidade ótica em relação
Alguns compostos denominados enzima ao substrato ou substratos, aos isômeros D e L dos aminoácidos;
ADITIVOS & INGREDIENTES

inibidores têm a capacidade de se sendo que essa fração determina a a maioria das enzimas hidrolisa
combinar, de modo reversível, com especificidade enzimática. apenas ligações peptídicas de L-ami-
determinadas enzimas, inibindo a O químico alemão Hermann Emil noácido, o que deveria ser esperado,
sua ação enzimática. A inibição é Fischer (1852-1919) desenvolveu já que as proteínas enzimáticas são
dita reversível quando entre a enzi- no século passado o conceito de constituídas por L-aminoácido e têm
ma e a substância inibidora existir especificidade enzimática, esta- conformações determinadas.
um equilíbrio caracterizado por uma belecendo que existe uma relação Além da especificidade em rela-
constante de equilíbrio K que mede estérica entre enzima e substrato. ção a funções e configurações, as
a afinidade da enzima pelo inibidor; Em 1894, enunciou a sua teoria na enzimas apresentam também espe-

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ENZIMAS

cificidade com relação à sua origem,


o que é denominada especificidade
orgânica. Enzimas com o mesmo
tipo de atividade, dependendo da
origem, podem diferir entre si; essa
diferença é causada pela estrutura
das proteínas que formam o com-
posto. Por exemplo, a α-amilase
do pâncreas do porco é idêntica a
encontrada na saliva, mas diferente
da α-amilase hepática.
Outras enzimas apresentam es- pertencentes a esta classe transfe-
pecificidade em relação a isômeros rem nitratos e fosfatos.
eis - trans. A fumarase, por exemplo, As hidrolases incluem enzimas de
adiciona facilmente água apenas baixa especificidade, como esterases
com a configuração cis, ou seja, e tioesterases, que hidrolisam um formados são ácidos e ál-
ácido maléico. número muito grande de ésteres e cool. Estas enzimas podem
tioésteres, embora com velocidades hidrolisar triglicérides e
As enzimas e diferentes, e enzimas de especifici- incluem várias lipases; por
dade muito alta, como as glicosil- exemplo, fosfolipídios são hidrolisa-
suas aplicações fosfatases (enzimas glicosílicas) e as dos através de fosfolipases e ésteres
As reações enzimáticas são mui- peptidases (enzimas proteolíticas). de colesterol são hidrolisados através
to importantes em alimentos, de- Pertencem também às hidrolases, as de esterase de colesterol. O carboxi-
pendendo delas não só a formação fosfatases e as pirofosfatases. lesterase são enzimas que hidrolisam
de compostos altamente desejáveis, As liases modificam o substrato, triglicérides, como o tributirin.
como também podem ter conse- cindindo compostos ou removendo Podem ser distinguidos das lipases,
qüências indesejáveis. As reações grupos da molécula de substrato. porque hidrolisam substratos solú-
enzimáticas ocorrem não somente Pertencem a esta classe as descar- veis, considerando que as lipases só
no alimento natural, mas também boxilases; as cetoácidoliases, cuja agem nas interfaces de lipídio de
durante o seu processamento e principal função é a síntese de ácidos água de emulsões. Assim, qualquer
armazenamento. di- e tri-carboxílicos, e as hidroliases, condição que resulta no aumento da
As oxidoredutases, por exemplo, que desidratam hidroxiaminoácidos, área de superfície da interface do li-
são enzimas relacionadas com as com posterior rearranjo da molécula pídio de água, aumentará a atividade
reações de óxido-redução em siste- e formação de novos compostos. da enzima.
mas biológicos e, portanto, com os As isomerases são enzimas que Esta é a razão pela qual a ati-
processos de respiração e fermenta- catalisam reações de isomerização. vidade da lipase é muito maior na
ção. Estão incluídas nesta classe não Racemização e epimerização são homogeneização (não pasteuriza-
somente as hidrogenases e oxidases, causadas pelas racemases e epime- ção) do leite do que no produto
mas também as peroxidases, que rases e cistransisomerases mudam não homogeneizado. A maioria das
usam o peróxido de hidrogênio como a configuração das duplas ligações. enzimas lipolíticas são específicas
agente oxidante, as hidroxilases, que Pertencem ainda às isomerases, as para o ácido ou o componente de
introduzem hidroxilas em moléculas oxiredutases intramoleculares, que álcool do substrato e, no caso de
insaturadas, e as oxigenases, que oxi- interconvertem aldoses em ceto- ésteres de álcoois polihídricos, pode
dam o substrato, a partir de 02. ses, oxidando uma hidroxila desses haver também uma especificidade
Já as transferases são enzimas compostos e reduzindo a carbonila posicional.
que catalisam, como o nome indica, adjacente, e as transferases intramo- As lipases são produzidas através
a transferência de grupos de um leculares, também denominadas mu- de microrganismos, como bactérias
composto para outro. A metilação tases, que apenas mudam a posição e moldes. Está presente em plantas
em sistemas biológicos é realizada de determinados grupos da molécula e em animais, especialmente no
ADITIVOS & INGREDIENTES

pelas transferases. A transalciolase de substrato. pâncreas, e no leite. Podem causar


e transcetolase transferem glico- As ligases são enzimas que cau- desperdício de alimentos, porque os
laldido e 1,3-di-hidroacetona, e a sam a degradação da molécula de ácidos gordurosos livres provocam o
transferência de acetilas e alquilas ATP, usando a energia liberada nesta ranço. Em outros casos, a ação das
é feita pelas acetiltransferases e reação para a síntese de novos com- lipases é desejável, sendo produzida
alquiltransferases. Outras enzimas postos, unindo duas moléculas. intencionalmente. O limite entre o
pertencentes às transferases são as As esterases estão envolvidas sabor e o sem sabor freqüentemente
glicosiltransferases, que transferem na hidrólise de acoplamentos de apresenta uma gama muito estreita.
resíduos de açúcar. Outras enzimas éster de vários tipos. Os produtos Por exemplo, a hidrólise de gordura

61
ENZIMAS

de leite, no leite, conduz a um de- mas que partem os laços ao acaso, assar, bem como no preparo e desti-
sagradável “sem sabor”, com muito em pontos ao longo das cadeias, e lação, onde a goma é convertida em
baixa concentração de ácido gordu- exoenzimas que partem pontos es- maltose de açúcar de fermentação.
rosa livre. Já a hidrólise de gordura pecíficos nos fins de cadeia. O fermento de maltose, sacarose,
de leite, no queijo, contribui para As α-amilases são enzimas distri- inverte açúcar e glicose, mas não fer-
um sabor desejável. Esta diferença buídas amplamente nos reinos ani- menta dextrinas ou oligossacarídeos
está relacionada ao uso no qual estes mal e vegetal. Contém 1 grama-áto- que contêm mais de duas unidades
ácidos gordurosos são sobrepostos mo de cálcio por mole. A α-amilase de hexose.
e a especificidade para grupos par- (α-1,4-glucan-4-glucanohidrolase) é A glucoamilase é uma exoenzi-
ticulares de ácidos gordurosos de uma endoenzima que hidrolisa o a-1 ma que remove unidades de glicose
cada enzima. -4-glucosídico, unida fortuitamente de uma maneira sucessiva, sem
Em sementes, as lipases podem ao longo da cadeia. Estas amilopec- redução da cadeia de substrato. O
hidrolisar gordura, a menos que tina de hidrolise e oligossacarídeo, produto formado é apenas glicose, e
as enzimas sejam destruídas pelo contendo duas a seis unidades de isto diferencia esta enzima da alfa e
calor. O óleo de palma produzido glicose. Esta ação conduz a uma beta-amilase. Além da hidrolização
por métodos primitivos na África, rápida diminuição na viscosidade dos acoplamentos α-1,4, esta enzima
consistia em mais do que 10% de e pequena formação de monossa- também pode atacar os acoplamentos
ácidos gordurosos livres. Também carídeos. Uma mistura de amilase α-1,6, embora a uma taxa mais lenta.
são encontrados tais problemas de e amilopectina será hidrolisada em Isto significa que a goma pode ser
desperdício em grãos e na farinha. uma mistura de dextrina, maltose, completamente degradada à glicose.
A atividade da lípase em trigo e ou- glicose e oligossacarídeos. A amilase Está presente em bactérias e moldes e
tros grãos é altamente dependente é completamente hidrolisada por é industrialmente usada na produção
do conteúdo de água. No trigo, por maltose, embora normalmente haja de xaropes de milho e glicose.
exemplo, a atividade da lipase é cin- alguma maltotriose formado, que Um problema na conversão da
co vezes, 15,1%, do que a 8,8% de hidrolisa lentamente. enzima de goma de milho para
umidade. A atividade lipolítica de A β-amilase é uma exoenzima glicose é a presença de enzima de
aveias é mais alta do que a maioria que remove unidades de maltose su- transglucosidase em preparações de
dos outros grãos. cessivas de não redução das cadeias α-amilase e glucoamilase. A trans-
As amilases são as mais impor- de glucídios. A ação é interrompida glucosidase catalisa a formação de
tantes enzimas do grupo de glicídios no ponto onde o acoplamento α -1,6- oligossacarídeos de glicose, reduzin-
hidrolisados. Estas enzimas degra- glucosídeo não pode ser quebrado do o rendimento de glicose. Grãos
dantes podem ser divididas em dois pela α-amilase. As combinações não danificados, como trigo e ceva-
grupos, as enzimas de denominadas resultantes são nomeadas dextrina da, contém muito pouco α-amilase,
de branching, que especificamente de limite. A β-amilase só é encon- mas níveis relativamente altos de
hidrolisam 1,6 acoplamentos entre trada em plantas mais altas. Malte β-amilase. Quando estes grãos ger-
cadeias, e as enzimas que quebram de cevada, trigo, batata-doce e feijão minam, o nível de β-amilase muda
os 1,4 acoplamentos entre unidades de soja são boas fontes de β-amilase. e o conteúdo de α -amilase pode
de glicose das cadeias diretas. Este Tecnologicamente, é importante na aumentar para 1,000. A ação combi-
último grupo consiste em endoenzi- indústria alimentício no processo de nada de alfa e beta-amilase no grão
germinado aumenta, grandemente,
a produção de açúcar fermentado.
A β-galactosidade é uma enzima
que catalisa a hidrolise de β-D-
galactosides e α-L -arabinosides.
É mais conhecida por sua ação de
hidrolização em lactose, sendo tam-
bém conhecida como lactase. A en-
zima é amplamente distribuída e en-
contrada em animais, bactérias, fer-
ADITIVOS & INGREDIENTES

mentos e plantas. A β-galactosidase


ou lactase é encontrada em humanos
nas células da membrana mucosa
intestinal. Uma condição ampla em
adultos não caucasianos, é caracte-
rizada por uma ausência de lactase.
Tais indivíduos tem intolerância a
lactose, que é uma inabilidade para
digerir leite corretamente.

62
ENZIMAS

A presença de galactose inibe a com grupos de ácidos carboxílicos resistentes a temperaturas elevadas
hidrolise de lactose, através da lacta- livres (ácidos pépticos). Estas enzi- do que as naturais.
se. A glicose não tem este efeito. mas são nomeadas galacturonases
As enzimas pépticas são capazes de polimetil e poligalacturonases, As enzimas
de degradar substâncias pépticas respectivamente. As endopoligalac-
e ocorrem em plantas mais altas e turonases estão presentes em frutas nos alimentos
em microrganismos. Estas enzimas e em fungos filamentosos, mas não As reações enzimáticas são muito
são comercialmente importantes em fermento ou bactéria. As exopo- importantes em alimentos, delas
no tratamento de sucos de frutas ligalacturonases estão presentes em dependem não só a formação de
e bebidas, auxiliando na filtração plantas (por exemplo, cenouras e compostos altamente desejáveis,
e clarificação e em proporcionar pêssegos), fungos e bactérias. como podem ter conseqüências in-
rendimentos crescentes. As enzimas As enzimas imobilizadas foram desejáveis. As reações enzimáticas
também podem ser usadas para empregadas apenas na sua forma ocorrem não só no alimento natural,
a produção de baixas pectinas de solúvel, até 1973, quando, a partir mas também durante o seu processa-
metoxil e ácidos galacturônicos. A mento e armazenamento. Aromas de
presença de enzimas pépticas em vegetais e frutas, por exemplo, são
frutas e legumes pode resultar em devidos pela ação de determinadas
amolecimento excessivo. Em As reações enzimas sobre substratos específi-
tomate e suco de frutas, as en- cos, sendo denominados precurso-
zimas pépticas podem causar enzimáticas são muito res de aroma. As tioglucosidases,
separação de “nuvem”. agindo em compostos tiogluco-
Existem vários grupos importantes em alimentos, sídicos existentes no repolho e
de enzimas pépticas, in-
clusive, a pectinesterase, delas dependem não só a outros vegetais pertencentes
à mesma família produzem
uma enzima que se agrupa
e hidrolisa metoxil, e a
formação de compostos compostos voláteis que dão a
esses vegetais o cheiro carac-
poligalacturonase, enzimas altamente desejáveis, como terístico; e o aroma da cebola
de polimerização e liase é devido à ação de alinase sobre
péptica. podem ter conseqüências os sulfóxidos existentes.
A pectinesterase remove Enzimas proteolíticas como pa-
os grupos metoxil da pectina. indesejáveis. roamna e bromelina são empregadas
A enzima se refere a vários outros no amaciamento de carnes.
nomes, incluindo pectase, pectina Enzimas pécticas têm ação sobre
metoxilase, pectina metil esterase e pectinas, tanto na degradação da ca-
pectina demetilase. A pectinesterase de trabalhos de Katchalsk e cola- deia poligalacturônica (poligalactu-
pode ser encontrada em bactérias, boradores, surgiu a possibilidade ronase) como na desmetoxilação dos
fungos e plantas altas, em quanti- de enzimas serem ligadas a com- compostos (pectinametilesterase) e
dades elevadas em frutas cítricas e postos insolúveis. Neste processo, a entre outras aplicações, essas enzi-
tomates. A enzima é específica para enzima é ligada a uma matriz, que mas são empregadas na clarificação
ésteres de galacturonide e não ata- são polímeros insolúveis em água, de sucos de frutas.
ca galacturonide metil ésteres em inativos, cuja função é a de fixar as Amilases são enzimas importan-
qualquer extensão. enzimas, formando um composto tes principalmente na produção de
A poligalacturonase, também é relativamente estável, permitindo xaropes de milho e de Dglucose pela
conhecida como pectinase, hidrolisa o uso de processos contínuos. As sua capacidade de, como já foi visto,
os acoplamentos de glicídios em ligações enzima-matriz podem se romper as ligações glicosídicas no
substâncias pépticas. As poligalac- dar por ligações covalentes e não amido. Amilases são adicionadas a
turonases podem ser divididos em covalentes; neste último caso, as en- massas de pão para suplementar o
endoenzimas, que agem dentro da zimas seriam absorvidas na matriz, efeito de enzimas naturais, durante
molécula em acoplamentos de α ou apenas presas em micro cápsulas a fermentação. Amiloglucosidase
ADITIVOS & INGREDIENTES

-1,4 e, em exoenzimas, que catali- semipermeáveis ou em membranas hidrolisa ligações glicosídicas 14 de


sam a hidrólise de galacturônicos, semipermeáveis. oligo- ou polissacarídios formados
moléculas ácidas de não redução Como exemplo, podemos citar os por unidades de glucose, com libe-
no término da cadeia. Uma divisão xaropes ricos em glicose e maltose ração desse monossacarídio.
adicional pode ser feita devido ao que podem ser preparados passando- Uma reação enzimática muito
fato que alguma poligalacturonase se uma solução de amino através de importante, com resultados não de-
age principalmente em substratos uma coluna contendo β-amilase e sejáveis é a reação de escurecimento
metilados (pectinas), considerando glucoamilase. enzimático. Frutas e vegetais que
que outros agem em substratos As enzimas imobilizadas são mais contêm polifenóis na sua composi-

63
ENZIMAS

ção química, quando cortadas e ex- 60, houve uma mudança drástica o grau de hidrólise) e a necessidade
postas ao ar sofrem escurecimento, e, em muitos países, o malte foi de equipamentos capazes de resistir
causado pela ação de uma enzima, totalmente substituído por enzimas aos ácidos e a temperatura de 140°C
a polifenoloxidase sobre os fenóis industriais de origem microbiana, a 150°C. Em contraste, à facilidade e
existentes, que são oxidados a orto- com grandes vantagens no processo. à superioridade de se trabalhar com
quinonas. Estes últimos compostos Alguns litros de uma preparação enzimas industriais.
polimerizam facilmente formando enzimática podem substituir 100 kg O índice DE (dextrose equivalent)
compostos escuros, as melaninas. de malte, e são mais fáceis de manu- é utilizado como indicador do grau
Essas reações de escurecimento en- sear e estocar. Em termos de custo de hidrólise de um xarope. O DE do
zimático podem ser mais facilmente das matérias-primas pode haver uma amido é zero, enquanto que da dex-
observadas em vegetais de cores cla- economia de 20% a 30%, pois as en- trose é 100. Os xaropes com DE de
ras, como bananas, batatas, maçãs. zimas industriais são fornecidas com 35 a 43 ainda são produzidos a partir
De forma geral, as principais uma qualidade constante, tornando do processo da hidrólise ácida. Mas,
aplicações das enzimas no setor ali- totalmente previsível o processo no decorrer dos últimos 30 anos,
mentício, são nos setores de: completo de uma fermentação (o que com o desenvolvimento de novos
- Álcool e derivados; não ocorre no uso do malte, pois sua tipos de enzimas, quase todos os
- Amidos e açúcares; qualidade pode variar de uma safra processos de fabricação das hidróli-
- Cervejaria; para a outra, assim como de uma ses de amido são efetuadas por meio
- Laticínios e derivados; remessa para outra!). As enzimas de enzimas, principalmente, após o
- Óleos e gorduras; microbianas também apresentam surgimento dos HFS (High Fructose
- Panificação e biscoitaria; uma performance melhor do que suas Syrupos) nos anos 70, quando a
- Vinicultura; similares encontradas no malte. As técnica enzimática tornou possível
- Sucos de frutas. amilases microbianas se comportam a produção de xaropes tão doces
Álcool e derivados. A produção melhor em baixo pH, encontrados quanto a sucrose. Os HFS contribu-
de bebidas alcoólicas fermentadas a no mosto, e sendo extremamente íram de maneira significativa para
partir de matérias-primas ricas em termoestáveis, continuam atuando o desenvolvimento da indústria de
amidos existe há muitos séculos. A na liquefação dos amidos à tempera- amidos em vários países.
escolha da matéria-prima varia em tura de 100° C, quando as enzimas O tipo de enzima, utilizado no
função das disponibilidades locais e do malte já foram totalmente destru- processamento dos amidos, determi-
dos hábitos alimentares de cada país. ídas. Por estes motivos, é facilmente na os tipos de xaropes com diferentes
Nos Estados Unidos, usa-se o milho compreensível que as enzimas indus- composições e propriedades físicas,
e o centeio para fazer o uísque, triais tenham substituído o malte a serem utilizados numa grande va-
enquanto que na Inglaterra usa-se em muitas empresas tradicionais no riedade de alimentos e bebidas, tais
a cevada maltada para o uísque e os mundo dos destilados! como refrigerantes, carnes, produtos
outros cereais para as bebidas espi- Amidos & Açúcares. No início de panificação e assemelhados, sorve-
rituosas. Na Escandinávia a batata, do século XIX, o químico alemão tes, molhos, alimentos infantis, frutas
e em escala menor, os cereais, são Kirchoff descobriu que fervendo em conservas, doces e balas, etc. O
usados para a produção da famosa amido com um ácido, poderia con- processo de conversão enzimática
akvavit. Na Alemanha, o kornbrann- vertê-lo em uma substância de gosto dos amidos compreende três fases
twein é feito de trigo, enquanto que doce, que basicamente consistia distintas: a liquefação, a sacarificação
outros álcoois têm por base a batata em glicose. Kirchoff procurava um e a isomerização.
e outros cereais. No Extremo Orien- substituto para a cana-de-açúcar, em No processo de liquefação, uma
te, o arroz serve para fazer o sake, falta no mercado europeu, devido α-amilase bacteriana leva a obten-
enquanto que a tequila mexicana é ao embargo decorrente das guerras ção de maltodextrina, que contém
feita a partir do agave! Qualquer que napoleônicas. O produto descoberto diferentes oligossacarídeos e dex-
seja a matéria-prima, o amido é o por Kirchoff não resolveu o problema trinas, ligeiramente adocicadas
ingrediente básico. Ele é composto do açúcar, porque ele não era tão e normalmente sujeitas a novo
de uma longa cadeia de moléculas de doce quanto o açúcar de cana ou processo de conversão, chamado
glicose e estas devem ser quebradas de beterraba, assim como os ren- de sacarificação. Neste processo,
ADITIVOS & INGREDIENTES

em moléculas menores para que a dimentos desta técnica não eram a amiloglucosidase pode, teorica-
levedura possa transformá-las em satisfatórios. Não obstante, desde mente, hidrolisar completamente o
álcool. Este processo é efetuado por então, os ácidos têm sido utilizados amido, transformando-o em glicose.
enzimas e consiste em duas etapas: na transformação de amido em gli- Na prática, um pouco de maltose e
a liquefação e a sacarificação. cose. Esta técnica apresenta vários isomaltose também são produzidos.
Tradicionalmente, as enzimas pontos negativos, como a formação A enzima pululase pode ser usada
estavam presentes no processo de de subprodutos indesejáveis, pouca para ajudar na sacarificação. Uma
fermentação pela simples adição de flexibilidade (o produto final so- α-amilase fúngica pode ser utiliza-
malte. Mas, desde o final dos anos mente pode ser alterado, mudando da para produzir xarope com maior

64
ENZIMAS

conteúdo de maltose, o que significa principal e secundária. Na fermenta- cendo amido, proteína e fonte de
maior fermentabilidade e maior grau ção principal, o fermento cervejeiro enzimas. Uma forma bastante cara
de doçura. Um maior conteúdo de desencadeia o verdadeiro processo de produzir enzimas. A substituição
maltose também pode ser obtido de fermentação, que consiste na de parte deste malte, por enzimas
pela utilização de β-amilase em com- ação desses microorganismos natu- industriais e cereais não maltadas,
binação com uma pululase. rais na transformação das moléculas como a própria cevada, pode levar
Uma parte da glicose pode ser de açúcar em álcool e CO2, com a a uma economia considerável. O
isomerizada em frutose, duas vezes liberação de calorias. Inicia-se a pro- processo pode ser controlado com
mais doce que a glicose, utilizando- dução da cerveja propriamente dita, maior precisão devido a qualidade
se uma glicose isomerase, com altos que ocorre geralmente entre 3 e 7 e a performance constante das
rendimentos e poucos subprodutos. dias, passando-se, então, para a fer- enzimas industriais. O malte é um
Os produtos desta isomerização ingrediente cuja performance está
tem hoje grande importância sujeita a variações, ela depende da
no mercado, com aproxima- qualidade da cevada utilizada e da
damente 42% de frutose, técnica de maltagem aplicada.
54% de glicose ou 55% As principais aplicações para
de frutose e 41 % de as enzimas industriais em cerve-
glicose; neste último jarias incluem substituição do
caso são chamados de malte por cevada, maior lique-
HFS (HFCS), isoglico- fação das matérias-primas
se ou açúcar de amido, auxiliares, melhoria dos
dependendo da sua processos de filtração,
utilização final. Eles cervejas com baixo teor
são tão doces quanto de calorias, e redução do
o açúcar de cana tempo de maturação.
ou de beterraba e Laticínios e derivados.
possuem o mesmo conteúdo Trata-se provavelmente de
energético. Em muitos casos, uma das mais antigas
permitem uma total substitui- aplicações conheci-
ção dos açúcares tradicionais das para as enzimas!
sem que seja percebida Homero, poeta épico
nenhuma alteração no ca- grego considerado
ráter do produto final. Nos autor da Ilíada e da
Estados Unidos, por exemplo, Odisséia, datando de
os HFS já substituíram 800 a.C., já mencio-
os açúcares usados na nava o uso das enzimas na
produção de bebidas, produção de queijo. Nas suas
laticínios e derivados, obras encontram-se trechos
produtos de panificação mencionando que os estômagos
e alimentos enlatados. de cordeiros e cabritos, os quais
Cervejaria. Tradicio- contém as mesmas enzimas que o
nalmente, a produção de estômago do vitelo, eram utilizados
cerveja começa a partir de uma na produção de queijos. Estas enzi-
mistura de malte de cevada e água mentação secundária ou maturação. mas de coagulação são conhecidas
quente, no processo de brassagem. O produto é transferido para tanques hoje como sendo a quimosina e a
Pode-se adicionar também matérias- de maturação, onde a cerveja perma- pepsina. A quimosina do vitelo é
primas auxiliares, como milho, aveia, nece por 12 a 20 dias, repousando a conhecida como a enzima ideal para
trigo ou arroz. Este mosto é filtrado baixa temperatura, permitindo um a fabricação do queijo, devido a sua
e colocado em cubas de cobre e, amadurecimento da cerveja, que atividade de coagulação do leite al-
ADITIVOS & INGREDIENTES

após adição de lúpulo, é fervido por terá um sabor e um aroma mais tamente específica. A pepsina bovina
cerca de uma hora, quando liberará apurados. A cerveja bruta ainda não tem a mesma especificidade e,
as substâncias aromáticas e o prin- passa por um processo de filtragem por isso, tem um tipo de atuação
cípio amargo contido nas folhas. e clarificação para a eliminação dos diferente quando utilizada no leite.
Após o resfriamento a estadia em resíduos em suspensão no líquido, Ela é mais sensível às variações da
cubas de fermentação, onde a le- dando-lhe o brilho e a translucidez qualidade do leite. Nos Estados Uni-
vedura (Saccharomyces cerevisiae, exigidos pelo consumidor. dos, a pepsina de porco é largamente
fermento cervejeiro) é adicionada. A Neste processo tradicional, o utilizada, em mistura 50/50.
fermentação industrial divide-se em malte é a matéria-prima, forne- A quimosina produzida por fer-

65
ENZIMAS

mentação - protease de origem de ordem nutricional (deficiência necessária para a produção de cho-
microbiana proveniente do fungo em lactase intestinal em certos colate, freqüentemente em falta
Mucor miehei - é uma alternativa indivíduos), organolépticos (baixo no mercado e, conseqüentemente,
com características semelhantes às poder adoçante da lactose), ou com seu preço oscilando muito,
da quimosina do vitelo. tecnológicos (baixa solubilidade a utilização de um óleo de palma
Ao lado destas enzimas utilizadas deste açúcar em meio aquoso, sua em uma reação química com ácido
para o processo de coagulação, os propensão a cristalizar-se) podem esteárico, usando interesterificação
pesquisadores trabalham ativamen- ser solucionados pela sua hidrólise enzimática, leva a uma gordura com
te em enzimas para ajudar na cura por meio de uma β-galactosidase. Os propriedades similares as da mantei-
dos queijos, um processo lento e principais campos de atuação desta ga de cacau!
custoso em imobilização de capital. tecnologia são: - na produção de margarina, o
Como acelerar a cura, utilizando en- - a produção de leite e derivados ponto de fusão, o poder de dispersão,
zimas exógenas, proteases, lipases, com baixo teor de lactose (para as a vida útil e as propriedades nutri-
ou decarboxilases? Trata-se de um populações deficientes em lactase cionais podem ser modificadas pelo
problema complexo que esbarra em ou para aumentar o gosto açucarado uso de enzimas.
duas dúvidas básicas: a quantidade de certos produtos). Nos Estados A aplicação de uma enzima es-
de enzimas e a técnica de adição. A Unidos e na Itália, um leite com pecífica no processo de fabricação
adição destas enzimas em pequenas lactose hidrolisada já é comerciali- da lecitina leva a liso-lecitina, que
quantidades pode melhorar o gosto e zado e vendido mais caro que o leite possui propriedades emulsificantes
acelerar a cura do coalho; por outro normal; superiores a da lecitina normal.
lado, o aumento da concentração em - aceleração na fabricação de Panificação e biscoitaria. No
enzimas leva a defeitos na textura e queijo e iogurtes pelo aumento do mundo inteiro o pão é um dos ali-
no sabor e a uma maior amar- mentos básicos mais comuns e
gura. Nas técnicas de adição de menor custo. As mudanças no
existem duas escolas. A adição As enzimas podem ser setor de panificação e a deman-
ao leite é a mais fácil, porém da cada vez maior por produtos
ela leva a uma desestabilização definidas de um modo geral naturais, fizeram com que as
das caseínas, gerando um mau
rendimento de coagulação e, como substâncias orgânicas, enzimas ganhassem uma gran-
de importância na formulação
por outro lado, a baixa taxa de
retenção de enzimas de cura
formadas no interior das de produtos de panificação. A
massa para pão é normalmen-
no coalho pode não ser satis- células vivas, mas capazes de te composta de farinha, água,
fatória do ponto de vista eco- fermento, sal e algum outro
nômico. A segunda escola, que agir também fora das células ingrediente, como açúcar e/ou
é a favor da adição de enzimas gordura. A farinha é composta
de cura no coalho, encontra o de glúten, amido, polissacaríde-
problema que o fenômeno de difusão poder de fermentação e/ou modifi- os não amiláceos, lipídios e traços
no coalho pode gerar desigualdades cação do pH; de minerais. Tão logo a mistura de
geográficas na hidrólise da massa. A - preparação de leite em pó para ingredientes forme a massa, o fer-
solução ideal parece estar no encap- sorvetes e produtos cozidos; mento começa a agir sobre os açúca-
sulamento das enzimas e pode ser - produção de xaropes e edulco- res fermentáveis, transformando-os
que a utilização de liposomas seja rantes para a indústria alimentícia. em álcool e dióxido de carbono, e a
a resposta. Óleos e gorduras. As aplicações massa começa a crescer.
Se as proteases agem principal- de enzimas industriais neste setor O amido é o maior componen-
mente na textura, as lipases atuam ainda estão engatinhando, alguns te da farinha de trigo. O glúten é
essencialmente no gosto. O uso de produtos já são utilizados comer- uma combinação de proteínas que
lipases intensifica a lipólise durante cialmente. A enzimologia pode formam uma ampla cadeia entrela-
a maturação de queijos. Elas são trazer soluções diversas para este çada durante a formação da massa.
muito usadas na fabricação dos setor, cujo principal problema é a É este entrelaçamento de cadeias
ADITIVOS & INGREDIENTES

queijos “azuis” e italianos (roma- de eliminar ou minimizar a ocor- que segura os gases dentro da massa
no, parmesão, provolone). O gosto rência de subprodutos indesejáveis, durante o seu crescimento e a assa-
picante característico provém da assim como poder levar a novos dura no forno. A resistência desta
presença de ácidos graxos de cadeia produtos. cadeia entrelaçada é, então, muito
curta, liberados pelas lipases. A tecnologia enzimática per- importante para a qualidade final
O uso de enzima pode também mite aos processadores de óleos e de qualquer pão, cuja massa cresce
ser feito em tratamentos visando gorduras produzir alguns produtos usando fermento. Enzimas como as
hidrolisar a lactosa do leite e de seus interessantes, tais como: hemicelulases ou xilanases, lipases
subprodutos. Diversos problemas - no caso da manteiga de cacau, e oxidases podem melhorar, direta

66
ENZIMAS

ou indiretamente, a resistência da de polissacarídeos não amiláceos, micos, com melhoria da qualidade


malha do glúten e assim, melhorar a que são polímeros (na maior parte do produto final.
qualidade do produto final, o pão. pentosanas), que tem um papel im- Cada uma das enzimas men-
As α-amilases transformam os portante na qualidade do pão, devido cionadas acima tem o seu próprio
amidos da farinha de trigo em peque- a capacidade de absorção da água e substrato específico na massa feita
nas dextrinas, permitindo ao fermen- interação com o glúten. A adição de de farinha de trigo. Por exemplo,
to agir de maneira mais constante certos tipos de pentosanase ou xila- as lipases os lipídios, as xilanases,
durante a fermentação da massa, nase, em dosagens corretas, melhora os pentosanos, as amilases e os
seu crescimento e nos primeiros a maleabilidade da massa, dando-lhe amidos. Como a interação desses
momentos no forno. O resultado é maior flexibilidade, mais estabilida- substratos na massa e no pão é
um produto final com maior volume de, com maior elasticidade durante bastante complexa, a utilização de
e uma melhor textura do miolo, e os a assadura, resultando um volume combinações de enzimas deve ser
pequenos oligossacarídeos e açúca- maior e melhor textura do miolo. criteriosa. Muitas vezes, uma dosa-
res como a glicose e maltose, produ- A farinha de trigo comum con- gem excessiva de uma enzima pode
zidos por estas enzimas, aumentam tém 1% a 1,5% de lipídios. Alguns ter efeito prejudicial sobre a massa
as reações de Maillard, responsáveis deles, especialmente os não polares, ou o pão. Por exemplo, um excesso
pelo dourado da crosta e pelo aroma como os triglicérides, são ligados ao de α-amilase fúngica ou hemicelu-
de pão quente. glúten, impedindo sua funcionabili- lase/xilanase pode resultar em uma
Quando o pão não é mais fresco, dade. A adição de lipases funcionais massa demasiadamente grudenta
ele perde a crocância e o miolo modifica os triglicérides, alterando para ser manuseada pelo padeiro ou
endurece. Este fenômeno de pão conseqüentemente sua interação a masseira. Assim seria benéfico para
amanhecido é responsável por com o glúten. Consegue-se, assim, certos tipos de formulação usar uma
perdas significativas, tanto para uma cadeia entrelaçada de glúten combinação de enzimas com menor
os consumidores quanto para os com maior resistência, propiciando dosagem de α-amilases e xilanase e
panificadores. Nos Estados Unidos, uma massa mais estável, um maior menor dosagem de lipases ou glicose
por exemplo, perde-se mais de US$ volume do pão e uma melhor estru- oxidases para conseguir uma massa
1 bilhão por ano com pão velho. tura do miolo. de consistência ótima, estável, com
Acredita-se que o endurecimento Os oxidantes químicos, como qualidade de pão ou usar α-amilase
da crosta e a perda de elasticidade os bromatos, azodicarbonamida e maltogênica em combinação com
do miolo se devem a uma mudança ácido ascórbico, são amplamente α-amilase fúngica e xilanase ou
na estrutura dos amidos. Hoje, já se utilizados para reforçar o glúten. As lipase para assegurar um miolo
produzem enzimas que prolongam o enzimas oxidativas, como a glicose macio num pão de ótima qualidade
tempo e a conservação do pão. oxidase, podem substituir parcial- em termos de estrutura de miolo,
A farinha contém 2,5% a 3,5% mente o uso destes oxidantes quí- volume, etc.

ADITIVOS & INGREDIENTES

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ENZIMAS

Vinicultura e sucos de frutas. To- A despectinização dos sucos após a substituindo, assim, um antigo pro-
dos os tipos de frutas e especialmente prensagem é necessária para se ob- cesso utilizando soda cáustica!
as bagas, com algum valor nutricional ter um suco com baixa viscosidade. Na indústria de sucos de frutas,
e processamento industrial significati- Na produção de sucos concentrados a fase de pasteurização desativa as
vo, contém em quantidades variáveis, a despectinização é obrigatória enzimas pouco após elas terem efe-
uma substância chamada pectina, para evitar a geleificação durante a tuado o seu trabalho. Na fabricação
que age como uma cola, segurando as concentração ou a estocagem dos de vinhos, tal processo não existe
paredes celulares das frutas, umas nas concentrados. e conseqüentemente, a atividade
outras. Na fruta verde, a pectina está O suco de maçã é um exemplo enzimática pode manter-se durante
presente na forma insolúvel, chamada de suco que pode conter uma gran- um longo período de tempo. Nas
protopectina, responsável pela relativa de quantidade de amido, que pode vinícolas, um dos maiores desafios é
dureza ou firmeza da fruta. Quando ser tratado com a adição de uma a extração do maior volume possível
a fruta amadurece, a protopectina é enzima. de componentes aromáticos. No
parcialmente transformada na forma Para as frutas vermelhas, por vinho tinto, como no caso das frutas
solúvel, neste estágio, quando a fruta exemplo, a cor é uma qualidade vermelhas, a extração da cor também
for espremida, somente algumas das importante, a adição de preparações é de grande importância.
pectinas passam para o suco, tornan- enzimáticas, como as celulases, po- Um problema específico dos
do este mais viscoso, mas ainda, com dem levar a um melhor rendimento vitivinicultores reside na extrema
pouca cor e aroma e sua clarificação e melhor coloração do extrato. Nas dificuldade de clarificar e filtrar vi-
e filtração são difíceis, dificultando o frutas cítricas são utilizadas enzimas nhos produzidos a partir de cachos
rendimento. pectolíticas. No processo de lavagem atacados pelo fungo Botrytis cinerea,
Estas dificuldades podem ser da polpa usa-se uma enzima para que produz beta-glucanos (polímeros
superadas pela adição de prepara- reduzir a viscosidade e evitar geleifi- de glicose com alto peso molecular),
ções enzimáticas especiais, antes da cação das pectinas durante a fase de que passam para o vinho estas macro-
prensagem, no mosto, facilitando a concentração. Outras enzimas pecto- moléculas prejudicam a clarificação
futura extração, aumentando consi- liticas são utilizadas na clarificação, e entopem rapidamente os filtros,
ADITIVOS & INGREDIENTES

deravelmente o rendimento em suco na recuperação de óleos essenciais que são facilmente removidos pela
e o rendimento na prensagem. A ou na produção de extrato, a partir adição ao vinho de uma enzima beta-
completa despectinização pelo uso de da casca, com alto índice de turbidez, glucanase altamente específica.
enzimas pectinases propicia uma boa para aplicação na indústria de refri- Novas enzimas ajudam a liberação
clarificação e filtração do suco, bem gerantes. Uma aplicação bastante de aromas. É o caso das glicosidases
como maior estabilidade do concen- recente permite a pelagem perfeita que hidrolisam os terpenil glicosíde-
trado de suco produzido. A adição de da fruta - para utilizar em saladas os. Os terpenos assim liberados são
enzimas no mosto é hoje uma prática de frutas em conserva, por exemplo um dos importantes componentes do
normal nos grandes processadores. - mediante a utilização de enzimas, famoso bouquet.

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