Escolar Documentos
Profissional Documentos
Cultura Documentos
Esquema de la estructura de una fibra muscular típica, incluyendo la membrana celular (sarcolema) y las cubiertas de
tejido conectivo.
Estructura fina del músculo esquelético. Se destaca la organización de las diversas partes de la fibra muscular en relación
con la disposición de las bandas originalmente identificadas por los microscopistas, y que dan apariencia estriada al
músculo.
El sarcómero, la unidad básica estructural de la fibra muscular, es la región comprendida entre dos
líneas Z adyacentes, y tiene una longitud aproximada en reposo de 2,5 µm. El sarcómero es la unidad
básica del ciclo de contracción-relajación muscular. La banda A del sarcómero está formada por los
llamados filamentos gruesos, constituidos casi completamente de miosina. Estos filamentos se cree
que mantienen su ordenamiento trasversal y longitudinal mediante gruesas bandas cruzadas,
localizadas periódicamente a lo largo de su longitud, y especialmente por conexiones entre ellos
que se alinean en el centro de la banda A. Son estas conexiones las que forman la línea M.
Esquema de un sarcómero, con indicación de la disposición relativa de las principales proteínas contráctiles y un número
de otros constituyentes del citoesqueleto de la fibra muscular.
Las proteínas del músculo se clasifican en tres grupos según su pH óptimo. Pueden ser alcalinas y
neutras que parecen ser enzimas solubles libres en el plasma y hay proteasas ácidas o catepsinas
encontradas en el interior de los lisosomas. Merecen mencionarse la proteasa alcalina, la proteasa
alcalina muscular MAP, la serín proteasa, la enzima hidrolítica de la miosina, proteasa neutra
activada por el calcio (CAF, CANP) y las enzimas lisosomales catepsina A, catepsina B, catepsina C,
catepsina D, catepsina L.
La proteasa alcalina se aisló del músculo esquelético de la rata: esta enzima degrada proteínas
musculares, la seroalbúmina, la caséna y la hemoglobina con un pH óptimo a pH 8,5- 9,0 y disminuye
su actividad en presencia de cationes divalentes y de benzoato de pcloromercurio, pero es activada
por la cisteína y el glutation.
La proteasa muscular alcalina (MAP) es otra enzima mucho más insoluble que la anterior. Tiene un
pH óptimo de 9,5-10,5, es estable a temperaturas superiores a 47 °C y se ha hallado en el residuo
remanente tras una intensa extracción de miosina (0,5 M KCl) seguida de un tratamiento con
detergente no iónico y urea.
También se ha hallado una serín proteasa similar a la quimotripsina con un pH óptimo entre 8,0 y
9,0. Aunque esta proteasa hidroliza muchas proteínas miofibrilares, no es una verdadera proteína
sarcoplasmática pues se cree que no se localiza en el interior de la fibra muscular.
La proteasa neutra activada por el calcio (designada por sus siglas en inglés CANP), a la que se llamó
originalmente «factor activado por el calcio», se ha hallado en el sarcoplasma del músculo
esquelético de pollo, res, cerdo, conejo y hombre. Tiene un pH óptimo de aproximadamente 7,5, es
marcadamente activada por concentraciones milimolares del ión calcio y degrada preferentemente
estructuras proteicas asociadas con la línea Z. La alfaactinina, el principal constituyente de la línea
Z, resiste la acción de esta enzima, que degrada a la troponina y la tropomiosina, no presentes en
esa región de la fibra. Esta enzima está relacionada con el ablandamiento post mortem.
Las proteasas ácidas son las catepsinas A, B, C, D, E y L que son llamadas también enzimas
lisosomales. Se activan a bajos valores de pH, pero sus óptimos dependen del enzima en cuestión.
Las catepsinas A y C degradan pequeños péptidos sintéticos pero no proteínas nativas. La catepsina
B degrada, además de los péptidos sintéticos, la miosina y la actina. La catepsina D hidroliza la
miosina y la actina, pero no péptidos sintéticos. La catepsina L digiere la actina, la miosina, la alfa-
actinina, la troponina y la tropomiosina.
Química y bioquímica de la carne y los productos cárnicos / Gustavo Andújar, Dany Pérez y Octavio
Venegas. - En: Libros sobre Ciencia y Tecnología de la Carne y Productos Cárnicos ISBN: 978-959-16-
1060-7. -- Ciudad de La Habana: Editorial Universitaria, 2009. - ISBN 978-959-16-1057-7. - 125 pág.