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AMINOÁCIDOS

Prof. Maria S. R. B. Figueiredo


Disciplina: Bioquímica
Conceito....................................................................................... 3
Funções ....................................................................................... 4
Classificação de acordo com a natureza química do radical........... 5
Classificação de acordo com a polaridade do radical...................... 8
Classificação quanto ao aspecto nutricional.................................. 10
Aminoácidos raros em proteína..................................................... 11
Alguns aminoácidos não proteicos ............................................... 12
Propriedade dos aminoácidos
Esteroisomeria / Estereoquímica ............................................ 15
Ionização e propriedade ácido básica ...................................... 21
R

1. CONCEITO QUÍMICO

 São moléculas orgânicas que se caracterizam por apresentarem


um grupo amino (-HN2), um grupo carboxílico (-COOH), um
hidrogênio (H), e um radical (-R) ligados a um mesmo carbono
(Carbono ). Diferem por apresentarem uma cadeia lateral (grupo R)
diferente.

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Relembrando:

O carbono  (alfa) em química orgânica é o primeiro carbono


que liga-se a um grupo funcional (o carbono é ligado a
primeira posição, ou posição ). O segundo carbono é o
carbono beta.

Esta nomenclatura também pode ser aplicada para os


átomos de hidrogênio e outros grupos ligados ao carbono.
Assim, um hidrogênio ligado a um carbono  é chamado de
"hidrogênio " (hidrogênio α), um hidrogênio ligado ao
carbono  é um hidrogênio beta.
2. FUNÇÕES

 Unidades fundamentais de todas as proteínas (principal função). Há 20


aminoácidos com esta função, e são chamados de Aminoácidos
padrões ou aminoácidos primários.

Alguns são precursores para síntese de bases nitrogenadas (púricas e


pirimídicas;

Alguns são precursores para síntese do grupo heme das porfirinas (da
hemoglobina, mioglobina, citocromos etc)

Alguns participam na síntese da uréia e neurotransmissores;


Alguns aminoácidos não proteicos encontrados na forma livre, possuem
função de defesa para as plantas (canavanina e azetidina) e são tóxicos para
os herbívoros.
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2. FUNÇÕES – Continuação 1

 Unidades fundamentais de todas as proteínas


(principal função). Há 20 aminoácidos com esta
função, e são chamados de Aminoácidos
padrões ou aminoácidos primários.

Alguns são precursores para síntese de


bases nitrogenadas (púricas e pirimídicas)

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2. FUNÇÕES – Continuação 2

Alguns são precursores para síntese do


grupo heme das porfirinas (hemoglobina,
mioglobina, citocromos etc).

Alguns participam na síntese da uréia


e neurotransmissores (adrenalina,
serotonina, Gaba).

Alguns aminoácidos não proteicos encontrados na forma livre,


possuem função de defesa para as plantas (canavanina e azetidina)
e são tóxicos para os herbívoros. 7
2. FUNÇÕES – Continuação 3

Neurotransmissores derivados de aminoácidos:


 O triptofano é precursor de um importante neurotransmissor : SEROTONINA.

NH NH
O -
O

+ +
NH3 NH3
HO
Triptofano Serotonina

A serotonina ou 5-hidroxitriptamina (5-HT) é uma monoamina, isto é, uma molécula


envolvida na comunicação entre neurônios.
 Esta comunicação é fundamental para a percepção e avaliação do meio e para a
capacidade de resposta aos estímulos ambientais.
 Funções diversas: controle da liberação de alguns hormônios e a regulação do ritmo
circadiano, do sono e do apetite.
 Em geral, os indivíduos deprimidos têm níveis baixos de serotonina no sistema nervoso
central.
Neurotransmissores derivados de aminoácidos:

 A tirosina também é precursora de um neurotransmissor: ADRENALINA

O O

OH OH

NH2 NH2
HO HO
Tirosina HO L-Dopa
+
NH2
CH3

+
NH3
HO HO

HO HO Adrenalina
Dopamina

 Em momentos de "stress", as supra-renais secretam quantidades abundantes deste


hormônio que prepara o organismo para grandes esforços físicos, estimula o coração,
eleva a tensão arterial, relaxa certos músculos e contrai outros.
Neurotransmissores derivados de aminoácidos:
 A descarboxilação do glutamato produz o neurotransmissor: GABA
(ácido gama amino butírico).

O O
O

- -
O O -
O
+
NH3 +
Glutamato CO 2 NH3
GABA

Regulação da excitabilidade neuronal ao longo de todo o sistema


nervoso.
 Em humanos: regulação do tônus muscular. Em espécies de insetos o
GABA atua apenas em receptores excitatórios nos nervos.
Glutamato (Glutamato mono sódio) : É um realçador de sabor, mas em
algumas pessoas provocam sensações de frio, dores de cabeça e vertigens.
3. CLASSIFICAÇÃO
3.1) Classificação de acordo com a natureza química do radical
A) Neutros
Alifáticos Glicina (Gli),
Alanina (Ala),
(Só C e H no Valina (Val),
radical) Leucina (Leu),
Isoleucina (Ile)

Alcoólicos Serina(Ser)
Treonina (Thr
(OH no radical)

Aromáticos Fenilalanina (Phe),


Tirosina (Tyr),
(Grupo Triptofan (Trp)
aromático no
radical)

Enxofrados Cisteína (Cys),


/Sulfídrílico Metionina (Met)
s
(Grupo S no
radical
Iminoácido Prolina (Pro)

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B) Ácidos
(Grupo -COO no Ácido Aspártico (Asp)
Ácido Glutâmico (Glu)
radical)

C) Amidas

Asparagina (Asn),
(Grupo amida no radical) Glutamina (Gln)

D) Básicos

Arginina (Arg),
(Grupo amina no radical) Histidina (His),
Lisina (Lys),

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3.2. Classificação de acordo com a polaridade do radical

Separam-se em Aminoácidos Polar apresentam no radical


a) – Não polares alifáticos grupos que reagem com a água, através
– Aromáticos (± apolares) de pontes de H, como:
(-COOH, -NH2, -OH, -SH; )
b) – Polares
– Aminoácidos Apolar não apresentam no
• Não Carregados radical grupos que reagem com a água.
• Carregados
– Positivamente
– Negativamente

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3.2. Classificação de acordo com a polaridade do radical
b) – Polares
• Não Carregados
• Carregados
– Positivamente
– Negativamente
3.3. Classificação quanto ao aspecto nutricional

A) Aminoácidos Essenciais – São aqueles que os seres vivos não


conseguem sintetizar. Variam com a espécie.

Ex 1. Aminoácidos essênciais para humano adulto (8), e criança (10):


Phe, His, Ile, Lys, Leu, Met, Arg - Thr, Val, Trp (PHILLMA-TVT)

Ex 2. Aminoácidos essenciais para o ser humano adulto(8 ou 9):

Ex 3. Aminoácidos essênciais para os peixes (12): são os 10


aminoácidos essênciais para a criança + Tyr e Cys.

Ex 4. As plantas não requerem aminoácidos essenciais, pois


sintetizam todos.

• Aminoácidos Não Essenciais – São aqueles sintetizados pelos


organismos vivos.

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Resumindo:
Alguns neurotransmissores derivados de aminoácidos:

Aminoácido Neurotransmissor

Triptofan Serotonina

Tirosina Adrenalina

Glutamato GABA
4. AMINOÁCIDOS RAROS NAS PROTEÍNAS

 5-hidroxilisina e 4-hidroxiprolina encontrados no colágeno.


 Desmosina e Isodesmosina encontrados na elastina
 Ácido  -carboxiglutamato encontrado em proteinas da coagulação
sanguínea;
 N-Formilmetionina participa da biossíntese das proteínas de procariontes;

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5. ALGUNS AMINOÁCIDOS NÃO PROTEÍCOS

Não ocorrem nas proteínas, mas realizam funções essenciais no


metabolismo dos mamíferos. Exemplos:
Ornitina e citrulina (Cíclo uréia)
Canavanina (análogo L-Arg)
Azetidina (análogo L-Pro)

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L-Canavanina (Aminoácido não proteico)

 Produzida por determinadas leguminosas, ex.: Ensiformis canavalia;


 Relaciona-se com o amino-ácido proteico L-arginina;

Acumula-se nas sementes, e serve como defesa contra os herbívoros e

como fonte vital de nitrogênio para o crescimento do embrião;

 Os organismos que a consomem podem equivocadamente incorporá-la a


suas próprias proteínas no lugar do arginina, formando proteínas defeituosas;

 Alguns herbívoros especializados toleram L-canavanina pois a metabolizam


ou evitam sua incorporação em suas próprias proteínas.
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6. PROPRIEDADES DOS AMINOÁCIDOS

6.1 – Estereoquímica

6.2 – Ionização do aminoácidos

6.3 - Propriedade ácido básica e tamponante

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6.1 – Esteroisomeria dos aminoácidos

(trata da disposição espacial do grupo -NH3)

Em todos os aminoácidos, com exceção da glicina, o carbono  é


assimétrico (ligado a quatro grupos diferentes). Por isso, apresentam 2
estereoisômeros, D e L;

Estereoisômeros são estruturas que são


idênticas, mas não são sobreponíveis
(imagem especular uma da outra);
Imagem especular 22
Quase todos compostos biológicos com centro quiral ocorrem
naturalmente em apenas uma forma estereoisomérica, D ou L.

 Os aminoácidos das proteicas são sempre L-aminoácidos.

 Aminoácidos D são encontrados na parede celular de


algumas espécies bacterianas e em alguns peptídeos com ação
antibiótica.

Importância da estereo-isomeria

Propriedades biológicas de muitas substâncias dependem das suas


configurações absolutas. Indústrias: farmacêutica, defensivos
agrícolas, flavours, etc
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6.2 – Ionização dos aminoácido

Dependendo do pH do meio (ácido ou básico), o aminoácido absorve ou


libera prótons. Ver revisão 2: pH

Em pH 7,0 (fisiológico) os aminoácidos possuem o grupo -carboxila


desprotonado (com carga negativa) e o grupo -amino protonado (com
carga positiva).

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6.2 – Propriedade ácido básica dos aminoácidos

O aminoácido em solução neutra pode se comportar como ácido ou


como base, pois possui uma carboxila desprotonada, que pode
receber hidrogênio, e uma amina protonada, que pode doar.

Revisão 1

Conforme Brönsted-Lowry:

Ácido é toda substância capaz


de doar prótons (H+);

Base é toda substância capaz


de receber prótons (H+);

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 Existem 2 grupos ácidos fracos ionizados, um –COOH e um –NH3+
 Em solução essas duas formas estão em equilíbrio protônico.

• R-COOH e R-NH3+  formas protonadas ou ácidas,


• R-COO- e R-NH2  bases conjugadas.

 Assim, dependendo do meio, os Aas podem atuar como:


. Ácidos (doador de prótons, H +)
• Base (acptor de prótons H +)

 Por isso, atuam como TAMPÕES, mas não são bons tampões
biológicos, pois seu pK do grupo carboxila está na faixa de pH ácido
e o pK do grupo amino está na faixa básica.
Ver revisões 3 e 4: pK e tampões
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Aminoácido pK1 pK2 pKR pI Ocorrência nas
Os aminoácidos
(COOH) (NH3+) proteínas (%)
não são bons (grupo R)
tampões biológicos, Glicina 2,34 9,60 5,97 7,5
pois:
Alanina 2,34 9,69 6,01 9,0
- o pK do grupo - Valina 2,32 9,62 5,97 6,9
COOH é  7, em
Leucina 2,36 9,60 5,98 7,5
torno de.1,83 (Phe)
a 2,38 (Trp) , Isoleucina 2,36 9,68 6,02 4,6
Prolina 1,99 10,96 6,48 4,6
- o pK do grupo -
NH2 é  7, em torno Fenilalanina 1,83 9,13 5,48 3,5
de 8,8 (Asn) e 10,96 Tirosina 2,20 9,11 10,07 5,66 3,5
(Pro).
Triptofano 2,38 9,39 5,89 1,1
Histidina é o
Serina 2,21 9,15 13,60 5,68 7,1
único Aa com poder
tamponante em pH Treonina 2,11 9,62 13,60 5,87 6,0
fisiológico pois o pK Cisteína 1,96 8,18 10,28 5,07 2,8
do seu radical é 6.
Metionina 2,28 9,21 5,74 1,7
Portanto pode
tamponar entre os Asparagina 2,02 8,80 5,41 4,4
pHs 5 a 7. Glutamina 2,17 9,13 5,65 3,9
A zona de Aspartato 1,88 9,60 3,65 2,77 5,5
tamponamento de
Glutamato 2,19 9,67 4,25 3,22 6,2
um tampão é na
faixa de pH entre: Lisina 2,18 8,95 10,53 9,74 7,0
Arginina 2,17 9,04 12,48 10,76 4,7
 1 do pK do Histidina 1,82 9,17
tampão.
6,0
Revisão 3: O que significa pK?
Em química, dado um ácido fraco HA , sua dissolução
em água está sujeito a um equilíbrio:

HA + H2O ↔ A- + H3O+
Ou simplificadamente:

HA ↔ A- + H+
A constante de acidez ou constante de dissociação
ácida , Ka, de HA/A- é definida por:

Onde [AH] indica a concentração molar do ácido HA


numa solução aquosa.

A constante de acidez Ka é proporcional a


concentração dos ions formados. Portanto, quanto
maior o valor de Ka mais ionizado é o ácido,
consequentemente maior a sua força.
A acidez pode tembém ser expressa pelo pKa:

pKa = - log Ka ( cologaritmo do Ka )

Quanto menor o valor de pKa maior a acidez do ácido.

Por definição, pKa é o pH onde uma substância é 50% ionizado e 50% não ionizado.
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Revisão 4

O que são tampões /sistemas tampões biológicos?

São substâncias capazes de evitar variações bruscas de pH, quando da


adição de ácido ou base;
Isto ocorre porque os tampões que possuem como caracteristica possuir em
sua composição 50% da forma ácida e 50% da forma básica. Nesta condição
o tampão tem o máximo poder tamponante.

Existem substâncias em nosso organismo com a função de tampões


biológicos com fosfato (tampão intracelular) bicarbonato (tampão do
sangue)e o aminoácidos Histidina.
Exemplo do mecanismo do tampão fosfato:

H2PO4-  H+ + HPO4-2

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O pH intracelular normalmente é muito próximo de 7,0 (7,4);

Suponha que uma infecção bacteriana possa diminuir esse pH;


Em pH abaixo ou acima do 7,0 as proteínas podem perder sua
função biológica devido a desnaturação.

Então o tampão fosfato atua assim:


Suponha que há 2 moléculas de acido (H+} produzidas pela bactéria
e 5 moléculas do tampão (50% H2PO4- e 50% HPO4-2 )

Após o tamponamento teria-se:

7mol. 3mol.
H2PO4-  HPO4-2

Desta forma o ácido produzido pela bactéria não se liga as


proteínas do nosso organismo, e consequentemente não causa
desnaturação das mesmas.
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 Agora suponha uma situação inversa, em que uma infecção
bacteriana possa aumentar o pH intracelular,

Nesta segunda situação o tampão fosfato atuaria assim:


Suponha que há 2 moléculas de base (OH} produzidas pela bactéria
e 5 moléculas do tampão (50% H2PO4- e 50% HPO4-2 )

Após o tamponamento teria-se:

3mol. 7mol.
H2PO4-  HPO4-2 + 2H2O

Desta forma a base produzido pela bactéria não se liga as


proteínas do nosso organismo, e consequentemente não causa
desnaturação das mesmas.
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7. BIBLIOGRAFIA CONSULTADA

Lehninger, Nelson, Cox. Principles of Biochemistry, 2ª Edição.


Editora Sarvier

Marzzoco, B. Torres. Bioquímica Básica, 3ª Edição. Editora


Guanabara-Koogan

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Estudo dirigido – Química de Aminoácidos

1. Conceitue aminoácidos .
2. Cite exemplos de funções desempenhadas pelos aminoácidos livres (não protéicos).
2. Como podem ser classificados os aminoácidos? Exemplifique cada uma delas.
3. O que são aminoácidos especiais ou raros em proteínas? Exemplifique.
4.O que são aminoácidos essenciais? Liste os aminoácidos considerados essenciais para humanos.
7. Os aminoácidos possuem estereoisomeros? Por quê? Caracterize aminoácidos da série D e L. Faça
um comentário sobre sua ocorrência.
8. O entendimento sobre poder tamponante dos aminoácidos auxilia na compreensão do
desempenho da função biológica de um peptídeo ou de uma proteína, bem como suas
interações com o meio onde se encontra. Para isso, é necessário recorrer a alguns conceitos
básicos. Portanto, responda às seguintes questões:
a) Conceitue ácidos e bases segundo Brönsted.
b) O que são tampões e qual é sua característica química?
c) Quando o tampão apresenta maior eficiência de tamponamento?
d) Qual é a informação que o pK de um tampão nos dá?

e) Em relação aos aminoácidos, conceitue ponto isoelétrico.


8. Porque se diz que os aminoácidos possuem propriedade tamponante?
10 . Quais os grupamentos presentes nos aminoácidos que podem exercer ação tamponante?
11. Em que regiões de pH essas moléculas têm poder tamponante?
11. As curvas de titulação dos aminoácidos são representações gráficas do poder tamponante dos
mesmos em determinado pH. Que informações importantes podem ser obtidas a partir de tais
curvas?

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http://www.youtube.com/watch?v=h3CUqTKMnaY

Profa. Maria Santos Reis Bonorino Figueiredo


Disciplina: Bioquímica
Peptídeos
Conceito
Formação da ligação peptídica
Componentes dos peptídios
Nomenclatura dos peptídios
Peptídios de importância
biológica
Moléculas formados pela união de 2 ou mais aminoácidos,
que se unem por meio de ligação covalente (ligação peptídica).

Pode-se classificar segundo o número de aminoácidos:

 2 aminoácidos..................dipeptídios
3 aminoácidos..............….tripeptídios
 4 aminoácidos.................. tetrapeptídios
 Até 10 aminoácidos......... oligopeptídios
 + de 10 aminoácidos........ polipeptídios
Formação da ligação peptídica

Ligação peptídica
se forma pela reação
entre o grupo -
COO- de um Aa +
grupo -NH3+ de
outro Aa.

 Libera H2O e um
peptídeo, formado
pela união dos
aminoácidos unidos
através da ligação
peptídica.
O

Espinha dorsal - formada pela união dos aminoácidos


- presença da ligação peptídica
Grupamento N-terminal (NH3+ livre)
C- terminal (COO- livre)
Resíduos de aminoácidos
Radicais dos aminoácidos - ligados à espinha dorsal
- radicais são responsáveis pelas
propriedades dos peptídios
Peptídios de Importância Biológica
 Insulina
 Glucagon
 Glutation
 Vasopressina
 Ocitocina
Peptídeos de importância biológica

Insulina
Possui 2 cadeias: Cadeia  ou A (21 resíduos de Aas)
Cadeia  ou B(30 resíduos de Aas)
 Secretada pelas células  do pâncreas, e transportada até
o fígado onde exerce sua função,
 Estimula a entrada da glicose nas células,
Peptídeos de importância biológica

Glucagon

• Hormônio peptídico - 29 Aa
• Produzido pela células 
do pâncreas

Efeitos Fisiológicos  Visam  a glicemia

Estimula a degradação do glicogênio, aumentando a


concentração de glicose no sangue (glicemia)
Estimula a síntese da glicose
Estimular a liberação de ác. graxos do tecido adiposo
Peptídeos de importância biológica

Mecanismo de Ação da
Insulina e Glucagon
Estudo dirigido – Química de Aminoácidos

1. Conceitue aminoácidos (escreva a fórmula geral dos mesmos identificando a parte comum a todos
os aminoácidos proteicos, e também identifique a parte da estrutura que difere para cada
aminoácido).
2. Cite exemplos de funções desempenhadas pelos aminoácidos.
2. Como podem ser classificados os aminoácidos? Exemplifique cada uma delas.
2.1. Abra um livro de bioquímica no capítulo refere das estrutura dos aminoácidos
3. O que são aminoácidos especiais ou raros em proteínas? Exemplifique.
4. O que são aminoácidos essenciais? Liste os aminoácidos considerados essenciais para humanos.
7. Por quê os aminoácidos possuem estereoisomeros? Caracterize aminoácidos da série D e L. Faça
um comentário sobre sua ocorrência.
8. Cite neurotransmissores derivados de aminoácidos (cite o neurotransmissor e i aminoácido do qual
ele se deriva), e também cite funções desses neurotransmissores.
9. Diga o que são peptídeos, como são formados e liste exemplos e suas funções biológicas.

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