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Unidade 5-Bioquímica

Aplicada- SDE 3769

Profª Mischelle Santos


mischelle.santos@estacio.br
Conteúdo
programático Unidade 5 – Bioquímica dos
aminoácidos
Introdução
• As proteínas são as macromoléculas mais abundantes que ocorrem em uma célula.
• São responsáveis pela maioria das reações biológicas importantes para a sobrevivência
de qualquer espécie.
• Todas as proteínas são constituídas de polímeros de aminoácidos, os quais formam a
unidade estrutural básica das proteínas.
• Apesar da enorme diversidade numérica e estrutural de proteínas que são encontradas
nos diferentes organismos na Terra, existem apenas 20 tipos de aminoácidos principais.
• Diferentes combinações de aminoácidos podem gerar proteínas com funções
completamente diferentes como por exemplo, enzimas, hormônios, receptores
químicos, anticorpos, entre outros.
Definição deaminoácidos
• São moléculas orgânicas formadas por C, O, H e N, alguns possuem S.
• Somente 20 são normalmente encontrados em proteínas.
Aminoácidos
Aminoácidos: os monômeros proteicos
Quanto à produção de aminoácidos no organismo, são
classificados em:

➢Não essenciais ou naturais: são os aminoácidos produzidos


pelo organismo.
➢Essenciais: são os aminoácidos que não são produzidos pelo
organismo. Eles são obtidos unicamente pela dieta
(alimentação).

Obs.: Precisamos de todos os aminoácidos para os processos de


produção de proteínas .
Tabela 3.1 Nomes e Abreviaturas dos Aminoácidos Comuns

Abreviatura de três
Aminoácido Abreviatura de uma Letra
Letras

Aminoácidos Alanina Ala A

Arginina Arg R

Asparagina Asn N

Ácido aspártico Asp D

Cisteína Cys C

Ácido Glutâmico Glu E

Glutamina Gln Q

Glicina Gly G

Histidina His H

Isoleucina Ile I

Leucina Leu L

Lisina Lys K

Metionina Met M

Fenilalanina Phe F

Prolina Pro P

Serina Ser S

Treonina Thr T

Triptofano Trp W

Tirosina Tyr Y

Valina Val V
Aminoácidos -propriedades

Físico-químicas
• Maioria é solúvel em água.
• Pontos de fusão elevados: cerca de 300°C
• Caráter anfótero.
Aminoácidos -propriedades

IONIZAÇÃO:
•Em pH fisiológico, os aa existem com íon dipolar, denominado Zwitterion
(do alemão íon híbrido).
• Apresenta caráter ácido e básico ao mesmo tempo (anfótero).
Ligação peptídica
Ligação feita entre aminoácidos (aa) para formar
peptídeos (2 a 5 aa), polipeptídeos (+5 aa) e proteínas (+50 aa).
Aminoácido 1 Aminoácido 2

peptídica, em 12 de agosto de 2007 / Public Domain


Imagem: YassineMrabet / Formação da ligação
Ligação Péptica

Água
Duplo Peptídeo
Aminoácidos – teste deninhidrina

O teste da Ninhidrina é um teste para aminoácidos, podendo ser utilizado de uma forma
qualitativa, em geral para detectar a presença de aminoácidos em meios de suporte para
cromatografia ou eletroforese e de uma forma quantitativa (por exemplo, para dosar
aminoácidos após a separação cromatográfica de hidrolisados proteicos, na determinação da
composição em aminoácidos de proteínas).
A reação da ninhidrina é usada pra a detecção de aminoácidos por ser característica da função
amina primária.
A ninhidrina é um poderoso agente oxidante que reage com a aminoácidos, entre pH 4 e 8,
originando um composto púrpura, que não apresenta sempre a mesma intensidade de
coloração.
Os aminoácidos prolina e hidroxiprolina são exceções, pois apresentam o grupo imino (ao
invés do grupo amino) e resultam em coloração amarela.

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