mischelle.santos@estacio.br Conteúdo programático Unidade 5 – Bioquímica dos aminoácidos Introdução • As proteínas são as macromoléculas mais abundantes que ocorrem em uma célula. • São responsáveis pela maioria das reações biológicas importantes para a sobrevivência de qualquer espécie. • Todas as proteínas são constituídas de polímeros de aminoácidos, os quais formam a unidade estrutural básica das proteínas. • Apesar da enorme diversidade numérica e estrutural de proteínas que são encontradas nos diferentes organismos na Terra, existem apenas 20 tipos de aminoácidos principais. • Diferentes combinações de aminoácidos podem gerar proteínas com funções completamente diferentes como por exemplo, enzimas, hormônios, receptores químicos, anticorpos, entre outros. Definição deaminoácidos • São moléculas orgânicas formadas por C, O, H e N, alguns possuem S. • Somente 20 são normalmente encontrados em proteínas. Aminoácidos Aminoácidos: os monômeros proteicos Quanto à produção de aminoácidos no organismo, são classificados em:
➢Não essenciais ou naturais: são os aminoácidos produzidos
pelo organismo. ➢Essenciais: são os aminoácidos que não são produzidos pelo organismo. Eles são obtidos unicamente pela dieta (alimentação).
Obs.: Precisamos de todos os aminoácidos para os processos de
produção de proteínas . Tabela 3.1 Nomes e Abreviaturas dos Aminoácidos Comuns
Abreviatura de três Aminoácido Abreviatura de uma Letra Letras
Aminoácidos Alanina Ala A
Arginina Arg R
Asparagina Asn N
Ácido aspártico Asp D
Cisteína Cys C
Ácido Glutâmico Glu E
Glutamina Gln Q
Glicina Gly G
Histidina His H
Isoleucina Ile I
Leucina Leu L
Lisina Lys K
Metionina Met M
Fenilalanina Phe F
Prolina Pro P
Serina Ser S
Treonina Thr T
Triptofano Trp W
Tirosina Tyr Y
Valina Val V Aminoácidos -propriedades
Físico-químicas • Maioria é solúvel em água. • Pontos de fusão elevados: cerca de 300°C • Caráter anfótero. Aminoácidos -propriedades
IONIZAÇÃO: •Em pH fisiológico, os aa existem com íon dipolar, denominado Zwitterion (do alemão íon híbrido). • Apresenta caráter ácido e básico ao mesmo tempo (anfótero). Ligação peptídica Ligação feita entre aminoácidos (aa) para formar peptídeos (2 a 5 aa), polipeptídeos (+5 aa) e proteínas (+50 aa). Aminoácido 1 Aminoácido 2
peptídica, em 12 de agosto de 2007 / Public Domain
Imagem: YassineMrabet / Formação da ligação Ligação Péptica
Água Duplo Peptídeo Aminoácidos – teste deninhidrina
O teste da Ninhidrina é um teste para aminoácidos, podendo ser utilizado de uma forma qualitativa, em geral para detectar a presença de aminoácidos em meios de suporte para cromatografia ou eletroforese e de uma forma quantitativa (por exemplo, para dosar aminoácidos após a separação cromatográfica de hidrolisados proteicos, na determinação da composição em aminoácidos de proteínas). A reação da ninhidrina é usada pra a detecção de aminoácidos por ser característica da função amina primária. A ninhidrina é um poderoso agente oxidante que reage com a aminoácidos, entre pH 4 e 8, originando um composto púrpura, que não apresenta sempre a mesma intensidade de coloração. Os aminoácidos prolina e hidroxiprolina são exceções, pois apresentam o grupo imino (ao invés do grupo amino) e resultam em coloração amarela.
