Módulo 3 - Problema 3 – Pronto Para Explodir!!!

1) Definir proteínas e reconhecer seus tipos;

São compostos orgânicos, compostos por Carbono, Hidrogênio, Oxigênio e Nitrogênio. Praticamente tudo dentro do
organismo funciona a base de proteínas. Proteínas são biomoléculas formadas por aminoácidos e representam uma das
estruturas mais importantes da nossa biologia. Os resíduos de aminoácidos são unidos através de uma ligação conhecida
como peptídica, teoricamente obtida por exclusão de uma molécula de água. 1 proteína é composta por 50 a 3000
aminoácidos.
Classificação quando a estrutura e função:
Composição:
Simples: Compostas somente por aminoácidos.
Conjugada: Composta por aminoácidos e componentes não proteicos (aminoácidos alterados enzimaticamente).
Forma:
Globulares: Com uma ou mais cadeias polipeptídicas, apresentando forma esférica, com funções dinâmicas (Ex.
Hemoglobina).
rosas: Com uma ou mais cadeias polipeptídicas, apresentando forma alongada, com funções estruturais (alfa-queratina, beta-
queratina).
equência:
scentes: Abundantes.
sessórias: Ocorrem em baixas concentrações. A síntese é ampliada quando necessário.

Reconhecer as funções das proteínas;

proteínas podem ser classificadas de acordo com a função que desempenham no organismo:
Proteínas Transportadoras:
o aquelas que atuam no transporte de moléculas para dentro e para fora das células. São proteínas da membrana plasmática. A
hemoglobina, por exemplo, é uma proteína transportadora. Presente nas hemácias, transporta o oxigênio dos pulmões para
os tecidos do corpo.
Proteínas Reguladoras:
stem alguns tipos de hormônios que são proteínas e possuem a função de regular atividades metabólicas no organismo.
Podemos citar como exemplo de proteína reguladora a insulina. Sintetizada no pâncreas, ela atua no metabolismo de
lipídeos e proteínas, além de ser responsável pela entrada da glicose nas células.
Proteínas de Defesa (anticorpos):
uam no sistema imunológico do nosso organismo, ou seja, possuem a função de protegê-lo de organismos estranhos (vírus,
bactérias e etc.) que penetram em nosso organismo. A trombina e o fibrinogênio também são proteínas de defesa, pois
atuam na coagulação do sangue em caso de ferimentos e cortes, evitando a perda sanguínea.
Proteínas Catalizadoras:
as proteínas possuem a função de acelerar e facilitar reações químicas que ocorrem no interior das células. As enzimas, por
exemplo, são proteínas catalizadoras.
Proteínas Estruturais:
São aquelas que possuem a função de promover a sustentação estrutural aos tecidos do organismo. Podemos citar como
exemplos: elastina (atua na estrutura da pele) e queratina (atua na estrutura dos pelos, unhas e cabelos).
Proteínas Contráteis:
as proteínas possuem a função de possibilitar a contração das fibras dos músculos. A miosina e a actina são exemplos de
proteínas contráteis.

3) Descrever os processos de digestão e absorção das proteínas;

Pepsina, a importante enzima péptica do estômago, é mais ativa em pH de 2,0 a 3,0 e é inativa em pH acima de 5,0.
Consequentemente, para que essa enzima tenha ação digestiva sobre a proteína, os sucos gástricos precisam ser ácidos.
As glândulas gástricas secretam grande quantidade de ácido clorídrico. Esse ácido clorídrico é secretado pelas células
parietais (oxínticas) nas glândulas a pH em torno de 0,8, até se misturar ao conteúdo gástrico e às secreções das células
glandulares não oxínticas do estômago; o pH da mistura fica, então, entre 2,0 e 3,0, faixa favorável à atividade da pepsina.
Um dos aspectos importantes da digestão pela pepsina é a sua capacidade de digerir a proteína colágeno, proteína de tipo
albuminoide, pouco afetada por outras enzimas digestivas. O colágeno é constituinte significativo do tecido conjuntivo
celular das carnes; portanto, para que outras enzimas do trato digestivo digiram outras proteínas das carnes, é preciso,
primeiro, que as fibras de colágeno sejam digeridas. Consequentemente, em pessoas que não produzem pepsina nos
sucos gástricos, a carne ingerida é menos processada por outras enzimas digestivas e, portanto, pode ser mal digerida. A
pepsina apenas inicia o processo de digestão das proteínas, usualmente promovendo 10% a 20% da digestão total das
proteínas, para convertê-las a proteoses, peptonas e outros polipeptídeos. A clivagem das proteínas ocorre como resultado
da hidrólise, nas ligações peptídicas entre os aminoácidos.

gestão das proteínas pelas Secreções Pancreáticas:

Grande parte da digestão das proteínas ocorre no intestino delgado superior, duodeno e jejuno, sob a influência de enzimas
proteolíticas da secreção pancreática. Imediatamente ao entrar no intestino delgado, provenientes do estômago, os
produtos da degradação parcial das proteínas são atacados pelas principais enzimas proteolíticas pancreáticas: tripsina,
quimotripsina, carboxipolipeptidase e proelastase.
nto a tripsina como a quimotripsina clivam as moléculas de proteína em pequenos polipeptídeos; a carboxipolipeptidase, então,
libera aminoácidos individuais dos terminais carboxila dos polipeptídeos. A proelastase, por sua vez, é convertida em
elastase que, então, digere as fibras de elastina, abundantes em carnes.
enas pequena porcentagem das proteínas é digerida completamente, até seus aminoácidos constituintes pelos sucos
pancreáticos. A maioria é digerida até dipeptídeos e tripeptídeos.

gestão de peptídeos por peptidases nos Enterócitos que revestem as vilosidades do Intestino Delgado:
último estágio na digestão das proteínas, no lúmen intestinal, é feito pelos enterócitos que revestem as vilosidades do intestino
delgado, especialmente no duodeno e no jejuno. Essas células apresentam borda em escova, que consiste em centenas de
microvilosidades que se projetam da superfície de cada célula. Nas membranas de cada uma dessas microvilosidades
encontram-se múltiplas peptidases que se projetam, através das membranas, para o exterior, onde entram em contato com
os líquidos intestinais.
is tipos de peptidases são especialmente importantes, aminopolipeptidase e diversas dipeptidases. Elas continuam a hidrólise
dos maiores polipeptídeos remanescentes em tripeptídeos e dipeptídeos e de uns poucos aminoácidos. Aminoácidos,
dipeptídeos e tripeptídeos são facilmente transportados através da membrana microvilar para o interior do enterócito.
almente, no citosol do enterócito, existem várias outras peptidases específicas para os tipos de aminoácidos que ainda não
foram hidrolisados. Em minutos, praticamente todos os últimos dipeptídeos e tripeptídeos são digeridos a aminoácidos;
estes, então, são transferidos para o sangue.
is de 99% dos produtos finais da digestão das proteínas absorvidas são aminoácidos; raramente, peptídeos e, ainda mais
raramente, proteínas inteiras são absorvidas. Mesmo essas raríssimas moléculas de proteínas absorvidas inteiras podem,
por vezes, causar sérios distúrbios alérgicos ou imunológicos.

4) Descrever a síntese das proteínas;

A síntese proteica é o mecanismo de produção de proteínas determinado pelo DNA, que acontece em duas fases
chamadas transcrição e tradução.
O processo acontece no citoplasma das células e envolve ainda RNA, ribossomos, enzimas específicas e aminoácidos
que formarão a sequência da proteína a ser formada.
Em resumo, o DNA é "transcrito" pelo RNA mensageiro (RNAm) e depois a informação é "traduzida" pelos ribossomos
(compostos RNA ribossômico e moléculas de proteínas) e pelo RNA transportador (RNAt), que transporta os aminoácidos,
cuja sequência determinará a proteína a ser formada.

Expressão Gênica:
As etapas do processo de síntese das proteínas são reguladas pelos genes. Expressão gênica é o nome do processo pelo
qual a informação contida nos genes (a sequência do DNA) gera produtos gênicos, que são as moléculas de RNA (na etapa
de transcrição gênica) e as proteínas (na etapa de tradução gênica).

Transcrição Gênica:
Nessa primeira fase a molécula de DNA se abre, e os códigos presentes no gene são transcritos para a molécula de RNA.
A enzima polimerase do RNA se liga a uma das extremidades do gene, separando as fitas de DNA e os ribonucleotídeos
livres se emparelham com a fita de DNA que serve de molde.
A sequência das bases nitrogenadas do RNA segue exatamente a sequência de bases do DNA, segundo a seguinte regra:
U com A (Uracila-RNA e Adenina-DNA), A com T (Adenina-RNA e Timina-DNA), C com G (Citosina-RNA e Guanina-DNA) e
G com C (Guanina-RNA e Citosina-DNA).
O que determina o início e o fim do gene que será transcrito são sequências específicas de nucleotídeos, o início é a região
promotora do gene e o fim é a região terminal. A polimerase do RNA se encaixa na região promotora do gene e vai até a
região terminal.
 Tradução Gênica:
A cadeia polipeptídica é formada pela união de aminoácidos segundo a sequência de nucleotídeos do RNAm. Essa
sequência do RNAm, denominada códon, é determinada pela sequência de bases da fita do DNA que serviu de molde.
Desse modo, a síntese de proteínas é a tradução da informação contida no gene, por isso se chama tradução gênica.

Código Genético: Códons e Aminoácidos:

Existe uma correspondência entre a sequência de bases nitrogenadas, que compõem o códon do RNAm, e os
aminoácidos a ele associados que se denomina código genético. As combinações de trincas de bases formam 64 códons
diferentes aos quais correspondem 20 tipos de aminoácidos que comporão as proteínas.
Diz-se do código genético que é "degenerado" porque muitos dos aminoácidos podem ser codificados pelo mesmo códon,
como a serina (Ser) associada aos códons UCU, UCC, UCA e UCG. Há, no entanto, o aminoácido Metionina associado a
apenas um códon AUG, que sinaliza o início da tradução, e 3 códons de parada (UAA, UAG e UGA) não associados a
nenhum aminoácido, que sinalizam o fim da síntese proteica.

Formação da Cadeia Polipeptídica:

A síntese da proteína começa com a associação entre um RNAt, um ribossomo e um RNAm. Cada RNAt transporta um
aminoácido cuja sequência de bases, chamada anticódon, corresponde ao códon do RNAm.
O RNAt trazendo uma metionina, orientado pelo ribossomo, se liga ao RNAm onde se encontra o códon (AUG)
correspondente dando início ao processo. Em seguida se desliga e outro RNAt se liga trazendo outro aminoácido.
Essa operação é repetida várias vezes formando a cadeia polipeptídica, cuja sequência de aminoácidos é determinada pelo
RNAm. Quando enfim o ribossomo chega a região do RNAm onde há um códon de parada, é determinado o fim do
processo.

em participa da síntese?
A: Os genes são partes específicas da molécula de DNA, que possuem códigos que serão transcritos para o RNA. Cada gene
determina a produção de uma molécula específica de RNA. Nem toda molécula de DNA contém genes, há algumas que
não tem as informações para a transcrição gênica, são DNA não-codificante, e sua função não é bem conhecida.
A: As moléculas de RNA são produzidas a partir de um molde de DNA. O DNA é uma fita dupla, sendo que apenas uma delas é
usada para a transcrição do RNA. No processo de transcrição participa a enzima polimerase do RNA. São produzidos 3
tipos diferentes, cada qual com função específica: RNAm - RNA mensageiro, RNAt - RNA transportador e RNAr - RNA
ribossômico.

Ribossomos: São estruturas presentes nas células eucarióticas e procarióticas, cuja função é sintetizar proteínas. Não são
organelas pois não possuem membranas, são espécies de grânulos, cuja estrutura é composta da molécula de RNA
ribossômico dobrado, associado a proteínas. São formados por 2 subunidades e se localizam no citoplasma, livres ou
associados ao retículo endoplasmático rugoso.

5) Caracterizar o processo de conversão de proteínas em energia (armazenamento);

Os produtos da digestão e da absorção proteicas no trato gastrointestinal são quase inteiramente aminoácidos; só,
raramente, polipeptídeos ou moléculas proteicas inteiras são absorvidos pelo trato digestivo para o sangue. Imediatamente
após refeição, a concentração de aminoácidos no sangue do indivíduo se eleva, mas o aumento, em geral, é de somente
uns poucos miligramas por decilitro, por duas razões: primeira, a digestão e a absorção proteicas, normalmente, se
estendem ao longo de 2 a 3 horas, o que permite que apenas pequenas quantidades de aminoácidos sejam absorvidas de
cada vez. Segundo, depois de sua entrada no sangue, o excesso de aminoácidos é absorvido, dentro de 5 a 10 minutos,
pelas células em todo o organismo, especialmente pelo fígado. Portanto, grandes concentrações de aminoácidos quase
nunca se acumulam no sangue e nos líquidos teciduais. Todavia, a renovação dos aminoácidos é tão rápida que muitos
gramas de proteínas podem ser carreados de uma parte do corpo a outra, sob a forma de aminoácidos a cada hora.

Transporte ativo de Aminoácidos para o interior da célula:

As moléculas de todos os aminoácidos são grandes demais para se difundirem, com facilidade, através dos poros das
membranas celulares. Consequentemente, quantidade significativa de aminoácidos só pode se mover, para dentro ou para
fora da membrana, por meio de transporte facilitado ou de transporte ativo, utilizando mecanismos transportadores. A
natureza de alguns desses mecanismos ainda não está bem compreendida.

Limiar renal para os Aminoácidos:

Nos rins, os diferentes aminoácidos podem ser ativamente reabsorvidos através do epitélio tubular proximal, que os remove
do filtrado glomerular devolvendo-os ao sangue, se eles forem filtrados para os túbulos renais, através das membranas
glomerulares. Todavia, como é verdade para outros mecanismos ativos de transporte nos túbulos renais, existe um limite
superior para a intensidade com que cada tipo de aminoácido pode ser transportado. Por essa razão, quando a
concentração de tipo particular de aminoácido fica muito elevada no plasma e no filtrado glomerular, o excesso que não
pode ser ativamente reabsorvido é perdido pela urina.

Armazenamento de Aminoácidos como Proteínas nas células:

Quase imediatamente após o seu ingresso nas células, os aminoácidos se combinam uns com os outros por ligações
peptídicas, sob direção do RNA mensageiro celular e do sistema ribossômico, para formar as proteínas celulares. Assim, a
concentração de aminoácidos livres no interior da célula, em geral, permanece baixa. Consequentemente, o
armazenamento de grande quantidade de aminoácidos livres não ocorre nas células; em vez disso, eles são,
principalmente, estocados sob a forma de proteínas verdadeiras. Mas muitas dessas proteínas intracelulares podem ser
rapidamente decompostas novamente, em aminoácidos, sob a influência das enzimas digestivas lisossômicas
intracelulares; esses aminoácidos podem, então, ser transportados de volta para fora da célula, para o sangue. Exceções
especiais a esse processo reverso, são as proteínas dos cromossomos do núcleo e as proteínas estruturais, tais como o
colágeno e as proteínas musculares contráteis; essas proteínas não participam, significativamente, dessa digestão reversa
e do transporte de volta ao exterior celular.
 Alguns tecidos corporais participam no armazenamento dos aminoácidos, em maior grau do que outros. Por exemplo, o
fígado, que é órgão volumoso e que tem sistemas especiais de processamento dos aminoácidos, pode estocar grande
quantidade de proteínas, rapidamente intercambiáveis; isso é de igual modo verdade, em menor grau, para os rins e a
mucosa intestinal.

Liberação dos Aminoácidos das células como meio de regulação de sua concentração plasmática:
Sempre que as concentrações plasmáticas de aminoácidos caírem abaixo dos níveis normais, os que forem necessários
são transportados para fora das células, a fim de recompor seu suprimento plasmático. Desse modo, a concentração
plasmática de cada tipo de aminoácido é mantida em nível razoavelmente constante. Adiante, veremos que alguns dos
hormônios secretados pelas glândulas endócrinas, são capazes de alterar o balanço entre as proteínas teciduais e os
aminoácidos circulantes. Por exemplo, o hormônio do crescimento e a insulina aumentam a formação de proteínas
teciduais, enquanto os hormônios glicocorticoides adrenocorticais elevam a concentração dos aminoácidos plasmáticos.

Equilíbrio reversível entre as Proteínas nas diferentes partes do corpo:

Uma vez que no fígado (e, em um grau muito menor, em outros tecidos) as proteínas celulares podem ser rapidamente
sintetizadas por meio dos aminoácidos plasmáticos e, uma vez que muitas dessas proteínas podem ser degradadas e
devolvidas ao plasma quase tão rapidamente, ocorre um constante intercâmbio e equilíbrio entre os aminoácidos
plasmáticos e as proteínas lábeis em, virtualmente, todas as células do corpo. Por exemplo, se qualquer tecido em
particular necessitar de proteínas, ele poderá sintetizar novas proteínas pelos aminoácidos sanguíneos; por sua vez, os
aminoácidos sanguíneos são reabastecidos pela degradação das proteínas em outras células corporais, especialmente
pelas células hepáticas. Esses efeitos são particularmente perceptíveis, com relação à síntese proteica, pelas células
cancerosas. Essas células são, frequentemente, usuárias prolíficas de aminoácidos; por conseguinte, as proteínas das
outras células podem ficar acentuadamente depletadas.
Limite superior para o armazenamento de Proteínas:
da tipo celular particular tem limite superior em relação à quantidade de proteínas que pode armazenar. Depois que todas as
células atingirem seus limites, o excesso de aminoácidos, ainda em circulação, é degradado em outros produtos e utilizado
como energia, como discutido adiante, ou convertido em gordura ou glicogênio, sendo estocado sob essas formas.

o de Proteínas como energia:

ma vez que as células tenham estocado proteínas até os seus limites, qualquer aminoácido adicional nos líquidos corporais, é
degradado e utilizado como energia ou armazenado, em sua maior parte, como gordura ou, secundariamente, como
glicogênio. Essa degradação ocorre quase inteiramente no fígado, iniciando-se com a desaminação.
Desaminação:
A desaminação significa a remoção dos grupos amino dos aminoácidos. Ela ocorre principalmente por transaminação, o
que significa a transferência do grupo amino para alguma substância aceptora, o que é o reverso da transaminação,
inicialmente explicada, com relação à síntese de aminoácidos.
A maior parte da desaminação ocorre pelo seguinte esquema de transaminação:

Observe, nesse esquema, que o grupo amino do aminoácido é transferido para o ácido alfa-cetoglutárico, que se transforma
então, em ácido glutâmico. Em seguida, o ácido glutâmico poderá ainda, transferir o grupo amino para outras substâncias
ou liberá-lo sob a forma de amônia (NH3). No processo de perda do grupo amino, o ácido glutâmico mais uma vez se
transformará no ácido alfa-cetoglutárico, de modo que o ciclo possa ser continuamente repetido. Para começar esse
processo, o excesso de aminoácidos nas células, especialmente no fígado, induz a ativação de grande quantidade de
aminotransferases, as enzimas responsáveis pelo início da maioria das desaminações.
Formação da Ureia pelo Fígado:
A amônia liberada durante a desaminação dos aminoácidos, é removida do sangue, quase que inteiramente, por sua
conversão em ureia; duas moléculas de amônia e uma molécula de dióxido de carbono se combinam de acordo com a
seguinte reação efetiva:
Os estágios da formação da ureia são essencialmente os seguintes:

Após sua formação, a ureia se difunde dos hepatócitos para os fluidos corporais, sendo excretada pelos rins.
Oxidação dos Aminoácidos Desanimados:
Uma vez que os aminoácidos foram desaminados, os cetoácidos resultantes podem, na maioria dos casos, ser oxidados
para liberar energia para propósitos metabólicos. Isso, normalmente, envolve dois processos sucessivos: (1) o cetoácido é
transformado em substância química apropriada, para poder entrar no ciclo do ácido cítrico e (2) essa substância é
degradada pelo ciclo e utilizada para produção de energia, do mesmo modo como a acetilcoenzima A (acetil-CoA), derivada
dos carboidratos e do metabolismo lipídico é utilizada. Em geral, a quantidade de trifosfato de adenosina (ATP) formado por
grama de proteína que é oxidada, é ligeiramente menor do que a formada por grama de glicose oxidada.

Gliconeogênese e Cetogênese:
Alguns aminoácidos desaminados são semelhantes aos substratos utilizados normalmente pelas células, em especial os
hepatócitos, para sintetizar glicose ou ácidos graxos. Por exemplo, a alanina desaminada é o ácido pirúvico. Este pode ser
convertido em glicose ou em glicogênio. Alternativamente, ele pode ser convertido em acetil-CoA, que pode então, ser
polimerizada em ácidos graxos. De igual modo, duas moléculas de acetil-CoA podem se condensar para formar o ácido
acetoacético, que é um dos corpos cetônicos.
A conversão de aminoácidos em glicose ou glicogênio é denominada gliconeogênese, e a conversão de aminoácidos em
cetoácidos ou em ácidos graxos é conhecida como cetogênese. Dos 20 aminoácidos desaminados, 18 possuem estruturas
químicas que lhes permitem ser convertidos e Glicose e 19 deles podem ser convertidos em ácidos graxos.

6) Descrever o Ciclo da Ureia;

Ciclo da ureia ou Ciclo da Ornitina, é um ciclo de reações bioquímicas que ocorrem nos animais terrestres para
produzir ureia [NH2-CO-NH2-] a partir de amoníaco (NH3-). Ocorre parte nas mitocôndrias e parte
no citoplasma principalmente dos hepatócitos (células do fígado), mas também, em menor grau, nos rins. É muito
importante porque a amônia é muito mais tóxica que a ureia, logo seu mal funcionamento por insuficiência
hepática ou problema genético resulta uma encefalopatia hepática.

O ciclo da ureia consiste em cinco reações - duas dentro da mitocôndria e três no citosol. O ciclo utiliza dois grupos
amino, um do NH4+, e um do aspartato, e um carbono do HCO3- para formar a ureia, que é relativamente atóxica. Essas
reações utilizam a energia de quatro ligações de fosfato (3 de ATP, que são hidrolisados a 2 ADP e 1 AMP). A molécula
de ornitina é a carregadora desses átomos de carbonos e nitrogênios.

Passo Reagente Produto Catalisado por Localização

1 2ATP + HCO3-- + NH3 Carbamilfosfato + 2ADP + Pi Carbamoil fosfato sintetase (CFS1) mitocôndria

2 carbamoil fosfato + ornitina citrulina + Pi Ornitina transcarbamilase (OTC) mitocôndria

3 citrulina + aspartato + ATP argininosuccinato + AMP + |PPi Argininosuccinato sintetase (ASS) citosol

4 argininosuccinato Arginina + fumarato Arginosuccinato liase (ASL) citosol

5 Arginina + H2O ornitina + ureia Arginase 1 (ARG1) citosol

Simbologia do esquema de cores adotado: enzimas, coenzimas, nomes de substratos, moléculas
inorgânicas, Aspartato e seu nitrogênio que irá para a ureia, NH4+ e seu nitrogênio que irá para a ureia, HCO3- e seu
carbono que irá para a ureia.

Necessidade energética geral:

NH3 + CO2 + Aspartato + 3 ATP + 2 H2O → ureia + Fumarato + 2 ADP + 4 Pi + AMP

Equação geral do ciclo da ureia:

2 NH3 + CO2 + 3 ATP + H2O → ureia + 2 ADP + 4 Pi + AMP + 2 H+

Perceba que as reações relacionadas ao ciclo da ureia também causam a redução de 2 NADH, de modo que o ciclo da
ureia libera um pouco mais de energia do que ele consome. Esses NADH são produzidos de duas maneiras:
Uma molécula é reduzida pela enzima glutamato desidrogenase, na conversão de glutamato a amônia e a-cetoglutarato.
Lembre-se que o glutamato é um carregador atóxico dos grupos amino. Isso fornece o íon amônio usado na síntese inicial
do carbamoil-fosfato.
O fumarato liberado no citosol é convertido a malato pela fumarase citosólica. Esse malato é então convertido a oxalacetato
pela malato desidrogenase, gerando um NADH reduzido no citosol.
Os dois NADH produzidos podem fornecer energia para a formação de 5 ATP. No entanto, se a gliconeogênese está
ocorrendo no citosol, energia da redução do NADH é utilizada na via reversa de GAPDH, ao invés de gerar energia.
Depois de formada a ureia é lançada na corrente sanguínea, de onde vai ser captada pelos rins para depois ser excretada
na urina.

Regulação:
A regulação do ciclo da ureia pode ser de forma lenta ou rápida. A regulação lenta acontece em duas situações: com uma
dieta de teor de proteína muito alto ou em jejum prolongado. No caso da dieta rica em proteínas, o excesso de aminoácidos
são oxidados, dando origem a cetoácidos, e os grupos aminos resultam em um aumento na produção de ureia. No caso do
jejum prolongado, a degradação das proteínas dos músculos vão ser intensificadas, já que as cadeias carbônicas desses
aminoácidos vão ser utilizadas na gliconeogênese; e a eliminação dos grupos aminos restantes vai aumentar a excreção de
 ureia. Portanto nas duas situações vai ocorrer um aumento da síntese de enzimas do ciclo da ureia e carbamoilfosfato
sintetase.
A regulação rápida, também chamada de alostérica, ocorre quando a carbamoilfosfato sintetase é estimulada por N-
acetilglutamato, que é um composto produzido a partir de glutamato e acetil-coa. Esta reação é catalisada pela N-
acetilglutamato sintase, que é ativada por arginina (que é um intermediário do ciclo da ureia). Portanto se a produção de
ureia não conseguir eliminar toda a amônia produzida pela oxidação de aminoácidos, vai haver o acúmulo de arginina. O
seu acúmulo vai provocar um aumento da concentração de N-acetilglutamato. O N-acetilglutamato então vai estimular a
carbamoilfosfato sintetase, essa enzima vai fornecer um dos substratos do ciclo da ureia. Assim a arginina vai adequar a
velocidade de formação de amônia à sua conversão em ureia.

Relação entre o Ciclo da Ureia e o Ciclo do Ácido Cítrico:

O fumarato que é produzido na reação da argininossuccinato liase é um intermediário do ciclo do ácido cítrico. O fumarato
entra na mitocôndria onde as atividades combinadas da fumarase e da malato desidrogenase transformam o fumarato em
oxaloacetato. O aspartato, que age como doador de nitrogênios na reação do ciclo da ureia catalisada pela
argininossuccinato sintetase no citosol, é formado do oxalatoacetato por transaminação com o glutamato; o α-cetoglutarato
é o outro produto dessa transaminação e também é um intermediário do ciclo do ácido cítrico. As reações do ciclo da ureia
e do ácido cítrico estão relacionadas e o conjunto de ambos é chamado de "bicicleta de Krebs"

7) Explicar os eventos relacionados ao excesso e a falta de proteínas no organismo;

Excesso de Proteínas:
Altas quantidades de proteínas na dieta, está relacionada com menor longevidade, maior incidência de doenças renais e
cardiovasculares. Junto com a proteína, acaba-se também consumindo mais gorduras saturadas e colesterol.
O excesso pode predispor as pessoas a diversas doenças, como: aterosclerose, câncer e osteoporose. Alguns autores
correlacionaram uma forte associação positiva entre o consumo de proteína animal e a incidência de fraturas de quadril,
indicando uma possível ação da carga ácida proteica.
Existem uma série de sintomas ou mesmo doenças físicas, mentais e emocionais que tem como base desequilíbrios
nutricionais, que podem ser desencadeados pela ingestão desequilibrada dos nutrientes, pela má utilização dos mesmos,
pela necessidade aumentada de determinados nutrientes ou por hipersensibilidades alimentares, desencadeando
processos que costumam ser relacionados a qualquer causa, muitas vezes não se relacionando a problemas nutricionais.

Falta de Proteínas:
Proteínas são necessárias em quantidades pouco todos os dias. Às vezes, as pessoas não consomem alimentos que
contenham proteínas e, consequentemente, sofrem de doenças de deficiência. Marasmático kwashiorkor e desnutrição
energético-protéica (PEM) são as doenças causadas pela deficiência significativa de proteína. Além disso, ter uma dieta que
carece de proteínas pode fazer uma pessoa propensa a doenças como o câncer de mama, câncer de cólon, baixa
frequência cardíaca, doenças cardíacas, anemia, etc. deficiência de proteína trifuncional é uma das doenças raras
causadas por deficiência protéica em crianças e adultos. Existem vários sintomas de deficiência de proteína, são eles:
Edemas; Fragilidade e perda de cabelos; Linhas em unhas dos dedos do pé e os dedos; Pigmentação reduzida no couro
cabeludo e outras partes do corpo; Perda de peso; Erupção cutânea; Pele escamosa; Dor nos músculos; Má cicatrização.

8) Discutir o uso de anabolizantes no contexto biopsicossocial.

amos vivendo hoje, com relação ao uso dos esteroides anabolizantes, uma situação semelhante à que ocorreu com o tabagismo
no início do século: a utilização por grande número de pessoas aparentando boa saúde tende a estimular a noção de
segurança. No caso dos anabolizantes, as pesquisas ainda são precárias, pois a utilização por parte de parcela da
população ainda é recente. Porém, considerando a totalidade de trabalhos publicados até o presente, podemos concluir que
o uso abusivo dessas drogas apresenta alta incidência de efeitos indesejados a curto prazo e a longo prazo, doenças
graves podem ser desencadeadas. Os esteroides anabolizantes vem sendo utilizados abusivamente por atletas recreativos
e competitivos, em dosagens muito maiores que as preconizadas pelos médicos, o que vem acarretando repercussões
físicas e psiquiátricas. A situação atual poderia ser resumida da seguinte maneira: quem está utilizando estas drogas está
correndo risco de saúde. Esquemas racionais de utilização são mais seguros, mas não totalmente isentos de riscos. Assim
sendo, a decisão deverá ser sempre uma decisão pessoal. Deve-se ponderar os riscos e benefícios e decidir racionalmente.
Aos profissionais compete informar e não influenciar na decisão.
esteroides anabolizantes atuam no sistema nervoso central, aumentando o metabolismo, o que implica um gasto exagerado de
energia. São descritos quadros psiquiátricos associados ao uso de esteroides anabolizantes. Na vigência do uso ocorre
psicoses ou psicóticos, mania ou hipomania, ansiedade e/ou pânico e comportamento violento. Alguns adolescentes
tornam-se extremamente violentos e atribuem essas alterações drásticas do humor ao uso de esteroides. Na retirada da
droga pode ocorrer quadros depressivos. A insatisfação com a imagem corporal é citada com um fator que predisporia os
usuários à dependência (Wilmore & Costill 2001).
m tipo de transtorno dismórfico corporal está francamente associado ao uso de esteroides anabolizantes. Denominado “dismorfia
muscular”, caracteriza-se pelo fato de homens, mesmo sendo musculosos e “grandes”, têm medo de parecerem fracos e
“pequenos” e algumas vezes consideram que sua massa magra (isenta de gordura) é insuficiente. A preocupação excessiva
com a musculatura causa ansiedade e prejuízo social, ocupacional e em outras áreas de funcionamento.