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Lista de exercícios

Bioquímica fundamental – Enzimas

1. Explique, resumidamente, como uma enzima consegue aumentar a velocidade


de uma reação bioquímica.
R: As enzimas são capazes de catalisar as reações proporcionado um
ambiente específico e adequado para que ela ocorra rapidamente. A
propriedade característica das reações catalisadas por enzimas, e que ela
ocorre confinada em um bolsão denominado sítio ativo. Onde se
estabelecem as condições favoráveis para a reação. Dessa forma as enzimas
são capazes de reduzir a energia de ativação da reação, aumentando assim a
sua velocidade.
2. O que é o sítio ativo de uma enzima?
R: O sitio ativo é uma região da enzima, onde ocorre a catálise. É uma área
delimitada pelos resíduos de aminoácidos com grupos nas cadeias laterais
que se ligam ao substrato e que catalisam a transformação química.
3. Explique como é realizada a classificação das enzimas de acordo com a União
Internacional de Bioquímica e Biologia Molecular (IUBMB).
R: Este sistema classifica as enzimas em 6 classes, cada uma com subclasses,
co base nos tipos de reação que elas catalisam. As classes são: 1.
Oxirredutases, 2. Transferases, 3. Hidrolases, 4. Liases, 5. Isomerases, 6.
Ligases.
A cada enzima é atribuído um número composto de 4 partes, e um nome
sistemático.
1º numero  indica a classe
2º numero  Indica a subclasse
3º numero  indica a característica específica da enzima
4º numero  indica o nome da enzima.
4. Explique o que é uma hidrolase.
R: são enzimas que catalisam a hidrolise de ligações covalentes.
5. De que tipo de reação participam as liases?
R: são enzimas que catalisam reações de clivagem de ligações C-C, C-O e C-
N, através de hidrolise ou oxidação.
6. Quais os fatores que afetam a velocidade das reações enzimáticas e como eles
interferem?
R: Temperatura: Existe uma faixa de temperatura ótima para a reação
enzimática. Temperaturas muito elevadas (acima da temperatura ótima),
promovem a redução da velocidade. Temperaturas de resfriamento também
reduzem a velocidade.

O pH altera a atividade catalítica de vários modos:


A atividade de algumas enzimas precisa que o radical esteja na forma protonada,
dessa forma, pHs mais alcalinos podem prejudicar a enzima. O pH pode
modificar a estrutura terciária e consequentemente o sítio ativo, em casos de
variações extremas. Cada enzima possui um pH ótimo de atividade sendo de
grande importância conhece-lo para que a enzima não seja prejudicada.

A concentração de substrato no meio reacional também é um fator que


influencia a velocidade das reações enzimáticas. Com o aumento da
concentração de substrato também ocorre um aumento da velocidade da reação,
porém ao se chegar a um determinado ponto em que todas as enzimas estejam
com seu sítio ativo ocupado pelo substrato, a velocidade da reação passa a ser
constante, de maneira que mesmo aumentando-se a concentração a velocidade
não se altera mais significativamente.

7. Descreva resumidamente o que é inibição competitiva.


R: É um dos tipos mais comuns de inibição. Ocorre quando na reação está
presente um inibidor competitivo, que compete com o substrato pelo sítio ativo
da enzimas. Esses inibidores são moléculas estruturalmente semelhantes aos
substratos e reagem com a enzima, formando o complexo EI, mas não ocorre
catálise. Reduzindo, assim a eficiência da enzima.
8. Explique o que são coenzimas e cofatores. Cite exemplos.
R: Cofatores são pequenas moléculas inorgânicas que podem ser necessárias
para que a enzima execute a sua função catalítica. Estes cofatores não estão
ligados permanentemente à molécula da enzima, mas na ausência deles, a
enzima permanece inativa. A fração protéica de uma enzima, na ausência do seu
cofator, é chamada de apoenzima e o complexo formado pela ligação entre a
enzima e o cofator é chamado de holoenzima.
Algumas enzimas requerem componentes químicos não proteicos para realizar a
sua função, estes componentes são denominados de coenzima. As coenzimas
funcionam como transportadoras transitórias de alguns grupos funcionais
específicos derivados do substrato. Muitas vitaminas são precursoras das
coenzimas, por exemplo. Uma coenzima que está covalentemente ligada à parte
proteica da enzima é chamada de grupo prostético.
9. Explique resumidamente o que é inibição irreversível.
R: Inibidores enzimáticos são moléculas que interferem na catálise, diminuindo
ou interrompendo as reações enzimáticas. Existem duas amplas classes de
inibidores, podendo ser reversíveis e os irreversíveis.
Os inibidores irreversíveis ligam-se covalentemente com ou destroem o grupo
funcional da enzima, essencial para a atividade catalítica, ou então forma uma
associação não covalente estável. Esse processo impede que a enzima catalise a
reação de maneira que não é possível reverter o processo.
10. Cite e comente sobre três enzimas de interesse na indústria de alimentos
R:
11. Calcule a velocidade inicial de uma reação que segue a cinética de Michaelis, se
a concentração do substrato, [S], é de 2,9x10-3M, considerando-se:
Vmax = 1,48x10-4M.min-1 e Km=2,37x10-9M.
12. Calcule a velocidade inicial de uma reação que segue a cinética de Michaelis-
Menten, se a concentração do substrato for igual a 3,8x10 -4M, sabendo-se que
Vmax=7,1x10-3M.min-1 e Km=6,2x10-5M para a enzima que está sendo usada
nessa reação.
13. Determine a fração de Vmáx, que seria obtida nas seguintes concentrações de
substrato [S]: 1Km; 1/2Km; 2Km; 10Km.

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