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Capítulo 12
1) Definição
São compostos que apresentam as funções amino (-NH2) e ácido ( apresentar outras funções. Exemplo
O CH2 NH2
ÁC. α-amino-etanóico (Glicina)
O C OH

) Podendo ou não

O CH3 * CH NH2
ÁC. α-amino-propanóico (Alanina)

O CH2 SH * CH NH2 C OH

C OH

C OH

ÁC. α-aminoβ-tiol-propanóico (cisteína)

Nos aminoácidos sempre existe um grupo amino (-NH2) ligado ao carbono α (vizinho a carboxila). O carbono α é assimétrico, razão pela qual todos os aminoácidos possuem isomeria ótica. Os aminoácidos possuem nomes particulares e a sua grande importância se deve ao fato de ser constituínte das proteínas.

2) Classificação
A) Quanto ao número de grupos NH2 e COOH Em relação a esse critério existem três tipos de aminoácidos I) II) III) Compostos de caráter neutro Compostos de caráter ácido Compostos de caráter básico

Os aminoácidos de caráter neutro possuem um grupo –NH2 e um grupo COOH. Lembre-se de que o grupo –NH2 é capaz de receber próton o que lhe confere caráter básico. Exemplo:
H + H
+ +

H R N H

..

R N H H

..

2

Então um radical ácido mais um radical básico, resulta em uma molécula, com caráter neutro. Exemplos: O O O CH3 * * * CH2 CH C OH CH CH C OH CH3 CH C OH CH3 OH NH2 NH2 NH
2

Alanina

Serina ( O -OH no Carbono 3 não nem ácida nem básica)

Valina

I - Os aminoácidos que possuem duas carboxilas e apenas um grupo amino são aqueles de caráter ácido. Exemplos:

O HO C CH2

O * CH NH2
ácido aspártico

O HO C CH2

O * CH2 CH NH2
ácido glutâmico

C OH

C OH

II) Os aminoácidos de caráter básico possuem um grupo –COOH e mais de um grupo NH2 Exemplos: O * CH2 CH2 CH2 CH2 CH C OH

NH2
Lisina

NH2

B) Quanto ao tipo de cadeia Os aminoácidos podem ser classificados de cadeia alifática, de cadeia heterocíclica ou aromática. Exemplo:
O O CH2 SH * CH NH2 C OH H2 C H2 C N H CH2 O C C OH CH2 * CH NH2
Fenil-alanina (Aromática)

C OH

Cisteína ) (Alifática

Prolina ( Heterocíclica)

4 9.7 6. Destes apenas oito não são sintetizados nos mamíferos e.0 CHCH2CH3 CH3 Isoleucinae I ou Ile ou Ileu 2.3 C) Em relação aos animais À primeira vista. leucina.3 Pka α-NH2 pi 9.3 2. portanto eles são necessários na dieta alimentar.4 9.0 6. lisina.0 H CH3 Alanina Valinae CH(CH3)3 Leucinae CHCH(CH3)3 L ou Leu 2.3 2. Na prática.0 6. fenilalanina. isoleucina. Os demais aminoácidos são sintetizados pelos animais e em conseqüência não são obrigatórios a sua presença nos alimentos. poderíamos imaginar a existência de um número muito grande de aminoácidos.6 6. 3) Aminoácidos encontrados nas proteínas COOH H2N R H H Ou C COOH R H2N Estrutura de R Aminoácidos Neutros Nome Glicina Abreviações Pka α-COOH G ou Gli A ou Ala V ou Val 2. valina. Estes aminoácidos são: triptofano. Eles são chamados aminoácidos essenciais ou indispensáveis.1 Continua .6 9.7 9. São denominados de aminoácidos não essenciais.6 6. treonina e metionina. a hidrólise das proteínas (fonte de aminoácidos) só produz cerca de 20 aminoácidos.

4 5.8 2.0 .7 6.6 Tirosina CH2 OH Y ou Tir ou Tyr 2.2 Pka α-NH2 pi 9.7 10.5 5.2 10.o 2.4 5.3 Estrutura completa Serina CH2OH S ou Ser 2.9 9.2 9.3 Estrutura completa CH2 SH Cisteina C ou Cis ou Cys 1.1 8.7 6.1 5.1 5.8 9.2 9.5 Fenilalaninae F ou Fen ou Phe Aspargina Glutamina N ou Asn Q ou Gln CH2 C NH2 O NH2 CH2CH2 C O CH2 N H O HO C CH HN CH 2 Triptofano W ou Tri ou Trp 2.7 O HO C CH HN CH2 CH2 CH OH Hidroxiproli Hyp ou Hipro na 1.6 6.8 5.5 CHOH CH3 Treoninae T ou Tre ou Thr 2.4 9.3 6.9 CH 2 CH 2 Prolina P ou Pro 10.4 5.4 Continuação da tabela de aminoácidos Estrutura de R Aminoácidos Neutros CH2 Nome Abreviações Pka α-COOH 1.

2 CH2CH2COOH R contém grupamento básico CH2CH2CH2CH2NH2 Lisinae K ou Lis ou Lys 2.8 R contém grupamento ácido carboxila CH2COOH Ácido aspártico Ác. solúveis em água e muito pouco solúveis no álcool etílico e solventes orgânicos.0 E ou Glu 2.8 9.8 N CH2 e Histidina H ou His 1.8 Arginina NH CH 2(CH 2)2NH C NH 2 R ou Arg 2. Glutâmico D ou Asp 2.1 CH2CH2SCH3 Metioninae 2.3 Pka α-NH2 pi 9. .7 3.8 3.2 9.2 5.1 9.2 9. Em geral os aminoácidos são sólidos.3 9. Como no exemplo seguinte.5 Estrutura de R CH2 CH2 S S Nome Cistina Abreviações Pka α-COOH Cis-Cis ou Cys-Cys M ou Met 2.0 10.2 7.6 N H aminoácido essencial 4) Ionização dos aminoácidos A molécula de um aminoácido possui radical ácido e básico que pode ionizar-se conforme a natureza do solvente onde se encontra o aminoácido.2 9. disso resulta "um sal interno" também denominado de "Zwitterion". o próton da carboxila pode unir-se ao grupo amino.0 9. Na água.7 5.

.. Nos aminoácidos (monoamino-dicarboxílico) o pHi será num meio bastante ácido ou seja. C OH O + H + R CH + C OH NH2 H O Em solução básica o aminoácido se comporta como um ácido.0 . Então o mesmo aminoácido pode sofrer cataforese ou anaforese conforme o pH da solução onde esse aminoácido é colocado. aproximadamente 3. Vamos preparar uma solução onde o aminoácido não sofra eletroforese.0. C OH O R CH + C O NH2 H (Sal interno ou zwitteríon Em solução ácida o aminoácido comporta-se como uma base O R CH NH2 . Já nos aminoácidos básicos (diamino ou poliamino-monocarboxílico) o pHi é de 9. Numa solução onde o pH é igual ao pHi do aminoácido em questão. o pHi é aproximadamente 5.0.5 . Vimos que a natureza da carga (neutra.ou seja ponto isoelétrico. positiva ou negativa) que vai aparecer depende do meio onde o aminoácido é dissolvido. o pH dessa solução é chamado de pHi. a molécula desse aminoácido estará neutra . Isto quer dizer que as cargas positivas igualam-se com as cargas negativas desse aminoácido. Assim por exemplo: CH3 * CH NH2 O C OH Alanina pHi = 6. quando íons positivos migram para o ânodo. Dependendo se o aminoácido estiver em solução ácida ou básica sofre cataforese ou anaforese Eletroforese é o movimento de migração de agrupamentos eletrizados para um eletrodo.6. Da mesma forma. Um aminoácido sofre ionização em solução aquosa. Chama-se de cataforese o movimento da partícula de carga negativa migrando para o cátodo.6 O R CH NH2 . O R CH NH2 C OH + HO - R CH NH2 C O - + H2O Portanto os aminoácidos possuem caráter anfótero.0 a 10. temos anaforese. Nos aminoácidos neutros (monoamino-monocarboxílico). numa solução.

por exemplo. 5) Proteínas Existe um sem número de compostos químicos que são absolutamente essenciais a existência até mesmo dos organismos mais simples. proteínas são polímeros. aspártico pHi = 2. As proteínas contrácteis. Algumas proteínas como. B existe como um ânion e ele se movimentam para o eletrodo positivo.7 Ao passo que: CH2 * CH NH2 NH2 O C OH Lisina pHi= 9. cartilagens e ligamentos bem como da pele.74 HOOC CH2 * CH NH2 O C OH Ác.77 A figura mostra um aparelho para eletroforese. apresenta funções tão variadas e interfere com tantos processos vitais como as proteínas. constituintes importantíssimos de todos os organismos. As proteínas são moléculas grandes. as outras moléculas biológicas de alto peso molecular. entretanto. Este número gigantesco é necessário a fim de satisfazer às inúmeras funções que a proteínas exercem em nossos corpos. são responsáveis pelos movimentos do corpo. As proteínas estruturais são os principais constituintes dos tecidos conjuntivos. os principais constituintes dos músculos. unhas e cascos. que transporta oxigênio dos pulmões para outros tecidos ao longo de todo o corpo. Dentre as proteínas que agem como agentes de proteção estão os anticorpos. seus pesos moleculares variam desde alguns milhares até diversos milhões. As proteínas são construídas a partir de compostos de baixo molecular que contêm pelo menos um grupo amino e uma . O Aminoácido A está na forma de zwitterion e não migra. Nenhum deles. Estima-se que o homem contenha mais de um milhão de diferentes tipos de moléculas de proteína. e as proteínas envolvidas na coagulação do sangue. Outras têm a função de armazenagem: a proteína da clara de ovo armazena aminoácidos para uso futuro. C e D são catiônicos e migram para o eletrodo negativo. cabelos. Algumas outras proteínas são toxinas: a maioria dos venenos de cobras e a toxina bacteriana que causa o botulismo são exemplos. a insulina. são hormônios e intervêm na regulação dos processos fisiológicos. penas. que se combina e neutralizam os efeitos dos corpos estranhos. Dentre as proteínas envolvidas em transporte está a hemoglobina. e a proteína conhecida como ferritina armazena ferro. escamas. a maior parte da informação genética transmitida de um organismo ao seus descendentes se expressa através da síntese das proteínas apropriadas. Realmente. Outros grupos de proteínas também incluem o material de fiação secretado pelas aranhas e bicho-da-seda para formarem sus teias ou casulos. Do mesmo modo que carboidratos e os ácidos nucléicos. As proteínas conhecidas como enzimas catalisam e regulam praticamente todas as reações biológicas.

. Assim as proteínas (do grego próton = primeiro) são macromoléculas que resultam principalmente da condensação de aminoácidos. encontrado nos animais e vegetais. Exemplo de dipeptídeo: O H2 N CH 2 C NH CH CH3 Glicilalanina Gly-Ala O C OH Foi convencionado que se deve representar e dar nome aos peptídeos colocando-se o grupo αamino à esquerda e grupo carboxila livre à direita. de animais e vegetais.000 As proteínas são divididas em dois grupos de acordo com o peso molecular das mesmas. As proteínas simples são proteínas no seu estado natural. glicídeos e lipídeos. etc.8 carboxila. se constituíndo nos mais complexos compostos conhecidos.000. apresentam menor peso molecular e podem ser classificados em: A) Proteínas simples Ou Holoproteínas São aqueles que por hidrólise só produzem aminoácidos B) Proteínas complexas São proteínas que por hidrólise produzem aminoácidos e outras Ou heteroproteínas substâncias Estas substâncias que não são aminoácidos são denominadas de grupos prostético e podem ser ácido fosfórico.000 375. Da extraordinária diversidade de funções e propriedades das proteínas surgem diferentes números e combinações estruturais de apenas uns poucos aminoácidos.1. Portanto o dipeptídeo Glicilalanina representa o dipeptídeo onde a glicina o aminoácido N-terminal e alanina o aminoácido C-terminal.M aproximado 28. Vejamos alguns exemplos: Proteína Gliadina Albumina Hemoglobina Caseína Vírus 5. conhecidos aminoácidos. ou seja.Classificação Encontrada trigo ovo sangue leite P.000 42.000 65. Elas constituem-se junto com os lipídios e glicídios nos alimentos os constituintes essenciais para os seres humanos. Estas macromoléculas possuem pesos moleculares que variam desde alguns milhares até vários milhões. Temos as Proteínas simples e os Peptídeos. Os peptídeos são produtos de hidrólise já avançadas das proteínas.000 250.

arenque Prolamina e glutelinas . Exemplo no vírus O radical prostético é um glicídeo III) Nucleoproteína IV) Glucoproteínas V) Liproproteína O radical prostético é um lipídeo .nos cereais As heteroproteínas podem ser classificados de acordo com grupos prostético. Exemplo: caseína Do leite II) Cromoproteína O grupo prostético é a porfirina . São coloridos daí o prefixo cromo = cor Estas proteínas dão por hidrólise ácidos nucleicos como grupos prostético.no pâncreas. Exemplo clorofila e hemoglobina.o mais importante e que eles contém Um metal como o ferro.São aquelas onde o grupo prostético é o ácido fosfórico.Seroglobulina do sangue Histonas. Os principais grupos são: I) Fosfoproteínas. magnésio . no rim Protamina -esperma do salmão. peso molecular.9 Holoproteínas Proteínas por hidrólise só produzem aminoácidos por hidrólise produzem aminoácidos Heteroproteínas e mais grupo prostético Proteínas Peptídeos são compostos resultante da hidrólise dos proteínas Os holoproteínas podem ser classificados em diversos grupos conforme a solubilidade. Os principais grupos são: I) II) III) IV) V) Albumina . etc. coagulação por calor. etc.na clara do ovo Globulina .

tripeptídica. 5. tetrapeptídicas. . Ligação Peptídica H O R C C O H + H O R C C O H H NH H O R C C NH2 N H O NH2 R C C OH H A ligação que vimos anteriormente é denominada de ligação peptídica e é indicada por C NH O Os aminoácidos podem condensar-se resultando em moléculas dipeptídicas. .Ligações Peptídica Os aminoácidos possuem a capacidade de condensar-se. Na molécula de um aminoácido a carboxila de uma molécula pode ligar-se ao grupo amino de outra molécula. . .Reações de Caracterização das proteínas São reações que produzem coloração que caracterizam as proteínas: a) Reações Xantoproteicas Quando se trabalha com ácido nítrico e o vapor do reagente entra em contato com a mão. se deve a reação da proteína da pele com o vapor de ácido nítrico. Esta reação que colore o local de contato. O C NH O C NH O C NH . b) Reação da Ninhidrina Aquecendo-se uma proteína e depois adicionando-se a nihidrina forma-se uma coloração azul por causa da reação desse reagente com os aminoácidos presentes na proteína. a pele fica amarelada. Dessa forma são sintetizadas cadeias condensadas de peptídeos que podem ser representados como: . .10 5.3.2. etc.

em muitos casos .000. da mesma forma como pequenos erros de pronúncia. também na construção de uma proteína. a proteína pode não funcionar e outras vezes uma mudança aparentemente insignificante pode ter um efeito desastroso. podemos construir estruturas que não funcionam pelo fato de colocar seqüências erradas de aminoácidos. Os aminoácidos essenciais que o homem necessita ele encontra nos alimentos ( trigo. Já um peptído com 20 aminoácido no qual uma molécula de 2020 seria impossível de se obter.).000. Eles são excretados sem alterações isomerizado aos isômeros L correspondentes ou metabolizados através de outros caminhos. arroz. Os Daminoácidos não são incorporados nas proteínas. Assim alterações em algumas unidades de aminoácidos não causam mudança na proteína e nem alteram os seus efeitos fisiológicos. Por isso a seqüência correta de como estão ordenados os aminoácidos são de fundamental importância. uma condição herdada e que vai se tornar fatal para essa pessoa. milho.000 de possibilidades. Atualmente uma nova abordagem na produção de insulina humana utilizando um processo de recombinação do DNA e permite a produção de insulinas com muito poucos problemas de alergia. Não somente pela variedade de diferentes moléculas de insulinas entre os mamíferos terem estruturas primárias similares. considerando-se 20 aminoácidos. Um fato interessante a respeito dos organismos vivos é que sistemas que diferem em algumas unidades . etc.11 A ninhidrina é utilizada em cromatografia de papel. O 2 O OH OH Ninhidrina + R CH COOH N H H -H2O O N O + R C - O H + CO2 + H3O + O O Um composto de cor Azul 5. Mas às vezes. Assim como com 26 letras podemos escrever milhões de palavras diferentes com 20 ou mais aminoácidos podemos encontrar milhões de diferentes proteínas. Pois esta incorreção quase insignificante é responsável pela doença denominada "anemia falciforme" (Os glóbulos vermelhos no sangue tem configuração de uma "foice" e não de uma forma de arredondada como é o normal). não apenas por sua composição em aminoácidos. Isto é uma coincidência feliz para algumas pessoas que possuem diabete.Determinação das estruturas das proteínas Uma proteína ou um peptídeo pode diferir de outros. não nos impede que entendamos o que se fala. 1 . átomos suficientes para construí-la. mas que desenvolveram alergia a um tipo particular de insulina. Para se ter idéia desses valores. mas por possuírem as mesmas propriedades bioquímicas. Estas considerações estão relacionados com o conceito do sítio ativo da proteína em relação a enzima.4. Eles podem freqüentemente ser tratados com insulinas derivada de outra espécie que não produza reação alérgica. o número de seqüências são enormes. exceto para os mais simples. Algumas pessoas têm hemoglobina com uma pequena incorreção num aminoácido entre 300 unidades. como revelador a qual permite reconhecer os aminoácidos. Já para um decapeptídeo (10 aminoácidos) existem 2010 = 10. pois não existiriam na terra. Da mesma forma que nós podemos escrever palavras erradas em português. Mas às vezes pequenas imperfeições1 na seqüência não impede que a proteína funcione. mas também pela seqüência em que estes aminoácidos estão dispostos.240. em um tripeptídeo estruturalmente diferente é de 20 X 20 X 20 = 203 = 8. A insulina é um exemplo desse surpreendente fenômeno. Para todos os peptídeos. possuem moléculas de proteínas quase idênticas. mesmo com a seqüência correta. Os seres humanos utilizam principalmente os aminoácidos na forma L.

então. aquecendo-se a proteína em solução seis molar de ácido clorídrico durante 24 horas a 100-120 0C. Os aminoácidos com cadeia laterais básica levam um tempo muito grande para emergir e foram analisados usando-se uma coluna menor.A separação cromatográfica de uma mistura de aminoácidos usando-se coluna de um sal de poliestireno sulfonado. Um processo de cromatografia é então geralmente usado para separar os aminoácidos. Na cromatografia em coluna. Como os compostos são adsorvidos em diferentes graus pelo sólidos. desta forma ocorre a hidrólise total com a liberação dos seus constituintes. Esta mistura é.5. separada e a quantidade de cada um dos seus constituintes determinada.Na+ .12 5. os compostos são separados aproveitando-se os diferentes graus com que são adsorvidos por algum material Fig. freqüentemente a alumina. CH2 CH n CH2 CH n NaOH CH2 CH n SO3H SO3. usam-se freqüentemente como sólido partículas de poliestireno que foram sulfonadas e tratadas com base para introduzirem-se funções iônicas de sulfonato (SO3-). 1. Um solvente vertido no topo da coluna passa através desta e sai embaixo. sílica ou amido. uma solução contendo os compostos a serem separados é introduzida no topo de uma coluna carregada com grânulos de compostos a serem separados é introduzida no topo de uma coluna carregada com grânulos de um adsorvente sólido. Em Alguns tipos de cromatografia.A Determinação da Composição em Aminoácido Para determinar-se a composição em aminoácido ou peptídeo. primeiro eles são hidrolisados. A intensidade da cor formada pela reação da ninidrina e o eluente emergente da coluna é representada graficamente versus o volume do eluente. eles deslocam-se coluna abaixo em velocidade diferentes Para a separação dos aminoácidos.

A intensidade da cor desenvolvida na porção da solução contendo cada aminoácido indica quanto deste aminoácido particular está presente.13 A mistura de aminoácidos é adicionada no alto da coluna e uma solução aquosa de acidez fixa (pH) é passada coluna abaixo. 6.O único grupo amino em a de uma proteína ou peptídeo. O processo total da separação é efetuado automaticamente em um analisador de aminoácidos.A Identificação dos Aminoácidos N-Terminal e C-Terminal Desde que se conhece a composição em aminoácidos de um peptídeo ou de uma proteína. pertence ao aminoácido N-terminal. Devido à presença dos dois grupos nitro fortemente retiradores de elétrons.Reação com 2. portanto. que está disponível para esta reação. emergem em tempos diferentes. 5.Processo se repete como em 1 e 2. este composto sofre substituição nucleofilica por um grupo amino mais facilmente do que a maior parte dos haletos de aríla . um instrumento que fornece uma representação gráfica como a da fig. resultando a liberação de outros amino-ácidos H2NCHCOOH + H2NCHCOOH + Outros aminoácidos R1 R2 .4-dinitrofluorbenzeno O H2N R NO2 O2N O R1 R2 O NH R O O COH O2N NO2 F CH C NHCHC NHCHC O R1 R2 O O COH CH C NHCHC NHCHC Produto 1 Etapa dois. Adiciona-se ninidrina à solução emergente da coluna. Os aminoácidos movem-se coluna abaixo a velocidades que dependem de suas estruturas e basicidades e. 1. Um método de se determinar o aminoácido N-terminal envolve a reação com 2.Hidrólise da ligação peptídica NO2 O2N O NH R1 ligação peptídica O R2 O O COH H3O+ O2N NO2 O NH CH C OH R CH C NHCHC NHCHC R Produto 1 Etapa 3. Os aminoácídos que são mais positivamente carregados na solução tendem a mover-se mais lentamente por causa de interações mais fortes com os grupos sulfonatos que são negativos. Etapa um .4-dinitrofluorobenzeno. como se pode determinar a seqüência em que eles se dispõem? É relativamente fácil determinarem-se os aminoácidos N-terminal e C-terminal.

Val]. Pela análise da mistura de aminoácidos. Entretanto. o aminoácido N-terminal é a alanina. . Vamos usar estas técnicas para determinar a seqüência em aminoácidos de um tripeptideo.Gly-Ala e Ser-Ala. Gly-Ser. Gly. No processo para determinação do aminoácido C-terminal faz uso de enzimas como das como carboxipeptidases. Quando a hidrólise de uma proteína ou peptídeo é catalisada por carboxipeptidases. seguida de hidrólise. estabelecese. que chamaremos A. Ala. Ser. uma alanina e uma serina. isoladas do pâncreas. mostra que ele tem a composição [Ala. O tripeptídeo A deve ser Ala-Ser. Os aminoácidos foram escritos em ordem alfabética e separados por vírgulas uma vez que a seqüência em que aparecem não é conhecida. obtida por sua hidrólise. Portanto. o aminoácido C-terminal é o primeiro a aparecer na solução. seguida pela separação e determinação quantitativa dos seus aminoácidos. Ala-SerGly. As carboxipeptidase catalisam a hidrólise Aqui O H2N R R1 + H2N O Carboxipeptidase H2N O NHCHCOH R O NHCHCOH R1 NHCHC NHCHCOH 5.7) Determinação da seqüência de aminoácidos Na seção precedente aprendemos que os processos de identificação dos aminoácidos C-terminal e N-terminal permitem-nos determinar a seqüência de um tripeptídeo. Asp. Ser. Phe.4-dinitrofenila tem cor amarela.4-dinitrofenila da alanina mais a glicina e serina livres. A reação do tripeptídeo A com 2. o aminoácido N-terminal estará presente na formado derivado N-2 . produzo derivado N-2. catalisam somente a hidrólise da ligação peptídica que une o aminoácido C-terminal à cadeia. Como podemos determinar a seqüência de um peptídeo mais longo? O artificio usado pode ser ilustrado com um exemplo simples. o tripeptídeo A contém uma glicina.Gly-Ser. A hidrólise completa de Z. a glicina é o aminoácido que aparece primeiro e. a identidade do aminoácido N-terminal. H3O + Peptídeo Z Ala + Asp + Gly + Phe + Ser + Val Produto da hidrólise completa. os outros aminoácidos estarão presentes sem substituições. é C-terminal.O derivado N-2 . separado e caracterizado. O peptídeo Z é então sujeito à hidrólise parcial. é facilmente identificado. portanto.14 Depois da hidrólise e separação.Gly).Ala. Tratando-se com uma carboxipeptidase.Gly. desta forma.4-dinitrofenila. Considere um hexapeptídeo que chamaremos Z. Estas enzimas.4-dinitrofluorobenzeno. seis tripeptideos têm esta composição (Gly-Ma-Ser.

(O peptídeo A foi usado como um exemplo na seção anterior. efetuou-se a hidrólise parcial a fim de obterem-se fragmentos menores que mantivessem as ligações dissulfídicas intactas. Através do uso de processos do tipo descrito. A hidrólise parcial do peptideo Z levou à formação de uma mistura que. uma glicina e uma serina. . contém uma alanina. Val + aminoácido Peptídeo A Peptídeo B Peptídeo C Produtos da hidrólise parcial A hidrólise é efetuada de modo incompleto de forma a reter algumas das ligações peptídicas. Gly. A insulina é um hormônio que tem um papel importante no controle do nível de glicose. A composição e seqüência de cada peptídeo são determinadas. Gly. A combinação dos segmentos Val-Ala Ala-Ser-Gly Gly-Phe-Asp indica que a seqüência do peptídeo Z deve ser Val-Ala-Ser-Gly-Phe-Asp A estratégia para determinar-se a seqüência em aminoácidos de uma proteína ou peptídeo é através da obtenção de um grupo de fragmentos que se superpõem e cujas seqüências podem ser determinadas. A hidrólise completa. uma proteína pequena com 51 aminoácidos.Gly. Através da identificação dos aminoácidos N-terminal e C-termínal. Para determinar-se quais as cisteinas que estão ligadas através de ligações dissulfidicas. Seguida da separação e determinação quantitativa dos aminoácidos. que tem 506 aminoácidos. Ala-Ser-Gly Gly-Phe-Asp Val-Ala Peptídeo A Peptídeo B Peptídeo C Cada peptideo representa um segmento da cadeia original do peptídeo Z. além de aminoácidos individuais. inclusive para a enzima glutamatodesidrogenase bovina.) As seqüências dos outros peptideos são determinadas de modo semelhante. Phe + Ala. Ela possui também uma ligação dissulfidica entre duas cisteinas na cadeia A. contém dois tripeptídeos (A e B) e um dipeptídeo (C). Ser + Asp. Observe que a insulina tem duas cadeias de aminoácidos mantidas unidas pela ligação dissulfidica entre cisteinas.15 Peptídeo Z H3O+ Ala. A seqüência total pode ser deduzida pela combinação dos fragmentos. sua seqüência é definida como sendo Ala-Ser. mostra que o peptídeo A. foram determinadas sequências para diversas proteínas maiores. Esta técnica foi usada pela primeira vez para se determinar a seqüência em aminoácidos da insulina bovina. por exemplo.

Temos uma seqüência como as pedras de um jogo de dominó. Diferenças pequenas na estrutura primária tem pouco efeito na atividade biológica. secundária.Vamos supor um colar: as "contas" do colar representam as moléculas dos aminoácidos. Nos exemplos seguinte está ilustrado um sequencia de aminoácidos. Ex. Em última instância depende da seqüência de aminoácidos e das disposições das ligações dissulfídrica entre as cisteína. Vamos enrolar o colar no dedo formando uma espiral. teremos uma estrutura primária.16 6.Estruturas das Proteínas A. Se a molécula de aminoácido dispõe apenas em seqüência. . Essa é a estrutura secundária de uma proteína. O número de aminoácidos de cada tipo e a ordem de suas uniões através de ligação covalente (peptídica e dissulfídica) determinam que a proteína seja reconhecida como primária. B) Estrutura Secundária Imagine uma estrutura primária com as moléculas lineares. terciária e quatenária.Estrutura Primária Como se dispõem no espaço uma molécula tão grande como a de uma proteína? Após minuciosos estudos chegou-se a conclusão de que moléculas de aminoácidos formam estruturas classificadas de primária. As moléculas em seqüência podem ser iguais ou diferentes. Ex. Insulina.

17 A molécula espiral ou helicoidal é mantida graças as pontes de hidrogênio entre as moléculas que se aproximam na espiral. Agora tomemos um pedaço dessa corda e coloquemos no chão deixando-a se contorcer como quando a gente solta um fio de macarrão no prato. lã. pele. Nesse grupos estão as proteínas fibrosas. cabelo. chifre. pena. Com este tipo de estrutura temos a hemoglobina. Um exemplo de como se forma as pontes de hidrogênio está indicado abaixo. . C) Estrutura terciária Imagine agora uma corda comum Vamos supor que esta corda representa uma proteína com estrutura secundária. como a queratina encontrada na unha. seda. casco. Esta estrutura é a terciária.

Assim por exemplo ao aquecermos o ovo. podem alterara essa estruturas. e se destorcermos os fios da corda temos uma primária. como por exemplo a hemoglobina do sangue só são ativas quando tem estrutura terciária e quaternária bem definidas. a proteína perde a sua ação fisiológica e dizemos que foi desnaturada. pois quebramos as suas pontes de hidrogênio. uma proteína globular É interessante notar que certas proteínas . . Um aquecimento. assumindo formas espaciais bem definidas: como por exemplo.18 Então este amontoado de corda representa uma estrutura terciária. uma mudança no pH etc. estamos desnaturando a sua proteína. se nós esticarmos a corda temos a secundária. D) Estrutura quaternária Resulta da reunião de várias espirais. desse modo.

Sem ação enzimática não existiria vida. E +S ES reação reversível ES P+E As catálises enzimáticas são altamente específicas. Tudo isso só é possível graças a ação de inúmeras enzimas presentes no nosso organismo. que são moléculas menores. mas no nosso organismo (36.5 C) os compostos orgânicos "queimam" suavemente". que logo após se decompõem formando o produto (P) desejado regenerando a enzima. Freqüentemente uma molécula de enzima consegue provocar as reação em dezenas de milhares de moléculas reagentes. . Conforme o esquema abaixo. pois como toda a proteína . formando um complexo (ES). A hipótese mais aceita (simplificada). é que os reagentes( denominados de substrato = S) se unem temporariamente a enzima (E). a enzima tem uma configuração espacial muito bem determinada. vitaminas . traduzido pelos nossos movimentos. para manter a temperatura do nosso organismo. Normalmente a enzima é uma proteína complexa ou conjugada: Apoenzima + Coenzima = holoenzima (proteína) (Grupo prostético) enzima ativa Isto indica que a proteína só se torna uma "enzima ativa" quando auxiliada pelas coenzimas.19 7.etc. produzindo calor. Por exemplo. energia mecânica. Vejamos o exemplo abaixo. para queimar uma substância orgânica nós precisamos de temperatura elevada. pois todas as reações que ocorrem nos seres vivos são catalisadas por enzimas. para explicar o mecanismo da ação enzimática.Enzimas Enzimas (do grego zime = levedura) são proteínas complexas que agem como catalisadores nos processos biológicos.

ácido desoxi ribonucleico RNA. 5 2OH CH O 4 3 OH OH 1 2 O O P - OH O d) Bases Temos duas espécies de bases: as pirimídicas e as purínicas As bases pirimídicas –são derivadas da pirimidina e são apenas três: citosina.ácido ribo-nucleico Estes ácidos são os responsáveis pela reprodução das células.20 O complexo enzima-substrato (ES) é formado por um encaixe semelhante "chave-fechadura": basta o reagente S ser um pouco diferente. 8. Muitos medicamentos modernos funcionam "bloqueando" o encaixe das enzimas. tiamina e uracilo. para que o encaixe não seja possível e a reação não se efetue.Ácidos Nucleicos DNA.D-Ribose CH2OH O OH 3 H OH Observe que nesta estrutura foi removida a hidroxila no carbono 2 c) O ácido fosfórico esterifica a hidroxila da ribose. . produzido por micróbios e bactérias que resultam em doenças. Vejamos em primeiro lugar os constituintes dos ácidos desoxiribonicleicos (DNA) e ribonucleico (RNA) a) D-Ribose 5CH OH 2 O 4 3 OH OH 1 2 OH b) Desoxi.

é 2-amino-6-hidroxi purina = G São apenas essas oito substâncias que formam os ácidos nucleicos responsáveis pelo código genético. Estrutura do DNA No DNA participam as seguintes moléculas: a) o açúcar que é desoxiribose.chamaremos de P c) c) as bases: Adenina. Embora se ache que sejam poucas as bases presentes (cinco) a associação entre elas pode formar um número quase infinito de combinações . São apenas duas : adenina e guanina 2 1N 3 N 4 5 N 7 9 NH 8 6 Purina Adenina.são derivados da purina.21 NH2 N N Pirimidina OH CH3 OH T OH N OH N Uracilo U N N C N N Timina OH Citosina Bases purínicas.C e Timina. No entanto existe uma seqüência com determinadas restrições na formação desses ácidos nucleicos.chamaremos de S b) o ácido fósfórico. por isso há tão grande diversificação genética. As moléculas estão alternadas nesta seqüência. Guanidina. Citosina.da desoxiribose.T Vamos imaginar a construção da molécula de DNA Primeiro pensemos na seqüência linear da esterificação do ácido fosfórico com a OH.A .G.é o 6-amino purina = A Guanina. .

Citosina. Dorothy M. Stuart J. Para ligar as moléculas de S vamos utilizar sempre duas moléculas de base sendo uma pirimídica (A ou G) e a outra purínica (C ou T). Guanidina. John W. Organic and Biological Chemistry -4a ed. Vamos ligar estas moléculas S dessa fila de modo semelhante aquela escada de corda usada pelos marinheiros. volume 4 . . Estas bases ligam-se entre si por pontes de hidrogênio.Ricardo Feltre. Luciano do Amaral 3) Química Orgânica . Agora ao invés de desoribose temos ribose. Baum 2) Química Orgânica 1a ed. Agora baste torcer a escada e teremos o modelo do DNA (dupla hélice) apresentado por WatsonCrick Estrutura do RNA O RNA apresenta uma estrutura semelhante ao DNA. Renato A Paim Halfen .C e Uracilo – U O RNA forma também molécula helicoidal análoga à do DNA.201. Então.G . Ao invés da tiamina temos o uracilo. no RNA participam: a) o açúcar – a ribose b) o ácido – H3PO4 – P c) as bases: Adenina – A.Introdução à Química Orgânica Prof.22 Agora imaginemos duas fileiras colocadas paralelamente. Feigel . Hill . Setsuo-Yoshinaga Disciplina Qui. Bibliografia 1) Chemistry and Life an Introduction to General.

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