Inibição competitiva Inibição não competitiva

Pr opr iedades da açao enzimática:

Enzimas são moléculas proteicas que
intervêm no metabolismo celular. Estas
diminuem a energia de ativação da reação e
consequentemente, aumentam a velocidade
das reações químicas.
- Agem em substratos específicos
- Agem nos dois sentidos da reação
- Sao reutilizáveis
Inibidor liga-se ao local de ligação e impede Inibidor liga-se ao local de inibição
a conexão do substrato (o inibidor compete alterando a forma do local ativo (impede a
pelo local do substrato) conexão com o substrato)

Farores que afetam a ação enzimática

Enzimas
Facilitam reações
químicas
Atividade enzimática: (Biocatalizadores)
modelo chave-fechadur a

Desnatur acao enzimática:

A sua atividade é influenciada por fatores
Pr opr iedades das ambientais, como a temperatura, o ph ou a
enzimas: presença de outras substâncias ( concentração da
Este modelo considera o centro ativo da enzima rígido - Não alteram o equílibrio enzima, concentração de substrato e inibidores)
com uma estrutura permanente e sempre químico da reação
complementar à forma do substrato quando está livre - Não são destruídas pela Atividade enzimática:
como quando está ligado ao substrato. reação modelo ajuste induzido
Como só um substrato pode encaixar na forma rígida - São específicas
do centro ativo da enzima, este modelo está de acordo - São inibidas pelas baixas
com a especificidade absoluta. temperaturas mas não
destruídas
- Algumas enzimas exigem
a presença de cofatores
para atuarem
Este modelo apresenta um centro ativo com uma estrutura flexível e só
apresenta a forma complementar do substrato quando liga-se a ele. O
substrato, ao ligar-se à enzima, provoca uma alteração na forma do centro
ativo tornando-o complementar do substrato, logo está de acordo com a
especificidade relativa.