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Bioquímica

Material Teórico
Proteínas e Enzimas

Responsável pelo Conteúdo:


Prof.ª Me. Kelly Cristina de Oliveira Bermar

Revisão Textual:
Prof.ª Dr.ª Selma Aparecida Cesarin
Proteínas e Enzimas

• Proteínas;
• Enzimas.

OBJETIVO DE APRENDIZADO
· Discorrer sobre a estrutura das proteínas e suas funções no organis-
mo humano e sobre o papel e o mecanismo de ação das enzimas e
dos fatores que afetam sua atividade.
Orientações de estudo
Para que o conteúdo desta Disciplina seja bem
aproveitado e haja maior aplicabilidade na sua
formação acadêmica e atuação profissional, siga
algumas recomendações básicas:
Conserve seu
material e local de
estudos sempre
organizados.
Aproveite as
Procure manter indicações
contato com seus de Material
colegas e tutores Complementar.
para trocar ideias!
Determine um Isso amplia a
horário fixo aprendizagem.
para estudar.

Mantenha o foco!
Evite se distrair com
as redes sociais.

Seja original!
Nunca plagie
trabalhos.

Não se esqueça
de se alimentar
Assim: e de se manter
Organize seus estudos de maneira que passem a fazer parte hidratado.
da sua rotina. Por exemplo, você poderá determinar um dia e
horário fixos como seu “momento do estudo”;

Procure se alimentar e se hidratar quando for estudar; lembre-se de que uma


alimentação saudável pode proporcionar melhor aproveitamento do estudo;

No material de cada Unidade, há leituras indicadas e, entre elas, artigos científicos, livros, vídeos
e sites para aprofundar os conhecimentos adquiridos ao longo da Unidade. Além disso, você
também encontrará sugestões de conteúdo extra no item Material Complementar, que ampliarão
sua interpretação e auxiliarão no pleno entendimento dos temas abordados;

Após o contato com o conteúdo proposto, participe dos debates mediados em fóruns de discus-
são, pois irão auxiliar a verificar o quanto você absorveu de conhecimento, além de propiciar o
contato com seus colegas e tutores, o que se apresenta como rico espaço de troca de ideias e
de aprendizagem.
UNIDADE Proteínas e Enzimas

Proteínas
As proteínas são as moléculas em maior quantidade no organismo humano, de-
sempenhando diversas funções e envolvidas em todos os processos metabólicos.
Atuam na defesa do organismo, como transportadoras de substâncias, têm ações re-
gulatórias, além de ser componentes estruturais das células e tecidos. (VOET, 2014)

Trocando ideias...Importante!
Definimos polímeros anteriormente. Você recorda? Se sim, ótimo, se não, vale a pena
voltar e ler.

As proteínas são polímeros formados pela união de aminoácidos, estruturas de


forma química distintas, como estudamos anteriormente. A sequência de aminoá-
cidos determina as propriedades física e química das proteínas, assim como a inte-
ração entre proteínas e seu mecanismo de ação. As proteínas podem se associar a
íons, como o zinco e o cálcio, e também a grupos fosfatos, lipídeos e carboidratos.
(TYMOCZKO, 2011; VOET, 2014)

Classificação e Estrutura das Proteínas


Em relação à estrutura, as proteínas são descritas em níveis de organização,
conforme a seguir:
• Estrutura primária: define-se pela sequência de aminoácidos da cadeia ou ca-
deias polipeptídicas que formam a proteína. A sequência de aminoácidos é de-
finida por um gene, informação genética presente no DNA celular (falaremos
mais sobre este assunto porteriormente) e determina a estrutura tridimensional
e a função da proteína. Normalmente, as proteínas contém entre 100 e 1000
resíduos, com algumas exceções, e o limite mínimo para a formação de uma
proteína estável e com funções específicas é de 40 resíduos. Algumas proteínas
são compostas por cadeias polipeptídicas simples, unidas posteriormente; um
exemplo é a insulina (Figura 1). A sequência de aminoácidos é determinante
para a função de uma proteína, devido à estrutura química deles, que influencia
na forma tridimensional da proteína (TYMOCZKO, 2011; VOET, 2014).

Você lembra o que são resíduos? Anteriormente, quando falamos sobre ligações peptídicas,
Explor

definimos resíduos como os aminoácidos das cadeias polipeptídicas.

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• Estrutura secundária: é caracterizada pelos padrões de enovelamento dos
polipeptídeos, resultante de um padrão regular de pontes de hidrogênio entre
átomos de carbono e hidrogênio do interior dos resíduos, sendo os mais co-
muns a alfa-hélice (α-hélice) e a folha β (beta) pregueada. A α-hélice é uma
estrutura espiralada, formada por pontes de hidrogênio dentro da cadeia (Figu-
ra 2), já a folha β pregueada é uma estrutura estendida, formada por pontes de
hidrogênio entre duas ou mais cadeias polipeptídicas (Figura 3) (TYMOCZKO,
2011; VOET, 2014);
• Estrutura terciária: define-se pela estrutura tridimensional ou enovelamento
global da cadeia polipeptídica, criada por interações diversas entre as cadeias
laterais e pontes de dissulfeto. Normalmente, as cadeias laterais hidrofóbicas
estão voltadas para o interior da proteína, longe do ambiente aquoso e as ca-
deias laterais hidrofílicas voltadas para o lado externo (TYMOCZKO, 2011;
VOET, 2014);
• Estrutura quartenária: presente somente em proteínas formadas por mais de
uma cadeia polipeptídica, denominadas subunidades, define como estas subu-
nidades se agrupam para formar a estrutura final da proteína (Figura 4). Elas
são classificadas como fibrosas ou globulares. Proteínas fibrosas apresen-
tam-se em fibras alongadas, geralmente, insolúveis em água e com papel basi-
camente estrutural; as proteínas globulares são esféricas, solúveis em água e
com ações diversas, como, por exemplo, enzimas, proteínas transportadoras
(NELSON, 2002; TYMOCZKO, 2011; VOET, 2014).

Figura 1 – Estrutura primária da insulina


Fonte: Wikimedia Commons

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UNIDADE Proteínas e Enzimas

Figura 2 – Estrutura secundária α-hélice


Fonte: Wikimedia Commons

Figura 3 – Estrutura secundária folha β pregueada


Fonte: Wikimedia Commons

Estrutura quaternária da hemoglobina formada por 4 subunidades α 1, α 2, β 1 e β 2,


Explor

disponível em: https://goo.gl/zVzCCj

Desnaturação Proteica
A desnaturação de uma proteína ocorre quando há modificação na estrutura
secundária, terciária ou quaternária devido a alterações nas forças fracas que man-
tém a estrutura, pode ser reversível ou irreversível. Diversos fatores podem causar
a desnaturação proteica, tais como:
• Temperatura: pequenas elevações de temperatura podem causar modifica-
ções importantes nas propriedades das proteínas; a maioria apresenta ponto
de fusão bem menores que 100ºC (TYMOCZKO, 2011; VOET, 2014).

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O processo de alisamento dos cabelos com a “chapinha” trata-se de uma desnaturação pro-
Explor

teica. Leia o artigo disponível no link a seguir e veja que interessante: https://goo.gl/b88jRc

• pH: altera a característica iônica das cadeias laterais dos aminoácidos, alteran-
do as ligações de hidrogênio (TYMOCZKO, 2011; VOET, 2014);
• Detergentes: ligam-se aos aminoácidos apolares, interferindo nas interações
hidrofóbicas (TYMOCZKO, 2011; VOET, 2014);
• Agentes caotrópicos: aumentam a solubilidade das substâncias apolares, in-
terferindo nas interações hidrofóbicas; exemplo, guanidina e ureia (TYMO-
CZKO, 2011; VOET, 2014).

Que tal ler esta entrevista com o pesquisador Matheus Pavani, farmacêutico e Mestre em
Explor

Ciências pela Unicamp, sobre chapinhas e alisantes, para o blog cachos e fatos. Leremos
sobre desnaturação reversível e irreversível. Disponível em: https://goo.gl/gQH6Xm

Função das Proteínas


As proteínas desempenham inúmeras e distintas funções no organismo huma-
no. Abordaremos as principais:
• Veículos de transporte: diversas proteínas tem a função de transportar subs-
tâncias no organismo humano, como, por exemplo, a mioglobina, uma pro-
teína pequena, que se liga ao oxigênio, transportando-o para os músculos e
a hemoglobina, proteína constituída por 4 subunidades, presente no sangue,
que faz o transporte de oxigênio para todas as células (VOET, 2014);
• Contração muscular: o músculo estriado esquelético é constituído de fibras
musculares que, microscopicamente, tem o aspecto de fibras e contém feixe
paralelos, denominados miofibrilas, responsáveis pelo encurtamento no mo-
mento da contração. As miofibrilas estão acondicionadas no sarcômero e são
compostas por filamentos grosso e filamentos finos. Os filamentos grossos
são de miosina, proteína constituída por 6 cadeias polipeptídicas e os fila-
mentos finos consistem principalmente em actina, proteína com 357 resíduos
(TYMOCZKO, 2011; VOET, 2014);
• Defesa: os anticorpos são um grupo de proteínas que contêm pelo menos 4
subunidades, produzidas pelos linfócitos B e que têm a função de defesa contra
infecções bacterianas e virais (VOET, 2014);
• Estrutural: a queratina é uma proteína fibrosa, formada por cadeias polipep-
tídicas em α-hélice, insolúvel em água, rica em cisteína, aminoácido que apre-
senta enxofre em sua estrutura, o que permite que as cadeias que a formam
sejam unidas por pontes dissulfeto (Figura 5), conferindo rigidez a estrutura.

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UNIDADE Proteínas e Enzimas

É o principal componente da rígida camada externa da epiderme e dos cabe-


los e unhas. A diferença de rigidez entre eles se dá pela presença das ligações
dissulfeto; quanto mais presentes, mais rígida é a matriz. A queratina, quando
aquecida, é esticada ao dobro do seu tamanho, o que explica o cabelo es-
ticar quando é escovado (NELSON, 2002). O colágeno é a proteína mais
abundante nos vertebrados, é fibrosa e insolúvel em água e constituída por
três cadeias polipeptídicas, sendo os aminoácidos mais presentes a glicina e
a prolina. No organismo humano, existem pelo menos 28 diferentes tipos
de colágeno, sendo o mais comum o colágeno tipo I, que é responsável pela
estrutura e resistência ao estresse dos ossos, dentes, cartilagem, tendões, pele
e veias (TYMOCZKO, 2011; VOET, 2014). A elastina é uma proteína fibro-
sa, que compõe a estrutura da matriz extracelular e tem propriedade elástica,
podendo ser estendida várias vezes em relação ao seu comprimento normal,
voltando ao estado original quando relaxada. É composta, basicamente, por
aminoácidos polares como a glicina, a alanina e a valina (NELSON, 2002;
TYMOCZKO, 2011);
• Catalisador biológico: as reações bioquímicas são responsáveis pelo funcio-
namento do organismo humano e todas elas são mediadas por catalisadores
biológicos, as enzimas. Elas aceleram a velocidade da reação e as tornam mais
leves e mais específicas, conforme abordaremos nesta Unidade (VOET, 2014).

Figura 4 – Estrutura química da queratina mostrando a ligação ou pontes dissulfeto


Fonte: Wikimedia Commons

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Enzimas
As enzimas, também conhecidas como catalisadores biológicos, representam
um grupo de proteínas com ações diretas no metabolismo, que têm por função
básica acelerar as reações químicas.
Elas estão envolvidas nas reações mais simples, como, por exemplo, na adição
de água ao dióxido de carbono (CO2) pela anidrase carbônica, facilitando a elimi-
nação pelos pulmões, como nas mais complexas, como a transformação de glicose
em “energia”, na qual agem até 12 diferentes enzimas.
Essas moléculas são nomeadas adicionando-se o sufixo “ase” ao nome da subs-
tância envolvida na reação química; por exemplo, a peptidase é uma enzima res-
ponsável pela quebra da ligação peptídica no processo de digestão das proteínas.
São classificadas de acordo com as reações químicas nas quais estão envolvidas
em: oxidorredutases: catalisam reações de óxido-redução; transferases: catali-
sam transferência de grupos funcionais; hidrolases: catalisam reações de hidrólise;
liases: catalisam reações de eliminação de grupos para formar ligações duplas;
isomerases: catalisam reações de isomerização e ligases: catalisam reações de
ligação (TYMOCZKO, 2011; VOET, 2014).
As enzimas possuem três características principais:
• Aceleram a velocidade de reação: as enzimas diminuem a energia de ativação
ou energia necessária para a reação, diminuindo a velocidade da reação, sem
alterar o resultado final. Quanto maior a energia necessária, menor será a
velocidade (Figura 6) (TYMOCZKO, 2011; Voet, 2014).

Sem catalisador
Com catalisador
Energia de ativação

Energia de
ativação

Produtos

Reagentes

Caminho da reação
Figura 5 – Efeito de uma enzima na energia de ativação
Fonte: Wikimedia Commons

• Tornam as reações mais leves: na presença de enzimas, as reações acontecem


em menores temperaturas e valores de pH próximo ao neutro (VOET, 2014);
• São altamente específicas: as enzimas se ligam às suas moléculas de inte-
resse e catalisam as reações com alta especificidade, devido à sua estrutura e
afinidade por grupos químicos (VOET, 2014).

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UNIDADE Proteínas e Enzimas

As enzimas agem especificamente na substância alvo da reação química que é


definida como substrato, sendo que a interação entre eles segue o modelo “chave
e fechadura” e a região de ligação entre a enzima e o substrato denomina-se sítio
ativo (Figura 6).

Algumas enzimas necessitam de cofatores para desempenhar sua função, que


são diferentes tipos de moléculas associadas à estrutura da proteína. A interação da
enzima com o cofator é denominada holoenzima, e a enzima inativa, na ausência
do cofator, é denominada apoenzima.

Os cofatores são divididos em dois grupos: metais como o Cu2+ (cobre), o Fe3+
(ferro), o Zn2+ (zinco) e o Mg2+ (magnésio) e moléculas orgânicas, chamadas de
coenzimas, como NAD+ (dinucleotídeo de nicotinamida adenina) e o NADP+ (di-
nucleotídeo de nicotinamida adenina fosfato) (TYMOCZKO, 2011; VOET, 2014).

A enzima altera ligeiramente a sua Produtos


Substrato forma à medida que o substrato se liga
Centro activo

Substrato entrando no Complexo Complexo Produtos deixando o


centro activo da enzima enzima/substrato enzima/produto centro activo da enzima

Figura 6 – Esquema do mecanismo de ação de uma enzima


Fonte: Wikimedia Commons

Fatores que Afetam a Ação das Enzimas


As enzimas são sensíveis a parâmetros ambientais que influenciam todas as rea-
ções química, como a temperatura e o pH.
• Temperatura: normalmente, a elevação da temperatura aumenta a veloci-
dade das reações; porém, para a maior parte das enzimas, existe uma tem-
peratura ideal para sua atividade, e caso haja um aumento de temperatura, a
enzima perde totalmente a capacidade de ação; isso ocorre porque a proteína
é desnaturada, ou seja, perde sua estrutura, conforme vimos anteriormente
(TYMOCZKO, 2011; VOET, 2014);
• pH: para cada enzima existe um pH ótimo, pH no qual exibem atividade má-
xima e uma faixa aceitável para sua ação; caso o pH se altere, a característica
dos grupos funcionais dos resíduos também se modificarão, alterando a capa-
cidade catalítica da enzima (TYMOCZKO, 2011; VOET, 2014).

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Material Complementar
Indicações para saber mais sobre os assuntos abordados nesta Unidade:

Sites
Enzimas: natureza e ação nos alimentos
Site sobre a função das proteínas
https://goo.gl/mi4Srt
Desnaturação
Desnaturação proteica
https://goo.gl/pGde5h

Vídeos
Proteínas | Compostos Orgânicos | Bioquímica | Prof. Paulo Jubilut
Vídeo sobre proteínas
https://youtu.be/SH45DG5jfu0

Leitura
Enzimas: natureza e ação nos alimentos
Texto complementar sobre enzimas
https://goo.gl/XCmyDQ

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UNIDADE Proteínas e Enzimas

Referências
NELSON, D. L.; COX, M. M. Lehninger Princípios de Bioquímica. São Paulo:
Sarvier, 2002.

TYMOCZKO, J. L.; Berg, J. M.; Stryer, L. Bioquímica fundamental. Rio de


Janeiro: Guanabara Koogan, 2011.

VOET, D.; VOET, J. G.; Pratt, W. Fundamentos de bioquímica: a vida em nível


molecular. Porto Alegre: Artmed, 2014.

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