PROTEÍNAS

Geralmente a ingestão de proteínas é indicada para quem faz musculação.

Por que?
Quando você realiza atividades físicas, induz a musculatura a fazer força
e se expandir, provocando microlesões no conjunto muscular que está sendo
trabalho. Para que a reparação ou crescimento de tecido possa ocorrer, é
fundamental oferecer ao organismo outros nutrientes e proteínas. Entretanto, o
excesso de nutrientes e proteínas não resulta em melhor performance ou
aumento de massa muscular.
Vamos aprender mais sobre as proteínas. Elas são o principal
componente na reconstrução de fibras e tecidos musculares.

1
1.CONSTITUIÇÃO

Formadas por um conjunto de alfa aminoácidos, as proteínas ou

peptídeos desempenham diversas funções no organismo dos seres vivos. Uma
de suas funções é acelerar as reações químicas possibilitando a existência de
um metabolismo. Há quatro radicais diferentes, caracterizando um alfa
aminoácido: grupo amina (NH2), grupo carboxila (COOH), hidrogênio (H) e um
radical chamado genericamente de R, que na realidade é o responsável pela
diferenciação entre os aminoácidos.

Fonte: Eleva Educação

Esses aminoácidos são diferenciados de acordo com o seu R (radical).

Existem 20 tipos de radicais e, consequentemente, 20 (do tipo alfa) aminoácidos
diferentes. A ordem (sequência) e a quantidade dos aminoácidos que compõem
as proteínas possibilitam um grande número de combinações.
São divididos em dois grupos: aminoácidos essenciais e
aminoácidos naturais. Os essenciais não são produzidos pelo indivíduo e,
portanto, precisam ser consumidos, já os naturais são obtidos a partir dos
essenciais por processos de transaminação1. Dos 20 aminoácidos, 9 são
considerados essenciais: triptofano, leucina, metionina, isoleucina, valina, lisina,
treonina, fenilalanina e histidina. Os outros 11 são obtidos a partir de
transaminação.

1A transaminação é uma reação caracterizada pela formação de um novo

aminoácido.

2
 Kwashiorkor
Kwashiorkor é uma doença causada pela falta de
ingestão de aminoácidos essenciais, comprometendo todo
o metabolismo proteico. O baixo teor de proteínas
sanguíneas, há uma baixa de concentração no sangue,
induzindo a pressão osmótica a diminuir, filtrando água do
sangue para os tecidos, nos quais se acumula, provocando
edemas particularmente visíveis no abdome (barriga-
d’água). O nome é oriundo de uma palavra africana que
remete ao sentido de “primeira criança/segunda criança”.
Essa doença é muito comum na África, onde as crianças
muito cedo passam a ter uma dieta exclusivamente baseada
em carboidratos, sem o teor proteico necessário.

2. LIGAÇÕES PEPTÍDICAS

São ligações observadas entre o grupo ácido de um aminoácido e

o grupo amina do aminoácido seguinte. Assim, como na maioria das ligações
orgânicas teremos a formação de uma molécula de água em cada ligação
péptica, formada pela união da hidroxila do grupo ácido com o hidrogênio do
grupo amina do aminoácido seguinte.

Fonte: http://bit.ly/2vvP3LN (adaptada). Acessada em 22.07.2017

3
 As moléculas que resultam da união de aminoácidos são, de uma forma
geral, denominadas peptídeos. Dois aminoácidos formam um dipeptídeo, três
formam um tri e assim por diante. O termo oligopeptídio é empregado a fim de
indicar uma molécula formada por um pequeno grupo de aminoácidos, já o termo
polipeptídio ou proteína significa uma molécula formada por muitos aminoácidos.

As diferenças entre as proteínas podem ser observadas

sob diferentes aspectos, como por exemplo: quantidade dos
aminoácidos, tipos de aminoácidos, sequência dos aminoácidos
e pela estrutura final da proteína. Já foram identificados milhares
de tipos proteicos nos organismos vivos, calcula-se que no corpo
de um ser humano existam cerca de 200 mil tipos diferentes de
proteínas.
Fonte: Eleva Educação

3. ESTRUTURA DAS PROTEÍNAS

Estruturalmente existem quatro formas estruturais de apresentação das

proteínas. Estruturas primária, secundária, terciária e quaternária.

Fonte: http://bit.ly/2tzegqZ. (Adaptada) Acessado em 22.07.2017

4
3.1.Estrutura primária
Faz referência à sequência de aminoácidos que podem ser observados
na cadeia peptídica.

3.2.Estrutura secundária
Faz referência à estrutura primária dobrada sobre si mesma. Essa
estrutura além de possuir ligações peptídicas, como as primárias, apresenta
pontes de hidrogênio que determinam as dobras entre aminoácidos próximos em
uma mesma cadeia. Esse tipo de estrutura pode ser encontrado, por exemplo,
no colágeno e na elastina.

3.3.Estrutura terciária
Refere-se à estrutura secundária dobrada sobre si mesma (enovelamento
da estrutura secundária). Essas dobras são determinadas por ligações de
hidrogênio, pontes dissulfeto e forças de Van der Waals. Determina o formato
tridimensional porque possibilita a formação do sítio ativo. A estrutura terciária
pode ser encontrada na albumina, por exemplo.

A albumina, mais
precisamente, é a proteína
da clara do ovo (parte
branca do ovo).

5
3.4.Estrutura quaternária
Refere-se a uma associação de duas ou mais proteínas de estrutura
terciária.

4. PROTEÍNAS - PRINCIPAIS FUNÇÕES

4.1. Função estrutural

Pode ser encontrada em grande quantidade no interior da célula
(citoesqueleto), na membrana plasmática (proteínas integrais e parciais) e fora
da célula (substância intercelular - colágeno). O exemplo de proteínas estruturais
mais comum é o que se refere às proteínas musculares, dentre outras, as
proteínas actina e miosina.

Fonte: http://bit.ly/2ukPHNm. Acessado em 22.07.2017

Aplicação da proteína colágeno, importante componente da matriz

extracelular do tecido conjuntivo

6
4.2.Transporte
A hemoglobina é capaz de ser combinar com o gás oxigênio,
possibilitando o transporte desse gás pelo corpo.

4.2.Defesa
Os anticorpos ou imunoglobulinas são proteínas que participam da defesa
do organismo.

Anticorpos e vírus influenza. Fonte: http://bit.ly/2gSYD89. Acessado em 22.07.2017

7
4.3.Hormonal
Muitos hormônios são de natureza proteica – Insulina, glucagon, T3, T4...

4.4.Enzimática
Aceleram as reações químicas através da diminuição da energia de
ativação das reações.

Encaixe chave-fechadura de enzima e substrato. Fonte: http://bit.ly/2tzI4DX. Acessado em 22.07.2017

5. DESNATURAÇÃO DAS PROTEÍNAS

A desnaturação proteica resulta da desorganização das estruturas

secundárias e terciárias da proteína, que não é acompanhada do rompimento
das ligações peptídicas. Os principais agentes que causam a desnaturação são:
calor (temperatura elevada) e variação de pH (que será estudado na química).
Normalmente a desnaturação é irreversível, porém em casos raros pode ser
revertida, desta forma voltando a sua estrutura original, quando o agente
desnaturante é retirado.
Fonte: Eleva Educação

Fonte: http://bit.ly/2umvmpb (Adaptada). Acessado em 22.07.2017

8
 DESENVOLVENDO COMPETÊNCIAS

1. (Udesc 2009) Os aminoácidos apresentam quimicamente um carbono central

onde eles estão ligados. Em relação a isso, assinale a alternativa correta.

a) 1 grupo amina (NH2), 3 hidrogênio (H), 1 grupo carboxila (COOH), 4 Radical

(R)
b) 2 grupos amina (NH2), 1 hidrogênio (H), 2 grupos carboxila (COOH), 1 Radical
(R)
c) 1 grupo amina (NH2), 1 hidrogênio (H), 1 grupo carboxila (COOH), 1 Radical
(R)
d) 1 grupo amina (NH2), 1 hidrogênio (H), 3 grupos carboxila (COOH), 2 Radical
(R)
e) 2 grupos amina (NH2), 1 hidrogênio (H), 1 grupo carboxila (COOH), 3 Radical
(R)

2. (G1 - cftce 2007) As proteínas desempenham importantes funções nos seres

vivos: suporte, proteção, catálise, transporte, defesa, entre outras.
Apresenta informações CORRETAS sobre as proteínas:

a) são formadas a partir de uma grande diversidade de aminoácidos

b) resultam de ligações de natureza iônica entre aminoácidos, denominadas
ligações peptídicas
c) suas estruturas secundárias são formadas a partir de ligações entre átomos
de hidrogênio presentes na própria molécula, chamadas pontes de hidrogênio
d) o fenômeno da desnaturação não interfere em suas estruturas secundárias e
terciárias
e) as ligações peptídicas são formadas por reação de hidrólise entre
aminoácidos

9
3. Proteínas, quando submetidas a certos agentes físicos ou químicos, podem
alterar a sua estrutura, fenômeno que chamamos de desnaturação. Quando
retornamos as condições iniciais, na maioria das vezes, sua estrutura retorna a
forma original, retornando também sua funcionabilidade.
A cerca do tema, assinale a alternativa mais adequada sobre a estrutura
das proteínas.

a) normalmente a estrutura primária é alterada nos processos de desnaturação.

b) a estrutura espacial das proteínas depende de forças intermoleculares, como
ligações de hidrogênio.
c) a estrutura primária das proteínas depende de forças intermoleculares, como
pontes dissulfeto.
d) a estrutura final das proteínas é dada pelo genoma do indivíduo.
e) a estrutura primária das proteínas é que irá determinar a futura estrutura
espacial, definindo as forças intramoleculares que deverão atuar.

4. (Fuvest) Leia o texto a seguir, escrito por Jacob Berzelius, em 1828.

“Existem razões para supor que, nos animais e nas plantas, ocorrem milhares
de processos catalíticos nos líquidos do corpo e nos tecidos. Tudo indica que,
no futuro, descobriremos que a capacidade de os organismos vivos produzirem
os mais variados tipos de compostos químicos reside no poder catalítico de seus
tecidos.”
A previsão de Berzelius estava correta, e hoje sabemos que o “poder
catalítico” mencionado no texto deve-se
a) aos ácidos nucleicos.
b) aos carboidratos.
c) aos lipídios.
d) às proteínas.
e) às vitaminas.

10
5. (Efoa-MG) Além de serem as macromoléculas mais abundantes nas células
vivas, as proteínas desempenham diversas funções estruturais e fisiológicas no
metabolismo celular.
Com relação a essas substâncias, é correto afirmar que:
a) são todas constituídas por sequências monoméricas de aminoácidos e
monossacarídeos.
b) além de função estrutural, são também as mais importantes moléculas de
reserva energética e de defesa.
c) são formadas pela união de nucleotídeos por meio dos grupamentos amina e
hidroxila.
d) cada indivíduo produz as suas proteínas, que são codificadas de acordo com
o material genético.
e) a sua estrutura é determinada pela forma, mas não interfere na função ou
especificidade.

6. Sabemos que cada enzima atua somente em determinadas reações

biológicas, pois cada uma é muito específica. Observe o desenho a seguir e
marque a alternativa que indica o nome do modelo utilizado para explicar o
funcionamento enzimático.

11
Observe o esquema exemplificando a especificidade da enzima
a) modelo do mosaico fluido.
b) modelo de encaixe.
c) modelo chave-fechadura.
d) modelo da porca-parafuso.
e) modelo ácido-base.

7. (UFRN – Adaptada) A composição do leite de cada espécie de mamífero é

adequada às necessidades do respectivo filhote. O gráfico a seguir apresenta a
composição do leite humano e do leite de uma espécie de macaco. Considere
dois filhotes de macaco: um alimentado com leite de macaco e o outro com o
mesmo volume de leite humano.
A partir da análise do gráfico, pode-se dizer que o filhote de macaco que
for alimentado com o mesmo volume de leite humano provavelmente
apresentará

a) deformidade óssea.

b) carência energética.

c) menor crescimento.

d) excesso de peso.

e) diarreias frequentes.

12
8. (Enem 2014) Na década de 1940, na Região Centro-Oeste, produtores rurais,
cujos bois, porcos, aves e cabras estavam morrendo por uma peste
desconhecida fizeram uma promessa, que consistiu em não comer carne e
derivados até que a peste fosse debelada. Assim, durante três meses, arroz,
feijão, verduras e legumes formaram o prato principal desses produtores.

O Hoje, 15 out. 2011 (adaptado).

Para suprir o déficit nutricional a que os produtores rurais se submeteram

durante o período da promessa, foi importante eles terem consumido
alimentos ricos em
a) vitaminas A e E.
b) frutose e sacarose.
c) aminoácidos naturais.
d) aminoácidos essenciais.
e) ácidos graxos saturados.

9. (UECE) As proteínas observadas na natureza evoluíram pela pressão seletiva

para efetuar funções específicas, e suas propriedades funcionais dependem da
sua estrutura tridimensional.
Sobre essas biomoléculas, é correto afirmar que
a) a estrutura tridimensional das proteínas surge porque sequências de
aminoácidos em cadeias polipeptídicas se enovelam a partir de uma cadeia
enovelada em domínios compactos com estruturas tridimensionais específicas.
b) as cadeias polipeptídicas das proteínas são normalmente compostas por 20
aminoácidos diferentes que são ligados não covalentemente durante o processo
de síntese pela formação de uma ligação peptídica.
c) as interações que governam o enovelamento e a estabilidade das proteínas
são: interações não covalentes, forças eletrostáticas, interações de Van de
Waals, pontes de hidrogênio e interações hidrofóbicas.

13
d) os 20 aminoácidos que compõem proteínas possuem em comum somente o
Carbono alfa e o grupamento amino (NH2).
e) Nenhuma das alternativas anteriores

10. (Unipac 2013) Apesar da carne bovina ser frequente na dieta humana, a
proteína bovina não é encontrada em nosso corpo. Isso ocorre porque:
a) o ser humano não possui enzimas para digerir as proteínas da carne bovina.
b) as vitaminas da carne bovina desnaturam durante o cozimento.
c) a proteína bovina sofre digestão e os aminoácidos liberados são usados na
produção de proteínas humanas.
d) os lipídios presentes na carne bovina impermeabilizam suas proteínas,
impedindo a absorção.
e) os aminoácidos presentes na carne bovina são diferentes daqueles usados
pelas células humanas.

11. (Unesp 2007) As proteínas são moléculas complexas formadas por

unidades denominadas ..................., que se unem umas às outras por meio de
................... Cada unidade é formada por um átomo de carbono, ao qual se ligam
um grupo ..................., um grupo ..................., que apresenta um átomo de
nitrogênio, e um radical de estrutura variável.

Os termos que completam corretamente os espaços em branco são, pela

ordem,
a) monopeptídeos ... ligação glicosídica... carboxila... amina
b) monopeptídeos... ligação peptídica... amina... carboxila
c) aminoácidos... ligação peptídica... carboxila... amina
d) aminoácidos... ligação glicosídica... amina... carboxila
e) nucleotídeos... reação de desidratação... carboxila... amina

12. (Uepb 2014) Sobre os compostos orgânicos dos seres vivos são
apresentadas as proposições abaixo, leia atentamente cada uma delas e, em
seguida, relacione o composto à proposição apresentada.

I. Carboidratos
II. Lipídios
III. Proteínas

14
A. São os principais componentes das biomembranas. Apresentam uma região
polar e outra apoIar, estando esta característica intimamente ligada à estrutura
em bicamada das membranas celulares.
B. Elevação da temperatura e alterações no pH do meio podem provocar
alteração da estrutura espacial destes compostos, fenômeno este denominado
desnaturação.
C. São moléculas apolares, utilizadas pelos seres vivos como reserva
energética, alguns também os utilizam como impermeabilizantes, em outros
aparecem como elementos estruturais e precursores de hormônios esteroides.
D. Representam a principal fonte de energia para os seres vivos, além de
desempenharem relevante papel na estrutura corporal destes.
E. Dentre as suas funções destacamos a de atuarem como biocatalisadores,
sendo esta função desempenhada por um grupo especial.

A relação está estabelecida de forma correta em:

a) I-A, II-B, II-C, Ill-D, II-E.
b) I-A, III-B, II-C, lI-D, III-E.
c) III-A, II-B, I-C, II-D, II-E.
d) II-A, I-B, III-C, I-D, I-E.
e) II-A, III-B, II-C, I-D, III-E.

13. (Pucmg 2015) O bom funcionamento de nosso organismo depende em parte

de rotas metabólicas correlacionadas e controladas. Glicose, lipídeos e proteínas
podem servir como fontes de energia para nosso corpo.

Diante da decisão de uma pessoa perder peso rapidamente, foram feitas as

afirmações a seguir.

I. As proteínas possuem funções essenciais ao organismo, como enzimas e

elementos estruturais, não sendo então armazenadas como fonte primordial de
energia.
II. As gorduras apresentam maior conteúdo energético por unidade de massa do
que os carboidratos.
III. Os músculos podem utilizar tanto suas reservas de glicogênio como ácidos
graxos para a produção aeróbica de ATP.
IV. Na gliconeogênese alguns aminoácidos podem ser desaminados e usados
para produzir glicose para o cérebro, que depende de glicemia adequada para
o bom funcionamento.

Estão CORRETAS as afirmações:

a) I, II, III e IV.
b) II, III e IV, apenas.

15
c) I, III e IV, apenas.
d) I, II e III, apenas.

14. (G1 - ifsp 2014) Um site de nutrição apresenta exemplos de boas refeições
que podem ser feitas antes de competições esportivas:

● Café da manhã de cereais + leite magro + frutas

frescas ou em conserva

● Bolinhos + doce, geleia ou mel

● Panquecas + mel

● Tortas + feijão ou macarrão

● Sanduíches com recheio de banana

● Salada de frutas + iogurte magro

● Massa + Molho de tomate

● Batata assada

● Barras nutricionais desportivas ou barras de cereais +

bebida desportiva

● Vitamina de frutas (com leite com baixo teor de

gordura + frutas + iogurte magro gelado)

(http://www.alimentacaosaudavel.org/refeicoes-antes-desporto.html.

Acesso em:17.11.2013)

Baseando-se nas opções de refeições apresentadas, pode-se concluir que

os atletas devem consumir, preferencialmente, alimentos ricos em:
a) lipídeos, que contribuirão para o aumento da massa muscular.
b) proteínas, que servirão como importante fonte de açúcares.
c) proteínas, que serão armazenadas no corpo como um estoque de energia.
d) carboidratos, que fornecerão os aminoácidos necessários para o músculo.
e) carboidratos, que aumentarão a oferta de energia disponível para o
organismo.

16
15. (Ueg 2013) As enzimas são moléculas de proteínas que funcionam como
efetivos catalisadores biológicos. A sua presença nos seres vivos é essencial
para viabilizar as reações químicas, as quais, em sua ausência, seriam
extremamente lentas ou até mesmo não ocorreriam.

Considerando-se a propriedades desses biocatalisadores, constata-se o

seguinte:

a) a mioglobina presente nos músculos é um exemplo de enzima.

b) as enzimas aumentam a energia de ativação de uma reação química.
c) com o aumento da temperatura, a atividade catalítica atinge um ponto máximo
e depois diminui.
d) essas moléculas alteram a posição de equilíbrio das reações químicas.

GABARITO COMENTADO

Resposta da questão 1

O nome aminoácido faz referência a presença de uma amina terminal,

uma carboxila. Ao carbono central se ligam ainda radical variável, entre os 20
tipos de aminoácidos, e um hidrogênio.
Gabarito: c

Resposta da questão 2

A estrutura secundária em hélice é determinada pelas ligações de

hidrogênio que existem entre átomos de hidrogênio, oxigênio em aminoácidos
adjacentes.
Gabarito: c

17
Resposta da questão 3

A estrutura primária das proteínas, ou seja, sua constituição sequencial,

variável segundo a distribuição de aminoácidos, determinará as ligações
subsequentes entre os mesmos. Assim, a forma da proteína será determinada
pela sequência logo, sua função.
Gabarito: e

Resposta da questão 4

O Potencial catalítico é consequência das proteínas, uma vez que as

enzimas atuam como catalisadores e são um tipo de proteína.
Gabarito: d

Resposta da questão 5

Na tradução proteínas são formadas, em que os aminoácidos são unidos

de acordo com a sequência determinada pelo RNAm. Este RNA, por sua vez, é
produto de um processo de transcrição, onde ele é formado a partir de um molde
de DNA

Gabarito: d

Resposta da questão 6

O modelo chave-fechadura ilustra a especificidade da enzima, pois assim

como apenas uma chave é capaz de abrir uma fechadura, a enzima atua apenas
em reações específica

Gabarito: c

Resposta da questão 7

O leite que é mais rico em proteína proporcionará mais crescimento, uma

vez que as proteínas têm funções construtoras no organismo, como por exemplo,
a formação de músculos, indispensável para o crescimento

18
Gabarito: c

Resposta da questão 8

Os aminoácidos essenciais (ou indispensáveis) são aqueles que o

organismo humano não consegue produzir. Dessa forma, ao realizarem uma
dieta sem proteínas, os produtores rurais deveriam receber uma suplementação
alimentar em tais aminoácidos.

Gabarito: d

Resposta da questão 9

As proteínas são formadas por aminoácidos em número de vinte na

espécie humana. Devido à existência de atrações intermoleculares entre esses
aminoácidos (interações não covalentes, interações hidrofóbicas, atrações de
Van der Waals, ligações de hidrogênio e atrações eletrostáticas) forma-se uma
estrutura tridimensional (estrutura terciária) da proteína, intimamente relacionada
à função biológica. Os diferentes aminoácidos têm em comum o carbono alfa, o
grupo amino, o grupo carboxila e um átomo de hidrogênio.

Gabarito: c

Resposta da questão 10

As proteínas ingeridas na carne são macromoléculas, que não entram nas

células. Tais proteínas precisam de sofrer digestão (inicia no estômago por ação
da enzima pepsina e termina no intestino delgado), com a consequente liberação
de aminoácidos. Estes serão absorvidos e utilizados na produção de proteínas
do próprio indivíduo conforme sua programação genética.
Gabarito: c

Resposta da questão 11

Gabarito: c

19
Resposta da questão 12
A correlação entre os compostos orgânicos e suas funções estão relacionadas
na alternativa

Gabarito: e

Resposta da questão 13
Todas as afirmativas estão corretas e relacionadas com a proposta da questão.

Gabarito: a

Resposta da questão 14
Antes das competições esportivas, os atletas devem ingerir alimentos ricos em
energia, como, por exemplo, os carboidratos.

Gabarito: e

Resposta da questão 15
O aumento da temperatura, até o ótimo, dobra ou triplica a velocidade de uma
reação catalisada por enzimas. Do ponto ótimo em diante, a velocidade da
reação diminui devido ao processo de desnaturação sofrido pelas proteínas
catalisadoras.

Gabarito: c

20