FACULDADE DE CIÊNCIAS DE SAÚDE

MÓDULO DE BIOQUÍMICA I

Autor:

Norberto José Palange, MSc

Assistente:

Mariana Kindy Diallo, MSc

Módulo de Bioquímica I Norberto José Palange, MSc Julho, 2018

Conteúdos
Introdução .............................................................................................................................................. 3
1. Breve historial da Bioquímica. ........................................................................................................ 4
2. Métodos de estudo em Bioquímica. ............................................................................................ 5
3. Água. .............................................................................................................................................. 6
3.1 Sais minerais. ..................................................................................................................................... 7
Questões de discussão......................................................................................................................... 7
4. Química dos Aminoácidos. ............................................................................................................ 8
5. Química das Proteínas. ................................................................................................................. 10
5.1 Estrutura das proteínas. ............................................................................................................... 10
Questões de discussão....................................................................................................................... 13
7. Química dos Carbohidratos. ......................................................................................................... 13
7.1 Monossacarídeos e polissacarídeos. ............................................................................................. 13
7.4 Açúcares redutores. ..................................................................................................................... 16
7.5 Polissacarídeos. ............................................................................................................................ 16
Questões de discussão....................................................................................................................... 17
8. Química dos Lípidos. .................................................................................................................... 18
8.1 Classes de lípidos. ........................................................................................................................ 18
9. Química das Enzimas. .................................................................................................................. 21
10. Ácidos Nucleicos. ..................................................................................................................... 23
10.1 Estruturas do AND e ARN. ....................................................................................................... 24
Questões de discussão ................................................................................................................... 25
11. Reacções químicas e Bioenergética ............................................................................................... 25
11.1 Princípios de bioenergética. ............................................................................................... 26
11.2 Reações de oxirredução ............................................................................................................... 28
Questões de discussão....................................................................................................................... 30
12. Referências bibliográficas ............................................................................................................. 31

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Módulo de Bioquímica I Norberto José Palange, MSc Julho, 2018

Introdução

Caros estudantes,

A Bioquímica estuda as moléculas que compõem os seres vivos e como elas interagem para
perpetuar a vida. Por questões meramente didácticas, a bioquímica é dividida em bioquímica
estrutural e metabólica. A bioquímica estrutural estuda as substâncias químicas que compõem
os seres vivos, suas estruturas químicas e propriedades. A metabólica, por seu turno, trata dos
processos químicos que as substâncias estão sujeitas.
Este módulo traz, de forma mais simplificada possível, conteúdos fundamentais de
bioquímica estrutural, bem como exercícios para a consolidação dos conhecimentos
discutidos.
Praticamente toda a doença tem uma base bioquímica. Os processos bioquímicos podem
desencadear a dor ou aparecer como resposta a estímulos físicos, químicos e biológicos.
Assim, a compreensão das bases bioquímicas permite, em grande medida, a interpretação dos
fenómenos fisiológicos normais e patológicos num indivíduo. Este princípio constitui, por
exemplo, o suporte largamente usado pelos profissionais de saúde para o diagnóstico,
prognóstico, rastreio, tratamento e acompanhamento da evolução de patologias. Os conteúdos
e exercícios discutidos neste módulo permitirão aos estudantes o aprofundamento dos
conhecimentos relativos à bioquímica, o que poderá contribuir para a formação de
profissionais com competências neste domínio.
Espera-se que este material possa facilitar a compreensão das estruturas das substâncias
orgânicas como forma de prepará-lo para a bioquímica metabólica, e que este de motor para o
gosto desta extraordinária e insubstituível ciência.

Norberto José Palange

Mestre em Bioquímica e Biologia Molecular

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1. Breve historial da Bioquímica.

A história da bioquímica, em parte, sobrepõe-se à história da química orgânica e da fisiologia.

Por volta do século XVIII os cientistas já eram capazes de isolar substâncias como o ácido
láctico, ácido cítrico, acido tartárico, a glicerina, a ureia a partir de fontes de origem animal e
vegetal. Por esta razão, o químico Torbern Olof Bergman (1735-1784) definiu a química
orgânica como a química dos compostos existentes nos seres vivos e a inorgânica como a
química existente na matéria inanimada. Na mesma época, Antoine Laurent de Lavoisier
(1743-1794) conseguiu analisar vários compostos orgânicos e constatou que todos continham o
elemento químico carbono.

Em 1807, Jöns Jakob Berzelius lançou a ideia que somente os seres vivos possuíam uma "forca
vital" capaz de produzir compostos orgânicos, ou seja, que as substâncias orgânicas não
poderiam, de forma alguma, ser obtidas artificialmente no laboratório. Essa ideia ficou então
conhecida como teoria de força vital ou vitalismo. Esta teoria perdurou por longos anos até que
em 1828 o cientista Friedrich Wöhler conseguiu produzir, em laboratório, a ureia, um
composto orgânico derivado do metabolismo de proteínas, encontrado na urina de animais. A
ureia foi obtida a partir do aquecimento do cianato de amônio (uma substância inorgânica),
segundo a equação seguinte:

Esta síntese serviu de ponto de partida para revolucionar a história da química. A partir de
então, várias sínteses de compostos orgânicos foram realizadas pelos cientistas. A título de
exemplo, em 1845, Adolphe Wilhelm Hermann Kolbe (1818-1884) conseguiu realizar a
primeira síntese de um composto orgânico (o ácido acético) a partir de seus elementos.

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Na realidade, a intenção de Wöhler não era sintetizar a ureia, mas obter apenas o cianato de
amônio. Para isso, ele misturou cianato de chumbo (Pb(CNO)2) com o hidróxido de amônia
(NH4OH) e submeteu a mistura ao aquecimento. Através desse processo foi obtido o cianato
de amônio, que continuou sendo aquecido, produzindo a ureia. Wöhler notou, então, que a
substância obtida era bem diferente e, ao analisá-la, constatou que se tratava de um composto
já conhecido como ureia, que fora previamente isolado na urina humana.

Após a síntese de Wöhler, os cientistas passaram a acreditar que toda substância química, seja
ela orgânica ou inorgânica, poderia ser produzida artificialmente. Dessa forma, vários outros
compostos orgânicos foram sintetizados, fazendo com que a teoria da força vital caísse por
terra definitivamente. A partir daí, Friedrich August Kekulé (1829-1896) propôs que a
Química Orgânica seria a química que estuda os compostos de carbono.

A teoria da força vital criou, de alguma forma, umas espécies de barreira no desenvolvimento
da Química. A partir do momento que se comprovou que os compostos orgânicos não eram
produzidos apenas por organismos vivos, o número de substâncias sintetizadas cresceu de
maneira exponencial, fazendo da Química Orgânica e, assim, a Bioquímica ramos largamente
estudados (Feltre, 2004).

2. Métodos de estudo em Bioquímica.

A bioquímica recorre a dois métodos principais de estudo: a aproximação reducionista e o
método holístico. Naturalmente, ambos os métodos têm vantagens e desvantagens.

Aproximação reducionista: baseia-se na purificação de componentes para o seu estudo de

forma isolada.

Método holístico: procura estudar as propriedades de um sistema como um todo.

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Novos métodos bioquímicos.

1. Sequenciamento de proteínas de Sanger e espectrometria de massa.

2. Espectrometria de massa aplicada à proteómica, à glicómica, à lipidómica e à
metabolómica.
3. Microarranjos de oligossacarídeos para explorar as interações proteína - oligossacarídeo e
o “código dos carboidratos”.
4. Métodos genómicos.
5. Engenharia genética de organismos fotossintéticos.
6. Uso de tomografia de emissão de pósitrons (PET) para visualizar tumores e tecido
adiposo castanho.
7. Desenvolvimento de linhagens bacterianas com códigos genéticos alterados, para a
inserção de novos aminoácidos em sítios específicos nas proteínas 1.

3. Água.
A água é uma molécula constituída por átomos de hidrogénio e de oxigénio ligados de forma
covalente e é um componente extremamente essencial para os seres vivos. Muitas reações
ocorrem em meio aquoso e como tal a água é considerada solvente universal. A água atua
como meio, reagente ou como produto das reações que ocorrem nos sistemas orgânicos. Tal
facto deve-se à sua estrutura química. As moléculas de água têm polaridade, o que significa
que tem distribuição desigual da nuvem electrónica. Cada molécula de água pode ligar quatro
outras moléculas de água, pois os dois átomos de hidrogénio actuam como pontos dadores de
electrões e, o par de electrões não emparelhado do oxigénio, como pontos receptores de
electrões, formando assim as pontes de hidrogénio. As moléculas de água são coesas, altos
valores de tensão superficial, alto valor de calor específico, alto calor de mudança de fase e
tem uma constante dieléctrica elevada. O somatório destas características confere à água um
diferencial perante outras moléculas como o metano (CH4), amónia (NH3), o acido
fluorídrico (HF).

1
Nelson e Cox (2014).

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Entretanto, devido ao seu carácter polar, a água não é capaz de solvatar todas as substâncias.
As substâncias polares ou iónicas dissolvem-se melhor em água (substancias hidrofílicas) e as
apolares muito pouco se dissolvem (substancias hidrofóbicas). Existem substâncias
anfipáticas que possuem propriedades intermediárias.

A interacção entre as moléculas de solvente e o soluto é responsável pela solubilização de

partículas. A hidratação de iões quebra a rede cristalina da substancia iónica: dissolução.
Assim, as forcas existentes entre o catião e o anião do sólido são substituídas por ligações de
água e os iões. Muitas substâncias não iónicas também são dissolvidas em água, por exemplo
o etanol.

3.1 Sais minerais.

São substâncias de origem mineral e, de uma forma geral, actuam como reguladores celulares.
Os sais minerais quando dissolvidos em água formam iões. Os iões podem ser negativos ou
positivos. É nesta forma que estas moléculas podem desempenhar as suas funções (Corsino,
2009). Desempenham funções como cofactores enzimático (Mg2+), factores de coagulação
(Ca2+), regulação do equilíbrio hidro-electrolítico e ácido-base (Na+, Cl-, K+, H+), funções
estruturais (Ca2+, F-, P3-), transporte (Fe 3+) (Vieira, 2003).

Questões de discussão
1. No início do século XIX, o químico sueco Jöns Jakob Berzelius afirmou que somente
os seres vivos eram capazes de produzir os compostos orgânicos, ou seja, que tais
substâncias químicas não poderiam, de forma alguma, ser obtidas artificialmente.
a. Qual foi a implicação da queda da teoria descrita para o estabelecimento da
bioquímica?
2. Estabeleça uma diferença entre surgimento, estabelecimento e desenvolvimento da
bioquímica.
3. Estabeleça a diferença entre bioelementos primários e secundários.
4. Em que consiste o método de aproximação reducionista?

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5. Que características químicas conferem a agua as propriedades distintivas em relação a

outras moléculas com estrutura química similar?
6. Considere a substancia NaCl. Explique como são formados os iões a partir dela

4. Química dos Aminoácidos.

Aminoácidos são moléculas moléculas orgânicas mistas com duas funções químicas
principais, nomeadamente um grupo amina (exceto a prolina que tem grupo imino) e um
grupo ácido ligados a um carbono α, que conjuntamente constituem o esqueleto invariável.
Os aminoácidos diferem entre si na composição da cadeia lateral ou grupo R. Os de
ocorrência natural têm a configuração L, isto é, são L-α aminoácidos. Com exceção da glicina,
os aminoácidos possuem o carbono α assimétrico.

São conhecidos mais de 600 aminoácidos, mas apenas 20 entram na constituição das
proteínas, os ditos aminoácidos proteicos (Campos, 2005). Os restantes aminoácidos, não
proteicos, resultam da modificação metabólica dos 20 aminoácidos mais comuns (Nelson &
Cox, 2006).

Alguns aminoácidos podem ser produzidos pelo organismo – aminoácidos não essenciais,
outros não podem ser produzidos – os essenciais.

Os aminoácidos condicionalmente essenciais dependem da disponibilidade de outros

aminoácidos ou do estado metabólico do indivíduo em causa. Esta última classe tem sido a
razão de divergência entre autores em relação ao número de aminoácidos essenciais e não
essenciais. Alguns autores consideram que existem 8 ou 9 aminoácidos essenciais e 12 ou 11
não essenciais. Outros ainda consideram que 10 são essenciais e 10 não essenciais.

4.1 Ionização de aminoácidos.

Os aminoácidos em pH fisiológico encontram-se sob a forma de ião dipolar ou forma

zwitteriónica. Quando eles se encontram em soluções ácidas ganham protões do meio, isto é,
encontram-se protonados, com carga global [+1] e em soluções básicas perdem protões para o

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meio, ou seja, encontram-se desprotonados, com carga global [-1]. O pH no qual a carga
global é nula [0] chama-se ponto isoeléctrico, pI ou pH isoeléctrico (Campos, 2005; Nelson &
Cox, 2006).

Em função da cadeia lateral, existem aminoácidos carregados positivamente ou básicos,

carregados negativamente ou ácidos e aminoácidos com cadeia lateral aromática, aminoácidos
com cadeia lateral polar, mas não carregada (Figura 1).

Figura 1: aminoácidos presentes nas proteínas agrupados de acordo com a polaridade do grupo
R.

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A) Apolares com R= cadeia hidrocarbonada; B) Apolares com R= anel aromático; C)

Apolar com R contendo S; D) Apolar com R= H; E) polar não carregado com R
contendo OH; F) polar não carregado com R= amida; G) polar não carregado com SH;
H) polar carregado positivamente (bases); I) polares carregados negativamente
(ácidos).
Fonte: Vieira (2003, p. 42).

5. Química das Proteínas.

Proteínas são constituídas por resíduos de aminoácidos unidos por ligações amídicas ou
peptídicas. Em função do número de unidades constituintes, existem oligopeptídeos e
polipeptídeos. Os peptídeos possuem uma extremidade N ou aminoterminal e uma
extremidade C ou carboxiterminal. Assim, o carácter ácido – base global de um peptídeo deve
ser avaliado a partir da extremidade C e a natureza da cadeia R, pois elas podem ser
ionizáveis (Campos, 2005). O número e sequência de aminoácidos, o tamanho da cadeia e a
conformação molecular tridimensional são responsáveis pela diversidade de proteínas
encontradas não só nos alimentos, mas em toda a natureza. As proteínas podem ser simples
(compostas apenas por aminoácidos), conjugadas (compostas por uma parte não proteica,
designada grupo prostético que pose ser um lípido, um acido nucleico, um carboidrato, um
composto inorgânico, entre outros) e derivadas (obtidos a partir de proteínas simples ou
conjugadas por hidrolise ácida ou enzimática (Ribeiro & Seravalli, 2007; Nelson & Cox, 2014).

5.1 Estrutura das proteínas.

Proteínas têm número e tipos variáveis de resíduos de aminoácidos. Apresentam-se sob a
forma de estrutura primária, secundária, terciária e quaternária.

A estrutura primária corresponde à sequência linear de aminoácidos, segundo a informação

genética para o peptídeo a ser sintetizado.

A estrutura secundária resulta do enrolamento da cadeia peptídica, devido à interação entre os

grupos químicos dos aminoácidos que compõem a molécula.

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A estrutura terciária, por seu turno, é o enrolamento relativamente mais acentuado da cadeia.
Nesta, os aminoácidos muito distantes na estrutura primária podem estar próximos um do
outro por meio de pontes dissulfeto ou fosfodiésteres, pontes de hidrogénio, interações dipolo-
dipolo, interacoes de Vander Waals e interações electrostáticas. É nesta fase que um (poli)
peptídeo, normalmente, pode desempenhar a sua função. A estrutura terciária também é
conhecida como estrutura nativa do peptídeo.

A estrutura quaternária é resultante da interação de duas ou mais subunidades (poli)

peptídicas. Por exemplo, a hemoglobina possui quatro subunidades. Cada uma delas equivale
a uma estrutura terciária particular, porém, são interdependentes.

5.2 Relação estrutura e função das proteínas.

Existe uma relação entre a estrutura de uma proteína e a sua função. As proteínas fibrosas,
geralmente, têm funções estruturais e as globulares, funções dinâmicas. Entre as funções que
as proteínas podem desempenhar, destacam-se as seguintes: função estrutural e sustentação
(colágeno e queratina), transporte (hemoglobina albumina), enzimática (pepsina e tripsina),
defesa (imunoglobulinas), contração (actina e miosina), geração e transmissão de impulsos e
regulação (insulina e glucagon) (Ding & Jia, 2012; Vieira, 2003).

A perda da estrutura tridimensional da proteína é suficiente para ela perder a sua função
biológica, fenómeno descrito como desnaturação. A desnaturação pode ser causada por
agentes físicos ou químicos. Por outro lado, quando retirado o agente desnaturante, a proteína
pode ou não recuperar a sua função, isto é, renaturar-se.

5.3 Propriedades ácido - básicas das proteínas

O comportamento de uma proteína em soluções ácidas ou básicas é determinado, em grande

parte, pelo número e pela natureza dos grupos ionizáveis nos radicais R dos resíduos de
aminoácidos. As proteínas possuem pontos isoelétricos característicos nos quais elas se
comportam como iões dipolares, possuindo igual número de cargas negativas e positivas.

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Nesse pH a proteína não migra para nenhum pólo quando colocada em campo elétrico. O pH
depende dos valores de pKa dos grupos ionizáveis dos radicais R (Ribeiro & Saravalli, 2007).

5.4 Solubilidade de proteínas

As proteínas interagem com a água através dos átomos que participam das ligações peptídicas
ou através dos grupos R dos aminoácidos. A solubilidade das proteínas em meio aquoso pode
ser influenciada pelo pH, natureza do solvente, força iónica ou concentração de sais e
temperatura (Ribeiro & Saravalli, 2007).

5.5 Classificação das proteínas em função da solubilidade.

Ribeiro & Saravalli (2007) afirmam que de acordo com a solubilidade em diversos solventes,
as proteínas são classificadas em:

1. Albuminas: solúveis em água e coagulam pelo calor. Exemplo: ovoalbumina e

lactoalbumina.
2. Globulinas: pouco solúveis ou insolúveis em água. Coagulam pelo calor. São solúveis em
soluções salinas diluídas em pH 7.0. Exemplo: ovoglobulinas e lactoglubulinas.
3. Prolaminas: insolúveis em água e em soluções salinas e solúveis em etanol. Exemplo:
gliadina (trigo e centeio) e zeina (milho).
4. Glutelinas: insolúveis em água, soluções salinas e de etanol. Solúveis em soluções ácidas e
alcalinas diluídas. Encontradas apenas em vegetais. Exemplo: glutenina (trigo).
5. Escleroproteinas: são de estrutura fibrosa, insolúveis em água, soluções salinas e de etanol.
Exemplo: colágeno e queratina.

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Questões de discussão
1. Os aminoácidos podem apresenta-se sob a forma de ião dipolar ou forma
zwitteriônica.
a. Em que meio os aminoácidos podem se encontrar nessa forma?
2. Os aminoácidos são substâncias com uma cadeia principal invariável e uma cadeia R
variável. O que diferencia um aminoácido do outro?
3. Dados os aminoácidos seguintes: fenilalanina, glicina, aspartato, tirosina e serina.
a. Escreva a fórmula de estrutura do oligopeptídeo formado e dê o respectivo nome.
b. Qual é a diferença entre proteínas fibrosas e globulares no que diz respeito a
estrutura e funções?
4. Considere um polissacarídeo hipotético P formado por 232 unidades monossacarídicas.
Quantas ligações glicosídicas existem na molécula em causa?
5. O que se entende por renaturação de uma proteína?
6. Explique por que razão as proteínas encontradas nos diferentes tecidos do corpo
humano podem apresentar diferença entre si.

7. Química dos Carbohidratos.

7.1 Monossacarídeos e polissacarídeos.

Os glícidos são polihidroxicetonas, polihidroxialdeídos, polihidroxiálcoois ou
polihidroxiácidos, seus derivados, e polímeros desses compostos. Os glícidos são as
biomoléculas mais abundantes na natureza, e constituem a fonte primária para a produção de
energia, garantindo as necessidades fisiológicas dos organismos. Alguns carboidratos como a
celulose e a hemicelulose são fontes de fibras dietéticas (Ribeiro & Seravalli, 2007). A energia
química contida nos alimentos, é convertida numa forma de energia fisiologicamente
disponível, através da oxidação dos glícidos, e outras moléculas, em condições aeróbicas ou
anaeróbicas nas células.

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7.2 Constituição e isomeria ótica dos carboidratos.

Os carboidratos são constituídos geralmente por átomos de carbono, hidrogénio e oxigénio. 2

Quanto ao número de unidades monoméricas constituintes, os glícidos são classificados em
monossacarídeos, dissacarídeos e polissacarídeos. Quanto ao número de átomos de carbono,
os monossacarídeos contêm entre três e sete átomos e, os de ocorrência natural, geralmente,
possuem a configuração D (dextrorrotatório) 3. A orientação do grupo -OH mais distante da
função aldeído, cetona, álcool ou ácido (ou do grupo –OH ligado ao carbono assimétrico mais
distante das função químicas mencionadas) é que define se o açúcar tem a configuração D (se
estiver à direita do plano vertical) ou L (se estiver à esquerda). Em solução aquosa,
monossacarídeos a partir de quatro átomos de carbono tendem a formar estruturas anelares
formando α e β anómeros (Figura 2). Os monossacarídeos são ditos trioses, tetroses, pentoses,
hexoses e heptuloses se tiverem 3, 4, 5, 6 e 7 átomos de carbono respectivamente.

Figura 2:Estrutura linear, cíclica e anómeros da D-glicose.

Fonte: http://brasilescola.uol.com.br/quimica/glicose.htm

2 Podem também ser encontrados os átomos de nitrogénio, fósforo e enxofre, formando assim derivados dos
açúcares.
3
D (dextrorrotatório) e L (levorrotatório).

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7.3 Epímeros, enantiómeros e diasteroisómeros.

Muitos açúcares apresentam assimetria ou quiralidade. O ponto de assimetria na molécula

chama-se carbono assimétrico ou carbono quiral. Dois açúcares que diferem apenas na
configuração de um carbono são chamados de epímeros; D-glicose e D-manose, que diferem
apenas na estequiometria do C-2, são epímeros assim como D-glicose e D-galactose (que
diferem em C-4).

Os enantiómeros são açúcares que possuem um carbono quiral e, assim, são imagens
especulares um do outro. Os diasteroisómeros, por seu turno, não são enantiómeros, isto é,
não são imagens especulares um do outro.

As formas isoméricas de monossacarídeos que diferem apenas na configuração do átomo de

carbono hemiacetal ou hemicetal são chamadas anómeros e o átomo de carbono da função
carbonila chama-se carbono anomérico. Assim, existem alfa e beta açúcares, se o grupo ­OH
do carbono anomérico estiver virado, respetivamente, para baixo e cima (Figura 1) (Nelson e
Cox, 2014).

Monossacarídeos unem-se por ligações glicosídicas formando polímeros. Os dissacarídeos são

constituídos por duas unidades monossacarídicas e os mais comuns são a sacarose, lactose,
maltose e isomaltose (Figura 3).

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Figura 3: Estrutura de dissacarídeos mais comuns.

Fonte: Nelson e Cox (2014, p. 252).

7.4 Açúcares redutores.

Os açúcares com a extremidade do carbono anomérico livre são capazes de reduzir agentes
oxidantes como iões Cu2+e Fe2+ sendo assim chamados açúcares redutores. A extremidade que
não possui carbono anomérico disponível é dita não redutora (Nelson & Cox, 2014). Esta foi a
base largamente usada para o doseamento de glicose no sangue, para o diagnóstico de
diabetes. Atualmente são empregues testes enzimáticos para dosear a glicose sanguínea.

7.5 Polissacarídeos.
Os polissacarídeos são classificados em simples e complexos. Os simples podem ser
homopolissacarídeos quando constituídos por um único tipo de monossacarídeo e
heteropolissacarídeos com mais de um tipo de monossacarídeo. Por seu turno, os complexos
apresentam um grupo não glicídico na sua estrutura, por exemplo, as glicoproteínas (Nelson
& Cox, 2014).

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A maior parte dos açúcares obtidos na dieta está na forma de amido, que após sofrer digestão,
produz, principalmente, a glicose que é absorvida em maior taxa no intestino delgado,
enviada para o fígado e lançada no sangue. Dos vários monossacarídeos disponíveis, a glicose
é o que preferencialmente se usa para produzir ou armazenar energia nos organismos.

Numa situação de baixa concentração de glicose, outras hexoses são convertidas em

precursores da via glicolítica. Se prevalecer o défice de fornecimento de glicose, são
mobilizadas reservas de glicogénio, e uma vez esgotadas, recorre-se aos lípidos, triacilglicerois
(TAG), armazenados no tecido adiposo e à gliconeogénese para fornecer glicose às células
que dependem exclusivamente dela. Em última instância, o organismo é obrigado a recorrer
ao uso de proteínas estruturais, entrando assim numa fase crítica.

Questões de discussão
1. Considere uma aldotetrose. Quantos carbonos quirais ou assimétricos e quantos
possíveis estereoisómeros a molécula possui.
2. Como se pode obter um polihidroxiácido a partir de um polihidroxialdeído? De um
exemplo.
3. Os açúcares possuem uma extremidade redutora e uma não redutora. Escreva a
fórmula d estrutura para a alfa-D-galactose e circule a extremidade redutora. Porque se
diz que tal extremidade é redutora?
4. Escreva a equação de reacção de formacao da sacarose e dê o nome sistemático da
molécula.
5. O glicogénio é a principal reserva em animais. Descreva as características químicas
deste polímero e diga em que aspectos ele difere do amido.
6. Quais são os principais tipos de glicogénio encontrados no organismo humano? Qual
deles é mais importante que o outro?

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8. Química dos Lípidos.

Lípidos são moléculas altamente versáteis, mas não poliméricas, com a característica principal
de muito baixa solubilidade em água, mas altamente solúveis em compostos orgânicos. O
transporte de lípidos é feito graças a mecanismos especiais mediante a ação de lipoproteinas e
de albumina. As lipoproteinas plasmáticas são classificadas em quilomicrons e proteínas
densas: very low density lipoprotein (VLDL), intermediate density lipoprotein (IDL), low density
lipoprotein (LDL) e high density lipoprotein (HDL).

Os lípidos constituem uma reserva energética, integram as membranas celulares, suportam os

tecidos, sinalizam e traduzem sinais, servem de transportadores, de isolante térmico, de
proteção, dão forma, entre outras funções (Marzzoco & Torres, 1999).

Os lípidos normalmente estabelecem ligações covalentes ou ligações fracas com outras

moléculas, para formar compostos conjugados com características e polaridade particulares –
como o caso dos glicolípidos e lipoproteínas – que exercem funções biológicas especiais
(Corsino, 2009).

8.1 Classes de lípidos.

Existem lípidos simples como os ácidos gordos e lípidos complexos como os triacilglicerois,
fosfolípidos, esfingolípidos, terpenos e esteróis. Mais de 90% dos lípidos da dieta são
triacilglicerois (TAG).

Ácidos gordos e triacilglicerois (TAG).

Triacilglicerois, também conhecidos como gorduras neutras, são ésteres de glicerol e ácidos
gordos. Ácidos gordos são ácidos carboxílicos de cadeia curta, média e longa, entre 4 e 34
carbonos e podem ser saturados ou insaturados. Os TAG de origem animal contêm um
número elevado de ácidos gordos saturados e, por isso, são sólidos à temperatura ambiente; os
de origem vegetal são insaturados, sendo por isso líquidos (Nelson & Cox, 2006).

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Os ácidos gordos de ocorrência natural têm a configuração cis. Ácidos gordos trans são
associados a doenças cardiovasculares por estarem relacionados com o aumento de níveis de
LDL-c (Fernandes, 2009).

Existem ácidos gordos não essenciais, aqueles que o organismo normalmente sintetiza, os
quais incluem os saturados e os monoinsaturados. Os ácidos gordos polinsaturados como o
ácido linoléico (Ω 6) e (Ω 3) devem ser obtidos a partir da dieta, por isso são conhecidos como
ácidos gordos essenciais. O ácido linoléico é precursor da síntese de prostaglandinas (Corsino,
2009).

Fosfolípidos.

São lípidos derivados do glicerofosfato. O ácido fosfatídico ou diacilglicerol fosfato constitui

o esqueleto principal desta classe. Ao grupo –OH do esqueleto, podem ligar-se várias
moléculas para formar os demais fosfolípidos, como a fosfatidilcolina, fosfatidilinositol,
fosfatidilserina, fosfatidiletanolamina, entre outros. Os fosfolípidos são importantes na
constituição de membranas celulares (Corsino, 2009).

Esfingolípidos.

A característica marcante para esta classe é a presença do amino álcool – esfingosina – ao

invés de glicerol como acontece nos triglicéridos. Esfingolípidos contêm um grupo polar, um
ácido gordo e uma base esfingóide. A partir do esqueleto principal – a ceramida – podem
ligar-se vários grupos químicos, formando derivados como glicoesfingolípido, se o -OH
estiver ligado a um açúcar; as esfingomielinas possuem fosfocolina ou fosfoetanolamina como
cabeça polar alcoólica; os cerebrosídeos contêm um açúcar simples e não fósforo (Corsino,
2009); os globosídeos são glicoesfingolipídeos com dois ou mais açúcares, geralmente D-
glicose, D-galactose, ou N-acetil-D-galactosamina (Nelson & Cox, 2014); os gangliosídeos são
esfingolípidos mais complexos e contêm várias unidades de açúcar na sua estrutura (Corsino,
2009).

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Esteroides e esterois.

Esteroides são lípidos estruturais encontrados nas membranas celulares e são derivados do
núcleo esteroide de quatro anéis fundidos – o ciclopentano-perihidro-fenantreno ou
simplesmente ciclopentanofenantreno (Figura5 A). O colesterol (Figura 5 B) é o
representante desta classe e é o precursor de vários compostos incluindo os ácidos biliares,
vitaminas, hormonas, e outros esteroides.

Figura1: A estrutura representada pela letra A é o esqueleto ciclopentanofenantreno (anéis

fundidos que servem como base para a síntese dos esteroides). O colesterol está representado
pela letra B.

Fontes: Delvin (2007, p. 694), Nelson e Cox (2014, p.368).

Terpenos.

Os terpenos são uma classe de lípidos constituída por unidades de isopreno (C5H8).
Geralmente são de origem vegetal e desempenham uma função protetora contra
microrganismos. As vitaminas E e K são de natureza terpénica (Viera, 2003).

Os hidrocarbonetos terpénicos têm como fórmulas moleculares: C10H16 designados por

monoterpenos; C15H24sesquiterpenos; C20H32 diterpenos; C30H48 triterpenos. Os tetraterpenos,
em C40 incluem os carotenos e licopenos (Campos, 2005).

Alguns exemplos de terpenos: licopeno, limoneno, zingibireno, mirceno, citronela e geraniol.

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9. Química das Enzimas.

Enzimologia é o estudo das enzimas. Enzimas são moléculas de natureza proteica. Muitas
delas são nomeadas pela adição do sufixo “–ase” ao substrato ou à reação que elas catalisam.
Atuam aumentando a velocidade de praticamente todas as reações bioquímicas, mas não
afetam o equilíbrio químico. Elas permitem que reações que poderiam levar anos decorram
em segundos, permitindo assim que a vida tenha as características que conhecemos hoje.
Geralmente encontram-se ligadas a moléculas não proteicas chamadas grupo prostético.
Enzima + cofator designa-se holoenzima. Enzima sem cofator (ou a parte proteica) designa-se
apoenzima.

9.1 Especificidade das enzimas.

Apresentam alta eficiência e especificidade (relativa ou absoluta) para as reações de que

fazem parte. A catálise enzimática realiza-se num local chamado sítio ativo ou local ativo. As
enzimas aumentam a velocidade das reações pela diminuição da energia de ativação. A
catálise pode ser feita por interação covalente, interação ácido-base geral, por aproximação ou
por iões metálicos. Uma enzima pode usar um destes mecanismos ou mais para catalisar as
reações (Jeremy et al, s.d.; Gilbert, 2000; Campos, 2005; Berg et al, 2008; Nelson et al, 2014).

As enzimas funcionam em conjunto para produzir um produto. Normalmente, numa via

metabólica, o produto da atividade catalítica de uma enzima constitui o substrato para a
enzima seguinte. As enzimas, apresentando a sua atividade aumentada ou diminuída em
resposta a sinais específicos, chamam-se enzimas reguladoras. Estas enzimas controlam a
velocidade das reações na via metabólica de que fazem parte, conduzindo assim a adaptação
da célula e, consequentemente, do organismo.

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Modelos de actuação de enzimas.

Foram propostas várias hipóteses para explicar a forma como as enzimas conduzem uma
reação: o modelo de chave – fechadura ou modelo de Fisher, segundo o qual o sítio ativo
funciona como uma estrutura rígida a que se liga um substrato específico, como uma chave se
encaixa na fechadura; o modelo de encaixe induzido ou o modelo de Koshland, que postula
que o sítio ativo é um local flexível e se ajusta ao substrato na altura da ligação (Ding & Jia,
2012).

Classes das enzimas.

A Enzyme Commission (EC)4 da International union of pure and applied chemistry e a international
union of biochemistry and molecular biology (IUPAC-IUBMB) estabeleceu seis classes de
enzimas e que o nome sistemático de uma enzima deve ser dado com o prefixo EC seguido de
quatro números. O primeiro número constitui a classe, o segundo, subclasse, o terceiro, classe
da subclasse,5e o quarto, nome específico da enzima (Marzzoco & Torres, 1999; Campos,
2005).

Classes de enzimas segundo a EC, apresentadas por Vieira (2003):

1. Oxidorredutases; 2. Transferases; 3. Hidrolases; 4. Liases; 5. Isomerases; 6. Ligases.

1. Oxidorredutases: catalisam as reações onde há troca de eletrões (reações redox).

2. Transferases: catalisam as reações de transferência de grupos químicos de uma
molécula para outra.
3. Hidrolases: catalisam a quebra de moléculas por introdução de moléculas de água nas
ligações dos substratos.
4. Liases: cortam ou criam ligações do tipo C—C, C—O e outras, nas reações em que não
ocorre oxidação ou hidrólise nem envolvimento de reações de transferência de
agrupamentos de uma molécula para outra.

4 Para uma informação completa sobre o quadro geral das classes das enzimas, recorra-se ao site
www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme, apresentado por Nelson e Cox (2014).
5Adotou-se esta terminologia para designar a divisão da subclasse.

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5. Isomerases: são enzimas envolvidas na formação de isómeros.

6. Ligases: catalisam a união de duas ou mais moléculas com a criação de novas ligações.

10. Ácidos Nucleicos.

Ácidos nucleicos são polinucleotídeos constituídos por unidades de nucleotídeos unidas
através de ligações fosfodiéster. São o repositório de informação genética de todos os seres
vivos. Existem dois tipos: ácido desoxirribonucleico (ADN) e ácido ribonucleico (ARN). O
ADN contém a pentose desoxirribose (que forma desoxirribonucleotídeos), e o ARN, por sua
vez, contém a ribose (ribonucleotídeos). Cada segmento de ADN capaz de produzir um
polipeptídeo ou ARN designa-se gene (Krebs, Goldstain & Kilpatrick, 2008; Gilbert, 2000).
Para além do núcleo celular, os ácidos nucleicos podem ser encontrados em organelos como as
mitocôndrias e cloroplastos ou dispersos no citosol. Em função do descrito, tem-se o material
nuclear ou cromossómico e o material extra cromossómico. Nesta última categoria incluem-
se também os plasmídeos, material genético circular encontrado geralmente em bactérias.

Numa molécula de ADN encontram-se bases purínicas, Adenina (A) e Guanina (G) e bases
pirimídicas, Citosina (C), Timina (T) (Figuras 6 A e B). O ARN contem, para além de A, C
e G, o Uracilo (U) ao invés da timina. As bases em cada filamento de uma molécula de ADN
estão unidas através de pontes de hidrogénio. Filamentos de ADN têm orientação
antiparalela: 5’→3’ e 3’→5’. Enquanto o ARN apresenta geralmente um filamento (Ding & Jia,
2012).

Na molécula de ADN a adenina emparelha-se com a timina, por duas pontes e a guanina com
a citosina, por três pontes de hidrogénio. Uma fita do ADN é transcrita de forma contínua e a
outra, descontínua, formando os chamados fragmentos de OKAZAKI. O processo de
transcrição do ADN produz um ARNm e a replicação é uma duplicação de ADN a partir de
uma molécula mãe. O ARNm inicialmente formado (pré-ARNm) é imaturo ou heterogéneo,
pois contem exons e introns. Os introns são removidos por splicing e os exons (homogéneos)
poderão codificar para um (poli) peptídeo específico.

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Como resultado das experiências desenvolvidas por Chargaff, foram estabelecidos os

seguintes princípios:

(1) Espécies diferentes geralmente apresentam composição de bases diferentes servindo

de identidade genética de cada espécie.
(2) Dentro da mesma espécie, o ADN de diferentes tecidos apresenta a mesma
composição de bases.
(3) A composição de bases num mesmo indivíduo não sofre alterações com a idade,
alimentação, ou ação do ambiente.
(4) Independentemente da espécie em causa, numa molécula de ADN, a relação
quantitativa entre as bases A = T e G = C; ou seja, A/T =1 e G/C =1. Esta relação
implica que A + G = C + T, ou ainda
A + G +C + T =100% (Nelson & Cox, 2014; Ding & Jia, 2012). A relação quantitativa
de bases descrita não é aplicável a moléculas de ARN, uma vez que a estrutura
secundária, quando ela existir, não é uniforme na molécula.

10.1 Estruturas do AND e ARN.

A estrutura primária do ADN consiste na sequência linear de desoxirribonucleotídeos. A
estrutura secundária resulta da interação, por pontes de hidrogénio, de duas fitas formando
uma dupla hélice. A terciária, resulta da interação dos ácidos nucleicos com proteínas
histonas, que em conjugação com um dobramento acentuado, formam o cromossoma.

Similarmente, o ARN possui a estrutura primária e a secundária pode resultar da interação

entre pontos diferente dentro da mesma estrutura – interação intraestrutural.

Tipos de ARN.

Existem ARN’s de diferentes tipos, mas os envolvidos diretamente na síntese de

polipeptídeos são: ARN mensageiro (ARNm), ARN ribossômico (ARNr) e ARN de
transferência ou transportador (ARNt). Estes são conhecidos como ARN codificantes, que
diferem no seu peso molecular (possuem entre 90 e 300 nucleotídeos) e seu papel no processo

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de síntese de (poli) peptídeos. Existem outras classes de ARNs que não codificam para um
(poli) peptídeo e, geralmente têm funções reguladoras como, por exemplo, o micro ARN,
pequeno ARN nuclear (snARN), pequeno ARN nucleolar (snoARN), pequeno ARN
citoplasmático (scARN), pequeno ARN de interferência (siARN) Ding & Jia, 2012.

Questões de discussão
1. Os nucleotídeos são as unidades monoméricas dos ácidos nucleicos. Qual é a
constituição química dos Nucleotídeos?
2. Qual é a diferença entre as estruturas do ARN e do ADN?
3. Descreva o que se entende por replicação semi-conservativa e replicação descontínua.
4. Quais são os princípios de funcionamento do PCR? Quais são as etapas que conduzem
a amplificação de moléculas de ADN.
5. Descreva resumidamente o processo de síntese de proteínas no organismo.
6. Qual seria a consequência se a molécula de ADN que serve de molde tivesse uma
sequencia de nucleotídeos alterada

11. Reacções químicas e Bioenergética

Reações químicas ocorrem com transformação de substâncias, ou seja, há alterações das
propriedades microscópicas das substâncias envolvidas, reagentes, originando outras com
características diferentes, os produtos. É importante relembrar que pode-se misturar as
substâncias em quaisquer proporções, mas só podemos fazê-las reagir em proporções bem
definidas, como decorre da lei de Proust. Durante os fenómenos físicos e químicos, outro fato
importante que pode-se notar é a liberação ou a absorção de energia (Feltre, 2004).

Por exemplo, ao se misturar 7 g de Fe e 4 g de S em pó num tubo e depois submete-se ao

aquecimento.

Todas as reações químicas obedecem à lei de conservação de massas, segundo a qual num
sistema químico a quantidade de reagentes consumida é sempre igual à massa de produtos

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formados. O mesmo princípio é aplicável quando se trata da energia envolvida (Berg,

Timoczocko, John, & Stryer, 2014).

11.1 Princípios de bioenergética.

A bioenergética, também conhecida como termodinâmica bioquímica, estuda as variações de
energia resultantes das reações bioquímicas. Os sistemas biológicos são essencialmente
isotérmicos (funcionam à temperatura e pressão constantes) e usam energia química para
garantir os seus processos vitais. A taxa metabólica num indivíduo é controlada pelas
hormonas da tiróide (Murray, 2003; Nelson & Cox, 2014).

Leis da termodinâmica.

Os sistemas biológicos são regidos pelos princípios gerais da termodinâmica. Em função das
variadas experiências realizadas por cientistas, foram estabelecidas duas leis fundamentais da
termodinâmica.

Quanto a estas leis, estabeleceu-se o seguinte:

A primeira lei é o princípio da conservação da energia: para qualquer mudança física ou

química, a quantidade total de energia no universo permanece constante; a energia pode
mudar de forma ou pode ser transportada de uma região para outra, mas não pode ser criada
ou destruída. A segunda lei da termodinâmica, que pode ser enunciada de diferentes formas,
diz que o universo sempre tende para o aumento da desordem: em todos os processos
naturais, a entropia do universo aumenta (Nelson e Cox, 2014, p. 506).

Sistemas químicos.

Segundo as condições em que as reações químicas ocorrem, são descritos três sistemas: 1)
isolados, aqueles em que não há troca de energia nem de matéria com o exterior; 2) sistema
fechado, aquele em que há troca de energia com o exterior, mas não há troca de matéria; e 3)

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abertos, aqueles em que há troca de energia e de matéria com o exterior, ou com outros
sistemas. Os sistemas isolados são menos comuns.

As células vivas são um sistema aberto, daí que nunca atingem um equilíbrio com o meio
exterior e a constante interação entre o sistema e o meio explica como os organismos se
podem auto-organizar enquanto operam de acordo com a segunda lei da termodinâmica
(Nelson & Cox, 2014).

Segundo Nelson e Cox (2014, p.507), três parâmetros termodinâmicos descrevem as trocas de
energia que ocorrem em reações químicas, nomeadamente:

Energia livre de Gibbs6 (G), expressa a quantidade de energia capaz de realizar trabalho
durante uma reação à temperatura e pressão constantes. Quando uma reação ocorre com a
libertação de energia livre, ou seja, quando o sistema se transforma de modo a possuir menos
energia livre, a variação da energia livre, ∆G, possui um valor negativo e a reação é chamada
exergónica. Nas reações endergónicas, o sistema adquire energia livre e o ∆G é positivo. É
importante ressaltar que os processos endergónicos e exergónicos nos organismos, funcionam
de forma acoplada.

Entalpia, H, é o conteúdo de calor do sistema reagente. Ela reflete o número e o tipo de

ligações químicas nos reagentes e produtos. Quando uma reação química liberta calor, ela é
denominada exotérmica; o conteúdo de calor dos produtos é menor que o dos reagentes, e ∆H
possui, por convenção, um valor negativo. Os sistemas reagentes que captam calor do meio
são endotérmicos e possuem valores positivos de ∆H.

Entropia, S, é uma expressão quantitativa da aleatoriedade ou desordem de um sistema.

Quando os produtos de uma reação são menos complexos e mais desordenados do que os
reagentes, a reação ocorre com ganho de entropia. As unidades de ∆G e ∆H são joules/mol ou
calorias/mol (1 cal = 54,184 J); a unidade de entropia é joules/mol . Kelvin (J/mol K).

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A energia livre de Gibbs também pode ser definida como a energia útil num sistema, ou seja, a porção de energia
do sistema disponível para realizar trabalho.

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Sob as condições existentes nos sistemas biológicos (incluindo temperatura e pressão

constantes), as variações de energia livre, entalpia e entropia estão quantitativamente
relacionadas pela equação: ∆G = ∆H - T∆S, onde:

∆G é a variação da energia livre de Gibbs do sistema reagente;

∆H é a variação da entalpia do sistema;

T é a temperatura absoluta;

∆S é a variação na entropia do sistema.

Por convenção, ∆S possui sinal positivo quando a entropia aumenta e ∆H, como mencionado
anteriormente, possui sinal negativo quando o sistema liberta calor para o meio. Qualquer
uma dessas condições, típicas de processos energeticamente favoráveis, tende a tornar
negativo o valor de ∆G. De fato, o valor de ∆G de um sistema reagente espontâneo é sempre
negativo.

11.2 Reações de oxirredução

Para que uma reação de oxirredução ocorra, um dos reagentes deve apresentar a tendência de
ceder elétrons, e o outro, de receber elétrons. Em relação a essas tendências, é fundamental
destacar o comportamento dos metais e o dos não-metais.

a) Comportamento dos metais

Os metais têm sempre tendência para ceder elétrons; conseqüentemente, eles se oxidam e
agem como redutores. Os químicos, comparando vários metais, conseguiram determinar
quais são os metais que têm maior tendência e quais os que têm menor tendência para ceder
elétrons. Daí surgiu a fila da reatividade ou fila de tensões eletrolíticas, que é dada
parcialmente a seguir

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Nessa fila, qualquer metal mais reativo irá deslocar o menos reativo. Em outras palavras,
qualquer metal pode deslocar (ceder elétrons) outro metal situado mais à direita na fila.

b. Comportamento dos não-metais

Os não-metais têm sempre tendência para receber elétrons; consequentemente, os não-metais

se reduzem e agem como oxidantes. Podemos também arrumar os não-metais em uma fila de
reatividade.

Qualquer não-metal desta fila pode deslocar (receber elétrons) de outro não-metal situado
mais à direita na fila.

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Questões de discussão

1. Qual é a diferença fundamental entre um fenómeno físico e um fenómeno químico?

2. Esboce dois gráficos para representar sistemas endergónicos e sistemas exergónicos.
3. O que entende por energia livre? Qual é a diferença entre energia livre e energia total
de um sistema?
4. Apresente a relação de grandezas entre energia livre de Gibbs, entalpia e entropia.
Faça a respectiva interpretação.
5. Explique como a pressão de um sistema pode afectar o equilíbrio de uma reacção
química.

Considere a equação de reacção seguinte: Fe + O 2 — Fe2O3. Indique: o agente redutor, agente

oxidante, o processo de oxidação e redução.

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12. Referências bibliográficas

Campos, L. S. (2005). Entender a bioquímica (4ª ed). Lisboa: Editora Escolar.

Corsino, J. (2009). Bioquímica. Campo grande, MS: editora UFMS.

Devlin, T.M. (2007). Manual de bioquímica com correlações clínicas (6ªed). São Paulo: Editora
Blucher.

Ding, W., &Јia, H. (2012). Biochemistry. Beiјing: Higher Education Press.

Feltre, R. (2004). Química orgânica. (6ª ed). São Paulo: Moderna.

Marzzoco, A., & Torres, B. B. (1999). Bioquímica básica (2ª ed). Rio de Janeiro: Guanabara
Koogan.

Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2006). Princípios de bioquímica de Lehninger (3ª ed). São Paulo:
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Nelson, D. L., & Cox, M. M. (2014). Princípios de bioquímica de Lehninger (6ª ed). São Paulo:
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Ribeiro, Eliana P., & Seravalli, A. G., Elisena (2007). Química de alimentos (2a ed). São Paulo:
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Vieira, R. (2003). Fundamentos de bioquímica: Textos didácticos. Belém-Pará.

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